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万見- EMDB-14197: Cryo-EM map of human telomerase-DNA-TPP1-POT1 complex (sharpened map) -
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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-14197 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM map of human telomerase-DNA-TPP1-POT1 complex (sharpened map) | |||||||||
マップデータ | Post-process sharpened map of telomerase-DNA-TPP1-POT1 | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of DNA strand elongation / regulation of DNA helicase activity / G-rich single-stranded DNA binding / telomere assembly / positive regulation of hair cycle / template-free RNA nucleotidyltransferase / positive regulation of transdifferentiation / TERT-RMRP complex / DNA strand elongation / RNA-directed RNA polymerase complex ...positive regulation of DNA strand elongation / regulation of DNA helicase activity / G-rich single-stranded DNA binding / telomere assembly / positive regulation of hair cycle / template-free RNA nucleotidyltransferase / positive regulation of transdifferentiation / TERT-RMRP complex / DNA strand elongation / RNA-directed RNA polymerase complex / telomerase catalytic core complex / siRNA transcription / positive regulation of protein localization to nucleolus / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / telomerase activity / positive regulation of helicase activity / telomerase inhibitor activity / telomerase RNA reverse transcriptase activity / DEAD/H-box RNA helicase binding / RNA-templated DNA biosynthetic process / establishment of protein localization to telomere / positive regulation of DNA helicase activity / telomeric D-loop disassembly / テロメア / Telomere C-strand synthesis initiation / regulation of telomere maintenance via telomerase / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / negative regulation of telomerase activity / nuclear telomere cap complex / siRNA processing / positive regulation of telomere maintenance / single-stranded telomeric DNA binding / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / G-rich strand telomeric DNA binding / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / telomere capping / telomerase RNA binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / telomerase holoenzyme complex / DNA duplex unwinding / telomeric DNA binding / DNA biosynthetic process / RNA-templated transcription / positive regulation of stem cell proliferation / mitochondrial nucleoid / negative regulation of cellular senescence / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Telomere Extension By Telomerase / positive regulation of Wnt signaling pathway / telomere maintenance via telomerase / ヘイフリック限界 / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / response to cadmium ion / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / positive regulation of telomerase activity / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / telomere maintenance / mitochondrion organization / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of glucose import / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / regulation of protein stability / transcription coactivator binding / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PML body / positive regulation of miRNA transcription / 逆転写酵素 / structural constituent of chromatin / positive regulation of angiogenesis / RNA-directed DNA polymerase activity / ヌクレオソーム / positive regulation of protein binding / cellular response to hypoxia / protein-folding chaperone binding / negative regulation of neuron apoptotic process / tRNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / nuclear speck / protein heterodimerization activity / negative regulation of gene expression / RNA-dependent RNA polymerase activity / 核小体 / protein homodimerization activity / DNA binding / RNA binding / 核質 / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) / human (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Sekne Z / Ghanim GE / van Roon AMM / Nguyen THD | |||||||||
資金援助 | 英国, 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2022 タイトル: Structural basis of human telomerase recruitment by TPP1-POT1. 著者: Zala Sekne / George E Ghanim / Anne-Marie M van Roon / Thi Hoang Duong Nguyen / 要旨: Telomerase maintains genome stability by extending the 3' telomeric repeats at eukaryotic chromosome ends, thereby counterbalancing progressive loss caused by incomplete genome replication. In ...Telomerase maintains genome stability by extending the 3' telomeric repeats at eukaryotic chromosome ends, thereby counterbalancing progressive loss caused by incomplete genome replication. In mammals, telomerase recruitment to telomeres is mediated by TPP1, which assembles as a heterodimer with POT1. We report structures of DNA-bound telomerase in complex with TPP1 and with TPP1-POT1 at 3.2- and 3.9-angstrom resolution, respectively. Our structures define interactions between telomerase and TPP1-POT1 that are crucial for telomerase recruitment to telomeres. The presence of TPP1-POT1 stabilizes the DNA, revealing an unexpected path by which DNA exits the telomerase active site and a DNA anchor site on telomerase that is important for telomerase processivity. Our findings rationalize extensive prior genetic and biochemical findings and provide a framework for future mechanistic work on telomerase regulation. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_14197.map.gz | 77.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-14197-v30.xml emd-14197.xml | 31.7 KB 31.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_14197_fsc.xml | 10 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_14197.png | 103.4 KB | ||
マスクデータ | emd_14197_msk_1.map | 83.7 MB | マスクマップ | |
その他 | emd_14197_half_map_1.map.gz emd_14197_half_map_2.map.gz | 65.9 MB 65.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-14197 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-14197 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_14197.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Post-process sharpened map of telomerase-DNA-TPP1-POT1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.09 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_14197_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Refined half-map 1
ファイル | emd_14197_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Refined half-map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Refined half-map 2
ファイル | emd_14197_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Refined half-map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Complex of telomeric DNA-bound human telomerase with TPP1-POT1
+超分子 #1: Complex of telomeric DNA-bound human telomerase with TPP1-POT1
+超分子 #2: Telomeric DNA
+超分子 #3: Telomerase reverse transcriptase and telomeric RNA
+超分子 #4: Histones
+超分子 #5: TPP1-POT1
+分子 #1: Telomerase reverse transcriptase
+分子 #3: Histone H2A
+分子 #4: Histone H2B
+分子 #6: Adrenocortical dysplasia homolog (Mouse), isoform CRA_a
+分子 #7: Protection of telomeres protein 1
+分子 #2: human telomerase RNA
+分子 #5: Telomeric DNA
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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グリッド | モデル: C-flat / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 5.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR | ||||||||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率(補正後): 45871 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 81000 |
特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 50775 / 平均露光時間: 3.0 sec. / 平均電子線量: 48.0 e/Å2 詳細: Images were collected in movie-mode and fractionated into 48 movie frames |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |