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万見
- EMDB-5156: Bovine Papillomavirus Type 1 (BPV1) cryo-EM reconstruction of L1 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5156
タイトルBovine Papillomavirus Type 1 (BPV1) cryo-EM reconstruction of L1 pentamer at 3.6A resolution after additional 6-fold NCS averaging within the icosahedral asymmetric unit.
マップデータThis map is a result of additional 6-fold NCS averaging within the ASU. It shows the invariable part of the L1 pentamer and contains the core domain plus parts of the inter-pentamer C-terminal arm interface.
試料
  • 試料: Bovine Papillomavirus Type 1 (BPV1), full virion
  • ウイルス: Bovine papillomavirus type 1 (パピローマウイルス)
キーワードbovine papillomavirus BPV1 / major capsid protein L1 / single particle cryo-EM / high resolution / cervical cancer
機能・相同性
機能・相同性情報


T=7 icosahedral viral capsid / endocytosis involved in viral entry into host cell / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Major capsid L1 (late) protein, Papillomavirus / Major capsid L1 (late) superfamily, Papillomavirus / L1 (late) protein / Double-stranded DNA virus, group I, capsid
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein L1
類似検索 - 構成要素
生物種Bovine papillomavirus type 1 (パピローマウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Wolf M / Garcea RL / Grigorieff N / Harrison SC
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2010
タイトル: Subunit interactions in bovine papillomavirus.
著者: Matthias Wolf / Robert L Garcea / Nikolaus Grigorieff / Stephen C Harrison /
要旨: Papillomaviruses, members of a group of dsDNA viruses associated with epithelial growths and tumors, have compact capsids assembled from 72 pentamers of the protein L1. We have determined the ...Papillomaviruses, members of a group of dsDNA viruses associated with epithelial growths and tumors, have compact capsids assembled from 72 pentamers of the protein L1. We have determined the structure of bovine papillomavirus by electron cryomicrosopy (cryoEM), at approximately 3.6 A resolution. The density map, obtained from single-particle analysis of approximately 4,000 particle images, shows the trace of the L1 polypeptide chain and reveals how the N- and C-terminal "arms" of a subunit (extensions from its beta-jelly-roll core) associate with a neighboring pentamer. Critical contacts come from the C-terminal arm, which loops out from the core of the subunit, forms contacts (including a disulfide) with two subunits in a neighboring pentamer, and reinserts into the pentamer from which it emanates. This trace corrects one feature of an earlier model. We discuss implications of the structure for virion assembly and for pathways of infectious viral entry. We suggest that it should be possible to obtain image reconstructions of comparable resolution from cryoEM images of asymmetric particles. From the work on papillomavirus described here, we estimate that such a reconstruction will require about 1.5 million images to achieve the same number of averaged asymmetric units; structural variability will increase this number substantially.
履歴
登録2009年12月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年1月22日-
マップ公開2010年1月22日-
更新2010年4月28日-
現状2010年4月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3iyj
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3iyj
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5156_1.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5156.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 6.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This map is a result of additional 6-fold NCS averaging within the ASU. It shows the invariable part of the L1 pentamer and contains the core domain plus parts of the inter-pentamer C-terminal arm interface.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.24 Å/pix.
x 119 pix.
= 633.344 Å		1.24 Å/pix.
x 122 pix.
= 633.344 Å		1.24 Å/pix.
x 118 pix.
= 633.344 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.237 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.2 / ムービー #1: 1.5
最小 - 最大-3.02127 - 5.7926
平均 (標準偏差)0.0812812 (±0.426443)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin43-58108
サイズ122118119
Spacing122118119
セルA=B=C: 633.344 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.2371.2371.237
M x/y/z512512512
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z633.344633.344633.344
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-34-26-72
NX/NY/NZ6953145
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-5843108
NC/NR/NS118122119
D min/max/mean-3.0215.7930.081

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Bovine Papillomavirus Type 1 (BPV1), full virion

全体名称: Bovine Papillomavirus Type 1 (BPV1), full virion
要素
  • 試料: Bovine Papillomavirus Type 1 (BPV1), full virion
  • ウイルス: Bovine papillomavirus type 1 (パピローマウイルス)

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超分子 #1000: Bovine Papillomavirus Type 1 (BPV1), full virion

超分子名称: Bovine Papillomavirus Type 1 (BPV1), full virion / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: theoretical MM for L1 only / 集合状態: T7D icosahedral assembly / Number unique components: 1
分子量理論値: 19.4 MDa

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超分子 #1: Bovine papillomavirus type 1

超分子名称: Bovine papillomavirus type 1 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: BPV1 / NCBI-ID: 10559 / 生物種: Bovine papillomavirus type 1 / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SEROTYPE / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: BPV1
宿主生物種: Bos taurus (ウシ) / 別称: VERTEBRATES
分子量理論値: 19.4 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: L1 / 直径: 600 Å / T番号(三角分割数): 7

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.5 mg/mL
緩衝液pH: 6.2 / 詳細: 20mM Tris pH6.2, 100mM NaCl, 0.5mM CaCl2
グリッド詳細: quantifoil CF-1/2-4C
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 99 % / チャンバー内温度: 70 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: Vitrification instrument: manual plunger. vitrification carried out in cold room.
手法: blot 3.5ul at 4C for 25sec from carbon side with Whatman Nr.40

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
温度最低: 77 K / 最高: 77 K / 平均: 77 K
アライメント法Legacy - 非点収差: obj lens astig was corrected at 700,000x
詳細obj aperture cutoff at 2.4A
日付2008年12月7日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 49 / 平均電子線量: 25 e/Å2 / 詳細: combination of 3 channels / Od range: 1.4 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 56588 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.9 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダー: side entry, eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: ctfilt3 with individual particle adjustment
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: frealign
詳細: This map was 6-fold (NCS)averaged within the icosahedral ASU. Ewald sphere correction.
使用した粒子像数: 3997

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1dzl

ソフトウェア名称: CNSsolve
詳細Protocol: see 3D-fitting details. SigmaF and phase FOM were estimated from two halfset reconstructions (see publication). Refinement within the resolution range 15-3.5A. Isotropic B-factor correction, automatic bulk solvent parameter search, bulk-solvent correction, coordinate refinement by energy minimization, restrained individual B-factor refinement and unrestrained group B-factor refinement. Both icosahedaral and non-icosahedral capsid symmetry (NCS) were imposed, using icosahedral constraints and six-fold NCS restraints within the asymmetric unit defined in five NCS groups. We used default x-ray scattering factors and a maximum likelihood refinement target (MLHL) with amplitude and phase probability distribution.
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 114
当てはまり具合の基準: MLHL target with ampl. and phase probability distribution
得られたモデル

PDB-3iyj:
Bovine papillomavirus type 1 outer capsid

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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