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Structure paper

タイトルStructural and molecular basis of choline uptake into the brain by FLVCR2.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 629, Issue 8012, Page 704-709, Year 2024
掲載日2024年5月1日
著者Rosemary J Cater / Dibyanti Mukherjee / Eva Gil-Iturbe / Satchal K Erramilli / Ting Chen / Katie Koo / Nicolás Santander / Andrew Reckers / Brian Kloss / Tomasz Gawda / Brendon C Choy / Zhening Zhang / Aditya Katewa / Amara Larpthaveesarp / Eric J Huang / Scott W J Mooney / Oliver B Clarke / Sook Wah Yee / Kathleen M Giacomini / Anthony A Kossiakoff / Matthias Quick / Thomas Arnold / Filippo Mancia /
PubMed 要旨Choline is an essential nutrient that the human body needs in vast quantities for cell membrane synthesis, epigenetic modification and neurotransmission. The brain has a particularly high demand for ...Choline is an essential nutrient that the human body needs in vast quantities for cell membrane synthesis, epigenetic modification and neurotransmission. The brain has a particularly high demand for choline, but how it enters the brain remains unknown. The major facilitator superfamily transporter FLVCR1 (also known as MFSD7B or SLC49A1) was recently determined to be a choline transporter but is not highly expressed at the blood-brain barrier, whereas the related protein FLVCR2 (also known as MFSD7C or SLC49A2) is expressed in endothelial cells at the blood-brain barrier. Previous studies have shown that mutations in human Flvcr2 cause cerebral vascular abnormalities, hydrocephalus and embryonic lethality, but the physiological role of FLVCR2 is unknown. Here we demonstrate both in vivo and in vitro that FLVCR2 is a BBB choline transporter and is responsible for the majority of choline uptake into the brain. We also determine the structures of choline-bound FLVCR2 in both inward-facing and outward-facing states using cryo-electron microscopy. These results reveal how the brain obtains choline and provide molecular-level insights into how FLVCR2 binds choline in an aromatic cage and mediates its uptake. Our work could provide a novel framework for the targeted delivery of therapeutic agents into the brain.
リンクNature / PubMed:38693257
手法EM (単粒子)
解像度2.49 - 2.77 Å
構造データ

43683

8vzn

EMDB-43683, PDB-8vzn:
Cryo-EM structure of FLVCR2 in the inward-facing state with choline bound
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.77 Å

43684

8vzo

EMDB-43684, PDB-8vzo:
Cryo-EM structure of FLVCR2 in the outward-facing state with choline bound
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.49 Å

化合物

ChemComp-CHT:
CHOLINE ION / コリン / コリン (栄養素)

由来
  • mus musculus (ハツカネズミ)
  • synthetic construct (人工物)
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / Choline transporter / blood-brain barrier (血液脳関門) / membrane protein (膜タンパク質) / MFS fold

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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