?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    HYDROLASE                               16-OCT-17   6EQV              
    TITLE     X-RAY STRUCTURE OF THE PROPROTEIN CONVERTASE FURIN BOUND WITH THE     
    TITLE    2 COMPETITIVE INHIBITOR PHAC-CIT-VAL-ARG-AMBA                          
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: FURIN;                                                     
    COMPND   3 CHAIN: A;                                                            
    COMPND   4 SYNONYM: DIBASIC-PROCESSING ENZYME,PAIRED BASIC AMINO ACID RESIDUE-  
    COMPND   5 CLEAVING ENZYME,PACE;                                                
    COMPND   6 EC: 3.4.21.75;                                                       
    COMPND   7 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   8 MOL_ID: 2;                                                           
    COMPND   9 MOLECULE: HY1-LLI-VAL-ARG-00S;                                       
    COMPND  10 CHAIN: D;                                                            
    COMPND  11 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 9606;                                                
    SOURCE   5 GENE: FURIN, FUR, PACE, PCSK3;                                       
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM: HOMO SAPIENS;                                     
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 9606;                                       
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_CELL_LINE: HEK293S;                                
    SOURCE   9 MOL_ID: 2;                                                           
    SOURCE  10 SYNTHETIC: YES;                                                      
    SOURCE  11 ORGANISM_SCIENTIFIC: SYNTHETIC CONSTRUCT;                            
    SOURCE  12 ORGANISM_TAXID: 32630                                                
    KEYWDS    PROTEASE, INHIBITOR, COMPLEX, PROPROTEIN CONVERTASE, CITRULLIN,       
    KEYWDS   2 HYDROLASE                                                            
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    S.O.DAHMS,M.E.THAN                                                    
    REVDAT   1   28-FEB-18 6EQV    0                                                
    JRNL        AUTH   S.O.DAHMS,K.HARDES,T.STEINMETZER,M.E.THAN                    
    JRNL        TITL   X-RAY STRUCTURES OF THE PROPROTEIN CONVERTASE FURIN BOUND    
    JRNL        TITL 2 WITH SUBSTRATE ANALOGUE INHIBITORS REVEAL SUBSTRATE          
    JRNL        TITL 3 SPECIFICITY DETERMINANTS BEYOND THE S4 POCKET.               
    JRNL        REF    BIOCHEMISTRY                  V.  57   925 2018              
    JRNL        REFN                   ISSN 1520-4995                               
    JRNL        PMID   29314830                                                     
    JRNL        DOI    10.1021/ACS.BIOCHEM.7B01124                                  
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    1.90 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : PHENIX (1.11.1_2575: ???)                            
    REMARK   3   AUTHORS     : PAUL ADAMS,PAVEL AFONINE,VINCENT CHEN,IAN            
    REMARK   3               : DAVIS,KRESHNA GOPAL,RALF GROSSE-KUNSTLEVE,           
    REMARK   3               : LI-WEI HUNG,ROBERT IMMORMINO,TOM IOERGER,            
    REMARK   3               : AIRLIE MCCOY,ERIK MCKEE,NIGEL MORIARTY,              
    REMARK   3               : REETAL PAI,RANDY READ,JANE RICHARDSON,               
    REMARK   3               : DAVID RICHARDSON,TOD ROMO,JIM SACCHETTINI,           
    REMARK   3               : NICHOLAS SAUTER,JACOB SMITH,LAURENT                  
    REMARK   3               : STORONI,TOM TERWILLIGER,PETER ZWART                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : NULL                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.90                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 45.98                          
    REMARK   3   MIN(FOBS/SIGMA_FOBS)              : 1.360                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 99.4                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 63131                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.165                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.164                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.182                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 4.850                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 3065                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT (IN BINS).                           
    REMARK   3   BIN  RESOLUTION RANGE  COMPL.    NWORK NFREE   RWORK  RFREE        
    REMARK   3     1 45.9896 -  5.3071    0.99     2966   160  0.1753 0.1656        
    REMARK   3     2  5.3071 -  4.2133    1.00     2831   152  0.1287 0.1360        
    REMARK   3     3  4.2133 -  3.6810    1.00     2791   146  0.1253 0.1456        
    REMARK   3     4  3.6810 -  3.3446    1.00     2760   154  0.1414 0.1553        
    REMARK   3     5  3.3446 -  3.1049    1.00     2766   151  0.1538 0.1928        
    REMARK   3     6  3.1049 -  2.9219    1.00     2738   140  0.1735 0.1572        
    REMARK   3     7  2.9219 -  2.7756    1.00     2743   148  0.1768 0.2178        
    REMARK   3     8  2.7756 -  2.6547    1.00     2717   152  0.1728 0.1902        
    REMARK   3     9  2.6547 -  2.5526    1.00     2742   124  0.1727 0.1993        
    REMARK   3    10  2.5526 -  2.4645    1.00     2729   136  0.1688 0.1916        
    REMARK   3    11  2.4645 -  2.3874    1.00     2711   128  0.1730 0.1747        
    REMARK   3    12  2.3874 -  2.3192    1.00     2715   125  0.1627 0.1769        
    REMARK   3    13  2.3192 -  2.2581    0.99     2710   126  0.1699 0.2173        
    REMARK   3    14  2.2581 -  2.2030    0.99     2701   133  0.1690 0.1919        
    REMARK   3    15  2.2030 -  2.1530    0.99     2678   139  0.1718 0.2288        
    REMARK   3    16  2.1530 -  2.1071    1.00     2699   138  0.1732 0.1837        
    REMARK   3    17  2.1071 -  2.0650    0.99     2677   153  0.1798 0.2188        
    REMARK   3    18  2.0650 -  2.0260    1.00     2689   134  0.1915 0.2200        
    REMARK   3    19  2.0260 -  1.9898    0.99     2680   136  0.2097 0.2180        
    REMARK   3    20  1.9898 -  1.9561    0.99     2685   121  0.2113 0.2820        
    REMARK   3    21  1.9561 -  1.9246    0.99     2711   127  0.2253 0.2557        
    REMARK   3    22  1.9246 -  1.8949    0.97     2627   142  0.2443 0.2999        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED        : NULL                                          
    REMARK   3   SOLVENT RADIUS     : 1.11                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.90                                          
    REMARK   3   K_SOL              : NULL                                          
    REMARK   3   B_SOL              : NULL                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ERROR ESTIMATES.                                                    
    REMARK   3   COORDINATE ERROR (MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED)     : 0.170            
    REMARK   3   PHASE ERROR (DEGREES, MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED) : 17.640           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 20.90                          
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : NULL                           
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TWINNING INFORMATION.                                               
    REMARK   3   FRACTION: NULL                                                     
    REMARK   3   OPERATOR: NULL                                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                       
    REMARK   3                 RMSD          COUNT                                  
    REMARK   3   BOND      :  0.006           3786                                  
    REMARK   3   ANGLE     :  0.830           5166                                  
    REMARK   3   CHIRALITY :  0.054            560                                  
    REMARK   3   PLANARITY :  0.005            688                                  
    REMARK   3   DIHEDRAL  : 22.060           2256                                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : NULL                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF NCS GROUPS : NULL                                        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 6EQV COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY PDBE ON 16-OCT-17.                  
    REMARK 100 THE DEPOSITION ID IS D_1200007064.                                   
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 24-NOV-14                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : NULL                               
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : BESSY                              
    REMARK 200  BEAMLINE                       : 14.1                               
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.918409                           
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : PIXEL                              
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : DECTRIS PILATUS 6M                 
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : XDS                                
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : XDS                                
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 63141                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 1.890                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 47.200                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 99.4                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 6.540                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.10900                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 14.9700                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 1.89                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.01                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : NULL                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : NULL                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.72300                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 2.840                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: PHENIX                                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: 5JXH                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 66.45                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 3.67                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: CRYSTALLIZATION SOLUTION: 100MM MES,     
    REMARK 280  200MM K/NAH2PO4, PH 5.5-6.0, 3-4M NACL, 3% DMSO; RESERVOIR          
    REMARK 280  SOLUTION: 3-4 M NACL, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE    
    REMARK 280  293.15K                                                             
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 65 2 2                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -Y,X-Y,Z+2/3                                            
    REMARK 290       3555   -X+Y,-X,Z+1/3                                           
    REMARK 290       4555   -X,-Y,Z+1/2                                             
    REMARK 290       5555   Y,-X+Y,Z+1/6                                            
    REMARK 290       6555   X-Y,X,Z+5/6                                             
    REMARK 290       7555   Y,X,-Z+2/3                                              
    REMARK 290       8555   X-Y,-Y,-Z                                               
    REMARK 290       9555   -X,-X+Y,-Z+1/3                                          
    REMARK 290      10555   -Y,-X,-Z+1/6                                            
    REMARK 290      11555   -X+Y,Y,-Z+1/2                                           
    REMARK 290      12555   X,X-Y,-Z+5/6                                            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000      103.75867            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3 -0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000       51.87933            
    REMARK 290   SMTRY1   4 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000  1.000000       77.81900            
    REMARK 290   SMTRY1   5  0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   5 -0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   5  0.000000  0.000000  1.000000       25.93967            
    REMARK 290   SMTRY1   6  0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   6  0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   6  0.000000  0.000000  1.000000      129.69833            
    REMARK 290   SMTRY1   7 -0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   7  0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   7  0.000000  0.000000 -1.000000      103.75867            
    REMARK 290   SMTRY1   8  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   8  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   8  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   9 -0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   9 -0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   9  0.000000  0.000000 -1.000000       51.87933            
    REMARK 290   SMTRY1  10  0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2  10 -0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3  10  0.000000  0.000000 -1.000000       25.93967            
    REMARK 290   SMTRY1  11 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2  11  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3  11  0.000000  0.000000 -1.000000       77.81900            
    REMARK 290   SMTRY1  12  0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2  12  0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3  12  0.000000  0.000000 -1.000000      129.69833            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 2240 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 17580 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -53.0 KCAL/MOL                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, D                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 375                                                                      
    REMARK 375 SPECIAL POSITION                                                     
    REMARK 375 THE FOLLOWING ATOMS ARE FOUND TO BE WITHIN 0.15 ANGSTROMS            
    REMARK 375 OF A SYMMETRY RELATED ATOM AND ARE ASSUMED TO BE ON SPECIAL          
    REMARK 375 POSITIONS.                                                           
    REMARK 375                                                                      
    REMARK 375 ATOM RES CSSEQI                                                      
    REMARK 375 NA    NA A 606  LIES ON A SPECIAL POSITION.                          
    REMARK 375 NA    NA A 607  LIES ON A SPECIAL POSITION.                          
    REMARK 375      HOH A1139  LIES ON A SPECIAL POSITION.                          
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     ASP A   108                                                      
    REMARK 465     GLY A   582                                                      
    REMARK 465     SER A   583                                                      
    REMARK 465     HIS A   584                                                      
    REMARK 465     HIS A   585                                                      
    REMARK 465     HIS A   586                                                      
    REMARK 465     HIS A   587                                                      
    REMARK 465     HIS A   588                                                      
    REMARK 465     HIS A   589                                                      
    REMARK 480                                                                      
    REMARK 480 ZERO OCCUPANCY ATOM                                                  
    REMARK 480 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE ATOMS MODELED WITH ZERO                  
    REMARK 480 OCCUPANCY. THE LOCATION AND PROPERTIES OF THESE ATOMS                
    REMARK 480 MAY NOT BE RELIABLE. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME;              
    REMARK 480 C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):         
    REMARK 480   M RES C SSEQI ATOMS                                                
    REMARK 480     VAL A  109   CG1  CG2                                            
    REMARK 480     GLN A  111   OE1  NE2                                            
    REMARK 480     VAL A  127   CG1  CG2                                            
    REMARK 480     THR A  128   OG1  CG2                                            
    REMARK 480     GLN A  129   CD   OE1  NE2                                       
    REMARK 480     ARG A  130   CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                        
    REMARK 480     GLN A  178   OE1  NE2                                            
    REMARK 480     MET A  189   SD   CE                                             
    REMARK 480     GLU A  230   CD   OE1  OE2                                       
    REMARK 480     GLU A  257   CD   OE1  OE2                                       
    REMARK 480     LYS A  349   CE   NZ                                             
    REMARK 480     LYS A  386   NZ                                                  
    REMARK 480     HIS A  405   CG   ND1  CD2  CE1  NE2                             
    REMARK 480     ASN A  409   OD1  ND2                                            
    REMARK 480     LYS A  419   CE   NZ                                             
    REMARK 480     GLU A  552   CD   OE1  OE2                                       
    REMARK 480     HY1 D    1   C1'  C2'  C3'  C4'  C5'  C6'                        
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    GLN A 129      -12.71     84.71                                   
    REMARK 500    ASP A 153     -143.49   -163.95                                   
    REMARK 500    ASN A 192       36.04    -99.05                                   
    REMARK 500    ALA A 203       33.17   -145.37                                   
    REMARK 500    CYS A 211     -133.48     50.33                                   
    REMARK 500    ALA A 216       71.19   -114.98                                   
    REMARK 500    MET A 226       -7.94   -140.99                                   
    REMARK 500    ASN A 243       57.28     37.70                                   
    REMARK 500    SER A 253       55.51   -102.43                                   
    REMARK 500    ASP A 258       47.55    -92.10                                   
    REMARK 500    SER A 342     -152.56   -152.02                                   
    REMARK 500    GLN A 350     -164.11   -125.53                                   
    REMARK 500    ASN A 385       99.35   -161.00                                   
    REMARK 500    GLU A 485     -105.10   -108.43                                   
    REMARK 500    ASP A 540       -0.07     73.45                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 METAL COORDINATION                                                   
    REMARK 620 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 620 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):                             
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              CA A 602  CA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 ASP A 115   OD2                                                    
    REMARK 620 2 ASP A 162   OD1 151.9                                              
    REMARK 620 3 ASP A 162   OD2 156.0  51.5                                        
    REMARK 620 4 VAL A 205   O    89.8  86.3 100.2                                  
    REMARK 620 5 ASN A 208   OD1  75.4  76.7 125.9  89.6                            
    REMARK 620 6 VAL A 210   O    93.0  91.1  77.3 177.2  91.0                      
    REMARK 620 7 GLY A 212   O    82.0 125.7  76.5  89.2 157.4  91.4                
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5     6                 
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              CA A 601  CA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 ASP A 174   OD2                                                    
    REMARK 620 2 ASP A 179   OD1 103.1                                              
    REMARK 620 3 ASP A 179   OD2  88.0  51.1                                        
    REMARK 620 4 ASP A 181   O    92.8  77.2 126.8                                  
    REMARK 620 5 HOH A1118   O   165.2  89.2  93.6  97.9                            
    REMARK 620 6 HOH A 773   O    87.3 158.9 148.9  84.1  83.7                      
    REMARK 620 7 HOH A 767   O    82.8 127.0  77.0 155.8  83.2  71.9                
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5     6                 
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              CA A 603  CA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 ASP A 258   OD1                                                    
    REMARK 620 2 ASP A 301   OD2  94.1                                              
    REMARK 620 3 GLU A 331   OE1  75.7  94.3                                        
    REMARK 620 4 GLU A 331   OE2 129.5  84.5  54.2                                  
    REMARK 620 5 HOH A 843   O   103.3 162.5  90.4  84.6                            
    REMARK 620 6 HOH A 997   O    75.4  93.1 150.6 155.1  91.0                      
    REMARK 620 7 HOH A 890   O   144.6  80.1 139.2  85.0  85.4  70.2                
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5     6                 
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              NA A 605  NA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 SER A 279   O                                                      
    REMARK 620 2 GLY A 284   O    88.5                                              
    REMARK 620 3 HOH A 800   O    92.3  78.1                                        
    REMARK 620 4 HOH A1122   O    93.4  94.1 170.3                                  
    REMARK 620 5 HOH A1141   O   173.8  96.2  84.9  90.3                            
    REMARK 620 6 HOH A 713   O    85.2 172.9 105.4  83.0  90.3                      
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5                       
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              NA A 604  NA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 THR A 309   O                                                      
    REMARK 620 2 SER A 311   O   102.5                                              
    REMARK 620 3 THR A 314   O   161.4  93.3                                        
    REMARK 620 4 THR A 314   OG1  93.6  91.5  76.0                                  
    REMARK 620 5 HOH A 808   O    99.1 122.8  80.0 139.1                            
    REMARK 620 N                    1     2     3     4                             
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              NA A 606  NA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 SER A 544   O                                                      
    REMARK 620 2 HOH A 774   O    93.1                                              
    REMARK 620 3 SER A 544   O     0.0  93.1                                        
    REMARK 620 4 HOH A 774   O    89.4 163.8  89.4                                  
    REMARK 620 N                    1     2     3                                   
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              NA A 607  NA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 GLU A 546   OE2                                                    
    REMARK 620 2 HOH A1091   O    83.0                                              
    REMARK 620 3 HOH A1097   O    85.0 167.7                                        
    REMARK 620 4 GLU A 546   OE2   0.0  83.0  85.0                                  
    REMARK 620 5 HOH A1097   O   100.5  90.5  89.0 100.5                            
    REMARK 620 6 HOH A1091   O    91.7  92.6  90.5  91.7 167.8                      
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5                       
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue CA A 601                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue CA A 602                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue CA A 603                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue NA A 604                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue NA A 605                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue NA A 606                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue NA A 607                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC8                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue CL A 608                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC9                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residues HY1 D 1 and CIR D 2      
    DBREF  6EQV A  108   574  UNP    P09958   FURIN_HUMAN    108    574             
    DBREF  6EQV D    1     5  PDB    6EQV     6EQV             1      5             
    SEQADV 6EQV SER A  575  UNP  P09958              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6EQV GLY A  576  UNP  P09958              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6EQV SER A  577  UNP  P09958              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6EQV LEU A  578  UNP  P09958              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6EQV VAL A  579  UNP  P09958              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6EQV PRO A  580  UNP  P09958              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6EQV ARG A  581  UNP  P09958              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6EQV GLY A  582  UNP  P09958              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6EQV SER A  583  UNP  P09958              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6EQV HIS A  584  UNP  P09958              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6EQV HIS A  585  UNP  P09958              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6EQV HIS A  586  UNP  P09958              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6EQV HIS A  587  UNP  P09958              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6EQV HIS A  588  UNP  P09958              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6EQV HIS A  589  UNP  P09958              EXPRESSION TAG                 
    SEQRES   1 A  482  ASP VAL TYR GLN GLU PRO THR ASP PRO LYS PHE PRO GLN          
    SEQRES   2 A  482  GLN TRP TYR LEU SER GLY VAL THR GLN ARG ASP LEU ASN          
    SEQRES   3 A  482  VAL LYS ALA ALA TRP ALA GLN GLY TYR THR GLY HIS GLY          
    SEQRES   4 A  482  ILE VAL VAL SER ILE LEU ASP ASP GLY ILE GLU LYS ASN          
    SEQRES   5 A  482  HIS PRO ASP LEU ALA GLY ASN TYR ASP PRO GLY ALA SER          
    SEQRES   6 A  482  PHE ASP VAL ASN ASP GLN ASP PRO ASP PRO GLN PRO ARG          
    SEQRES   7 A  482  TYR THR GLN MET ASN ASP ASN ARG HIS GLY THR ARG CYS          
    SEQRES   8 A  482  ALA GLY GLU VAL ALA ALA VAL ALA ASN ASN GLY VAL CYS          
    SEQRES   9 A  482  GLY VAL GLY VAL ALA TYR ASN ALA ARG ILE GLY GLY VAL          
    SEQRES  10 A  482  ARG MET LEU ASP GLY GLU VAL THR ASP ALA VAL GLU ALA          
    SEQRES  11 A  482  ARG SER LEU GLY LEU ASN PRO ASN HIS ILE HIS ILE TYR          
    SEQRES  12 A  482  SER ALA SER TRP GLY PRO GLU ASP ASP GLY LYS THR VAL          
    SEQRES  13 A  482  ASP GLY PRO ALA ARG LEU ALA GLU GLU ALA PHE PHE ARG          
    SEQRES  14 A  482  GLY VAL SER GLN GLY ARG GLY GLY LEU GLY SER ILE PHE          
    SEQRES  15 A  482  VAL TRP ALA SER GLY ASN GLY GLY ARG GLU HIS ASP SER          
    SEQRES  16 A  482  CYS ASN CYS ASP GLY TYR THR ASN SER ILE TYR THR LEU          
    SEQRES  17 A  482  SER ILE SER SER ALA THR GLN PHE GLY ASN VAL PRO TRP          
    SEQRES  18 A  482  TYR SER GLU ALA CYS SER SER THR LEU ALA THR THR TYR          
    SEQRES  19 A  482  SER SER GLY ASN GLN ASN GLU LYS GLN ILE VAL THR THR          
    SEQRES  20 A  482  ASP LEU ARG GLN LYS CYS THR GLU SER HIS THR GLY THR          
    SEQRES  21 A  482  SER ALA SER ALA PRO LEU ALA ALA GLY ILE ILE ALA LEU          
    SEQRES  22 A  482  THR LEU GLU ALA ASN LYS ASN LEU THR TRP ARG ASP MET          
    SEQRES  23 A  482  GLN HIS LEU VAL VAL GLN THR SER LYS PRO ALA HIS LEU          
    SEQRES  24 A  482  ASN ALA ASN ASP TRP ALA THR ASN GLY VAL GLY ARG LYS          
    SEQRES  25 A  482  VAL SER HIS SER TYR GLY TYR GLY LEU LEU ASP ALA GLY          
    SEQRES  26 A  482  ALA MET VAL ALA LEU ALA GLN ASN TRP THR THR VAL ALA          
    SEQRES  27 A  482  PRO GLN ARG LYS CYS ILE ILE ASP ILE LEU THR GLU PRO          
    SEQRES  28 A  482  LYS ASP ILE GLY LYS ARG LEU GLU VAL ARG LYS THR VAL          
    SEQRES  29 A  482  THR ALA CYS LEU GLY GLU PRO ASN HIS ILE THR ARG LEU          
    SEQRES  30 A  482  GLU HIS ALA GLN ALA ARG LEU THR LEU SER TYR ASN ARG          
    SEQRES  31 A  482  ARG GLY ASP LEU ALA ILE HIS LEU VAL SER PRO MET GLY          
    SEQRES  32 A  482  THR ARG SER THR LEU LEU ALA ALA ARG PRO HIS ASP TYR          
    SEQRES  33 A  482  SER ALA ASP GLY PHE ASN ASP TRP ALA PHE MET THR THR          
    SEQRES  34 A  482  HIS SER TRP ASP GLU ASP PRO SER GLY GLU TRP VAL LEU          
    SEQRES  35 A  482  GLU ILE GLU ASN THR SER GLU ALA ASN ASN TYR GLY THR          
    SEQRES  36 A  482  LEU THR LYS PHE THR LEU VAL LEU TYR GLY THR ALA SER          
    SEQRES  37 A  482  GLY SER LEU VAL PRO ARG GLY SER HIS HIS HIS HIS HIS          
    SEQRES  38 A  482  HIS                                                          
    SEQRES   1 D    5  HY1 CIR VAL ARG 00S                                          
    HET    HY1  D   1       9                                                       
    HET    CIR  D   2      11                                                       
    HET    00S  D   5      11                                                       
    HET     CA  A 601       1                                                       
    HET     CA  A 602       1                                                       
    HET     CA  A 603       1                                                       
    HET     NA  A 604       1                                                       
    HET     NA  A 605       1                                                       
    HET     NA  A 606       1                                                       
    HET     NA  A 607       1                                                       
    HET     CL  A 608       1                                                       
    HETNAM     HY1 PHENYLACETALDEHYDE                                               
    HETNAM     CIR CITRULLINE                                                       
    HETNAM     00S 4-(AMINOMETHYL)BENZENECARBOXIMIDAMIDE                            
    HETNAM      CA CALCIUM ION                                                      
    HETNAM      NA SODIUM ION                                                       
    HETNAM      CL CHLORIDE ION                                                     
    FORMUL   2  HY1    C8 H8 O                                                      
    FORMUL   2  CIR    C6 H13 N3 O3                                                 
    FORMUL   2  00S    C8 H11 N3                                                    
    FORMUL   3   CA    3(CA 2+)                                                     
    FORMUL   6   NA    4(NA 1+)                                                     
    FORMUL  10   CL    CL 1-                                                        
    FORMUL  11  HOH   *510(H2 O)                                                    
    HELIX    1 AA1 LYS A  117  GLN A  121  5                                   5    
    HELIX    2 AA2 ASN A  133  GLN A  140  1                                   8    
    HELIX    3 AA3 LEU A  163  TYR A  167  5                                   5    
    HELIX    4 AA4 ASP A  168  SER A  172  5                                   5    
    HELIX    5 AA5 ASN A  190  ASN A  192  5                                   3    
    HELIX    6 AA6 ARG A  193  ALA A  204  1                                  12    
    HELIX    7 AA7 THR A  232  GLY A  241  1                                  10    
    HELIX    8 AA8 ALA A  267  GLY A  281  1                                  15    
    HELIX    9 AA9 ARG A  282  LEU A  285  5                                   4    
    HELIX   10 AB1 GLY A  296  HIS A  300  5                                   5    
    HELIX   11 AB2 SER A  302  ASP A  306  5                                   5    
    HELIX   12 AB3 GLY A  366  ASN A  385  1                                  20    
    HELIX   13 AB4 THR A  389  SER A  401  1                                  13    
    HELIX   14 AB5 ASP A  430  GLN A  439  1                                  10    
    HELIX   15 AB6 ARG A  497  GLY A  499  5                                   3    
    SHEET    1 AA1 7 PHE A 173  ASP A 174  0                                        
    SHEET    2 AA1 7 ARG A 220  ARG A 225  1  O  ARG A 225   N  PHE A 173           
    SHEET    3 AA1 7 VAL A 148  ASP A 153  1  N  ILE A 151   O  VAL A 224           
    SHEET    4 AA1 7 ILE A 249  ALA A 252  1  O  ILE A 249   N  SER A 150           
    SHEET    5 AA1 7 ILE A 288  ALA A 292  1  O  ILE A 288   N  TYR A 250           
    SHEET    6 AA1 7 THR A 314  ALA A 320  1  O  LEU A 315   N  PHE A 289           
    SHEET    7 AA1 7 ALA A 338  TYR A 341  1  O  ALA A 338   N  SER A 318           
    SHEET    1 AA2 2 ILE A 351  ASP A 355  0                                        
    SHEET    2 AA2 2 LYS A 359  HIS A 364 -1  O  LYS A 359   N  ASP A 355           
    SHEET    1 AA3 2 ALA A 412  THR A 413  0                                        
    SHEET    2 AA3 2 LYS A 419  VAL A 420 -1  O  VAL A 420   N  ALA A 412           
    SHEET    1 AA4 3 ARG A 448  ASP A 453  0                                        
    SHEET    2 AA4 3 GLY A 561  THR A 573 -1  O  GLY A 572   N  ARG A 448           
    SHEET    3 AA4 3 LYS A 459  ASP A 460 -1  N  LYS A 459   O  LEU A 563           
    SHEET    1 AA5 4 ARG A 448  ASP A 453  0                                        
    SHEET    2 AA5 4 GLY A 561  THR A 573 -1  O  GLY A 572   N  ARG A 448           
    SHEET    3 AA5 4 ARG A 483  TYR A 495 -1  N  GLU A 485   O  TYR A 571           
    SHEET    4 AA5 4 PHE A 528  THR A 535 -1  O  THR A 535   N  ALA A 487           
    SHEET    1 AA6 4 ARG A 464  VAL A 471  0                                        
    SHEET    2 AA6 4 GLY A 545  ASN A 553 -1  O  ILE A 551   N  LEU A 465           
    SHEET    3 AA6 4 LEU A 501  VAL A 506 -1  N  VAL A 506   O  VAL A 548           
    SHEET    4 AA6 4 ARG A 512  LEU A 516 -1  O  SER A 513   N  LEU A 505           
    SSBOND   1 CYS A  211    CYS A  360                          1555   1555  2.05  
    SSBOND   2 CYS A  303    CYS A  333                          1555   1555  2.06  
    SSBOND   3 CYS A  450    CYS A  474                          1555   1555  2.09  
    LINK         OD2 ASP A 115                CA    CA A 602     1555   1555  2.35  
    LINK         OD1 ASP A 162                CA    CA A 602     1555   1555  2.42  
    LINK         OD2 ASP A 162                CA    CA A 602     1555   1555  2.62  
    LINK         OD2 ASP A 174                CA    CA A 601     1555   1555  2.36  
    LINK         OD1 ASP A 179                CA    CA A 601     1555   1555  2.49  
    LINK         OD2 ASP A 179                CA    CA A 601     1555   1555  2.60  
    LINK         O   ASP A 181                CA    CA A 601     1555   1555  2.37  
    LINK         O   VAL A 205                CA    CA A 602     1555   1555  2.26  
    LINK         OD1 ASN A 208                CA    CA A 602     1555   1555  2.55  
    LINK         O   VAL A 210                CA    CA A 602     1555   1555  2.32  
    LINK         O   GLY A 212                CA    CA A 602     1555   1555  2.42  
    LINK         OD1 ASP A 258                CA    CA A 603     1555   1555  2.40  
    LINK         O   SER A 279                NA    NA A 605     1555   1555  2.41  
    LINK         O   GLY A 284                NA    NA A 605     1555   1555  2.54  
    LINK         OD2 ASP A 301                CA    CA A 603     1555   1555  2.34  
    LINK         O   THR A 309                NA    NA A 604     1555   1555  2.35  
    LINK         O   SER A 311                NA    NA A 604     1555   1555  2.32  
    LINK         O   THR A 314                NA    NA A 604     1555   1555  2.42  
    LINK         OG1 THR A 314                NA    NA A 604     1555   1555  2.46  
    LINK         OE1 GLU A 331                CA    CA A 603     1555   1555  2.40  
    LINK         OE2 GLU A 331                CA    CA A 603     1555   1555  2.46  
    LINK         O   SER A 544                NA    NA A 606     1555   1555  2.19  
    LINK         OE2 GLU A 546                NA    NA A 607     1555   1555  2.40  
    LINK         C   HY1 D   1                 N2  CIR D   2     1555   1555  1.35  
    LINK         C1  CIR D   2                 N   VAL D   3     1555   1555  1.34  
    LINK         C   ARG D   4                 N23 00S D   5     1555   1555  1.35  
    LINK        CA    CA A 601                 O   HOH A1118     1555   1555  2.43  
    LINK        CA    CA A 601                 O   HOH A 773     1555   1555  2.44  
    LINK        CA    CA A 601                 O   HOH A 767     1555   1555  2.45  
    LINK        CA    CA A 603                 O   HOH A 843     1555   1555  2.40  
    LINK        CA    CA A 603                 O   HOH A 997     1555   1555  2.47  
    LINK        CA    CA A 603                 O   HOH A 890     1555   1555  2.47  
    LINK        NA    NA A 604                 O   HOH A 808     1555   1555  2.35  
    LINK        NA    NA A 605                 O   HOH A 800     1555   1555  2.45  
    LINK        NA    NA A 605                 O   HOH A1122     1555   1555  2.40  
    LINK        NA    NA A 605                 O   HOH A1141     1555   1555  2.45  
    LINK        NA    NA A 606                 O   HOH A 774     1555   1555  2.32  
    LINK        NA    NA A 607                 O   HOH A1091     1555   1555  2.48  
    LINK        NA    NA A 607                 O   HOH A1097     1555   1555  2.42  
    LINK         O   SER A 544                NA    NA A 606     1555   9555  2.19  
    LINK         OE2 GLU A 546                NA    NA A 607     1555   9555  2.40  
    LINK        NA    NA A 605                 O   HOH A 713     1555  10555  2.54  
    LINK        NA    NA A 606                 O   HOH A 774     1555   9555  2.32  
    LINK        NA    NA A 607                 O   HOH A1097     1555   9555  2.42  
    LINK        NA    NA A 607                 O   HOH A1091     1555   9555  2.48  
    SITE     1 AC1  6 ASP A 174  ASP A 179  ASP A 181  HOH A 767                    
    SITE     2 AC1  6 HOH A 773  HOH A1118                                          
    SITE     1 AC2  6 ASP A 115  ASP A 162  VAL A 205  ASN A 208                    
    SITE     2 AC2  6 VAL A 210  GLY A 212                                          
    SITE     1 AC3  6 ASP A 258  ASP A 301  GLU A 331  HOH A 843                    
    SITE     2 AC3  6 HOH A 890  HOH A 997                                          
    SITE     1 AC4  4 THR A 309  SER A 311  THR A 314  HOH A 808                    
    SITE     1 AC5  6 SER A 279  GLY A 284  HOH A 713  HOH A 800                    
    SITE     2 AC5  6 HOH A1122  HOH A1141                                          
    SITE     1 AC6  2 SER A 544  HOH A 774                                          
    SITE     1 AC7  3 GLU A 546  HOH A1091  HOH A1097                               
    SITE     1 AC8  3 TYR A 313  LYS A 449  TYR A 571                               
    SITE     1 AC9  9 GLU A 236  GLY A 255  GLU A 257  ASP A 264                    
    SITE     2 AC9  9 GLY A 265  TYR A 308  HOH A 852  VAL D   3                    
    SITE     3 AC9  9 HOH D 101                                                     
    CRYST1  131.601  131.601  155.638  90.00  90.00 120.00 P 65 2 2     12          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.007599  0.004387  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.008774  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.006425        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb6eqv.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        D
      HETATM  HY1 D
      HETATM  CIR D
      HETATM  00S D

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    650  CG  MET A 189      52.376 -37.160 -23.793  1.00 43.87           C  
      ATOM    651  SD  MET A 189      53.723 -37.399 -22.620  0.00 42.18           S  
      ATOM    652  CE  MET A 189      54.818 -38.441 -23.579  0.00 40.77           C  
      ATOM   1448  CG  ARG A 298      47.658 -52.764  -8.764  1.00 37.92           C  
      ATOM   1449  CD  ARG A 298      47.944 -52.359 -10.212  1.00 37.81           C  
      ATOM   1450  NE  ARG A 298      48.765 -53.312 -10.967  1.00 58.70           N  
      ATOM   1451  CZ  ARG A 298      48.379 -54.545 -11.302  1.00 63.75           C  
      ATOM   1452  NH1 ARG A 298      47.192 -55.000 -10.920  1.00 48.13           N  
      ATOM   1453  NH2 ARG A 298      49.183 -55.333 -12.014  1.00 52.66           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00