?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    OXIDOREDUCTASE                          26-NOV-18   XXXX              
    TITLE     FIFTEEN MINUTES IRON LOADED RANA CATESBEIANA H' FERRITIN VARIANT H54N 
    KEYWDS    RANA CATESBEIANA H' FERRITIN, FERROXIDASE PROCESS, H54N VARIANT,      
    KEYWDS   2 FIFTEEN MINUTES IRON LOADED, TIME-CONTROLLED IRON LOADING,           
    KEYWDS   3 OXIDOREDUCTASE                                                       
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    C.POZZI,F.DI PISA,S.MANGANI                                           
    JRNL        AUTH   C.POZZI,F.DI PISA,D.LALLI,C.ROSA,P.TURANO,S.MANGANI          
    JRNL        TITL   EFFECT OF THE POINT MUTATION H54N ON THE FERROXIDASE PROCESS 
    JRNL        TITL 2 OF RANA CATESBEIANA H' FERRITIN.                             
    JRNL        REF    J.INORG.BIOCHEM.              V. 197 10697 2019              
    JRNL        REFN                   ISSN 0162-0134                               
    JRNL        PMID   31075719                                                     
    JRNL        DOI    10.1016/J.JINORGBIO.2019.110697                              
    SEQRES   1 A  176  MET VAL SER GLN VAL ARG GLN ASN TYR HIS SER ASP CYS          
    SEQRES   2 A  176  GLU ALA ALA VAL ASN ARG MET LEU ASN LEU GLU LEU TYR          
    SEQRES   3 A  176  ALA SER TYR THR TYR SER SER MET TYR ALA PHE PHE ASP          
    SEQRES   4 A  176  ARG ASP ASP VAL ALA LEU HIS ASN VAL ALA GLU PHE PHE          
    SEQRES   5 A  176  LYS GLU ASN SER HIS GLU GLU ARG GLU HIS ALA GLU LYS          
    SEQRES   6 A  176  PHE MET LYS TYR GLN ASN LYS ARG GLY GLY ARG VAL VAL          
    SEQRES   7 A  176  LEU GLN ASP ILE LYS LYS PRO GLU ARG ASP GLU TRP GLY          
    SEQRES   8 A  176  ASN THR LEU GLU ALA MET GLN ALA ALA LEU GLN LEU GLU          
    SEQRES   9 A  176  LYS THR VAL ASN GLN ALA LEU LEU ASP LEU HIS LYS LEU          
    SEQRES  10 A  176  ALA THR ASP LYS VAL ASP PRO HIS LEU CYS ASP PHE LEU          
    SEQRES  11 A  176  GLU SER GLU TYR LEU GLU GLU GLN VAL LYS ASP ILE LYS          
    SEQRES  12 A  176  ARG ILE GLY ASP PHE ILE THR ASN LEU LYS ARG LEU GLY          
    SEQRES  13 A  176  LEU PRO GLU ASN GLY MET GLY GLU TYR LEU PHE ASP LYS          
    SEQRES  14 A  176  HIS SER VAL LYS GLU SER SER                                  
    HETNAM     FE2 FE (II) ION                                                      
    HETNAM      MG MAGNESIUM ION                                                    
    HETNAM      CL CHLORIDE ION                                                     
    FORMUL   2  FE2    6(FE 2+)                                                     
    FORMUL   8   MG    7(MG 2+)                                                     
    FORMUL  15   CL    9(CL 1-)                                                     
    FORMUL  24  HOH   *361(H2 O)                                                    
    HELIX    1 AA1 HIS A    9  ASP A   38  1                                  30    
    HELIX    2 AA2 LEU A   44  GLY A   73  1                                  30    
    HELIX    3 AA3 ASN A   91  LYS A  120  1                                  30    
    HELIX    4 AA4 ASP A  122  TYR A  133  1                                  12    
    HELIX    5 AA5 TYR A  133  LEU A  154  1                                  22    
    HELIX    6 AA6 ASN A  159  SER A  170  1                                  12    
    LINK         OG  SER A  10                MG    MG A 213     1555   1555  2.06  
    LINK         OE1 GLU A  23                FE  AFE2 A 203     1555   1555  2.11  
    LINK         OE1AGLU A  57                FE   FE2 A 204     1555   1555  2.54  
    LINK         OE2AGLU A  57                FE   FE2 A 204     1555   1555  2.12  
    LINK         OE1AGLU A  58                FE  AFE2 A 203     1555   1555  2.04  
    LINK         OE2AGLU A  58                FE  AFE2 A 202     1555   1555  1.87  
    LINK         ND1 HIS A  61                FE  AFE2 A 203     1555   1555  2.41  
    LINK         OE1AGLU A 103                FE  AFE2 A 202     1555   1555  2.28  
    LINK         OE1BGLU A 103                FE  BFE2 A 202     1555   1555  2.13  
    LINK         OE2AGLU A 103                FE  AFE2 A 202     1555   1555  2.68  
    LINK         OE2AGLU A 136                FE   FE2 A 204     1555   1555  2.05  
    LINK         OE1 GLN A 137                FE  BFE2 A 202     1555   1555  2.27  
    LINK         OD1 ASP A 140                FE   FE2 A 204     1555   1555  2.17  
    LINK         OD2 ASP A 140                FE  BFE2 A 202     1555   1555  2.16  
    LINK         NE2 HIS A 169                FE   FE2 A 201     1555   1555  2.24  
    LINK        FE   FE2 A 201                 O   HOH A 497     1555   1555  2.24  
    LINK        FE  AFE2 A 202                 O  AHOH A 323     1555   1555  1.89  
    LINK        FE  BFE2 A 202                 O  BHOH A 323     1555   1555  2.39  
    LINK        FE  BFE2 A 202                 O  BHOH A 309     1555   1555  2.09  
    LINK        FE  BFE2 A 202                 O  BHOH A 347     1555   1555  2.28  
    LINK        FE  AFE2 A 203                 O  AHOH A 323     1555   1555  2.05  
    LINK        FE  AFE2 A 203                 O   HOH A 324     1555   1555  2.00  
    LINK        FE   FE2 A 204                 O   HOH A 308     1555   1555  2.06  
    LINK        FE   FE2 A 204                 O   HOH A 476     1555   1555  2.10  
    LINK        FE   FE2 A 205                 O   HOH A 526     1555   1555  2.05  
    LINK        FE   FE2 A 205                 O   HOH A 440     1555   1555  2.07  
    LINK        FE   FE2 A 206                 O   HOH A 317     1555   1555  1.83  
    LINK        FE   FE2 A 206                 O   HOH A 326     1555   1555  2.30  
    LINK        MG  A MG A 207                 O  AHOH A 646     1555   1555  2.26  
    LINK        MG  A MG A 207                 O  AHOH A 459     1555   1555  2.01  
    LINK        MG  A MG A 207                 O  AHOH A 463     1555   1555  2.08  
    LINK        MG    MG A 208                 O   HOH A 594     1555   1555  2.22  
    LINK        MG    MG A 208                 O   HOH A 656     1555   1555  1.95  
    LINK        MG    MG A 209                 O   HOH A 338     1555   1555  2.11  
    LINK        MG    MG A 209                 O   HOH A 579     1555   1555  2.08  
    LINK        MG    MG A 209                 O   HOH A 581     1555   1555  2.11  
    LINK        MG    MG A 209                 O   HOH A 640     1555   1555  1.78  
    LINK        MG    MG A 209                 O   HOH A 643     1555   1555  2.12  
    LINK        MG    MG A 209                 O   HOH A 658     1555   1555  1.97  
    LINK        MG  B MG A 210                 O   HOH A 523     1555   1555  2.08  
    LINK        MG  B MG A 210                 O  BHOH A 612     1555   1555  2.24  
    LINK        MG  B MG A 210                 O   HOH A 652     1555   1555  2.10  
    LINK        MG  B MG A 210                 O  BHOH A 549     1555   1555  2.07  
    LINK        MG    MG A 211                 O   HOH A 647     1555   1555  2.17  
    LINK        MG    MG A 211                 O   HOH A 328     1555   1555  2.14  
    LINK        MG    MG A 211                 O   HOH A 650     1555   1555  2.03  
    LINK        MG    MG A 212                 O   HOH A 653     1555   1555  2.02  
    LINK        MG    MG A 212                 O   HOH A 361     1555   1555  1.91  
    LINK        MG    MG A 212                 O   HOH A 422     1555   1555  2.23  
    LINK        MG    MG A 212                 O   HOH A 574     1555   1555  1.99  
    LINK        MG    MG A 212                 O   HOH A 565     1555   1555  1.98  
    LINK        MG    MG A 212                 O   HOH A 651     1555   1555  2.09  
    LINK        MG    MG A 213                 O   HOH A 447     1555   1555  2.14  
    LINK        MG    MG A 213                 O   HOH A 453     1555   1555  2.10  
    LINK        MG    MG A 213                 O   HOH A 586     1555   1555  2.05  
    LINK        MG    MG A 213                 O   HOH A 454     1555   1555  2.05  
    LINK        MG    MG A 213                 O   HOH A 357     1555   1555  2.02  
    LINK         NE2 HIS A 169                FE   FE2 A 201     1555   2555  2.24  
    LINK        FE   FE2 A 201                 O   HOH A 497     1555   2555  2.24  
    LINK        FE   FE2 A 205                 O   HOH A 440     1555  35555  2.07  
    LINK        FE   FE2 A 205                 O   HOH A 526     1555  35555  2.05  
    LINK        FE   FE2 A 206                 O   HOH A 326     1555  35555  1.93  
    LINK        MG  A MG A 207                 O  AHOH A 478     1555  56555  2.01  
    LINK        MG  A MG A 207                 O  AHOH A 616     1555  56555  2.01  
    LINK        MG  A MG A 207                 O  AHOH A 480     1555  56555  1.97  
    LINK        MG    MG A 208                 O   HOH A 594     1555  56555  2.25  
    LINK        MG    MG A 208                 O   HOH A 656     1555  35555  1.97  
    LINK        MG  B MG A 210                 O  BHOH A 538     1555  16555  2.00  
    LINK        MG  B MG A 210                 O  BHOH A 615     1555  16555  2.00  
    LINK        MG    MG A 211                 O   HOH A 328     1555  18555  2.14  
    LINK        MG    MG A 211                 O   HOH A 650     1555  18555  2.03  
    LINK        MG    MG A 211                 O   HOH A 647     1555  18555  2.17  
    LINK        MG    MG A 211                 O   HOH A 611     1555  28555  2.10  
    CISPEP   1 LEU A  156    PRO A  157          0         1.23                     
    SITE     1 AC1  3 HIS A 169   CL A 216  HOH A 497                               
    SITE     1 AC2  8 GLU A  58  GLU A 103  GLN A 137  ASP A 140                    
    SITE     2 AC2  8 FE2 A 203  HOH A 309  HOH A 323  HOH A 347                    
    SITE     1 AC3  7 GLU A  23  GLU A  58  HIS A  61  FE2 A 202                    
    SITE     2 AC3  7 HOH A 309  HOH A 323  HOH A 324                               
    SITE     1 AC4  5 GLU A  57  GLU A 136  ASP A 140  HOH A 308                    
    SITE     2 AC4  5 HOH A 476                                                     
    SITE     1 AC5  2 HOH A 440  HOH A 526                                          
    SITE     1 AC6  3 ASP A 127  HOH A 317  HOH A 326                               
    SITE     1 AC7  7 GLU A 135  HOH A 459  HOH A 463  HOH A 478                    
    SITE     2 AC7  7 HOH A 480  HOH A 616  HOH A 646                               
    SITE     1 AC8  2 HOH A 594  HOH A 656                                          
    SITE     1 AC9  6 HOH A 338  HOH A 579  HOH A 581  HOH A 640                    
    SITE     2 AC9  6 HOH A 643  HOH A 658                                          
    SITE     1 AD1  7 HIS A  45  HOH A 523  HOH A 538  HOH A 549                    
    SITE     2 AD1  7 HOH A 612  HOH A 615  HOH A 652                               
    SITE     1 AD2  4 HOH A 328  HOH A 611  HOH A 647  HOH A 650                    
    SITE     1 AD3  6 HOH A 361  HOH A 422  HOH A 565  HOH A 574                    
    SITE     2 AD3  6 HOH A 651  HOH A 653                                          
    SITE     1 AD4  6 SER A  10  HOH A 357  HOH A 447  HOH A 453                    
    SITE     2 AD4  6 HOH A 454  HOH A 586                                          
    SITE     1 AD5  5 ASN A   7  GLN A 108  HOH A 363  HOH A 431                    
    SITE     2 AD5  5 HOH A 584                                                     
    SITE     1 AD6  2 SER A  10  HOH A 600                                          
    SITE     1 AD7  3 LEU A 165  HIS A 169  FE2 A 201                               
    SITE     1 AD8  4 ARG A   5  ASN A   7  TYR A   8  HOH A 511                    
    SITE     1 AD9  4 ASP A  87  GLU A  88  HOH A 320  HOH A 524                    
    SITE     1 AE1  3 LYS A  82  HOH A 402  HOH A 418                               
    SITE     1 AE2  1 HOH A 384                                                     
    SITE     1 AE3  4 GLN A 101  LEU A 102  THR A 105  HOH A 603                    
    SITE     1 AE4  3 ASN A  17  HOH A 546  HOH A 648                               
    CRYST1  183.720  183.720  183.720  90.00  90.00  90.00 F 4 3 2      96          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.005443  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.005443  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.005443        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb6iaf.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    638  CG  LYS A  67      12.044  36.768  69.162  1.00 11.07           C  
      ATOM    639  CD  LYS A  67      11.720  35.379  69.661  1.00 15.84           C  
      ATOM    640  CE  LYS A  67      12.139  35.200  71.105  0.60 21.74           C  
      ATOM    641  NZ  LYS A  67      12.025  33.789  71.538  0.60 22.91           N  
      ATOM    764  CG ALYS A  82       3.931  40.860  46.333  0.60  8.73           C  
      ATOM    766  CD ALYS A  82       3.018  41.972  45.909  0.55  9.07           C  
      ATOM    768  CE ALYS A  82       3.781  43.098  45.236  0.55  9.61           C  
      ATOM    770  NZ ALYS A  82       2.861  44.155  44.775  0.55  9.73           N  
      ATOM   1489  CG  MET A 161      -2.134   3.406  39.454  1.00  9.17           C  
      ATOM   1490  SD  MET A 161      -2.071   1.796  38.679  1.00 14.28           S  
      ATOM   1491  CE  MET A 161      -3.745   1.664  38.142  1.00 13.87           C  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00       20.00
        1-5             1.00    5.00       20.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00