Promode Elastic

HEADER    METAL BINDING PROTEIN                   19-FEB-19   XXXX              
TITLE     X-RAY RADIATION DOSE SERIES ON XYLOSE ISOMERASE - 3.88 MGY            
KEYWDS    ISOMERASE, METAL BINDING PROTEIN                                      
EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
AUTHOR    H.TABERMAN,C.S.BURY,M.J.VAN DER WOERD,E.H.SNELL,E.F.GARMAN            
JRNL        AUTH   H.TABERMAN,C.S.BURY,M.J.VAN DER WOERD,E.H.SNELL,E.F.GARMAN   
JRNL        TITL   STRUCTURAL KNOWLEDGE OR X-RAY DAMAGE? A CASE STUDY ON XYLOSE 
JRNL        TITL 2 ISOMERASE ILLUSTRATING BOTH.                                 
JRNL        REF    J.SYNCHROTRON RADIAT.         V.  26   931 2019              
JRNL        REFN                   ESSN 1600-5775                               
JRNL        PMID   31274415                                                     
JRNL        DOI    10.1107/S1600577519005599                                    
SEQRES   1 A  388  MET ASN TYR ALA PRO THR PRO VAL ASP ARG PHE THR PHE          
SEQRES   2 A  388  GLY LEU TRP THR VAL GLY TRP GLN GLY ARG ASP PRO PHE          
SEQRES   3 A  388  GLY ASP ALA THR ARG ARG ALA LEU ASP PRO VAL GLU SER          
SEQRES   4 A  388  VAL ARG ARG LEU ALA GLU LEU GLY ALA HIS GLY VAL THR          
SEQRES   5 A  388  PHE HIS ASP ASP ASP LEU ILE PRO PHE GLY SER SER ASP          
SEQRES   6 A  388  SER GLU ARG GLU GLU HIS VAL LYS ARG PHE ARG GLN ALA          
SEQRES   7 A  388  LEU ASP ASP THR GLY MET LYS VAL PRO MET ALA THR THR          
SEQRES   8 A  388  ASN LEU PHE THR HIS PRO VAL PHE LYS ASP GLY GLY PHE          
SEQRES   9 A  388  THR ALA ASN ASP ARG ASP VAL ARG ARG TYR ALA LEU ARG          
SEQRES  10 A  388  LYS THR ILE ARG ASN ILE ASP LEU ALA VAL GLU LEU GLY          
SEQRES  11 A  388  ALA GLU THR TYR VAL ALA TRP GLY GLY ARG GLU GLY ALA          
SEQRES  12 A  388  GLU SER GLY GLY ALA LYS ASP VAL ARG ASP ALA LEU ASP          
SEQRES  13 A  388  ARG MET LYS GLU ALA PHE ASP LEU LEU GLY GLU TYR VAL          
SEQRES  14 A  388  THR SER GLN GLY TYR ASP ILE ARG PHE ALA ILE GLU PRO          
SEQRES  15 A  388  LYS PRO ASN GLN PRO ARG GLY ASP ILE LEU LEU PRO THR          
SEQRES  16 A  388  VAL GLY HIS ALA LEU ALA PHE ILE GLU ARG LEU GLU ARG          
SEQRES  17 A  388  PRO GLU LEU TYR GLY VAL ASN PRO GLU VAL GLY HIS GLU          
SEQRES  18 A  388  GLN MET ALA GLY LEU ASN PHE PRO HIS GLY ILE ALA GLN          
SEQRES  19 A  388  ALA LEU TRP ALA GLY LYS LEU PHE HIS ILE ASP LEU ASN          
SEQRES  20 A  388  GLY GLN ASN GLY ILE LYS TYR ASP GLN ASP LEU ARG PHE          
SEQRES  21 A  388  GLY ALA GLY ASP LEU ARG ALA ALA PHE TRP LEU VAL ASP          
SEQRES  22 A  388  LEU LEU GLU SER ALA GLY TYR SER GLY PRO ARG HIS PHE          
SEQRES  23 A  388  ASP PHE LYS PRO PRO ARG THR GLU ASP PHE ASP GLY VAL          
SEQRES  24 A  388  TRP ALA SER ALA ALA GLY CYS MET ARG ASN TYR LEU ILE          
SEQRES  25 A  388  LEU LYS GLU ARG ALA ALA ALA PHE ARG ALA ASP PRO GLU          
SEQRES  26 A  388  VAL GLN GLU ALA LEU ARG ALA SER ARG LEU ASP GLU LEU          
SEQRES  27 A  388  ALA ARG PRO THR ALA ALA ASP GLY LEU GLN ALA LEU LEU          
SEQRES  28 A  388  ASP ASP ARG SER ALA PHE GLU GLU PHE ASP VAL ASP ALA          
SEQRES  29 A  388  ALA ALA ALA ARG GLY MET ALA PHE GLU ARG LEU ASP GLN          
SEQRES  30 A  388  LEU ALA MET ASP HIS LEU LEU GLY ALA ARG GLY                  
HETNAM     EDO 1,2-ETHANEDIOL                                                   
HETNAM     IPA ISOPROPYL ALCOHOL                                                
HETNAM      MN MANGANESE (II) ION                                               
HETNAM      MG MAGNESIUM ION                                                    
HETNAM      NA SODIUM ION                                                       
HETSYN     EDO ETHYLENE GLYCOL                                                  
HETSYN     IPA 2-PROPANOL                                                       
FORMUL   2  EDO    12(C2 H6 O2)                                                 
FORMUL  14  IPA    C3 H8 O                                                      
FORMUL  15   MN    2(MN 2+)                                                     
FORMUL  17   MG    2(MG 2+)                                                     
FORMUL  19   NA    2(NA 1+)                                                     
FORMUL  21  HOH   *526(H2 O)                                                    
HELIX    1 AA1 THR A    6  ASP A    9  5                                   4    
HELIX    2 AA2 LEU A   15  GLY A   19  1                                   5    
HELIX    3 AA3 ASP A   35  GLY A   47  1                                  13    
HELIX    4 AA4 ASP A   55  ILE A   59  1                                   5    
HELIX    5 AA5 SER A   64  GLY A   83  1                                  20    
HELIX    6 AA6 HIS A   96  LYS A  100  5                                   5    
HELIX    7 AA7 ASP A  108  LEU A  129  1                                  22    
HELIX    8 AA8 ASP A  150  GLY A  173  1                                  24    
HELIX    9 AA9 THR A  195  GLU A  204  1                                  10    
HELIX   10 AB1 ARG A  208  GLU A  210  5                                   3    
HELIX   11 AB2 GLU A  217  MET A  223  1                                   7    
HELIX   12 AB3 ASN A  227  ALA A  238  1                                  12    
HELIX   13 AB4 ASP A  264  GLY A  279  1                                  16    
HELIX   14 AB5 ASP A  295  ASP A  323  1                                  29    
HELIX   15 AB6 ASP A  323  SER A  333  1                                  11    
HELIX   16 AB7 ARG A  334  ALA A  339  1                                   6    
HELIX   17 AB8 GLY A  346  ASP A  353  1                                   8    
HELIX   18 AB9 ARG A  354  PHE A  357  5                                   4    
HELIX   19 AC1 ASP A  361  ARG A  368  1                                   8    
HELIX   20 AC2 ALA A  371  GLY A  385  1                                  15    
SHEET    1 AA1 8 TYR A 212  VAL A 214  0                                        
SHEET    2 AA1 8 ARG A 177  ILE A 180  1  N  ILE A 180   O  GLY A 213           
SHEET    3 AA1 8 THR A 133  ALA A 136  1  N  TYR A 134   O  ARG A 177           
SHEET    4 AA1 8 LYS A  85  THR A  90  1  N  ALA A  89   O  VAL A 135           
SHEET    5 AA1 8 GLY A  50  HIS A  54  1  N  VAL A  51   O  LYS A  85           
SHEET    6 AA1 8 PHE A  11  GLY A  14  1  N  PHE A  13   O  THR A  52           
SHEET    7 AA1 8 ARG A 284  PHE A 286  1  O  PHE A 286   N  THR A  12           
SHEET    8 AA1 8 ASP A 245  LEU A 246  1  N  LEU A 246   O  HIS A 285           
SHEET    1 AA2 2 GLY A 142  ALA A 143  0                                        
SHEET    2 AA2 2 ASP A 190  ILE A 191 -1  O  ASP A 190   N  ALA A 143           
LINK         OD1 ASP A 153                NA    NA A 419     1555   1555  2.82  
LINK         OD2 ASP A 156                NA    NA A 419     1555   1555  2.74  
LINK         OE2 GLU A 181                MN  A MN A 415     1555   1555  2.09  
LINK         OE2 GLU A 181                MG  B MG A 416     1555   1555  2.00  
LINK         OE1AGLU A 217                MN  A MN A 415     1555   1555  1.78  
LINK         OE1BGLU A 217                MG  B MG A 416     1555   1555  1.97  
LINK         OE2AGLU A 217                MN  A MN A 414     1555   1555  2.13  
LINK         OE2BGLU A 217                MN  B MN A 414     1555   1555  2.01  
LINK         NE2BHIS A 220                MN  B MN A 414     1555   1555  2.22  
LINK         OD2 ASP A 245                MN  A MN A 415     1555   1555  1.92  
LINK         OD2 ASP A 245                MG  B MG A 416     1555   1555  2.07  
LINK         OD1BASP A 255                MN  B MN A 414     1555   1555  2.21  
LINK         OD2AASP A 255                MN  A MN A 414     1555   1555  1.85  
LINK         OD2BASP A 255                MN  B MN A 414     1555   1555  2.27  
LINK         OD1AASP A 257                MN  A MN A 414     1555   1555  1.90  
LINK         OD1BASP A 257                MN  B MN A 414     1555   1555  2.34  
LINK         OD2 ASP A 287                MN  A MN A 415     1555   1555  2.02  
LINK         OD2 ASP A 287                MG  B MG A 416     1555   1555  2.09  
LINK         O2  EDO A 401                MN  A MN A 415     1555   1555  2.12  
LINK         O2  EDO A 401                MG  B MG A 416     1555   1555  2.36  
LINK        MN  A MN A 414                 O   HOH A 566     1555   1555  1.92  
LINK        MN  B MN A 414                 O   HOH A 566     1555   1555  2.29  
LINK        MN  C MN A 414                 O   HOH A 566     1555   1555  1.96  
LINK        MN  C MN A 414                 O   HOH A 618     1555   1555  2.70  
LINK        MN  C MN A 414                 O   HOH A 548     1555   1555  2.77  
LINK        MN  A MN A 415                 O   HOH A 618     1555   1555  2.36  
LINK        MG  B MG A 416                 O   HOH A 618     1555   1555  2.24  
LINK        MG    MG A 417                 O   HOH A 608     1555   1555  2.00  
LINK        MG    MG A 417                 O   HOH A 659     1555   1555  2.13  
LINK        MG    MG A 417                 O   HOH A 970     1555   1555  2.06  
LINK        MG    MG A 417                 O   HOH A 994     1555   1555  2.03  
LINK        NA    NA A 418                 O   HOH A 580     1555   1555  2.80  
LINK        NA    NA A 418                 O   HOH A 905     1555   1555  2.83  
LINK        NA    NA A 418                 O   HOH A 677     1555   1555  2.68  
LINK        NA    NA A 419                 O   HOH A 808     1555   1555  3.15  
LINK        NA    NA A 419                 O   HOH A 983     1555   1555  2.57  
LINK        MG    MG A 417                 O   HOH A 951     1555   6555  2.04  
LINK        MG    MG A 417                 O   HOH A1020     1555   6555  1.96  
CISPEP   1 GLN A  186    PRO A  187          0        20.09                     
SITE     1 AC1 10 HIS A  54  TRP A 137  GLU A 181  ASP A 245                    
SITE     2 AC1 10 ASP A 287   MN A 415   MG A 416  HOH A 590                    
SITE     3 AC1 10 HOH A 618  HOH A 706                                          
SITE     1 AC2  7 PRO A  97  VAL A  98  LYS A 100  ASP A 108                    
SITE     2 AC2  7 ALA A 365  ARG A 368  MET A 370                               
SITE     1 AC3  8 TYR A 254  GLN A 256  HOH A 512  HOH A 568                    
SITE     2 AC3  8 HOH A 589  HOH A 593  HOH A 850  HOH A 897                    
SITE     1 AC4  6 LEU A 258  ARG A 259  PRO A 291  GLU A 373                    
SITE     2 AC4  6 ASP A 376  HOH A 770                                          
SITE     1 AC5  5 LYS A 159  ARG A 205  TRP A 237  HOH A 663                    
SITE     2 AC5  5 HOH A 674                                                     
SITE     1 AC6  4 ASP A 153  ASP A 156  HOH A 709  HOH A 776                    
SITE     1 AC7  8 GLY A 146  GLY A 147  LYS A 149  ASP A 150                    
SITE     2 AC7  8 ARG A 321  LEU A 330  HOH A 532  HOH A 727                    
SITE     1 AC8  5 ASN A 250  GLY A 263  ASP A 264  HOH A 564                    
SITE     2 AC8  5 HOH A 937                                                     
SITE     1 AC9  7 TRP A  16  PHE A  26  LYS A 289  HOH A 569                    
SITE     2 AC9  7 HOH A 572  HOH A 614  HOH A 625                               
SITE     1 AD1  7 ARG A 117  LEU A 351  ASP A 352  ASP A 353                    
SITE     2 AD1  7 ARG A 354  GLU A 358  HOH A 555                               
SITE     1 AD2  7 LEU A 236  ALA A 278  GLY A 279  TYR A 280                    
SITE     2 AD2  7 SER A 281  HOH A 580  HOH A 986                               
SITE     1 AD3 11 LEU A  93  GLY A 103  PHE A 104  ALA A 136                    
SITE     2 AD3 11 GLY A 138  GLU A 141  HOH A 501  HOH A 519                    
SITE     3 AD3 11 HOH A 540  HOH A 777  HOH A 810                               
SITE     1 AD4  5 ASP A 361  ALA A 365  HOH A 558  HOH A 756                    
SITE     2 AD4  5 HOH A 969                                                     
SITE     1 AD5  7 GLU A 217  HIS A 220  ASP A 255  ASP A 257                    
SITE     2 AD5  7 HOH A 548  HOH A 566  HOH A 618                               
SITE     1 AD6  6 GLU A 181  GLU A 217  ASP A 245  ASP A 287                    
SITE     2 AD6  6 EDO A 401  HOH A 618                                          
SITE     1 AD7  6 GLU A 181  GLU A 217  ASP A 245  ASP A 287                    
SITE     2 AD7  6 EDO A 401  HOH A 618                                          
SITE     1 AD8  6 HOH A 608  HOH A 659  HOH A 951  HOH A 970                    
SITE     2 AD8  6 HOH A 994  HOH A1020                                          
SITE     1 AD9  6 GLY A 239  LYS A 240  LEU A 241  HOH A 580                    
SITE     2 AD9  6 HOH A 677  HOH A 905                                          
SITE     1 AE1  5 ASP A 153  ASP A 156  ARG A 157  ALA A 339                    
SITE     2 AE1  5 HOH A 983                                                     
CRYST1   92.612   97.636  102.598  90.00  90.00  90.00 I 2 2 2       8          
ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
SCALE1      0.010798  0.000000  0.000000        0.00000                         
SCALE2      0.000000  0.010242  0.000000        0.00000                         
SCALE3      0.000000  0.000000  0.009747        0.00000                         

PDB file name : pdb6qrx.ent

Chains and HETATMs selected: 
  ATOM        A

The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
  ATOM   2216  CG  ARG A 117      27.117  20.429  56.656  1.00 14.51           C  
  ATOM   2217  CD  ARG A 117      28.585  20.340  56.098  1.00 15.77           C  
  ATOM   2218  NE  ARG A 117      28.733  19.091  55.377  1.00 16.46           N  
  ATOM   2219  CZ  ARG A 117      28.900  17.913  55.952  1.00 17.48           C  
  ATOM   2220  NH1 ARG A 117      29.105  17.827  57.264  1.00 18.37           N  
  ATOM   2221  NH2 ARG A 117      28.860  16.838  55.202  1.00 19.01           N  
  ATOM   2801  CG  ARG A 152      22.120  44.417  65.925  1.00 14.63           C  
  ATOM   2802  CD  ARG A 152      22.608  45.293  67.048  1.00 16.62           C  
  ATOM   2803  NE  ARG A 152      21.905  44.959  68.274  1.00 19.22           N  
  ATOM   2804  CZ  ARG A 152      22.360  45.204  69.495  1.00 22.10           C  
  ATOM   2805  NH1 ARG A 152      23.532  45.786  69.661  1.00 22.77           N  
  ATOM   2806  NH2 ARG A 152      21.621  44.874  70.540  1.00 24.14           N  

= Normal mode analysis calculation =

No. of modes used in the calculation : All modes.

Parameters of potential energies:
  1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
  Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
    for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
  where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
  respectively.

  Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
    1-4             1.00    5.00       20.00
    1-5             1.00    5.00       20.00
    Loop-closing  100.00

Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
  Set to mean displacements of atoms       0.500 A

Animation
  No. of frames: 11
  Mean displacements (A):    0.50

Displacement vector
  Mean length of vectors (A):    3.00