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タイトルStructures of human pannexin-1 in nanodiscs reveal gating mediated by dynamic movement of the N terminus and phospholipids.
ジャーナル・号・ページSci Signal, Vol. 15, Issue 720, Page eabg6941, Year 2022
掲載日2022年2月8日
著者Maki Kuzuya / Hidemi Hirano / Kenichi Hayashida / Masakatsu Watanabe / Kazumi Kobayashi / Tohru Terada / Md Iqbal Mahmood / Florence Tama / Kazutoshi Tani / Yoshinori Fujiyoshi / Atsunori Oshima /
PubMed 要旨Pannexin (PANX) family proteins form large-pore channels that mediate purinergic signaling. We analyzed the cryo-EM structures of human PANX1 in lipid nanodiscs to elucidate the gating mechanism and ...Pannexin (PANX) family proteins form large-pore channels that mediate purinergic signaling. We analyzed the cryo-EM structures of human PANX1 in lipid nanodiscs to elucidate the gating mechanism and its regulation by the amino terminus in phospholipids. The wild-type channel has an amino-terminal funnel in the pore, but in the presence of the inhibitor probenecid, a cytoplasmically oriented amino terminus and phospholipids obstruct the pore. Functional analysis using whole-cell patch-clamp and oocyte voltage clamp showed that PANX1 lacking the amino terminus did not open and had a dominant negative effect on channel activity, thus confirming that the amino-terminal domain played an essential role in channel opening. These observations suggest that dynamic conformational changes in the amino terminus of human PANX1 are associated with lipid movement in and out of the pore. Moreover, the data provide insight into the gating mechanism of PANX1 and, more broadly, other large-pore channels.
リンクSci Signal / PubMed:35133866
手法EM (単粒子)
解像度3.4 - 4.5 Å
構造データ

EMDB-31489, PDB-7f8j:
Cryo-EM structure of human pannexin-1 in a nanodisc
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-31490, PDB-7f8n:
Human pannexin-1 showing a conformational change in the N-terminal domain and blocked pore
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-31491, PDB-7f8o:
Cryo-EM structure of the C-terminal deletion mutant of human PANX1 in a nanodisc
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-32768, PDB-7wsv:
Cryo-EM structure of the N-terminal deletion mutant of human pannexin-1 in a nanodisc
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.5 Å

化合物

ChemComp-LBN:
1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphocholine / リン脂質*YM / POホスファチジルコリン

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / ATP release channel / vertebrate innexin homolog / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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