?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    TRANSFERASE                             14-JUL-17   5XZV              
    TITLE     CRYSTAL STRUCTURE OF RAD53 1-466 IN COMPLEX WITH AMP-PNP              
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE RAD53;                     
    COMPND   3 CHAIN: A, B;                                                         
    COMPND   4 FRAGMENT: UNP RESIDUES 1-466;                                        
    COMPND   5 SYNONYM: CHEK2 HOMOLOG,SERINE-PROTEIN KINASE 1;                      
    COMPND   6 EC: 2.7.12.1;                                                        
    COMPND   7 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (STRAIN ATCC 204508 /  
    SOURCE   3 S288C);                                                              
    SOURCE   4 ORGANISM_COMMON: BAKER'S YEAST;                                      
    SOURCE   5 ORGANISM_TAXID: 559292;                                              
    SOURCE   6 STRAIN: ATCC 204508 / S288C;                                         
    SOURCE   7 GENE: RAD53, MEC2, SAD1, SPK1, YPL153C, P2588;                       
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562                                         
    KEYWDS    SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE, FHA DOMAIN, CHECKPOINT KINASE,       
    KEYWDS   2 TRANSFERASE                                                          
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    J.H.WENG,M.D.TSAI                                                     
    REVDAT   1   11-OCT-17 5XZV    0                                                
    JRNL        AUTH   E.S.CHEN,J.H.WENG,Y.H.CHEN,S.C.WANG,X.X.LIU,W.C.HUANG,       
    JRNL        AUTH 2 T.MATSUI,Y.KAWANO,J.H.LIAO,L.H.LIM,Y.BESSHO,K.F.HUANG,       
    JRNL        AUTH 3 W.J.WU,M.D.TSAI                                              
    JRNL        TITL   PHOSPHO-PRIMING CONFERS FUNCTIONALLY RELEVANT SPECIFICITIES  
    JRNL        TITL 2 FOR RAD53 KINASE AUTOPHOSPHORYLATION                         
    JRNL        REF    BIOCHEMISTRY                  V.  56  5112 2017              
    JRNL        REFN                   ISSN 1520-4995                               
    JRNL        PMID   28858528                                                     
    JRNL        DOI    10.1021/ACS.BIOCHEM.7B00689                                  
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    3.10 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : PHENIX 1.8.4_1496                                    
    REMARK   3   AUTHORS     : PAUL ADAMS,PAVEL AFONINE,VINCENT CHEN,IAN            
    REMARK   3               : DAVIS,KRESHNA GOPAL,RALF GROSSE-KUNSTLEVE,           
    REMARK   3               : LI-WEI HUNG,ROBERT IMMORMINO,TOM IOERGER,            
    REMARK   3               : AIRLIE MCCOY,ERIK MCKEE,NIGEL MORIARTY,              
    REMARK   3               : REETAL PAI,RANDY READ,JANE RICHARDSON,               
    REMARK   3               : DAVID RICHARDSON,TOD ROMO,JIM SACCHETTINI,           
    REMARK   3               : NICHOLAS SAUTER,JACOB SMITH,LAURENT                  
    REMARK   3               : STORONI,TOM TERWILLIGER,PETER ZWART                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : ML                                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 3.10                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 28.88                          
    REMARK   3   MIN(FOBS/SIGMA_FOBS)              : 1.350                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 86.9                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 17877                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.273                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.272                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.289                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.050                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 902                             
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT (IN BINS).                           
    REMARK   3   BIN  RESOLUTION RANGE  COMPL.    NWORK NFREE   RWORK  RFREE        
    REMARK   3     1 28.8843 -  5.6221    1.00     3405   161  0.2572 0.2552        
    REMARK   3     2  5.6221 -  4.4677    1.00     3258   177  0.2529 0.2679        
    REMARK   3     3  4.4677 -  3.9045    1.00     3231   173  0.2635 0.2709        
    REMARK   3     4  3.9045 -  3.5482    1.00     3240   171  0.2935 0.3349        
    REMARK   3     5  3.5482 -  3.2943    0.78     2486   141  0.3179 0.3448        
    REMARK   3     6  3.2943 -  3.1003    0.43     1355    79  0.3300 0.3744        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED        : FLAT BULK SOLVENT MODEL                       
    REMARK   3   SOLVENT RADIUS     : 1.11                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.90                                          
    REMARK   3   K_SOL              : NULL                                          
    REMARK   3   B_SOL              : NULL                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ERROR ESTIMATES.                                                    
    REMARK   3   COORDINATE ERROR (MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED)     : 0.440            
    REMARK   3   PHASE ERROR (DEGREES, MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED) : 28.810           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 46.30                          
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : NULL                           
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TWINNING INFORMATION.                                               
    REMARK   3   FRACTION: NULL                                                     
    REMARK   3   OPERATOR: NULL                                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                       
    REMARK   3                 RMSD          COUNT                                  
    REMARK   3   BOND      :  0.011           5519                                  
    REMARK   3   ANGLE     :  1.668           7494                                  
    REMARK   3   CHIRALITY :  0.089            906                                  
    REMARK   3   PLANARITY :  0.010            953                                  
    REMARK   3   DIHEDRAL  : 16.391           1888                                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : NULL                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF NCS GROUPS : NULL                                        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 5XZV COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY PDBJ ON 19-JUL-17.                  
    REMARK 100 THE DEPOSITION ID IS D_1300004404.                                   
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 20-JUL-16; 24-JUN-16               
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 110; 100                           
    REMARK 200  PH                             : 6.5                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y; Y                               
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : NSRRC; SPRING-8                    
    REMARK 200  BEAMLINE                       : BL15A1; BL41XU                     
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL; NULL                         
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M; M                               
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.00000; 1.00000                   
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL; NULL                         
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL; NULL                         
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD; PIXEL                         
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : RAYONIX MX300HE; DECTRIS           
    REMARK 200                                   PILATUS3 6M                        
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : HKL-2000                           
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : SCALEPACK                          
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 20517                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 3.100                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 30.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 99.6                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 11.00                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.06400                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 16.3000                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 3.10                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 3.21                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 100.0                              
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 11.10                              
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.84800                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH; SINGLE WAVELENGTH           
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: PHENIX                                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: NULL                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 53.68                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.66                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 100MM CACODYLATE BUFFER, 0.4M NACL,      
    REMARK 280  1.5M (NH4)2SO4, PH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP,              
    REMARK 280  TEMPERATURE 293K                                                    
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 32 2 1                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -Y,X-Y,Z+2/3                                            
    REMARK 290       3555   -X+Y,-X,Z+1/3                                           
    REMARK 290       4555   Y,X,-Z                                                  
    REMARK 290       5555   X-Y,-Y,-Z+1/3                                           
    REMARK 290       6555   -X,-X+Y,-Z+2/3                                          
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       93.86933            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3 -0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000       46.93467            
    REMARK 290   SMTRY1   4 -0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   5  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   5  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   5  0.000000  0.000000 -1.000000       46.93467            
    REMARK 290   SMTRY1   6 -0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   6 -0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   6  0.000000  0.000000 -1.000000       93.86933            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1, 2                                                    
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: MONOMERIC                  
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 0 ANGSTROM**2                             
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 19670 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: 0.0 KCAL/MOL                          
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 2                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: MONOMERIC                  
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 560 ANGSTROM**2                           
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 17880 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: 2.0 KCAL/MOL                          
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: B                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     MET A     1                                                      
    REMARK 465     GLU A     2                                                      
    REMARK 465     ASN A     3                                                      
    REMARK 465     ILE A     4                                                      
    REMARK 465     THR A     5                                                      
    REMARK 465     GLN A     6                                                      
    REMARK 465     PRO A     7                                                      
    REMARK 465     THR A     8                                                      
    REMARK 465     GLN A     9                                                      
    REMARK 465     GLN A    10                                                      
    REMARK 465     SER A    11                                                      
    REMARK 465     THR A    12                                                      
    REMARK 465     GLN A    13                                                      
    REMARK 465     ALA A    14                                                      
    REMARK 465     THR A    15                                                      
    REMARK 465     GLY A    79                                                      
    REMARK 465     ASN A    80                                                      
    REMARK 465     ILE A    81                                                      
    REMARK 465     SER A    82                                                      
    REMARK 465     ARG A    83                                                      
    REMARK 465     LEU A    84                                                      
    REMARK 465     GLY A   135                                                      
    REMARK 465     VAL A   136                                                      
    REMARK 465     GLU A   137                                                      
    REMARK 465     SER A   165                                                      
    REMARK 465     ASN A   166                                                      
    REMARK 465     LEU A   167                                                      
    REMARK 465     LYS A   168                                                      
    REMARK 465     ASN A   169                                                      
    REMARK 465     THR A   170                                                      
    REMARK 465     SER A   171                                                      
    REMARK 465     LYS A   172                                                      
    REMARK 465     ILE A   173                                                      
    REMARK 465     ALA A   174                                                      
    REMARK 465     SER A   175                                                      
    REMARK 465     PRO A   176                                                      
    REMARK 465     GLY A   177                                                      
    REMARK 465     LEU A   178                                                      
    REMARK 465     THR A   179                                                      
    REMARK 465     SER A   180                                                      
    REMARK 465     SER A   181                                                      
    REMARK 465     THR A   182                                                      
    REMARK 465     ALA A   183                                                      
    REMARK 465     SER A   184                                                      
    REMARK 465     SER A   185                                                      
    REMARK 465     MET A   186                                                      
    REMARK 465     VAL A   187                                                      
    REMARK 465     ALA A   188                                                      
    REMARK 465     ASN A   189                                                      
    REMARK 465     VAL A   345                                                      
    REMARK 465     GLN A   346                                                      
    REMARK 465     GLY A   347                                                      
    REMARK 465     ASN A   348                                                      
    REMARK 465     GLY A   349                                                      
    REMARK 465     SER A   350                                                      
    REMARK 465     PHE A   351                                                      
    REMARK 465     MET A   352                                                      
    REMARK 465     LYS A   353                                                      
    REMARK 465     THR A   354                                                      
    REMARK 465     PHE A   355                                                      
    REMARK 465     CYS A   356                                                      
    REMARK 465     GLY A   357                                                      
    REMARK 465     THR A   358                                                      
    REMARK 465     ARG A   368                                                      
    REMARK 465     GLY A   369                                                      
    REMARK 465     LYS A   370                                                      
    REMARK 465     ASP A   371                                                      
    REMARK 465     THR A   372                                                      
    REMARK 465     SER A   373                                                      
    REMARK 465     VAL A   374                                                      
    REMARK 465     SER A   375                                                      
    REMARK 465     PRO A   376                                                      
    REMARK 465     ASP A   377                                                      
    REMARK 465     GLU A   378                                                      
    REMARK 465     TYR A   379                                                      
    REMARK 465     GLU A   380                                                      
    REMARK 465     GLU A   381                                                      
    REMARK 465     ARG A   382                                                      
    REMARK 465     SER A   409                                                      
    REMARK 465     GLY A   410                                                      
    REMARK 465     TYR A   425                                                      
    REMARK 465     HIS A   426                                                      
    REMARK 465     GLU A   427                                                      
    REMARK 465     GLY A   428                                                      
    REMARK 465     PRO A   429                                                      
    REMARK 465     LEU A   447                                                      
    REMARK 465     GLN A   448                                                      
    REMARK 465     VAL A   449                                                      
    REMARK 465     ARG A   454                                                      
    REMARK 465     SER A   455                                                      
    REMARK 465     ILE A   466                                                      
    REMARK 465     VAL A   467                                                      
    REMARK 465     ASP A   468                                                      
    REMARK 465     SER A   469                                                      
    REMARK 465     SER A   470                                                      
    REMARK 465     ASN A   471                                                      
    REMARK 465     MET B     1                                                      
    REMARK 465     GLU B     2                                                      
    REMARK 465     ASN B     3                                                      
    REMARK 465     ILE B     4                                                      
    REMARK 465     THR B     5                                                      
    REMARK 465     GLN B     6                                                      
    REMARK 465     PRO B     7                                                      
    REMARK 465     THR B     8                                                      
    REMARK 465     GLN B     9                                                      
    REMARK 465     GLN B    10                                                      
    REMARK 465     SER B    11                                                      
    REMARK 465     THR B    12                                                      
    REMARK 465     GLN B    13                                                      
    REMARK 465     ALA B    14                                                      
    REMARK 465     THR B    15                                                      
    REMARK 465     GLN B    16                                                      
    REMARK 465     ARG B    17                                                      
    REMARK 465     PHE B    18                                                      
    REMARK 465     LEU B    19                                                      
    REMARK 465     ILE B    20                                                      
    REMARK 465     GLU B    21                                                      
    REMARK 465     LYS B    22                                                      
    REMARK 465     PHE B    23                                                      
    REMARK 465     SER B    24                                                      
    REMARK 465     GLN B    25                                                      
    REMARK 465     GLU B    26                                                      
    REMARK 465     GLN B    27                                                      
    REMARK 465     ILE B    28                                                      
    REMARK 465     GLY B    29                                                      
    REMARK 465     GLU B    30                                                      
    REMARK 465     ASN B    31                                                      
    REMARK 465     GLY B   135                                                      
    REMARK 465     VAL B   136                                                      
    REMARK 465     GLU B   137                                                      
    REMARK 465     SER B   138                                                      
    REMARK 465     ASP B   139                                                      
    REMARK 465     ASN B   158                                                      
    REMARK 465     LYS B   159                                                      
    REMARK 465     VAL B   160                                                      
    REMARK 465     ASP B   161                                                      
    REMARK 465     ARG B   162                                                      
    REMARK 465     ILE B   163                                                      
    REMARK 465     ARG B   164                                                      
    REMARK 465     SER B   165                                                      
    REMARK 465     ASN B   166                                                      
    REMARK 465     LEU B   167                                                      
    REMARK 465     LYS B   168                                                      
    REMARK 465     ASN B   169                                                      
    REMARK 465     THR B   170                                                      
    REMARK 465     SER B   171                                                      
    REMARK 465     LYS B   172                                                      
    REMARK 465     ILE B   173                                                      
    REMARK 465     ALA B   174                                                      
    REMARK 465     SER B   175                                                      
    REMARK 465     PRO B   176                                                      
    REMARK 465     GLY B   177                                                      
    REMARK 465     LEU B   178                                                      
    REMARK 465     THR B   179                                                      
    REMARK 465     SER B   180                                                      
    REMARK 465     SER B   181                                                      
    REMARK 465     THR B   182                                                      
    REMARK 465     ALA B   183                                                      
    REMARK 465     SER B   184                                                      
    REMARK 465     SER B   185                                                      
    REMARK 465     MET B   186                                                      
    REMARK 465     VAL B   187                                                      
    REMARK 465     ALA B   188                                                      
    REMARK 465     VAL B   234                                                      
    REMARK 465     ILE B   235                                                      
    REMARK 465     GLY B   236                                                      
    REMARK 465     ASN B   237                                                      
    REMARK 465     ALA B   343                                                      
    REMARK 465     LYS B   344                                                      
    REMARK 465     VAL B   345                                                      
    REMARK 465     GLN B   346                                                      
    REMARK 465     GLY B   347                                                      
    REMARK 465     ASN B   348                                                      
    REMARK 465     GLY B   349                                                      
    REMARK 465     SER B   350                                                      
    REMARK 465     PHE B   351                                                      
    REMARK 465     MET B   352                                                      
    REMARK 465     LYS B   353                                                      
    REMARK 465     GLY B   369                                                      
    REMARK 465     LYS B   370                                                      
    REMARK 465     ASP B   371                                                      
    REMARK 465     THR B   372                                                      
    REMARK 465     SER B   373                                                      
    REMARK 465     VAL B   374                                                      
    REMARK 465     SER B   375                                                      
    REMARK 465     PRO B   376                                                      
    REMARK 465     ASP B   377                                                      
    REMARK 465     GLU B   378                                                      
    REMARK 465     TYR B   379                                                      
    REMARK 465     GLU B   380                                                      
    REMARK 465     GLU B   381                                                      
    REMARK 465     ARG B   382                                                      
    REMARK 465     ASP B   468                                                      
    REMARK 465     SER B   469                                                      
    REMARK 465     SER B   470                                                      
    REMARK 465     ASN B   471                                                      
    REMARK 470                                                                      
    REMARK 470 MISSING ATOM                                                         
    REMARK 470 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE MISSING ATOMS (M=MODEL NUMBER;           
    REMARK 470 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER;          
    REMARK 470 I=INSERTION CODE):                                                   
    REMARK 470   M RES CSSEQI  ATOMS                                                
    REMARK 470     GLN A  16    CG   CD   OE1  NE2                                  
    REMARK 470     ARG A  17    CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                        
    REMARK 470     PHE A  18    CG   CD1  CD2  CE1  CE2  CZ                         
    REMARK 470     ILE A  20    CG1  CG2  CD1                                       
    REMARK 470     GLU A  21    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     LYS A  22    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     PHE A  23    CG   CD1  CD2  CE1  CE2  CZ                         
    REMARK 470     GLU A  26    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     LYS A  57    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     ARG A  70    CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                        
    REMARK 470     LYS A  87    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     THR A 106    OG1  CG2                                            
    REMARK 470     ASN A 107    CG   OD1  ND2                                       
    REMARK 470     LYS A 115    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     GLU A 117    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     LYS A 118    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     GLN A 153    CG   CD   OE1  NE2                                  
    REMARK 470     GLN A 157    CG   CD   OE1  NE2                                  
    REMARK 470     LYS A 159    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     VAL A 160    CG1  CG2                                            
    REMARK 470     ASP A 161    CG   OD1  OD2                                       
    REMARK 470     ARG A 162    CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                        
    REMARK 470     ARG A 164    CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                        
    REMARK 470     LYS A 190    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     LYS A 195    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     GLU A 202    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     PHE A 284    CG   CD1  CD2  CE1  CE2  CZ                         
    REMARK 470     HIS A 288    CG   ND1  CD2  CE1  NE2                             
    REMARK 470     GLU A 293    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     ASP A 294    CG   OD1  OD2                                       
    REMARK 470     ARG A 297    CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                        
    REMARK 470     GLU A 298    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     LYS A 308    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     ARG A 318    CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                        
    REMARK 470     GLN A 329    CG   CD   OE1  NE2                                  
    REMARK 470     ASP A 331    CG   OD1  OD2                                       
    REMARK 470     VAL A 333    CG1  CG2                                            
    REMARK 470     LEU A 342    CG   CD1  CD2                                       
    REMARK 470     LYS A 344    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     LEU A 359    CG   CD1  CD2                                       
    REMARK 470     GLU A 365    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     VAL A 366    CG1  CG2                                            
    REMARK 470     ILE A 367    CG1  CG2  CD1                                       
    REMARK 470     ASN A 383    CG   OD1  ND2                                       
    REMARK 470     GLU A 384    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     TYR A 385    CG   CD1  CD2  CE1  CE2  CZ   OH                    
    REMARK 470     TRP A 392    CG   CD1  CD2  NE1  CE2  CE3  CZ2                   
    REMARK 470     TRP A 392    CZ3  CH2                                            
    REMARK 470     TYR A 399    CG   CD1  CD2  CE1  CE2  CZ   OH                    
    REMARK 470     LEU A 402    CG   CD1  CD2                                       
    REMARK 470     LEU A 406    CG   CD1  CD2                                       
    REMARK 470     PHE A 408    CG   CD1  CD2  CE1  CE2  CZ                         
    REMARK 470     SER A 411    OG                                                  
    REMARK 470     THR A 412    OG1  CG2                                            
    REMARK 470     ASP A 414    CG   OD1  OD2                                       
    REMARK 470     GLN A 415    CG   CD   OE1  NE2                                  
    REMARK 470     LEU A 416    CG   CD1  CD2                                       
    REMARK 470     TYR A 417    CG   CD1  CD2  CE1  CE2  CZ   OH                    
    REMARK 470     LYS A 418    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     GLN A 419    CG   CD   OE1  NE2                                  
    REMARK 470     ILE A 420    CG1  CG2  CD1                                       
    REMARK 470     ARG A 422    CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                        
    REMARK 470     SER A 424    OG                                                  
    REMARK 470     LEU A 430    CG   CD1  CD2                                       
    REMARK 470     LYS A 431    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     ASP A 432    CG   OD1  OD2                                       
    REMARK 470     PHE A 433    CG   CD1  CD2  CE1  CE2  CZ                         
    REMARK 470     ARG A 434    CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                        
    REMARK 470     ILE A 435    CG1  CG2  CD1                                       
    REMARK 470     GLU A 437    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     GLU A 438    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     ARG A 440    CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                        
    REMARK 470     ASP A 441    CG   OD1  OD2                                       
    REMARK 470     PHE A 442    CG   CD1  CD2  CE1  CE2  CZ                         
    REMARK 470     ILE A 443    CG1  CG2  CD1                                       
    REMARK 470     ASP A 444    CG   OD1  OD2                                       
    REMARK 470     LEU A 446    CG   CD1  CD2                                       
    REMARK 470     ASP A 450    CG   OD1  OD2                                       
    REMARK 470     ASN A 452    CG   OD1  ND2                                       
    REMARK 470     ASN A 453    CG   OD1  ND2                                       
    REMARK 470     THR A 456    OG1  CG2                                            
    REMARK 470     LYS A 459    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     LEU A 461    CG   CD1  CD2                                       
    REMARK 470     ASN A 462    CG   OD1  ND2                                       
    REMARK 470     HIS A 463    CG   ND1  CD2  CE1  NE2                             
    REMARK 470     TRP A 465    CG   CD1  CD2  NE1  CE2  CE3  CZ2                   
    REMARK 470     TRP A 465    CZ3  CH2                                            
    REMARK 470     ILE B  32    CG1  CG2  CD1                                       
    REMARK 470     GLN B  42    CG   CD   OE1  NE2                                  
    REMARK 470     ILE B  43    CG1  CG2  CD1                                       
    REMARK 470     GLN B  54    CG   CD   OE1  NE2                                  
    REMARK 470     GLU B  58    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     LYS B  59    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     GLN B 114    CG   CD   OE1  NE2                                  
    REMARK 470     LYS B 115    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     LYS B 118    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     ASP B 128    CG   OD1  OD2                                       
    REMARK 470     GLU B 129    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     VAL B 134    CG1  CG2                                            
    REMARK 470     LYS B 150    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     GLN B 153    CG   CD   OE1  NE2                                  
    REMARK 470     CYS B 154    SG                                                  
    REMARK 470     LEU B 155    CG   CD1  CD2                                       
    REMARK 470     GLU B 156    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     GLN B 157    CG   CD   OE1  NE2                                  
    REMARK 470     ASN B 189    CG   OD1  ND2                                       
    REMARK 470     LYS B 190    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     VAL B 204    CG1  CG2                                            
    REMARK 470     GLN B 206    CG   CD   OE1  NE2                                  
    REMARK 470     PHE B 209    CG   CD1  CD2  CE1  CE2  CZ                         
    REMARK 470     ARG B 232    CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                        
    REMARK 470     LYS B 233    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     MET B 238    CG   SD   CE                                        
    REMARK 470     ARG B 243    CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                        
    REMARK 470     LEU B 248    CG   CD1  CD2                                       
    REMARK 470     LYS B 250    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     GLN B 329    CG   CD   OE1  NE2                                  
    REMARK 470     ASP B 330    CG   OD1  OD2                                       
    REMARK 470     ASP B 331    CG   OD1  OD2                                       
    REMARK 470     ASP B 339    CG   OD1  OD2                                       
    REMARK 470     LEU B 342    CG   CD1  CD2                                       
    REMARK 470     THR B 354    OG1  CG2                                            
    REMARK 470     PHE B 355    CG   CD1  CD2  CE1  CE2  CZ                         
    REMARK 470     ARG B 368    CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                        
    REMARK 470     ASN B 383    CG   OD1  ND2                                       
    REMARK 470     GLU B 384    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     LYS B 418    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     LYS B 431    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 470     ARG B 434    CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                        
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.                            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE          
    REMARK 500   OD1  ASP B   319     NZ   LYS B   321              1.56            
    REMARK 500   O    HIS A   317     OD1  ASP A   390              1.66            
    REMARK 500   O    HIS A    88     O    ILE A   104              1.85            
    REMARK 500   OD2  ASP A   196     OH   TYR A   263              2.05            
    REMARK 500   O    GLN A   413     N    TYR A   417              2.09            
    REMARK 500   OD2  ASP B   265     OH   TYR B   270              2.13            
    REMARK 500   O    SER A   436     N    ARG A   440              2.17            
    REMARK 500   SG   CYS B    38     CD1  LEU B   141              2.17            
    REMARK 500   OD1  ASN B   252     NH2  ARG B   258              2.18            
    REMARK 500   OE2  GLU B   117     N    ASN B   189              2.18            
    REMARK 500   O    SER A   436     N    ALA A   439              2.19            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND ANGLES                                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,3(1X,A4,2X),12X,F5.1)              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   ATM2   ATM3                                     
    REMARK 500    PRO A 332   C   -  N   -  CD  ANGL. DEV. = -16.9 DEGREES          
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    LYS A  64      145.79    175.94                                   
    REMARK 500    ARG A  70     -128.31     60.76                                   
    REMARK 500    ASN A 119        1.13     55.94                                   
    REMARK 500    GLU A 202      104.98    -47.50                                   
    REMARK 500    THR A 338      -53.40   -121.20                                   
    REMARK 500    GLN B  42     -128.16     58.82                                   
    REMARK 500    ALA B  50      100.95   -170.54                                   
    REMARK 500    PRO B  72        2.33    -68.28                                   
    REMARK 500    SER B 105      178.50    -57.10                                   
    REMARK 500    VAL B 116      156.70    -49.60                                   
    REMARK 500    ASN B 119       -4.36     71.07                                   
    REMARK 500    ASN B 148       86.80    -66.88                                   
    REMARK 500    VAL B 203       50.81   -105.45                                   
    REMARK 500    THR B 220      -27.95   -144.87                                   
    REMARK 500    HIS B 253      140.41   -170.98                                   
    REMARK 500    ARG B 255       33.38    -83.59                                   
    REMARK 500    SER B 268      153.21    177.82                                   
    REMARK 500    GLU B 274      113.49    -39.30                                   
    REMARK 500    ARG B 318       -6.40     73.76                                   
    REMARK 500    ASP B 319       57.83   -152.96                                   
    REMARK 500    ASP B 339       62.64     66.26                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 610                                                                      
    REMARK 610 MISSING HETEROATOM                                                   
    REMARK 610 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE MISSING ATOMS (M=MODEL NUMBER;           
    REMARK 610 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER;          
    REMARK 610 I=INSERTION CODE):                                                   
    REMARK 610   M RES C SSEQI                                                      
    REMARK 610     ANP B  501                                                       
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue ANP A 501                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue ANP B 501                 
    DBREF  5XZV A    1   466  UNP    P22216   RAD53_YEAST      1    466             
    DBREF  5XZV B    1   466  UNP    P22216   RAD53_YEAST      1    466             
    SEQADV 5XZV VAL A  467  UNP  P22216              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5XZV ASP A  468  UNP  P22216              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5XZV SER A  469  UNP  P22216              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5XZV SER A  470  UNP  P22216              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5XZV ASN A  471  UNP  P22216              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5XZV VAL B  467  UNP  P22216              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5XZV ASP B  468  UNP  P22216              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5XZV SER B  469  UNP  P22216              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5XZV SER B  470  UNP  P22216              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5XZV ASN B  471  UNP  P22216              EXPRESSION TAG                 
    SEQRES   1 A  471  MET GLU ASN ILE THR GLN PRO THR GLN GLN SER THR GLN          
    SEQRES   2 A  471  ALA THR GLN ARG PHE LEU ILE GLU LYS PHE SER GLN GLU          
    SEQRES   3 A  471  GLN ILE GLY GLU ASN ILE VAL CYS ARG VAL ILE CYS THR          
    SEQRES   4 A  471  THR GLY GLN ILE PRO ILE ARG ASP LEU SER ALA ASP ILE          
    SEQRES   5 A  471  SER GLN VAL LEU LYS GLU LYS ARG SER ILE LYS LYS VAL          
    SEQRES   6 A  471  TRP THR PHE GLY ARG ASN PRO ALA CYS ASP TYR HIS LEU          
    SEQRES   7 A  471  GLY ASN ILE SER ARG LEU SER ASN LYS HIS PHE GLN ILE          
    SEQRES   8 A  471  LEU LEU GLY GLU ASP GLY ASN LEU LEU LEU ASN ASP ILE          
    SEQRES   9 A  471  SER THR ASN GLY THR TRP LEU ASN GLY GLN LYS VAL GLU          
    SEQRES  10 A  471  LYS ASN SER ASN GLN LEU LEU SER GLN GLY ASP GLU ILE          
    SEQRES  11 A  471  THR VAL GLY VAL GLY VAL GLU SER ASP ILE LEU SER LEU          
    SEQRES  12 A  471  VAL ILE PHE ILE ASN ASP LYS PHE LYS GLN CYS LEU GLU          
    SEQRES  13 A  471  GLN ASN LYS VAL ASP ARG ILE ARG SER ASN LEU LYS ASN          
    SEQRES  14 A  471  THR SER LYS ILE ALA SER PRO GLY LEU THR SER SER THR          
    SEQRES  15 A  471  ALA SER SER MET VAL ALA ASN LYS THR GLY ILE PHE LYS          
    SEQRES  16 A  471  ASP PHE SER ILE ILE ASP GLU VAL VAL GLY GLN GLY ALA          
    SEQRES  17 A  471  PHE ALA THR VAL LYS LYS ALA ILE GLU ARG THR THR GLY          
    SEQRES  18 A  471  LYS THR PHE ALA VAL LYS ILE ILE SER LYS ARG LYS VAL          
    SEQRES  19 A  471  ILE GLY ASN MET ASP GLY VAL THR ARG GLU LEU GLU VAL          
    SEQRES  20 A  471  LEU GLN LYS LEU ASN HIS PRO ARG ILE VAL ARG LEU LYS          
    SEQRES  21 A  471  GLY PHE TYR GLU ASP THR GLU SER TYR TYR MET VAL MET          
    SEQRES  22 A  471  GLU PHE VAL SER GLY GLY ASP LEU MET ASP PHE VAL ALA          
    SEQRES  23 A  471  ALA HIS GLY ALA VAL GLY GLU ASP ALA GLY ARG GLU ILE          
    SEQRES  24 A  471  SER ARG GLN ILE LEU THR ALA ILE LYS TYR ILE HIS SER          
    SEQRES  25 A  471  MET GLY ILE SER HIS ARG ASP LEU LYS PRO ASP ASN ILE          
    SEQRES  26 A  471  LEU ILE GLU GLN ASP ASP PRO VAL LEU VAL LYS ILE THR          
    SEQRES  27 A  471  ASP PHE GLY LEU ALA LYS VAL GLN GLY ASN GLY SER PHE          
    SEQRES  28 A  471  MET LYS THR PHE CYS GLY THR LEU ALA TYR VAL ALA PRO          
    SEQRES  29 A  471  GLU VAL ILE ARG GLY LYS ASP THR SER VAL SER PRO ASP          
    SEQRES  30 A  471  GLU TYR GLU GLU ARG ASN GLU TYR SER SER LEU VAL ASP          
    SEQRES  31 A  471  MET TRP SER MET GLY CYS LEU VAL TYR VAL ILE LEU THR          
    SEQRES  32 A  471  GLY HIS LEU PRO PHE SER GLY SER THR GLN ASP GLN LEU          
    SEQRES  33 A  471  TYR LYS GLN ILE GLY ARG GLY SER TYR HIS GLU GLY PRO          
    SEQRES  34 A  471  LEU LYS ASP PHE ARG ILE SER GLU GLU ALA ARG ASP PHE          
    SEQRES  35 A  471  ILE ASP SER LEU LEU GLN VAL ASP PRO ASN ASN ARG SER          
    SEQRES  36 A  471  THR ALA ALA LYS ALA LEU ASN HIS PRO TRP ILE VAL ASP          
    SEQRES  37 A  471  SER SER ASN                                                  
    SEQRES   1 B  471  MET GLU ASN ILE THR GLN PRO THR GLN GLN SER THR GLN          
    SEQRES   2 B  471  ALA THR GLN ARG PHE LEU ILE GLU LYS PHE SER GLN GLU          
    SEQRES   3 B  471  GLN ILE GLY GLU ASN ILE VAL CYS ARG VAL ILE CYS THR          
    SEQRES   4 B  471  THR GLY GLN ILE PRO ILE ARG ASP LEU SER ALA ASP ILE          
    SEQRES   5 B  471  SER GLN VAL LEU LYS GLU LYS ARG SER ILE LYS LYS VAL          
    SEQRES   6 B  471  TRP THR PHE GLY ARG ASN PRO ALA CYS ASP TYR HIS LEU          
    SEQRES   7 B  471  GLY ASN ILE SER ARG LEU SER ASN LYS HIS PHE GLN ILE          
    SEQRES   8 B  471  LEU LEU GLY GLU ASP GLY ASN LEU LEU LEU ASN ASP ILE          
    SEQRES   9 B  471  SER THR ASN GLY THR TRP LEU ASN GLY GLN LYS VAL GLU          
    SEQRES  10 B  471  LYS ASN SER ASN GLN LEU LEU SER GLN GLY ASP GLU ILE          
    SEQRES  11 B  471  THR VAL GLY VAL GLY VAL GLU SER ASP ILE LEU SER LEU          
    SEQRES  12 B  471  VAL ILE PHE ILE ASN ASP LYS PHE LYS GLN CYS LEU GLU          
    SEQRES  13 B  471  GLN ASN LYS VAL ASP ARG ILE ARG SER ASN LEU LYS ASN          
    SEQRES  14 B  471  THR SER LYS ILE ALA SER PRO GLY LEU THR SER SER THR          
    SEQRES  15 B  471  ALA SER SER MET VAL ALA ASN LYS THR GLY ILE PHE LYS          
    SEQRES  16 B  471  ASP PHE SER ILE ILE ASP GLU VAL VAL GLY GLN GLY ALA          
    SEQRES  17 B  471  PHE ALA THR VAL LYS LYS ALA ILE GLU ARG THR THR GLY          
    SEQRES  18 B  471  LYS THR PHE ALA VAL LYS ILE ILE SER LYS ARG LYS VAL          
    SEQRES  19 B  471  ILE GLY ASN MET ASP GLY VAL THR ARG GLU LEU GLU VAL          
    SEQRES  20 B  471  LEU GLN LYS LEU ASN HIS PRO ARG ILE VAL ARG LEU LYS          
    SEQRES  21 B  471  GLY PHE TYR GLU ASP THR GLU SER TYR TYR MET VAL MET          
    SEQRES  22 B  471  GLU PHE VAL SER GLY GLY ASP LEU MET ASP PHE VAL ALA          
    SEQRES  23 B  471  ALA HIS GLY ALA VAL GLY GLU ASP ALA GLY ARG GLU ILE          
    SEQRES  24 B  471  SER ARG GLN ILE LEU THR ALA ILE LYS TYR ILE HIS SER          
    SEQRES  25 B  471  MET GLY ILE SER HIS ARG ASP LEU LYS PRO ASP ASN ILE          
    SEQRES  26 B  471  LEU ILE GLU GLN ASP ASP PRO VAL LEU VAL LYS ILE THR          
    SEQRES  27 B  471  ASP PHE GLY LEU ALA LYS VAL GLN GLY ASN GLY SER PHE          
    SEQRES  28 B  471  MET LYS THR PHE CYS GLY THR LEU ALA TYR VAL ALA PRO          
    SEQRES  29 B  471  GLU VAL ILE ARG GLY LYS ASP THR SER VAL SER PRO ASP          
    SEQRES  30 B  471  GLU TYR GLU GLU ARG ASN GLU TYR SER SER LEU VAL ASP          
    SEQRES  31 B  471  MET TRP SER MET GLY CYS LEU VAL TYR VAL ILE LEU THR          
    SEQRES  32 B  471  GLY HIS LEU PRO PHE SER GLY SER THR GLN ASP GLN LEU          
    SEQRES  33 B  471  TYR LYS GLN ILE GLY ARG GLY SER TYR HIS GLU GLY PRO          
    SEQRES  34 B  471  LEU LYS ASP PHE ARG ILE SER GLU GLU ALA ARG ASP PHE          
    SEQRES  35 B  471  ILE ASP SER LEU LEU GLN VAL ASP PRO ASN ASN ARG SER          
    SEQRES  36 B  471  THR ALA ALA LYS ALA LEU ASN HIS PRO TRP ILE VAL ASP          
    SEQRES  37 B  471  SER SER ASN                                                  
    HET    ANP  A 501      31                                                       
    HET    ANP  B 501      19                                                       
    HETNAM     ANP PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER                      
    FORMUL   3  ANP    2(C10 H17 N6 O12 P3)                                         
    HELIX    1 AA1 GLN A   16  PHE A   23  1                                   8    
    HELIX    2 AA2 ASP A   51  GLU A   58  1                                   8    
    HELIX    3 AA3 GLU A   95  GLY A   97  5                                   3    
    HELIX    4 AA4 ASN A  148  ARG A  164  1                                  17    
    HELIX    5 AA5 LYS A  231  ILE A  235  1                                   5    
    HELIX    6 AA6 ASN A  237  GLN A  249  1                                  13    
    HELIX    7 AA7 ASP A  280  GLY A  289  1                                  10    
    HELIX    8 AA8 GLY A  292  MET A  313  1                                  22    
    HELIX    9 AA9 LYS A  321  ASP A  323  5                                   3    
    HELIX   10 AB1 ALA A  363  ILE A  367  5                                   5    
    HELIX   11 AB2 GLU A  384  THR A  403  1                                  20    
    HELIX   12 AB3 THR A  412  GLY A  423  1                                  12    
    HELIX   13 AB4 SER A  436  ASP A  444  1                                   9    
    HELIX   14 AB5 ALA A  457  HIS A  463  1                                   7    
    HELIX   15 AB6 ASP B   51  LYS B   57  1                                   7    
    HELIX   16 AB7 ASN B  148  GLN B  157  1                                  10    
    HELIX   17 AB8 THR B  191  LYS B  195  5                                   5    
    HELIX   18 AB9 ASP B  239  LEU B  251  1                                  13    
    HELIX   19 AC1 ASP B  280  GLY B  289  1                                  10    
    HELIX   20 AC2 GLY B  292  MET B  313  1                                  22    
    HELIX   21 AC3 LYS B  321  ASP B  323  5                                   3    
    HELIX   22 AC4 THR B  358  VAL B  362  5                                   5    
    HELIX   23 AC5 ALA B  363  ARG B  368  5                                   6    
    HELIX   24 AC6 GLU B  384  GLY B  404  1                                  21    
    HELIX   25 AC7 THR B  412  ARG B  422  1                                  11    
    HELIX   26 AC8 HIS B  426  PHE B  433  1                                   8    
    HELIX   27 AC9 SER B  436  LEU B  447  1                                  12    
    HELIX   28 AD1 ASP B  450  ARG B  454  5                                   5    
    HELIX   29 AD2 THR B  456  ASN B  462  1                                   7    
    SHEET    1 AA1 6 ARG A  46  SER A  49  0                                        
    SHEET    2 AA1 6 ILE A  32  CYS A  38 -1  N  CYS A  34   O  LEU A  48           
    SHEET    3 AA1 6 ILE A 140  ILE A 147 -1  O  PHE A 146   N  ARG A  35           
    SHEET    4 AA1 6 GLU A 129  GLY A 133 -1  N  VAL A 132   O  LEU A 141           
    SHEET    5 AA1 6 THR A 109  LEU A 111 -1  N  TRP A 110   O  THR A 131           
    SHEET    6 AA1 6 GLN A 114  LYS A 115 -1  O  GLN A 114   N  LEU A 111           
    SHEET    1 AA2 4 LYS A  64  PHE A  68  0                                        
    SHEET    2 AA2 4 HIS A  88  LEU A  93 -1  O  LEU A  93   N  LYS A  64           
    SHEET    3 AA2 4 LEU A  99  ILE A 104 -1  O  ASN A 102   N  GLN A  90           
    SHEET    4 AA2 4 GLN A 122  LEU A 124 -1  O  GLN A 122   N  LEU A 101           
    SHEET    1 AA3 5 PHE A 197  GLN A 206  0                                        
    SHEET    2 AA3 5 ALA A 210  GLU A 217 -1  O  ILE A 216   N  SER A 198           
    SHEET    3 AA3 5 THR A 223  SER A 230 -1  O  PHE A 224   N  ALA A 215           
    SHEET    4 AA3 5 SER A 268  GLU A 274 -1  O  MET A 271   N  LYS A 227           
    SHEET    5 AA3 5 LEU A 259  GLU A 264 -1  N  TYR A 263   O  TYR A 270           
    SHEET    1 AA4 2 ILE A 325  GLN A 329  0                                        
    SHEET    2 AA4 2 LEU A 334  ILE A 337 -1  O  LYS A 336   N  LEU A 326           
    SHEET    1 AA5 6 ARG B  46  LEU B  48  0                                        
    SHEET    2 AA5 6 CYS B  34  CYS B  38 -1  N  VAL B  36   O  ARG B  46           
    SHEET    3 AA5 6 LEU B 143  ILE B 147 -1  O  VAL B 144   N  ILE B  37           
    SHEET    4 AA5 6 GLU B 129  THR B 131 -1  N  ILE B 130   O  LEU B 143           
    SHEET    5 AA5 6 TRP B 110  LEU B 111 -1  N  TRP B 110   O  THR B 131           
    SHEET    6 AA5 6 GLN B 114  LYS B 115 -1  O  GLN B 114   N  LEU B 111           
    SHEET    1 AA6 5 TYR B  76  HIS B  77  0                                        
    SHEET    2 AA6 5 LYS B  64  GLY B  69  1  N  THR B  67   O  TYR B  76           
    SHEET    3 AA6 5 PHE B  89  LEU B  93 -1  O  ILE B  91   N  TRP B  66           
    SHEET    4 AA6 5 LEU B  99  ASP B 103 -1  O  ASN B 102   N  GLN B  90           
    SHEET    5 AA6 5 ASN B 121  LEU B 124 -1  O  GLN B 122   N  LEU B 101           
    SHEET    1 AA7 5 PHE B 197  ILE B 199  0                                        
    SHEET    2 AA7 5 ALA B 210  GLU B 217 -1  O  ILE B 216   N  SER B 198           
    SHEET    3 AA7 5 THR B 223  ILE B 229 -1  O  PHE B 224   N  ALA B 215           
    SHEET    4 AA7 5 TYR B 269  GLU B 274 -1  O  MET B 273   N  ALA B 225           
    SHEET    5 AA7 5 LEU B 259  GLU B 264 -1  N  GLY B 261   O  VAL B 272           
    SHEET    1 AA8 2 ILE B 325  GLN B 329  0                                        
    SHEET    2 AA8 2 LEU B 334  ILE B 337 -1  O  LYS B 336   N  LEU B 326           
    SITE     1 AC1 12 GLY A 205  PHE A 209  ALA A 210  VAL A 212                    
    SITE     2 AC1 12 ALA A 225  LYS A 227  ILE A 229  GLU A 244                    
    SITE     3 AC1 12 GLU A 274  VAL A 276  ASP A 280  ASP A 339                    
    SITE     1 AC2  8 GLY B 205  ALA B 225  GLU B 274  PHE B 275                    
    SITE     2 AC2  8 VAL B 276  ASP B 280  ASP B 323  LEU B 326                    
    CRYST1  116.690  116.690  140.804  90.00  90.00 120.00 P 32 2 1     12          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.008570  0.004948  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.009895  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.007102        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb5xzv.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    308  CG  LYS A  59      -8.274  95.513 155.362  1.00 27.32           C  
      ATOM    309  CD  LYS A  59      -9.063  96.249 154.300  1.00 29.30           C  
      ATOM    310  CE  LYS A  59     -10.416  96.687 154.868  1.00 35.29           C  
      ATOM    311  NZ  LYS A  59     -10.938  97.897 154.176  1.00 38.37           N  
      ATOM   1339  CG  ARG A 232     -18.251  54.206 142.754  1.00 56.55           C  
      ATOM   1340  CD  ARG A 232     -18.281  52.906 143.541  1.00 49.88           C  
      ATOM   1341  NE  ARG A 232     -16.927  52.436 143.849  1.00 66.97           N  
      ATOM   1342  CZ  ARG A 232     -16.199  52.838 144.896  1.00 71.21           C  
      ATOM   1343  NH1 ARG A 232     -16.681  53.718 145.782  1.00 49.26           N  
      ATOM   1344  NH2 ARG A 232     -14.973  52.356 145.070  1.00 58.02           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00
    166594
    PDB entries from 2020-07-15