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- EMDB-16705: HIV-1 mature capsid hexamer next to pentamer (type I) from CA-IP6 CLPs -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16705
タイトルHIV-1 mature capsid hexamer next to pentamer (type I) from CA-IP6 CLPs
マップデータ
試料
  • 複合体: HIV-1 Mature Capsid
    • タンパク質・ペプチド: Gag polyproteinGroup-specific antigen
機能・相同性
機能・相同性情報


viral process / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / Zinc knuckle ...gag protein p24 N-terminal domain / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.97 Å
データ登録者Stacey JCV / Briggs JAG
資金援助 ドイツ, 米国, 英国, 5件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI147890 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)5U54AI150472-09 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)U54 AI170855-01 米国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_1201/16 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: Two structural switches in HIV-1 capsid regulate capsid curvature and host factor binding.
著者: James C V Stacey / Aaron Tan / John M Lu / Leo C James / Robert A Dick / John A G Briggs /
要旨: The mature HIV-1 capsid protects the viral genome and interacts with host proteins to travel from the cell periphery into the nucleus. To achieve this, the capsid protein, CA, constructs conical ...The mature HIV-1 capsid protects the viral genome and interacts with host proteins to travel from the cell periphery into the nucleus. To achieve this, the capsid protein, CA, constructs conical capsids from a lattice of hexamers and pentamers, and engages in and then relinquishes multiple interactions with cellular proteins in an orchestrated fashion. Cellular host factors including Nup153, CPSF6, and Sec24C engage the same pocket within CA hexamers. How CA assembles pentamers and hexamers of different curvatures, how CA oligomerization states or curvature might modulate host-protein interactions, and how binding of multiple cofactors to a single site is coordinated, all remain to be elucidated. Here, using single-particle cryoEM, we have determined the structure of the mature HIV-1 CA pentamer and hexamer from conical CA-IP polyhedra to ~3 Å resolution. We also determined structures of hexamers in the context of multiple lattice curvatures and number of pentamer contacts. Comparison of these structures, bound or not to host protein peptides, revealed two structural switches within HIV-1 CA that modulate peptide binding according to CA lattice curvature and whether CA is hexameric or pentameric. These observations suggest that the conical HIV-1 capsid has different host-protein binding properties at different positions on its surface, which may facilitate cell entry and represent an evolutionary advantage of conical morphology.
履歴
登録2023年2月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年4月26日-
マップ公開2023年4月26日-
更新2023年4月26日-
現状2023年4月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16705.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16705.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.93 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.404
最小 - 最大-2.3646455 - 3.5162861
平均 (標準偏差)0.00021909332 (±0.050367467)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 357.12 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_16705_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_16705_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_16705_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : HIV-1 Mature Capsid

全体名称: HIV-1 Mature Capsid
要素
  • 複合体: HIV-1 Mature Capsid
    • タンパク質・ペプチド: Gag polyproteinGroup-specific antigen

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超分子 #1: HIV-1 Mature Capsid

超分子名称: HIV-1 Mature Capsid / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Pentamer adjacent hexamer (type I)
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
分子量理論値: 26 KDa

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分子 #1: Gag polyprotein

分子名称: Gag polyprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
分子量理論値: 25.761623 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MPIVQNLQGQ MVHQAISPRT LNAWVKVVEE KAFSPEVIPM FSALSEGATP QDLNTMLNTV GGHQAAMQML KETINEEAAE WDRLHPVHA GPIAPGQMRE PRGSDIAGTT STLQEQIGWM THNPPIPVGE IYKRWIILGL NKIVRMYSPT SILDIRQGPK E PFRDYVDR ...文字列:
MPIVQNLQGQ MVHQAISPRT LNAWVKVVEE KAFSPEVIPM FSALSEGATP QDLNTMLNTV GGHQAAMQML KETINEEAAE WDRLHPVHA GPIAPGQMRE PRGSDIAGTT STLQEQIGWM THNPPIPVGE IYKRWIILGL NKIVRMYSPT SILDIRQGPK E PFRDYVDR FYKTLRAEQA SQEVKNWMTE TLLVQNANPD CKTILKALGP GATLEEMMTA CQGVGGPGHK ARVL

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 6.1
構成要素:
濃度式名称
300.0 mMNaCl塩化ナトリウムsodium chloride塩化ナトリウム
2.0 mMC9H15O6PTCEP
50.0 mMC6H13NO4SMES
2.5 mMC6H18O24P6inositol hexakisphosphateフィチン酸
グリッドモデル: C-flat-2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 2.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 291 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細VLP assembly

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 130000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 27252 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 8718298
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Subtomogram average reconstruction
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
最終 3次元分類クラス数: 5 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2) / 詳細: Heterogenous refinement
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
最終 再構成使用したクラス数: 4 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.97 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2) / 使用した粒子像数: 975008
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Cross-correlation
得られたモデル

PDB-8ckx:
HIV-1 mature capsid hexamer next to pentamer (type I) from CA-IP6 CLPs

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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