?

Promode Elastic


    ダウンロード: 6dgr-results.tgz ヘルプ


    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    ヘッダ

    HEADER    TRANSCRIPTION/TRANSCRIPTION INHIBITOR   18-MAY-18   6DGR              
    TITLE     CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN PPARGAMMA LIGAND BINDING DOMAIN IN COMPLEX 
    TITLE    2 WITH CAY10638                                                        
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: PEROXISOME PROLIFERATOR-ACTIVATED RECEPTOR GAMMA;          
    COMPND   3 CHAIN: A, B;                                                         
    COMPND   4 SYNONYM: PPAR-GAMMA,NUCLEAR RECEPTOR SUBFAMILY 1 GROUP C MEMBER 3;   
    COMPND   5 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 9606;                                                
    SOURCE   5 GENE: PPARG, NR1C3;                                                  
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3);                       
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 469008;                                     
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: BL21(DE3);                                 
    SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE  10 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PET46                                     
    KEYWDS    NUCLEAR RECEPTORS, TZDS, DRUG DESIGN, THERAPEUTIC TARGETS,            
    KEYWDS   2 TRANSCRIPTION, TRANSCRIPTION-TRANSCRIPTION INHIBITOR COMPLEX         
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    J.SHANG,D.J.KOJETIN                                                   
    REVDAT   1   22-MAY-19 6DGR    0                                                
    JRNL        AUTH   J.SHANG,D.J.KOJETIN                                          
    JRNL        TITL   CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN PPARGAMMA LIGAND BINDING DOMAIN   
    JRNL        TITL 2 IN COMPLEX WITH CAY10638                                     
    JRNL        REF    TO BE PUBLISHED                                              
    JRNL        REFN                                                                
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.15 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : PHENIX (1.11.1_2575: ???)                            
    REMARK   3   AUTHORS     : PAUL ADAMS,PAVEL AFONINE,VINCENT CHEN,IAN            
    REMARK   3               : DAVIS,KRESHNA GOPAL,RALF GROSSE-KUNSTLEVE,           
    REMARK   3               : LI-WEI HUNG,ROBERT IMMORMINO,TOM IOERGER,            
    REMARK   3               : AIRLIE MCCOY,ERIK MCKEE,NIGEL MORIARTY,              
    REMARK   3               : REETAL PAI,RANDY READ,JANE RICHARDSON,               
    REMARK   3               : DAVID RICHARDSON,TOD ROMO,JIM SACCHETTINI,           
    REMARK   3               : NICHOLAS SAUTER,JACOB SMITH,LAURENT                  
    REMARK   3               : STORONI,TOM TERWILLIGER,PETER ZWART                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : NULL                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.15                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 50.34                          
    REMARK   3   MIN(FOBS/SIGMA_FOBS)              : 1.310                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 96.4                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 33634                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.219                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.216                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.264                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.950                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 2000                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT (IN BINS).                           
    REMARK   3   BIN  RESOLUTION RANGE  COMPL.    NWORK NFREE   RWORK  RFREE        
    REMARK   3     1 50.3553 -  5.1801    0.99     2412   152  0.1951 0.2325        
    REMARK   3     2  5.1801 -  4.1122    0.98     2324   147  0.1723 0.2204        
    REMARK   3     3  4.1122 -  3.5926    0.99     2339   148  0.1738 0.1990        
    REMARK   3     4  3.5926 -  3.2642    0.99     2308   147  0.1915 0.2243        
    REMARK   3     5  3.2642 -  3.0302    0.98     2299   144  0.2152 0.2893        
    REMARK   3     6  3.0302 -  2.8516    0.99     2312   147  0.2244 0.3012        
    REMARK   3     7  2.8516 -  2.7088    0.98     2302   145  0.2256 0.3040        
    REMARK   3     8  2.7088 -  2.5909    0.94     2183   139  0.2310 0.2759        
    REMARK   3     9  2.5909 -  2.4911    0.96     2220   139  0.2390 0.2964        
    REMARK   3    10  2.4911 -  2.4052    0.97     2237   142  0.2418 0.3338        
    REMARK   3    11  2.4052 -  2.3300    0.95     2222   140  0.2579 0.2826        
    REMARK   3    12  2.3300 -  2.2634    0.92     2157   137  0.2822 0.3474        
    REMARK   3    13  2.2634 -  2.2038    0.93     2158   137  0.3093 0.3618        
    REMARK   3    14  2.2038 -  2.1500    0.93     2161   136  0.3190 0.3313        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED        : NULL                                          
    REMARK   3   SOLVENT RADIUS     : 1.11                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.90                                          
    REMARK   3   K_SOL              : NULL                                          
    REMARK   3   B_SOL              : NULL                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ERROR ESTIMATES.                                                    
    REMARK   3   COORDINATE ERROR (MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED)     : 0.280            
    REMARK   3   PHASE ERROR (DEGREES, MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED) : 26.730           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : NULL                           
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TWINNING INFORMATION.                                               
    REMARK   3   FRACTION: NULL                                                     
    REMARK   3   OPERATOR: NULL                                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                       
    REMARK   3                 RMSD          COUNT                                  
    REMARK   3   BOND      :  0.008           4424                                  
    REMARK   3   ANGLE     :  1.036           5960                                  
    REMARK   3   CHIRALITY :  0.051            690                                  
    REMARK   3   PLANARITY :  0.007            754                                  
    REMARK   3   DIHEDRAL  :  3.704           2726                                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : NULL                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF NCS GROUPS : NULL                                        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 6DGR COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 18-MAY-18.                  
    REMARK 100 THE DEPOSITION ID IS D_1000234574.                                   
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 08-APR-17                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : NULL                               
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : ALS                                
    REMARK 200  BEAMLINE                       : 5.0.2                              
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.97741                            
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : DOUBLE-CRYSTAL, SI(111)            
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : PIXEL                              
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : DECTRIS PILATUS3 S 6M              
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : MOSFLM                             
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : SCALA                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 33678                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.150                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 50.340                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 96.4                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 1.700                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 5.8400                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.15                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.23                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 92.9                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 1.70                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 1.340                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: PHASER                                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: 1PRG                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 47.88                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.36                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 0.8M SODIUM CITRATE, 100MM TRIS, PH      
    REMARK 280  7.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 293K                
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: C 1 2 1                          
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,Y,-Z                                                 
    REMARK 290       3555   X+1/2,Y+1/2,Z                                           
    REMARK 290       4555   -X+1/2,Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   3  1.000000  0.000000  0.000000       46.43050            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       30.30000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   4 -1.000000  0.000000  0.000000       46.43050            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000  1.000000  0.000000       30.30000            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 1930 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 24970 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -1.0 KCAL/MOL                         
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     MET A   181                                                      
    REMARK 465     ALA A   182                                                      
    REMARK 465     HIS A   183                                                      
    REMARK 465     HIS A   184                                                      
    REMARK 465     HIS A   185                                                      
    REMARK 465     HIS A   186                                                      
    REMARK 465     HIS A   187                                                      
    REMARK 465     HIS A   188                                                      
    REMARK 465     VAL A   189                                                      
    REMARK 465     ASP A   190                                                      
    REMARK 465     ASP A   191                                                      
    REMARK 465     ASP A   192                                                      
    REMARK 465     ASP A   193                                                      
    REMARK 465     LYS A   194                                                      
    REMARK 465     MET A   195                                                      
    REMARK 465     GLU A   196                                                      
    REMARK 465     ASN A   197                                                      
    REMARK 465     LEU A   198                                                      
    REMARK 465     TYR A   199                                                      
    REMARK 465     PHE A   200                                                      
    REMARK 465     GLN A   201                                                      
    REMARK 465     GLY A   202                                                      
    REMARK 465     GLN A   203                                                      
    REMARK 465     LEU A   204                                                      
    REMARK 465     ASN A   205                                                      
    REMARK 465     PRO A   206                                                      
    REMARK 465     ILE A   267                                                      
    REMARK 465     THR A   268                                                      
    REMARK 465     PRO A   269                                                      
    REMARK 465     LEU A   270                                                      
    REMARK 465     GLN A   271                                                      
    REMARK 465     GLU A   272                                                      
    REMARK 465     GLN A   273                                                      
    REMARK 465     SER A   274                                                      
    REMARK 465     LYS A   275                                                      
    REMARK 465     TYR A   477                                                      
    REMARK 465     MET B   181                                                      
    REMARK 465     ALA B   182                                                      
    REMARK 465     HIS B   183                                                      
    REMARK 465     HIS B   184                                                      
    REMARK 465     HIS B   185                                                      
    REMARK 465     HIS B   186                                                      
    REMARK 465     HIS B   187                                                      
    REMARK 465     HIS B   188                                                      
    REMARK 465     VAL B   189                                                      
    REMARK 465     ASP B   190                                                      
    REMARK 465     ASP B   191                                                      
    REMARK 465     ASP B   192                                                      
    REMARK 465     ASP B   193                                                      
    REMARK 465     LYS B   194                                                      
    REMARK 465     MET B   195                                                      
    REMARK 465     GLU B   196                                                      
    REMARK 465     ASN B   197                                                      
    REMARK 465     LEU B   198                                                      
    REMARK 465     TYR B   199                                                      
    REMARK 465     PHE B   200                                                      
    REMARK 465     GLN B   201                                                      
    REMARK 465     GLY B   202                                                      
    REMARK 465     GLN B   203                                                      
    REMARK 465     LEU B   204                                                      
    REMARK 465     ASN B   205                                                      
    REMARK 465     PRO B   206                                                      
    REMARK 465     THR B   241                                                      
    REMARK 465     THR B   242                                                      
    REMARK 465     ASP B   243                                                      
    REMARK 465     ILE B   262                                                      
    REMARK 465     LYS B   263                                                      
    REMARK 465     PHE B   264                                                      
    REMARK 465     THR B   268                                                      
    REMARK 465     PRO B   269                                                      
    REMARK 465     LEU B   270                                                      
    REMARK 465     GLN B   271                                                      
    REMARK 465     GLU B   272                                                      
    REMARK 465     GLN B   273                                                      
    REMARK 465     SER B   274                                                      
    REMARK 465     MET B   463                                                      
    REMARK 465     SER B   464                                                      
    REMARK 465     LEU B   465                                                      
    REMARK 465     TYR B   477                                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    LYS A 265       62.51   -156.19                                   
    REMARK 500    ASP A 310      130.53    -39.93                                   
    REMARK 500    LYS A 358     -111.97     40.64                                   
    REMARK 500    PRO A 359      -70.07    -40.87                                   
    REMARK 500    PHE A 360      -17.29    -48.78                                   
    REMARK 500    LEU A 393       55.71    -95.00                                   
    REMARK 500    TYR A 473       41.78    -69.74                                   
    REMARK 500    ASP A 475     -125.00     36.45                                   
    REMARK 500    SER B 208        2.50    -61.82                                   
    REMARK 500    LEU B 237     -144.37    -60.62                                   
    REMARK 500    THR B 238       83.41    -50.37                                   
    REMARK 500    HIS B 266     -166.53    -79.15                                   
    REMARK 500    LYS B 358     -136.59     48.94                                   
    REMARK 500    LYS B 458       34.98    -96.02                                   
    REMARK 500    THR B 459      -61.70   -127.47                                   
    REMARK 500    THR B 461     -148.59   -115.14                                   
    REMARK 500    PRO B 467      -64.04      7.85                                   
    REMARK 500    TYR B 473       64.50   -101.08                                   
    REMARK 500    ASP B 475      -37.51    179.54                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 SOLVENT                                                              
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
    REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
    REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
    REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
    REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
    REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
    REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525  M RES CSSEQI                                                        
    REMARK 525    HOH A 727        DISTANCE =  6.34 ANGSTROMS                       
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue GDY A 501                 
    DBREF  6DGR A  203   477  UNP    P37231   PPARG_HUMAN    231    505             
    DBREF  6DGR B  203   477  UNP    P37231   PPARG_HUMAN    231    505             
    SEQADV 6DGR MET A  181  UNP  P37231              INITIATING METHIONINE          
    SEQADV 6DGR ALA A  182  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR HIS A  183  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR HIS A  184  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR HIS A  185  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR HIS A  186  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR HIS A  187  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR HIS A  188  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR VAL A  189  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR ASP A  190  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR ASP A  191  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR ASP A  192  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR ASP A  193  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR LYS A  194  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR MET A  195  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR GLU A  196  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR ASN A  197  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR LEU A  198  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR TYR A  199  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR PHE A  200  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR GLN A  201  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR GLY A  202  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR MET B  181  UNP  P37231              INITIATING METHIONINE          
    SEQADV 6DGR ALA B  182  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR HIS B  183  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR HIS B  184  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR HIS B  185  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR HIS B  186  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR HIS B  187  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR HIS B  188  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR VAL B  189  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR ASP B  190  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR ASP B  191  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR ASP B  192  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR ASP B  193  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR LYS B  194  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR MET B  195  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR GLU B  196  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR ASN B  197  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR LEU B  198  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR TYR B  199  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR PHE B  200  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR GLN B  201  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGR GLY B  202  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQRES   1 A  297  MET ALA HIS HIS HIS HIS HIS HIS VAL ASP ASP ASP ASP          
    SEQRES   2 A  297  LYS MET GLU ASN LEU TYR PHE GLN GLY GLN LEU ASN PRO          
    SEQRES   3 A  297  GLU SER ALA ASP LEU ARG ALA LEU ALA LYS HIS LEU TYR          
    SEQRES   4 A  297  ASP SER TYR ILE LYS SER PHE PRO LEU THR LYS ALA LYS          
    SEQRES   5 A  297  ALA ARG ALA ILE LEU THR GLY LYS THR THR ASP LYS SER          
    SEQRES   6 A  297  PRO PHE VAL ILE TYR ASP MET ASN SER LEU MET MET GLY          
    SEQRES   7 A  297  GLU ASP LYS ILE LYS PHE LYS HIS ILE THR PRO LEU GLN          
    SEQRES   8 A  297  GLU GLN SER LYS GLU VAL ALA ILE ARG ILE PHE GLN GLY          
    SEQRES   9 A  297  CYS GLN PHE ARG SER VAL GLU ALA VAL GLN GLU ILE THR          
    SEQRES  10 A  297  GLU TYR ALA LYS SER ILE PRO GLY PHE VAL ASN LEU ASP          
    SEQRES  11 A  297  LEU ASN ASP GLN VAL THR LEU LEU LYS TYR GLY VAL HIS          
    SEQRES  12 A  297  GLU ILE ILE TYR THR MET LEU ALA SER LEU MET ASN LYS          
    SEQRES  13 A  297  ASP GLY VAL LEU ILE SER GLU GLY GLN GLY PHE MET THR          
    SEQRES  14 A  297  ARG GLU PHE LEU LYS SER LEU ARG LYS PRO PHE GLY ASP          
    SEQRES  15 A  297  PHE MET GLU PRO LYS PHE GLU PHE ALA VAL LYS PHE ASN          
    SEQRES  16 A  297  ALA LEU GLU LEU ASP ASP SER ASP LEU ALA ILE PHE ILE          
    SEQRES  17 A  297  ALA VAL ILE ILE LEU SER GLY ASP ARG PRO GLY LEU LEU          
    SEQRES  18 A  297  ASN VAL LYS PRO ILE GLU ASP ILE GLN ASP ASN LEU LEU          
    SEQRES  19 A  297  GLN ALA LEU GLU LEU GLN LEU LYS LEU ASN HIS PRO GLU          
    SEQRES  20 A  297  SER SER GLN LEU PHE ALA LYS LEU LEU GLN LYS MET THR          
    SEQRES  21 A  297  ASP LEU ARG GLN ILE VAL THR GLU HIS VAL GLN LEU LEU          
    SEQRES  22 A  297  GLN VAL ILE LYS LYS THR GLU THR ASP MET SER LEU HIS          
    SEQRES  23 A  297  PRO LEU LEU GLN GLU ILE TYR LYS ASP LEU TYR                  
    SEQRES   1 B  297  MET ALA HIS HIS HIS HIS HIS HIS VAL ASP ASP ASP ASP          
    SEQRES   2 B  297  LYS MET GLU ASN LEU TYR PHE GLN GLY GLN LEU ASN PRO          
    SEQRES   3 B  297  GLU SER ALA ASP LEU ARG ALA LEU ALA LYS HIS LEU TYR          
    SEQRES   4 B  297  ASP SER TYR ILE LYS SER PHE PRO LEU THR LYS ALA LYS          
    SEQRES   5 B  297  ALA ARG ALA ILE LEU THR GLY LYS THR THR ASP LYS SER          
    SEQRES   6 B  297  PRO PHE VAL ILE TYR ASP MET ASN SER LEU MET MET GLY          
    SEQRES   7 B  297  GLU ASP LYS ILE LYS PHE LYS HIS ILE THR PRO LEU GLN          
    SEQRES   8 B  297  GLU GLN SER LYS GLU VAL ALA ILE ARG ILE PHE GLN GLY          
    SEQRES   9 B  297  CYS GLN PHE ARG SER VAL GLU ALA VAL GLN GLU ILE THR          
    SEQRES  10 B  297  GLU TYR ALA LYS SER ILE PRO GLY PHE VAL ASN LEU ASP          
    SEQRES  11 B  297  LEU ASN ASP GLN VAL THR LEU LEU LYS TYR GLY VAL HIS          
    SEQRES  12 B  297  GLU ILE ILE TYR THR MET LEU ALA SER LEU MET ASN LYS          
    SEQRES  13 B  297  ASP GLY VAL LEU ILE SER GLU GLY GLN GLY PHE MET THR          
    SEQRES  14 B  297  ARG GLU PHE LEU LYS SER LEU ARG LYS PRO PHE GLY ASP          
    SEQRES  15 B  297  PHE MET GLU PRO LYS PHE GLU PHE ALA VAL LYS PHE ASN          
    SEQRES  16 B  297  ALA LEU GLU LEU ASP ASP SER ASP LEU ALA ILE PHE ILE          
    SEQRES  17 B  297  ALA VAL ILE ILE LEU SER GLY ASP ARG PRO GLY LEU LEU          
    SEQRES  18 B  297  ASN VAL LYS PRO ILE GLU ASP ILE GLN ASP ASN LEU LEU          
    SEQRES  19 B  297  GLN ALA LEU GLU LEU GLN LEU LYS LEU ASN HIS PRO GLU          
    SEQRES  20 B  297  SER SER GLN LEU PHE ALA LYS LEU LEU GLN LYS MET THR          
    SEQRES  21 B  297  ASP LEU ARG GLN ILE VAL THR GLU HIS VAL GLN LEU LEU          
    SEQRES  22 B  297  GLN VAL ILE LYS LYS THR GLU THR ASP MET SER LEU HIS          
    SEQRES  23 B  297  PRO LEU LEU GLN GLU ILE TYR LYS ASP LEU TYR                  
    HET    GDY  A 501      22                                                       
    HETNAM     GDY (5Z)-5-({4-[2-(THIOPHEN-2-YL)                                    
    HETNAM   2 GDY  ETHOXY]PHENYL}METHYLIDENE)-1,3-THIAZOLIDINE-2,4-DIONE           
    FORMUL   3  GDY    C16 H13 N O3 S2                                              
    FORMUL   4  HOH   *226(H2 O)                                                    
    HELIX    1 AA1 GLU A  207  PHE A  226  1                                  20    
    HELIX    2 AA2 THR A  229  GLY A  239  1                                  11    
    HELIX    3 AA3 ASP A  251  ILE A  262  1                                  12    
    HELIX    4 AA4 VAL A  277  ILE A  303  1                                  27    
    HELIX    5 AA5 ASP A  310  ALA A  331  1                                  22    
    HELIX    6 AA6 ARG A  350  SER A  355  1                                   6    
    HELIX    7 AA7 ARG A  357  PHE A  363  5                                   7    
    HELIX    8 AA8 MET A  364  ASN A  375  1                                  12    
    HELIX    9 AA9 ALA A  376  GLU A  378  5                                   3    
    HELIX   10 AB1 ASP A  380  LEU A  393  1                                  14    
    HELIX   11 AB2 ASN A  402  HIS A  425  1                                  24    
    HELIX   12 AB3 GLN A  430  GLU A  460  1                                  31    
    HELIX   13 AB4 HIS A  466  TYR A  473  1                                   8    
    HELIX   14 AB5 SER B  208  PHE B  226  1                                  19    
    HELIX   15 AB6 THR B  229  LEU B  237  1                                   9    
    HELIX   16 AB7 ASP B  251  LYS B  261  1                                  11    
    HELIX   17 AB8 GLU B  276  SER B  302  1                                  27    
    HELIX   18 AB9 ASP B  310  SER B  332  1                                  23    
    HELIX   19 AC1 ARG B  350  SER B  355  1                                   6    
    HELIX   20 AC2 PRO B  359  PHE B  363  5                                   5    
    HELIX   21 AC3 MET B  364  ALA B  376  1                                  13    
    HELIX   22 AC4 ASP B  380  LEU B  393  1                                  14    
    HELIX   23 AC5 ASN B  402  HIS B  425  1                                  24    
    HELIX   24 AC6 GLN B  430  LYS B  458  1                                  29    
    HELIX   25 AC7 PRO B  467  TYR B  473  1                                   7    
    SHEET    1 AA1 4 PHE A 247  ILE A 249  0                                        
    SHEET    2 AA1 4 GLY A 346  THR A 349  1  O  PHE A 347   N  ILE A 249           
    SHEET    3 AA1 4 GLY A 338  ILE A 341 -1  N  VAL A 339   O  MET A 348           
    SHEET    4 AA1 4 MET A 334  ASN A 335 -1  N  ASN A 335   O  GLY A 338           
    SHEET    1 AA2 4 PHE B 247  ILE B 249  0                                        
    SHEET    2 AA2 4 GLY B 346  THR B 349  1  O  PHE B 347   N  ILE B 249           
    SHEET    3 AA2 4 GLY B 338  ILE B 341 -1  N  VAL B 339   O  MET B 348           
    SHEET    4 AA2 4 MET B 334  ASN B 335 -1  N  ASN B 335   O  GLY B 338           
    SITE     1 AC1  8 PHE A 282  CYS A 285  SER A 289  HIS A 323                    
    SITE     2 AC1  8 ILE A 341  MET A 364  HIS A 449  TYR A 473                    
    CRYST1   92.861   60.600  117.660  90.00 103.14  90.00 C 1 2 1       8          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.010769  0.000000  0.002514        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.016502  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.008728        0.00000                         

    振動する分子の3次元画像

    変位ベクトル図 (モードを選択してください。3つまで選択できます。)
    画面表示
    アニメーション (モードを選択してください。1つしか選択できません。)
    画面表示

    変位ベクトルの静止画とGIFアニメーション


    Mode 1

    時間平均および10個の最低振動数モードに対する結果

    原子のゆらぎ:
    時間平均と3つの最低振動数モードに対する結果
    二面角のゆらぎ:
    時間平均と3つの最低振動数モードに対する結果
    原子のゆらぎ二面角のゆらぎ

    原子ゆらぎの相関

    Mode 1
    原子ゆらぎの相関 - Mode 1
    時間平均
    時間平均
    距離マップ
    距離マップ

    計算に関するメモ

    PDB file name : pdb6dgr.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        B

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    446  CG  LYS A 263       6.884  73.598   4.255  1.00 76.73           C  
      ATOM    447  CD  LYS A 263       5.431  73.166   4.359  1.00 72.37           C  
      ATOM    448  CE  LYS A 263       4.502  74.362   4.399  1.00 75.31           C  
      ATOM    449  NZ  LYS A 263       4.660  75.139   5.659  1.00 78.74           N  
      ATOM   1138  CG  LYS A 358      37.601  66.122  11.358  1.00 59.22           C  
      ATOM   1139  CD  LYS A 358      37.984  66.153   9.894  1.00 56.57           C  
      ATOM   1140  CE  LYS A 358      39.473  66.319   9.674  1.00 57.83           C  
      ATOM   1141  NZ  LYS A 358      39.762  67.121   8.462  1.00 65.22           N  
      ATOM   2357  CG  LYS B 240      20.603  23.087  53.582  1.00 81.92           C  
      ATOM   2358  CD  LYS B 240      19.605  22.012  53.958  1.00 79.92           C  
      ATOM   2359  CE  LYS B 240      19.019  22.203  55.341  1.00 76.50           C  
      ATOM   2360  NZ  LYS B 240      17.628  22.712  55.281  1.00 75.25           N  
      ATOM   2537  CG  LYS B 275      53.295  40.946  45.215  1.00111.04           C  
      ATOM   2538  CD  LYS B 275      53.927  40.476  43.922  1.00 99.86           C  
      ATOM   2539  CE  LYS B 275      55.199  41.222  43.579  1.00 92.46           C  
      ATOM   2540  NZ  LYS B 275      56.150  40.367  42.830  1.00 92.19           N  
      ATOM   3024  CG  LYS B 336      20.930  40.924  47.163  1.00 34.38           C  
      ATOM   3025  CD  LYS B 336      19.642  41.349  47.910  1.00 38.96           C  
      ATOM   3026  CE  LYS B 336      18.406  41.194  47.017  1.00 41.54           C  
      ATOM   3027  NZ  LYS B 336      17.130  41.566  47.690  1.00 36.06           N  
      ATOM   3993  CG  LYS B 457      47.229  48.233  29.350  1.00 66.93           C  
      ATOM   3994  CD  LYS B 457      47.276  46.755  29.712  1.00 65.75           C  
      ATOM   3995  CE  LYS B 457      48.217  46.027  28.775  1.00 64.15           C  
      ATOM   3996  NZ  LYS B 457      47.691  44.730  28.299  1.00 66.46           N  
      ATOM   4002  CG  LYS B 458      47.256  53.994  30.607  1.00 68.10           C  
      ATOM   4003  CD  LYS B 458      46.726  55.203  29.953  1.00 62.13           C  
      ATOM   4004  CE  LYS B 458      47.148  55.157  28.503  1.00 60.61           C  
      ATOM   4005  NZ  LYS B 458      46.642  56.332  27.730  1.00 65.20           N  
      ATOM   4113  CG  LYS B 474      46.536  38.023  24.409  1.00 62.78           C  
      ATOM   4114  CD  LYS B 474      46.320  37.088  23.227  1.00 64.68           C  
      ATOM   4115  CE  LYS B 474      44.838  36.888  22.953  1.00 64.41           C  
      ATOM   4116  NZ  LYS B 474      44.543  36.808  21.499  1.00 57.44           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00