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- EMDB-20081: CryoEM structure of Arabidopsis DDR' complex (DRD1 peptide-DMS3-RDM1) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20081
タイトルCryoEM structure of Arabidopsis DDR' complex (DRD1 peptide-DMS3-RDM1)
マップデータ
試料
  • 複合体: DDR' complex of DRD1 peptide with DMS3 and RDM1
    • タンパク質・ペプチド: Protein RDM1
    • タンパク質・ペプチド: Protein DEFECTIVE IN MERISTEM SILENCING 3
    • タンパク質・ペプチド: Protein CHROMATIN REMODELING 35
キーワードSMC-hinge / Coiled-coil (コイルドコイル) / SNF2 / RNA-directed DNA methylation / PLANT PROTEIN (植物)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of gene silencing by regulatory ncRNA / RNA polymerase IV transcription regulator complex / regulation of post-transcriptional gene silencing by regulatory ncRNA / : / : / : / : / positive regulation of post-transcriptional gene silencing by RNA / gene silencing by siRNA-directed DNA methylation / RNA polymerase V complex ...regulation of gene silencing by regulatory ncRNA / RNA polymerase IV transcription regulator complex / regulation of post-transcriptional gene silencing by regulatory ncRNA / : / : / : / : / positive regulation of post-transcriptional gene silencing by RNA / gene silencing by siRNA-directed DNA methylation / RNA polymerase V complex / ATP-dependent chromatin remodeler activity => GO:0140658 / regulation of miRNA-mediated gene silencing / : / : / siRNA processing / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / positive regulation of chromatin binding / cellular response to exogenous dsRNA / defense response to fungus / pericentric heterochromatin / helicase activity / : / hydrolase activity / protein homodimerization activity / DNA binding / 核質 / ATP binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
SNF2 domain-containing protein CLSY/DRD1 / Protein RDM1, plant / RDM1 superfamily / RNA-directed DNA methylation 1 / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. ...SNF2 domain-containing protein CLSY/DRD1 / Protein RDM1, plant / RDM1 superfamily / RNA-directed DNA methylation 1 / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein DEFECTIVE IN MERISTEM SILENCING 3 / Protein RDM1 / Protein CHROMATIN REMODELING 35
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Wongpalee SP / Liu S
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R35GM130272 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)R01GM071940 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: CryoEM structures of Arabidopsis DDR complexes involved in RNA-directed DNA methylation.
著者: Somsakul Pop Wongpalee / Shiheng Liu / Javier Gallego-Bartolomé / Alexander Leitner / Ruedi Aebersold / Wanlu Liu / Linda Yen / Maria A Nohales / Peggy Hsuanyu Kuo / Ajay A Vashisht / James ...著者: Somsakul Pop Wongpalee / Shiheng Liu / Javier Gallego-Bartolomé / Alexander Leitner / Ruedi Aebersold / Wanlu Liu / Linda Yen / Maria A Nohales / Peggy Hsuanyu Kuo / Ajay A Vashisht / James A Wohlschlegel / Suhua Feng / Steve A Kay / Z Hong Zhou / Steven E Jacobsen /
要旨: Transcription by RNA polymerase V (Pol V) in plants is required for RNA-directed DNA methylation, leading to transcriptional gene silencing. Global chromatin association of Pol V requires components ...Transcription by RNA polymerase V (Pol V) in plants is required for RNA-directed DNA methylation, leading to transcriptional gene silencing. Global chromatin association of Pol V requires components of the DDR complex DRD1, DMS3 and RDM1, but the assembly process of this complex and the underlying mechanism for Pol V recruitment remain unknown. Here we show that all DDR complex components co-localize with Pol V, and we report the cryoEM structures of two complexes associated with Pol V recruitment-DR (DMS3-RDM1) and DDR' (DMS3-RDM1-DRD1 peptide), at 3.6 Å and 3.5 Å resolution, respectively. RDM1 dimerization at the center frames the assembly of the entire complex and mediates interactions between DMS3 and DRD1 with a stoichiometry of 1 DRD1:4 DMS3:2 RDM1. DRD1 binding to the DR complex induces a drastic movement of a DMS3 coiled-coil helix bundle. We hypothesize that both complexes are functional intermediates that mediate Pol V recruitment.
履歴
登録2019年4月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年4月17日-
マップ公開2019年7月24日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
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  • 原子モデル: PDB-6oit
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20081.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20081.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.055 / ムービー #1: 0.055
最小 - 最大-0.19972427 - 0.31865928
平均 (標準偏差)0.000008659987 (±0.006694993)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 256.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.071.071.07
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z256.800256.800256.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.2000.3190.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : DDR' complex of DRD1 peptide with DMS3 and RDM1

全体名称: DDR' complex of DRD1 peptide with DMS3 and RDM1
要素
  • 複合体: DDR' complex of DRD1 peptide with DMS3 and RDM1
    • タンパク質・ペプチド: Protein RDM1
    • タンパク質・ペプチド: Protein DEFECTIVE IN MERISTEM SILENCING 3
    • タンパク質・ペプチド: Protein CHROMATIN REMODELING 35

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超分子 #1: DDR' complex of DRD1 peptide with DMS3 and RDM1

超分子名称: DDR' complex of DRD1 peptide with DMS3 and RDM1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)

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分子 #1: Protein RDM1

分子名称: Protein RDM1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 20.072426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MGSSHHHHHH SQDPSSMTME LRPSGDSGSS DVDAEISDGF SPLDTSHRDV ADEGSLLRRA EMYQDYMKQV PIPTNRGSLI PFTSWVGLS ISMKQLYGQP LHYLTNVLLQ RWDQSRFGTD SEEQRLDSII HPTKAEATIW LVEEIHRLTP SHLHMALLWR S DPMYHSFI DPIFPEK

UniProtKB: Protein RDM1

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分子 #2: Protein DEFECTIVE IN MERISTEM SILENCING 3

分子名称: Protein DEFECTIVE IN MERISTEM SILENCING 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 49.821352 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MADLYPTGQQ ISFQTTPLNV QDPTRMMNLD QSSPVARNET QNGGGIAHAE FAMFNSKRLE SDLEAMGNKI KQHEDNLKFL KSQKNKMDE AIVDLQVHMS KLNSSPTPRS ENSDNSLQGE DINAQILRHE NSAAGVLSLV ETLHGAQASQ LMLTKGVVGV V AKLGKVND ...文字列:
MADLYPTGQQ ISFQTTPLNV QDPTRMMNLD QSSPVARNET QNGGGIAHAE FAMFNSKRLE SDLEAMGNKI KQHEDNLKFL KSQKNKMDE AIVDLQVHMS KLNSSPTPRS ENSDNSLQGE DINAQILRHE NSAAGVLSLV ETLHGAQASQ LMLTKGVVGV V AKLGKVND ENLSQILSNY LGTRSMLAVV CRNYESVTAL EAYDNHGNID INAGLHCLGS SIGREIGDSF DAICLENLRP YV GQHIADD LQRRLDLLKP KLPNGECPPG FLGFAVNMIQ IDPAYLLCVT SYGYGLRETL FYNLFSRLQV YKTRADMISA LPC ISDGAV SLDGGIIRKT GIFNLGNRDE VNVRFAKPTA SRTMDNYSEA EKKMKELKWK KEKTLEDIKR EQVLREHAVF NFGK KKEEF VRCLAQSSCT NQPMNTPRGT LESGKETAAA KFERQHMDSS TSAA

UniProtKB: Protein DEFECTIVE IN MERISTEM SILENCING 3

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分子 #3: Protein CHROMATIN REMODELING 35

分子名称: Protein CHROMATIN REMODELING 35 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
分子量理論値: 7.915782 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
GEFFAVSNML EALDSGKFGS VSKELEEIAD MRMDLVKRSI WLYPSLAYTV FEAEKTMDGG GGSDYKDDDD K

UniProtKB: Protein CHROMATIN REMODELING 35

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 47.2 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 620248

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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