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タイトルStructure of Tetrahymena telomerase-bound CST with polymerase α-primase.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 608, Issue 7924, Page 813-818, Year 2022
掲載日2022年7月13日
著者Yao He / He Song / Henry Chan / Baocheng Liu / Yaqiang Wang / Lukas Sušac / Z Hong Zhou / Juli Feigon /
PubMed 要旨Telomeres are the physical ends of linear chromosomes. They are composed of short repeating sequences (such as TTGGGG in the G-strand for Tetrahymena thermophila) of double-stranded DNA with a single- ...Telomeres are the physical ends of linear chromosomes. They are composed of short repeating sequences (such as TTGGGG in the G-strand for Tetrahymena thermophila) of double-stranded DNA with a single-strand 3' overhang of the G-strand and, in humans, the six shelterin proteins: TPP1, POT1, TRF1, TRF2, RAP1 and TIN2. TPP1 and POT1 associate with the 3' overhang, with POT1 binding the G-strand and TPP1 (in complex with TIN2) recruiting telomerase via interaction with telomerase reverse transcriptase (TERT). The telomere DNA ends are replicated and maintained by telomerase, for the G-strand, and subsequently DNA polymerase α-primase (PolαPrim), for the C-strand. PolαPrim activity is stimulated by the heterotrimeric complex CTC1-STN1-TEN1 (CST), but the structural basis of the recruitment of PolαPrim and CST to telomere ends remains unknown. Here we report cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of Tetrahymena CST in the context of the telomerase holoenzyme, in both the absence and the presence of PolαPrim, and of PolαPrim alone. Tetrahymena Ctc1 binds telomerase subunit p50, a TPP1 orthologue, on a flexible Ctc1 binding motif revealed by cryo-EM and NMR spectroscopy. The PolαPrim polymerase subunit POLA1 binds Ctc1 and Stn1, and its interface with Ctc1 forms an entry port for G-strand DNA to the POLA1 active site. We thus provide a snapshot of four key components that are required for telomeric DNA synthesis in a single active complex-telomerase-core ribonucleoprotein, p50, CST and PolαPrim-that provides insights into the recruitment of CST and PolαPrim and the handoff between G-strand and C-strand synthesis.
リンクNature / PubMed:35831498 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.9 - 4.5 Å
構造データ

26863

7uy5

EMDB-26863, PDB-7uy5:
Tetrahymena telomerase with CST
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

EMDB-26864: Tetrahymena telomerase with CST-PolaPrim
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.4 Å

26865

7uy6

EMDB-26865, PDB-7uy6:
Tetrahymena telomerase at 2.9 Angstrom resolution
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

26866

7uy7

EMDB-26866, PDB-7uy7:
Tetrahymena CST with Polymerase alpha-Primase
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.2 Å

26867

7uy8

EMDB-26867, PDB-7uy8:
Tetrahymena Polymerase alpha-Primase
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.5 Å

EMDB-26868: Tetrahymena Polymerase alpha-Primase subunits POLA2-POLA1-PRIM2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.0 Å

EMDB-26869: Tetrahymena Polymerase alpha-Primase subunits PRIM2-PRIM1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.3 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

由来
  • tetrahymena thermophila (真核生物)
キーワードREPLICATION (DNA複製) / telomerase (テロメラーゼ) / RNP / CST / reverse transcriptase (逆転写酵素) / polymerase (ポリメラーゼ) / primase (DNAプライマーゼ)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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