?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    HYDROLASE/RNA                           18-FEB-19   6O16              
    TITLE     CRYSTAL STRUCTURE OF MURINE DHX37 IN COMPLEX WITH RNA                 
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: DEAH (ASP-GLU-ALA-HIS) BOX POLYPEPTIDE 37;                 
    COMPND   3 CHAIN: A, B;                                                         
    COMPND   4 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   5 MOL_ID: 2;                                                           
    COMPND   6 MOLECULE: RNA (5'-R(*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*U)-3');              
    COMPND   7 CHAIN: C, D;                                                         
    COMPND   8 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: MUS MUSCULUS;                                   
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: MOUSE;                                              
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 10090;                                               
    SOURCE   5 GENE: DHX37;                                                         
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM: SPODOPTERA AFF. FRUGIPERDA 2 RZ-2014;             
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_COMMON: FALL ARMYWORM;                             
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 1491790;                                    
    SOURCE   9 MOL_ID: 2;                                                           
    SOURCE  10 SYNTHETIC: YES;                                                      
    SOURCE  11 ORGANISM_SCIENTIFIC: SYNTHETIC CONSTRUCT;                            
    SOURCE  12 ORGANISM_TAXID: 32630                                                
    KEYWDS    RNA HELICASE, RIBOSOME BIOGENESIS, RNA-DEPENDENT ATPASE, HYDROLASE-   
    KEYWDS   2 RNA COMPLEX                                                          
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    F.BONEBERG,T.BRANDMANN,L.KOBEL,J.VAN DEN HEUVEL,K.BARGSTEN,L.BAMMERT, 
    AUTHOR   2 U.KUTAY,M.JINEK                                                      
    REVDAT   1   17-APR-19 6O16    0                                                
    JRNL        AUTH   F.BONEBERG,T.BRANDMANN,L.KOBEL,J.VAN DEN HEUVEL,K.BARGSTEN,  
    JRNL        AUTH 2 L.BAMMERT,U.KUTAY,M.JINEK                                    
    JRNL        TITL   MOLECULAR MECHANISM OF THE RNA HELICASE DHX37 AND ITS        
    JRNL        TITL 2 ACTIVATION BY UTP14 IN RIBOSOME BIOGENESIS.                  
    JRNL        REF    RNA                                        2019              
    JRNL        REFN                   ESSN 1469-9001                               
    JRNL        PMID   30910870                                                     
    JRNL        DOI    10.1261/RNA.069609.118                                       
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.88 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : PHENIX (1.14_3260)                                   
    REMARK   3   AUTHORS     : PAUL ADAMS,PAVEL AFONINE,VINCENT CHEN,IAN            
    REMARK   3               : DAVIS,KRESHNA GOPAL,RALF GROSSE-KUNSTLEVE,           
    REMARK   3               : LI-WEI HUNG,ROBERT IMMORMINO,TOM IOERGER,            
    REMARK   3               : AIRLIE MCCOY,ERIK MCKEE,NIGEL MORIARTY,              
    REMARK   3               : REETAL PAI,RANDY READ,JANE RICHARDSON,               
    REMARK   3               : DAVID RICHARDSON,TOD ROMO,JIM SACCHETTINI,           
    REMARK   3               : NICHOLAS SAUTER,JACOB SMITH,LAURENT                  
    REMARK   3               : STORONI,TOM TERWILLIGER,PETER ZWART                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : ML                                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.88                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 47.03                          
    REMARK   3   MIN(FOBS/SIGMA_FOBS)              : 1.360                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 97.7                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 93377                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.272                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.270                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.295                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.020                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 4684                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT (IN BINS).                           
    REMARK   3   BIN  RESOLUTION RANGE  COMPL.    NWORK NFREE   RWORK  RFREE        
    REMARK   3     1 47.0387 -  8.9136    0.99     3019   156  0.2182 0.2143        
    REMARK   3     2  8.9136 -  7.0828    0.98     2971   159  0.2168 0.2073        
    REMARK   3     3  7.0828 -  6.1897    0.99     2974   163  0.2605 0.2844        
    REMARK   3     4  6.1897 -  5.6248    0.99     3013   158  0.2489 0.2545        
    REMARK   3     5  5.6248 -  5.2222    0.99     2981   157  0.2637 0.2604        
    REMARK   3     6  5.2222 -  4.9146    0.99     3002   158  0.2423 0.2717        
    REMARK   3     7  4.9146 -  4.6687    0.99     3020   159  0.2394 0.2358        
    REMARK   3     8  4.6687 -  4.4657    0.98     2957   160  0.2414 0.3137        
    REMARK   3     9  4.4657 -  4.2939    0.98     2963   153  0.2515 0.2314        
    REMARK   3    10  4.2939 -  4.1458    0.98     2969   165  0.2515 0.2930        
    REMARK   3    11  4.1458 -  4.0162    0.98     2953   154  0.2589 0.2614        
    REMARK   3    12  4.0162 -  3.9015    0.98     3035   159  0.2706 0.3010        
    REMARK   3    13  3.9015 -  3.7988    0.99     2945   159  0.2647 0.3017        
    REMARK   3    14  3.7988 -  3.7062    0.99     3007   159  0.2755 0.3195        
    REMARK   3    15  3.7062 -  3.6220    0.99     3006   147  0.2849 0.3173        
    REMARK   3    16  3.6220 -  3.5449    0.99     3034   171  0.2963 0.3175        
    REMARK   3    17  3.5449 -  3.4740    1.00     3028   149  0.3027 0.3703        
    REMARK   3    18  3.4740 -  3.4085    0.99     3001   167  0.3073 0.3936        
    REMARK   3    19  3.4085 -  3.3476    0.99     2967   143  0.3042 0.3622        
    REMARK   3    20  3.3476 -  3.2909    1.00     3031   165  0.3080 0.3547        
    REMARK   3    21  3.2909 -  3.2378    1.00     3014   170  0.3114 0.3704        
    REMARK   3    22  3.2378 -  3.1880    1.00     3076   145  0.3345 0.3865        
    REMARK   3    23  3.1880 -  3.1412    1.00     2994   173  0.3301 0.3876        
    REMARK   3    24  3.1412 -  3.0969    1.00     3018   154  0.3221 0.3663        
    REMARK   3    25  3.0969 -  3.0551    1.00     3021   159  0.3506 0.3533        
    REMARK   3    26  3.0551 -  3.0154    1.00     3071   156  0.3464 0.3642        
    REMARK   3    27  3.0154 -  2.9777    1.00     3004   160  0.3493 0.3696        
    REMARK   3    28  2.9777 -  2.9418    1.00     3000   165  0.3605 0.3735        
    REMARK   3    29  2.9418 -  2.9076    1.00     3074   157  0.3657 0.3822        
    REMARK   3    30  2.9076 -  2.8750    0.52     1545    84  0.4610 0.5226        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED        : FLAT BULK SOLVENT MODEL                       
    REMARK   3   SOLVENT RADIUS     : 1.11                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.90                                          
    REMARK   3   K_SOL              : NULL                                          
    REMARK   3   B_SOL              : NULL                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ERROR ESTIMATES.                                                    
    REMARK   3   COORDINATE ERROR (MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED)     : 0.530            
    REMARK   3   PHASE ERROR (DEGREES, MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED) : 33.040           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 64.06                          
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : NULL                           
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TWINNING INFORMATION.                                               
    REMARK   3   FRACTION: NULL                                                     
    REMARK   3   OPERATOR: NULL                                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                       
    REMARK   3                 RMSD          COUNT                                  
    REMARK   3   BOND      :  0.005          13321                                  
    REMARK   3   ANGLE     :  0.792          18142                                  
    REMARK   3   CHIRALITY :  0.122           2089                                  
    REMARK   3   PLANARITY :  0.006           2242                                  
    REMARK   3   DIHEDRAL  : 16.737           8147                                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : 9                                          
    REMARK   3   TLS GROUP : 1                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'A' AND (RESID 231 THROUGH 707 )                 
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): -29.1429  11.9050 -48.1323              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.5616 T22:   0.3985                                     
    REMARK   3      T33:   0.4037 T12:  -0.0321                                     
    REMARK   3      T13:   0.1014 T23:  -0.0040                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.7270 L22:   1.8159                                     
    REMARK   3      L33:   0.8551 L12:  -0.1022                                     
    REMARK   3      L13:   0.1649 L23:  -0.3437                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.0084 S12:  -0.1285 S13:  -0.0680                       
    REMARK   3      S21:   0.2960 S22:   0.0376 S23:   0.4740                       
    REMARK   3      S31:   0.3170 S32:  -0.0764 S33:  -0.0034                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 2                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'A' AND (RESID 708 THROUGH 895 )                 
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): -18.8903  36.8493 -47.6694              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.4783 T22:   0.4480                                     
    REMARK   3      T33:   0.3969 T12:   0.0822                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0310 T23:   0.0220                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.4417 L22:   1.5504                                     
    REMARK   3      L33:   0.8712 L12:   0.6680                                     
    REMARK   3      L13:   0.4217 L23:   0.0918                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0983 S12:  -0.1904 S13:   0.0898                       
    REMARK   3      S21:   0.4753 S22:   0.0351 S23:  -0.0101                       
    REMARK   3      S31:  -0.0785 S32:   0.0163 S33:  -0.0000                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 3                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'A' AND (RESID 896 THROUGH 1149 )                
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):   2.3076  47.7904 -62.3466              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:  -3.2743 T22:  -0.4745                                     
    REMARK   3      T33:   0.3048 T12:  -1.4481                                     
    REMARK   3      T13:  -0.1452 T23:  -0.0771                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.7070 L22:   0.1024                                     
    REMARK   3      L33:  -0.0411 L12:   0.6283                                     
    REMARK   3      L13:  -1.5510 L23:  -0.4827                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.4000 S12:   0.2284 S13:   0.0285                       
    REMARK   3      S21:   0.4391 S22:  -0.1363 S23:  -0.0668                       
    REMARK   3      S31:   1.3435 S32:   0.7069 S33:   0.0000                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 4                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'B' AND (RESID 231 THROUGH 423 )                 
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): -21.1802  36.9506  -4.4230              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.9858 T22:   0.5520                                     
    REMARK   3      T33:   0.4891 T12:  -0.0536                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0056 T23:   0.0314                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.6736 L22:   0.7384                                     
    REMARK   3      L33:   0.3886 L12:  -0.1092                                     
    REMARK   3      L13:   0.0021 L23:  -0.3247                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.0209 S12:   0.1719 S13:   0.1203                       
    REMARK   3      S21:  -0.3464 S22:  -0.0431 S23:   0.1696                       
    REMARK   3      S31:   0.1406 S32:  -0.0796 S33:   0.0000                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 5                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'B' AND (RESID 424 THROUGH 736 )                 
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): -41.7601  20.1552   2.0400              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.5324 T22:   0.6364                                     
    REMARK   3      T33:   0.6262 T12:   0.0969                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0850 T23:  -0.0046                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.6594 L22:   1.2730                                     
    REMARK   3      L33:   0.4526 L12:  -0.1097                                     
    REMARK   3      L13:  -0.5594 L23:  -0.0247                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.0932 S12:   0.1856 S13:   0.0345                       
    REMARK   3      S21:  -0.2714 S22:  -0.1228 S23:   0.5441                       
    REMARK   3      S31:  -0.1698 S32:  -0.3032 S33:   0.0000                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 6                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'B' AND (RESID 737 THROUGH 925 )                 
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): -18.9237   1.3484  -4.7257              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2801 T22:   0.2499                                     
    REMARK   3      T33:   0.1951 T12:  -0.0191                                     
    REMARK   3      T13:   0.0529 T23:  -0.0294                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   1.2904 L22:   1.6913                                     
    REMARK   3      L33:   0.8693 L12:   0.3088                                     
    REMARK   3      L13:  -0.0466 L23:   0.0212                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.1004 S12:   0.1038 S13:  -0.1227                       
    REMARK   3      S21:  -0.1014 S22:  -0.0509 S23:  -0.0087                       
    REMARK   3      S31:  -0.0277 S32:  -0.0161 S33:   0.0146                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 7                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'B' AND (RESID 926 THROUGH 1148 )                
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):   2.0333  -6.1212  17.7228              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.4948 T22:   0.4994                                     
    REMARK   3      T33:   0.5898 T12:  -0.0148                                     
    REMARK   3      T13:   0.0199 T23:   0.0360                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.1941 L22:   0.3397                                     
    REMARK   3      L33:   1.0894 L12:  -0.5026                                     
    REMARK   3      L13:   0.7446 L23:  -0.5946                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.0792 S12:  -0.1013 S13:  -0.0324                       
    REMARK   3      S21:   0.0336 S22:  -0.1145 S23:  -0.1712                       
    REMARK   3      S31:   0.0320 S32:   0.1039 S33:   0.0000                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 8                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'C' AND (RESID 1 THROUGH 10 )                    
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): -31.4098  34.3702 -52.4956              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.6491 T22:   0.6260                                     
    REMARK   3      T33:   0.6197 T12:   0.0886                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0229 T23:  -0.0093                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.0245 L22:   0.0505                                     
    REMARK   3      L33:   0.0314 L12:   0.1092                                     
    REMARK   3      L13:   0.0171 L23:   0.0493                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0900 S12:  -0.1679 S13:   0.1277                       
    REMARK   3      S21:   0.0599 S22:   0.0872 S23:  -0.1171                       
    REMARK   3      S31:   0.3843 S32:  -0.1030 S33:   0.0000                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 9                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'D' AND (RESID 1 THROUGH 10 )                    
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): -33.6598   6.2649   1.6582              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.5122 T22:   0.7670                                     
    REMARK   3      T33:   0.7186 T12:  -0.0433                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0534 T23:   0.1010                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.0394 L22:   0.0627                                     
    REMARK   3      L33:  -0.0607 L12:  -0.1266                                     
    REMARK   3      L13:  -0.0372 L23:   0.0640                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.1793 S12:  -0.4815 S13:  -0.1706                       
    REMARK   3      S21:  -0.2833 S22:   0.2371 S23:  -0.0358                       
    REMARK   3      S31:  -0.9147 S32:  -0.3257 S33:   0.0000                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF NCS GROUPS : NULL                                        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 6O16 COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 19-FEB-19.                  
    REMARK 100 THE DEPOSITION ID IS D_1000239531.                                   
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 26-AUG-16                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : 7.0                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : SLS                                
    REMARK 200  BEAMLINE                       : X06DA                              
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.0077                             
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : PIXEL                              
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : DECTRIS PILATUS 2M-F               
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : XDS                                
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : XDS                                
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 93431                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.875                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 47.032                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 97.9                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 3.400                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.10260                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 9.7600                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.89                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.98                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 86.2                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 3.10                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.62500                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 1.570                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: SAD                          
    REMARK 200 SOFTWARE USED: PHENIX                                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: NULL                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 53.57                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.65                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 0.1 M BIS-TRIS PROPANE PH 7.0, 0.2 M     
    REMARK 280  NANO3, 15% (W/V) POLYETHYLENE GLYCOL (PEG), VAPOR DIFFUSION,        
    REMARK 280  HANGING DROP, TEMPERATURE 293K                                      
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 1 21 1                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,Y+1/2,-Z                                             
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000  1.000000  0.000000       68.79650            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1, 2                                                    
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 3240 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 38440 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -34.0 KCAL/MOL                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, C                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 2                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 3160 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 38470 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -31.0 KCAL/MOL                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: B, D                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     SER A   176                                                      
    REMARK 465     ASN A   177                                                      
    REMARK 465     ALA A   178                                                      
    REMARK 465     PRO A   179                                                      
    REMARK 465     ARG A   180                                                      
    REMARK 465     THR A   181                                                      
    REMARK 465     SER A   182                                                      
    REMARK 465     THR A   183                                                      
    REMARK 465     GLY A   184                                                      
    REMARK 465     THR A   185                                                      
    REMARK 465     GLU A   186                                                      
    REMARK 465     PRO A   187                                                      
    REMARK 465     VAL A   188                                                      
    REMARK 465     HIS A   189                                                      
    REMARK 465     PRO A   190                                                      
    REMARK 465     PRO A   191                                                      
    REMARK 465     PRO A   192                                                      
    REMARK 465     ALA A   193                                                      
    REMARK 465     PRO A   194                                                      
    REMARK 465     SER A   195                                                      
    REMARK 465     GLY A   196                                                      
    REMARK 465     ILE A   197                                                      
    REMARK 465     ASN A   198                                                      
    REMARK 465     SER A   199                                                      
    REMARK 465     PRO A   200                                                      
    REMARK 465     ALA A   201                                                      
    REMARK 465     PRO A   202                                                      
    REMARK 465     THR A   203                                                      
    REMARK 465     PRO A   204                                                      
    REMARK 465     GLN A   205                                                      
    REMARK 465     PRO A   206                                                      
    REMARK 465     PRO A   207                                                      
    REMARK 465     PRO A   208                                                      
    REMARK 465     SER A   209                                                      
    REMARK 465     GLY A   210                                                      
    REMARK 465     ILE A   211                                                      
    REMARK 465     SER A   212                                                      
    REMARK 465     ALA A   213                                                      
    REMARK 465     PRO A   214                                                      
    REMARK 465     PRO A   215                                                      
    REMARK 465     LYS A   216                                                      
    REMARK 465     THR A   217                                                      
    REMARK 465     PRO A   218                                                      
    REMARK 465     ALA A   219                                                      
    REMARK 465     SER A   220                                                      
    REMARK 465     ALA A   221                                                      
    REMARK 465     PRO A   222                                                      
    REMARK 465     PRO A   223                                                      
    REMARK 465     PRO A   224                                                      
    REMARK 465     PRO A   225                                                      
    REMARK 465     VAL A   226                                                      
    REMARK 465     ALA A   227                                                      
    REMARK 465     LYS A   228                                                      
    REMARK 465     PRO A   229                                                      
    REMARK 465     ALA A   230                                                      
    REMARK 465     GLN A   432                                                      
    REMARK 465     LYS A   441                                                      
    REMARK 465     ARG A   442                                                      
    REMARK 465     THR A   443                                                      
    REMARK 465     PRO A   444                                                      
    REMARK 465     LEU A   445                                                      
    REMARK 465     PRO A   490                                                      
    REMARK 465     PHE A   491                                                      
    REMARK 465     ARG A   492                                                      
    REMARK 465     CYS A   493                                                      
    REMARK 465     SER A   494                                                      
    REMARK 465     GLN A   495                                                      
    REMARK 465     PRO A   496                                                      
    REMARK 465     GLN A   497                                                      
    REMARK 465     GLU A   498                                                      
    REMARK 465     LYS A   499                                                      
    REMARK 465     GLU A   500                                                      
    REMARK 465     GLU A   501                                                      
    REMARK 465     ASP A   502                                                      
    REMARK 465     SER A   503                                                      
    REMARK 465     ALA A   504                                                      
    REMARK 465     GLU A   505                                                      
    REMARK 465     GLY A   506                                                      
    REMARK 465     MET A   507                                                      
    REMARK 465     ARG A   508                                                      
    REMARK 465     ARG A   509                                                      
    REMARK 465     PHE A   510                                                      
    REMARK 465     LYS A   511                                                      
    REMARK 465     LYS A   512                                                      
    REMARK 465     SER A   513                                                      
    REMARK 465     ARG A   514                                                      
    REMARK 465     THR A   515                                                      
    REMARK 465     ARG A   516                                                      
    REMARK 465     ALA A   517                                                      
    REMARK 465     ARG A   518                                                      
    REMARK 465     LYS A   519                                                      
    REMARK 465     ALA A   520                                                      
    REMARK 465     GLN A   521                                                      
    REMARK 465     ALA A   522                                                      
    REMARK 465     MET A   523                                                      
    REMARK 465     ALA A   524                                                      
    REMARK 465     LEU A   525                                                      
    REMARK 465     PRO A   526                                                      
    REMARK 465     GLN A   527                                                      
    REMARK 465     ILE A   528                                                      
    REMARK 465     ASN A   529                                                      
    REMARK 465     LEU A   530                                                      
    REMARK 465     ASP A   531                                                      
    REMARK 465     ASN A   532                                                      
    REMARK 465     TYR A   533                                                      
    REMARK 465     SER A   534                                                      
    REMARK 465     VAL A   535                                                      
    REMARK 465     LEU A   536                                                      
    REMARK 465     PRO A   537                                                      
    REMARK 465     ALA A   538                                                      
    REMARK 465     GLY A   539                                                      
    REMARK 465     GLU A   540                                                      
    REMARK 465     GLY A   541                                                      
    REMARK 465     ASP A   542                                                      
    REMARK 465     GLU A   543                                                      
    REMARK 465     ASP A   544                                                      
    REMARK 465     ARG A   545                                                      
    REMARK 465     GLU A   546                                                      
    REMARK 465     ALA A   547                                                      
    REMARK 465     GLU A   548                                                      
    REMARK 465     MET A   549                                                      
    REMARK 465     ASP A   550                                                      
    REMARK 465     ASP A   551                                                      
    REMARK 465     GLU A   552                                                      
    REMARK 465     GLU A   553                                                      
    REMARK 465     GLU A   554                                                      
    REMARK 465     ALA A   555                                                      
    REMARK 465     LEU A   556                                                      
    REMARK 465     GLY A   557                                                      
    REMARK 465     SER A   558                                                      
    REMARK 465     ASP A   559                                                      
    REMARK 465     LEU A   560                                                      
    REMARK 465     ASP A   561                                                      
    REMARK 465     LEU A   562                                                      
    REMARK 465     ASP A   563                                                      
    REMARK 465     LEU A   564                                                      
    REMARK 465     GLY A   565                                                      
    REMARK 465     ASP A   566                                                      
    REMARK 465     SER A   567                                                      
    REMARK 465     GLU A   568                                                      
    REMARK 465     ALA A   569                                                      
    REMARK 465     ASN A   570                                                      
    REMARK 465     GLU A   571                                                      
    REMARK 465     GLY A   572                                                      
    REMARK 465     GLU A   573                                                      
    REMARK 465     GLN A   574                                                      
    REMARK 465     PRO A   575                                                      
    REMARK 465     ASP A   576                                                      
    REMARK 465     ALA A   577                                                      
    REMARK 465     SER A   578                                                      
    REMARK 465     GLU A   604                                                      
    REMARK 465     PRO A   743                                                      
    REMARK 465     PRO A   744                                                      
    REMARK 465     LYS A   745                                                      
    REMARK 465     GLN A   746                                                      
    REMARK 465     GLU A   747                                                      
    REMARK 465     ARG A   748                                                      
    REMARK 465     MET A   749                                                      
    REMARK 465     LYS A   750                                                      
    REMARK 465     LYS A   751                                                      
    REMARK 465     LEU A   752                                                      
    REMARK 465     GLN A   753                                                      
    REMARK 465     MET A   754                                                      
    REMARK 465     SER A   755                                                      
    REMARK 465     PRO A   812                                                      
    REMARK 465     ALA A   813                                                      
    REMARK 465     ALA A   814                                                      
    REMARK 465     SER A   815                                                      
    REMARK 465     ALA A   899                                                      
    REMARK 465     GLY A   900                                                      
    REMARK 465     LEU A   901                                                      
    REMARK 465     PHE A   902                                                      
    REMARK 465     LEU A   903                                                      
    REMARK 465     GLU A   937                                                      
    REMARK 465     ASP A   938                                                      
    REMARK 465     LEU A   939                                                      
    REMARK 465     SER A  1150                                                      
    REMARK 465     SER B   176                                                      
    REMARK 465     ASN B   177                                                      
    REMARK 465     ALA B   178                                                      
    REMARK 465     PRO B   179                                                      
    REMARK 465     ARG B   180                                                      
    REMARK 465     THR B   181                                                      
    REMARK 465     SER B   182                                                      
    REMARK 465     THR B   183                                                      
    REMARK 465     GLY B   184                                                      
    REMARK 465     THR B   185                                                      
    REMARK 465     GLU B   186                                                      
    REMARK 465     PRO B   187                                                      
    REMARK 465     VAL B   188                                                      
    REMARK 465     HIS B   189                                                      
    REMARK 465     PRO B   190                                                      
    REMARK 465     PRO B   191                                                      
    REMARK 465     PRO B   192                                                      
    REMARK 465     ALA B   193                                                      
    REMARK 465     PRO B   194                                                      
    REMARK 465     SER B   195                                                      
    REMARK 465     GLY B   196                                                      
    REMARK 465     ILE B   197                                                      
    REMARK 465     ASN B   198                                                      
    REMARK 465     SER B   199                                                      
    REMARK 465     PRO B   200                                                      
    REMARK 465     ALA B   201                                                      
    REMARK 465     PRO B   202                                                      
    REMARK 465     THR B   203                                                      
    REMARK 465     PRO B   204                                                      
    REMARK 465     GLN B   205                                                      
    REMARK 465     PRO B   206                                                      
    REMARK 465     PRO B   207                                                      
    REMARK 465     PRO B   208                                                      
    REMARK 465     SER B   209                                                      
    REMARK 465     GLY B   210                                                      
    REMARK 465     ILE B   211                                                      
    REMARK 465     SER B   212                                                      
    REMARK 465     ALA B   213                                                      
    REMARK 465     PRO B   214                                                      
    REMARK 465     PRO B   215                                                      
    REMARK 465     LYS B   216                                                      
    REMARK 465     THR B   217                                                      
    REMARK 465     PRO B   218                                                      
    REMARK 465     ALA B   219                                                      
    REMARK 465     SER B   220                                                      
    REMARK 465     ALA B   221                                                      
    REMARK 465     PRO B   222                                                      
    REMARK 465     PRO B   223                                                      
    REMARK 465     PRO B   224                                                      
    REMARK 465     PRO B   225                                                      
    REMARK 465     VAL B   226                                                      
    REMARK 465     ALA B   227                                                      
    REMARK 465     LYS B   228                                                      
    REMARK 465     PRO B   229                                                      
    REMARK 465     ALA B   230                                                      
    REMARK 465     ARG B   431                                                      
    REMARK 465     GLN B   432                                                      
    REMARK 465     ASP B   446                                                      
    REMARK 465     PHE B   491                                                      
    REMARK 465     ARG B   492                                                      
    REMARK 465     CYS B   493                                                      
    REMARK 465     SER B   494                                                      
    REMARK 465     GLN B   495                                                      
    REMARK 465     PRO B   496                                                      
    REMARK 465     GLN B   497                                                      
    REMARK 465     GLU B   498                                                      
    REMARK 465     LYS B   499                                                      
    REMARK 465     GLU B   500                                                      
    REMARK 465     GLU B   501                                                      
    REMARK 465     ASP B   502                                                      
    REMARK 465     SER B   503                                                      
    REMARK 465     ALA B   504                                                      
    REMARK 465     GLU B   505                                                      
    REMARK 465     GLY B   506                                                      
    REMARK 465     MET B   507                                                      
    REMARK 465     ARG B   508                                                      
    REMARK 465     ARG B   509                                                      
    REMARK 465     PHE B   510                                                      
    REMARK 465     LYS B   511                                                      
    REMARK 465     LYS B   512                                                      
    REMARK 465     SER B   513                                                      
    REMARK 465     ARG B   514                                                      
    REMARK 465     THR B   515                                                      
    REMARK 465     ARG B   516                                                      
    REMARK 465     ALA B   517                                                      
    REMARK 465     ARG B   518                                                      
    REMARK 465     LYS B   519                                                      
    REMARK 465     ALA B   520                                                      
    REMARK 465     GLN B   521                                                      
    REMARK 465     ALA B   522                                                      
    REMARK 465     MET B   523                                                      
    REMARK 465     ALA B   524                                                      
    REMARK 465     LEU B   525                                                      
    REMARK 465     PRO B   526                                                      
    REMARK 465     GLN B   527                                                      
    REMARK 465     ILE B   528                                                      
    REMARK 465     ASN B   529                                                      
    REMARK 465     LEU B   530                                                      
    REMARK 465     ASP B   531                                                      
    REMARK 465     ASN B   532                                                      
    REMARK 465     TYR B   533                                                      
    REMARK 465     SER B   534                                                      
    REMARK 465     VAL B   535                                                      
    REMARK 465     LEU B   536                                                      
    REMARK 465     PRO B   537                                                      
    REMARK 465     ALA B   538                                                      
    REMARK 465     GLY B   539                                                      
    REMARK 465     GLU B   540                                                      
    REMARK 465     GLY B   541                                                      
    REMARK 465     ASP B   542                                                      
    REMARK 465     GLU B   543                                                      
    REMARK 465     ASP B   544                                                      
    REMARK 465     ARG B   545                                                      
    REMARK 465     GLU B   546                                                      
    REMARK 465     ALA B   547                                                      
    REMARK 465     GLU B   548                                                      
    REMARK 465     MET B   549                                                      
    REMARK 465     ASP B   550                                                      
    REMARK 465     ASP B   551                                                      
    REMARK 465     GLU B   552                                                      
    REMARK 465     GLU B   553                                                      
    REMARK 465     GLU B   554                                                      
    REMARK 465     ALA B   555                                                      
    REMARK 465     LEU B   556                                                      
    REMARK 465     GLY B   557                                                      
    REMARK 465     SER B   558                                                      
    REMARK 465     ASP B   559                                                      
    REMARK 465     LEU B   560                                                      
    REMARK 465     ASP B   561                                                      
    REMARK 465     LEU B   562                                                      
    REMARK 465     ASP B   563                                                      
    REMARK 465     LEU B   564                                                      
    REMARK 465     GLY B   565                                                      
    REMARK 465     ASP B   566                                                      
    REMARK 465     SER B   567                                                      
    REMARK 465     GLU B   568                                                      
    REMARK 465     ALA B   569                                                      
    REMARK 465     ASN B   570                                                      
    REMARK 465     GLU B   571                                                      
    REMARK 465     GLY B   572                                                      
    REMARK 465     GLU B   573                                                      
    REMARK 465     GLN B   574                                                      
    REMARK 465     PRO B   575                                                      
    REMARK 465     ASP B   576                                                      
    REMARK 465     ALA B   577                                                      
    REMARK 465     GLU B   604                                                      
    REMARK 465     GLY B   605                                                      
    REMARK 465     THR B   606                                                      
    REMARK 465     PRO B   743                                                      
    REMARK 465     PRO B   744                                                      
    REMARK 465     LYS B   745                                                      
    REMARK 465     GLN B   746                                                      
    REMARK 465     GLU B   747                                                      
    REMARK 465     ARG B   748                                                      
    REMARK 465     MET B   749                                                      
    REMARK 465     LYS B   750                                                      
    REMARK 465     LYS B   751                                                      
    REMARK 465     LEU B   752                                                      
    REMARK 465     ARG B   811                                                      
    REMARK 465     PRO B   812                                                      
    REMARK 465     ALA B   813                                                      
    REMARK 465     ALA B   814                                                      
    REMARK 465     SER B   815                                                      
    REMARK 465     GLU B   816                                                      
    REMARK 465     LYS B   817                                                      
    REMARK 465     GLU B   818                                                      
    REMARK 465     GLU B   898                                                      
    REMARK 465     ALA B   899                                                      
    REMARK 465     GLY B   900                                                      
    REMARK 465     LEU B   901                                                      
    REMARK 465     PHE B   902                                                      
    REMARK 465     LEU B   903                                                      
    REMARK 465     ASP B   904                                                      
    REMARK 465     GLU B   937                                                      
    REMARK 465     ASP B   938                                                      
    REMARK 465     LEU B   939                                                      
    REMARK 465     ASP B  1149                                                      
    REMARK 465     SER B  1150                                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.                            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE          
    REMARK 500   OG   SER B   619     OP1    U D     8              2.14            
    REMARK 500   N    HIS A   582     O    ARG A   607              2.16            
    REMARK 500   NE2  GLN B   655     O    PHE B   682              2.16            
    REMARK 500   NH2  ARG A   803     O2     U C     5              2.17            
    REMARK 500   OG   SER B   784     OG1  THR B   793              2.18            
    REMARK 500   OH   TYR B   792     O    GLN B   908              2.18            
    REMARK 500   O    LEU B   620     NH2  ARG B   664              2.19            
    REMARK 500   O    GLY B   271     NZ   LYS B   277              2.19            
    REMARK 500   NE   ARG B   641     OE1  GLU B   725              2.19            
    REMARK 500   NE2  GLN A   655     O    PHE A   682              2.19            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    ASN A 236       69.68     67.38                                   
    REMARK 500    SER A 292     -163.24   -166.13                                   
    REMARK 500    ILE A 329     -164.50   -125.46                                   
    REMARK 500    ASN A 334       -3.51   -145.38                                   
    REMARK 500    LEU A 581      117.95   -161.59                                   
    REMARK 500    THR A 618      -51.11   -123.62                                   
    REMARK 500    PRO A 772       42.06    -81.99                                   
    REMARK 500    GLN A 785       49.66    -76.35                                   
    REMARK 500    GLU A 804       73.22     50.59                                   
    REMARK 500    HIS A 929       52.23   -105.84                                   
    REMARK 500    THR A 981      -95.94   -123.31                                   
    REMARK 500    PRO A1145      106.49    -52.07                                   
    REMARK 500    VAL B 235      -39.70   -130.10                                   
    REMARK 500    ASN B 236       70.11     68.27                                   
    REMARK 500    TYR B 331       27.83     46.75                                   
    REMARK 500    PRO B 444       97.96    -62.40                                   
    REMARK 500    SER B 755     -143.71     58.78                                   
    REMARK 500    PRO B 772       43.06    -82.80                                   
    REMARK 500    GLN B 785       47.60    -74.83                                   
    REMARK 500    LEU B 926       41.32   -100.84                                   
    REMARK 500    HIS B 929       55.70   -106.50                                   
    REMARK 500    THR B 981      -87.95   -123.34                                   
    REMARK 500    PRO B1145      108.98    -53.97                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    DBREF  6O16 A  179  1150  UNP    Q6NZL1   Q6NZL1_MOUSE   179   1150             
    DBREF  6O16 B  179  1150  UNP    Q6NZL1   Q6NZL1_MOUSE   179   1150             
    DBREF  6O16 C    1    10  PDB    6O16     6O16             1     10             
    DBREF  6O16 D    1    10  PDB    6O16     6O16             1     10             
    SEQADV 6O16 SER A  176  UNP  Q6NZL1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6O16 ASN A  177  UNP  Q6NZL1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6O16 ALA A  178  UNP  Q6NZL1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6O16 SER B  176  UNP  Q6NZL1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6O16 ASN B  177  UNP  Q6NZL1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6O16 ALA B  178  UNP  Q6NZL1              EXPRESSION TAG                 
    SEQRES   1 A  975  SER ASN ALA PRO ARG THR SER THR GLY THR GLU PRO VAL          
    SEQRES   2 A  975  HIS PRO PRO PRO ALA PRO SER GLY ILE ASN SER PRO ALA          
    SEQRES   3 A  975  PRO THR PRO GLN PRO PRO PRO SER GLY ILE SER ALA PRO          
    SEQRES   4 A  975  PRO LYS THR PRO ALA SER ALA PRO PRO PRO PRO VAL ALA          
    SEQRES   5 A  975  LYS PRO ALA VAL PHE ILE PRO VAL ASN ARG THR PRO GLU          
    SEQRES   6 A  975  MET GLN GLU GLU ARG LEU LYS LEU PRO ILE LEU ALA GLU          
    SEQRES   7 A  975  GLU GLN ALA ILE MET GLU ALA VAL ALA GLU HIS PRO ILE          
    SEQRES   8 A  975  VAL ILE VAL CYS GLY GLU THR GLY SER GLY LYS THR THR          
    SEQRES   9 A  975  GLN VAL PRO GLN PHE LEU TYR GLU ALA GLY TYR SER SER          
    SEQRES  10 A  975  GLU ASP SER ILE ILE GLY VAL THR GLU PRO ARG ARG VAL          
    SEQRES  11 A  975  ALA ALA VAL ALA MET SER GLN ARG VAL ALA LYS GLU MET          
    SEQRES  12 A  975  ASN LEU SER HIS ARG VAL VAL SER TYR GLN ILE ARG TYR          
    SEQRES  13 A  975  GLU GLY ASN VAL THR GLU GLU THR ARG ILE LYS PHE MET          
    SEQRES  14 A  975  THR ASP GLY VAL LEU LEU LYS GLU ILE GLN LYS ASP PHE          
    SEQRES  15 A  975  LEU LEU LEU LYS TYR LYS VAL VAL ILE ILE ASP GLU ALA          
    SEQRES  16 A  975  HIS GLU ARG SER VAL TYR THR ASP ILE LEU LEU GLY LEU          
    SEQRES  17 A  975  LEU SER ARG ILE VAL ALA LEU ARG ALA LYS ARG HIS LEU          
    SEQRES  18 A  975  PRO LEU LYS LEU LEU ILE MET SER ALA THR LEU ARG VAL          
    SEQRES  19 A  975  GLU ASP PHE THR GLN ASN GLN ARG LEU PHE THR THR PRO          
    SEQRES  20 A  975  PRO PRO VAL ILE LYS VAL GLU SER ARG GLN PHE PRO VAL          
    SEQRES  21 A  975  THR VAL HIS PHE ASN LYS ARG THR PRO LEU ASP ASP TYR          
    SEQRES  22 A  975  SER GLY GLU CYS PHE ARG LYS VAL CYS LYS ILE HIS ARG          
    SEQRES  23 A  975  MET LEU PRO ALA GLY GLY ILE LEU VAL PHE LEU THR GLY          
    SEQRES  24 A  975  GLN ALA GLU VAL HIS ALA LEU CYS ARG ARG LEU ARG LYS          
    SEQRES  25 A  975  ALA PHE PRO PHE ARG CYS SER GLN PRO GLN GLU LYS GLU          
    SEQRES  26 A  975  GLU ASP SER ALA GLU GLY MET ARG ARG PHE LYS LYS SER          
    SEQRES  27 A  975  ARG THR ARG ALA ARG LYS ALA GLN ALA MET ALA LEU PRO          
    SEQRES  28 A  975  GLN ILE ASN LEU ASP ASN TYR SER VAL LEU PRO ALA GLY          
    SEQRES  29 A  975  GLU GLY ASP GLU ASP ARG GLU ALA GLU MET ASP ASP GLU          
    SEQRES  30 A  975  GLU GLU ALA LEU GLY SER ASP LEU ASP LEU ASP LEU GLY          
    SEQRES  31 A  975  ASP SER GLU ALA ASN GLU GLY GLU GLN PRO ASP ALA SER          
    SEQRES  32 A  975  LEU PRO LEU HIS VAL LEU PRO LEU TYR SER LEU LEU ALA          
    SEQRES  33 A  975  PRO GLU LYS GLN ALA GLN VAL PHE LYS PRO PRO PRO GLU          
    SEQRES  34 A  975  GLY THR ARG LEU CYS VAL VAL ALA THR ASN VAL ALA GLU          
    SEQRES  35 A  975  THR SER LEU THR ILE PRO GLY ILE LYS TYR VAL VAL ASP          
    SEQRES  36 A  975  CYS GLY LYS VAL LYS LYS ARG TYR TYR ASP ARG VAL THR          
    SEQRES  37 A  975  GLY VAL SER SER PHE ARG VAL THR TRP VAL SER GLN ALA          
    SEQRES  38 A  975  SER ALA ASP GLN ARG ALA GLY ARG ALA GLY ARG THR GLU          
    SEQRES  39 A  975  PRO GLY HIS CYS TYR ARG LEU TYR SER SER ALA VAL PHE          
    SEQRES  40 A  975  GLY ASP PHE GLU GLN PHE PRO PRO PRO GLU ILE THR ARG          
    SEQRES  41 A  975  ARG PRO VAL GLU ASP LEU ILE LEU GLN MET LYS ALA LEU          
    SEQRES  42 A  975  SER ILE GLU LYS VAL ILE ASN PHE PRO PHE PRO THR PRO          
    SEQRES  43 A  975  PRO SER VAL GLU ALA LEU VAL ALA ALA GLU GLU LEU LEU          
    SEQRES  44 A  975  VAL ALA LEU GLY ALA LEU GLN ALA PRO PRO LYS GLN GLU          
    SEQRES  45 A  975  ARG MET LYS LYS LEU GLN MET SER GLN LEU SER CYS PRO          
    SEQRES  46 A  975  ILE THR ALA LEU GLY ARG THR MET SER THR PHE PRO VAL          
    SEQRES  47 A  975  ALA PRO ARG TYR ALA LYS MET LEU ALA LEU SER GLN GLN          
    SEQRES  48 A  975  HIS GLY CYS LEU PRO TYR THR ILE ALA ILE VAL ALA ALA          
    SEQRES  49 A  975  MET THR VAL ARG GLU LEU PHE GLU GLU LEU ASP ARG PRO          
    SEQRES  50 A  975  ALA ALA SER GLU LYS GLU LEU ALA GLU LEU LYS GLY ARG          
    SEQRES  51 A  975  ARG ALA ARG VAL ALA GLN MET LYS ARG THR TRP ALA GLY          
    SEQRES  52 A  975  GLN GLY PRO SER LEU LYS LEU GLY ASP LEU MET VAL LEU          
    SEQRES  53 A  975  LEU GLY ALA VAL GLY ALA CYS GLU TYR ALA GLY CYS SER          
    SEQRES  54 A  975  PRO GLN PHE CYS GLN ALA ASN GLY LEU ARG TYR LYS ALA          
    SEQRES  55 A  975  MET LEU GLU ILE ARG ARG LEU ARG GLY GLN LEU THR THR          
    SEQRES  56 A  975  ALA VAL ASN ALA VAL CYS PRO GLU ALA GLY LEU PHE LEU          
    SEQRES  57 A  975  ASP PRO LYS MET GLN PRO PRO THR GLU SER GLN VAL THR          
    SEQRES  58 A  975  TYR LEU ARG GLN ILE MET ALA ALA GLY LEU GLY ASP HIS          
    SEQRES  59 A  975  LEU ALA ARG ARG VAL GLN SER GLU ASP LEU LEU ASP PRO          
    SEQRES  60 A  975  LYS TRP LYS ASN ALA TYR LYS THR PRO LEU LEU ASP ASP          
    SEQRES  61 A  975  PRO VAL PHE ILE HIS PRO SER SER VAL LEU PHE LYS GLU          
    SEQRES  62 A  975  LEU PRO GLU PHE VAL VAL TYR GLN GLU ILE VAL GLU THR          
    SEQRES  63 A  975  THR LYS MET TYR MET LYS GLY VAL SER THR VAL GLU ILE          
    SEQRES  64 A  975  GLN TRP ILE PRO SER LEU LEU PRO SER TYR CYS GLN PHE          
    SEQRES  65 A  975  ASP ALA PRO LEU GLU GLU PRO ALA PRO SER TYR CYS PRO          
    SEQRES  66 A  975  GLU SER GLY GLN VAL LEU CYS HIS ARG ALA SER VAL PHE          
    SEQRES  67 A  975  TYR ARG VAL GLY TRP PRO LEU PRO ALA VAL GLN VAL ASP          
    SEQRES  68 A  975  PHE PRO GLU GLY ILE ASP ARG TYR LYS TYR PHE ALA LYS          
    SEQRES  69 A  975  PHE LEU LEU GLU GLY GLN VAL PHE ARG LYS LEU ALA SER          
    SEQRES  70 A  975  PHE LYS SER CYS LEU LEU SER SER PRO SER THR MET LEU          
    SEQRES  71 A  975  LYS THR TRP ALA ARG LEU GLN PRO ARG THR GLU THR LEU          
    SEQRES  72 A  975  LEU ARG ALA LEU VAL ALA HIS LYS ALA ASP SER ARG ASP          
    SEQRES  73 A  975  SER LEU LEU ALA ALA TRP LYS LYS ASN PRO LYS TYR LEU          
    SEQRES  74 A  975  LEU ALA GLU TYR CYS GLU TRP LEU PRO LYS ALA MET HIS          
    SEQRES  75 A  975  SER ASP VAL GLU LYS ASN TRP PRO PRO THR THR ASP SER          
    SEQRES   1 B  975  SER ASN ALA PRO ARG THR SER THR GLY THR GLU PRO VAL          
    SEQRES   2 B  975  HIS PRO PRO PRO ALA PRO SER GLY ILE ASN SER PRO ALA          
    SEQRES   3 B  975  PRO THR PRO GLN PRO PRO PRO SER GLY ILE SER ALA PRO          
    SEQRES   4 B  975  PRO LYS THR PRO ALA SER ALA PRO PRO PRO PRO VAL ALA          
    SEQRES   5 B  975  LYS PRO ALA VAL PHE ILE PRO VAL ASN ARG THR PRO GLU          
    SEQRES   6 B  975  MET GLN GLU GLU ARG LEU LYS LEU PRO ILE LEU ALA GLU          
    SEQRES   7 B  975  GLU GLN ALA ILE MET GLU ALA VAL ALA GLU HIS PRO ILE          
    SEQRES   8 B  975  VAL ILE VAL CYS GLY GLU THR GLY SER GLY LYS THR THR          
    SEQRES   9 B  975  GLN VAL PRO GLN PHE LEU TYR GLU ALA GLY TYR SER SER          
    SEQRES  10 B  975  GLU ASP SER ILE ILE GLY VAL THR GLU PRO ARG ARG VAL          
    SEQRES  11 B  975  ALA ALA VAL ALA MET SER GLN ARG VAL ALA LYS GLU MET          
    SEQRES  12 B  975  ASN LEU SER HIS ARG VAL VAL SER TYR GLN ILE ARG TYR          
    SEQRES  13 B  975  GLU GLY ASN VAL THR GLU GLU THR ARG ILE LYS PHE MET          
    SEQRES  14 B  975  THR ASP GLY VAL LEU LEU LYS GLU ILE GLN LYS ASP PHE          
    SEQRES  15 B  975  LEU LEU LEU LYS TYR LYS VAL VAL ILE ILE ASP GLU ALA          
    SEQRES  16 B  975  HIS GLU ARG SER VAL TYR THR ASP ILE LEU LEU GLY LEU          
    SEQRES  17 B  975  LEU SER ARG ILE VAL ALA LEU ARG ALA LYS ARG HIS LEU          
    SEQRES  18 B  975  PRO LEU LYS LEU LEU ILE MET SER ALA THR LEU ARG VAL          
    SEQRES  19 B  975  GLU ASP PHE THR GLN ASN GLN ARG LEU PHE THR THR PRO          
    SEQRES  20 B  975  PRO PRO VAL ILE LYS VAL GLU SER ARG GLN PHE PRO VAL          
    SEQRES  21 B  975  THR VAL HIS PHE ASN LYS ARG THR PRO LEU ASP ASP TYR          
    SEQRES  22 B  975  SER GLY GLU CYS PHE ARG LYS VAL CYS LYS ILE HIS ARG          
    SEQRES  23 B  975  MET LEU PRO ALA GLY GLY ILE LEU VAL PHE LEU THR GLY          
    SEQRES  24 B  975  GLN ALA GLU VAL HIS ALA LEU CYS ARG ARG LEU ARG LYS          
    SEQRES  25 B  975  ALA PHE PRO PHE ARG CYS SER GLN PRO GLN GLU LYS GLU          
    SEQRES  26 B  975  GLU ASP SER ALA GLU GLY MET ARG ARG PHE LYS LYS SER          
    SEQRES  27 B  975  ARG THR ARG ALA ARG LYS ALA GLN ALA MET ALA LEU PRO          
    SEQRES  28 B  975  GLN ILE ASN LEU ASP ASN TYR SER VAL LEU PRO ALA GLY          
    SEQRES  29 B  975  GLU GLY ASP GLU ASP ARG GLU ALA GLU MET ASP ASP GLU          
    SEQRES  30 B  975  GLU GLU ALA LEU GLY SER ASP LEU ASP LEU ASP LEU GLY          
    SEQRES  31 B  975  ASP SER GLU ALA ASN GLU GLY GLU GLN PRO ASP ALA SER          
    SEQRES  32 B  975  LEU PRO LEU HIS VAL LEU PRO LEU TYR SER LEU LEU ALA          
    SEQRES  33 B  975  PRO GLU LYS GLN ALA GLN VAL PHE LYS PRO PRO PRO GLU          
    SEQRES  34 B  975  GLY THR ARG LEU CYS VAL VAL ALA THR ASN VAL ALA GLU          
    SEQRES  35 B  975  THR SER LEU THR ILE PRO GLY ILE LYS TYR VAL VAL ASP          
    SEQRES  36 B  975  CYS GLY LYS VAL LYS LYS ARG TYR TYR ASP ARG VAL THR          
    SEQRES  37 B  975  GLY VAL SER SER PHE ARG VAL THR TRP VAL SER GLN ALA          
    SEQRES  38 B  975  SER ALA ASP GLN ARG ALA GLY ARG ALA GLY ARG THR GLU          
    SEQRES  39 B  975  PRO GLY HIS CYS TYR ARG LEU TYR SER SER ALA VAL PHE          
    SEQRES  40 B  975  GLY ASP PHE GLU GLN PHE PRO PRO PRO GLU ILE THR ARG          
    SEQRES  41 B  975  ARG PRO VAL GLU ASP LEU ILE LEU GLN MET LYS ALA LEU          
    SEQRES  42 B  975  SER ILE GLU LYS VAL ILE ASN PHE PRO PHE PRO THR PRO          
    SEQRES  43 B  975  PRO SER VAL GLU ALA LEU VAL ALA ALA GLU GLU LEU LEU          
    SEQRES  44 B  975  VAL ALA LEU GLY ALA LEU GLN ALA PRO PRO LYS GLN GLU          
    SEQRES  45 B  975  ARG MET LYS LYS LEU GLN MET SER GLN LEU SER CYS PRO          
    SEQRES  46 B  975  ILE THR ALA LEU GLY ARG THR MET SER THR PHE PRO VAL          
    SEQRES  47 B  975  ALA PRO ARG TYR ALA LYS MET LEU ALA LEU SER GLN GLN          
    SEQRES  48 B  975  HIS GLY CYS LEU PRO TYR THR ILE ALA ILE VAL ALA ALA          
    SEQRES  49 B  975  MET THR VAL ARG GLU LEU PHE GLU GLU LEU ASP ARG PRO          
    SEQRES  50 B  975  ALA ALA SER GLU LYS GLU LEU ALA GLU LEU LYS GLY ARG          
    SEQRES  51 B  975  ARG ALA ARG VAL ALA GLN MET LYS ARG THR TRP ALA GLY          
    SEQRES  52 B  975  GLN GLY PRO SER LEU LYS LEU GLY ASP LEU MET VAL LEU          
    SEQRES  53 B  975  LEU GLY ALA VAL GLY ALA CYS GLU TYR ALA GLY CYS SER          
    SEQRES  54 B  975  PRO GLN PHE CYS GLN ALA ASN GLY LEU ARG TYR LYS ALA          
    SEQRES  55 B  975  MET LEU GLU ILE ARG ARG LEU ARG GLY GLN LEU THR THR          
    SEQRES  56 B  975  ALA VAL ASN ALA VAL CYS PRO GLU ALA GLY LEU PHE LEU          
    SEQRES  57 B  975  ASP PRO LYS MET GLN PRO PRO THR GLU SER GLN VAL THR          
    SEQRES  58 B  975  TYR LEU ARG GLN ILE MET ALA ALA GLY LEU GLY ASP HIS          
    SEQRES  59 B  975  LEU ALA ARG ARG VAL GLN SER GLU ASP LEU LEU ASP PRO          
    SEQRES  60 B  975  LYS TRP LYS ASN ALA TYR LYS THR PRO LEU LEU ASP ASP          
    SEQRES  61 B  975  PRO VAL PHE ILE HIS PRO SER SER VAL LEU PHE LYS GLU          
    SEQRES  62 B  975  LEU PRO GLU PHE VAL VAL TYR GLN GLU ILE VAL GLU THR          
    SEQRES  63 B  975  THR LYS MET TYR MET LYS GLY VAL SER THR VAL GLU ILE          
    SEQRES  64 B  975  GLN TRP ILE PRO SER LEU LEU PRO SER TYR CYS GLN PHE          
    SEQRES  65 B  975  ASP ALA PRO LEU GLU GLU PRO ALA PRO SER TYR CYS PRO          
    SEQRES  66 B  975  GLU SER GLY GLN VAL LEU CYS HIS ARG ALA SER VAL PHE          
    SEQRES  67 B  975  TYR ARG VAL GLY TRP PRO LEU PRO ALA VAL GLN VAL ASP          
    SEQRES  68 B  975  PHE PRO GLU GLY ILE ASP ARG TYR LYS TYR PHE ALA LYS          
    SEQRES  69 B  975  PHE LEU LEU GLU GLY GLN VAL PHE ARG LYS LEU ALA SER          
    SEQRES  70 B  975  PHE LYS SER CYS LEU LEU SER SER PRO SER THR MET LEU          
    SEQRES  71 B  975  LYS THR TRP ALA ARG LEU GLN PRO ARG THR GLU THR LEU          
    SEQRES  72 B  975  LEU ARG ALA LEU VAL ALA HIS LYS ALA ASP SER ARG ASP          
    SEQRES  73 B  975  SER LEU LEU ALA ALA TRP LYS LYS ASN PRO LYS TYR LEU          
    SEQRES  74 B  975  LEU ALA GLU TYR CYS GLU TRP LEU PRO LYS ALA MET HIS          
    SEQRES  75 B  975  SER ASP VAL GLU LYS ASN TRP PRO PRO THR THR ASP SER          
    SEQRES   1 C   10    U   U   U   U   U   U   U   U   U   U                      
    SEQRES   1 D   10    U   U   U   U   U   U   U   U   U   U                      
    HELIX    1 AA1 THR A  238  LEU A  248  1                                  11    
    HELIX    2 AA2 PRO A  249  ALA A  252  5                                   4    
    HELIX    3 AA3 GLU A  253  HIS A  264  1                                  12    
    HELIX    4 AA4 GLY A  276  ALA A  288  1                                  13    
    HELIX    5 AA5 ARG A  303  MET A  318  1                                  16    
    HELIX    6 AA6 ASP A  346  ASP A  356  1                                  11    
    HELIX    7 AA7 GLU A  369  ARG A  373  5                                   5    
    HELIX    8 AA8 SER A  374  ARG A  394  1                                  21    
    HELIX    9 AA9 VAL A  409  GLN A  414  1                                   6    
    HELIX   10 AB1 ASP A  447  LEU A  463  1                                  17    
    HELIX   11 AB2 GLY A  474  PHE A  489  1                                  16    
    HELIX   12 AB3 ALA A  591  GLN A  597  1                                   7    
    HELIX   13 AB4 ASN A  614  GLU A  617  5                                   4    
    HELIX   14 AB5 SER A  654  GLY A  666  1                                  13    
    HELIX   15 AB6 SER A  678  PHE A  685  1                                   8    
    HELIX   16 AB7 PRO A  691  ARG A  696  5                                   6    
    HELIX   17 AB8 VAL A  698  LEU A  708  1                                  11    
    HELIX   18 AB9 LYS A  712  PHE A  716  5                                   5    
    HELIX   19 AC1 SER A  723  LEU A  737  1                                  15    
    HELIX   20 AC2 THR A  762  PHE A  771  1                                  10    
    HELIX   21 AC3 ALA A  774  SER A  784  1                                  11    
    HELIX   22 AC4 CYS A  789  VAL A  802  1                                  14    
    HELIX   23 AC5 LYS A  817  ALA A  837  1                                  21    
    HELIX   24 AC6 GLY A  840  LEU A  845  1                                   6    
    HELIX   25 AC7 LEU A  845  ALA A  861  1                                  17    
    HELIX   26 AC8 SER A  864  ASN A  871  1                                   8    
    HELIX   27 AC9 ARG A  874  CYS A  896  1                                  23    
    HELIX   28 AD1 THR A  911  LEU A  926  1                                  16    
    HELIX   29 AD2 ASP A  941  LYS A  945  5                                   5    
    HELIX   30 AD3 GLN A  995  LEU A 1001  1                                   7    
    HELIX   31 AD4 GLY A 1050  GLU A 1063  1                                  14    
    HELIX   32 AD5 PHE A 1067  LEU A 1077  5                                  11    
    HELIX   33 AD6 SER A 1080  LEU A 1085  5                                   6    
    HELIX   34 AD7 PRO A 1093  HIS A 1105  1                                  13    
    HELIX   35 AD8 SER A 1109  ASN A 1120  1                                  12    
    HELIX   36 AD9 LEU A 1124  GLU A 1130  1                                   7    
    HELIX   37 AE1 TRP A 1131  LEU A 1132  5                                   2    
    HELIX   38 AE2 PRO A 1133  ALA A 1135  5                                   3    
    HELIX   39 AE3 MET A 1136  ASN A 1143  1                                   8    
    HELIX   40 AE4 THR B  238  LEU B  248  1                                  11    
    HELIX   41 AE5 PRO B  249  ALA B  252  5                                   4    
    HELIX   42 AE6 GLU B  253  HIS B  264  1                                  12    
    HELIX   43 AE7 GLU B  272  SER B  275  5                                   4    
    HELIX   44 AE8 GLY B  276  ALA B  288  1                                  13    
    HELIX   45 AE9 ARG B  303  ASN B  319  1                                  17    
    HELIX   46 AF1 ASP B  346  ASP B  356  1                                  11    
    HELIX   47 AF2 GLU B  369  ARG B  373  5                                   5    
    HELIX   48 AF3 SER B  374  ARG B  394  1                                  21    
    HELIX   49 AF4 VAL B  409  GLN B  414  1                                   6    
    HELIX   50 AF5 TYR B  448  LEU B  463  1                                  16    
    HELIX   51 AF6 GLY B  474  PHE B  489  1                                  16    
    HELIX   52 AF7 ALA B  591  LYS B  600  1                                  10    
    HELIX   53 AF8 SER B  654  ARG B  664  1                                  11    
    HELIX   54 AF9 SER B  678  PHE B  685  1                                   8    
    HELIX   55 AG1 PRO B  691  ARG B  696  5                                   6    
    HELIX   56 AG2 VAL B  698  LEU B  708  1                                  11    
    HELIX   57 AG3 LYS B  712  PHE B  716  5                                   5    
    HELIX   58 AG4 SER B  723  LEU B  737  1                                  15    
    HELIX   59 AG5 THR B  762  PHE B  771  1                                  10    
    HELIX   60 AG6 ALA B  774  SER B  784  1                                  11    
    HELIX   61 AG7 CYS B  789  VAL B  802  1                                  14    
    HELIX   62 AG8 ALA B  820  GLY B  838  1                                  19    
    HELIX   63 AG9 GLY B  840  LEU B  845  1                                   6    
    HELIX   64 AH1 LEU B  845  ALA B  861  1                                  17    
    HELIX   65 AH2 SER B  864  ASN B  871  1                                   8    
    HELIX   66 AH3 ARG B  874  CYS B  896  1                                  23    
    HELIX   67 AH4 THR B  911  LEU B  926  1                                  16    
    HELIX   68 AH5 GLN B  995  LEU B 1001  1                                   7    
    HELIX   69 AH6 GLY B 1050  GLU B 1063  1                                  14    
    HELIX   70 AH7 PHE B 1067  LEU B 1077  5                                  11    
    HELIX   71 AH8 SER B 1080  LEU B 1085  5                                   6    
    HELIX   72 AH9 PRO B 1093  HIS B 1105  1                                  13    
    HELIX   73 AI1 SER B 1109  ASN B 1120  1                                  12    
    HELIX   74 AI2 LEU B 1124  GLU B 1130  1                                   7    
    HELIX   75 AI3 TRP B 1131  LEU B 1132  5                                   2    
    HELIX   76 AI4 PRO B 1133  ALA B 1135  5                                   3    
    HELIX   77 AI5 MET B 1136  ASN B 1143  1                                   8    
    SHEET    1 AA1 7 VAL A 325  GLN A 328  0                                        
    SHEET    2 AA1 7 ILE A 341  THR A 345  1  O  PHE A 343   N  SER A 326           
    SHEET    3 AA1 7 ILE A 296  GLU A 301  1  N  ILE A 297   O  LYS A 342           
    SHEET    4 AA1 7 TYR A 362  ILE A 367  1  O  ILE A 366   N  THR A 300           
    SHEET    5 AA1 7 LYS A 399  SER A 404  1  O  LYS A 399   N  VAL A 365           
    SHEET    6 AA1 7 ILE A 266  GLY A 271  1  N  VAL A 269   O  ILE A 402           
    SHEET    7 AA1 7 VAL A 425  VAL A 428  1  O  ILE A 426   N  CYS A 270           
    SHEET    1 AA2 6 VAL A 435  PHE A 439  0                                        
    SHEET    2 AA2 6 GLY A 671  ARG A 675  1  O  CYS A 673   N  THR A 436           
    SHEET    3 AA2 6 ILE A 625  ASP A 630  1  N  VAL A 628   O  HIS A 672           
    SHEET    4 AA2 6 GLY A 467  PHE A 471  1  N  GLY A 467   O  LYS A 626           
    SHEET    5 AA2 6 LEU A 608  ALA A 612  1  O  ALA A 612   N  VAL A 470           
    SHEET    6 AA2 6 HIS A 582  LEU A 586  1  N  LEU A 586   O  VAL A 611           
    SHEET    1 AA3 9 LYS A 633  TYR A 639  0                                        
    SHEET    2 AA3 9 SER A 646  TRP A 652 -1  O  SER A 647   N  TYR A 638           
    SHEET    3 AA3 9 GLU A 977  GLU A 980  1  O  ILE A 978   N  SER A 646           
    SHEET    4 AA3 9 MET A 984  LYS A 987 -1  O  LYS A 987   N  GLU A 977           
    SHEET    5 AA3 9 LEU A 953  ILE A 959  1  N  PHE A 958   O  MET A 986           
    SHEET    6 AA3 9 TYR A 948  THR A 950 -1  N  TYR A 948   O  VAL A 957           
    SHEET    7 AA3 9 LEU A 930  ARG A 933 -1  N  ARG A 932   O  LYS A 949           
    SHEET    8 AA3 9 PHE A 972  VAL A 974 -1  O  VAL A 973   N  ALA A 931           
    SHEET    9 AA3 9 SER A 990  THR A 991 -1  O  SER A 990   N  VAL A 974           
    SHEET    1 AA4 3 CYS A1005  PRO A1010  0                                        
    SHEET    2 AA4 3 VAL A1025  PHE A1033 -1  O  VAL A1032   N  GLN A1006           
    SHEET    3 AA4 3 SER A1017  TYR A1018 -1  N  SER A1017   O  LEU A1026           
    SHEET    1 AA5 3 CYS A1005  PRO A1010  0                                        
    SHEET    2 AA5 3 VAL A1025  PHE A1033 -1  O  VAL A1032   N  GLN A1006           
    SHEET    3 AA5 3 PRO A1039  ASP A1046 -1  O  VAL A1045   N  CYS A1027           
    SHEET    1 AA6 8 GLU B 332  GLY B 333  0                                        
    SHEET    2 AA6 8 VAL B 325  ILE B 329 -1  N  ILE B 329   O  GLU B 332           
    SHEET    3 AA6 8 ILE B 341  THR B 345  1  O  PHE B 343   N  SER B 326           
    SHEET    4 AA6 8 ILE B 296  GLU B 301  1  N  ILE B 297   O  LYS B 342           
    SHEET    5 AA6 8 TYR B 362  ILE B 367  1  O  ILE B 366   N  GLY B 298           
    SHEET    6 AA6 8 LYS B 399  SER B 404  1  O  MET B 403   N  ILE B 367           
    SHEET    7 AA6 8 ILE B 266  CYS B 270  1  N  VAL B 267   O  ILE B 402           
    SHEET    8 AA6 8 VAL B 425  LYS B 427  1  O  ILE B 426   N  ILE B 268           
    SHEET    1 AA7 6 VAL B 435  PHE B 439  0                                        
    SHEET    2 AA7 6 GLY B 671  ARG B 675  1  O  ARG B 675   N  HIS B 438           
    SHEET    3 AA7 6 ILE B 625  ASP B 630  1  N  ASP B 630   O  TYR B 674           
    SHEET    4 AA7 6 GLY B 467  PHE B 471  1  N  GLY B 467   O  TYR B 627           
    SHEET    5 AA7 6 LEU B 608  ALA B 612  1  O  LEU B 608   N  ILE B 468           
    SHEET    6 AA7 6 HIS B 582  LEU B 586  1  N  LEU B 586   O  VAL B 611           
    SHEET    1 AA8 2 LYS B 633  TYR B 639  0                                        
    SHEET    2 AA8 2 SER B 646  TRP B 652 -1  O  SER B 647   N  TYR B 638           
    SHEET    1 AA9 4 TYR B 948  LYS B 949  0                                        
    SHEET    2 AA9 4 LEU B 930  ARG B 933 -1  N  ARG B 932   O  LYS B 949           
    SHEET    3 AA9 4 PHE B 972  VAL B 974 -1  O  VAL B 973   N  ALA B 931           
    SHEET    4 AA9 4 SER B 990  THR B 991 -1  O  SER B 990   N  VAL B 974           
    SHEET    1 AB1 3 PHE B 958  ILE B 959  0                                        
    SHEET    2 AB1 3 MET B 984  LYS B 987  1  O  MET B 986   N  PHE B 958           
    SHEET    3 AB1 3 GLU B 977  GLU B 980 -1  N  VAL B 979   O  TYR B 985           
    SHEET    1 AB2 3 CYS B1005  PRO B1010  0                                        
    SHEET    2 AB2 3 GLN B1024  PHE B1033 -1  O  ALA B1030   N  ASP B1008           
    SHEET    3 AB2 3 SER B1017  CYS B1019 -1  N  SER B1017   O  LEU B1026           
    SHEET    1 AB3 3 CYS B1005  PRO B1010  0                                        
    SHEET    2 AB3 3 GLN B1024  PHE B1033 -1  O  ALA B1030   N  ASP B1008           
    SHEET    3 AB3 3 PRO B1039  ASP B1046 -1  O  VAL B1045   N  CYS B1027           
    CISPEP   1 GLU A 1013    PRO A 1014          0        -4.18                     
    CISPEP   2 GLU B 1013    PRO B 1014          0         2.56                     
    CRYST1   83.829  137.593   94.225  90.00  93.34  90.00 P 1 21 1      4          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.011929  0.000000  0.000696        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.007268  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.010631        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb6o16.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        C

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM   1289  CG  LYS A 393       0.410   0.778 -58.720  1.00 73.99           C  
      ATOM   1290  CD  LYS A 393       0.984   1.538 -59.897  1.00 74.54           C  
      ATOM   1291  CE  LYS A 393       0.213   1.246 -61.166  1.00 74.39           C  
      ATOM   1292  NZ  LYS A 393       0.689   2.049 -62.326  1.00 74.61           N  
      ATOM   1599  CG  ARG A 431     -38.781  -4.270 -44.084  1.00104.75           C  
      ATOM   1600  CD  ARG A 431     -39.120  -4.912 -42.753  1.00109.84           C  
      ATOM   1601  NE  ARG A 431     -38.731  -6.317 -42.708  1.00112.69           N  
      ATOM   1602  CZ  ARG A 431     -38.786  -7.069 -41.615  1.00117.58           C  
      ATOM   1603  NH1 ARG A 431     -39.216  -6.544 -40.476  1.00119.10           N  
      ATOM   1604  NH2 ARG A 431     -38.409  -8.340 -41.659  1.00119.19           N  
      ATOM   1802  CG  ARG A 461     -63.320  19.014 -45.320  1.00123.29           C  
      ATOM   1803  CD  ARG A 461     -64.106  19.747 -46.409  1.00120.01           C  
      ATOM   1804  NE  ARG A 461     -64.188  21.189 -46.177  1.00119.26           N  
      ATOM   1805  CZ  ARG A 461     -65.056  21.996 -46.782  1.00118.64           C  
      ATOM   1806  NH1 ARG A 461     -65.925  21.503 -47.654  1.00120.28           N  
      ATOM   1807  NH2 ARG A 461     -65.059  23.296 -46.513  1.00118.67           N  
      ATOM   2195  CG  LYS A 600     -42.001  19.641 -30.419  1.00113.42           C  
      ATOM   2196  CD  LYS A 600     -42.043  20.755 -29.376  1.00116.67           C  
      ATOM   2197  CE  LYS A 600     -41.000  20.535 -28.279  1.00115.60           C  
      ATOM   2198  NZ  LYS A 600     -41.050  21.599 -27.229  1.00121.11           N  
      ATOM   3729  CG  LYS A 817     -54.448  48.656 -36.627  1.00113.16           C  
      ATOM   3730  CD  LYS A 817     -53.751  49.524 -35.584  1.00112.94           C  
      ATOM   3731  CE  LYS A 817     -54.755  50.222 -34.678  1.00115.09           C  
      ATOM   3732  NZ  LYS A 817     -55.523  49.242 -33.856  1.00116.32           N  
      ATOM   3777  CG  LYS A 823     -44.450  49.894 -44.088  1.00 92.19           C  
      ATOM   3778  CD  LYS A 823     -45.594  50.773 -44.566  1.00 91.61           C  
      ATOM   3779  CE  LYS A 823     -45.104  51.894 -45.473  1.00 89.46           C  
      ATOM   3780  NZ  LYS A 823     -46.230  52.746 -45.953  1.00 90.98           N  
      ATOM   4172  CG  LYS A 876     -29.537  28.944 -37.760  1.00 56.95           C  
      ATOM   4173  CD  LYS A 876     -30.039  27.984 -38.829  1.00 59.49           C  
      ATOM   4174  CE  LYS A 876     -29.647  26.549 -38.501  1.00 62.47           C  
      ATOM   4175  NZ  LYS A 876     -30.206  26.103 -37.191  1.00 65.87           N  
      ATOM   4652  CG  LYS A 945     -32.800  58.089 -67.029  1.00 71.84           C  
      ATOM   4653  CD  LYS A 945     -32.242  59.093 -68.035  1.00 71.64           C  
      ATOM   4654  CE  LYS A 945     -32.536  60.527 -67.634  1.00 73.08           C  
      ATOM   4655  NZ  LYS A 945     -32.083  61.490 -68.675  1.00 74.04           N  
      ATOM   5653  CG  ARG A1068      21.363  50.702 -51.937  1.00 78.84           C  
      ATOM   5654  CD  ARG A1068      21.118  51.211 -50.513  1.00 86.19           C  
      ATOM   5655  NE  ARG A1068      19.972  50.574 -49.859  1.00 90.24           N  
      ATOM   5656  CZ  ARG A1068      20.012  50.005 -48.657  1.00 92.46           C  
      ATOM   5657  NH1 ARG A1068      21.142  49.998 -47.965  1.00 94.17           N  
      ATOM   5658  NH2 ARG A1068      18.918  49.454 -48.141  1.00 92.08           N  
      ATOM   5788  CG  LYS A1086      17.681  57.047 -77.094  1.00 49.08           C  
      ATOM   5789  CD  LYS A1086      16.907  58.310 -77.459  1.00 47.28           C  
      ATOM   5790  CE  LYS A1086      15.530  57.993 -78.018  1.00 45.82           C  
      ATOM   5791  NZ  LYS A1086      15.066  59.054 -78.944  1.00 44.62           N  
      ATOM   5823  CG  ARG A1090      24.933  55.923 -83.245  1.00 50.53           C  
      ATOM   5824  CD  ARG A1090      24.386  56.011 -84.657  1.00 51.79           C  
      ATOM   5825  NE  ARG A1090      22.978  56.390 -84.658  1.00 53.67           N  
      ATOM   5826  CZ  ARG A1090      21.975  55.519 -84.648  1.00 56.48           C  
      ATOM   5827  NH1 ARG A1090      22.219  54.215 -84.640  1.00 59.47           N  
      ATOM   5828  NH2 ARG A1090      20.723  55.952 -84.646  1.00 57.30           N  
      ATOM   6056  CG  LYS A1119      20.381  28.948 -62.287  1.00 74.68           C  
      ATOM   6057  CD  LYS A1119      19.883  28.170 -63.494  1.00 74.99           C  
      ATOM   6058  CE  LYS A1119      18.887  27.097 -63.079  1.00 75.63           C  
      ATOM   6059  NZ  LYS A1119      17.544  27.263 -63.705  1.00 74.06           N  
      ATOM   6187  CG  LYS A1134      40.894  47.236 -67.525  1.00 84.07           C  
      ATOM   6188  CD  LYS A1134      41.993  47.055 -68.564  1.00 86.11           C  
      ATOM   6189  CE  LYS A1134      41.533  46.116 -69.673  1.00 90.38           C  
      ATOM   6190  NZ  LYS A1134      42.637  45.789 -70.612  1.00 95.06           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00