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Structure paper

タイトルStructural analysis of the water channel AQP2 by single-particle cryo-EM.
ジャーナル・号・ページJ Struct Biol, Vol. 215, Issue 3, Page 107984, Year 2023
掲載日2023年6月12日
著者Akiko Kamegawa / Shota Suzuki / Hiroshi Suzuki / Kouki Nishikawa / Nobutaka Numoto / Yoshinori Fujiyoshi /
PubMed 要旨Water channels, which are small membrane proteins almost entirely buried in lipid membranes, are challenging research targets for single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM), a powerful ...Water channels, which are small membrane proteins almost entirely buried in lipid membranes, are challenging research targets for single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM), a powerful technique routinely used to determine the structures of membrane proteins. Because the single-particle method enables structural analysis of a whole protein with flexible parts that interfere with crystallization, we have focused our efforts on analyzing water channel structures. Here, utilizing this system, we analyzed the structure of full-length aquaporin-2 (AQP2), a primary regulator of vasopressin-dependent reabsorption of water at the renal collecting ducts. The 2.9 Å resolution map revealed a cytoplasmic extension of the cryo-EM density that was presumed to be the highly flexible C-terminus at which the localization of AQP2 is regulated in the renal collecting duct cells. We also observed a continuous density along the common water pathway inside the channel pore and lipid-like molecules at the membrane interface. Observations of these constructions in the AQP2 structure analyzed without any fiducial markers (e.g., a rigidly bound antibody) indicate that single-particle cryo-EM will be useful for investigating water channels in native states as well as in complexes with chemical compounds.
リンクJ Struct Biol / PubMed:37315821
手法EM (単粒子)
解像度2.89 Å
構造データ

29934

8gcl

EMDB-29934, PDB-8gcl:
Cryo-EM structure of hAQP2 in DDM
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.89 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / channel

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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