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- EMDB-29714: Cryo-EM structure of DDB1deltaB-DDA1-DCAF16-BRD4(BD2)-MMH2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-29714
タイトルCryo-EM structure of DDB1deltaB-DDA1-DCAF16-BRD4(BD2)-MMH2
マップデータmain map
試料
  • 複合体: Ternary complex of cullin ring E3 ubiquitin ligase substrate receptor arm (DDB1deltaB-DDA1-DCAF16) in compound-induced complex with bromodomain 2 of BRD4
    • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 1
    • タンパク質・ペプチド: DDB1- and CUL4-associated factor 16
    • タンパク質・ペプチド: Bromodomain-containing protein 4BRD4
    • タンパク質・ペプチド: DET1- and DDB1-associated protein 1
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: tert-butyl [(6S,10P)-4-{4-[(ethanesulfonyl)amino]phenyl}-2,3,9-trimethyl-6H-thieno[3,2-f][1,2,4]triazolo[4,3-a][1,4]diazepin-6-yl]acetate
  • リガンド: water
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / WD40-repeat domain binding / regulation of mitotic cell cycle phase transition / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex ...positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / WD40-repeat domain binding / regulation of mitotic cell cycle phase transition / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / cullin family protein binding / RNA polymerase II C-terminal domain binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / P-TEFb complex binding / viral release from host cell / negative regulation by host of viral transcription / ectopic germ cell programmed cell death / positive regulation of viral genome replication / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of gluconeogenesis / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / histone reader activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / proteasomal protein catabolic process / condensed nuclear chromosome / nucleotide-excision repair / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / DNA Damage Recognition in GG-NER / lysine-acetylated histone binding / regulation of circadian rhythm / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Wntシグナル経路 / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / protein polyubiquitination / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / rhythmic process / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / p53 binding / protein-macromolecule adaptor activity / site of double-strand break / 染色体 / Neddylation / regulation of inflammatory response / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Potential therapeutics for SARS / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / protein ubiquitination / クロマチンリモデリング / DNA修復 / apoptotic process / DNA damage response / chromatin binding / protein-containing complex binding / 核小体 / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / 核質 / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
DDB1- and CUL4-associated factor 16 / DDB1- and CUL4-associated factor 16 / DET1- and DDB1-associated protein 1, N-terminal / DET1- and DDB1-associated protein 1 / Det1 complexing ubiquitin ligase / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / Mono-functional DNA-alkylating methyl methanesulfonate N-term / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / CPSF A subunit region / Bromodomain protein 4, C-terminal ...DDB1- and CUL4-associated factor 16 / DDB1- and CUL4-associated factor 16 / DET1- and DDB1-associated protein 1, N-terminal / DET1- and DDB1-associated protein 1 / Det1 complexing ubiquitin ligase / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / Mono-functional DNA-alkylating methyl methanesulfonate N-term / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / CPSF A subunit region / Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / NET domain superfamily / NET domain profile. / Brdt, bromodomain, repeat II / Brdt, bromodomain, repeat I / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / ブロモドメイン / Bromodomain profile. / bromo domain / ブロモドメイン / Bromodomain-like superfamily / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
BRD4 / DNA damage-binding protein 1 / DET1- and DDB1-associated protein 1 / DDB1- and CUL4-associated factor 16
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Ma MW / Hunkeler M / Jin CY / Fischer ES
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA262188 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA066996 米国
The Mark Foundation19-001-ELA 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / : 2023
タイトル: Template-assisted covalent modification of DCAF16 underlies activity of BRD4 molecular glue degraders.
著者: Yen-Der Li / Michelle W Ma / Muhammad Murtaza Hassan / Moritz Hunkeler / Mingxing Teng / Kedar Puvar / Ryan Lumpkin / Brittany Sandoval / Cyrus Y Jin / Scott B Ficarro / Michelle Y Wang / ...著者: Yen-Der Li / Michelle W Ma / Muhammad Murtaza Hassan / Moritz Hunkeler / Mingxing Teng / Kedar Puvar / Ryan Lumpkin / Brittany Sandoval / Cyrus Y Jin / Scott B Ficarro / Michelle Y Wang / Shawn Xu / Brian J Groendyke / Logan H Sigua / Isidoro Tavares / Charles Zou / Jonathan M Tsai / Paul M C Park / Hojong Yoon / Felix C Majewski / Jarrod A Marto / Jun Qi / Radosław P Nowak / Katherine A Donovan / Mikołaj Słabicki / Nathanael S Gray / Eric S Fischer / Benjamin L Ebert /
要旨: Small molecules that induce protein-protein interactions to exert proximity-driven pharmacology such as targeted protein degradation are a powerful class of therapeutics. Molecular glues are of ...Small molecules that induce protein-protein interactions to exert proximity-driven pharmacology such as targeted protein degradation are a powerful class of therapeutics. Molecular glues are of particular interest given their favorable size and chemical properties and represent the only clinically approved degrader drugs. The discovery and development of molecular glues for novel targets, however, remains challenging. Covalent strategies could in principle facilitate molecular glue discovery by stabilizing the neo-protein interfaces. Here, we present structural and mechanistic studies that define a -labeling covalent molecular glue mechanism, which we term "template-assisted covalent modification". We found that a novel series of BRD4 molecular glue degraders act by recruiting the CUL4 ligase to the second bromodomain of BRD4 (BRD4). BRD4, in complex with DCAF16, serves as a structural template to facilitate covalent modification of DCAF16, which stabilizes the BRD4-degrader-DCAF16 ternary complex formation and facilitates BRD4 degradation. A 2.2 Å cryo-electron microscopy structure of the ternary complex demonstrates that DCAF16 and BRD4 have pre-existing structural complementarity which optimally orients the reactive moiety of the degrader for DCAF16 covalent modification. Systematic mutagenesis of both DCAF16 and BRD4 revealed that the loop conformation around BRD4, rather than specific side chains, is critical for stable interaction with DCAF16 and BD2 selectivity. Together our work establishes "template-assisted covalent modification" as a mechanism for covalent molecular glues, which opens a new path to proximity driven pharmacology.
履歴
登録2023年2月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年3月8日-
マップ公開2023年3月8日-
更新2023年3月8日-
現状2023年3月8日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_29714.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈main map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.88533 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.463
最小 - 最大-2.0747068 - 3.0200558
平均 (標準偏差)-0.00020515308 (±0.070798434)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 265.599 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_29714_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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追加マップ: map post-processed with deepEMhancer

ファイルemd_29714_additional_1.map
注釈map post-processed with deepEMhancer
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_29714_half_map_1.map
注釈half map B
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_29714_half_map_2.map
注釈half map A
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Ternary complex of cullin ring E3 ubiquitin ligase substrate rece...

全体名称: Ternary complex of cullin ring E3 ubiquitin ligase substrate receptor arm (DDB1deltaB-DDA1-DCAF16) in compound-induced complex with bromodomain 2 of BRD4
要素
  • 複合体: Ternary complex of cullin ring E3 ubiquitin ligase substrate receptor arm (DDB1deltaB-DDA1-DCAF16) in compound-induced complex with bromodomain 2 of BRD4
    • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 1
    • タンパク質・ペプチド: DDB1- and CUL4-associated factor 16
    • タンパク質・ペプチド: Bromodomain-containing protein 4BRD4
    • タンパク質・ペプチド: DET1- and DDB1-associated protein 1
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: tert-butyl [(6S,10P)-4-{4-[(ethanesulfonyl)amino]phenyl}-2,3,9-trimethyl-6H-thieno[3,2-f][1,2,4]triazolo[4,3-a][1,4]diazepin-6-yl]acetate
  • リガンド: water

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超分子 #1: Ternary complex of cullin ring E3 ubiquitin ligase substrate rece...

超分子名称: Ternary complex of cullin ring E3 ubiquitin ligase substrate receptor arm (DDB1deltaB-DDA1-DCAF16) in compound-induced complex with bromodomain 2 of BRD4
タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 148 KDa

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分子 #1: DNA damage-binding protein 1

分子名称: DNA damage-binding protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 96.425586 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MGSSHHHHHH SAAHIVMVDA YKPTKGGRMS YNYVVTAQKP TAVNGCVTGH FTSAEDLNLL IAKNTRLEIY VVTAEGLRPV KEVGMYGKI AVMELFRPKG ESKDLLFILT AKYNACILEY KQSGESIDII TRAHGNVQDR IGRPSETGII GIIDPECRMI G LRLYDGLF ...文字列:
MGSSHHHHHH SAAHIVMVDA YKPTKGGRMS YNYVVTAQKP TAVNGCVTGH FTSAEDLNLL IAKNTRLEIY VVTAEGLRPV KEVGMYGKI AVMELFRPKG ESKDLLFILT AKYNACILEY KQSGESIDII TRAHGNVQDR IGRPSETGII GIIDPECRMI G LRLYDGLF KVIPLDRDNK ELKAFNIRLE ELHVIDVKFL YGCQAPTICF VYQDPQGRHV KTYEVSLREK EFNKGPWKQE NV EAEASMV IAVPEPFGGA IIIGQESITY HNGDKYLAIA PPIIKQSTIV CHNRVDPNGS RYLLGDMEGR LFMLLLEKEE QMD GTVTLK DLRVELLGET SIAECLTYLD NGVVFVGSRL GDSQLVKLNV DSNEQGSYVV AMETFTNLGP IVDMCVVDLE RQGQ GQLVT CSGAFKEGSL RIIRNGIGGN GNSGEIQKLH IRTVPLYESP RKICYQEVSQ CFGVLSSRIE VQDTSGGTTA LRPSA STQA LSSSVSSSKL FSSSTAPHET SFGEEVEVHN LLIIDQHTFE VLHAHQFLQN EYALSLVSCK LGKDPNTYFI VGTAMV YPE EAEPKQGRIV VFQYSDGKLQ TVAEKEVKGA VYSMVEFNGK LLASINSTVR LYEWTTEKEL RTECNHYNNI MALYLKT KG DFILVGDLMR SVLLLAYKPM EGNFEEIARD FNPNWMSAVE ILDDDNFLGA ENAFNLFVCQ KDSAATTDEE RQHLQEVG L FHLGEFVNVF CHGSLVMQNL GETSTPTQGS VLFGTVNGMI GLVTSLSESW YNLLLDMQNR LNKVIKSVGK IEHSFWRSF HTERKTEPAT GFIDGDLIES FLDISRPKMQ EVVANLQYDD GSGMKREATA DDLIKVVEEL TRIH

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分子 #2: DDB1- and CUL4-associated factor 16

分子名称: DDB1- and CUL4-associated factor 16 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 24.547697 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: GGGRMGPRNP SPDHLSESES EEEENISYLN ESSGEEWDSS EEEDSMVPNL SPLESLAWQV KCLLKYSTTW KPLNPNSWLY HAKLLDPST PVHILREIGL RLSHCSHCVP KLEPIPEWPP LASCGVPPFQ KPLTSPSRLS RDHATLNGAL QFATKQLSRT L SRATPIPE ...文字列:
GGGRMGPRNP SPDHLSESES EEEENISYLN ESSGEEWDSS EEEDSMVPNL SPLESLAWQV KCLLKYSTTW KPLNPNSWLY HAKLLDPST PVHILREIGL RLSHCSHCVP KLEPIPEWPP LASCGVPPFQ KPLTSPSRLS RDHATLNGAL QFATKQLSRT L SRATPIPE YLKQIPNSCV SGCCCGWLTK TVKETTRTEP INTTYSYTDF QKAVNKLLTA SL

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分子 #3: Bromodomain-containing protein 4

分子名称: Bromodomain-containing protein 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.899109 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GKDVPDSQQH PAPEKSSKVS EQLKCCSGIL KEMFAKKHAA YAWPFYKPVD VEALGLHDYC DIIKHPMDMS TIKSKLEARE YRDAQEFGA DVRLMFSNCY KYNPPDHEVV AMARKLQDVF EMRFAKMPDE

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分子 #4: DET1- and DDB1-associated protein 1

分子名称: DET1- and DDB1-associated protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.183646 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
GGGRMADFLK GLPVYNKSNF SRFHADSVCK ASNRRPSVYL PTREYPSEQI IVTEKTNILL RYLHQQWDKK NAAKKRDQEQ VELEGESSA PPRKVARTDS PDMHEDT

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分子 #5: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / : ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #6: tert-butyl [(6S,10P)-4-{4-[(ethanesulfonyl)amino]phenyl}-2,3,9-tr...

分子名称: tert-butyl [(6S,10P)-4-{4-[(ethanesulfonyl)amino]phenyl}-2,3,9-trimethyl-6H-thieno[3,2-f][1,2,4]triazolo[4,3-a][1,4]diazepin-6-yl]acetate
タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / : YK3
分子量理論値: 529.675 Da
Chemical component information

ChemComp-YK3:
tert-butyl [(6S,10P)-4-{4-[(ethanesulfonyl)amino]phenyl}-2,3,9-trimethyl-6H-thieno[3,2-f][1,2,4]triazolo[4,3-a][1,4]diazepin-6-yl]acetate

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分子 #7: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 110 / : HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER /

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.25 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度名称
50.0 mM4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid
200.0 mMsodium chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム
0.011 %Lauryl Maltose Neopentyl Glycol
2.0 mMtris(2-carboxyethyl)phosphine

詳細: 50 mM HEPES pH 7.4, 200 mM NaCl, 2 mM TCEP, 0.011% LMNG
グリッドモデル: UltrAuFoil R0./1 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 40.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 3.9e-05 kPa / 詳細: 20 mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: LEICA EM GP / 詳細: detergent added directly before grid application.
詳細The ternary complex was incubated at RT for 30 min before polishing on through size exclusion chromatography. The purified DCAF16 complex was incubated with an extra 1.2x molar excess of purified BRD4BD2 for 30 minutes at 4 degree C before grid preparation.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm / 倍率(公称値): 105000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 17118 / 平均露光時間: 2.3 sec. / 平均電子線量: 50.27 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 14452363
初期モデルモデルのタイプ: NONE / 詳細: built de novo
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
最終 3次元分類クラス数: 8 / 平均メンバー数/クラス: 600000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2) / 詳細: 3D variability followed by clustering in cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
最終 再構成使用したクラス数: 3 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2) / 使用した粒子像数: 1433050
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB ID詳細

for BRD4(BD2)

for DDB1 and DDA1
詳細refinement in both real and Fourier space
精密化プロトコル: OTHER / 温度因子: 74
得られたモデル

PDB-8g46:
Cryo-EM structure of DDB1deltaB-DDA1-DCAF16-BRD4(BD2)-MMH2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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