?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    HYDROLASE                               18-MAY-18   6DGU              
    TITLE     PER-2 CLASS A EXTENDED-SPECTRUM BETA-LACTAMASE CRYSTAL STRUCTURE AT   
    TITLE    2 2.69 ANGSTROM RESOLUTION                                             
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: BETA-LACTAMASE;                                            
    COMPND   3 CHAIN: B, A, C, D;                                                   
    COMPND   4 FRAGMENT: RESIDUES 28-308;                                           
    COMPND   5 EC: 3.5.2.6;                                                         
    COMPND   6 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: CITROBACTER FREUNDII;                           
    SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 546;                                                 
    SOURCE   4 GENE: BLAPER-2;                                                      
    SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3);                       
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 469008;                                     
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PET28/PER-2                               
    KEYWDS    PENICILLOIL-SERINE-TRANSFERASE, ANTIBIOTIC RESISTANCE, HYDROLASE      
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    P.POWER,M.RUGGIERO,G.GUTKIND,R.BONOMO,S.KLINKE                        
    REVDAT   1   22-MAY-19 6DGU    0                                                
    JRNL        AUTH   M.RUGGIERO,K.M.PAPP-WALLACE,G.GUTKIND,R.A.BONOMO,S.KLINKE,   
    JRNL        AUTH 2 P.POWER                                                      
    JRNL        TITL   PER-2 CLASS A EXTENDED-SPECTRUM BETA-LACTAMASE CRYSTAL       
    JRNL        TITL 2 STRUCTURE IN COMPLEX WITH AVIBACTAM AT 2.4 ANGSTROM          
    JRNL        TITL 3 RESOLUTION.                                                  
    JRNL        REF    TO BE PUBLISHED                                              
    JRNL        REFN                                                                
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.69 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : PHENIX 1.12_2829                                     
    REMARK   3   AUTHORS     : PAUL ADAMS,PAVEL AFONINE,VINCENT CHEN,IAN            
    REMARK   3               : DAVIS,KRESHNA GOPAL,RALF GROSSE-KUNSTLEVE,           
    REMARK   3               : LI-WEI HUNG,ROBERT IMMORMINO,TOM IOERGER,            
    REMARK   3               : AIRLIE MCCOY,ERIK MCKEE,NIGEL MORIARTY,              
    REMARK   3               : REETAL PAI,RANDY READ,JANE RICHARDSON,               
    REMARK   3               : DAVID RICHARDSON,TOD ROMO,JIM SACCHETTINI,           
    REMARK   3               : NICHOLAS SAUTER,JACOB SMITH,LAURENT                  
    REMARK   3               : STORONI,TOM TERWILLIGER,PETER ZWART                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : NULL                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.69                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 41.29                          
    REMARK   3   MIN(FOBS/SIGMA_FOBS)              : 1.420                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 97.3                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 32951                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.271                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.267                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.340                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 6.010                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 1980                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT (IN BINS).                           
    REMARK   3   BIN  RESOLUTION RANGE  COMPL.    NWORK NFREE   RWORK  RFREE        
    REMARK   3     1 41.2948 -  6.4784    0.96     2350   152  0.2126 0.2432        
    REMARK   3     2  6.4784 -  5.1452    0.99     2301   146  0.2561 0.3258        
    REMARK   3     3  5.1452 -  4.4957    0.99     2285   144  0.2296 0.2835        
    REMARK   3     4  4.4957 -  4.0851    0.99     2260   145  0.2373 0.3119        
    REMARK   3     5  4.0851 -  3.7925    0.99     2246   138  0.2514 0.3322        
    REMARK   3     6  3.7925 -  3.5690    0.98     2236   145  0.2623 0.3629        
    REMARK   3     7  3.5690 -  3.3904    0.98     2213   141  0.2696 0.3876        
    REMARK   3     8  3.3904 -  3.2429    0.98     2223   138  0.2722 0.3549        
    REMARK   3     9  3.2429 -  3.1181    0.98     2229   145  0.2851 0.3912        
    REMARK   3    10  3.1181 -  3.0105    0.98     2194   144  0.2911 0.3698        
    REMARK   3    11  3.0105 -  2.9164    0.98     2173   143  0.3003 0.3897        
    REMARK   3    12  2.9164 -  2.8331    0.98     2183   140  0.3191 0.3573        
    REMARK   3    13  2.8331 -  2.7585    0.98     2206   136  0.3430 0.4026        
    REMARK   3    14  2.7585 -  2.6912    0.83     1872   123  0.4142 0.4608        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED        : NULL                                          
    REMARK   3   SOLVENT RADIUS     : 1.11                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.90                                          
    REMARK   3   K_SOL              : NULL                                          
    REMARK   3   B_SOL              : NULL                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ERROR ESTIMATES.                                                    
    REMARK   3   COORDINATE ERROR (MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED)     : 0.550            
    REMARK   3   PHASE ERROR (DEGREES, MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED) : 35.010           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 27.22                          
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 23.90                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TWINNING INFORMATION.                                               
    REMARK   3   FRACTION: NULL                                                     
    REMARK   3   OPERATOR: NULL                                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                       
    REMARK   3                 RMSD          COUNT                                  
    REMARK   3   BOND      :  0.010           8597                                  
    REMARK   3   ANGLE     :  1.357          11677                                  
    REMARK   3   CHIRALITY :  0.080           1368                                  
    REMARK   3   PLANARITY :  0.010           1501                                  
    REMARK   3   DIHEDRAL  :  4.858           5203                                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : NULL                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF NCS GROUPS : 1                                           
    REMARK   3   NCS GROUP : 1                                                      
    REMARK   3    NCS OPERATOR : 1                                                  
    REMARK   3     REFERENCE SELECTION: (CHAIN A AND RESID 28 THROUGH 293)          
    REMARK   3     SELECTION          : (CHAIN B AND RESID 28 THROUGH 293)          
    REMARK   3     ATOM PAIRS NUMBER  : 5086                                        
    REMARK   3     RMSD               : NULL                                        
    REMARK   3    NCS OPERATOR : 2                                                  
    REMARK   3     REFERENCE SELECTION: (CHAIN A AND RESID 28 THROUGH 293)          
    REMARK   3     SELECTION          : (CHAIN C AND RESID 28 THROUGH 293)          
    REMARK   3     ATOM PAIRS NUMBER  : 5086                                        
    REMARK   3     RMSD               : NULL                                        
    REMARK   3    NCS OPERATOR : 3                                                  
    REMARK   3     REFERENCE SELECTION: (CHAIN A AND RESID 28 THROUGH 293)          
    REMARK   3     SELECTION          : CHAIN D                                     
    REMARK   3     ATOM PAIRS NUMBER  : 5086                                        
    REMARK   3     RMSD               : NULL                                        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 6DGU COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 23-MAY-18.                  
    REMARK 100 THE DEPOSITION ID IS D_1000234204.                                   
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 11-DEC-16                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : NULL                               
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : SOLEIL                             
    REMARK 200  BEAMLINE                       : PROXIMA 2                          
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.980100                           
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : CRYOGENICALLY COOLED CHANNEL CUT   
    REMARK 200                                   SI[111] CRYSTAL MONOCHROMATOR      
    REMARK 200  OPTICS                         : CONVEX PREFOCUSSING MIRROR AND A   
    REMARK 200                                   KIRKPATRICK-BAEZ PAIR OF           
    REMARK 200                                   FOCUSSING MIRRORS                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : PIXEL                              
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : DECTRIS EIGER X 9M                 
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : XDS                                
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : XDS                                
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 32951                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.691                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 41.290                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 97.3                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 5.460                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.16400                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 9.7400                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.69                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.85                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 91.4                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 5.46                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.45000                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 3.630                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: PHENIX 1.12-2829                                      
    REMARK 200 STARTING MODEL: 4D2O                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 49.93                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.46                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 20% PEG 6000, 0.05 M IMIDAZOLE PH=8.0,   
    REMARK 280  VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 294K                     
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 21 21 21                       
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X+1/2,-Y,Z+1/2                                         
    REMARK 290       3555   -X,Y+1/2,-Z+1/2                                         
    REMARK 290       4555   X+1/2,-Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000       41.18500            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       87.46000            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       41.29000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000       87.46000            
    REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000       41.18500            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000       41.29000            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1, 2, 3, 4                                              
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: MONOMERIC                  
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: B                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 2                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: MONOMERIC                  
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 3                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: MONOMERIC                  
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: C                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 4                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: MONOMERIC                  
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: D                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     VAL B   297                                                      
    REMARK 465     SER B   298                                                      
    REMARK 465     PRO B   299                                                      
    REMARK 465     ASP B   300                                                      
    REMARK 465     LEU A   294                                                      
    REMARK 465     SER A   295                                                      
    REMARK 465     ALA A   296                                                      
    REMARK 465     VAL A   297                                                      
    REMARK 465     SER A   298                                                      
    REMARK 465     PRO A   299                                                      
    REMARK 465     ASP A   300                                                      
    REMARK 465     SER C   295                                                      
    REMARK 465     ALA C   296                                                      
    REMARK 465     VAL C   297                                                      
    REMARK 465     SER C   298                                                      
    REMARK 465     PRO C   299                                                      
    REMARK 465     ASP C   300                                                      
    REMARK 465     SER D    26                                                      
    REMARK 465     PRO D    27                                                      
    REMARK 465     LEU D   294                                                      
    REMARK 465     SER D   295                                                      
    REMARK 465     ALA D   296                                                      
    REMARK 465     VAL D   297                                                      
    REMARK 465     SER D   298                                                      
    REMARK 465     PRO D   299                                                      
    REMARK 465     ASP D   300                                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.                            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE          
    REMARK 500   OD2  ASP B    52     O    HOH B   401              1.99            
    REMARK 500   O    LEU C   207     O    HOH C   401              2.02            
    REMARK 500   O    GLY D   217     O    HOH D   401              2.03            
    REMARK 500   O    PRO A    67     O    HOH A   401              2.04            
    REMARK 500   O    HOH A   436     O    HOH A   441              2.06            
    REMARK 500   OD1  ASN B   165     NE2  GLN B   168              2.07            
    REMARK 500   O    GLY C    39     O    HOH C   402              2.08            
    REMARK 500   O    SER A   126     O    HOH A   402              2.08            
    REMARK 500   O    HOH A   406     O    HOH A   436              2.09            
    REMARK 500   O    SER B    94     O    HOH B   402              2.10            
    REMARK 500   O    TRP C   105     O    HOH C   403              2.10            
    REMARK 500   OG1  THR B    35     O    HOH B   403              2.10            
    REMARK 500   O    GLU C    64     O    HOH C   404              2.11            
    REMARK 500   ND1  HIS C    82     O    HOH C   405              2.11            
    REMARK 500   NE2  GLN C   284     O    HOH C   406              2.12            
    REMARK 500   O    ASP B   111     O    HOH B   404              2.13            
    REMARK 500   O    LEU C    59     O    HOH C   407              2.14            
    REMARK 500   SG   CYS B   135     O    HOH B   453              2.17            
    REMARK 500   O    LEU C    79     O    HOH C   408              2.17            
    REMARK 500   OE2  GLU A   159     O    HOH A   403              2.18            
    REMARK 500   O    LEU C   199     O    HOH C   409              2.19            
    REMARK 500   O    VAL B   249     O    HOH B   405              2.19            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND LENGTHS                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,2(A3,1X,A1,I4,A1,1X,A4,3X),1X,F6.3)               
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   RES CSSEQI ATM2   DEVIATION                     
    REMARK 500    TRP D 105   CB    TRP D 105   CG     -0.111                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND ANGLES                                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,3(1X,A4,2X),12X,F5.1)              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   ATM2   ATM3                                     
    REMARK 500    LEU A  28   CB  -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. =  14.0 DEGREES          
    REMARK 500    LEU C  57   CA  -  CB  -  CG  ANGL. DEV. =  13.8 DEGREES          
    REMARK 500    GLN C 124   CA  -  CB  -  CG  ANGL. DEV. =  13.6 DEGREES          
    REMARK 500    TRP D 105   CB  -  CA  -  C   ANGL. DEV. =  12.3 DEGREES          
    REMARK 500    TRP D 105   N   -  CA  -  CB  ANGL. DEV. = -12.1 DEGREES          
    REMARK 500    TRP D 105   CB  -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. = -11.2 DEGREES          
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    PRO B  27       22.69    -69.02                                   
    REMARK 500    GLN B  69     -134.00     53.79                                   
    REMARK 500    ARG B 220     -105.65   -106.72                                   
    REMARK 500    SER B 295      -71.78    -52.35                                   
    REMARK 500    PRO A  27        4.42    -58.97                                   
    REMARK 500    ASN A  61       68.72     60.92                                   
    REMARK 500    GLN A  69     -135.69     47.55                                   
    REMARK 500    THR A 104     -145.40    -67.08                                   
    REMARK 500    SER A 106       81.47      4.66                                   
    REMARK 500    MET A 109        0.83    -69.23                                   
    REMARK 500    ARG A 220     -106.05   -105.68                                   
    REMARK 500    GLN C  69     -132.48     50.82                                   
    REMARK 500    ASN C 103B     -88.57   -139.80                                   
    REMARK 500    TRP C 105      147.52    -26.45                                   
    REMARK 500    ARG C 220     -108.02   -108.81                                   
    REMARK 500    GLN D  69     -131.73     50.31                                   
    REMARK 500    ASN D 103B     -44.10   -145.30                                   
    REMARK 500    ASP D 113      -12.91    -24.10                                   
    REMARK 500    ASP D 173        3.56    -69.21                                   
    REMARK 500    ARG D 220     -109.10   -109.70                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: NON-CIS, NON-TRANS                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING PEPTIDE BONDS DEVIATE SIGNIFICANTLY FROM BOTH          
    REMARK 500 CIS AND TRANS CONFORMATION.  CIS BONDS, IF ANY, ARE LISTED           
    REMARK 500 ON CISPEP RECORDS.  TRANS IS DEFINED AS 180 +/- 30 AND               
    REMARK 500 CIS IS DEFINED AS 0 +/- 30 DEGREES.                                  
    REMARK 500                                 MODEL     OMEGA                      
    REMARK 500 GLN A  103A    ASN A  103B                 146.58                    
    REMARK 500 TRP D  105     SER D  106                 -139.96                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 SOLVENT                                                              
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
    REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
    REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
    REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
    REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
    REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
    REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525  M RES CSSEQI                                                        
    REMARK 525    HOH C 448        DISTANCE =  6.69 ANGSTROMS                       
    DBREF  6DGU B   26   300  UNP    A2RP81   A2RP81_CITFR    28    308             
    DBREF  6DGU A   26   300  UNP    A2RP81   A2RP81_CITFR    28    308             
    DBREF  6DGU C   26   300  UNP    A2RP81   A2RP81_CITFR    28    308             
    DBREF  6DGU D   26   300  UNP    A2RP81   A2RP81_CITFR    28    308             
    SEQRES   1 B  281  SER PRO LEU LEU LYS GLU GLN ILE GLU THR ILE VAL THR          
    SEQRES   2 B  281  GLY LYS LYS ALA THR VAL GLY VAL ALA VAL TRP GLY PRO          
    SEQRES   3 B  281  ASP ASP LEU GLU PRO LEU LEU LEU ASN PRO PHE GLU LYS          
    SEQRES   4 B  281  PHE PRO MET GLN SER VAL PHE LYS LEU HIS LEU ALA MET          
    SEQRES   5 B  281  LEU VAL LEU HIS GLN VAL ASP GLN GLY LYS LEU ASP LEU          
    SEQRES   6 B  281  ASN GLN SER VAL THR VAL ASN ARG ALA ALA VAL LEU GLN          
    SEQRES   7 B  281  ASN THR TRP SER PRO MET MET LYS ASP HIS GLN GLY ASP          
    SEQRES   8 B  281  GLU PHE THR VAL ALA VAL GLN GLN LEU LEU GLN TYR SER          
    SEQRES   9 B  281  VAL SER HIS SER ASP ASN VAL ALA CYS ASP LEU LEU PHE          
    SEQRES  10 B  281  GLU LEU VAL GLY GLY PRO GLN ALA LEU HIS ALA TYR ILE          
    SEQRES  11 B  281  GLN SER LEU GLY VAL LYS GLU ALA ALA VAL VAL ALA ASN          
    SEQRES  12 B  281  GLU ALA GLN MET HIS ALA ASP ASP GLN VAL GLN TYR GLN          
    SEQRES  13 B  281  ASN TRP THR SER MET LYS ALA ALA ALA GLN VAL LEU GLN          
    SEQRES  14 B  281  LYS PHE GLU GLN LYS LYS GLN LEU SER GLU THR SER GLN          
    SEQRES  15 B  281  ALA LEU LEU TRP LYS TRP MET VAL GLU THR THR THR GLY          
    SEQRES  16 B  281  PRO GLN ARG LEU LYS GLY LEU LEU PRO ALA GLY THR ILE          
    SEQRES  17 B  281  VAL ALA HIS LYS THR GLY THR SER GLY VAL ARG ALA GLY          
    SEQRES  18 B  281  LYS THR ALA ALA THR ASN ASP ALA GLY VAL ILE MET LEU          
    SEQRES  19 B  281  PRO ASP GLY ARG PRO LEU LEU VAL ALA VAL PHE VAL LYS          
    SEQRES  20 B  281  ASP SER ALA GLU SER GLU ARG THR ASN GLU ALA ILE ILE          
    SEQRES  21 B  281  ALA GLN VAL ALA GLN ALA ALA TYR GLN PHE GLU LEU LYS          
    SEQRES  22 B  281  LYS LEU SER ALA VAL SER PRO ASP                              
    SEQRES   1 A  281  SER PRO LEU LEU LYS GLU GLN ILE GLU THR ILE VAL THR          
    SEQRES   2 A  281  GLY LYS LYS ALA THR VAL GLY VAL ALA VAL TRP GLY PRO          
    SEQRES   3 A  281  ASP ASP LEU GLU PRO LEU LEU LEU ASN PRO PHE GLU LYS          
    SEQRES   4 A  281  PHE PRO MET GLN SER VAL PHE LYS LEU HIS LEU ALA MET          
    SEQRES   5 A  281  LEU VAL LEU HIS GLN VAL ASP GLN GLY LYS LEU ASP LEU          
    SEQRES   6 A  281  ASN GLN SER VAL THR VAL ASN ARG ALA ALA VAL LEU GLN          
    SEQRES   7 A  281  ASN THR TRP SER PRO MET MET LYS ASP HIS GLN GLY ASP          
    SEQRES   8 A  281  GLU PHE THR VAL ALA VAL GLN GLN LEU LEU GLN TYR SER          
    SEQRES   9 A  281  VAL SER HIS SER ASP ASN VAL ALA CYS ASP LEU LEU PHE          
    SEQRES  10 A  281  GLU LEU VAL GLY GLY PRO GLN ALA LEU HIS ALA TYR ILE          
    SEQRES  11 A  281  GLN SER LEU GLY VAL LYS GLU ALA ALA VAL VAL ALA ASN          
    SEQRES  12 A  281  GLU ALA GLN MET HIS ALA ASP ASP GLN VAL GLN TYR GLN          
    SEQRES  13 A  281  ASN TRP THR SER MET LYS ALA ALA ALA GLN VAL LEU GLN          
    SEQRES  14 A  281  LYS PHE GLU GLN LYS LYS GLN LEU SER GLU THR SER GLN          
    SEQRES  15 A  281  ALA LEU LEU TRP LYS TRP MET VAL GLU THR THR THR GLY          
    SEQRES  16 A  281  PRO GLN ARG LEU LYS GLY LEU LEU PRO ALA GLY THR ILE          
    SEQRES  17 A  281  VAL ALA HIS LYS THR GLY THR SER GLY VAL ARG ALA GLY          
    SEQRES  18 A  281  LYS THR ALA ALA THR ASN ASP ALA GLY VAL ILE MET LEU          
    SEQRES  19 A  281  PRO ASP GLY ARG PRO LEU LEU VAL ALA VAL PHE VAL LYS          
    SEQRES  20 A  281  ASP SER ALA GLU SER GLU ARG THR ASN GLU ALA ILE ILE          
    SEQRES  21 A  281  ALA GLN VAL ALA GLN ALA ALA TYR GLN PHE GLU LEU LYS          
    SEQRES  22 A  281  LYS LEU SER ALA VAL SER PRO ASP                              
    SEQRES   1 C  281  SER PRO LEU LEU LYS GLU GLN ILE GLU THR ILE VAL THR          
    SEQRES   2 C  281  GLY LYS LYS ALA THR VAL GLY VAL ALA VAL TRP GLY PRO          
    SEQRES   3 C  281  ASP ASP LEU GLU PRO LEU LEU LEU ASN PRO PHE GLU LYS          
    SEQRES   4 C  281  PHE PRO MET GLN SER VAL PHE LYS LEU HIS LEU ALA MET          
    SEQRES   5 C  281  LEU VAL LEU HIS GLN VAL ASP GLN GLY LYS LEU ASP LEU          
    SEQRES   6 C  281  ASN GLN SER VAL THR VAL ASN ARG ALA ALA VAL LEU GLN          
    SEQRES   7 C  281  ASN THR TRP SER PRO MET MET LYS ASP HIS GLN GLY ASP          
    SEQRES   8 C  281  GLU PHE THR VAL ALA VAL GLN GLN LEU LEU GLN TYR SER          
    SEQRES   9 C  281  VAL SER HIS SER ASP ASN VAL ALA CYS ASP LEU LEU PHE          
    SEQRES  10 C  281  GLU LEU VAL GLY GLY PRO GLN ALA LEU HIS ALA TYR ILE          
    SEQRES  11 C  281  GLN SER LEU GLY VAL LYS GLU ALA ALA VAL VAL ALA ASN          
    SEQRES  12 C  281  GLU ALA GLN MET HIS ALA ASP ASP GLN VAL GLN TYR GLN          
    SEQRES  13 C  281  ASN TRP THR SER MET LYS ALA ALA ALA GLN VAL LEU GLN          
    SEQRES  14 C  281  LYS PHE GLU GLN LYS LYS GLN LEU SER GLU THR SER GLN          
    SEQRES  15 C  281  ALA LEU LEU TRP LYS TRP MET VAL GLU THR THR THR GLY          
    SEQRES  16 C  281  PRO GLN ARG LEU LYS GLY LEU LEU PRO ALA GLY THR ILE          
    SEQRES  17 C  281  VAL ALA HIS LYS THR GLY THR SER GLY VAL ARG ALA GLY          
    SEQRES  18 C  281  LYS THR ALA ALA THR ASN ASP ALA GLY VAL ILE MET LEU          
    SEQRES  19 C  281  PRO ASP GLY ARG PRO LEU LEU VAL ALA VAL PHE VAL LYS          
    SEQRES  20 C  281  ASP SER ALA GLU SER GLU ARG THR ASN GLU ALA ILE ILE          
    SEQRES  21 C  281  ALA GLN VAL ALA GLN ALA ALA TYR GLN PHE GLU LEU LYS          
    SEQRES  22 C  281  LYS LEU SER ALA VAL SER PRO ASP                              
    SEQRES   1 D  281  SER PRO LEU LEU LYS GLU GLN ILE GLU THR ILE VAL THR          
    SEQRES   2 D  281  GLY LYS LYS ALA THR VAL GLY VAL ALA VAL TRP GLY PRO          
    SEQRES   3 D  281  ASP ASP LEU GLU PRO LEU LEU LEU ASN PRO PHE GLU LYS          
    SEQRES   4 D  281  PHE PRO MET GLN SER VAL PHE LYS LEU HIS LEU ALA MET          
    SEQRES   5 D  281  LEU VAL LEU HIS GLN VAL ASP GLN GLY LYS LEU ASP LEU          
    SEQRES   6 D  281  ASN GLN SER VAL THR VAL ASN ARG ALA ALA VAL LEU GLN          
    SEQRES   7 D  281  ASN THR TRP SER PRO MET MET LYS ASP HIS GLN GLY ASP          
    SEQRES   8 D  281  GLU PHE THR VAL ALA VAL GLN GLN LEU LEU GLN TYR SER          
    SEQRES   9 D  281  VAL SER HIS SER ASP ASN VAL ALA CYS ASP LEU LEU PHE          
    SEQRES  10 D  281  GLU LEU VAL GLY GLY PRO GLN ALA LEU HIS ALA TYR ILE          
    SEQRES  11 D  281  GLN SER LEU GLY VAL LYS GLU ALA ALA VAL VAL ALA ASN          
    SEQRES  12 D  281  GLU ALA GLN MET HIS ALA ASP ASP GLN VAL GLN TYR GLN          
    SEQRES  13 D  281  ASN TRP THR SER MET LYS ALA ALA ALA GLN VAL LEU GLN          
    SEQRES  14 D  281  LYS PHE GLU GLN LYS LYS GLN LEU SER GLU THR SER GLN          
    SEQRES  15 D  281  ALA LEU LEU TRP LYS TRP MET VAL GLU THR THR THR GLY          
    SEQRES  16 D  281  PRO GLN ARG LEU LYS GLY LEU LEU PRO ALA GLY THR ILE          
    SEQRES  17 D  281  VAL ALA HIS LYS THR GLY THR SER GLY VAL ARG ALA GLY          
    SEQRES  18 D  281  LYS THR ALA ALA THR ASN ASP ALA GLY VAL ILE MET LEU          
    SEQRES  19 D  281  PRO ASP GLY ARG PRO LEU LEU VAL ALA VAL PHE VAL LYS          
    SEQRES  20 D  281  ASP SER ALA GLU SER GLU ARG THR ASN GLU ALA ILE ILE          
    SEQRES  21 D  281  ALA GLN VAL ALA GLN ALA ALA TYR GLN PHE GLU LEU LYS          
    SEQRES  22 D  281  LYS LEU SER ALA VAL SER PRO ASP                              
    FORMUL   5  HOH   *174(H2 O)                                                    
    HELIX    1 AA1 LEU B   28  THR B   38  1                                  11    
    HELIX    2 AA2 GLN B   69  VAL B   71  5                                   3    
    HELIX    3 AA3 PHE B   72  GLN B   86  1                                  15    
    HELIX    4 AA4 SER B  106  HIS B  112  1                                   7    
    HELIX    5 AA5 VAL B  119  HIS B  129  1                                  11    
    HELIX    6 AA6 ASP B  131  GLY B  143  1                                  13    
    HELIX    7 AA7 GLY B  144  LEU B  155  1                                  12    
    HELIX    8 AA8 ASN B  165  ASP B  172  1                                   8    
    HELIX    9 AA9 GLN B  174  GLN B  178  5                                   5    
    HELIX   10 AB1 SER B  182  GLN B  195  1                                  14    
    HELIX   11 AB2 SER B  200  GLU B  213  1                                  14    
    HELIX   12 AB3 SER B  271  LYS B  292  1                                  22    
    HELIX   13 AB4 PRO A   27  THR A   38  1                                  12    
    HELIX   14 AB5 VAL A   71  GLN A   86  1                                  16    
    HELIX   15 AB6 PRO A  107  HIS A  112  1                                   6    
    HELIX   16 AB7 VAL A  119  HIS A  129  1                                  11    
    HELIX   17 AB8 ASP A  131  GLY A  143  1                                  13    
    HELIX   18 AB9 GLY A  144  LEU A  155  1                                  12    
    HELIX   19 AC1 ASN A  165  ASP A  172  1                                   8    
    HELIX   20 AC2 VAL A  175  GLN A  178  5                                   4    
    HELIX   21 AC3 SER A  182  GLN A  195  1                                  14    
    HELIX   22 AC4 SER A  200  GLU A  213  1                                  14    
    HELIX   23 AC5 SER A  271  LYS A  293  1                                  23    
    HELIX   24 AC6 PRO C   27  THR C   38  1                                  12    
    HELIX   25 AC7 GLN C   69  VAL C   71  5                                   3    
    HELIX   26 AC8 PHE C   72  GLN C   86  1                                  15    
    HELIX   27 AC9 PRO C  107  HIS C  112  1                                   6    
    HELIX   28 AD1 VAL C  119  SER C  128  1                                  10    
    HELIX   29 AD2 ASP C  131  GLY C  143  1                                  13    
    HELIX   30 AD3 GLY C  143  LEU C  155  1                                  13    
    HELIX   31 AD4 ASN C  165  ASP C  172  1                                   8    
    HELIX   32 AD5 VAL C  175  GLN C  178  5                                   4    
    HELIX   33 AD6 SER C  182  GLN C  195  1                                  14    
    HELIX   34 AD7 SER C  200  GLU C  213  1                                  14    
    HELIX   35 AD8 SER C  271  LYS C  293  1                                  23    
    HELIX   36 AD9 LEU D   29  THR D   38  1                                  10    
    HELIX   37 AE1 VAL D   71  GLN D   86  1                                  16    
    HELIX   38 AE2 SER D  106  ASP D  111  1                                   6    
    HELIX   39 AE3 VAL D  119  SER D  128  1                                  10    
    HELIX   40 AE4 ASP D  131  GLY D  143  1                                  13    
    HELIX   41 AE5 GLY D  143  LEU D  155  1                                  13    
    HELIX   42 AE6 ASN D  165  ASP D  172  1                                   8    
    HELIX   43 AE7 GLN D  174  GLN D  178  5                                   5    
    HELIX   44 AE8 SER D  182  GLN D  195  1                                  14    
    HELIX   45 AE9 SER D  200  GLU D  213  1                                  14    
    HELIX   46 AF1 SER D  271  LYS D  293  1                                  23    
    SHEET    1 AA1 5 LEU B  57  LEU B  60  0                                        
    SHEET    2 AA1 5 THR B  43  TRP B  49 -1  N  VAL B  48   O  LEU B  57           
    SHEET    3 AA1 5 PRO B 258  SER B 268 -1  O  LYS B 266   N  THR B  43           
    SHEET    4 AA1 5 LYS B 240D MET B 251 -1  N  ILE B 250   O  LEU B 259           
    SHEET    5 AA1 5 VAL B 231  THR B 237 -1  N  ALA B 232   O  VAL B 249           
    SHEET    1 AA2 5 LEU B  57  LEU B  60  0                                        
    SHEET    2 AA2 5 THR B  43  TRP B  49 -1  N  VAL B  48   O  LEU B  57           
    SHEET    3 AA2 5 PRO B 258  SER B 268 -1  O  LYS B 266   N  THR B  43           
    SHEET    4 AA2 5 LYS B 240D MET B 251 -1  N  ILE B 250   O  LEU B 259           
    SHEET    5 AA2 5 VAL B 240  ARG B 240A-1  N  ARG B 240A  O  LYS B 240D          
    SHEET    1 AA3 3 PHE B  66  PRO B  67  0                                        
    SHEET    2 AA3 3 TRP B 180  THR B 181 -1  O  THR B 181   N  PHE B  66           
    SHEET    3 AA3 3 ALA B 160  ALA B 161 -1  N  ALA B 161   O  TRP B 180           
    SHEET    1 AA4 2 SER B  94  ASN B  98  0                                        
    SHEET    2 AA4 2 GLU B 114  ALA B 118 -1  O  VAL B 117   N  VAL B  95           
    SHEET    1 AA5 5 LEU A  57  LEU A  60  0                                        
    SHEET    2 AA5 5 THR A  43  TRP A  49 -1  N  VAL A  48   O  LEU A  57           
    SHEET    3 AA5 5 PRO A 258  SER A 268 -1  O  PHE A 264   N  GLY A  45           
    SHEET    4 AA5 5 LYS A 240D MET A 251 -1  N  THR A 241   O  SER A 268           
    SHEET    5 AA5 5 VAL A 231  THR A 237 -1  N  LYS A 234   O  ALA A 247           
    SHEET    1 AA6 5 LEU A  57  LEU A  60  0                                        
    SHEET    2 AA6 5 THR A  43  TRP A  49 -1  N  VAL A  48   O  LEU A  57           
    SHEET    3 AA6 5 PRO A 258  SER A 268 -1  O  PHE A 264   N  GLY A  45           
    SHEET    4 AA6 5 LYS A 240D MET A 251 -1  N  THR A 241   O  SER A 268           
    SHEET    5 AA6 5 VAL A 240  ARG A 240A-1  N  ARG A 240A  O  LYS A 240D          
    SHEET    1 AA7 2 PHE A  66  PRO A  67  0                                        
    SHEET    2 AA7 2 TRP A 180  THR A 181 -1  O  THR A 181   N  PHE A  66           
    SHEET    1 AA8 2 SER A  94  ASN A  98  0                                        
    SHEET    2 AA8 2 GLU A 114  ALA A 118 -1  O  VAL A 117   N  VAL A  95           
    SHEET    1 AA9 5 LEU C  57  LEU C  60  0                                        
    SHEET    2 AA9 5 THR C  43  TRP C  49 -1  N  VAL C  48   O  LEU C  57           
    SHEET    3 AA9 5 PRO C 258  SER C 268 -1  O  LYS C 266   N  THR C  43           
    SHEET    4 AA9 5 LYS C 240D MET C 251 -1  N  THR C 244   O  VAL C 265           
    SHEET    5 AA9 5 VAL C 231  THR C 237 -1  N  GLY C 236   O  ASN C 245           
    SHEET    1 AB1 5 LEU C  57  LEU C  60  0                                        
    SHEET    2 AB1 5 THR C  43  TRP C  49 -1  N  VAL C  48   O  LEU C  57           
    SHEET    3 AB1 5 PRO C 258  SER C 268 -1  O  LYS C 266   N  THR C  43           
    SHEET    4 AB1 5 LYS C 240D MET C 251 -1  N  THR C 244   O  VAL C 265           
    SHEET    5 AB1 5 VAL C 240  ARG C 240A-1  N  ARG C 240A  O  LYS C 240D          
    SHEET    1 AB2 2 PHE C  66  PRO C  67  0                                        
    SHEET    2 AB2 2 TRP C 180  THR C 181 -1  O  THR C 181   N  PHE C  66           
    SHEET    1 AB3 2 SER C  94  ASN C  98  0                                        
    SHEET    2 AB3 2 GLU C 114  ALA C 118 -1  O  PHE C 115   N  VAL C  97           
    SHEET    1 AB4 5 LEU D  57  LEU D  60  0                                        
    SHEET    2 AB4 5 THR D  43  TRP D  49 -1  N  VAL D  48   O  LEU D  57           
    SHEET    3 AB4 5 PRO D 258  SER D 268 -1  O  LYS D 266   N  THR D  43           
    SHEET    4 AB4 5 LYS D 240D MET D 251 -1  N  ALA D 242   O  ASP D 267           
    SHEET    5 AB4 5 VAL D 231  THR D 237 -1  N  GLY D 236   O  ASN D 245           
    SHEET    1 AB5 5 LEU D  57  LEU D  60  0                                        
    SHEET    2 AB5 5 THR D  43  TRP D  49 -1  N  VAL D  48   O  LEU D  57           
    SHEET    3 AB5 5 PRO D 258  SER D 268 -1  O  LYS D 266   N  THR D  43           
    SHEET    4 AB5 5 LYS D 240D MET D 251 -1  N  ALA D 242   O  ASP D 267           
    SHEET    5 AB5 5 VAL D 240  ARG D 240A-1  N  ARG D 240A  O  LYS D 240D          
    SHEET    1 AB6 2 PHE D  66  PRO D  67  0                                        
    SHEET    2 AB6 2 TRP D 180  THR D 181 -1  O  THR D 181   N  PHE D  66           
    SHEET    1 AB7 2 SER D  94  ASN D  98  0                                        
    SHEET    2 AB7 2 GLU D 114  ALA D 118 -1  O  VAL D 117   N  VAL D  95           
    CRYST1   82.370   82.580  174.920  90.00  90.00  90.00 P 21 21 21   16          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.012140  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.012109  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.005717        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb6dgu.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        B

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM     35  CG  LYS B  30      -4.592 -20.543 -61.958  1.00 24.14           C  
      ATOM     36  CD  LYS B  30      -3.542 -21.232 -62.851  1.00 24.10           C  
      ATOM     37  CE  LYS B  30      -3.579 -20.809 -64.310  1.00 24.16           C  
      ATOM     38  NZ  LYS B  30      -2.813 -21.784 -65.124  1.00 23.99           N  
      ATOM   1363  CG  LYS B 197      17.172 -31.996 -46.610  1.00 20.31           C  
      ATOM   1364  CD  LYS B 197      18.011 -33.154 -47.107  1.00 20.92           C  
      ATOM   1365  CE  LYS B 197      18.352 -34.088 -45.966  1.00 21.39           C  
      ATOM   1366  NZ  LYS B 197      19.231 -35.222 -46.366  1.00 21.99           N  
      ATOM   2095  CG  LYS B 292     -12.219 -30.437 -51.043  1.00 23.10           C  
      ATOM   2096  CD  LYS B 292     -13.120 -29.261 -51.463  1.00 22.48           C  
      ATOM   2097  CE  LYS B 292     -13.040 -28.922 -52.962  1.00 22.60           C  
      ATOM   2098  NZ  LYS B 292     -13.755 -29.858 -53.884  1.00 22.86           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00
    167518
    PDB entries from 2020-08-12