?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    IMMUNE SYSTEM                           03-OCT-16   5TIH              
    TITLE     STRUCTURAL BASIS FOR INHIBITION OF ERYTHROCYTE INVASION BY ANTIBODIES 
    TITLE    2 TO PLASMODIUM FALCIPARUM PROTEIN CYRPA                               
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: CYSTEINE-RICH PROTECTIVE ANTIGEN;                          
    COMPND   3 CHAIN: A;                                                            
    COMPND   4 FRAGMENT: UNP RESIDUES 30-362;                                       
    COMPND   5 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   6 MOL_ID: 2;                                                           
    COMPND   7 MOLECULE: CYRPA ANTIBODY FAB HEAVY CHAIN;                            
    COMPND   8 CHAIN: H;                                                            
    COMPND   9 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND  10 MOL_ID: 3;                                                           
    COMPND  11 MOLECULE: CYRPA ANTIBODY FAB LIGHT CHAIN;                            
    COMPND  12 CHAIN: L;                                                            
    COMPND  13 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: PLASMODIUM FALCIPARUM;                          
    SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 36329;                                               
    SOURCE   4 STRAIN: ISOLATE 3D7;                                                 
    SOURCE   5 GENE: PF3D7_0423800;                                                 
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM: SPODOPTERA FRUGIPERDA;                            
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 7108;                                       
    SOURCE   8 MOL_ID: 2;                                                           
    SOURCE   9 ORGANISM_SCIENTIFIC: MUS MUSCULUS;                                   
    SOURCE  10 ORGANISM_TAXID: 10090;                                               
    SOURCE  11 EXPRESSION_SYSTEM: MUS MUSCULUS;                                     
    SOURCE  12 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 10090;                                      
    SOURCE  13 MOL_ID: 3;                                                           
    SOURCE  14 ORGANISM_SCIENTIFIC: MUS MUSCULUS;                                   
    SOURCE  15 ORGANISM_TAXID: 10090;                                               
    SOURCE  16 EXPRESSION_SYSTEM: MUS MUSCULUS;                                     
    SOURCE  17 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 10090                                       
    KEYWDS    PLASMODIUM FALCIPARUM CYRPA INHIBITORY ANTIBODY, IMMUNE SYSTEM        
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    L.CHEN,Y.XU,W.WANG,J.K.THOMPSON,E.GODDARD-BORGER,M.C.LAWRENCE,        
    AUTHOR   2 A.F.COWMAN                                                           
    REVDAT   2   13-SEP-17 5TIH    1       REMARK                                   
    REVDAT   1   01-MAR-17 5TIH    0                                                
    JRNL        AUTH   L.CHEN,Y.XU,W.WONG,J.K.THOMPSON,J.HEALER,E.GODDARD-BORGER,   
    JRNL        AUTH 2 M.C.LAWRENCE,A.F.COWMAN                                      
    JRNL        TITL   STRUCTURAL BASIS FOR INHIBITION OF ERYTHROCYTE INVASION BY   
    JRNL        TITL 2 ANTIBODIES TO PLASMODIUM FALCIPARUM PROTEIN CYRPA.           
    JRNL        REF    ELIFE                         V.   6       2017              
    JRNL        REFN                   ESSN 2050-084X                               
    JRNL        PMID   28195530                                                     
    JRNL        DOI    10.7554/ELIFE.21347                                          
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.44 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : PHENIX 1.10.1_2155                                   
    REMARK   3   AUTHORS     : PAUL ADAMS,PAVEL AFONINE,VINCENT CHEN,IAN            
    REMARK   3               : DAVIS,KRESHNA GOPAL,RALF GROSSE-KUNSTLEVE,           
    REMARK   3               : LI-WEI HUNG,ROBERT IMMORMINO,TOM IOERGER,            
    REMARK   3               : AIRLIE MCCOY,ERIK MCKEE,NIGEL MORIARTY,              
    REMARK   3               : REETAL PAI,RANDY READ,JANE RICHARDSON,               
    REMARK   3               : DAVID RICHARDSON,TOD ROMO,JIM SACCHETTINI,           
    REMARK   3               : NICHOLAS SAUTER,JACOB SMITH,LAURENT                  
    REMARK   3               : STORONI,TOM TERWILLIGER,PETER ZWART                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : ML                                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.44                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 38.34                          
    REMARK   3   MIN(FOBS/SIGMA_FOBS)              : 1.360                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 99.4                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 38345                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.190                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.189                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.212                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 4.930                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 1891                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT (IN BINS).                           
    REMARK   3   BIN  RESOLUTION RANGE  COMPL.    NWORK NFREE   RWORK  RFREE        
    REMARK   3     1 38.3436 -  5.8744    0.98     2735   161  0.1535 0.1726        
    REMARK   3     2  5.8744 -  4.6654    1.00     2668   137  0.1460 0.1611        
    REMARK   3     3  4.6654 -  4.0764    0.99     2633   127  0.1427 0.1558        
    REMARK   3     4  4.0764 -  3.7040    1.00     2620   139  0.1784 0.1866        
    REMARK   3     5  3.7040 -  3.4387    1.00     2605   150  0.2002 0.2530        
    REMARK   3     6  3.4387 -  3.2361    1.00     2597   126  0.2100 0.2350        
    REMARK   3     7  3.2361 -  3.0741    1.00     2622   122  0.2365 0.3003        
    REMARK   3     8  3.0741 -  2.9403    1.00     2594   139  0.2346 0.2460        
    REMARK   3     9  2.9403 -  2.8272    1.00     2581   131  0.2440 0.2707        
    REMARK   3    10  2.8272 -  2.7296    1.00     2604   129  0.2546 0.2569        
    REMARK   3    11  2.7296 -  2.6443    1.00     2545   145  0.2551 0.2717        
    REMARK   3    12  2.6443 -  2.5687    1.00     2581   134  0.2853 0.3899        
    REMARK   3    13  2.5687 -  2.5011    1.00     2574   131  0.2941 0.3234        
    REMARK   3    14  2.5011 -  2.4401    0.96     2495   120  0.2837 0.2960        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED        : FLAT BULK SOLVENT MODEL                       
    REMARK   3   SOLVENT RADIUS     : 1.11                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.90                                          
    REMARK   3   K_SOL              : NULL                                          
    REMARK   3   B_SOL              : NULL                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ERROR ESTIMATES.                                                    
    REMARK   3   COORDINATE ERROR (MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED)     : 0.290            
    REMARK   3   PHASE ERROR (DEGREES, MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED) : 23.270           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 54.63                          
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 68.03                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TWINNING INFORMATION.                                               
    REMARK   3   FRACTION: NULL                                                     
    REMARK   3   OPERATOR: NULL                                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                       
    REMARK   3                 RMSD          COUNT                                  
    REMARK   3   BOND      :  0.003           6149                                  
    REMARK   3   ANGLE     :  0.576           8343                                  
    REMARK   3   CHIRALITY :  0.045            914                                  
    REMARK   3   PLANARITY :  0.003           1064                                  
    REMARK   3   DIHEDRAL  : 13.049           3675                                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : 10                                         
    REMARK   3   TLS GROUP : 1                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'A' AND (RESID 2 THROUGH 109 )                   
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  72.2824  70.8971  93.0159              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.4077 T22:   0.2756                                     
    REMARK   3      T33:   0.3619 T12:  -0.0616                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0318 T23:   0.0662                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   2.0894 L22:   4.0132                                     
    REMARK   3      L33:   5.2269 L12:  -0.3792                                     
    REMARK   3      L13:   0.0562 L23:   2.6756                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.2202 S12:   0.0644 S13:  -0.0116                       
    REMARK   3      S21:   0.2018 S22:  -0.0339 S23:   0.2381                       
    REMARK   3      S31:   0.2526 S32:  -0.1700 S33:   0.2181                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 2                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'A' AND (RESID 110 THROUGH 180 )                 
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  89.3225  67.0008  93.4131              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.3812 T22:   0.3203                                     
    REMARK   3      T33:   0.4007 T12:  -0.0888                                     
    REMARK   3      T13:   0.0221 T23:  -0.0582                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   2.9062 L22:   3.9345                                     
    REMARK   3      L33:   5.5853 L12:   0.1079                                     
    REMARK   3      L13:   0.7251 L23:  -1.7085                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0822 S12:   0.2948 S13:  -0.1685                       
    REMARK   3      S21:  -0.2895 S22:   0.1897 S23:  -0.4314                       
    REMARK   3      S31:   0.1994 S32:   0.4643 S33:  -0.0953                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 3                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'A' AND (RESID 181 THROUGH 333 )                 
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  79.8064  71.6032 111.4923              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.4942 T22:   0.3390                                     
    REMARK   3      T33:   0.4166 T12:   0.0017                                     
    REMARK   3      T13:   0.0378 T23:  -0.0116                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   4.4771 L22:   2.2114                                     
    REMARK   3      L33:   2.5658 L12:  -2.2155                                     
    REMARK   3      L13:  -0.0823 L23:   1.4329                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.1628 S12:  -0.5573 S13:   0.0518                       
    REMARK   3      S21:   0.4351 S22:   0.1178 S23:   0.2341                       
    REMARK   3      S31:   0.1518 S32:  -0.0920 S33:   0.0248                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 4                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'H' AND (RESID 1 THROUGH 83 )                    
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  70.5393  47.7982  70.6755              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.4693 T22:   0.3079                                     
    REMARK   3      T33:   0.5270 T12:   0.0226                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0825 T23:   0.0029                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   2.9265 L22:   5.3369                                     
    REMARK   3      L33:   6.9354 L12:   1.2719                                     
    REMARK   3      L13:   1.3629 L23:   2.0327                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.2630 S12:  -0.1607 S13:  -0.6466                       
    REMARK   3      S21:   0.5834 S22:  -0.0467 S23:  -0.3077                       
    REMARK   3      S31:   0.6953 S32:   0.1931 S33:  -0.2433                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 5                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'H' AND (RESID 84 THROUGH 144 )                  
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  73.4219  47.4275  48.9513              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.4408 T22:   0.5889                                     
    REMARK   3      T33:   0.5907 T12:   0.1071                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0700 T23:  -0.1234                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.3560 L22:   1.4666                                     
    REMARK   3      L33:   7.5764 L12:  -0.3751                                     
    REMARK   3      L13:  -0.5615 L23:   1.0319                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0546 S12:   0.3129 S13:  -0.1398                       
    REMARK   3      S21:  -0.0238 S22:   0.1096 S23:  -0.0244                       
    REMARK   3      S31:   0.8147 S32:   0.7449 S33:  -0.0505                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 6                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'H' AND (RESID 145 THROUGH 215 )                 
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  80.9231  45.2833  35.0116              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.5378 T22:   1.1704                                     
    REMARK   3      T33:   0.5006 T12:   0.1509                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0217 T23:  -0.2336                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   5.0971 L22:   5.4430                                     
    REMARK   3      L33:   6.8032 L12:   1.3139                                     
    REMARK   3      L13:  -4.1193 L23:  -2.1757                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.1174 S12:  -0.4066 S13:  -0.0895                       
    REMARK   3      S21:  -0.1432 S22:  -0.0830 S23:  -0.5853                       
    REMARK   3      S31:   0.6312 S32:   1.9513 S33:   0.0297                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 7                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'L' AND (RESID 1 THROUGH 38 )                    
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  67.4499  71.0445  61.0780              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.5681 T22:   0.3780                                     
    REMARK   3      T33:   0.3744 T12:  -0.1195                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0726 T23:  -0.0034                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   5.8209 L22:   3.8240                                     
    REMARK   3      L33:   7.2081 L12:  -0.1465                                     
    REMARK   3      L13:  -1.9726 L23:   0.4090                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0407 S12:   0.6334 S13:   0.1904                       
    REMARK   3      S21:  -0.5604 S22:   0.1193 S23:   0.0613                       
    REMARK   3      S31:  -1.2055 S32:  -0.0550 S33:  -0.0860                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 8                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'L' AND (RESID 39 THROUGH 102 )                  
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  73.7503  68.9044  63.7737              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.4392 T22:   0.4518                                     
    REMARK   3      T33:   0.3530 T12:  -0.1133                                     
    REMARK   3      T13:   0.0076 T23:  -0.0286                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   4.2798 L22:   6.2274                                     
    REMARK   3      L33:   5.6162 L12:   2.7820                                     
    REMARK   3      L13:   0.5793 L23:  -0.6730                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0934 S12:   0.3553 S13:   0.2350                       
    REMARK   3      S21:  -0.3304 S22:   0.1914 S23:  -0.3789                       
    REMARK   3      S31:  -0.6940 S32:   0.8476 S33:  -0.1114                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 9                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'L' AND (RESID 103 THROUGH 174 )                 
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  71.1034  57.2032  31.8898              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.4678 T22:   0.7302                                     
    REMARK   3      T33:   0.4304 T12:  -0.0024                                     
    REMARK   3      T13:   0.0761 T23:  -0.1090                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   2.0728 L22:   8.4648                                     
    REMARK   3      L33:   8.2215 L12:   2.1579                                     
    REMARK   3      L13:   1.2001 L23:   4.6859                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.1652 S12:   0.1419 S13:   0.0373                       
    REMARK   3      S21:  -0.2385 S22:  -0.0513 S23:   0.0410                       
    REMARK   3      S31:  -0.3922 S32:   0.7599 S33:  -0.1742                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 10                                                     
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'L' AND (RESID 175 THROUGH 212 )                 
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  66.5690  53.2330  22.1192              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.7013 T22:   0.8387                                     
    REMARK   3      T33:   0.5424 T12:   0.0710                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0533 T23:  -0.1134                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   2.6862 L22:   2.9130                                     
    REMARK   3      L33:   7.6803 L12:   1.9521                                     
    REMARK   3      L13:   1.1195 L23:   3.6195                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0168 S12:   0.3567 S13:  -0.1191                       
    REMARK   3      S21:  -1.3982 S22:  -0.0679 S23:   0.4767                       
    REMARK   3      S31:  -0.5732 S32:   0.0183 S33:   0.0599                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF NCS GROUPS : NULL                                        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 5TIH COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 04-OCT-16.                  
    REMARK 100 THE DEPOSITION ID IS D_1000223923.                                   
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 19-AUG-16                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : 5.5                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : AUSTRALIAN SYNCHROTRON             
    REMARK 200  BEAMLINE                       : MX2                                
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.954                              
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : ADSC QUANTUM 315                   
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : XDS                                
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : XSCALE                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 38349                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.440                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 38.339                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : -3.000                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 99.4                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 5.964                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.08100                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 14.5400                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.44                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.58                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 97.8                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 5.62                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.99100                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 2.170                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: PHASER                                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: 5L9D                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 58.02                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.93                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 11% PEG5000 MONOMETHYL ETHER 0.2M        
    REMARK 280  NAAC, PH 5.5, EVAPORATION, TEMPERATURE 298K                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 21 21 21                       
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X+1/2,-Y,Z+1/2                                         
    REMARK 290       3555   -X,Y+1/2,-Z+1/2                                         
    REMARK 290       4555   X+1/2,-Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000       39.97500            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       72.57000            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       43.69000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000       72.57000            
    REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000       39.97500            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000       43.69000            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: TRIMERIC                          
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, H, L                               
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     GLY A    -1                                                      
    REMARK 465     THR A     0                                                      
    REMARK 465     SER A     1                                                      
    REMARK 465     GLU A    94                                                      
    REMARK 465     PHE A    95                                                      
    REMARK 465     SER A    96                                                      
    REMARK 465     TYR A   291                                                      
    REMARK 465     GLY A   292                                                      
    REMARK 465     ASN A   293                                                      
    REMARK 465     ALA H   130                                                      
    REMARK 465     ALA H   131                                                      
    REMARK 465     GLN H   132                                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.                            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE          
    REMARK 500   OG   SER A   109     O    ASP A   111              2.16            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    LYS A  55     -118.67     58.17                                   
    REMARK 500    GLU A 143     -127.21     56.60                                   
    REMARK 500    GLU A 232      -89.21   -110.13                                   
    REMARK 500    GLN A 252      -76.09   -117.41                                   
    REMARK 500    GLU A 281      -82.00   -110.99                                   
    REMARK 500    ALA A 295        8.90     59.20                                   
    REMARK 500    GLN H  43     -147.06   -138.94                                   
    REMARK 500    PRO H 190       35.46    -91.53                                   
    REMARK 500    ALA L  51      -46.44     81.24                                   
    REMARK 500    ALA L  84     -156.58   -164.99                                   
    REMARK 500    ASN L 138       60.87     60.06                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue ACT A 501                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue ACT L 301                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue ACT L 302                 
    REMARK 900                                                                      
    REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 5TIK   RELATED DB: PDB                                   
    DBREF  5TIH A    1   333  UNP    Q8IFM8   Q8IFM8_PLAF7    30    362             
    DBREF  5TIH H    1   215  PDB    5TIH     5TIH             1    215             
    DBREF  5TIH L    1   212  PDB    5TIH     5TIH             1    212             
    SEQADV 5TIH GLY A   -1  UNP  Q8IFM8              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5TIH THR A    0  UNP  Q8IFM8              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5TIH ALA A  118  UNP  Q8IFM8    SER   147 CONFLICT                       
    SEQADV 5TIH ALA A  295  UNP  Q8IFM8    THR   324 CONFLICT                       
    SEQADV 5TIH ALA A  311  UNP  Q8IFM8    THR   340 CONFLICT                       
    SEQRES   1 A  335  GLY THR SER ARG HIS VAL PHE ILE ARG THR GLU LEU SER          
    SEQRES   2 A  335  PHE ILE LYS ASN ASN VAL PRO CYS ILE ARG ASP MET PHE          
    SEQRES   3 A  335  PHE ILE TYR LYS ARG GLU LEU TYR ASN ILE CYS LEU ASP          
    SEQRES   4 A  335  ASP LEU LYS GLY GLU GLU ASP GLU THR HIS ILE TYR VAL          
    SEQRES   5 A  335  GLN LYS LYS VAL LYS ASP SER TRP ILE THR LEU ASN ASP          
    SEQRES   6 A  335  LEU PHE LYS GLU THR ASP LEU THR GLY ARG PRO HIS ILE          
    SEQRES   7 A  335  PHE ALA TYR VAL ASP VAL GLU GLU ILE ILE ILE LEU LEU          
    SEQRES   8 A  335  CYS GLU ASP GLU GLU PHE SER ASN ARG LYS LYS ASP MET          
    SEQRES   9 A  335  THR CYS HIS ARG PHE TYR SER ASN ASP GLY LYS GLU TYR          
    SEQRES  10 A  335  ASN ASN ALA GLU ILE THR ILE SER ASP TYR ILE LEU LYS          
    SEQRES  11 A  335  ASP LYS LEU LEU SER SER TYR VAL SER LEU PRO LEU LYS          
    SEQRES  12 A  335  ILE GLU ASN ARG GLU TYR PHE LEU ILE CYS GLY VAL SER          
    SEQRES  13 A  335  PRO TYR LYS PHE LYS ASP ASP ASN LYS LYS ASP ASP ILE          
    SEQRES  14 A  335  LEU CYS MET ALA SER HIS ASP LYS GLY GLU THR TRP GLY          
    SEQRES  15 A  335  THR LYS ILE VAL ILE LYS TYR ASP ASN TYR LYS LEU GLY          
    SEQRES  16 A  335  VAL GLN TYR PHE PHE LEU ARG PRO TYR ILE SER LYS ASN          
    SEQRES  17 A  335  ASP LEU SER PHE HIS PHE TYR VAL GLY ASP ASN ILE ASN          
    SEQRES  18 A  335  ASN VAL LYS ASN VAL ASN PHE ILE GLU CYS THR HIS GLU          
    SEQRES  19 A  335  LYS ASP LEU GLU PHE VAL CYS SER ASN ARG ASP PHE LEU          
    SEQRES  20 A  335  LYS ASP ASN LYS VAL LEU GLN ASP VAL SER THR LEU ASN          
    SEQRES  21 A  335  ASP GLU TYR ILE VAL SER TYR GLY ASN ASP ASN ASN PHE          
    SEQRES  22 A  335  ALA GLU CYS TYR ILE PHE PHE ASN ASN GLU ASN SER ILE          
    SEQRES  23 A  335  LEU ILE LYS PRO GLU LYS TYR GLY ASN THR ALA ALA GLY          
    SEQRES  24 A  335  CYS TYR GLY GLY THR PHE VAL LYS ILE ASP GLU ASN ARG          
    SEQRES  25 A  335  ALA LEU PHE ILE TYR SER SER SER GLN GLY ILE TYR ASN          
    SEQRES  26 A  335  ILE HIS THR ILE TYR TYR ALA ASN TYR GLU                      
    SEQRES   1 H  215  GLN VAL GLN LEU GLN GLN SER GLY PRO GLN LEU VAL ARG          
    SEQRES   2 H  215  PRO GLY ALA SER VAL LYS ILE SER CYS LYS THR SER GLY          
    SEQRES   3 H  215  TYR SER PHE THR SER PHE TRP MET HIS TRP VAL LYS GLN          
    SEQRES   4 H  215  TRP PRO GLY GLN GLY LEU GLU TRP ILE GLY MET ILE ASP          
    SEQRES   5 H  215  PRO SER GLU ASN LYS ILE ARG LEU ASN GLN ASN PHE LYS          
    SEQRES   6 H  215  ASP ARG ALA THR LEU THR VAL ASP THR SER SER ALA THR          
    SEQRES   7 H  215  ALA TYR ILE GLN PHE SER ARG PRO THR SER GLU ASP SER          
    SEQRES   8 H  215  GLY VAL TYR TYR CYS ALA MET VAL ARG ARG GLY TYR TRP          
    SEQRES   9 H  215  GLY GLN GLY THR THR LEU THR VAL SER ALA ALA LYS THR          
    SEQRES  10 H  215  THR PRO PRO SER VAL TYR PRO LEU ALA PRO GLY SER ALA          
    SEQRES  11 H  215  ALA GLN THR ASN SER MET VAL THR LEU GLY CYS LEU VAL          
    SEQRES  12 H  215  LYS GLY TYR PHE PRO GLU PRO VAL THR VAL THR TRP ASN          
    SEQRES  13 H  215  SER GLY SER LEU SER SER GLY VAL HIS THR PHE PRO ALA          
    SEQRES  14 H  215  VAL LEU GLN SER ASP LEU TYR THR LEU SER SER SER VAL          
    SEQRES  15 H  215  THR VAL PRO SER SER THR TRP PRO SER GLU THR VAL THR          
    SEQRES  16 H  215  CYS ASN VAL ALA HIS PRO ALA SER SER THR LYS VAL ASP          
    SEQRES  17 H  215  LYS LYS ILE VAL PRO ARG ASP                                  
    SEQRES   1 L  212  ASP ILE GLN MET THR GLN SER PRO SER SER LEU SER ALA          
    SEQRES   2 L  212  SER LEU GLY GLU ARG VAL SER LEU THR CYS ARG ALA SER          
    SEQRES   3 L  212  GLN GLU ILE SER GLY TYR LEU SER TRP LEU GLN ARG LYS          
    SEQRES   4 L  212  PRO ASP GLY THR ILE LYS ARG LEU ILE TYR THR ALA SER          
    SEQRES   5 L  212  THR VAL ASP SER GLY VAL PRO ASN ARG PHE SER GLY SER          
    SEQRES   6 L  212  ARG SER GLY SER ASP TYR SER LEU THR ILE SER SER LEU          
    SEQRES   7 L  212  GLU SER GLU ASP PHE ALA ASP TYR TYR CYS LEU GLN TYR          
    SEQRES   8 L  212  ASP THR TYR PRO TRP THR PHE GLY GLY GLY THR LYS LEU          
    SEQRES   9 L  212  GLU ILE LYS ARG ALA ASP ALA ALA PRO THR VAL SER ILE          
    SEQRES  10 L  212  PHE PRO PRO SER SER GLU GLN LEU THR SER GLY GLY ALA          
    SEQRES  11 L  212  SER VAL VAL CYS PHE LEU ASN ASN PHE TYR PRO LYS ASP          
    SEQRES  12 L  212  ILE ASN VAL LYS TRP LYS ILE ASP GLY SER GLU ARG GLN          
    SEQRES  13 L  212  ASN GLY VAL LEU ASN SER TRP THR ASP GLN ASP SER LYS          
    SEQRES  14 L  212  ASP SER THR TYR SER MET SER SER THR LEU THR LEU THR          
    SEQRES  15 L  212  LYS ASP GLU TYR GLU ARG HIS ASN SER TYR THR CYS GLU          
    SEQRES  16 L  212  ALA THR HIS LYS THR SER THR SER PRO ILE VAL LYS SER          
    SEQRES  17 L  212  PHE ASN ARG ASN                                              
    HET    ACT  A 501       4                                                       
    HET    ACT  L 301       4                                                       
    HET    ACT  L 302       4                                                       
    HETNAM     ACT ACETATE ION                                                      
    FORMUL   4  ACT    3(C2 H3 O2 1-)                                               
    FORMUL   7  HOH   *43(H2 O)                                                     
    HELIX    1 AA1 PHE A   65  THR A   68  5                                   4    
    HELIX    2 AA2 SER H   28  PHE H   32  5                                   5    
    HELIX    3 AA3 GLN H   62  LYS H   65  5                                   4    
    HELIX    4 AA4 THR H   87  SER H   91  5                                   5    
    HELIX    5 AA5 MET H   98  GLY H  102  5                                   5    
    HELIX    6 AA6 PRO H  201  SER H  204  5                                   4    
    HELIX    7 AA7 GLU L   79  PHE L   83  5                                   5    
    HELIX    8 AA8 SER L  121  THR L  126  1                                   6    
    HELIX    9 AA9 LYS L  183  ARG L  188  1                                   6    
    SHEET    1 AA1 4 VAL A   4  LYS A  14  0                                        
    SHEET    2 AA1 4 ILE A 321  ASN A 331 -1  O  ILE A 324   N  SER A  11           
    SHEET    3 AA1 4 ARG A 310  SER A 316 -1  N  ALA A 311   O  ILE A 327           
    SHEET    4 AA1 4 THR A 302  LYS A 305 -1  N  VAL A 304   O  LEU A 312           
    SHEET    1 AA2 4 ARG A  21  TYR A  27  0                                        
    SHEET    2 AA2 4 GLU A  30  ASP A  37 -1  O  TYR A  32   N  PHE A  25           
    SHEET    3 AA2 4 HIS A  47  VAL A  54 -1  O  GLN A  51   N  ASN A  33           
    SHEET    4 AA2 4 SER A  57  ASP A  63 -1  O  LEU A  61   N  VAL A  50           
    SHEET    1 AA3 5 ASN A 116  ILE A 122  0                                        
    SHEET    2 AA3 5 MET A 102  SER A 109 -1  N  TYR A 108   O  ASN A 116           
    SHEET    3 AA3 5 ILE A  85  CYS A  90 -1  N  ILE A  87   O  PHE A 107           
    SHEET    4 AA3 5 HIS A  75  VAL A  80 -1  N  TYR A  79   O  ILE A  86           
    SHEET    5 AA3 5 TYR A 135  SER A 137  1  O  SER A 137   N  ALA A  78           
    SHEET    1 AA4 8 LEU A 140  ILE A 142  0                                        
    SHEET    2 AA4 8 ARG A 145  VAL A 153 -1  O  TYR A 147   N  LEU A 140           
    SHEET    3 AA4 8 ILE A 167  SER A 172 -1  O  MET A 170   N  ILE A 150           
    SHEET    4 AA4 8 THR A 181  LYS A 186 -1  O  THR A 181   N  ALA A 171           
    SHEET    5 AA4 8 GLU A 236  ASN A 241  1  O  PHE A 237   N  LYS A 186           
    SHEET    6 AA4 8 LYS A 222  HIS A 231 -1  N  THR A 230   O  VAL A 238           
    SHEET    7 AA4 8 ASP A 207  GLY A 215 -1  N  PHE A 212   O  ASN A 225           
    SHEET    8 AA4 8 TYR A 196  SER A 204 -1  N  TYR A 202   O  SER A 209           
    SHEET    1 AA5 4 VAL A 250  LEU A 257  0                                        
    SHEET    2 AA5 4 GLU A 260  GLY A 266 -1  O  GLY A 266   N  VAL A 250           
    SHEET    3 AA5 4 CYS A 274  PHE A 278 -1  O  TYR A 275   N  TYR A 265           
    SHEET    4 AA5 4 ASN A 282  ILE A 286 -1  O  ILE A 286   N  CYS A 274           
    SHEET    1 AA6 4 GLN H   3  GLN H   6  0                                        
    SHEET    2 AA6 4 VAL H  18  SER H  25 -1  O  LYS H  23   N  GLN H   5           
    SHEET    3 AA6 4 THR H  78  PHE H  83 -1  O  ILE H  81   N  ILE H  20           
    SHEET    4 AA6 4 ALA H  68  ASP H  73 -1  N  THR H  71   O  TYR H  80           
    SHEET    1 AA7 6 GLN H  10  VAL H  12  0                                        
    SHEET    2 AA7 6 THR H 108  VAL H 112  1  O  THR H 111   N  GLN H  10           
    SHEET    3 AA7 6 GLY H  92  ALA H  97 -1  N  GLY H  92   O  LEU H 110           
    SHEET    4 AA7 6 MET H  34  GLN H  39 -1  N  GLN H  39   O  VAL H  93           
    SHEET    5 AA7 6 LEU H  45  ASP H  52 -1  O  GLU H  46   N  LYS H  38           
    SHEET    6 AA7 6 LYS H  57  LEU H  60 -1  O  LYS H  57   N  ASP H  52           
    SHEET    1 AA8 4 SER H 121  LEU H 125  0                                        
    SHEET    2 AA8 4 MET H 136  TYR H 146 -1  O  LEU H 142   N  TYR H 123           
    SHEET    3 AA8 4 TYR H 176  PRO H 185 -1  O  VAL H 182   N  LEU H 139           
    SHEET    4 AA8 4 VAL H 164  THR H 166 -1  N  HIS H 165   O  SER H 181           
    SHEET    1 AA9 4 SER H 121  LEU H 125  0                                        
    SHEET    2 AA9 4 MET H 136  TYR H 146 -1  O  LEU H 142   N  TYR H 123           
    SHEET    3 AA9 4 TYR H 176  PRO H 185 -1  O  VAL H 182   N  LEU H 139           
    SHEET    4 AA9 4 VAL H 170  LEU H 171 -1  N  VAL H 170   O  THR H 177           
    SHEET    1 AB1 3 THR H 152  TRP H 155  0                                        
    SHEET    2 AB1 3 THR H 195  HIS H 200 -1  O  ASN H 197   N  THR H 154           
    SHEET    3 AB1 3 THR H 205  LYS H 210 -1  O  THR H 205   N  HIS H 200           
    SHEET    1 AB2 4 MET L   4  SER L   7  0                                        
    SHEET    2 AB2 4 VAL L  19  ALA L  25 -1  O  THR L  22   N  SER L   7           
    SHEET    3 AB2 4 ASP L  70  ILE L  75 -1  O  TYR L  71   N  CYS L  23           
    SHEET    4 AB2 4 PHE L  62  SER L  67 -1  N  SER L  63   O  THR L  74           
    SHEET    1 AB3 6 SER L  10  ALA L  13  0                                        
    SHEET    2 AB3 6 THR L 102  ILE L 106  1  O  GLU L 105   N  LEU L  11           
    SHEET    3 AB3 6 ASP L  85  GLN L  90 -1  N  TYR L  86   O  THR L 102           
    SHEET    4 AB3 6 LEU L  33  ARG L  38 -1  N  ARG L  38   O  ASP L  85           
    SHEET    5 AB3 6 ILE L  44  TYR L  49 -1  O  LYS L  45   N  GLN L  37           
    SHEET    6 AB3 6 THR L  53  VAL L  54 -1  O  THR L  53   N  TYR L  49           
    SHEET    1 AB4 4 SER L  10  ALA L  13  0                                        
    SHEET    2 AB4 4 THR L 102  ILE L 106  1  O  GLU L 105   N  LEU L  11           
    SHEET    3 AB4 4 ASP L  85  GLN L  90 -1  N  TYR L  86   O  THR L 102           
    SHEET    4 AB4 4 THR L  97  PHE L  98 -1  O  THR L  97   N  GLN L  90           
    SHEET    1 AB5 4 THR L 114  PHE L 118  0                                        
    SHEET    2 AB5 4 GLY L 129  PHE L 139 -1  O  PHE L 135   N  SER L 116           
    SHEET    3 AB5 4 TYR L 173  THR L 182 -1  O  LEU L 181   N  ALA L 130           
    SHEET    4 AB5 4 VAL L 159  TRP L 163 -1  N  LEU L 160   O  THR L 178           
    SHEET    1 AB6 4 SER L 153  ARG L 155  0                                        
    SHEET    2 AB6 4 ASN L 145  ILE L 150 -1  N  ILE L 150   O  SER L 153           
    SHEET    3 AB6 4 SER L 191  THR L 197 -1  O  THR L 197   N  ASN L 145           
    SHEET    4 AB6 4 ILE L 205  ASN L 210 -1  O  ILE L 205   N  ALA L 196           
    SSBOND   1 CYS A   19    CYS A   35                          1555   1555  2.04  
    SSBOND   2 CYS A   90    CYS A  104                          1555   1555  2.04  
    SSBOND   3 CYS A  151    CYS A  169                          1555   1555  2.04  
    SSBOND   4 CYS A  229    CYS A  239                          1555   1555  2.04  
    SSBOND   5 CYS A  274    CYS A  298                          1555   1555  2.03  
    SSBOND   6 CYS H   22    CYS H   96                          1555   1555  2.04  
    SSBOND   7 CYS H  141    CYS H  196                          1555   1555  2.05  
    SSBOND   8 CYS L   23    CYS L   88                          1555   1555  2.04  
    SSBOND   9 CYS L  134    CYS L  194                          1555   1555  2.04  
    CISPEP   1 PHE H  147    PRO H  148          0        -3.89                     
    CISPEP   2 GLU H  149    PRO H  150          0        -2.25                     
    CISPEP   3 TRP H  189    PRO H  190          0         2.51                     
    CISPEP   4 SER L    7    PRO L    8          0        -6.36                     
    CISPEP   5 TYR L   94    PRO L   95          0        -3.02                     
    CISPEP   6 TYR L  140    PRO L  141          0         4.68                     
    SITE     1 AC1  3 PHE A  25  ILE A  26  VAL A  80                               
    SITE     1 AC2  5 VAL H  99  ARG H 100  SER L  34  ARG L  46                    
    SITE     2 AC2  5 TYR L  91                                                     
    SITE     1 AC3  5 GLU A 232  ILE L 144  ASN L 145  VAL L 146                    
    SITE     2 AC3  5 ASN L 161                                                     
    CRYST1   79.950   87.380  145.140  90.00  90.00  90.00 P 21 21 21    4          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.012508  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.011444  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.006890        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb5tih.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        H
      ATOM        L

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM      6  CG  ARG A   2      85.738  91.063 124.309  1.00137.15           C  
      ATOM      7  CD  ARG A   2      87.063  91.793 124.198  1.00143.13           C  
      ATOM      8  NE  ARG A   2      88.095  91.185 125.032  1.00149.41           N  
      ATOM      9  CZ  ARG A   2      89.376  91.534 125.006  1.00154.98           C  
      ATOM     10  NH1 ARG A   2      89.786  92.489 124.182  1.00155.59           N  
      ATOM     11  NH2 ARG A   2      90.248  90.927 125.800  1.00159.44           N  
      ATOM    464  CG  LYS A  55      57.669  85.554  96.379  1.00 89.51           C  
      ATOM    465  CD  LYS A  55      56.227  85.497  95.883  1.00 95.15           C  
      ATOM    466  CE  LYS A  55      55.661  86.881  95.609  1.00 99.65           C  
      ATOM    467  NZ  LYS A  55      54.215  86.823  95.244  1.00102.96           N  
      ATOM    795  CG  ARG A  98      89.549  45.693  87.822  1.00144.82           C  
      ATOM    796  CD  ARG A  98      89.058  44.576  86.922  1.00147.45           C  
      ATOM    797  NE  ARG A  98      89.634  43.285  87.281  1.00153.52           N  
      ATOM    798  CZ  ARG A  98      89.509  42.183  86.547  1.00154.36           C  
      ATOM    799  NH1 ARG A  98      88.829  42.217  85.409  1.00151.30           N  
      ATOM    800  NH2 ARG A  98      90.067  41.049  86.949  1.00158.35           N  
      ATOM   1922  CG  LYS A 233     106.051  71.854 101.849  1.00 80.69           C  
      ATOM   1923  CD  LYS A 233     107.036  72.968 101.544  1.00 83.47           C  
      ATOM   1924  CE  LYS A 233     108.452  72.577 101.917  1.00 85.14           C  
      ATOM   1925  NZ  LYS A 233     109.417  73.651 101.559  1.00 87.53           N  
      ATOM   2393  CG  LYS A 290      53.821  76.642 116.187  1.00105.69           C  
      ATOM   2394  CD  LYS A 290      54.401  78.018 115.926  1.00103.78           C  
      ATOM   2395  CE  LYS A 290      53.385  79.097 116.261  1.00105.41           C  
      ATOM   2396  NZ  LYS A 290      53.961  80.463 116.145  1.00104.30           N  
      ATOM   3628  CG  LYS H 116      64.857  30.969  46.636  1.00 97.54           C  
      ATOM   3629  CD  LYS H 116      64.587  29.765  45.744  1.00103.94           C  
      ATOM   3630  CE  LYS H 116      63.498  28.873  46.320  1.00110.39           C  
      ATOM   3631  NZ  LYS H 116      63.241  27.677  45.462  1.00115.15           N  
      ATOM   4261  CG  LYS H 206      85.084  35.488  42.606  1.00117.08           C  
      ATOM   4262  CD  LYS H 206      86.463  35.368  43.243  1.00125.63           C  
      ATOM   4263  CE  LYS H 206      87.337  36.564  42.903  1.00127.49           C  
      ATOM   4264  NZ  LYS H 206      86.735  37.845  43.370  1.00124.15           N  
      ATOM   5645  CG  LYS L 169      87.478  63.713  39.742  1.00110.19           C  
      ATOM   5646  CD  LYS L 169      88.340  62.750  38.940  1.00112.53           C  
      ATOM   5647  CE  LYS L 169      89.161  63.488  37.893  1.00115.54           C  
      ATOM   5648  NZ  LYS L 169      89.960  64.592  38.494  1.00119.44           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00