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タイトルStructural basis of ribosomal 30S subunit degradation by RNase R.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 626, Issue 8001, Page 1133-1140, Year 2024
掲載日2024年2月7日
著者Lyudmila Dimitrova-Paternoga / Sergo Kasvandik / Bertrand Beckert / Sander Granneman / Tanel Tenson / Daniel N Wilson / Helge Paternoga /
PubMed 要旨Protein synthesis is a major energy-consuming process of the cell that requires the controlled production and turnover of ribosomes. Although the past few years have seen major advances in our ...Protein synthesis is a major energy-consuming process of the cell that requires the controlled production and turnover of ribosomes. Although the past few years have seen major advances in our understanding of ribosome biogenesis, structural insight into the degradation of ribosomes has been lacking. Here we present native structures of two distinct small ribosomal 30S subunit degradation intermediates associated with the 3' to 5' exonuclease ribonuclease R (RNase R). The structures reveal that RNase R binds at first to the 30S platform to facilitate the degradation of the functionally important anti-Shine-Dalgarno sequence and the decoding-site helix 44. RNase R then encounters a roadblock when it reaches the neck region of the 30S subunit, and this is overcome by a major structural rearrangement of the 30S head, involving the loss of ribosomal proteins. RNase R parallels this movement and relocates to the decoding site by using its N-terminal helix-turn-helix domain as an anchor. In vitro degradation assays suggest that head rearrangement poses a major kinetic barrier for RNase R, but also indicate that the enzyme alone is sufficient for complete degradation of 30S subunits. Collectively, our results provide a mechanistic basis for the degradation of 30S mediated by RNase R, and reveal that RNase R targets orphaned 30S subunits using a dynamic mechanism involving an anchored switching of binding sites.
リンクNature / PubMed:38326618 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.1 - 4.73 Å
構造データ

EMDB-16595, PDB-8cdu:
Rnase R bound to a 30S degradation intermediate (main state)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

EMDB-16596, PDB-8cdv:
Rnase R bound to a 30S degradation intermediate (state II)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.73 Å

EMDB-16605, PDB-8cec:
Rnase R bound to a 30S degradation intermediate (State I - head-turning)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.57 Å

EMDB-16606, PDB-8ced:
Rnase R bound to a 30S degradation intermediate (State I - head-turning)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.15 Å

EMDB-16607, PDB-8cee:
Rnase R bound to a 30S degradation intermediate (State I - head-turning)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

由来
  • bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
キーワードRIBOSOME (リボソーム) / SSU / 30S / RNase R / ribosomal degradation / turnover

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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