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- EMDB-33316: human KCNQ1-CaM in apo state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-33316
タイトルhuman KCNQ1-CaM in apo state
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: KCNQ1-CaM complex
    • タンパク質・ペプチド: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-3カルモジュリン
機能・相同性
機能・相同性情報


gastrin-induced gastric acid secretion / corticosterone secretion / voltage-gated potassium channel activity involved in atrial cardiac muscle cell action potential repolarization / basolateral part of cell / lumenal side of membrane / negative regulation of voltage-gated potassium channel activity / rhythmic behavior / regulation of gastric acid secretion / stomach development / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential ...gastrin-induced gastric acid secretion / corticosterone secretion / voltage-gated potassium channel activity involved in atrial cardiac muscle cell action potential repolarization / basolateral part of cell / lumenal side of membrane / negative regulation of voltage-gated potassium channel activity / rhythmic behavior / regulation of gastric acid secretion / stomach development / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / Phase 3 - rapid repolarisation / voltage-gated potassium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential repolarization / membrane repolarization during action potential / iodide transport / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / regulation of atrial cardiac muscle cell membrane repolarization / Phase 2 - plateau phase / potassium ion export across plasma membrane / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / intracellular chloride ion homeostasis / renal sodium ion absorption / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / voltage-gated potassium channel activity involved in ventricular cardiac muscle cell action potential repolarization / atrial cardiac muscle cell action potential / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of sound / auditory receptor cell development / regulation of membrane repolarization / protein phosphatase 1 binding / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / Voltage gated Potassium channels / potassium ion homeostasis / ventricular cardiac muscle cell action potential / non-motile cilium assembly / delayed rectifier potassium channel activity / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / outward rectifier potassium channel activity / intestinal absorption / regulation of heart contraction / monoatomic ion channel complex / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / ciliary base / inner ear morphogenesis / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of heart rate / cochlea development / renal absorption / adrenergic receptor signaling pathway / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / potassium ion import across plasma membrane / voltage-gated potassium channel activity / protein kinase A regulatory subunit binding / protein phosphatase activator activity / regulation of heart rate by cardiac conduction / protein kinase A catalytic subunit binding / social behavior / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / inner ear development / adenylate cyclase binding / catalytic complex / detection of calcium ion / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / cellular response to cAMP / regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of protein dephosphorylation / cardiac muscle contraction / potassium ion transmembrane transport / voltage-gated potassium channel complex / titin binding / 小胞 / positive regulation of protein autophosphorylation / positive regulation of cardiac muscle contraction / sperm midpiece / cellular response to epinephrine stimulus / calcium channel complex / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / 赤血球形成 / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / regulation of cytokinesis / sensory perception of sound / response to insulin / cytoplasmic vesicle membrane / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / spindle microtubule / 血圧 / 紡錘体 / response to calcium ion / glucose metabolic process / calcium-dependent protein binding
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage dependent, KCNQ1 / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. ...Potassium channel, voltage dependent, KCNQ1 / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-3 / Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Ma D / Guo J
資金援助 中国, 6件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2020YFA0908501 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2018YFA0508100 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870724 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81800231 中国
Other governmentLR19C050002
Other government2021FZZX001-28
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2022
タイトル: Structural mechanisms for the activation of human cardiac KCNQ1 channel by electro-mechanical coupling enhancers.
著者: Demin Ma / Ling Zhong / Zhenzhen Yan / Jing Yao / Yan Zhang / Fan Ye / Yuan Huang / Dongwu Lai / Wei Yang / Panpan Hou / Jiangtao Guo /
要旨: The cardiac KCNQ1 potassium channel carries the important current and controls the heart rhythm. Hundreds of mutations in KCNQ1 can cause life-threatening cardiac arrhythmia. Although KCNQ1 ...The cardiac KCNQ1 potassium channel carries the important current and controls the heart rhythm. Hundreds of mutations in KCNQ1 can cause life-threatening cardiac arrhythmia. Although KCNQ1 structures have been recently resolved, the structural basis for the dynamic electro-mechanical coupling, also known as the voltage sensor domain-pore domain (VSD-PD) coupling, remains largely unknown. In this study, utilizing two VSD-PD coupling enhancers, namely, the membrane lipid phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP) and a small-molecule ML277, we determined 2.5-3.5 Å resolution cryo-electron microscopy structures of full-length human KCNQ1-calmodulin (CaM) complex in the apo closed, ML277-bound open, and ML277-PIP-bound open states. ML277 binds at the "elbow" pocket above the S4-S5 linker and directly induces an upward movement of the S4-S5 linker and the opening of the activation gate without affecting the C-terminal domain (CTD) of KCNQ1. PIP binds at the cleft between the VSD and the PD and brings a large structural rearrangement of the CTD together with the CaM to activate the PD. These findings not only elucidate the structural basis for the dynamic VSD-PD coupling process during KCNQ1 gating but also pave the way to develop new therapeutics for anti-arrhythmia.
履歴
登録2022年4月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年12月14日-
マップ公開2022年12月14日-
更新2023年2月22日-
現状2023年2月22日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_33316.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_33316.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.014 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0088
最小 - 最大-0.022815496 - 0.046543613
平均 (標準偏差)-3.9101214e-05 (±0.001934775)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 243.36002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_33316_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_33316_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : KCNQ1-CaM complex

全体名称: KCNQ1-CaM complex
要素
  • 細胞器官・細胞要素: KCNQ1-CaM complex
    • タンパク質・ペプチド: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-3カルモジュリン

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超分子 #1: KCNQ1-CaM complex

超分子名称: KCNQ1-CaM complex / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1

分子名称: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 76.487297 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAAASSPPRA ERKRWGWGRL PGARRGSAGL AKKCPFSLEL AEGGPAGGAL YAPIAPGAPG PAPPASPAAP AAPPVASDLG PRPPVSLDP RVSIYSTRRP VLARTHVQGR VYNFLERPTG WKCFVYHFAV FLIVLVCLIF SVLSTIEQYA ALATGTLFWM E IVLVVFFG ...文字列:
MAAASSPPRA ERKRWGWGRL PGARRGSAGL AKKCPFSLEL AEGGPAGGAL YAPIAPGAPG PAPPASPAAP AAPPVASDLG PRPPVSLDP RVSIYSTRRP VLARTHVQGR VYNFLERPTG WKCFVYHFAV FLIVLVCLIF SVLSTIEQYA ALATGTLFWM E IVLVVFFG TEYVVRLWSA GCRSKYVGLW GRLRFARKPI SIIDLIVVVA SMVVLCVGSK GQVFATSAIR GIRFLQILRM LH VDRQGGT WRLLGSVVFI HRQELITTLY IGFLGLIFSS YFVYLAEKDA VNESGRVEFG SYADALWWGV VTVTTIGYGD KVP QTWVGK TIASCFSVFA ISFFALPAGI LGSGFALKVQ QKQRQKHFNR QIPAAASLIQ TAWRCYAAEN PDSSTWKIYI RKAP RSHTL LSPSPKPKKS VVVKKKKFKL DKDNGVTPGE KMLTVPHITC DPPEERRLDH FSVDGYDSSV RKSPTLLEVS MPHFM RTNS FAEDLDLEGE TLLTPITHIS QLREHHRATI KVIRRMQYFV AKKKFQQARK PYDVRDVIEQ YSQGHLNLMV RIKELQ RRL DQSIGKPSLF ISVSEKSKDR GSNTIGARLN RVEDKVTQLD QRLALITDML HQLLSLHGGS TPGSGGPPRE GGAHITQ PC GSGGSVDPEL FLPSNTLPTY EQLTVPRRGP DEGSLEGGSS GGWSHPQFEK

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分子 #2: Calmodulin-3

分子名称: Calmodulin-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 19.615445 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MADQLTEEQI AEFKEAFSLF DKDGDGTITT KELGTVMRSL GQNPTEAELQ DMINEVDADG NGTIDFPEFL TMMARKMKDT DSEEEIREA FRVFDKDGNG YISAAELRHV MTNLGEKLTD EEVDEMIREA DIDGDGQVNY EEFVQMMTAK LEGGSSGGLV P RGSGGSSG GHHHHHHHH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: -1.3 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.1 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 64.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6uzz

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 169344

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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