?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    PHOTOSYNTHESIS                          01-MAY-18   6GFO              
    TITLE     CYANOBACTERIAL GAPDH WITH FULL-LENGTH CP12                            
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE;                  
    COMPND   3 CHAIN: A, B, C, D;                                                   
    COMPND   4 EC: 1.2.1.-;                                                         
    COMPND   5 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   6 MOL_ID: 2;                                                           
    COMPND   7 MOLECULE: CP12 POLYPEPTIDE;                                          
    COMPND   8 CHAIN: E, F;                                                         
    COMPND   9 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMOSYNECHOCOCCUS ELONGATUS (STRAIN BP-1);    
    SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 197221;                                              
    SOURCE   4 STRAIN: BP-1;                                                        
    SOURCE   5 GENE: TLL1466;                                                       
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI KRX;                             
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 1452720;                                    
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PRSETA;                                   
    SOURCE   9 MOL_ID: 2;                                                           
    SOURCE  10 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMOSYNECHOCOCCUS ELONGATUS (STRAIN BP-1);    
    SOURCE  11 ORGANISM_TAXID: 197221;                                              
    SOURCE  12 STRAIN: BP-1;                                                        
    SOURCE  13 GENE: CP12;                                                          
    SOURCE  14 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI KRX;                             
    SOURCE  15 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 1452720;                                    
    SOURCE  16 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PRSETA                                    
    KEYWDS    CALVIN CYCLE, REGULATION, PHOTOSYNTHESIS                              
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    C.R.MCFARLANE,J.W.MURRAY                                              
    REVDAT   1   08-MAY-19 6GFO    0                                                
    JRNL        AUTH   C.R.MCFARLANE,N.SHAH,D.BUBECK,J.W.MURRAY                     
    JRNL        TITL   CYANOBACTERIAL GAPDH WITH FULL-LENGTH CP12                   
    JRNL        REF    TO BE PUBLISHED                                              
    JRNL        REFN                                                                
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.10 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : PHENIX (1.13_2998: ???)                              
    REMARK   3   AUTHORS     : PAUL ADAMS,PAVEL AFONINE,VINCENT CHEN,IAN            
    REMARK   3               : DAVIS,KRESHNA GOPAL,RALF GROSSE-KUNSTLEVE,           
    REMARK   3               : LI-WEI HUNG,ROBERT IMMORMINO,TOM IOERGER,            
    REMARK   3               : AIRLIE MCCOY,ERIK MCKEE,NIGEL MORIARTY,              
    REMARK   3               : REETAL PAI,RANDY READ,JANE RICHARDSON,               
    REMARK   3               : DAVID RICHARDSON,TOD ROMO,JIM SACCHETTINI,           
    REMARK   3               : NICHOLAS SAUTER,JACOB SMITH,LAURENT                  
    REMARK   3               : STORONI,TOM TERWILLIGER,PETER ZWART                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : NULL                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.10                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 70.63                          
    REMARK   3   MIN(FOBS/SIGMA_FOBS)              : 1.440                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 99.9                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 92473                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.173                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.171                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.219                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 4.970                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 4599                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT (IN BINS).                           
    REMARK   3   BIN  RESOLUTION RANGE  COMPL.    NWORK NFREE   RWORK  RFREE        
    REMARK   3     1 70.6669 -  6.5221    1.00     3127   198  0.1681 0.1815        
    REMARK   3     2  6.5221 -  5.1773    1.00     3048   153  0.1655 0.2368        
    REMARK   3     3  5.1773 -  4.5230    1.00     2981   141  0.1356 0.1683        
    REMARK   3     4  4.5230 -  4.1095    1.00     3004   152  0.1246 0.1528        
    REMARK   3     5  4.1095 -  3.8150    1.00     2961   150  0.1456 0.1896        
    REMARK   3     6  3.8150 -  3.5901    1.00     2928   177  0.1597 0.1980        
    REMARK   3     7  3.5901 -  3.4103    1.00     2946   147  0.1594 0.2170        
    REMARK   3     8  3.4103 -  3.2618    1.00     2920   157  0.1746 0.2114        
    REMARK   3     9  3.2618 -  3.1362    1.00     2955   143  0.1790 0.2210        
    REMARK   3    10  3.1362 -  3.0280    1.00     2926   157  0.1861 0.2309        
    REMARK   3    11  3.0280 -  2.9333    1.00     2963   131  0.1847 0.2213        
    REMARK   3    12  2.9333 -  2.8495    1.00     2923   142  0.1945 0.2491        
    REMARK   3    13  2.8495 -  2.7745    1.00     2929   155  0.1824 0.2464        
    REMARK   3    14  2.7745 -  2.7068    1.00     2929   148  0.1792 0.2334        
    REMARK   3    15  2.7068 -  2.6452    1.00     2921   132  0.1781 0.2301        
    REMARK   3    16  2.6452 -  2.5889    1.00     2923   141  0.1791 0.2391        
    REMARK   3    17  2.5889 -  2.5372    1.00     2916   152  0.1848 0.2484        
    REMARK   3    18  2.5372 -  2.4893    1.00     2866   164  0.1813 0.2649        
    REMARK   3    19  2.4893 -  2.4448    1.00     2913   153  0.1793 0.2558        
    REMARK   3    20  2.4448 -  2.4034    1.00     2896   160  0.1820 0.2294        
    REMARK   3    21  2.4034 -  2.3646    1.00     2883   162  0.1835 0.2680        
    REMARK   3    22  2.3646 -  2.3282    1.00     2893   155  0.1925 0.2842        
    REMARK   3    23  2.3282 -  2.2940    1.00     2895   156  0.1951 0.2680        
    REMARK   3    24  2.2940 -  2.2617    1.00     2876   166  0.1853 0.2588        
    REMARK   3    25  2.2617 -  2.2311    1.00     2906   163  0.1984 0.2624        
    REMARK   3    26  2.2311 -  2.2021    1.00     2858   151  0.2033 0.2587        
    REMARK   3    27  2.2021 -  2.1746    1.00     2925   140  0.2175 0.2656        
    REMARK   3    28  2.1746 -  2.1484    1.00     2869   155  0.2093 0.2708        
    REMARK   3    29  2.1484 -  2.1234    1.00     2928   145  0.2238 0.2962        
    REMARK   3    30  2.1234 -  2.0995    0.99     2866   153  0.2260 0.2632        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED        : NULL                                          
    REMARK   3   SOLVENT RADIUS     : 1.11                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.90                                          
    REMARK   3   K_SOL              : NULL                                          
    REMARK   3   B_SOL              : NULL                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ERROR ESTIMATES.                                                    
    REMARK   3   COORDINATE ERROR (MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED)     : 0.200            
    REMARK   3   PHASE ERROR (DEGREES, MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED) : 23.010           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 26.80                          
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : NULL                           
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TWINNING INFORMATION.                                               
    REMARK   3   FRACTION: NULL                                                     
    REMARK   3   OPERATOR: NULL                                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                       
    REMARK   3                 RMSD          COUNT                                  
    REMARK   3   BOND      :  0.007          11874                                  
    REMARK   3   ANGLE     :  0.905          16172                                  
    REMARK   3   CHIRALITY :  0.055           1842                                  
    REMARK   3   PLANARITY :  0.006           2084                                  
    REMARK   3   DIHEDRAL  :  7.271           9398                                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : 19                                         
    REMARK   3   TLS GROUP : 1                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'A' AND (RESID 0 THROUGH 48 )                    
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  48.2869  39.7235  64.8075              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2070 T22:   0.2130                                     
    REMARK   3      T33:   0.2116 T12:   0.0209                                     
    REMARK   3      T13:   0.0785 T23:   0.0229                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   3.6402 L22:   3.6830                                     
    REMARK   3      L33:   2.2267 L12:  -0.2481                                     
    REMARK   3      L13:   1.0549 L23:  -0.5619                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0234 S12:   0.1942 S13:  -0.0184                       
    REMARK   3      S21:  -0.2371 S22:  -0.0738 S23:  -0.1704                       
    REMARK   3      S31:   0.1373 S32:   0.1542 S33:   0.0905                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 2                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'A' AND (RESID 49 THROUGH 98 )                   
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  53.4657  40.7721  65.6498              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2133 T22:   0.2702                                     
    REMARK   3      T33:   0.2851 T12:  -0.0041                                     
    REMARK   3      T13:   0.0395 T23:  -0.0004                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   3.1183 L22:   3.0473                                     
    REMARK   3      L33:   3.8417 L12:   0.2814                                     
    REMARK   3      L13:  -2.4138 L23:  -2.4478                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0961 S12:   0.1901 S13:   0.1085                       
    REMARK   3      S21:  -0.3584 S22:  -0.0969 S23:  -0.4927                       
    REMARK   3      S31:   0.2603 S32:   0.1298 S33:   0.1783                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 3                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'A' AND (RESID 99 THROUGH 182 )                  
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  34.3525  55.1309  63.4165              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2460 T22:   0.1786                                     
    REMARK   3      T33:   0.2346 T12:   0.0024                                     
    REMARK   3      T13:   0.0157 T23:   0.0514                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   2.8983 L22:   1.0608                                     
    REMARK   3      L33:   1.1210 L12:  -0.5209                                     
    REMARK   3      L13:  -0.0710 L23:  -0.2928                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.0180 S12:   0.2348 S13:   0.4180                       
    REMARK   3      S21:  -0.1820 S22:  -0.0142 S23:  -0.1537                       
    REMARK   3      S31:  -0.0216 S32:   0.0585 S33:  -0.0231                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 4                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'A' AND (RESID 183 THROUGH 202 )                 
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  40.3421  53.9578  87.3860              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2684 T22:   0.2721                                     
    REMARK   3      T33:   0.3501 T12:  -0.0069                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0204 T23:   0.0493                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   3.6885 L22:   1.3943                                     
    REMARK   3      L33:   4.2962 L12:   0.7104                                     
    REMARK   3      L13:   0.2020 L23:   1.4433                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.0520 S12:   0.4640 S13:   0.6330                       
    REMARK   3      S21:  -0.3371 S22:  -0.0600 S23:  -0.5318                       
    REMARK   3      S31:  -0.3190 S32:   0.2291 S33:   0.1203                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 5                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'A' AND (RESID 203 THROUGH 255 )                 
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  24.4955  54.2270  75.1870              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.1654 T22:   0.1766                                     
    REMARK   3      T33:   0.2382 T12:   0.0091                                     
    REMARK   3      T13:   0.0077 T23:   0.0358                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.3734 L22:   0.7685                                     
    REMARK   3      L33:   0.5156 L12:   0.1135                                     
    REMARK   3      L13:  -0.0933 L23:  -0.3090                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0434 S12:   0.1735 S13:   0.2017                       
    REMARK   3      S21:  -0.0676 S22:  -0.0159 S23:   0.0000                       
    REMARK   3      S31:  -0.0895 S32:   0.0528 S33:   0.0503                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 6                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'A' AND (RESID 256 THROUGH 337 )                 
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  23.6189  42.9163  66.8851              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.1888 T22:   0.1706                                     
    REMARK   3      T33:   0.1835 T12:   0.0040                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0301 T23:   0.0145                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   2.9365 L22:   1.1386                                     
    REMARK   3      L33:   0.9739 L12:  -0.2546                                     
    REMARK   3      L13:  -0.7508 L23:   0.2000                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.0068 S12:   0.1708 S13:   0.0526                       
    REMARK   3      S21:  -0.1456 S22:   0.0234 S23:   0.0428                       
    REMARK   3      S31:   0.0362 S32:  -0.1136 S33:  -0.0508                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 7                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'B' AND (RESID 0 THROUGH 132 )                   
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  22.6361  11.6563  84.9525              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2167 T22:   0.1842                                     
    REMARK   3      T33:   0.2131 T12:  -0.0123                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0101 T23:  -0.0531                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   2.1708 L22:   3.9437                                     
    REMARK   3      L33:   1.5871 L12:  -0.0072                                     
    REMARK   3      L13:   0.1941 L23:  -1.1255                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0299 S12:   0.1499 S13:  -0.2147                       
    REMARK   3      S21:  -0.2992 S22:   0.0017 S23:   0.2325                       
    REMARK   3      S31:   0.1211 S32:  -0.1297 S33:   0.0181                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 8                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'B' AND (RESID 133 THROUGH 337 )                 
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  44.7852  16.6329  94.0179              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2187 T22:   0.1990                                     
    REMARK   3      T33:   0.2919 T12:  -0.0041                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0123 T23:   0.0326                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.9221 L22:   0.3081                                     
    REMARK   3      L33:   0.2983 L12:  -0.2576                                     
    REMARK   3      L13:  -0.0587 L23:  -0.0454                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0150 S12:  -0.0377 S13:  -0.1425                       
    REMARK   3      S21:   0.0528 S22:  -0.0443 S23:  -0.1608                       
    REMARK   3      S31:   0.0707 S32:   0.0139 S33:   0.0541                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 9                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'C' AND (RESID 0 THROUGH 170 )                   
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  11.3981  43.1957 109.9839              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2759 T22:   0.2991                                     
    REMARK   3      T33:   0.2056 T12:  -0.0039                                     
    REMARK   3      T13:   0.0436 T23:  -0.0504                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   1.3641 L22:   1.8109                                     
    REMARK   3      L33:   1.3146 L12:  -0.1577                                     
    REMARK   3      L13:   0.2120 L23:  -0.9343                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.0794 S12:  -0.3219 S13:  -0.0059                       
    REMARK   3      S21:   0.3443 S22:   0.0622 S23:   0.2134                       
    REMARK   3      S31:  -0.0751 S32:  -0.1141 S33:  -0.1210                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 10                                                     
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'C' AND (RESID 171 THROUGH 337 )                 
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  16.7799  53.2157  92.0565              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.1528 T22:   0.1779                                     
    REMARK   3      T33:   0.2056 T12:   0.0003                                     
    REMARK   3      T13:   0.0117 T23:   0.0008                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.6808 L22:   0.9698                                     
    REMARK   3      L33:   0.5866 L12:  -0.1768                                     
    REMARK   3      L13:  -0.1325 L23:   0.3036                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.0061 S12:  -0.0152 S13:   0.1762                       
    REMARK   3      S21:   0.0463 S22:  -0.0023 S23:   0.0658                       
    REMARK   3      S31:  -0.0499 S32:  -0.0743 S33:   0.0089                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 11                                                     
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'D' AND (RESID 0 THROUGH 153 )                   
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  55.4296  59.1884 103.5033              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.3635 T22:   0.2806                                     
    REMARK   3      T33:   0.8316 T12:  -0.0893                                     
    REMARK   3      T13:  -0.1867 T23:  -0.0239                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   1.8242 L22:   1.4625                                     
    REMARK   3      L33:   1.7427 L12:  -0.7670                                     
    REMARK   3      L13:   0.6091 L23:  -0.0303                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.1176 S12:  -0.1834 S13:   0.9071                       
    REMARK   3      S21:   0.3274 S22:  -0.1304 S23:  -0.9237                       
    REMARK   3      S31:  -0.3133 S32:   0.1548 S33:   0.1926                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 12                                                     
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'D' AND (RESID 154 THROUGH 337 )                 
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  52.0185  35.7190 107.1273              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2536 T22:   0.2575                                     
    REMARK   3      T33:   0.3360 T12:  -0.0291                                     
    REMARK   3      T13:  -0.1149 T23:   0.0077                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   1.2482 L22:   1.2280                                     
    REMARK   3      L33:   0.8421 L12:  -0.4223                                     
    REMARK   3      L13:   0.5027 L23:  -0.5072                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0560 S12:  -0.2543 S13:   0.0775                       
    REMARK   3      S21:   0.3176 S22:  -0.0633 S23:  -0.3826                       
    REMARK   3      S31:  -0.0712 S32:   0.1430 S33:   0.0477                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 13                                                     
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'E' AND (RESID 1 THROUGH 26 )                    
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  73.4269  69.7268  70.0243              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.5472 T22:   1.1337                                     
    REMARK   3      T33:   1.0572 T12:   0.1659                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0003 T23:   0.0031                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   2.8413 L22:   9.1634                                     
    REMARK   3      L33:   2.6464 L12:   2.6393                                     
    REMARK   3      L13:   0.2343 L23:   2.5486                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.2441 S12:   0.0369 S13:  -0.8628                       
    REMARK   3      S21:   0.1238 S22:   0.4225 S23:  -0.4464                       
    REMARK   3      S31:  -0.0093 S32:   0.3091 S33:  -0.1609                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 14                                                     
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'E' AND (RESID 27 THROUGH 52 )                   
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  73.0570  59.8967  77.0583              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.6089 T22:   1.0029                                     
    REMARK   3      T33:   1.1777 T12:   0.0779                                     
    REMARK   3      T13:   0.0420 T23:   0.2881                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   3.3442 L22:   8.1914                                     
    REMARK   3      L33:   1.8989 L12:  -3.4173                                     
    REMARK   3      L13:  -0.7732 L23:   0.9014                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.0940 S12:  -0.1995 S13:  -0.1064                       
    REMARK   3      S21:   0.4710 S22:  -0.4737 S23:   0.4163                       
    REMARK   3      S31:   0.3651 S32:  -0.2960 S33:   0.2162                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 15                                                     
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'E' AND (RESID 53 THROUGH 75 )                   
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  60.3133  46.8618  83.8377              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.3661 T22:   0.4842                                     
    REMARK   3      T33:   0.7976 T12:  -0.0333                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0582 T23:   0.1078                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   7.4467 L22:   4.5252                                     
    REMARK   3      L33:   3.0047 L12:  -0.2823                                     
    REMARK   3      L13:  -4.1061 L23:   0.2372                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.2924 S12:   0.1783 S13:  -0.1195                       
    REMARK   3      S21:   0.2858 S22:  -0.4671 S23:  -0.7961                       
    REMARK   3      S31:  -0.5850 S32:   0.9105 S33:  -0.1029                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 16                                                     
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'F' AND (RESID 2 THROUGH 22 )                    
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  19.6233  32.3963 132.1286              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.5280 T22:   0.5585                                     
    REMARK   3      T33:   0.3088 T12:   0.0011                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0489 T23:  -0.0440                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   8.7944 L22:   9.4876                                     
    REMARK   3      L33:   6.1587 L12:   5.5216                                     
    REMARK   3      L13:   0.4834 L23:  -0.5199                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.1960 S12:  -0.2165 S13:  -0.0855                       
    REMARK   3      S21:  -0.0436 S22:  -0.2679 S23:   0.4699                       
    REMARK   3      S31:   0.6963 S32:  -0.4151 S33:  -0.0694                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 17                                                     
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'F' AND (RESID 23 THROUGH 45 )                   
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  26.1239  29.0807 137.2272              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.6844 T22:   0.4524                                     
    REMARK   3      T33:   0.4732 T12:  -0.0143                                     
    REMARK   3      T13:   0.0420 T23:   0.0008                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   4.2296 L22:   5.9012                                     
    REMARK   3      L33:   6.4089 L12:   5.0307                                     
    REMARK   3      L13:   0.4247 L23:   0.5210                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.1756 S12:  -0.2042 S13:  -1.0324                       
    REMARK   3      S21:   0.1671 S22:   0.0847 S23:  -0.7977                       
    REMARK   3      S31:   1.0602 S32:  -0.2854 S33:   0.0746                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 18                                                     
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'F' AND (RESID 46 THROUGH 63 )                   
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  17.5604  19.0139 114.2053              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.5665 T22:   0.5534                                     
    REMARK   3      T33:   0.5054 T12:  -0.0348                                     
    REMARK   3      T13:   0.0828 T23:   0.1021                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   2.5215 L22:   4.6105                                     
    REMARK   3      L33:   3.2281 L12:   1.3359                                     
    REMARK   3      L13:  -2.3444 L23:  -3.2827                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0279 S12:  -0.7932 S13:  -0.5596                       
    REMARK   3      S21:   0.1823 S22:  -0.1452 S23:  -0.2722                       
    REMARK   3      S31:   0.8535 S32:  -0.5514 S33:   0.0271                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 19                                                     
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'F' AND (RESID 64 THROUGH 75 )                   
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  25.1038  21.1381 101.0592              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.3815 T22:   0.1959                                     
    REMARK   3      T33:   0.3459 T12:  -0.0369                                     
    REMARK   3      T13:   0.0091 T23:   0.0251                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   7.7364 L22:   6.5839                                     
    REMARK   3      L33:   9.4795 L12:  -0.5330                                     
    REMARK   3      L13:  -4.0230 L23:   0.9624                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.3794 S12:  -0.2574 S13:  -0.4389                       
    REMARK   3      S21:   0.0044 S22:  -0.0110 S23:  -0.1613                       
    REMARK   3      S31:   0.6518 S32:  -0.3126 S33:   0.3444                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF NCS GROUPS : NULL                                        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 6GFO COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY PDBE ON 02-MAY-18.                  
    REMARK 100 THE DEPOSITION ID IS D_1200009878.                                   
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 12-DEC-16                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : NULL                               
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : DIAMOND                            
    REMARK 200  BEAMLINE                       : I03                                
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.97625                            
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : PIXEL                              
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : DECTRIS PILATUS3 6M                
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : XIA2                               
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : XIA2                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 92479                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.100                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 70.630                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 99.9                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 6.300                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.13870                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 6.9000                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.10                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.18                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 99.9                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 6.20                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.49620                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 2.450                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: PHASER                                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: 4BOY                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 49.00                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.42                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 1% TRYPTONE, 0.001 M AZIDE, 0.005 M      
    REMARK 280  AZIDE, 12 % PEG3350, VAPOR DIFFUSION, TEMPERATURE 290K              
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 21 21 2                        
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,-Y,Z                                                 
    REMARK 290       3555   -X+1/2,Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290       4555   X+1/2,-Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000       68.22300            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       70.52450            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000       68.22300            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000       70.52450            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: HEXAMERIC                         
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: HEXAMERIC                  
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 25020 ANGSTROM**2                         
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 49720 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -173.0 KCAL/MOL                       
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B, C, D, E, F                      
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     GLY A    -1                                                      
    REMARK 465     GLY B    -1                                                      
    REMARK 465     GLY C    -1                                                      
    REMARK 465     GLY D    -1                                                      
    REMARK 465     GLY E    -1                                                      
    REMARK 465     SER E     0                                                      
    REMARK 465     GLY F    -1                                                      
    REMARK 465     SER F     0                                                      
    REMARK 465     MET F     1                                                      
    REMARK 465     ARG F    47                                                      
    REMARK 465     ALA F    48                                                      
    REMARK 465     GLU F    49                                                      
    REMARK 465     GLN F    50                                                      
    REMARK 465     GLN F    51                                                      
    REMARK 465     ASP F    52                                                      
    REMARK 470                                                                      
    REMARK 470 MISSING ATOM                                                         
    REMARK 470 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE MISSING ATOMS (M=MODEL NUMBER;           
    REMARK 470 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER;          
    REMARK 470 I=INSERTION CODE):                                                   
    REMARK 470   M RES CSSEQI  ATOMS                                                
    REMARK 470     LYS E   6    CD   CE   NZ                                        
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS THAT ARE RELATED BY CRYSTALLOGRAPHIC             
    REMARK 500 SYMMETRY ARE IN CLOSE CONTACT.  AN ATOM LOCATED WITHIN 0.15          
    REMARK 500 ANGSTROMS OF A SYMMETRY RELATED ATOM IS ASSUMED TO BE ON A           
    REMARK 500 SPECIAL POSITION AND IS, THEREFORE, LISTED IN REMARK 375             
    REMARK 500 INSTEAD OF REMARK 500.  ATOMS WITH NON-BLANK ALTERNATE               
    REMARK 500 LOCATION INDICATORS ARE NOT INCLUDED IN THE CALCULATIONS.            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 DISTANCE CUTOFF:                                                     
    REMARK 500 2.2 ANGSTROMS FOR CONTACTS NOT INVOLVING HYDROGEN ATOMS              
    REMARK 500 1.6 ANGSTROMS FOR CONTACTS INVOLVING HYDROGEN ATOMS                  
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI  SSYMOP   DISTANCE          
    REMARK 500   OG   SER D    89     OG   SER D    89     2665     1.85            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    PHE A   9       50.05    -93.60                                   
    REMARK 500    ASP A  64     -158.27   -127.16                                   
    REMARK 500    PRO A  87       48.06    -84.01                                   
    REMARK 500    THR A 123       45.81    -86.14                                   
    REMARK 500    ASN A 129       43.61    -90.00                                   
    REMARK 500    ALA A 152     -166.51     57.59                                   
    REMARK 500    VAL A 241      130.92     89.47                                   
    REMARK 500    THR A 269     -104.33   -124.78                                   
    REMARK 500    PHE B   9       58.45    -99.43                                   
    REMARK 500    ASP B  64     -153.14   -130.15                                   
    REMARK 500    PRO B  87       45.30    -89.02                                   
    REMARK 500    PHE B 103       71.41   -105.40                                   
    REMARK 500    THR B 123       42.49    -85.20                                   
    REMARK 500    ASN B 138       17.19   -142.92                                   
    REMARK 500    ALA B 152     -166.38     62.14                                   
    REMARK 500    VAL B 241      132.54     85.78                                   
    REMARK 500    THR B 269      -93.98   -137.29                                   
    REMARK 500    PHE C   9       54.04    -94.09                                   
    REMARK 500    ASP C  64     -151.65   -126.94                                   
    REMARK 500    PRO C  87       42.27    -81.62                                   
    REMARK 500    THR C 123       49.64    -85.06                                   
    REMARK 500    ASN C 138       17.14   -145.75                                   
    REMARK 500    ALA C 152     -163.37     60.98                                   
    REMARK 500    VAL C 241      132.02     83.23                                   
    REMARK 500    THR C 269      -93.30   -133.86                                   
    REMARK 500    PHE D   9       52.15    -90.93                                   
    REMARK 500    PRO D  87       40.26    -79.99                                   
    REMARK 500    SER D  89      -72.14    -48.12                                   
    REMARK 500    PHE D 103       64.29   -104.67                                   
    REMARK 500    ASN D 138       12.59   -141.64                                   
    REMARK 500    ALA D 152     -171.07     60.93                                   
    REMARK 500    ASP D 191      114.31    -39.71                                   
    REMARK 500    VAL D 241      133.10     88.00                                   
    REMARK 500    THR D 269      -98.31   -124.73                                   
    REMARK 500    HIS D 335       51.30   -117.61                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue NAD A 1001                
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue NAD B 1001                
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue NAD C 1001                
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue SO4 C 1002                
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue NAD D 1001                
    DBREF  6GFO A    1   337  UNP    Q8DIW5   Q8DIW5_THEEB     1    337             
    DBREF  6GFO B    1   337  UNP    Q8DIW5   Q8DIW5_THEEB     1    337             
    DBREF  6GFO C    1   337  UNP    Q8DIW5   Q8DIW5_THEEB     1    337             
    DBREF  6GFO D    1   337  UNP    Q8DIW5   Q8DIW5_THEEB     1    337             
    DBREF  6GFO E    1    75  UNP    Q8DHX3   Q8DHX3_THEEB     1     75             
    DBREF  6GFO F    1    75  UNP    Q8DHX3   Q8DHX3_THEEB     1     75             
    SEQADV 6GFO GLY A   -1  UNP  Q8DIW5              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6GFO SER A    0  UNP  Q8DIW5              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6GFO GLY B   -1  UNP  Q8DIW5              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6GFO SER B    0  UNP  Q8DIW5              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6GFO GLY C   -1  UNP  Q8DIW5              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6GFO SER C    0  UNP  Q8DIW5              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6GFO GLY D   -1  UNP  Q8DIW5              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6GFO SER D    0  UNP  Q8DIW5              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6GFO GLY E   -1  UNP  Q8DHX3              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6GFO SER E    0  UNP  Q8DHX3              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6GFO GLY F   -1  UNP  Q8DHX3              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6GFO SER F    0  UNP  Q8DHX3              EXPRESSION TAG                 
    SEQRES   1 A  339  GLY SER MET VAL ARG VAL ALA ILE ASN GLY PHE GLY ARG          
    SEQRES   2 A  339  ILE GLY ARG ASN PHE MET ARG CYS TRP LEU GLN ARG LYS          
    SEQRES   3 A  339  ALA ASN SER LYS LEU GLU ILE VAL GLY ILE ASN ASP THR          
    SEQRES   4 A  339  SER ASP PRO ARG THR ASN ALA HIS LEU LEU LYS TYR ASP          
    SEQRES   5 A  339  SER MET LEU GLY ILE PHE GLN ASP ALA GLU ILE THR ALA          
    SEQRES   6 A  339  ASP ASP ASP CYS ILE TYR ALA GLY GLY HIS ALA VAL LYS          
    SEQRES   7 A  339  CYS VAL SER ASP ARG ASN PRO GLU ASN LEU PRO TRP SER          
    SEQRES   8 A  339  ALA TRP GLY ILE ASP LEU VAL ILE GLU ALA THR GLY VAL          
    SEQRES   9 A  339  PHE THR SER ARG GLU GLY ALA SER LYS HIS LEU SER ALA          
    SEQRES  10 A  339  GLY ALA LYS LYS VAL LEU ILE THR ALA PRO GLY LYS GLY          
    SEQRES  11 A  339  ASN ILE PRO THR TYR VAL VAL GLY VAL ASN HIS HIS THR          
    SEQRES  12 A  339  TYR ASP PRO SER GLU ASP ILE VAL SER ASN ALA SER CYS          
    SEQRES  13 A  339  THR THR ASN CYS LEU ALA PRO ILE VAL LYS VAL LEU HIS          
    SEQRES  14 A  339  GLU ALA PHE GLY ILE GLN GLN GLY MET MET THR THR THR          
    SEQRES  15 A  339  HIS SER TYR THR GLY ASP GLN ARG LEU LEU ASP ALA SER          
    SEQRES  16 A  339  HIS ARG ASP LEU ARG ARG ALA ARG ALA ALA ALA MET ASN          
    SEQRES  17 A  339  ILE VAL PRO THR SER THR GLY ALA ALA LYS ALA VAL GLY          
    SEQRES  18 A  339  LEU VAL ILE PRO GLU LEU GLN GLY LYS LEU ASN GLY ILE          
    SEQRES  19 A  339  ALA LEU ARG VAL PRO THR PRO ASN VAL SER VAL VAL ASP          
    SEQRES  20 A  339  PHE VAL ALA GLN VAL GLU LYS PRO THR ILE ALA GLU GLN          
    SEQRES  21 A  339  VAL ASN GLN VAL ILE LYS GLU ALA SER GLU THR THR MET          
    SEQRES  22 A  339  LYS GLY ILE ILE HIS TYR SER GLU LEU GLU LEU VAL SER          
    SEQRES  23 A  339  SER ASP TYR ARG GLY HIS ASN ALA SER SER ILE LEU ASP          
    SEQRES  24 A  339  ALA SER LEU THR MET VAL LEU GLY GLY ASN LEU VAL LYS          
    SEQRES  25 A  339  VAL VAL ALA TRP TYR ASP ASN GLU TRP GLY TYR SER GLN          
    SEQRES  26 A  339  ARG VAL LEU ASP LEU ALA GLU HIS MET ALA ALA HIS TRP          
    SEQRES  27 A  339  ALA                                                          
    SEQRES   1 B  339  GLY SER MET VAL ARG VAL ALA ILE ASN GLY PHE GLY ARG          
    SEQRES   2 B  339  ILE GLY ARG ASN PHE MET ARG CYS TRP LEU GLN ARG LYS          
    SEQRES   3 B  339  ALA ASN SER LYS LEU GLU ILE VAL GLY ILE ASN ASP THR          
    SEQRES   4 B  339  SER ASP PRO ARG THR ASN ALA HIS LEU LEU LYS TYR ASP          
    SEQRES   5 B  339  SER MET LEU GLY ILE PHE GLN ASP ALA GLU ILE THR ALA          
    SEQRES   6 B  339  ASP ASP ASP CYS ILE TYR ALA GLY GLY HIS ALA VAL LYS          
    SEQRES   7 B  339  CYS VAL SER ASP ARG ASN PRO GLU ASN LEU PRO TRP SER          
    SEQRES   8 B  339  ALA TRP GLY ILE ASP LEU VAL ILE GLU ALA THR GLY VAL          
    SEQRES   9 B  339  PHE THR SER ARG GLU GLY ALA SER LYS HIS LEU SER ALA          
    SEQRES  10 B  339  GLY ALA LYS LYS VAL LEU ILE THR ALA PRO GLY LYS GLY          
    SEQRES  11 B  339  ASN ILE PRO THR TYR VAL VAL GLY VAL ASN HIS HIS THR          
    SEQRES  12 B  339  TYR ASP PRO SER GLU ASP ILE VAL SER ASN ALA SER CYS          
    SEQRES  13 B  339  THR THR ASN CYS LEU ALA PRO ILE VAL LYS VAL LEU HIS          
    SEQRES  14 B  339  GLU ALA PHE GLY ILE GLN GLN GLY MET MET THR THR THR          
    SEQRES  15 B  339  HIS SER TYR THR GLY ASP GLN ARG LEU LEU ASP ALA SER          
    SEQRES  16 B  339  HIS ARG ASP LEU ARG ARG ALA ARG ALA ALA ALA MET ASN          
    SEQRES  17 B  339  ILE VAL PRO THR SER THR GLY ALA ALA LYS ALA VAL GLY          
    SEQRES  18 B  339  LEU VAL ILE PRO GLU LEU GLN GLY LYS LEU ASN GLY ILE          
    SEQRES  19 B  339  ALA LEU ARG VAL PRO THR PRO ASN VAL SER VAL VAL ASP          
    SEQRES  20 B  339  PHE VAL ALA GLN VAL GLU LYS PRO THR ILE ALA GLU GLN          
    SEQRES  21 B  339  VAL ASN GLN VAL ILE LYS GLU ALA SER GLU THR THR MET          
    SEQRES  22 B  339  LYS GLY ILE ILE HIS TYR SER GLU LEU GLU LEU VAL SER          
    SEQRES  23 B  339  SER ASP TYR ARG GLY HIS ASN ALA SER SER ILE LEU ASP          
    SEQRES  24 B  339  ALA SER LEU THR MET VAL LEU GLY GLY ASN LEU VAL LYS          
    SEQRES  25 B  339  VAL VAL ALA TRP TYR ASP ASN GLU TRP GLY TYR SER GLN          
    SEQRES  26 B  339  ARG VAL LEU ASP LEU ALA GLU HIS MET ALA ALA HIS TRP          
    SEQRES  27 B  339  ALA                                                          
    SEQRES   1 C  339  GLY SER MET VAL ARG VAL ALA ILE ASN GLY PHE GLY ARG          
    SEQRES   2 C  339  ILE GLY ARG ASN PHE MET ARG CYS TRP LEU GLN ARG LYS          
    SEQRES   3 C  339  ALA ASN SER LYS LEU GLU ILE VAL GLY ILE ASN ASP THR          
    SEQRES   4 C  339  SER ASP PRO ARG THR ASN ALA HIS LEU LEU LYS TYR ASP          
    SEQRES   5 C  339  SER MET LEU GLY ILE PHE GLN ASP ALA GLU ILE THR ALA          
    SEQRES   6 C  339  ASP ASP ASP CYS ILE TYR ALA GLY GLY HIS ALA VAL LYS          
    SEQRES   7 C  339  CYS VAL SER ASP ARG ASN PRO GLU ASN LEU PRO TRP SER          
    SEQRES   8 C  339  ALA TRP GLY ILE ASP LEU VAL ILE GLU ALA THR GLY VAL          
    SEQRES   9 C  339  PHE THR SER ARG GLU GLY ALA SER LYS HIS LEU SER ALA          
    SEQRES  10 C  339  GLY ALA LYS LYS VAL LEU ILE THR ALA PRO GLY LYS GLY          
    SEQRES  11 C  339  ASN ILE PRO THR TYR VAL VAL GLY VAL ASN HIS HIS THR          
    SEQRES  12 C  339  TYR ASP PRO SER GLU ASP ILE VAL SER ASN ALA SER CYS          
    SEQRES  13 C  339  THR THR ASN CYS LEU ALA PRO ILE VAL LYS VAL LEU HIS          
    SEQRES  14 C  339  GLU ALA PHE GLY ILE GLN GLN GLY MET MET THR THR THR          
    SEQRES  15 C  339  HIS SER TYR THR GLY ASP GLN ARG LEU LEU ASP ALA SER          
    SEQRES  16 C  339  HIS ARG ASP LEU ARG ARG ALA ARG ALA ALA ALA MET ASN          
    SEQRES  17 C  339  ILE VAL PRO THR SER THR GLY ALA ALA LYS ALA VAL GLY          
    SEQRES  18 C  339  LEU VAL ILE PRO GLU LEU GLN GLY LYS LEU ASN GLY ILE          
    SEQRES  19 C  339  ALA LEU ARG VAL PRO THR PRO ASN VAL SER VAL VAL ASP          
    SEQRES  20 C  339  PHE VAL ALA GLN VAL GLU LYS PRO THR ILE ALA GLU GLN          
    SEQRES  21 C  339  VAL ASN GLN VAL ILE LYS GLU ALA SER GLU THR THR MET          
    SEQRES  22 C  339  LYS GLY ILE ILE HIS TYR SER GLU LEU GLU LEU VAL SER          
    SEQRES  23 C  339  SER ASP TYR ARG GLY HIS ASN ALA SER SER ILE LEU ASP          
    SEQRES  24 C  339  ALA SER LEU THR MET VAL LEU GLY GLY ASN LEU VAL LYS          
    SEQRES  25 C  339  VAL VAL ALA TRP TYR ASP ASN GLU TRP GLY TYR SER GLN          
    SEQRES  26 C  339  ARG VAL LEU ASP LEU ALA GLU HIS MET ALA ALA HIS TRP          
    SEQRES  27 C  339  ALA                                                          
    SEQRES   1 D  339  GLY SER MET VAL ARG VAL ALA ILE ASN GLY PHE GLY ARG          
    SEQRES   2 D  339  ILE GLY ARG ASN PHE MET ARG CYS TRP LEU GLN ARG LYS          
    SEQRES   3 D  339  ALA ASN SER LYS LEU GLU ILE VAL GLY ILE ASN ASP THR          
    SEQRES   4 D  339  SER ASP PRO ARG THR ASN ALA HIS LEU LEU LYS TYR ASP          
    SEQRES   5 D  339  SER MET LEU GLY ILE PHE GLN ASP ALA GLU ILE THR ALA          
    SEQRES   6 D  339  ASP ASP ASP CYS ILE TYR ALA GLY GLY HIS ALA VAL LYS          
    SEQRES   7 D  339  CYS VAL SER ASP ARG ASN PRO GLU ASN LEU PRO TRP SER          
    SEQRES   8 D  339  ALA TRP GLY ILE ASP LEU VAL ILE GLU ALA THR GLY VAL          
    SEQRES   9 D  339  PHE THR SER ARG GLU GLY ALA SER LYS HIS LEU SER ALA          
    SEQRES  10 D  339  GLY ALA LYS LYS VAL LEU ILE THR ALA PRO GLY LYS GLY          
    SEQRES  11 D  339  ASN ILE PRO THR TYR VAL VAL GLY VAL ASN HIS HIS THR          
    SEQRES  12 D  339  TYR ASP PRO SER GLU ASP ILE VAL SER ASN ALA SER CYS          
    SEQRES  13 D  339  THR THR ASN CYS LEU ALA PRO ILE VAL LYS VAL LEU HIS          
    SEQRES  14 D  339  GLU ALA PHE GLY ILE GLN GLN GLY MET MET THR THR THR          
    SEQRES  15 D  339  HIS SER TYR THR GLY ASP GLN ARG LEU LEU ASP ALA SER          
    SEQRES  16 D  339  HIS ARG ASP LEU ARG ARG ALA ARG ALA ALA ALA MET ASN          
    SEQRES  17 D  339  ILE VAL PRO THR SER THR GLY ALA ALA LYS ALA VAL GLY          
    SEQRES  18 D  339  LEU VAL ILE PRO GLU LEU GLN GLY LYS LEU ASN GLY ILE          
    SEQRES  19 D  339  ALA LEU ARG VAL PRO THR PRO ASN VAL SER VAL VAL ASP          
    SEQRES  20 D  339  PHE VAL ALA GLN VAL GLU LYS PRO THR ILE ALA GLU GLN          
    SEQRES  21 D  339  VAL ASN GLN VAL ILE LYS GLU ALA SER GLU THR THR MET          
    SEQRES  22 D  339  LYS GLY ILE ILE HIS TYR SER GLU LEU GLU LEU VAL SER          
    SEQRES  23 D  339  SER ASP TYR ARG GLY HIS ASN ALA SER SER ILE LEU ASP          
    SEQRES  24 D  339  ALA SER LEU THR MET VAL LEU GLY GLY ASN LEU VAL LYS          
    SEQRES  25 D  339  VAL VAL ALA TRP TYR ASP ASN GLU TRP GLY TYR SER GLN          
    SEQRES  26 D  339  ARG VAL LEU ASP LEU ALA GLU HIS MET ALA ALA HIS TRP          
    SEQRES  27 D  339  ALA                                                          
    SEQRES   1 E   77  GLY SER MET SER ASN LEU GLU LYS GLN ILE GLU GLN ALA          
    SEQRES   2 E   77  ARG GLU GLU ALA HIS LYS ILE CYS ASP THR GLU GLY ALA          
    SEQRES   3 E   77  THR SER GLY GLN CYS ALA ALA ALA TRP ASP ALA LEU GLU          
    SEQRES   4 E   77  GLU LEU GLN ALA GLU ALA ALA HIS GLN ARG ALA GLU GLN          
    SEQRES   5 E   77  GLN ASP HIS LYS THR SER PHE GLN GLN TYR CYS ASP ASP          
    SEQRES   6 E   77  ASN PRO ASP ALA ALA GLU CYS ARG ILE TYR ASP ASP              
    SEQRES   1 F   77  GLY SER MET SER ASN LEU GLU LYS GLN ILE GLU GLN ALA          
    SEQRES   2 F   77  ARG GLU GLU ALA HIS LYS ILE CYS ASP THR GLU GLY ALA          
    SEQRES   3 F   77  THR SER GLY GLN CYS ALA ALA ALA TRP ASP ALA LEU GLU          
    SEQRES   4 F   77  GLU LEU GLN ALA GLU ALA ALA HIS GLN ARG ALA GLU GLN          
    SEQRES   5 F   77  GLN ASP HIS LYS THR SER PHE GLN GLN TYR CYS ASP ASP          
    SEQRES   6 F   77  ASN PRO ASP ALA ALA GLU CYS ARG ILE TYR ASP ASP              
    HET    NAD  A1001      44                                                       
    HET    NAD  B1001      44                                                       
    HET    NAD  C1001      44                                                       
    HET    SO4  C1002       5                                                       
    HET    NAD  D1001      44                                                       
    HETNAM     NAD NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE                                
    HETNAM     SO4 SULFATE ION                                                      
    FORMUL   7  NAD    4(C21 H27 N7 O14 P2)                                         
    FORMUL  10  SO4    O4 S 2-                                                      
    FORMUL  12  HOH   *338(H2 O)                                                    
    HELIX    1 AA1 GLY A   10  ARG A   23  1                                  14    
    HELIX    2 AA2 LYS A   24  SER A   27  5                                   4    
    HELIX    3 AA3 ASP A   39  TYR A   49  1                                  11    
    HELIX    4 AA4 ASN A   82  LEU A   86  5                                   5    
    HELIX    5 AA5 PRO A   87  GLY A   92  1                                   6    
    HELIX    6 AA6 SER A  105  GLY A  116  1                                  12    
    HELIX    7 AA7 ASN A  138  TYR A  142  5                                   5    
    HELIX    8 AA8 SER A  153  GLY A  171  1                                  19    
    HELIX    9 AA9 ALA A  217  ILE A  222  1                                   6    
    HELIX   10 AB1 PRO A  223  GLN A  226  5                                   4    
    HELIX   11 AB2 ILE A  255  THR A  269  1                                  15    
    HELIX   12 AB3 VAL A  283  ARG A  288  5                                   6    
    HELIX   13 AB4 SER A  299  THR A  301  5                                   3    
    HELIX   14 AB5 GLU A  318  HIS A  335  1                                  18    
    HELIX   15 AB6 GLY B   10  ARG B   23  1                                  14    
    HELIX   16 AB7 ASP B   39  LYS B   48  1                                  10    
    HELIX   17 AB8 ASN B   82  LEU B   86  5                                   5    
    HELIX   18 AB9 SER B  105  ALA B  115  1                                  11    
    HELIX   19 AC1 ASN B  138  TYR B  142  5                                   5    
    HELIX   20 AC2 SER B  153  GLY B  171  1                                  19    
    HELIX   21 AC3 ALA B  202  ASN B  206  5                                   5    
    HELIX   22 AC4 GLY B  213  ILE B  222  1                                  10    
    HELIX   23 AC5 PRO B  223  GLN B  226  5                                   4    
    HELIX   24 AC6 ILE B  255  GLU B  268  1                                  14    
    HELIX   25 AC7 VAL B  283  ARG B  288  5                                   6    
    HELIX   26 AC8 SER B  299  THR B  301  5                                   3    
    HELIX   27 AC9 GLU B  318  HIS B  335  1                                  18    
    HELIX   28 AD1 GLY C   10  LYS C   24  1                                  15    
    HELIX   29 AD2 ALA C   25  SER C   27  5                                   3    
    HELIX   30 AD3 ASP C   39  TYR C   49  1                                  11    
    HELIX   31 AD4 ASN C   82  LEU C   86  5                                   5    
    HELIX   32 AD5 PRO C   87  GLY C   92  1                                   6    
    HELIX   33 AD6 SER C  105  SER C  110  1                                   6    
    HELIX   34 AD7 SER C  110  ALA C  115  1                                   6    
    HELIX   35 AD8 ASN C  138  TYR C  142  5                                   5    
    HELIX   36 AD9 SER C  153  GLY C  171  1                                  19    
    HELIX   37 AE1 GLY C  213  ILE C  222  1                                  10    
    HELIX   38 AE2 PRO C  223  GLN C  226  5                                   4    
    HELIX   39 AE3 ILE C  255  GLU C  268  1                                  14    
    HELIX   40 AE4 VAL C  283  ARG C  288  5                                   6    
    HELIX   41 AE5 SER C  299  THR C  301  5                                   3    
    HELIX   42 AE6 GLU C  318  HIS C  335  1                                  18    
    HELIX   43 AE7 GLY D   10  ARG D   23  1                                  14    
    HELIX   44 AE8 ASP D   39  LYS D   48  1                                  10    
    HELIX   45 AE9 ASN D   82  LEU D   86  5                                   5    
    HELIX   46 AF1 PRO D   87  GLY D   92  1                                   6    
    HELIX   47 AF2 SER D  105  SER D  110  1                                   6    
    HELIX   48 AF3 SER D  110  GLY D  116  1                                   7    
    HELIX   49 AF4 ASN D  138  TYR D  142  5                                   5    
    HELIX   50 AF5 SER D  153  GLY D  171  1                                  19    
    HELIX   51 AF6 ALA D  202  ASN D  206  5                                   5    
    HELIX   52 AF7 GLY D  213  ILE D  222  1                                  10    
    HELIX   53 AF8 PRO D  223  GLN D  226  5                                   4    
    HELIX   54 AF9 ILE D  255  THR D  269  1                                  15    
    HELIX   55 AG1 VAL D  283  ARG D  288  5                                   6    
    HELIX   56 AG2 SER D  299  THR D  301  5                                   3    
    HELIX   57 AG3 GLU D  318  HIS D  335  1                                  18    
    HELIX   58 AG4 SER E    2  GLY E   23  1                                  22    
    HELIX   59 AG5 SER E   26  GLN E   51  1                                  26    
    HELIX   60 AG6 THR E   55  ASN E   64  1                                  10    
    HELIX   61 AG7 ASN F    3  GLY F   23  1                                  21    
    HELIX   62 AG8 SER F   26  ALA F   44  1                                  19    
    HELIX   63 AG9 THR F   55  ASN F   64  1                                  10    
    SHEET    1 AA1 8 ILE A  61  ALA A  63  0                                        
    SHEET    2 AA1 8 CYS A  67  ALA A  70 -1  O  TYR A  69   N  THR A  62           
    SHEET    3 AA1 8 HIS A  73  VAL A  78 -1  O  VAL A  75   N  ILE A  68           
    SHEET    4 AA1 8 LEU A  29  ASN A  35  1  N  ILE A  34   O  VAL A  78           
    SHEET    5 AA1 8 VAL A   2  ASN A   7  1  N  VAL A   4   O  GLU A  30           
    SHEET    6 AA1 8 LEU A  95  GLU A  98  1  O  ILE A  97   N  ASN A   7           
    SHEET    7 AA1 8 LYS A 119  ILE A 122  1  O  LEU A 121   N  GLU A  98           
    SHEET    8 AA1 8 ILE A 148  SER A 150  1  O  VAL A 149   N  ILE A 122           
    SHEET    1 AA2 7 VAL A 208  SER A 211  0                                        
    SHEET    2 AA2 7 LEU A 229  VAL A 236 -1  O  ARG A 235   N  VAL A 208           
    SHEET    3 AA2 7 ILE A 172  SER A 182  1  N  HIS A 181   O  LEU A 234           
    SHEET    4 AA2 7 SER A 242  VAL A 250 -1  O  GLN A 249   N  GLN A 173           
    SHEET    5 AA2 7 LEU A 308  TYR A 315 -1  O  ALA A 313   N  VAL A 244           
    SHEET    6 AA2 7 SER A 294  ASP A 297 -1  N  ASP A 297   O  VAL A 312           
    SHEET    7 AA2 7 ILE A 275  SER A 278  1  N  HIS A 276   O  SER A 294           
    SHEET    1 AA3 6 VAL A 208  SER A 211  0                                        
    SHEET    2 AA3 6 LEU A 229  VAL A 236 -1  O  ARG A 235   N  VAL A 208           
    SHEET    3 AA3 6 ILE A 172  SER A 182  1  N  HIS A 181   O  LEU A 234           
    SHEET    4 AA3 6 SER A 242  VAL A 250 -1  O  GLN A 249   N  GLN A 173           
    SHEET    5 AA3 6 LEU A 308  TYR A 315 -1  O  ALA A 313   N  VAL A 244           
    SHEET    6 AA3 6 MET A 302  LEU A 304 -1  N  MET A 302   O  LYS A 310           
    SHEET    1 AA4 8 ILE B  61  ALA B  63  0                                        
    SHEET    2 AA4 8 CYS B  67  ALA B  70 -1  O  TYR B  69   N  THR B  62           
    SHEET    3 AA4 8 ALA B  74  VAL B  78 -1  O  VAL B  75   N  ILE B  68           
    SHEET    4 AA4 8 LEU B  29  ASN B  35  1  N  VAL B  32   O  LYS B  76           
    SHEET    5 AA4 8 VAL B   2  ASN B   7  1  N  ILE B   6   O  ASN B  35           
    SHEET    6 AA4 8 LEU B  95  GLU B  98  1  O  ILE B  97   N  ALA B   5           
    SHEET    7 AA4 8 LYS B 119  ILE B 122  1  O  LEU B 121   N  VAL B  96           
    SHEET    8 AA4 8 ILE B 148  SER B 150  1  O  VAL B 149   N  ILE B 122           
    SHEET    1 AA5 2 TYR B  49  ASP B  50  0                                        
    SHEET    2 AA5 2 GLY B  54  ILE B  55 -1  O  GLY B  54   N  ASP B  50           
    SHEET    1 AA6 7 VAL B 208  SER B 211  0                                        
    SHEET    2 AA6 7 LEU B 229  VAL B 236 -1  O  ARG B 235   N  VAL B 208           
    SHEET    3 AA6 7 ILE B 172  SER B 182  1  N  HIS B 181   O  LEU B 234           
    SHEET    4 AA6 7 SER B 242  VAL B 250 -1  O  VAL B 247   N  MET B 176           
    SHEET    5 AA6 7 LEU B 308  TYR B 315 -1  O  TYR B 315   N  SER B 242           
    SHEET    6 AA6 7 SER B 294  ASP B 297 -1  N  ASP B 297   O  VAL B 312           
    SHEET    7 AA6 7 ILE B 275  SER B 278  1  N  HIS B 276   O  SER B 294           
    SHEET    1 AA7 6 VAL B 208  SER B 211  0                                        
    SHEET    2 AA7 6 LEU B 229  VAL B 236 -1  O  ARG B 235   N  VAL B 208           
    SHEET    3 AA7 6 ILE B 172  SER B 182  1  N  HIS B 181   O  LEU B 234           
    SHEET    4 AA7 6 SER B 242  VAL B 250 -1  O  VAL B 247   N  MET B 176           
    SHEET    5 AA7 6 LEU B 308  TYR B 315 -1  O  TYR B 315   N  SER B 242           
    SHEET    6 AA7 6 MET B 302  LEU B 304 -1  N  MET B 302   O  LYS B 310           
    SHEET    1 AA8 8 ILE C  61  ALA C  63  0                                        
    SHEET    2 AA8 8 CYS C  67  ALA C  70 -1  O  TYR C  69   N  THR C  62           
    SHEET    3 AA8 8 HIS C  73  VAL C  78 -1  O  VAL C  75   N  ILE C  68           
    SHEET    4 AA8 8 LEU C  29  ASN C  35  1  N  ILE C  34   O  LYS C  76           
    SHEET    5 AA8 8 VAL C   2  ASN C   7  1  N  VAL C   4   O  GLU C  30           
    SHEET    6 AA8 8 LEU C  95  GLU C  98  1  O  ILE C  97   N  ASN C   7           
    SHEET    7 AA8 8 LYS C 119  ILE C 122  1  O  LEU C 121   N  VAL C  96           
    SHEET    8 AA8 8 ILE C 148  SER C 150  1  O  VAL C 149   N  ILE C 122           
    SHEET    1 AA9 7 VAL C 208  SER C 211  0                                        
    SHEET    2 AA9 7 LEU C 229  VAL C 236 -1  O  ARG C 235   N  VAL C 208           
    SHEET    3 AA9 7 ILE C 172  SER C 182  1  N  THR C 179   O  LEU C 234           
    SHEET    4 AA9 7 SER C 242  VAL C 250 -1  O  VAL C 247   N  MET C 176           
    SHEET    5 AA9 7 LEU C 308  TYR C 315 -1  O  ALA C 313   N  VAL C 244           
    SHEET    6 AA9 7 SER C 294  ASP C 297 -1  N  ASP C 297   O  VAL C 312           
    SHEET    7 AA9 7 ILE C 275  SER C 278  1  N  HIS C 276   O  SER C 294           
    SHEET    1 AB1 6 VAL C 208  SER C 211  0                                        
    SHEET    2 AB1 6 LEU C 229  VAL C 236 -1  O  ARG C 235   N  VAL C 208           
    SHEET    3 AB1 6 ILE C 172  SER C 182  1  N  THR C 179   O  LEU C 234           
    SHEET    4 AB1 6 SER C 242  VAL C 250 -1  O  VAL C 247   N  MET C 176           
    SHEET    5 AB1 6 LEU C 308  TYR C 315 -1  O  ALA C 313   N  VAL C 244           
    SHEET    6 AB1 6 MET C 302  LEU C 304 -1  N  MET C 302   O  LYS C 310           
    SHEET    1 AB2 8 ILE D  61  ALA D  63  0                                        
    SHEET    2 AB2 8 CYS D  67  ALA D  70 -1  O  TYR D  69   N  THR D  62           
    SHEET    3 AB2 8 HIS D  73  VAL D  78 -1  O  VAL D  75   N  ILE D  68           
    SHEET    4 AB2 8 LEU D  29  ASN D  35  1  N  ILE D  34   O  LYS D  76           
    SHEET    5 AB2 8 VAL D   2  ASN D   7  1  N  VAL D   4   O  GLU D  30           
    SHEET    6 AB2 8 LEU D  95  GLU D  98  1  O  ILE D  97   N  ALA D   5           
    SHEET    7 AB2 8 LYS D 119  ILE D 122  1  O  LEU D 121   N  VAL D  96           
    SHEET    8 AB2 8 ILE D 148  SER D 150  1  O  VAL D 149   N  ILE D 122           
    SHEET    1 AB3 2 TYR D  49  ASP D  50  0                                        
    SHEET    2 AB3 2 GLY D  54  ILE D  55 -1  O  GLY D  54   N  ASP D  50           
    SHEET    1 AB4 7 VAL D 208  SER D 211  0                                        
    SHEET    2 AB4 7 LEU D 229  VAL D 236 -1  O  ARG D 235   N  VAL D 208           
    SHEET    3 AB4 7 ILE D 172  SER D 182  1  N  HIS D 181   O  LEU D 234           
    SHEET    4 AB4 7 SER D 242  VAL D 250 -1  O  ASP D 245   N  THR D 178           
    SHEET    5 AB4 7 LEU D 308  TYR D 315 -1  O  ALA D 313   N  VAL D 244           
    SHEET    6 AB4 7 SER D 294  ASP D 297 -1  N  ASP D 297   O  VAL D 312           
    SHEET    7 AB4 7 ILE D 275  SER D 278  1  N  HIS D 276   O  SER D 294           
    SHEET    1 AB5 6 VAL D 208  SER D 211  0                                        
    SHEET    2 AB5 6 LEU D 229  VAL D 236 -1  O  ARG D 235   N  VAL D 208           
    SHEET    3 AB5 6 ILE D 172  SER D 182  1  N  HIS D 181   O  LEU D 234           
    SHEET    4 AB5 6 SER D 242  VAL D 250 -1  O  ASP D 245   N  THR D 178           
    SHEET    5 AB5 6 LEU D 308  TYR D 315 -1  O  ALA D 313   N  VAL D 244           
    SHEET    6 AB5 6 MET D 302  LEU D 304 -1  N  MET D 302   O  LYS D 310           
    SSBOND   1 CYS E   19    CYS E   29                          1555   1555  2.04  
    SSBOND   2 CYS E   61    CYS E   70                          1555   1555  2.05  
    SSBOND   3 CYS F   19    CYS F   29                          1555   1555  2.04  
    SSBOND   4 CYS F   61    CYS F   70                          1555   1555  2.04  
    SITE     1 AC1 25 GLY A   8  PHE A   9  GLY A  10  ARG A  11                    
    SITE     2 AC1 25 ILE A  12  ASN A  35  ASP A  36  THR A  37                    
    SITE     3 AC1 25 ARG A  81  ALA A  99  THR A 100  GLY A 101                    
    SITE     4 AC1 25 PHE A 103  THR A 123  ALA A 124  CYS A 154                    
    SITE     5 AC1 25 ASN A 317  TYR A 321  HOH A1106  HOH A1107                    
    SITE     6 AC1 25 HOH A1111  HOH A1120  HOH A1160  HOH A1170                    
    SITE     7 AC1 25 HOH A1174                                                     
    SITE     1 AC2 35 GLY B   8  PHE B   9  GLY B  10  ARG B  11                    
    SITE     2 AC2 35 ILE B  12  ASN B  35  ASP B  36  THR B  37                    
    SITE     3 AC2 35 ARG B  81  ALA B  99  THR B 100  GLY B 101                    
    SITE     4 AC2 35 PHE B 103  THR B 123  ALA B 124  CYS B 154                    
    SITE     5 AC2 35 ASN B 317  TYR B 321  HOH B1102  HOH B1111                    
    SITE     6 AC2 35 HOH B1112  HOH B1129  HOH B1135  HOH B1144                    
    SITE     7 AC2 35 HOH B1150  HOH B1152  HOH B1155  HOH B1159                    
    SITE     8 AC2 35 HOH B1181  HOH C1132  HOH C1172  ASP F  66                    
    SITE     9 AC2 35 TYR F  73  HOH F 108  HOH F 109                               
    SITE     1 AC3 30 GLY C   8  PHE C   9  GLY C  10  ARG C  11                    
    SITE     2 AC3 30 ILE C  12  ASN C  35  ASP C  36  THR C  37                    
    SITE     3 AC3 30 ARG C  81  ALA C  99  THR C 100  GLY C 101                    
    SITE     4 AC3 30 THR C 123  ALA C 124  CYS C 154  ASN C 317                    
    SITE     5 AC3 30 TYR C 321  SO4 C1002  HOH C1107  HOH C1117                    
    SITE     6 AC3 30 HOH C1120  HOH C1129  HOH C1131  HOH C1135                    
    SITE     7 AC3 30 HOH C1144  HOH C1153  HOH C1154  HOH C1157                    
    SITE     8 AC3 30 HOH C1165  GLU F  69                                          
    SITE     1 AC4  5 THR C 184  ASP C 186  ARG C 199  ARG C 235                    
    SITE     2 AC4  5 NAD C1001                                                     
    SITE     1 AC5 27 GLY D   8  GLY D  10  ARG D  11  ILE D  12                    
    SITE     2 AC5 27 ASN D  35  ASP D  36  THR D  37  ARG D  81                    
    SITE     3 AC5 27 ALA D  99  THR D 100  GLY D 101  PHE D 103                    
    SITE     4 AC5 27 THR D 123  ALA D 124  CYS D 154  ASN D 317                    
    SITE     5 AC5 27 TYR D 321  HOH D1106  HOH D1116  HOH D1122                    
    SITE     6 AC5 27 HOH D1123  HOH D1130  HOH D1132  HOH D1134                    
    SITE     7 AC5 27 HOH D1136  ASP E  66  TYR E  73                               
    CRYST1  136.446  141.049   81.592  90.00  90.00  90.00 P 21 21 2    16          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.007329  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.007090  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.012256        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb6gfo.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        B
      ATOM        C
      ATOM        D
      ATOM        E
      ATOM        F

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    633  CG  ARG A  81      58.569  55.512  72.765  1.00 71.06           C  
      ATOM    634  CD  ARG A  81      58.184  56.593  73.776  1.00 83.71           C  
      ATOM    635  NE  ARG A  81      57.920  56.038  75.101  1.00 88.71           N  
      ATOM    636  CZ  ARG A  81      56.930  56.440  75.893  1.00 92.28           C  
      ATOM    637  NH1 ARG A  81      56.110  57.405  75.496  1.00 94.39           N  
      ATOM    638  NH2 ARG A  81      56.758  55.875  77.081  1.00 92.82           N  
      ATOM   1491  CG  ARG A 195      44.723  62.410  83.518  1.00 59.46           C  
      ATOM   1492  CD  ARG A 195      45.404  63.545  84.289  1.00 63.74           C  
      ATOM   1493  NE  ARG A 195      44.875  64.878  83.982  1.00 66.83           N  
      ATOM   1494  CZ  ARG A 195      44.925  65.484  82.796  1.00 65.13           C  
      ATOM   1495  NH1 ARG A 195      45.518  64.924  81.751  1.00 66.25           N  
      ATOM   1496  NH2 ARG A 195      44.397  66.685  82.672  1.00 60.04           N  
      ATOM   9824  CG  LYS D 272      51.262  43.064 124.235  1.00 65.39           C  
      ATOM   9825  CD  LYS D 272      50.733  43.673 125.532  1.00 71.57           C  
      ATOM   9826  CE  LYS D 272      51.826  44.469 126.242  1.00 73.85           C  
      ATOM   9827  NZ  LYS D 272      51.287  45.492 127.181  1.00 75.18           N  
      ATOM  10386  CG  LYS E   6      70.150  60.082  62.687  1.00 86.12           C  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00