?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR           03-JAN-19   6NJI              
    TITLE     CRYSTAL STRUCTURE OF THE PDE4D CATALYTIC DOMAIN AND UCR2 REGULATORY   
    TITLE    2 HELIX WITH T-49                                                      
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: CAMP-SPECIFIC 3',5'-CYCLIC PHOSPHODIESTERASE 4D;           
    COMPND   3 CHAIN: A, B;                                                         
    COMPND   4 SYNONYM: DPDE3,PDE43,DPDE3,PDE43;                                    
    COMPND   5 EC: 3.1.4.53;                                                        
    COMPND   6 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   7 MUTATION: YES                                                        
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 9606;                                                
    SOURCE   5 GENE: PDE4D, DPDE3;                                                  
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM: TRICHOPLUSIA NI;                                  
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 7111;                                       
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PEMB44                                    
    KEYWDS    PDE4D, CAMP-SPECIFIC 3'5'-CYCLIC PHOSPHODIESTERASE 4D, UCR2, CAMP,    
    KEYWDS   2 HYDROLASE, HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX                     
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    D.FOX III,J.W.FAIRMAN,M.E.GURNEY                                      
    REVDAT   1   08-MAY-19 6NJI    0                                                
    JRNL        AUTH   M.E.GURNEY,R.A.NUGENT,X.MO,J.A.SINDAC,T.J.HAGEN,D.FOX III,   
    JRNL        AUTH 2 J.M.O'DONNELL,C.ZHANG,Y.XU,H.T.ZHANG,V.E.GROPPI,M.BAILIE,    
    JRNL        AUTH 3 R.E.WHITE,D.L.ROMERO,A.S.VELLEKOOP,J.R.WALKER,M.D.SURMAN,    
    JRNL        AUTH 4 L.ZHU,R.F.CAMPBELL                                           
    JRNL        TITL   DESIGN AND SYNTHESIS OF SELECTIVE PHOSPHODIESTERASE 4D       
    JRNL        TITL 2 (PDE4D) ALLOSTERIC INHIBITORS FOR THE TREATMENT OF FRAGILE X 
    JRNL        TITL 3 SYNDROME AND OTHER BRAIN DISORDERS.                          
    JRNL        REF    J.MED.CHEM.                                2019              
    JRNL        REFN                   ISSN 0022-2623                               
    JRNL        PMID   31013090                                                     
    JRNL        DOI    10.1021/ACS.JMEDCHEM.9B00193                                 
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.45 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : REFMAC 5.7.0029                                      
    REMARK   3   AUTHORS     : MURSHUDOV,SKUBAK,LEBEDEV,PANNU,STEINER,              
    REMARK   3               : NICHOLLS,WINN,LONG,VAGIN                             
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : NULL                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.45                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 42.87                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.000                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 99.0                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 29616                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.187                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.184                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.230                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.100                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 1504                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 20                           
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 2.45                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 2.51                         
    REMARK   3   REFLECTION IN BIN     (WORKING SET) : 2075                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 98.95                        
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.2640                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE SET COUNT          : 99                           
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.3370                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 5210                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 54                                      
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 69                                      
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 56.07                          
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 50.86                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : 0.80000                                              
    REMARK   3    B22 (A**2) : 1.30000                                              
    REMARK   3    B33 (A**2) : -1.66000                                             
    REMARK   3    B12 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B13 (A**2) : 0.06000                                              
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.                                 
    REMARK   3   ESU BASED ON R VALUE                            (A): 0.410         
    REMARK   3   ESU BASED ON FREE R VALUE                       (A): 0.252         
    REMARK   3   ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD                 (A): 0.178         
    REMARK   3   ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD (A**2): 7.955         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 CORRELATION COEFFICIENTS.                                            
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC      : 0.956                         
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC FREE : 0.936                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES        COUNT    RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   BOND LENGTHS REFINED ATOMS        (A):  5373 ; 0.014 ; 0.019       
    REMARK   3   BOND LENGTHS OTHERS               (A):  4914 ; 0.004 ; 0.020       
    REMARK   3   BOND ANGLES REFINED ATOMS   (DEGREES):  7340 ; 1.534 ; 1.943       
    REMARK   3   BOND ANGLES OTHERS          (DEGREES): 11192 ; 0.987 ; 3.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 1    (DEGREES):   669 ; 5.210 ; 5.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 2    (DEGREES):   249 ;36.730 ;24.859       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 3    (DEGREES):   822 ;14.995 ;15.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 4    (DEGREES):    22 ;23.778 ;15.000       
    REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINTS       (A**3):   866 ; 0.079 ; 0.200       
    REMARK   3   GENERAL PLANES REFINED ATOMS      (A):  6173 ; 0.008 ; 0.020       
    REMARK   3   GENERAL PLANES OTHERS             (A):  1261 ; 0.005 ; 0.020       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS REFINED ATOMS (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) REFINED ATOMS      (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION REFINED ATOMS (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW REFINED ATOMS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND REFINED ATOMS     (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND OTHERS            (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.     COUNT   RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND OTHER ATOMS    (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE OTHER ATOMS   (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND OTHER ATOMS    (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE OTHER ATOMS   (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   LONG RANGE B REFINED ATOMS     (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   LONG RANGE B OTHER ATOMS       (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 ANISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    COUNT   RMS   WEIGHT       
    REMARK   3   RIGID-BOND RESTRAINTS          (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; FREE ATOMS         (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; BONDED ATOMS       (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS STATISTICS                                           
    REMARK   3   NUMBER OF DIFFERENT NCS GROUPS : NULL                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : NULL                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED : NULL                                                 
    REMARK   3   PARAMETERS FOR MASK CALCULATION                                    
    REMARK   3   VDW PROBE RADIUS   : 1.20                                          
    REMARK   3   ION PROBE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE          
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 6NJI COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 08-JAN-19.                  
    REMARK 100 THE DEPOSITION ID IS D_1000238841.                                   
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 17-AUG-12                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100.0                              
    REMARK 200  PH                             : 7.14                               
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : APS                                
    REMARK 200  BEAMLINE                       : 21-ID-F                            
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.97872                            
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : DIAMOND (111)                      
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : MARMOSAIC 225 MM CCD               
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : XDS                                
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : XSCALE                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 29617                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.450                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 50.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : -3.000                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 97.9                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 3.300                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.04600                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 20.2700                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.45                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.51                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 99.0                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 3.30                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.50400                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 2.500                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: PHASER                                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: NULL                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 49.66                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.44                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 5.0MG/ML VCID7620 + 0.5MM T-049 1MM      
    REMARK 280  DTT, 0.1MM ZNCL2, 0.1MM MGCL2 (BATCH 1214023) AGAINST               
    REMARK 280  OPTIMIZATION MATRIX BASED ON CONDITION MORPHEUS C8, 47.47%V/V OF    
    REMARK 280  2X MORPHEUS-PPT4 (FINAL = 11.8% W/V PEG1,000 , 11.8% W/V PEG3,      
    REMARK 280  350 , 11.8% W/V MPD), 0.03M NPS (SODIUM NITRATE, DISODIUM           
    REMARK 280  HYDROGEN PHOSPHATE, AMMONIUM SULFATE), 0.1M HEPES PH 7.14, CRYO-    
    REMARK 280  PROTECTED - DIRECT (ZQV4-6); TRAY ID 236552B5, VAPOR DIFFUSION,     
    REMARK 280  SITTING DROP, TEMPERATURE 289K                                      
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: C 1 2 1                          
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,Y,-Z                                                 
    REMARK 290       3555   X+1/2,Y+1/2,Z                                           
    REMARK 290       4555   -X+1/2,Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   3  1.000000  0.000000  0.000000       62.02000            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       42.83000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   4 -1.000000  0.000000  0.000000       62.02000            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000  1.000000  0.000000       42.83000            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1, 2                                                    
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: MONOMERIC                  
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 2                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: MONOMERIC                  
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: B                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     MET A   243                                                      
    REMARK 465     SER A   244                                                      
    REMARK 465     ILE A   245                                                      
    REMARK 465     PRO A   246                                                      
    REMARK 465     ARG A   247                                                      
    REMARK 465     PHE A   248                                                      
    REMARK 465     GLY A   249                                                      
    REMARK 465     VAL A   250                                                      
    REMARK 465     LYS A   251                                                      
    REMARK 465     THR A   252                                                      
    REMARK 465     ALA A   579                                                      
    REMARK 465     PRO A   580                                                      
    REMARK 465     ALA A   581                                                      
    REMARK 465     PRO A   582                                                      
    REMARK 465     PRO A   583                                                      
    REMARK 465     LEU A   584                                                      
    REMARK 465     ASP A   585                                                      
    REMARK 465     GLU A   586                                                      
    REMARK 465     GLN A   587                                                      
    REMARK 465     ASN A   588                                                      
    REMARK 465     ARG A   589                                                      
    REMARK 465     ASP A   590                                                      
    REMARK 465     SER A   591                                                      
    REMARK 465     GLN A   592                                                      
    REMARK 465     GLY A   593                                                      
    REMARK 465     GLU A   607                                                      
    REMARK 465     ASN A   608                                                      
    REMARK 465     LEU A   609                                                      
    REMARK 465     TYR A   610                                                      
    REMARK 465     PHE A   611                                                      
    REMARK 465     GLN A   612                                                      
    REMARK 465     MET B   243                                                      
    REMARK 465     SER B   244                                                      
    REMARK 465     ILE B   245                                                      
    REMARK 465     PRO B   246                                                      
    REMARK 465     ARG B   247                                                      
    REMARK 465     PHE B   248                                                      
    REMARK 465     GLY B   249                                                      
    REMARK 465     VAL B   250                                                      
    REMARK 465     LYS B   251                                                      
    REMARK 465     THR B   252                                                      
    REMARK 465     GLU B   253                                                      
    REMARK 465     SER B   460                                                      
    REMARK 465     SER B   461                                                      
    REMARK 465     GLY B   462                                                      
    REMARK 465     ALA B   579                                                      
    REMARK 465     PRO B   580                                                      
    REMARK 465     ALA B   581                                                      
    REMARK 465     PRO B   582                                                      
    REMARK 465     PRO B   583                                                      
    REMARK 465     LEU B   584                                                      
    REMARK 465     ASP B   585                                                      
    REMARK 465     GLU B   586                                                      
    REMARK 465     GLN B   587                                                      
    REMARK 465     ASN B   588                                                      
    REMARK 465     ARG B   589                                                      
    REMARK 465     ASP B   590                                                      
    REMARK 465     SER B   591                                                      
    REMARK 465     GLN B   592                                                      
    REMARK 465     GLY B   593                                                      
    REMARK 465     GLU B   607                                                      
    REMARK 465     ASN B   608                                                      
    REMARK 465     LEU B   609                                                      
    REMARK 465     TYR B   610                                                      
    REMARK 465     PHE B   611                                                      
    REMARK 465     GLN B   612                                                      
    REMARK 470                                                                      
    REMARK 470 MISSING ATOM                                                         
    REMARK 470 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE MISSING ATOMS (M=MODEL NUMBER;           
    REMARK 470 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER;          
    REMARK 470 I=INSERTION CODE):                                                   
    REMARK 470   M RES CSSEQI  ATOMS                                                
    REMARK 470     GLU A 253    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     GLN A 254    CG   CD   OE1  NE2                                  
    REMARK 470     GLU A 255    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     ASP A 256    CG   OD1  OD2                                       
    REMARK 470     LYS A 260    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     GLU A 263    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     LYS A 267    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     ARG A 274    CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                        
    REMARK 470     LYS A 299    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     LYS A 302    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     GLU A 348    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     GLU A 410    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     LYS A 420    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     LYS A 421    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     LYS A 428    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     LYS A 457    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     LEU A 465    CG   CD1  CD2                                       
    REMARK 470     ASP A 467    CG   OD1  OD2                                       
    REMARK 470     ARG A 512    CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                        
    REMARK 470     GLU A 519    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     ASN A 528    CG   OD1  ND2                                       
    REMARK 470     LYS A 533    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     GLU A 566    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     GLU A 570    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     GLN A 578    CG   CD   OE1  NE2                                  
    REMARK 470     ASN A 594    CG   OD1  ND2                                       
    REMARK 470     GLU A 598    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     GLN B 254    CG   CD   OE1  NE2                                  
    REMARK 470     GLU B 255    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     ASP B 256    CG   OD1  OD2                                       
    REMARK 470     LYS B 260    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     LEU B 262    CG   CD1  CD2                                       
    REMARK 470     GLU B 263    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     LYS B 267    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     ARG B 274    CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                        
    REMARK 470     GLU B 277    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     GLU B 294    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     ASP B 296    CG   OD1  OD2                                       
    REMARK 470     LYS B 299    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     LYS B 302    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     GLU B 348    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     GLU B 410    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     LYS B 420    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     LYS B 421    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     LYS B 428    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     ASP B 448    CG   OD1  OD2                                       
    REMARK 470     LYS B 450    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     MET B 452    CG   SD   CE                                        
    REMARK 470     GLU B 454    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     LYS B 456    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     LYS B 457    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     VAL B 458    CG1  CG2                                            
    REMARK 470     LEU B 464    CG   CD1  CD2                                       
    REMARK 470     LEU B 465    CG   CD1  CD2                                       
    REMARK 470     LEU B 466    CG   CD1  CD2                                       
    REMARK 470     ASP B 467    CG   OD1  OD2                                       
    REMARK 470     GLN B 493    CG   CD   OE1  NE2                                  
    REMARK 470     ARG B 512    CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                        
    REMARK 470     GLU B 519    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     ASN B 528    CG   OD1  ND2                                       
    REMARK 470     LYS B 533    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     ASP B 552    CG   OD1  OD2                                       
    REMARK 470     LEU B 553    CG   CD1  CD2                                       
    REMARK 470     VAL B 554    CG1  CG2                                            
    REMARK 470     ILE B 561    CG1  CG2  CD1                                       
    REMARK 470     GLU B 570    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     GLN B 578    CG   CD   OE1  NE2                                  
    REMARK 470     ASN B 594    CG   OD1  ND2                                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    LEU A 270      137.60    -39.30                                   
    REMARK 500    LEU A 485       42.27   -103.79                                   
    REMARK 500    GLU A 515      -34.29    -34.25                                   
    REMARK 500    MET A 523       -3.45     71.97                                   
    REMARK 500    ILE A 542      -57.37   -131.76                                   
    REMARK 500    LEU B 270      138.09    -37.83                                   
    REMARK 500    ALA B 349       18.48     57.29                                   
    REMARK 500    SER B 393       54.25     39.49                                   
    REMARK 500    ILE B 414       -8.90    -59.31                                   
    REMARK 500    LEU B 485       42.17   -104.01                                   
    REMARK 500    GLU B 515      -32.08    -35.91                                   
    REMARK 500    MET B 523       -0.62     70.59                                   
    REMARK 500    ILE B 542      -58.88   -133.74                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 METAL COORDINATION                                                   
    REMARK 620 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 620 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):                             
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              ZN A 700  ZN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HIS A 330   NE2                                                    
    REMARK 620 2 HIS A 366   NE2  99.7                                              
    REMARK 620 3 ASP A 367   OD2  82.0  90.9                                        
    REMARK 620 4 ASP A 484   OD1  97.5  85.5 176.2                                  
    REMARK 620 5 HOH A 805   O   154.9 105.1  93.7  88.4                            
    REMARK 620 6 HOH A 822   O    96.1 163.9  94.4  89.4  59.4                      
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5                       
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG A 701  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 ASP A 367   OD1                                                    
    REMARK 620 2 HOH A 802   O    94.8                                              
    REMARK 620 3 HOH A 805   O   106.2 107.7                                        
    REMARK 620 4 HOH A 830   O   167.6  83.0  86.0                                  
    REMARK 620 5 HOH A 842   O    91.1  94.6 150.0  76.9                            
    REMARK 620 6 HOH A 846   O   102.6 159.0  78.7  77.5  73.7                      
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5                       
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              ZN B 700  ZN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HIS B 330   NE2                                                    
    REMARK 620 2 HIS B 366   NE2  99.9                                              
    REMARK 620 3 ASP B 367   OD2  80.4  90.8                                        
    REMARK 620 4 ASP B 484   OD1 100.0  83.3 174.0                                  
    REMARK 620 5 HOH B 805   O   154.3 103.2  88.3  93.6                            
    REMARK 620 6 HOH B 810   O    90.4 169.6  92.1  93.9  66.9                      
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5                       
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG B 701  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 ASP B 367   OD1                                                    
    REMARK 620 2 HOH B 807   O    81.5                                              
    REMARK 620 3 HOH B 816   O    87.9  96.1                                        
    REMARK 620 4 HOH B 822   O   101.5 175.4  80.7                                  
    REMARK 620 5 HOH B 805   O    92.0 101.4 162.2  82.0                            
    REMARK 620 6 HOH B 813   O   170.1  89.6  88.7  87.1  94.1                      
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5                       
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue ZN A 700                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 701                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue KR4 A 702                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue ZN B 700                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG B 701                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue KR4 B 702                 
    DBREF  6NJI A  244   582  UNP    Q08499   PDE4D_HUMAN    319    657             
    DBREF  6NJI A  593   606  UNP    Q08499   PDE4D_HUMAN    265    278             
    DBREF  6NJI B  244   582  UNP    Q08499   PDE4D_HUMAN    319    657             
    DBREF  6NJI B  593   606  UNP    Q08499   PDE4D_HUMAN    265    278             
    SEQADV 6NJI MET A  243  UNP  Q08499              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6NJI ALA A  579  UNP  Q08499    SER   654 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 6NJI ALA A  581  UNP  Q08499    SER   656 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 6NJI PRO A  583  UNP  Q08499              LINKER                         
    SEQADV 6NJI LEU A  584  UNP  Q08499              LINKER                         
    SEQADV 6NJI ASP A  585  UNP  Q08499              LINKER                         
    SEQADV 6NJI GLU A  586  UNP  Q08499              LINKER                         
    SEQADV 6NJI GLN A  587  UNP  Q08499              LINKER                         
    SEQADV 6NJI ASN A  588  UNP  Q08499              LINKER                         
    SEQADV 6NJI ARG A  589  UNP  Q08499              LINKER                         
    SEQADV 6NJI ASP A  590  UNP  Q08499              LINKER                         
    SEQADV 6NJI SER A  591  UNP  Q08499              LINKER                         
    SEQADV 6NJI GLN A  592  UNP  Q08499              LINKER                         
    SEQADV 6NJI GLU A  607  UNP  Q08499              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6NJI ASN A  608  UNP  Q08499              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6NJI LEU A  609  UNP  Q08499              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6NJI TYR A  610  UNP  Q08499              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6NJI PHE A  611  UNP  Q08499              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6NJI GLN A  612  UNP  Q08499              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6NJI MET B  243  UNP  Q08499              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6NJI ALA B  579  UNP  Q08499    SER   654 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 6NJI ALA B  581  UNP  Q08499    SER   656 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 6NJI PRO B  583  UNP  Q08499              LINKER                         
    SEQADV 6NJI LEU B  584  UNP  Q08499              LINKER                         
    SEQADV 6NJI ASP B  585  UNP  Q08499              LINKER                         
    SEQADV 6NJI GLU B  586  UNP  Q08499              LINKER                         
    SEQADV 6NJI GLN B  587  UNP  Q08499              LINKER                         
    SEQADV 6NJI ASN B  588  UNP  Q08499              LINKER                         
    SEQADV 6NJI ARG B  589  UNP  Q08499              LINKER                         
    SEQADV 6NJI ASP B  590  UNP  Q08499              LINKER                         
    SEQADV 6NJI SER B  591  UNP  Q08499              LINKER                         
    SEQADV 6NJI GLN B  592  UNP  Q08499              LINKER                         
    SEQADV 6NJI GLU B  607  UNP  Q08499              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6NJI ASN B  608  UNP  Q08499              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6NJI LEU B  609  UNP  Q08499              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6NJI TYR B  610  UNP  Q08499              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6NJI PHE B  611  UNP  Q08499              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6NJI GLN B  612  UNP  Q08499              EXPRESSION TAG                 
    SEQRES   1 A  370  MET SER ILE PRO ARG PHE GLY VAL LYS THR GLU GLN GLU          
    SEQRES   2 A  370  ASP VAL LEU ALA LYS GLU LEU GLU ASP VAL ASN LYS TRP          
    SEQRES   3 A  370  GLY LEU HIS VAL PHE ARG ILE ALA GLU LEU SER GLY ASN          
    SEQRES   4 A  370  ARG PRO LEU THR VAL ILE MET HIS THR ILE PHE GLN GLU          
    SEQRES   5 A  370  ARG ASP LEU LEU LYS THR PHE LYS ILE PRO VAL ASP THR          
    SEQRES   6 A  370  LEU ILE THR TYR LEU MET THR LEU GLU ASP HIS TYR HIS          
    SEQRES   7 A  370  ALA ASP VAL ALA TYR HIS ASN ASN ILE HIS ALA ALA ASP          
    SEQRES   8 A  370  VAL VAL GLN SER THR HIS VAL LEU LEU SER THR PRO ALA          
    SEQRES   9 A  370  LEU GLU ALA VAL PHE THR ASP LEU GLU ILE LEU ALA ALA          
    SEQRES  10 A  370  ILE PHE ALA SER ALA ILE HIS ASP VAL ASP HIS PRO GLY          
    SEQRES  11 A  370  VAL SER ASN GLN PHE LEU ILE ASN THR ASN SER GLU LEU          
    SEQRES  12 A  370  ALA LEU MET TYR ASN ASP SER SER VAL LEU GLU ASN HIS          
    SEQRES  13 A  370  HIS LEU ALA VAL GLY PHE LYS LEU LEU GLN GLU GLU ASN          
    SEQRES  14 A  370  CYS ASP ILE PHE GLN ASN LEU THR LYS LYS GLN ARG GLN          
    SEQRES  15 A  370  SER LEU ARG LYS MET VAL ILE ASP ILE VAL LEU ALA THR          
    SEQRES  16 A  370  ASP MET SER LYS HIS MET ASN LEU LEU ALA ASP LEU LYS          
    SEQRES  17 A  370  THR MET VAL GLU THR LYS LYS VAL THR SER SER GLY VAL          
    SEQRES  18 A  370  LEU LEU LEU ASP ASN TYR SER ASP ARG ILE GLN VAL LEU          
    SEQRES  19 A  370  GLN ASN MET VAL HIS CYS ALA ASP LEU SER ASN PRO THR          
    SEQRES  20 A  370  LYS PRO LEU GLN LEU TYR ARG GLN TRP THR ASP ARG ILE          
    SEQRES  21 A  370  MET GLU GLU PHE PHE ARG GLN GLY ASP ARG GLU ARG GLU          
    SEQRES  22 A  370  ARG GLY MET GLU ILE SER PRO MET CYS ASP LYS HIS ASN          
    SEQRES  23 A  370  ALA SER VAL GLU LYS SER GLN VAL GLY PHE ILE ASP TYR          
    SEQRES  24 A  370  ILE VAL HIS PRO LEU TRP GLU THR TRP ALA ASP LEU VAL          
    SEQRES  25 A  370  HIS PRO ASP ALA GLN ASP ILE LEU ASP THR LEU GLU ASP          
    SEQRES  26 A  370  ASN ARG GLU TRP TYR GLN SER THR ILE PRO GLN ALA PRO          
    SEQRES  27 A  370  ALA PRO PRO LEU ASP GLU GLN ASN ARG ASP SER GLN GLY          
    SEQRES  28 A  370  ASN GLN VAL SER GLU PHE ILE SER ASN THR PHE LEU ASP          
    SEQRES  29 A  370  GLU ASN LEU TYR PHE GLN                                      
    SEQRES   1 B  370  MET SER ILE PRO ARG PHE GLY VAL LYS THR GLU GLN GLU          
    SEQRES   2 B  370  ASP VAL LEU ALA LYS GLU LEU GLU ASP VAL ASN LYS TRP          
    SEQRES   3 B  370  GLY LEU HIS VAL PHE ARG ILE ALA GLU LEU SER GLY ASN          
    SEQRES   4 B  370  ARG PRO LEU THR VAL ILE MET HIS THR ILE PHE GLN GLU          
    SEQRES   5 B  370  ARG ASP LEU LEU LYS THR PHE LYS ILE PRO VAL ASP THR          
    SEQRES   6 B  370  LEU ILE THR TYR LEU MET THR LEU GLU ASP HIS TYR HIS          
    SEQRES   7 B  370  ALA ASP VAL ALA TYR HIS ASN ASN ILE HIS ALA ALA ASP          
    SEQRES   8 B  370  VAL VAL GLN SER THR HIS VAL LEU LEU SER THR PRO ALA          
    SEQRES   9 B  370  LEU GLU ALA VAL PHE THR ASP LEU GLU ILE LEU ALA ALA          
    SEQRES  10 B  370  ILE PHE ALA SER ALA ILE HIS ASP VAL ASP HIS PRO GLY          
    SEQRES  11 B  370  VAL SER ASN GLN PHE LEU ILE ASN THR ASN SER GLU LEU          
    SEQRES  12 B  370  ALA LEU MET TYR ASN ASP SER SER VAL LEU GLU ASN HIS          
    SEQRES  13 B  370  HIS LEU ALA VAL GLY PHE LYS LEU LEU GLN GLU GLU ASN          
    SEQRES  14 B  370  CYS ASP ILE PHE GLN ASN LEU THR LYS LYS GLN ARG GLN          
    SEQRES  15 B  370  SER LEU ARG LYS MET VAL ILE ASP ILE VAL LEU ALA THR          
    SEQRES  16 B  370  ASP MET SER LYS HIS MET ASN LEU LEU ALA ASP LEU LYS          
    SEQRES  17 B  370  THR MET VAL GLU THR LYS LYS VAL THR SER SER GLY VAL          
    SEQRES  18 B  370  LEU LEU LEU ASP ASN TYR SER ASP ARG ILE GLN VAL LEU          
    SEQRES  19 B  370  GLN ASN MET VAL HIS CYS ALA ASP LEU SER ASN PRO THR          
    SEQRES  20 B  370  LYS PRO LEU GLN LEU TYR ARG GLN TRP THR ASP ARG ILE          
    SEQRES  21 B  370  MET GLU GLU PHE PHE ARG GLN GLY ASP ARG GLU ARG GLU          
    SEQRES  22 B  370  ARG GLY MET GLU ILE SER PRO MET CYS ASP LYS HIS ASN          
    SEQRES  23 B  370  ALA SER VAL GLU LYS SER GLN VAL GLY PHE ILE ASP TYR          
    SEQRES  24 B  370  ILE VAL HIS PRO LEU TRP GLU THR TRP ALA ASP LEU VAL          
    SEQRES  25 B  370  HIS PRO ASP ALA GLN ASP ILE LEU ASP THR LEU GLU ASP          
    SEQRES  26 B  370  ASN ARG GLU TRP TYR GLN SER THR ILE PRO GLN ALA PRO          
    SEQRES  27 B  370  ALA PRO PRO LEU ASP GLU GLN ASN ARG ASP SER GLN GLY          
    SEQRES  28 B  370  ASN GLN VAL SER GLU PHE ILE SER ASN THR PHE LEU ASP          
    SEQRES  29 B  370  GLU ASN LEU TYR PHE GLN                                      
    HET     ZN  A 700       1                                                       
    HET     MG  A 701       1                                                       
    HET    KR4  A 702      25                                                       
    HET     ZN  B 700       1                                                       
    HET     MG  B 701       1                                                       
    HET    KR4  B 702      25                                                       
    HETNAM      ZN ZINC ION                                                         
    HETNAM      MG MAGNESIUM ION                                                    
    HETNAM     KR4 2-(4-{[4-(3-CHLOROPHENYL)-6-ETHYL-1,3,5-TRIAZIN-2-               
    HETNAM   2 KR4  YL]AMINO}PHENYL)ETHAN-1-OL                                      
    FORMUL   3   ZN    2(ZN 2+)                                                     
    FORMUL   4   MG    2(MG 2+)                                                     
    FORMUL   5  KR4    2(C19 H19 CL N4 O)                                           
    FORMUL   9  HOH   *69(H2 O)                                                     
    HELIX    1 AA1 GLU A  253  LEU A  262  1                                  10    
    HELIX    2 AA2 GLU A  263  VAL A  265  5                                   3    
    HELIX    3 AA3 HIS A  271  SER A  279  1                                   9    
    HELIX    4 AA4 ARG A  282  ARG A  295  1                                  14    
    HELIX    5 AA5 ASP A  296  LYS A  302  1                                   7    
    HELIX    6 AA6 PRO A  304  HIS A  318  1                                  15    
    HELIX    7 AA7 ASN A  327  SER A  343  1                                  17    
    HELIX    8 AA8 THR A  344  GLU A  348  5                                   5    
    HELIX    9 AA9 THR A  352  HIS A  366  1                                  15    
    HELIX   10 AB1 SER A  374  THR A  381  1                                   8    
    HELIX   11 AB2 SER A  383  ASN A  390  1                                   8    
    HELIX   12 AB3 SER A  393  LEU A  406  1                                  14    
    HELIX   13 AB4 LEU A  407  GLU A  409  5                                   3    
    HELIX   14 AB5 THR A  419  ALA A  436  1                                  18    
    HELIX   15 AB6 THR A  437  SER A  440  5                                   4    
    HELIX   16 AB7 LYS A  441  THR A  455  1                                  15    
    HELIX   17 AB8 ASN A  468  LEU A  485  1                                  18    
    HELIX   18 AB9 SER A  486  LYS A  490  5                                   5    
    HELIX   19 AC1 PRO A  491  ARG A  516  1                                  26    
    HELIX   20 AC2 ASP A  525  ALA A  529  5                                   5    
    HELIX   21 AC3 SER A  530  ILE A  542  1                                  13    
    HELIX   22 AC4 ILE A  542  VAL A  554  1                                  13    
    HELIX   23 AC5 ALA A  558  THR A  575  1                                  18    
    HELIX   24 AC6 GLN A  595  PHE A  604  1                                  10    
    HELIX   25 AC7 GLU B  255  GLU B  263  1                                   9    
    HELIX   26 AC8 HIS B  271  SER B  279  1                                   9    
    HELIX   27 AC9 ARG B  282  ARG B  295  1                                  14    
    HELIX   28 AD1 ASP B  296  LYS B  302  1                                   7    
    HELIX   29 AD2 PRO B  304  HIS B  318  1                                  15    
    HELIX   30 AD3 ASN B  327  SER B  343  1                                  17    
    HELIX   31 AD4 THR B  344  GLU B  348  5                                   5    
    HELIX   32 AD5 THR B  352  HIS B  366  1                                  15    
    HELIX   33 AD6 SER B  374  THR B  381  1                                   8    
    HELIX   34 AD7 SER B  383  ASN B  390  1                                   8    
    HELIX   35 AD8 SER B  393  LEU B  406  1                                  14    
    HELIX   36 AD9 LEU B  407  GLU B  409  5                                   3    
    HELIX   37 AE1 THR B  419  ALA B  436  1                                  18    
    HELIX   38 AE2 THR B  437  SER B  440  5                                   4    
    HELIX   39 AE3 LYS B  441  THR B  455  1                                  15    
    HELIX   40 AE4 ASN B  468  LEU B  485  1                                  18    
    HELIX   41 AE5 SER B  486  LYS B  490  5                                   5    
    HELIX   42 AE6 PRO B  491  ARG B  516  1                                  26    
    HELIX   43 AE7 ASP B  525  ALA B  529  5                                   5    
    HELIX   44 AE8 SER B  530  ILE B  542  1                                  13    
    HELIX   45 AE9 ILE B  542  VAL B  554  1                                  13    
    HELIX   46 AF1 ALA B  558  THR B  575  1                                  18    
    HELIX   47 AF2 GLN B  595  LEU B  605  1                                  11    
    LINK         NE2 HIS A 330                ZN    ZN A 700     1555   1555  2.16  
    LINK         NE2 HIS A 366                ZN    ZN A 700     1555   1555  2.12  
    LINK         OD1 ASP A 367                MG    MG A 701     1555   1555  2.01  
    LINK         OD2 ASP A 367                ZN    ZN A 700     1555   1555  2.16  
    LINK         OD1 ASP A 484                ZN    ZN A 700     1555   1555  2.19  
    LINK         NE2 HIS B 330                ZN    ZN B 700     1555   1555  2.21  
    LINK         NE2 HIS B 366                ZN    ZN B 700     1555   1555  2.10  
    LINK         OD1 ASP B 367                MG    MG B 701     1555   1555  2.22  
    LINK         OD2 ASP B 367                ZN    ZN B 700     1555   1555  2.19  
    LINK         OD1 ASP B 484                ZN    ZN B 700     1555   1555  2.14  
    LINK        ZN    ZN A 700                 O   HOH A 805     1555   1555  2.31  
    LINK        ZN    ZN A 700                 O   HOH A 822     1555   1555  2.43  
    LINK        MG    MG A 701                 O   HOH A 802     1555   1555  2.02  
    LINK        MG    MG A 701                 O   HOH A 805     1555   1555  2.02  
    LINK        MG    MG A 701                 O   HOH A 830     1555   1555  2.23  
    LINK        MG    MG A 701                 O   HOH A 842     1555   1555  2.27  
    LINK        MG    MG A 701                 O   HOH A 846     1555   1555  2.14  
    LINK        ZN    ZN B 700                 O   HOH B 805     1555   1555  2.19  
    LINK        ZN    ZN B 700                 O   HOH B 810     1555   1555  2.39  
    LINK        MG    MG B 701                 O   HOH B 807     1555   1555  1.94  
    LINK        MG    MG B 701                 O   HOH B 816     1555   1555  2.06  
    LINK        MG    MG B 701                 O   HOH B 822     1555   1555  2.07  
    LINK        MG    MG B 701                 O   HOH B 805     1555   1555  2.08  
    LINK        MG    MG B 701                 O   HOH B 813     1555   1555  2.16  
    CISPEP   1 HIS A  555    PRO A  556          0         2.75                     
    CISPEP   2 HIS B  555    PRO B  556          0         9.43                     
    SITE     1 AC1  7 HIS A 330  HIS A 366  ASP A 367  ASP A 484                    
    SITE     2 AC1  7  MG A 701  HOH A 805  HOH A 822                               
    SITE     1 AC2  7 ASP A 367   ZN A 700  HOH A 802  HOH A 805                    
    SITE     2 AC2  7 HOH A 830  HOH A 842  HOH A 846                               
    SITE     1 AC3  7 ASN A 487  THR A 499  GLN A 535  PHE A 538                    
    SITE     2 AC3  7 PHE A 599  HOH A 807  HOH A 820                               
    SITE     1 AC4  6 HIS B 330  HIS B 366  ASP B 367  ASP B 484                    
    SITE     2 AC4  6 HOH B 805  HOH B 810                                          
    SITE     1 AC5  6 ASP B 367  HOH B 805  HOH B 807  HOH B 813                    
    SITE     2 AC5  6 HOH B 816  HOH B 822                                          
    SITE     1 AC6  7 ASN B 487  THR B 499  GLN B 535  PHE B 538                    
    SITE     2 AC6  7 PHE B 599  HOH B 804  HOH B 812                               
    CRYST1  124.040   85.660   83.450  90.00 110.41  90.00 C 1 2 1       8          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.008062  0.000000  0.003000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.011674  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.012786        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb6nji.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00