?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    TOXIN                                   08-AUG-18   6AF3              
    TITLE     TOXIN-ANTITOXIN MODULE FROM STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE                  
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: HIGB TOXIN;                                                
    COMPND   3 CHAIN: A, C, E, G;                                                   
    COMPND   4 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   5 MOL_ID: 2;                                                           
    COMPND   6 MOLECULE: HIGA ANTITOXIN;                                            
    COMPND   7 CHAIN: B, D, F, H;                                                   
    COMPND   8 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE TIGR4;                 
    SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 170187;                                              
    SOURCE   4 STRAIN: TIGR4;                                                       
    SOURCE   5 GENE: HIGB;                                                          
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562;                                        
    SOURCE   8 MOL_ID: 2;                                                           
    SOURCE   9 ORGANISM_SCIENTIFIC: STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE TIGR4;                 
    SOURCE  10 ORGANISM_TAXID: 170187;                                              
    SOURCE  11 STRAIN: TIGR4;                                                       
    SOURCE  12 GENE: HIGA;                                                          
    SOURCE  13 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE  14 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562                                         
    KEYWDS    TOXIN-ANTITOXIN COMPLEX, TOXIN                                        
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    S.M.KANG,D.H.KIM,C.JIN                                                
    REVDAT   1   14-AUG-19 6AF3    0                                                
    JRNL        AUTH   S.M.KANG,D.H.KIM,C.JIN                                       
    JRNL        TITL   TOXIN-ANTITOXIN MODULE FROM STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE         
    JRNL        REF    TO BE PUBLISHED                                              
    JRNL        REFN                                                                
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.80 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : PHENIX 1.9_1692                                      
    REMARK   3   AUTHORS     : PAUL ADAMS,PAVEL AFONINE,VINCENT CHEN,IAN            
    REMARK   3               : DAVIS,KRESHNA GOPAL,RALF GROSSE-KUNSTLEVE,           
    REMARK   3               : LI-WEI HUNG,ROBERT IMMORMINO,TOM IOERGER,            
    REMARK   3               : AIRLIE MCCOY,ERIK MCKEE,NIGEL MORIARTY,              
    REMARK   3               : REETAL PAI,RANDY READ,JANE RICHARDSON,               
    REMARK   3               : DAVID RICHARDSON,TOD ROMO,JIM SACCHETTINI,           
    REMARK   3               : NICHOLAS SAUTER,JACOB SMITH,LAURENT                  
    REMARK   3               : STORONI,TOM TERWILLIGER,PETER ZWART                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : NULL                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.80                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 49.80                          
    REMARK   3   MIN(FOBS/SIGMA_FOBS)              : 1.360                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 99.6                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 41420                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.226                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.220                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.333                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.090                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 2107                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT (IN BINS).                           
    REMARK   3   BIN  RESOLUTION RANGE  COMPL.    NWORK NFREE   RWORK  RFREE        
    REMARK   3     1 49.8026 -  6.9082    0.98     2550   166  0.2176 0.2731        
    REMARK   3     2  6.9082 -  5.4855    1.00     2629   138  0.2742 0.4200        
    REMARK   3     3  5.4855 -  4.7927    1.00     2628   123  0.2073 0.3540        
    REMARK   3     4  4.7927 -  4.3548    1.00     2619   162  0.1750 0.3009        
    REMARK   3     5  4.3548 -  4.0428    1.00     2645   145  0.1790 0.3263        
    REMARK   3     6  4.0428 -  3.8046    1.00     2615   135  0.2015 0.3893        
    REMARK   3     7  3.8046 -  3.6141    1.00     2634   156  0.2165 0.3268        
    REMARK   3     8  3.6141 -  3.4568    1.00     2636   123  0.2218 0.2931        
    REMARK   3     9  3.4568 -  3.3238    1.00     2625   132  0.2449 0.3841        
    REMARK   3    10  3.3238 -  3.2091    1.00     2626   132  0.2449 0.4369        
    REMARK   3    11  3.2091 -  3.1088    1.00     2679   123  0.2505 0.4223        
    REMARK   3    12  3.1088 -  3.0199    1.00     2601   137  0.2675 0.3731        
    REMARK   3    13  3.0199 -  2.9404    1.00     2604   151  0.2683 0.3683        
    REMARK   3    14  2.9404 -  2.8687    1.00     2646   146  0.2601 0.3484        
    REMARK   3    15  2.8687 -  2.8035    0.98     2576   138  0.2891 0.3803        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED        : NULL                                          
    REMARK   3   SOLVENT RADIUS     : 1.11                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.90                                          
    REMARK   3   K_SOL              : NULL                                          
    REMARK   3   B_SOL              : NULL                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ERROR ESTIMATES.                                                    
    REMARK   3   COORDINATE ERROR (MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED)     : 0.520            
    REMARK   3   PHASE ERROR (DEGREES, MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED) : 39.260           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : NULL                           
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TWINNING INFORMATION.                                               
    REMARK   3   FRACTION: NULL                                                     
    REMARK   3   OPERATOR: NULL                                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                       
    REMARK   3                 RMSD          COUNT                                  
    REMARK   3   BOND      :  0.028           6764                                  
    REMARK   3   ANGLE     :  3.126           9067                                  
    REMARK   3   CHIRALITY :  0.122            998                                  
    REMARK   3   PLANARITY :  0.014           1153                                  
    REMARK   3   DIHEDRAL  : 20.460           2663                                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : NULL                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF NCS GROUPS : NULL                                        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 6AF3 COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY PDBJ ON 21-AUG-18.                  
    REMARK 100 THE DEPOSITION ID IS D_1300008655.                                   
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 31-MAY-16                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 293                                
    REMARK 200  PH                             : NULL                               
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : PAL/PLS                            
    REMARK 200  BEAMLINE                       : 5C (4A)                            
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.9794                             
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : ADSC QUANTUM 270                   
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : HKL-2000                           
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : HKL-2000                           
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 41486                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.800                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 50.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 99.9                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 11.00                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 24.8000                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.80                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.85                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : NULL                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : NULL                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: SAD                          
    REMARK 200 SOFTWARE USED: PHENIX                                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: NULL                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 37.15                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 1.96                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 20%(W/V) PEG 1000, 0.1M POTASSIUM        
    REMARK 280  PHOSPHATE MONOBASIC/SODIUM PHOSPHATE DIBASIC, PH 6.2, 0.2M          
    REMARK 280  SODIUM CHLORIDE, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 293K    
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 1 21 1                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,Y+1/2,-Z                                             
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000  1.000000  0.000000       33.51900            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1, 2                                                    
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: TETRAMERIC                        
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: TETRAMERIC                 
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 7620 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 21400 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -40.0 KCAL/MOL                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B, G, H                            
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 2                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: TETRAMERIC                        
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: TETRAMERIC                 
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 8160 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 20810 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -49.0 KCAL/MOL                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: C, D, E, F                            
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     MSE A   -19                                                      
    REMARK 465     GLY A   -18                                                      
    REMARK 465     SER A   -17                                                      
    REMARK 465     SER A   -16                                                      
    REMARK 465     HIS A   -15                                                      
    REMARK 465     HIS A   -14                                                      
    REMARK 465     HIS A   -13                                                      
    REMARK 465     HIS A   -12                                                      
    REMARK 465     HIS A   -11                                                      
    REMARK 465     HIS A   -10                                                      
    REMARK 465     SER A    -9                                                      
    REMARK 465     SER A    -8                                                      
    REMARK 465     GLY A    -7                                                      
    REMARK 465     LEU A    -6                                                      
    REMARK 465     VAL A    -5                                                      
    REMARK 465     PRO A    -4                                                      
    REMARK 465     ARG A    -3                                                      
    REMARK 465     GLY A    -2                                                      
    REMARK 465     SER A    -1                                                      
    REMARK 465     HIS A     0                                                      
    REMARK 465     ARG A   115                                                      
    REMARK 465     GLY A   116                                                      
    REMARK 465     LEU A   117                                                      
    REMARK 465     ASP A   118                                                      
    REMARK 465     ASN A   119                                                      
    REMARK 465     GLU A   120                                                      
    REMARK 465     LYS A   121                                                      
    REMARK 465     MSE B     1                                                      
    REMARK 465     LYS B     2                                                      
    REMARK 465     HIS B    94                                                      
    REMARK 465     GLU B    95                                                      
    REMARK 465     GLN B    96                                                      
    REMARK 465     VAL B    97                                                      
    REMARK 465     MSE C   -19                                                      
    REMARK 465     GLY C   -18                                                      
    REMARK 465     SER C   -17                                                      
    REMARK 465     SER C   -16                                                      
    REMARK 465     HIS C   -15                                                      
    REMARK 465     HIS C   -14                                                      
    REMARK 465     HIS C   -13                                                      
    REMARK 465     HIS C   -12                                                      
    REMARK 465     HIS C   -11                                                      
    REMARK 465     HIS C   -10                                                      
    REMARK 465     SER C    -9                                                      
    REMARK 465     SER C    -8                                                      
    REMARK 465     GLY C    -7                                                      
    REMARK 465     LEU C    -6                                                      
    REMARK 465     VAL C    -5                                                      
    REMARK 465     PRO C    -4                                                      
    REMARK 465     ARG C    -3                                                      
    REMARK 465     GLY C    -2                                                      
    REMARK 465     SER C    -1                                                      
    REMARK 465     HIS C     0                                                      
    REMARK 465     GLU C   114                                                      
    REMARK 465     ARG C   115                                                      
    REMARK 465     GLY C   116                                                      
    REMARK 465     LEU C   117                                                      
    REMARK 465     ASP C   118                                                      
    REMARK 465     ASN C   119                                                      
    REMARK 465     GLU C   120                                                      
    REMARK 465     LYS C   121                                                      
    REMARK 465     MSE D     1                                                      
    REMARK 465     HIS D    94                                                      
    REMARK 465     GLU D    95                                                      
    REMARK 465     GLN D    96                                                      
    REMARK 465     VAL D    97                                                      
    REMARK 465     MSE E   -19                                                      
    REMARK 465     GLY E   -18                                                      
    REMARK 465     SER E   -17                                                      
    REMARK 465     SER E   -16                                                      
    REMARK 465     HIS E   -15                                                      
    REMARK 465     HIS E   -14                                                      
    REMARK 465     HIS E   -13                                                      
    REMARK 465     HIS E   -12                                                      
    REMARK 465     HIS E   -11                                                      
    REMARK 465     HIS E   -10                                                      
    REMARK 465     SER E    -9                                                      
    REMARK 465     SER E    -8                                                      
    REMARK 465     GLY E    -7                                                      
    REMARK 465     LEU E    -6                                                      
    REMARK 465     VAL E    -5                                                      
    REMARK 465     PRO E    -4                                                      
    REMARK 465     ARG E    -3                                                      
    REMARK 465     GLY E    -2                                                      
    REMARK 465     SER E    -1                                                      
    REMARK 465     HIS E     0                                                      
    REMARK 465     LEU E   117                                                      
    REMARK 465     ASP E   118                                                      
    REMARK 465     ASN E   119                                                      
    REMARK 465     GLU E   120                                                      
    REMARK 465     LYS E   121                                                      
    REMARK 465     MSE F     1                                                      
    REMARK 465     LYS F     2                                                      
    REMARK 465     GLU F    93                                                      
    REMARK 465     HIS F    94                                                      
    REMARK 465     GLU F    95                                                      
    REMARK 465     GLN F    96                                                      
    REMARK 465     VAL F    97                                                      
    REMARK 465     MSE G   -19                                                      
    REMARK 465     GLY G   -18                                                      
    REMARK 465     SER G   -17                                                      
    REMARK 465     SER G   -16                                                      
    REMARK 465     HIS G   -15                                                      
    REMARK 465     HIS G   -14                                                      
    REMARK 465     HIS G   -13                                                      
    REMARK 465     HIS G   -12                                                      
    REMARK 465     HIS G   -11                                                      
    REMARK 465     HIS G   -10                                                      
    REMARK 465     SER G    -9                                                      
    REMARK 465     SER G    -8                                                      
    REMARK 465     GLY G    -7                                                      
    REMARK 465     LEU G    -6                                                      
    REMARK 465     VAL G    -5                                                      
    REMARK 465     PRO G    -4                                                      
    REMARK 465     ARG G    -3                                                      
    REMARK 465     GLY G    -2                                                      
    REMARK 465     SER G    -1                                                      
    REMARK 465     HIS G     0                                                      
    REMARK 465     ASP G   118                                                      
    REMARK 465     ASN G   119                                                      
    REMARK 465     GLU G   120                                                      
    REMARK 465     LYS G   121                                                      
    REMARK 465     MSE H     1                                                      
    REMARK 465     LYS H     2                                                      
    REMARK 465     ASN H     3                                                      
    REMARK 465     ASN H     4                                                      
    REMARK 465     ALA H     5                                                      
    REMARK 465     ILE H     6                                                      
    REMARK 465     GLY H     7                                                      
    REMARK 465     HIS H    94                                                      
    REMARK 465     GLU H    95                                                      
    REMARK 465     GLN H    96                                                      
    REMARK 465     VAL H    97                                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.                            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE          
    REMARK 500   O    HOH H   107     O    HOH H   108              1.90            
    REMARK 500   O    VAL C    77     O    HOH C   201              1.98            
    REMARK 500   NE2  HIS G    48     OE2  GLU H    38              1.99            
    REMARK 500   N    MSE C     1     O    HOH C   202              2.03            
    REMARK 500   N    VAL C    85     O    HOH C   201              2.04            
    REMARK 500   NZ   LYS C    92     O    THR C    94              2.08            
    REMARK 500   N    LYS E     8     O    ALA F     5              2.10            
    REMARK 500   NZ   LYS A    10     O    HOH A   201              2.11            
    REMARK 500   NH2  ARG A    21     OE2  GLU B    16              2.13            
    REMARK 500   OD1  ASN F     3     N    ALA F     5              2.13            
    REMARK 500   OH   TYR G    19     NH2  ARG G    71              2.14            
    REMARK 500   O    HOH H   102     O    HOH H   109              2.15            
    REMARK 500   OD1  ASP G    40     OG   SER H    26              2.16            
    REMARK 500   N    LYS D     2     O    HOH D   101              2.17            
    REMARK 500   O    LEU A   112     ND2  ASN B     3              2.17            
    REMARK 500   O    PHE G    17     N    MSE G    20              2.17            
    REMARK 500   O    LYS G   113     N    GLY G   116              2.19            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS THAT ARE RELATED BY CRYSTALLOGRAPHIC             
    REMARK 500 SYMMETRY ARE IN CLOSE CONTACT.  AN ATOM LOCATED WITHIN 0.15          
    REMARK 500 ANGSTROMS OF A SYMMETRY RELATED ATOM IS ASSUMED TO BE ON A           
    REMARK 500 SPECIAL POSITION AND IS, THEREFORE, LISTED IN REMARK 375             
    REMARK 500 INSTEAD OF REMARK 500.  ATOMS WITH NON-BLANK ALTERNATE               
    REMARK 500 LOCATION INDICATORS ARE NOT INCLUDED IN THE CALCULATIONS.            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 DISTANCE CUTOFF:                                                     
    REMARK 500 2.2 ANGSTROMS FOR CONTACTS NOT INVOLVING HYDROGEN ATOMS              
    REMARK 500 1.6 ANGSTROMS FOR CONTACTS INVOLVING HYDROGEN ATOMS                  
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI  SSYMOP   DISTANCE          
    REMARK 500   NZ   LYS D    48     OE2  GLU F    52     2454     1.89            
    REMARK 500   O    HOH A   207     O    HOH G   205     1554     2.08            
    REMARK 500   NH1  ARG A    71     OE1  GLU H    42     2554     2.11            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND LENGTHS                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,2(A3,1X,A1,I4,A1,1X,A4,3X),1X,F6.3)               
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   RES CSSEQI ATM2   DEVIATION                     
    REMARK 500    ASN A  39   CB    ASN A  39   CG      0.140                       
    REMARK 500    GLU B  38   CG    GLU B  38   CD      0.137                       
    REMARK 500    GLU C  22   CG    GLU C  22   CD      0.099                       
    REMARK 500    TYR C  56   CB    TYR C  56   CG     -0.106                       
    REMARK 500    ASN D   9   CB    ASN D   9   CG      0.143                       
    REMARK 500    VAL D  56   CA    VAL D  56   CB     -0.133                       
    REMARK 500    GLU F  21   CG    GLU F  21   CD      0.105                       
    REMARK 500    VAL G  77   CB    VAL G  77   CG1    -0.183                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND ANGLES                                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,3(1X,A4,2X),12X,F5.1)              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   ATM2   ATM3                                     
    REMARK 500    LYS A  26   CD  -  CE  -  NZ  ANGL. DEV. =  13.9 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A  32   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =  -5.8 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A  32   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =   3.6 DEGREES          
    REMARK 500    GLY A  82   N   -  CA  -  C   ANGL. DEV. = -17.3 DEGREES          
    REMARK 500    MSE B  28   CA  -  CB  -  CG  ANGL. DEV. = -25.1 DEGREES          
    REMARK 500    ARG C  32   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =   3.6 DEGREES          
    REMARK 500    LEU C  35   CB  -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. = -12.7 DEGREES          
    REMARK 500    ASP C  40   CB  -  CG  -  OD1 ANGL. DEV. =   5.9 DEGREES          
    REMARK 500    PRO C  69   C   -  N   -  CA  ANGL. DEV. =  -9.4 DEGREES          
    REMARK 500    LEU D  36   CB  -  CG  -  CD1 ANGL. DEV. = -12.7 DEGREES          
    REMARK 500    ARG D  40   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =  -3.4 DEGREES          
    REMARK 500    LEU E  44   CA  -  CB  -  CG  ANGL. DEV. = -14.0 DEGREES          
    REMARK 500    PRO E  98   C   -  N   -  CA  ANGL. DEV. = -15.1 DEGREES          
    REMARK 500    LEU E 109   CA  -  CB  -  CG  ANGL. DEV. = -23.4 DEGREES          
    REMARK 500    LEU E 109   CB  -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. =  10.3 DEGREES          
    REMARK 500    ARG F  29   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =  -3.4 DEGREES          
    REMARK 500    LYS F  49   CD  -  CE  -  NZ  ANGL. DEV. =  18.0 DEGREES          
    REMARK 500    LEU F  73   CB  -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. = -14.4 DEGREES          
    REMARK 500    GLU G  14   CA  -  CB  -  CG  ANGL. DEV. =  15.0 DEGREES          
    REMARK 500    PRO G  15   C   -  N   -  CA  ANGL. DEV. =  14.6 DEGREES          
    REMARK 500    PRO G  15   C   -  N   -  CD  ANGL. DEV. = -13.1 DEGREES          
    REMARK 500    LYS G  37   CD  -  CE  -  NZ  ANGL. DEV. =  33.9 DEGREES          
    REMARK 500    ILE G  38   CB  -  CA  -  C   ANGL. DEV. = -19.2 DEGREES          
    REMARK 500    LEU G  45   CB  -  CG  -  CD1 ANGL. DEV. = -14.2 DEGREES          
    REMARK 500    GLY G  49   N   -  CA  -  C   ANGL. DEV. = -16.4 DEGREES          
    REMARK 500    ILE G  57   N   -  CA  -  C   ANGL. DEV. =  16.4 DEGREES          
    REMARK 500    LEU G  67   CB  -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. = -16.5 DEGREES          
    REMARK 500    ARG G  68   C   -  N   -  CA  ANGL. DEV. =  15.3 DEGREES          
    REMARK 500    ARG G  68   CG  -  CD  -  NE  ANGL. DEV. =  17.4 DEGREES          
    REMARK 500    PRO G  69   C   -  N   -  CA  ANGL. DEV. =  15.9 DEGREES          
    REMARK 500    PRO G  69   C   -  N   -  CD  ANGL. DEV. = -16.0 DEGREES          
    REMARK 500    LEU G  70   CB  -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. =  18.1 DEGREES          
    REMARK 500    ASP G  72   N   -  CA  -  C   ANGL. DEV. =  20.1 DEGREES          
    REMARK 500    ARG G  73   N   -  CA  -  C   ANGL. DEV. =  19.2 DEGREES          
    REMARK 500    LEU G  75   CA  -  CB  -  CG  ANGL. DEV. =  24.1 DEGREES          
    REMARK 500    LEU G  75   CB  -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. = -21.9 DEGREES          
    REMARK 500    VAL G  77   N   -  CA  -  C   ANGL. DEV. =  16.7 DEGREES          
    REMARK 500    LEU G  86   CA  -  CB  -  CG  ANGL. DEV. =  17.3 DEGREES          
    REMARK 500    LEU G  87   CA  -  CB  -  CG  ANGL. DEV. =  24.5 DEGREES          
    REMARK 500    LEU G  87   CB  -  CG  -  CD1 ANGL. DEV. = -11.8 DEGREES          
    REMARK 500    MSE G  91   N   -  CA  -  C   ANGL. DEV. =  21.3 DEGREES          
    REMARK 500    ARG G  93   CA  -  CB  -  CG  ANGL. DEV. =  16.0 DEGREES          
    REMARK 500    PRO G  98   C   -  N   -  CA  ANGL. DEV. =  10.2 DEGREES          
    REMARK 500    ARG G 100   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =  -3.8 DEGREES          
    REMARK 500    LEU G 109   CA  -  CB  -  CG  ANGL. DEV. =  20.5 DEGREES          
    REMARK 500    LEU G 109   CB  -  CG  -  CD2 ANGL. DEV. = -13.1 DEGREES          
    REMARK 500    LYS G 113   CA  -  CB  -  CG  ANGL. DEV. =  14.7 DEGREES          
    REMARK 500    LYS H  68   CD  -  CE  -  NZ  ANGL. DEV. = -17.8 DEGREES          
    REMARK 500    LEU H  77   CA  -  CB  -  CG  ANGL. DEV. =  18.9 DEGREES          
    REMARK 500    LEU H  77   CB  -  CG  -  CD1 ANGL. DEV. = -12.1 DEGREES          
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THIS ENTRY HAS      52 ANGLE DEVIATIONS.                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    SER A  25      -34.99    -39.91                                   
    REMARK 500    LYS A  27     -167.90   -108.15                                   
    REMARK 500    LEU A  60      -82.18   -112.28                                   
    REMARK 500    ALA A  62     -127.06     61.29                                   
    REMARK 500    ARG A  68       53.14   -119.92                                   
    REMARK 500    LEU A  70     -123.57     39.34                                   
    REMARK 500    ASP A  81       66.51     39.72                                   
    REMARK 500    LEU A  87      -61.82    -90.28                                   
    REMARK 500    ASN B   4      -57.47   -143.92                                   
    REMARK 500    GLU B  42      -71.98   -119.50                                   
    REMARK 500    GLU B  65      -66.12    -92.09                                   
    REMARK 500    LEU B  92      -80.40    -57.05                                   
    REMARK 500    LEU C  60      -78.64   -116.47                                   
    REMARK 500    ALA C  62     -105.45     64.77                                   
    REMARK 500    ARG C  68       63.68   -114.32                                   
    REMARK 500    LEU C  70     -124.65     38.68                                   
    REMARK 500    SER C  83      165.87    175.20                                   
    REMARK 500    LEU C  87      -85.72    -89.78                                   
    REMARK 500    ARG C  93      -60.69   -138.13                                   
    REMARK 500    GLU D  65      -65.37    -96.76                                   
    REMARK 500    LYS E  10     -112.67     55.21                                   
    REMARK 500    ASN E  11      -91.87    -59.94                                   
    REMARK 500    LYS E  26       95.39     19.14                                   
    REMARK 500    LYS E  29      -70.47    -96.13                                   
    REMARK 500    SER E  31      -72.84    -48.79                                   
    REMARK 500    PRO E  55       40.77    -88.28                                   
    REMARK 500    LEU E  60      -85.92   -103.72                                   
    REMARK 500    ALA E  62     -141.84     57.67                                   
    REMARK 500    LEU E  70     -112.83     69.26                                   
    REMARK 500    THR E  94      161.92    177.83                                   
    REMARK 500    LYS E  96      -43.56   -137.40                                   
    REMARK 500    ILE E 102      -72.30    -58.25                                   
    REMARK 500    ASP E 111      -90.74    -76.67                                   
    REMARK 500    LEU E 112     -105.48     27.54                                   
    REMARK 500    LYS E 113       -8.06    -56.14                                   
    REMARK 500    ASN F  41      -70.76    -47.00                                   
    REMARK 500    GLU F  65      -77.54   -115.84                                   
    REMARK 500    HIS G   2       69.16     60.57                                   
    REMARK 500    ASP G   9     -162.73   -119.18                                   
    REMARK 500    VAL G  16      -90.51     41.07                                   
    REMARK 500    GLU G  22      -12.61     62.63                                   
    REMARK 500    LYS G  27       87.37     43.31                                   
    REMARK 500    LYS G  37     -111.38     35.19                                   
    REMARK 500    ALA G  52     -141.75     52.95                                   
    REMARK 500    TYR G  56       74.68     63.77                                   
    REMARK 500    LYS G  58     -179.44    -65.88                                   
    REMARK 500    ALA G  62     -138.18     61.20                                   
    REMARK 500    GLU G  66      140.77    147.36                                   
    REMARK 500    LEU G  67     -170.82    142.01                                   
    REMARK 500    PRO G  69     -166.77    -60.04                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THIS ENTRY HAS      67 RAMACHANDRAN OUTLIERS.                        
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: NON-CIS, NON-TRANS                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING PEPTIDE BONDS DEVIATE SIGNIFICANTLY FROM BOTH          
    REMARK 500 CIS AND TRANS CONFORMATION.  CIS BONDS, IF ANY, ARE LISTED           
    REMARK 500 ON CISPEP RECORDS.  TRANS IS DEFINED AS 180 +/- 30 AND               
    REMARK 500 CIS IS DEFINED AS 0 +/- 30 DEGREES.                                  
    REMARK 500                                 MODEL     OMEGA                      
    REMARK 500 ASN A   11     GLY A   12                  -53.09                    
    REMARK 500 GLY A   82     SER A   83                 -144.28                    
    REMARK 500 MSE C   80     ASP C   81                 -144.18                    
    REMARK 500 TYR E    5     PHE E    6                   45.43                    
    REMARK 500 LYS E    8     ASP E    9                 -138.23                    
    REMARK 500 GLY E   12     ASN E   13                 -134.69                    
    REMARK 500 SER E   25     LYS E   26                  131.72                    
    REMARK 500 MSE E   80     ASP E   81                  -32.04                    
    REMARK 500 GLY E   82     SER E   83                 -144.70                    
    REMARK 500 LYS E   96     THR E   97                 -146.02                    
    REMARK 500 ASN F    4     ALA F    5                  148.46                    
    REMARK 500 ASP G   18     TYR G   19                  141.78                    
    REMARK 500 LYS G   26     LYS G   27                  130.48                    
    REMARK 500 LYS G   29     ASP G   30                  138.71                    
    REMARK 500 ASN G   36     LYS G   37                  129.22                    
    REMARK 500 ARG G   51     ALA G   52                  -55.63                    
    REMARK 500 TYR G   56     ILE G   57                   45.93                    
    REMARK 500 LYS G   58     HIS G   59                  145.27                    
    REMARK 500 GLU G   63     ILE G   64                 -122.71                    
    REMARK 500 ILE G   64     TRP G   65                  134.79                    
    REMARK 500 TRP G   65     GLU G   66                  105.94                    
    REMARK 500 GLU G   66     LEU G   67                  128.29                    
    REMARK 500 ARG G   71     ASP G   72                 -103.26                    
    REMARK 500 ARG G   73     ILE G   74                 -140.74                    
    REMARK 500 PHE G   76     VAL G   77                  135.18                    
    REMARK 500 MSE G   80     ASP G   81                 -147.33                    
    REMARK 500 GLY G   82     SER G   83                  127.60                    
    REMARK 500 PHE G   84     VAL G   85                  140.89                    
    REMARK 500 LEU G   86     LEU G   87                 -146.72                    
    REMARK 500 MSE G   91     LYS G   92                 -139.96                    
    REMARK 500 THR G   94     GLN G   95                  -40.55                    
    REMARK 500 LYS G   96     THR G   97                 -128.54                    
    REMARK 500 THR G   97     PRO G   98                 -103.71                    
    REMARK 500 ILE G  102     GLU G  103                  149.04                    
    REMARK 500 LYS G  106     ARG G  107                 -117.04                    
    REMARK 500 SER H   19     LYS H   20                 -144.68                    
    REMARK 500 LYS H   20     GLU H   21                  136.19                    
    REMARK 500 LYS H   68     THR H   69                  149.44                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: MAIN CHAIN PLANARITY                                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE A PSEUDO PLANARITY                       
    REMARK 500 TORSION ANGLE, C(I) - CA(I) - N(I+1) - O(I), GREATER                 
    REMARK 500 10.0 DEGREES. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME;                     
    REMARK 500 C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER;                            
    REMARK 500 I=INSERTION CODE).                                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        ANGLE                                           
    REMARK 500    LEU E  70         10.20                                           
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 SOLVENT                                                              
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
    REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
    REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
    REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
    REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
    REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
    REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525  M RES CSSEQI                                                        
    REMARK 525    HOH B 108        DISTANCE =  6.84 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH E 206        DISTANCE =  6.76 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH E 207        DISTANCE =  7.43 ANGSTROMS                       
    DBREF1 6AF3 A    1   121  UNP                  A0A0H2UQ08_STRPN                 
    DBREF2 6AF3 A     A0A0H2UQ08                          1         121             
    DBREF1 6AF3 B    1    97  UNP                  A0A0H2UQ20_STRPN                 
    DBREF2 6AF3 B     A0A0H2UQ20                          1          97             
    DBREF1 6AF3 C    1   121  UNP                  A0A0H2UQ08_STRPN                 
    DBREF2 6AF3 C     A0A0H2UQ08                          1         121             
    DBREF1 6AF3 D    1    97  UNP                  A0A0H2UQ20_STRPN                 
    DBREF2 6AF3 D     A0A0H2UQ20                          1          97             
    DBREF1 6AF3 E    1   121  UNP                  A0A0H2UQ08_STRPN                 
    DBREF2 6AF3 E     A0A0H2UQ08                          1         121             
    DBREF1 6AF3 F    1    97  UNP                  A0A0H2UQ20_STRPN                 
    DBREF2 6AF3 F     A0A0H2UQ20                          1          97             
    DBREF1 6AF3 G    1   121  UNP                  A0A0H2UQ08_STRPN                 
    DBREF2 6AF3 G     A0A0H2UQ08                          1         121             
    DBREF1 6AF3 H    1    97  UNP                  A0A0H2UQ20_STRPN                 
    DBREF2 6AF3 H     A0A0H2UQ20                          1          97             
    SEQADV 6AF3 MSE A  -19  UNP  A0A0H2UQ0           INITIATING METHIONINE          
    SEQADV 6AF3 GLY A  -18  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 SER A  -17  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 SER A  -16  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS A  -15  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS A  -14  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS A  -13  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS A  -12  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS A  -11  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS A  -10  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 SER A   -9  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 SER A   -8  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 GLY A   -7  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 LEU A   -6  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 VAL A   -5  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 PRO A   -4  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 ARG A   -3  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 GLY A   -2  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 SER A   -1  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS A    0  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 MSE C  -19  UNP  A0A0H2UQ0           INITIATING METHIONINE          
    SEQADV 6AF3 GLY C  -18  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 SER C  -17  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 SER C  -16  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS C  -15  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS C  -14  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS C  -13  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS C  -12  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS C  -11  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS C  -10  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 SER C   -9  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 SER C   -8  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 GLY C   -7  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 LEU C   -6  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 VAL C   -5  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 PRO C   -4  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 ARG C   -3  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 GLY C   -2  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 SER C   -1  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS C    0  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 MSE E  -19  UNP  A0A0H2UQ0           INITIATING METHIONINE          
    SEQADV 6AF3 GLY E  -18  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 SER E  -17  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 SER E  -16  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS E  -15  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS E  -14  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS E  -13  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS E  -12  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS E  -11  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS E  -10  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 SER E   -9  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 SER E   -8  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 GLY E   -7  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 LEU E   -6  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 VAL E   -5  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 PRO E   -4  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 ARG E   -3  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 GLY E   -2  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 SER E   -1  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS E    0  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 MSE G  -19  UNP  A0A0H2UQ0           INITIATING METHIONINE          
    SEQADV 6AF3 GLY G  -18  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 SER G  -17  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 SER G  -16  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS G  -15  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS G  -14  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS G  -13  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS G  -12  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS G  -11  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS G  -10  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 SER G   -9  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 SER G   -8  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 GLY G   -7  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 LEU G   -6  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 VAL G   -5  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 PRO G   -4  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 ARG G   -3  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 GLY G   -2  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 SER G   -1  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 6AF3 HIS G    0  UNP  A0A0H2UQ0           EXPRESSION TAG                 
    SEQRES   1 A  141  MSE GLY SER SER HIS HIS HIS HIS HIS HIS SER SER GLY          
    SEQRES   2 A  141  LEU VAL PRO ARG GLY SER HIS MSE HIS ASN ILE TYR PHE          
    SEQRES   3 A  141  TYR LYS ASP LYS ASN GLY ASN GLU PRO VAL PHE ASP TYR          
    SEQRES   4 A  141  MSE ARG GLU LEU THR SER LYS LYS GLY LYS ASP SER ARG          
    SEQRES   5 A  141  ILE LYS LEU ASN LYS ILE ASN ASP TYR ILE GLU LEU LEU          
    SEQRES   6 A  141  SER GLN HIS GLY THR ARG ALA GLY GLU PRO TYR ILE LYS          
    SEQRES   7 A  141  HIS LEU ASP ALA GLU ILE TRP GLU LEU ARG PRO LEU ARG          
    SEQRES   8 A  141  ASP ARG ILE LEU PHE VAL ALA TRP MSE ASP GLY SER PHE          
    SEQRES   9 A  141  VAL LEU LEU HIS HIS PHE MSE LYS ARG THR GLN LYS THR          
    SEQRES  10 A  141  PRO LYS ARG GLU ILE GLU GLN ALA LYS ARG GLU LEU ALA          
    SEQRES  11 A  141  ASP LEU LYS GLU ARG GLY LEU ASP ASN GLU LYS                  
    SEQRES   1 B   97  MSE LYS ASN ASN ALA ILE GLY SER ASN TRP LYS ASP VAL          
    SEQRES   2 B   97  ARG ALA GLU LEU PHE SER LYS GLU GLU ILE LEU GLU SER          
    SEQRES   3 B   97  ASP MSE ARG VAL ALA ILE MSE SER GLU LEU ILE GLU ALA          
    SEQRES   4 B   97  ARG ASN GLU LYS GLY ILE SER GLN LYS LYS LEU GLU GLU          
    SEQRES   5 B   97  MSE SER GLY VAL SER GLN PRO VAL ILE ALA ARG MSE GLU          
    SEQRES   6 B   97  THR GLY LYS THR SER PRO GLN LEU ASP THR VAL LEU LYS          
    SEQRES   7 B   97  VAL LEU ALA SER LEU GLY LYS THR LEU ALA VAL VAL PRO          
    SEQRES   8 B   97  LEU GLU HIS GLU GLN VAL                                      
    SEQRES   1 C  141  MSE GLY SER SER HIS HIS HIS HIS HIS HIS SER SER GLY          
    SEQRES   2 C  141  LEU VAL PRO ARG GLY SER HIS MSE HIS ASN ILE TYR PHE          
    SEQRES   3 C  141  TYR LYS ASP LYS ASN GLY ASN GLU PRO VAL PHE ASP TYR          
    SEQRES   4 C  141  MSE ARG GLU LEU THR SER LYS LYS GLY LYS ASP SER ARG          
    SEQRES   5 C  141  ILE LYS LEU ASN LYS ILE ASN ASP TYR ILE GLU LEU LEU          
    SEQRES   6 C  141  SER GLN HIS GLY THR ARG ALA GLY GLU PRO TYR ILE LYS          
    SEQRES   7 C  141  HIS LEU ASP ALA GLU ILE TRP GLU LEU ARG PRO LEU ARG          
    SEQRES   8 C  141  ASP ARG ILE LEU PHE VAL ALA TRP MSE ASP GLY SER PHE          
    SEQRES   9 C  141  VAL LEU LEU HIS HIS PHE MSE LYS ARG THR GLN LYS THR          
    SEQRES  10 C  141  PRO LYS ARG GLU ILE GLU GLN ALA LYS ARG GLU LEU ALA          
    SEQRES  11 C  141  ASP LEU LYS GLU ARG GLY LEU ASP ASN GLU LYS                  
    SEQRES   1 D   97  MSE LYS ASN ASN ALA ILE GLY SER ASN TRP LYS ASP VAL          
    SEQRES   2 D   97  ARG ALA GLU LEU PHE SER LYS GLU GLU ILE LEU GLU SER          
    SEQRES   3 D   97  ASP MSE ARG VAL ALA ILE MSE SER GLU LEU ILE GLU ALA          
    SEQRES   4 D   97  ARG ASN GLU LYS GLY ILE SER GLN LYS LYS LEU GLU GLU          
    SEQRES   5 D   97  MSE SER GLY VAL SER GLN PRO VAL ILE ALA ARG MSE GLU          
    SEQRES   6 D   97  THR GLY LYS THR SER PRO GLN LEU ASP THR VAL LEU LYS          
    SEQRES   7 D   97  VAL LEU ALA SER LEU GLY LYS THR LEU ALA VAL VAL PRO          
    SEQRES   8 D   97  LEU GLU HIS GLU GLN VAL                                      
    SEQRES   1 E  141  MSE GLY SER SER HIS HIS HIS HIS HIS HIS SER SER GLY          
    SEQRES   2 E  141  LEU VAL PRO ARG GLY SER HIS MSE HIS ASN ILE TYR PHE          
    SEQRES   3 E  141  TYR LYS ASP LYS ASN GLY ASN GLU PRO VAL PHE ASP TYR          
    SEQRES   4 E  141  MSE ARG GLU LEU THR SER LYS LYS GLY LYS ASP SER ARG          
    SEQRES   5 E  141  ILE LYS LEU ASN LYS ILE ASN ASP TYR ILE GLU LEU LEU          
    SEQRES   6 E  141  SER GLN HIS GLY THR ARG ALA GLY GLU PRO TYR ILE LYS          
    SEQRES   7 E  141  HIS LEU ASP ALA GLU ILE TRP GLU LEU ARG PRO LEU ARG          
    SEQRES   8 E  141  ASP ARG ILE LEU PHE VAL ALA TRP MSE ASP GLY SER PHE          
    SEQRES   9 E  141  VAL LEU LEU HIS HIS PHE MSE LYS ARG THR GLN LYS THR          
    SEQRES  10 E  141  PRO LYS ARG GLU ILE GLU GLN ALA LYS ARG GLU LEU ALA          
    SEQRES  11 E  141  ASP LEU LYS GLU ARG GLY LEU ASP ASN GLU LYS                  
    SEQRES   1 F   97  MSE LYS ASN ASN ALA ILE GLY SER ASN TRP LYS ASP VAL          
    SEQRES   2 F   97  ARG ALA GLU LEU PHE SER LYS GLU GLU ILE LEU GLU SER          
    SEQRES   3 F   97  ASP MSE ARG VAL ALA ILE MSE SER GLU LEU ILE GLU ALA          
    SEQRES   4 F   97  ARG ASN GLU LYS GLY ILE SER GLN LYS LYS LEU GLU GLU          
    SEQRES   5 F   97  MSE SER GLY VAL SER GLN PRO VAL ILE ALA ARG MSE GLU          
    SEQRES   6 F   97  THR GLY LYS THR SER PRO GLN LEU ASP THR VAL LEU LYS          
    SEQRES   7 F   97  VAL LEU ALA SER LEU GLY LYS THR LEU ALA VAL VAL PRO          
    SEQRES   8 F   97  LEU GLU HIS GLU GLN VAL                                      
    SEQRES   1 G  141  MSE GLY SER SER HIS HIS HIS HIS HIS HIS SER SER GLY          
    SEQRES   2 G  141  LEU VAL PRO ARG GLY SER HIS MSE HIS ASN ILE TYR PHE          
    SEQRES   3 G  141  TYR LYS ASP LYS ASN GLY ASN GLU PRO VAL PHE ASP TYR          
    SEQRES   4 G  141  MSE ARG GLU LEU THR SER LYS LYS GLY LYS ASP SER ARG          
    SEQRES   5 G  141  ILE LYS LEU ASN LYS ILE ASN ASP TYR ILE GLU LEU LEU          
    SEQRES   6 G  141  SER GLN HIS GLY THR ARG ALA GLY GLU PRO TYR ILE LYS          
    SEQRES   7 G  141  HIS LEU ASP ALA GLU ILE TRP GLU LEU ARG PRO LEU ARG          
    SEQRES   8 G  141  ASP ARG ILE LEU PHE VAL ALA TRP MSE ASP GLY SER PHE          
    SEQRES   9 G  141  VAL LEU LEU HIS HIS PHE MSE LYS ARG THR GLN LYS THR          
    SEQRES  10 G  141  PRO LYS ARG GLU ILE GLU GLN ALA LYS ARG GLU LEU ALA          
    SEQRES  11 G  141  ASP LEU LYS GLU ARG GLY LEU ASP ASN GLU LYS                  
    SEQRES   1 H   97  MSE LYS ASN ASN ALA ILE GLY SER ASN TRP LYS ASP VAL          
    SEQRES   2 H   97  ARG ALA GLU LEU PHE SER LYS GLU GLU ILE LEU GLU SER          
    SEQRES   3 H   97  ASP MSE ARG VAL ALA ILE MSE SER GLU LEU ILE GLU ALA          
    SEQRES   4 H   97  ARG ASN GLU LYS GLY ILE SER GLN LYS LYS LEU GLU GLU          
    SEQRES   5 H   97  MSE SER GLY VAL SER GLN PRO VAL ILE ALA ARG MSE GLU          
    SEQRES   6 H   97  THR GLY LYS THR SER PRO GLN LEU ASP THR VAL LEU LYS          
    SEQRES   7 H   97  VAL LEU ALA SER LEU GLY LYS THR LEU ALA VAL VAL PRO          
    SEQRES   8 H   97  LEU GLU HIS GLU GLN VAL                                      
    MODRES 6AF3 MSE A    1  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE A   20  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE A   80  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE A   91  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE B   28  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE B   33  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE B   53  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE B   64  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE C    1  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE C   20  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE C   80  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE C   91  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE D   28  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE D   33  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE D   53  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE D   64  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE E    1  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE E   20  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE E   80  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE E   91  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE F   28  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE F   33  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE F   53  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE F   64  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE G    1  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE G   20  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE G   80  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE G   91  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE H   28  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE H   33  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE H   53  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 6AF3 MSE H   64  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    HET    MSE  A   1       8                                                       
    HET    MSE  A  20       8                                                       
    HET    MSE  A  80       8                                                       
    HET    MSE  A  91       8                                                       
    HET    MSE  B  28       8                                                       
    HET    MSE  B  33       8                                                       
    HET    MSE  B  53       8                                                       
    HET    MSE  B  64       8                                                       
    HET    MSE  C   1       8                                                       
    HET    MSE  C  20       8                                                       
    HET    MSE  C  80       8                                                       
    HET    MSE  C  91       8                                                       
    HET    MSE  D  28       8                                                       
    HET    MSE  D  33       8                                                       
    HET    MSE  D  53       8                                                       
    HET    MSE  D  64       8                                                       
    HET    MSE  E   1       8                                                       
    HET    MSE  E  20       8                                                       
    HET    MSE  E  80       8                                                       
    HET    MSE  E  91       8                                                       
    HET    MSE  F  28       8                                                       
    HET    MSE  F  33       8                                                       
    HET    MSE  F  53       8                                                       
    HET    MSE  F  64       8                                                       
    HET    MSE  G   1       8                                                       
    HET    MSE  G  20       8                                                       
    HET    MSE  G  80       8                                                       
    HET    MSE  G  91       8                                                       
    HET    MSE  H  28       8                                                       
    HET    MSE  H  33       8                                                       
    HET    MSE  H  53       8                                                       
    HET    MSE  H  64       8                                                       
    HETNAM     MSE SELENOMETHIONINE                                                 
    FORMUL   1  MSE    32(C5 H11 N O2 SE)                                           
    FORMUL   9  HOH   *61(H2 O)                                                     
    HELIX    1 AA1 GLU A   14  LYS A   26  1                                  13    
    HELIX    2 AA2 GLY A   28  GLY A   49  1                                  22    
    HELIX    3 AA3 THR A   50  GLY A   53  5                                   4    
    HELIX    4 AA4 PRO A   98  LYS A  113  1                                  16    
    HELIX    5 AA5 TRP B   10  PHE B   18  1                                   9    
    HELIX    6 AA6 SER B   19  GLU B   42  1                                  24    
    HELIX    7 AA7 SER B   46  GLY B   55  1                                  10    
    HELIX    8 AA8 SER B   57  THR B   66  1                                  10    
    HELIX    9 AA9 GLN B   72  LEU B   83  1                                  12    
    HELIX   10 AB1 GLU C   14  THR C   24  1                                  11    
    HELIX   11 AB2 GLY C   28  GLY C   49  1                                  22    
    HELIX   12 AB3 THR C   50  GLY C   53  5                                   4    
    HELIX   13 AB4 PRO C   98  ASP C  111  1                                  14    
    HELIX   14 AB5 TRP D   10  PHE D   18  1                                   9    
    HELIX   15 AB6 SER D   19  GLU D   42  1                                  24    
    HELIX   16 AB7 GLN D   47  GLY D   55  1                                   9    
    HELIX   17 AB8 SER D   57  GLY D   67  1                                  11    
    HELIX   18 AB9 GLN D   72  LEU D   83  1                                  12    
    HELIX   19 AC1 PHE E   17  LYS E   26  1                                  10    
    HELIX   20 AC2 LYS E   29  GLY E   49  1                                  21    
    HELIX   21 AC3 THR E   50  GLY E   53  5                                   4    
    HELIX   22 AC4 GLU E  101  LYS E  113  1                                  13    
    HELIX   23 AC5 ASN F    9  PHE F   18  1                                  10    
    HELIX   24 AC6 SER F   19  GLY F   44  1                                  26    
    HELIX   25 AC7 SER F   46  GLY F   55  1                                  10    
    HELIX   26 AC8 SER F   57  ARG F   63  1                                   7    
    HELIX   27 AC9 GLN F   72  SER F   82  1                                  11    
    HELIX   28 AD1 PRO G   15  TYR G   19  5                                   5    
    HELIX   29 AD2 ARG G   32  GLY G   49  1                                  18    
    HELIX   30 AD3 LYS G  113  LEU G  117  5                                   5    
    HELIX   31 AD4 ASN H    9  PHE H   18  1                                  10    
    HELIX   32 AD5 SER H   19  ASN H   41  1                                  23    
    HELIX   33 AD6 GLN H   47  GLY H   55  1                                   9    
    HELIX   34 AD7 SER H   57  THR H   66  1                                  10    
    HELIX   35 AD8 GLN H   72  SER H   82  1                                  11    
    SHEET    1 AA1 6 ILE A  57  ASP A  61  0                                        
    SHEET    2 AA1 6 ILE A  64  LEU A  67 -1  O  ILE A  64   N  ASP A  61           
    SHEET    3 AA1 6 ASP A  72  TRP A  79 -1  O  PHE A  76   N  TRP A  65           
    SHEET    4 AA1 6 SER A  83  MSE A  91 -1  O  LEU A  87   N  LEU A  75           
    SHEET    5 AA1 6 ILE A   4  TYR A   7  1  N  TYR A   7   O  LEU A  86           
    SHEET    6 AA1 6 ILE B   6  ASN B   9 -1  O  GLY B   7   N  PHE A   6           
    SHEET    1 AA2 2 LYS B  85  PRO B  91  0                                        
    SHEET    2 AA2 2 LYS H  85  PRO H  91 -1  O  THR H  86   N  VAL B  90           
    SHEET    1 AA3 6 ILE C  57  ASP C  61  0                                        
    SHEET    2 AA3 6 ILE C  64  LEU C  67 -1  O  GLU C  66   N  LYS C  58           
    SHEET    3 AA3 6 ASP C  72  ALA C  78 -1  O  PHE C  76   N  TRP C  65           
    SHEET    4 AA3 6 SER C  83  MSE C  91 -1  O  PHE C  90   N  ARG C  73           
    SHEET    5 AA3 6 ASN C   3  TYR C   7  1  N  TYR C   5   O  PHE C  84           
    SHEET    6 AA3 6 ILE D   6  ASN D   9 -1  O  GLY D   7   N  PHE C   6           
    SHEET    1 AA4 2 LYS D  85  PRO D  91  0                                        
    SHEET    2 AA4 2 LYS F  85  PRO F  91 -1  O  ALA F  88   N  ALA D  88           
    SHEET    1 AA5 5 TYR E   5  PHE E   6  0                                        
    SHEET    2 AA5 5 VAL E  85  MSE E  91  1  O  LEU E  86   N  TYR E   5           
    SHEET    3 AA5 5 ASP E  72  VAL E  77 -1  N  ARG E  73   O  PHE E  90           
    SHEET    4 AA5 5 ILE E  64  LEU E  67 -1  N  TRP E  65   O  PHE E  76           
    SHEET    5 AA5 5 ILE E  57  ASP E  61 -1  N  LYS E  58   O  GLU E  66           
    LINK         C   MSE A   1                 N   HIS A   2     1555   1555  1.33  
    LINK         C   TYR A  19                 N   MSE A  20     1555   1555  1.32  
    LINK         C   MSE A  20                 N   ARG A  21     1555   1555  1.33  
    LINK         C   TRP A  79                 N   MSE A  80     1555   1555  1.34  
    LINK         C   MSE A  80                 N   ASP A  81     1555   1555  1.33  
    LINK         C   PHE A  90                 N   MSE A  91     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE A  91                 N   LYS A  92     1555   1555  1.34  
    LINK         C   ASP B  27                 N   MSE B  28     1555   1555  1.31  
    LINK         C   MSE B  28                 N   ARG B  29     1555   1555  1.37  
    LINK         C   ILE B  32                 N   MSE B  33     1555   1555  1.34  
    LINK         C   MSE B  33                 N   SER B  34     1555   1555  1.31  
    LINK         C   GLU B  52                 N   MSE B  53     1555   1555  1.30  
    LINK         C   MSE B  53                 N   SER B  54     1555   1555  1.32  
    LINK         C   ARG B  63                 N   MSE B  64     1555   1555  1.32  
    LINK         C   MSE B  64                 N   GLU B  65     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE C   1                 N   HIS C   2     1555   1555  1.33  
    LINK         C   TYR C  19                 N   MSE C  20     1555   1555  1.32  
    LINK         C   MSE C  20                 N   ARG C  21     1555   1555  1.33  
    LINK         C   TRP C  79                 N   MSE C  80     1555   1555  1.34  
    LINK         C   MSE C  80                 N   ASP C  81     1555   1555  1.34  
    LINK         C   PHE C  90                 N   MSE C  91     1555   1555  1.34  
    LINK         C   MSE C  91                 N   LYS C  92     1555   1555  1.35  
    LINK         C   ASP D  27                 N   MSE D  28     1555   1555  1.34  
    LINK         C   MSE D  28                 N   ARG D  29     1555   1555  1.30  
    LINK         C   ILE D  32                 N   MSE D  33     1555   1555  1.32  
    LINK         C   MSE D  33                 N   SER D  34     1555   1555  1.33  
    LINK         C   GLU D  52                 N   MSE D  53     1555   1555  1.28  
    LINK         C   MSE D  53                 N   SER D  54     1555   1555  1.34  
    LINK         C   ARG D  63                 N   MSE D  64     1555   1555  1.31  
    LINK         C   MSE D  64                 N   GLU D  65     1555   1555  1.34  
    LINK         C   MSE E   1                 N   HIS E   2     1555   1555  1.35  
    LINK         C   TYR E  19                 N   MSE E  20     1555   1555  1.31  
    LINK         C   MSE E  20                 N   ARG E  21     1555   1555  1.33  
    LINK         C   TRP E  79                 N   MSE E  80     1555   1555  1.34  
    LINK         C   MSE E  80                 N   ASP E  81     1555   1555  1.34  
    LINK         C   PHE E  90                 N   MSE E  91     1555   1555  1.34  
    LINK         C   MSE E  91                 N   LYS E  92     1555   1555  1.33  
    LINK         C   ASP F  27                 N   MSE F  28     1555   1555  1.34  
    LINK         C   MSE F  28                 N   ARG F  29     1555   1555  1.34  
    LINK         C   ILE F  32                 N   MSE F  33     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE F  33                 N   SER F  34     1555   1555  1.33  
    LINK         C   GLU F  52                 N   MSE F  53     1555   1555  1.36  
    LINK         C   MSE F  53                 N   SER F  54     1555   1555  1.32  
    LINK         C   ARG F  63                 N   MSE F  64     1555   1555  1.32  
    LINK         C   MSE F  64                 N   GLU F  65     1555   1555  1.32  
    LINK         C   MSE G   1                 N   HIS G   2     1555   1555  1.34  
    LINK         C   TYR G  19                 N   MSE G  20     1555   1555  1.35  
    LINK         C   MSE G  20                 N   ARG G  21     1555   1555  1.34  
    LINK         C   TRP G  79                 N   MSE G  80     1555   1555  1.34  
    LINK         C   MSE G  80                 N   ASP G  81     1555   1555  1.33  
    LINK         C   PHE G  90                 N   MSE G  91     1555   1555  1.35  
    LINK         C   MSE G  91                 N   LYS G  92     1555   1555  1.34  
    LINK         C   ASP H  27                 N   MSE H  28     1555   1555  1.31  
    LINK         C   MSE H  28                 N   ARG H  29     1555   1555  1.34  
    LINK         C   ILE H  32                 N   MSE H  33     1555   1555  1.34  
    LINK         C   MSE H  33                 N   SER H  34     1555   1555  1.34  
    LINK         C   GLU H  52                 N   MSE H  53     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE H  53                 N   SER H  54     1555   1555  1.34  
    LINK         C   ARG H  63                 N   MSE H  64     1555   1555  1.32  
    LINK         C   MSE H  64                 N   GLU H  65     1555   1555  1.32  
    CISPEP   1 GLU A   54    PRO A   55          0        -6.46                     
    CISPEP   2 ASP A   81    GLY A   82          0       -19.25                     
    CISPEP   3 ASN C   11    GLY C   12          0       -14.66                     
    CISPEP   4 GLU C   54    PRO C   55          0        12.61                     
    CISPEP   5 ASP C   81    GLY C   82          0       -18.87                     
    CISPEP   6 GLU E   54    PRO E   55          0        -0.31                     
    CISPEP   7 ASP E   81    GLY E   82          0        15.82                     
    CISPEP   8 ASN G   11    GLY G   12          0        14.93                     
    CISPEP   9 ALA G   52    GLY G   53          0       -14.34                     
    CISPEP  10 GLU G   54    PRO G   55          0        22.30                     
    CISPEP  11 ASP G   81    GLY G   82          0        20.04                     
    CRYST1   74.575   67.038   87.717  90.00  94.22  90.00 P 1 21 1      8          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.013409  0.000000  0.000990        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.014917  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.011431        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb6af3.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      HETATM  MSE A

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM     92  CG  LYS A  10      -6.360 -20.985 -81.707  1.00108.09           C  
      ATOM     93  CD  LYS A  10      -7.347 -21.567 -82.666  1.00105.64           C  
      ATOM     94  CE  LYS A  10      -6.608 -22.287 -83.806  1.00110.03           C  
      ATOM     95  NZ  LYS A  10      -5.157 -21.911 -83.941  1.00 98.65           N  
      ATOM    233  CG  LYS A  27      14.681 -10.364 -59.153  1.00110.46           C  
      ATOM    234  CD  LYS A  27      16.159 -10.235 -59.051  1.00105.15           C  
      ATOM    235  CE  LYS A  27      16.752 -10.968 -60.244  1.00109.91           C  
      ATOM    236  NZ  LYS A  27      16.122 -12.331 -60.441  1.00111.07           N  
      ATOM    246  CG  LYS A  29       9.283  -3.114 -53.270  1.00 92.80           C  
      ATOM    247  CD  LYS A  29       9.220  -2.122 -52.150  1.00 98.87           C  
      ATOM    248  CE  LYS A  29       9.210  -0.672 -52.713  1.00108.44           C  
      ATOM    249  NZ  LYS A  29      10.426  -0.300 -53.548  1.00109.11           N  
      ATOM    427  CG  ARG A  51     -23.429 -10.324 -53.475  1.00101.16           C  
      ATOM    428  CD  ARG A  51     -24.612 -11.057 -52.893  1.00109.72           C  
      ATOM    429  NE  ARG A  51     -24.157 -11.889 -51.788  1.00124.27           N  
      ATOM    430  CZ  ARG A  51     -24.765 -12.996 -51.362  1.00130.77           C  
      ATOM    431  NH1 ARG A  51     -25.884 -13.454 -51.958  1.00120.35           N  
      ATOM    432  NH2 ARG A  51     -24.221 -13.647 -50.332  1.00129.46           N  
      ATOM    597  CG  ARG A  71      -3.279   1.582 -60.194  1.00 99.77           C  
      ATOM    598  CD  ARG A  71      -2.467   2.842 -60.015  1.00101.36           C  
      ATOM    599  NE  ARG A  71      -1.053   2.532 -59.952  1.00110.24           N  
      ATOM    600  CZ  ARG A  71      -0.270   2.596 -61.017  1.00110.02           C  
      ATOM    601  NH1 ARG A  71      -0.815   2.977 -62.167  1.00114.65           N  
      ATOM    602  NH2 ARG A  71       1.018   2.289 -60.938  1.00108.14           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00       20.00
        1-5             1.00    5.00       20.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00