?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    TRANSCRIPTION/TRANSCRIPTION INHIBITOR   17-MAY-18   6DGQ              
    TITLE     CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN PPARGAMMA LIGAND BINDING DOMAIN IN COMPLEX 
    TITLE    2 WITH CAY10506                                                        
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: PEROXISOME PROLIFERATOR-ACTIVATED RECEPTOR GAMMA;          
    COMPND   3 CHAIN: A, B;                                                         
    COMPND   4 SYNONYM: PPAR-GAMMA,NUCLEAR RECEPTOR SUBFAMILY 1 GROUP C MEMBER 3;   
    COMPND   5 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 9606;                                                
    SOURCE   5 GENE: PPARG, NR1C3;                                                  
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3);                       
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 469008;                                     
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: BL21(DE3);                                 
    SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE  10 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PET46                                     
    KEYWDS    NUCLEAR RECEPTORS, TZDS, DRUG DESIGN, THERAPEUTIC TARGETS,            
    KEYWDS   2 TRANSCRIPTION, TRANSCRIPTION-TRANSCRIPTION INHIBITOR COMPLEX         
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    J.SHANG,D.J.KOJETIN                                                   
    REVDAT   1   22-MAY-19 6DGQ    0                                                
    JRNL        AUTH   J.SHANG,D.J.KOJETIN                                          
    JRNL        TITL   CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN PPARGAMMA LIGAND BINDING DOMAIN   
    JRNL        TITL 2 IN COMPLEX WITH CAY10506                                     
    JRNL        REF    TO BE PUBLISHED                                              
    JRNL        REFN                                                                
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.45 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : PHENIX (1.11.1_2575: ???)                            
    REMARK   3   AUTHORS     : PAUL ADAMS,PAVEL AFONINE,VINCENT CHEN,IAN            
    REMARK   3               : DAVIS,KRESHNA GOPAL,RALF GROSSE-KUNSTLEVE,           
    REMARK   3               : LI-WEI HUNG,ROBERT IMMORMINO,TOM IOERGER,            
    REMARK   3               : AIRLIE MCCOY,ERIK MCKEE,NIGEL MORIARTY,              
    REMARK   3               : REETAL PAI,RANDY READ,JANE RICHARDSON,               
    REMARK   3               : DAVID RICHARDSON,TOD ROMO,JIM SACCHETTINI,           
    REMARK   3               : NICHOLAS SAUTER,JACOB SMITH,LAURENT                  
    REMARK   3               : STORONI,TOM TERWILLIGER,PETER ZWART                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : NULL                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.45                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 45.48                          
    REMARK   3   MIN(FOBS/SIGMA_FOBS)              : 1.370                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 97.3                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 22237                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.196                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.191                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.247                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 8.990                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 1999                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT (IN BINS).                           
    REMARK   3   BIN  RESOLUTION RANGE  COMPL.    NWORK NFREE   RWORK  RFREE        
    REMARK   3     1 47.7575 -  5.9018    0.98     1510   149  0.1842 0.1721        
    REMARK   3     2  5.9018 -  4.6857    0.98     1483   145  0.1801 0.2563        
    REMARK   3     3  4.6857 -  4.0938    0.98     1472   146  0.1569 0.1991        
    REMARK   3     4  4.0938 -  3.7196    0.98     1436   142  0.1712 0.2198        
    REMARK   3     5  3.7196 -  3.4531    0.97     1441   143  0.1801 0.2526        
    REMARK   3     6  3.4531 -  3.2496    0.97     1447   143  0.1866 0.2498        
    REMARK   3     7  3.2496 -  3.0869    0.97     1438   142  0.2099 0.2821        
    REMARK   3     8  3.0869 -  2.9525    0.97     1443   142  0.2279 0.3324        
    REMARK   3     9  2.9525 -  2.8389    0.97     1428   141  0.2134 0.2702        
    REMARK   3    10  2.8389 -  2.7409    0.97     1420   141  0.2148 0.2932        
    REMARK   3    11  2.7409 -  2.6552    0.97     1450   143  0.2086 0.2866        
    REMARK   3    12  2.6552 -  2.5793    0.97     1410   139  0.2114 0.3307        
    REMARK   3    13  2.5793 -  2.5114    0.97     1421   141  0.2232 0.2661        
    REMARK   3    14  2.5114 -  2.4501    0.97     1439   142  0.2083 0.2580        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED        : NULL                                          
    REMARK   3   SOLVENT RADIUS     : 1.11                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.90                                          
    REMARK   3   K_SOL              : NULL                                          
    REMARK   3   B_SOL              : NULL                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ERROR ESTIMATES.                                                    
    REMARK   3   COORDINATE ERROR (MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED)     : 0.310            
    REMARK   3   PHASE ERROR (DEGREES, MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED) : 24.510           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : NULL                           
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TWINNING INFORMATION.                                               
    REMARK   3   FRACTION: NULL                                                     
    REMARK   3   OPERATOR: NULL                                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                       
    REMARK   3                 RMSD          COUNT                                  
    REMARK   3   BOND      :  0.008           4187                                  
    REMARK   3   ANGLE     :  1.046           5637                                  
    REMARK   3   CHIRALITY :  0.052            653                                  
    REMARK   3   PLANARITY :  0.005            712                                  
    REMARK   3   DIHEDRAL  :  5.572           2590                                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : NULL                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF NCS GROUPS : NULL                                        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 6DGQ COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 18-MAY-18.                  
    REMARK 100 THE DEPOSITION ID IS D_1000234573.                                   
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 16-AUG-17                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : NULL                               
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : ALS                                
    REMARK 200  BEAMLINE                       : 5.0.2                              
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.97741                            
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : DOUBLE-CRYSTAL, SI(111)            
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : PIXEL                              
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : DECTRIS PILATUS3 6M                
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : MOSFLM                             
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : SCALA                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 22240                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.450                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 45.480                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 97.3                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 2.000                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 12.3800                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.45                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.54                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 97.0                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 2.00                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 2.890                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: PHASER                                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: 1PRG                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 50.19                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.47                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 0.8M SODIUM CITRATE, 100MM TRIS, PH      
    REMARK 280  7.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 293K                
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: C 1 2 1                          
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,Y,-Z                                                 
    REMARK 290       3555   X+1/2,Y+1/2,Z                                           
    REMARK 290       4555   -X+1/2,Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   3  1.000000  0.000000  0.000000       46.10000            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       29.74500            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   4 -1.000000  0.000000  0.000000       46.10000            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000  1.000000  0.000000       29.74500            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1, 2                                                    
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: MONOMERIC                  
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 2                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: MONOMERIC                  
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: B                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     GLY A   202                                                      
    REMARK 465     GLN A   203                                                      
    REMARK 465     LEU A   204                                                      
    REMARK 465     ASN A   205                                                      
    REMARK 465     PRO A   206                                                      
    REMARK 465     LYS A   263                                                      
    REMARK 465     PHE A   264                                                      
    REMARK 465     LYS A   265                                                      
    REMARK 465     HIS A   266                                                      
    REMARK 465     ILE A   267                                                      
    REMARK 465     THR A   268                                                      
    REMARK 465     PRO A   269                                                      
    REMARK 465     LEU A   270                                                      
    REMARK 465     GLN A   271                                                      
    REMARK 465     GLU A   272                                                      
    REMARK 465     GLN A   273                                                      
    REMARK 465     SER A   274                                                      
    REMARK 465     ARG A   357                                                      
    REMARK 465     TYR A   477                                                      
    REMARK 465     GLY B   202                                                      
    REMARK 465     GLN B   203                                                      
    REMARK 465     LEU B   204                                                      
    REMARK 465     ASN B   205                                                      
    REMARK 465     PRO B   206                                                      
    REMARK 465     LYS B   263                                                      
    REMARK 465     PHE B   264                                                      
    REMARK 465     LYS B   265                                                      
    REMARK 465     HIS B   266                                                      
    REMARK 465     ILE B   267                                                      
    REMARK 465     THR B   268                                                      
    REMARK 465     PRO B   269                                                      
    REMARK 465     LEU B   270                                                      
    REMARK 465     GLN B   271                                                      
    REMARK 465     GLU B   272                                                      
    REMARK 465     GLN B   273                                                      
    REMARK 465     SER B   274                                                      
    REMARK 465     THR B   461                                                      
    REMARK 465     ASP B   462                                                      
    REMARK 465     MET B   463                                                      
    REMARK 465     SER B   464                                                      
    REMARK 465     LEU B   465                                                      
    REMARK 465     TYR B   477                                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    LYS A 244     -176.20    -69.00                                   
    REMARK 500    ASP A 475      104.64    -51.42                                   
    REMARK 500    SER B 208        1.78    -63.58                                   
    REMARK 500    LEU B 237      -96.84    -64.10                                   
    REMARK 500    LYS B 240      -71.12    -82.72                                   
    REMARK 500    THR B 241       72.83     36.90                                   
    REMARK 500    THR B 242       37.07    -82.92                                   
    REMARK 500    SER B 355        2.42    -68.82                                   
    REMARK 500    ARG B 357     -127.21    -73.35                                   
    REMARK 500    LYS B 358      -86.89    -59.50                                   
    REMARK 500    LYS B 458       34.21    -91.28                                   
    REMARK 500    TYR B 473       76.35   -102.07                                   
    REMARK 500    ASP B 475      -38.92   -171.50                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 SOLVENT                                                              
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
    REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
    REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
    REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
    REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
    REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
    REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525  M RES CSSEQI                                                        
    REMARK 525    HOH B 586        DISTANCE =  6.59 ANGSTROMS                       
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue GBV A 501                 
    DBREF  6DGQ A  203   477  UNP    P37231   PPARG_HUMAN    231    505             
    DBREF  6DGQ B  203   477  UNP    P37231   PPARG_HUMAN    231    505             
    SEQADV 6DGQ GLY A  202  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6DGQ GLY B  202  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQRES   1 A  276  GLY GLN LEU ASN PRO GLU SER ALA ASP LEU ARG ALA LEU          
    SEQRES   2 A  276  ALA LYS HIS LEU TYR ASP SER TYR ILE LYS SER PHE PRO          
    SEQRES   3 A  276  LEU THR LYS ALA LYS ALA ARG ALA ILE LEU THR GLY LYS          
    SEQRES   4 A  276  THR THR ASP LYS SER PRO PHE VAL ILE TYR ASP MET ASN          
    SEQRES   5 A  276  SER LEU MET MET GLY GLU ASP LYS ILE LYS PHE LYS HIS          
    SEQRES   6 A  276  ILE THR PRO LEU GLN GLU GLN SER LYS GLU VAL ALA ILE          
    SEQRES   7 A  276  ARG ILE PHE GLN GLY CYS GLN PHE ARG SER VAL GLU ALA          
    SEQRES   8 A  276  VAL GLN GLU ILE THR GLU TYR ALA LYS SER ILE PRO GLY          
    SEQRES   9 A  276  PHE VAL ASN LEU ASP LEU ASN ASP GLN VAL THR LEU LEU          
    SEQRES  10 A  276  LYS TYR GLY VAL HIS GLU ILE ILE TYR THR MET LEU ALA          
    SEQRES  11 A  276  SER LEU MET ASN LYS ASP GLY VAL LEU ILE SER GLU GLY          
    SEQRES  12 A  276  GLN GLY PHE MET THR ARG GLU PHE LEU LYS SER LEU ARG          
    SEQRES  13 A  276  LYS PRO PHE GLY ASP PHE MET GLU PRO LYS PHE GLU PHE          
    SEQRES  14 A  276  ALA VAL LYS PHE ASN ALA LEU GLU LEU ASP ASP SER ASP          
    SEQRES  15 A  276  LEU ALA ILE PHE ILE ALA VAL ILE ILE LEU SER GLY ASP          
    SEQRES  16 A  276  ARG PRO GLY LEU LEU ASN VAL LYS PRO ILE GLU ASP ILE          
    SEQRES  17 A  276  GLN ASP ASN LEU LEU GLN ALA LEU GLU LEU GLN LEU LYS          
    SEQRES  18 A  276  LEU ASN HIS PRO GLU SER SER GLN LEU PHE ALA LYS LEU          
    SEQRES  19 A  276  LEU GLN LYS MET THR ASP LEU ARG GLN ILE VAL THR GLU          
    SEQRES  20 A  276  HIS VAL GLN LEU LEU GLN VAL ILE LYS LYS THR GLU THR          
    SEQRES  21 A  276  ASP MET SER LEU HIS PRO LEU LEU GLN GLU ILE TYR LYS          
    SEQRES  22 A  276  ASP LEU TYR                                                  
    SEQRES   1 B  276  GLY GLN LEU ASN PRO GLU SER ALA ASP LEU ARG ALA LEU          
    SEQRES   2 B  276  ALA LYS HIS LEU TYR ASP SER TYR ILE LYS SER PHE PRO          
    SEQRES   3 B  276  LEU THR LYS ALA LYS ALA ARG ALA ILE LEU THR GLY LYS          
    SEQRES   4 B  276  THR THR ASP LYS SER PRO PHE VAL ILE TYR ASP MET ASN          
    SEQRES   5 B  276  SER LEU MET MET GLY GLU ASP LYS ILE LYS PHE LYS HIS          
    SEQRES   6 B  276  ILE THR PRO LEU GLN GLU GLN SER LYS GLU VAL ALA ILE          
    SEQRES   7 B  276  ARG ILE PHE GLN GLY CYS GLN PHE ARG SER VAL GLU ALA          
    SEQRES   8 B  276  VAL GLN GLU ILE THR GLU TYR ALA LYS SER ILE PRO GLY          
    SEQRES   9 B  276  PHE VAL ASN LEU ASP LEU ASN ASP GLN VAL THR LEU LEU          
    SEQRES  10 B  276  LYS TYR GLY VAL HIS GLU ILE ILE TYR THR MET LEU ALA          
    SEQRES  11 B  276  SER LEU MET ASN LYS ASP GLY VAL LEU ILE SER GLU GLY          
    SEQRES  12 B  276  GLN GLY PHE MET THR ARG GLU PHE LEU LYS SER LEU ARG          
    SEQRES  13 B  276  LYS PRO PHE GLY ASP PHE MET GLU PRO LYS PHE GLU PHE          
    SEQRES  14 B  276  ALA VAL LYS PHE ASN ALA LEU GLU LEU ASP ASP SER ASP          
    SEQRES  15 B  276  LEU ALA ILE PHE ILE ALA VAL ILE ILE LEU SER GLY ASP          
    SEQRES  16 B  276  ARG PRO GLY LEU LEU ASN VAL LYS PRO ILE GLU ASP ILE          
    SEQRES  17 B  276  GLN ASP ASN LEU LEU GLN ALA LEU GLU LEU GLN LEU LYS          
    SEQRES  18 B  276  LEU ASN HIS PRO GLU SER SER GLN LEU PHE ALA LYS LEU          
    SEQRES  19 B  276  LEU GLN LYS MET THR ASP LEU ARG GLN ILE VAL THR GLU          
    SEQRES  20 B  276  HIS VAL GLN LEU LEU GLN VAL ILE LYS LYS THR GLU THR          
    SEQRES  21 B  276  ASP MET SER LEU HIS PRO LEU LEU GLN GLU ILE TYR LYS          
    SEQRES  22 B  276  ASP LEU TYR                                                  
    HET    GBV  A 501      29                                                       
    HETNAM     GBV N-(2-{4-[(2,4-DIOXO-3,4-DIHYDRO-2H-1LAMBDA~4~,3-                 
    HETNAM   2 GBV  THIAZOL-5-YL)METHYL]PHENOXY}ETHYL)-5-[(3R)-1,2-                 
    HETNAM   3 GBV  DITHIOLAN-3-YL]PENTANAMIDE                                      
    FORMUL   3  GBV    C20 H26 N2 O4 S3                                             
    FORMUL   4  HOH   *185(H2 O)                                                    
    HELIX    1 AA1 GLU A  207  PHE A  226  1                                  20    
    HELIX    2 AA2 THR A  229  THR A  238  1                                  10    
    HELIX    3 AA3 ASP A  251  ILE A  262  1                                  12    
    HELIX    4 AA4 GLU A  276  SER A  302  1                                  27    
    HELIX    5 AA5 GLY A  305  LEU A  309  5                                   5    
    HELIX    6 AA6 ASP A  310  LEU A  333  1                                  24    
    HELIX    7 AA7 SER A  342  GLY A  344  5                                   3    
    HELIX    8 AA8 ARG A  350  SER A  355  1                                   6    
    HELIX    9 AA9 MET A  364  ALA A  376  1                                  13    
    HELIX   10 AB1 ASP A  380  LEU A  393  1                                  14    
    HELIX   11 AB2 ASN A  402  HIS A  425  1                                  24    
    HELIX   12 AB3 GLN A  430  GLU A  460  1                                  31    
    HELIX   13 AB4 HIS A  466  TYR A  473  1                                   8    
    HELIX   14 AB5 SER B  208  PHE B  226  1                                  19    
    HELIX   15 AB6 THR B  229  ALA B  235  1                                   7    
    HELIX   16 AB7 ASP B  251  ILE B  262  1                                  12    
    HELIX   17 AB8 GLU B  276  LYS B  301  1                                  26    
    HELIX   18 AB9 GLY B  305  LEU B  309  5                                   5    
    HELIX   19 AC1 ASP B  310  TYR B  320  1                                  11    
    HELIX   20 AC2 GLY B  321  SER B  332  1                                  12    
    HELIX   21 AC3 ARG B  350  SER B  355  1                                   6    
    HELIX   22 AC4 MET B  364  ALA B  376  1                                  13    
    HELIX   23 AC5 ASP B  380  LEU B  393  1                                  14    
    HELIX   24 AC6 ASN B  402  HIS B  425  1                                  24    
    HELIX   25 AC7 GLN B  430  ILE B  456  1                                  27    
    HELIX   26 AC8 LYS B  457  THR B  459  5                                   3    
    HELIX   27 AC9 PRO B  467  TYR B  473  1                                   7    
    SHEET    1 AA1 4 PHE A 247  ILE A 249  0                                        
    SHEET    2 AA1 4 GLY A 346  THR A 349  1  O  PHE A 347   N  ILE A 249           
    SHEET    3 AA1 4 GLY A 338  ILE A 341 -1  N  VAL A 339   O  MET A 348           
    SHEET    4 AA1 4 MET A 334  ASN A 335 -1  N  ASN A 335   O  GLY A 338           
    SHEET    1 AA2 4 PHE B 247  ILE B 249  0                                        
    SHEET    2 AA2 4 GLY B 346  THR B 349  1  O  PHE B 347   N  ILE B 249           
    SHEET    3 AA2 4 GLY B 338  ILE B 341 -1  N  ILE B 341   O  GLY B 346           
    SHEET    4 AA2 4 MET B 334  ASN B 335 -1  N  ASN B 335   O  GLY B 338           
    SITE     1 AC1 13 PHE A 282  GLY A 284  CYS A 285  SER A 289                    
    SITE     2 AC1 13 HIS A 323  LEU A 330  ILE A 341  MET A 364                    
    SITE     3 AC1 13 HIS A 449  LEU A 453  LEU A 469  TYR A 473                    
    SITE     4 AC1 13 HOH A 671                                                     
    CRYST1   92.200   59.490  116.730  90.00 103.55  90.00 C 1 2 1       8          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.010846  0.000000  0.002614        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.016810  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.008812        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb6dgq.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    294  CG  LYS A 244       3.630  63.195  -4.319  1.00 43.68           C  
      ATOM    295  CD  LYS A 244       2.588  62.287  -4.935  1.00 52.50           C  
      ATOM    296  CE  LYS A 244       2.223  62.678  -6.352  1.00 56.69           C  
      ATOM    297  NZ  LYS A 244       2.609  64.077  -6.652  1.00 42.02           N  
      ATOM   1097  CG  LYS A 358      37.238  65.863  10.481  1.00 45.62           C  
      ATOM   1098  CD  LYS A 358      36.765  65.101   9.295  1.00 45.72           C  
      ATOM   1099  CE  LYS A 358      36.376  66.011   8.160  1.00 50.26           C  
      ATOM   1100  NZ  LYS A 358      35.886  65.264   6.979  1.00 53.63           N  
      ATOM   1223  CG  LYS A 373      21.744  43.751  11.001  1.00 28.67           C  
      ATOM   1224  CD  LYS A 373      22.684  43.521  12.175  1.00 29.20           C  
      ATOM   1225  CE  LYS A 373      24.119  43.306  11.684  1.00 39.55           C  
      ATOM   1226  NZ  LYS A 373      25.109  43.096  12.801  1.00 43.02           N  
      ATOM   1604  CG  LYS A 422       1.681  32.007  16.478  1.00 35.81           C  
      ATOM   1605  CD  LYS A 422       1.274  31.250  17.751  1.00 39.19           C  
      ATOM   1606  CE  LYS A 422       0.899  29.785  17.463  1.00 41.13           C  
      ATOM   1607  NZ  LYS A 422       0.492  29.002  18.685  1.00 32.64           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00
    167518
    PDB entries from 2020-08-12