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- EMDB-13144: Cryo-EM structure of Pdr5 from Saccharomyces cerevisiae in inward... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13144
タイトルCryo-EM structure of Pdr5 from Saccharomyces cerevisiae in inward-facing conformation with ADP/ATP and rhodamine 6G
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of Pdr5 from Saccharomyces cerevisiae in inward-facing conformation with ADP/ATP and rhodamine 6G
    • タンパク質・ペプチド: Pleiotropic ABC efflux transporter of multiple drugs
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: RHODAMINE 6G
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular monoatomic cation homeostasis / xenobiotic detoxification by transmembrane export across the plasma membrane / ABC-type xenobiotic transporter activity / response to cycloheximide / cell periphery / response to xenobiotic stimulus / response to antibiotic / ATP hydrolysis activity / ミトコンドリア / ATP binding ...intracellular monoatomic cation homeostasis / xenobiotic detoxification by transmembrane export across the plasma membrane / ABC-type xenobiotic transporter activity / response to cycloheximide / cell periphery / response to xenobiotic stimulus / response to antibiotic / ATP hydrolysis activity / ミトコンドリア / ATP binding / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Pleiotropic drug resistance protein PDR/CDR / CDR ABC transporter / ABC-transporter, N-terminal domain / ATP-binding cassette transporter, PDR-like subfamily G, domain 1 / ATP-binding cassette transporter, PDR-like subfamily G, domain 2 / CDR ABC transporter / ABC-transporter N-terminal / ABC-2 type transporter / ABC-2 type transporter / ABC transporter-like, conserved site ...Pleiotropic drug resistance protein PDR/CDR / CDR ABC transporter / ABC-transporter, N-terminal domain / ATP-binding cassette transporter, PDR-like subfamily G, domain 1 / ATP-binding cassette transporter, PDR-like subfamily G, domain 2 / CDR ABC transporter / ABC-transporter N-terminal / ABC-2 type transporter / ABC-2 type transporter / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Pleiotropic ABC efflux transporter of multiple drugs
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.13 Å
データ登録者Szewczak-Harris A / Wagner M / Du D / Schmitt L / Luisi BF
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)742210 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structure and efflux mechanism of the yeast pleiotropic drug resistance transporter Pdr5.
著者: Andrzej Harris / Manuel Wagner / Dijun Du / Stefanie Raschka / Lea-Marie Nentwig / Holger Gohlke / Sander H J Smits / Ben F Luisi / Lutz Schmitt /
要旨: Pdr5, a member of the extensive ABC transporter superfamily, is representative of a clinically relevant subgroup involved in pleiotropic drug resistance. Pdr5 and its homologues drive drug efflux ...Pdr5, a member of the extensive ABC transporter superfamily, is representative of a clinically relevant subgroup involved in pleiotropic drug resistance. Pdr5 and its homologues drive drug efflux through uncoupled hydrolysis of nucleotides, enabling organisms such as baker's yeast and pathogenic fungi to survive in the presence of chemically diverse antifungal agents. Here, we present the molecular structure of Pdr5 solved with single particle cryo-EM, revealing details of an ATP-driven conformational cycle, which mechanically drives drug translocation through an amphipathic channel, and a clamping switch within a conserved linker loop that acts as a nucleotide sensor. One half of the transporter remains nearly invariant throughout the cycle, while its partner undergoes changes that are transmitted across inter-domain interfaces to support a peristaltic motion of the pumped molecule. The efflux model proposed here rationalises the pleiotropic impact of Pdr5 and opens new avenues for the development of effective antifungal compounds.
履歴
登録2021年6月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年11月10日-
マップ公開2021年11月10日-
更新2021年11月10日-
現状2021年11月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.007213
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.007213
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7p05
  • 表面レベル: 0.007213
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_13144.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13144.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 548.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.652 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.007213 / ムービー #1: 0.007213
最小 - 最大-0.014452262 - 0.033006705
平均 (標準偏差)0.00034423146 (±0.0010624226)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ524524524
Spacing524524524
セルA=B=C: 341.648 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.6520.6520.652
M x/y/z524524524
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z341.648341.648341.648
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ7810892
NX/NY/NZ127111124
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS524524524
D min/max/mean-0.0140.0330.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of Pdr5 from Saccharomyces cerevisiae in inward...

全体名称: Cryo-EM structure of Pdr5 from Saccharomyces cerevisiae in inward-facing conformation with ADP/ATP and rhodamine 6G
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of Pdr5 from Saccharomyces cerevisiae in inward-facing conformation with ADP/ATP and rhodamine 6G
    • タンパク質・ペプチド: Pleiotropic ABC efflux transporter of multiple drugs
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: RHODAMINE 6G

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超分子 #1: Cryo-EM structure of Pdr5 from Saccharomyces cerevisiae in inward...

超分子名称: Cryo-EM structure of Pdr5 from Saccharomyces cerevisiae in inward-facing conformation with ADP/ATP and rhodamine 6G
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
細胞中の位置: cell membrane

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分子 #1: Pleiotropic ABC efflux transporter of multiple drugs

分子名称: Pleiotropic ABC efflux transporter of multiple drugs
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
分子量理論値: 170.61725 KDa
配列文字列: MPEAKLNNNV NDVTSYSSAS SSTENAADLH NYNGFDEHTE ARIQKLARTL TAQSMQNSTQ SAPNKSDAQS IFSSGVEGVN PIFSDPEAP GYDPKLDPNS ENFSSAAWVK NMAHLSAADP DFYKPYSLGC AWKNLSASGA SADVAYQSTV VNIPYKILKS G LRKFQRSK ...文字列:
MPEAKLNNNV NDVTSYSSAS SSTENAADLH NYNGFDEHTE ARIQKLARTL TAQSMQNSTQ SAPNKSDAQS IFSSGVEGVN PIFSDPEAP GYDPKLDPNS ENFSSAAWVK NMAHLSAADP DFYKPYSLGC AWKNLSASGA SADVAYQSTV VNIPYKILKS G LRKFQRSK ETNTFQILKP MDGCLNPGEL LVVLGRPGSG CTTLLKSISS NTHGFDLGAD TKISYSGYSG DDIKKHFRGE VV YNAEADV HLPHLTVFET LVTVARLKTP QNRIKGVDRE SYANHLAEVA MATYGLSHTR NTKVGNDIVR GVSGGERKRV SIA EVSICG SKFQCWDNAT RGLDSATALE FIRALKTQAD ISNTSATVAI YQCSQDAYDL FNKVCVLDDG YQIYYGPADK AKKY FEDMG YVCPSRQTTA DFLTSVTSPS ERTLNKDMLK KGIHIPQTPK EMNDYWVKSP NYKELMKEVD QRLLNDDEAS REAIK EAHI AKQSKRARPS SPYTVSYMMQ VKYLLIRNMW RLRNNIGFTL FMILGNCSMA LILGSMFFKI MKKGDTSTFY FRGSAM FFA ILFNAFSSLL EIFSLYEARP ITEKHRTYSL YHPSADAFAS VLSEIPSKLI IAVCFNIIFY FLVDFRRNGG VFFFYLL IN IVAVFSMSHL FRCVGSLTKT LSEAMVPASM LLLALSMYTG FAIPKKKILR WSKWIWYINP LAYLFESLLI NEFHGIKF P CAEYVPRGPA YANISSTESV CTVVGAVPGQ DYVLGDDFIR GTYQYYHKDK WRGFGIGMAY VVFFFFVYLF LCEYNEGAK QKGEILVFPR SIVKRMKKRG VLTEKNANDP ENVGERSDLS SDRKMLQESS EEESDTYGEI GLSKSEAIFH WRNLCYEVQI KAETRRILN NVDGWVKPGT LTALMGASGA GKTTLLDCLA ERVTMGVITG DILVNGIPRD KSFPRSIGYC QQQDLHLKTA T VRESLRFS AYLRQPAEVS IEEKNRYVEE VIKILEMEKY ADAVVGVAGE GLNVEQRKRL TIGVELTAKP KLLVFLDEPT SG LDSQTAW SICQLMKKLA NHGQAILCTI HQPSAILMQE FDRLLFMQRG GKTVYFGDLG EGCKTMIDYF ESHGAHKCPA DAN PAEWML EVVGAAPGSH ANQDYYEVWR NSEEYRAVQS ELDWMERELP KKGSITAAED KHEFSQSIIY QTKLVSIRLF QQYW RSPDY LWSKFILTIF NQLFIGFTFF KAGTSLQGLQ NQMLAVFMFT VIFNPILQQY LPSFVQQRDL YEARERPSRT FSWIS FIFA QIFVEVPWNI LAGTIAYFIY YYPIGFYSNA SAAGQLHERG ALFWLFSCAF YVYVGSMGLL VISFNQVAES AANLAS LLF TMSLSFCGVM TTPSAMPRFW IFMYRVSPLT YFIQALLAVG VANVDVKCAD YELLEFTPPS GMTCGQYMEP YLQLAKT GY LTDENATDTC SFCQISTTND YLANVNSFYS ERWRNYGIFI CYIAFNYIAG VFFYWLARVP KKNGKLSKK

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分子 #2: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン三リン酸

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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分子 #4: RHODAMINE 6G

分子名称: RHODAMINE 6G / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: RHQ
分子量理論値: 443.557 Da
Chemical component information

ChemComp-R6G:
RHODAMINE 6G / Rhodamine 6G

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.8
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMTris-HClトリスヒドロキシメチルアミノメタン
100.0 mMNaCl塩化ナトリウムsodium chloride塩化ナトリウム
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
倍率（公称値）: 130000
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: HELIUM
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均露光時間: 1.31 sec. / 平均電子線量: 47.73 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1)
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 再構成使用したクラス数: 1 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.13 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 76419

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-7p05:
Cryo-EM structure of Pdr5 from Saccharomyces cerevisiae in inward-facing conformation with ADP/ATP and rhodamine 6G

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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