?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    TOXIN                                   06-SEP-16   5T87              
    TITLE     CRYSTAL STRUCTURE OF CDI COMPLEX FROM CUPRIAVIDUS TAIWANENSIS LMG     
    TITLE    2 19424                                                                
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: CDII IMMUNITY PROTEIN;                                     
    COMPND   3 CHAIN: A, B, C, D;                                                   
    COMPND   4 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   5 MOL_ID: 2;                                                           
    COMPND   6 MOLECULE: CDIA TOXIN;                                                
    COMPND   7 CHAIN: E, F, G, H;                                                   
    COMPND   8 FRAGMENT: CATALYTIC DOMAIN;                                          
    COMPND   9 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND  10 OTHER_DETAILS: THE CLONED FRAGMENT IS LONGER AND STARTS WITH T3228 OF
    COMPND  11 THE ORIGINAL SEQUENCE, HOWEVER PURIFIED COMPLEX WAS TREATED WITH     
    COMPND  12 TRYPSIN PRIOR TO CRYSTALLIZATION. THE PROVIDED SEQUENCE CORRESPONDS  
    COMPND  13 TO THE MOST LIKELY FRAGMENT OBTAINED AFTER CLEAVAGE.                 
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: CUPRIAVIDUS TAIWANENSIS (STRAIN DSM 17343 /     
    SOURCE   3 BCRC 17206 / CIP 107171 / LMG 19424 / R1);                           
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 977880;                                              
    SOURCE   5 STRAIN: DSM 17343 / BCRC 17206 / CIP 107171 / LMG 19424 / R1;        
    SOURCE   6 GENE: RALTA_A1586;                                                   
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 469008;                                     
    SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: BL21(DE3);                                 
    SOURCE  10 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE  11 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PMCSG81;                                  
    SOURCE  12 MOL_ID: 2;                                                           
    SOURCE  13 ORGANISM_SCIENTIFIC: CUPRIAVIDUS TAIWANENSIS (STRAIN DSM 17343 /     
    SOURCE  14 BCRC 17206 / CIP 107171 / LMG 19424 / R1);                           
    SOURCE  15 ORGANISM_TAXID: 977880;                                              
    SOURCE  16 STRAIN: DSM 17343 / BCRC 17206 / CIP 107171 / LMG 19424 / R1;        
    SOURCE  17 GENE: RALTA_A1585;                                                   
    SOURCE  18 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE  19 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 469008;                                     
    SOURCE  20 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: BL21(DE3);                                 
    SOURCE  21 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE  22 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PMCSG81                                   
    KEYWDS    CONTACT-DEPENDENT GROWTH INHIBITION, TOXIN, ANTITOXIN, IMMUNITY       
    KEYWDS   2 PROTEIN, STRUCTURAL GENOMICS, PSI-BIOLOGY, MIDWEST CENTER FOR        
    KEYWDS   3 STRUCTURAL GENOMICS, MCSG, STRUCTURE-FUNCTION ANALYSIS OF            
    KEYWDS   4 POLYMORPHIC CDI TOXIN-IMMUNITY PROTEIN COMPLEXES, UC4CDI             
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    K.MICHALSKA,G.JOACHIMIAK,R.JEDRZEJCZAK,C.S.HAYES,C.W.GOULDING,        
    AUTHOR   2 A.JOACHIMIAK,STRUCTURE-FUNCTION ANALYSIS OF POLYMORPHIC CDI TOXIN-   
    AUTHOR   3 IMMUNITY PROTEIN COMPLEXES (UC4CDI),MIDWEST CENTER FOR STRUCTURAL    
    AUTHOR   4 GENOMICS (MCSG)                                                      
    REVDAT   3   08-NOV-17 5T87    1       JRNL                                     
    REVDAT   2   27-SEP-17 5T87    1       REMARK                                   
    REVDAT   1   13-SEP-17 5T87    0                                                
    JRNL        AUTH   A.KRYSHTAFOVYCH,R.ALBRECHT,A.BASLE,P.BULE,A.T.CAPUTO,        
    JRNL        AUTH 2 A.L.CARVALHO,K.L.CHAO,R.DISKIN,K.FIDELIS,C.M.G.A.FONTES,     
    JRNL        AUTH 3 F.FREDSLUND,H.J.GILBERT,C.W.GOULDING,M.D.HARTMANN,C.S.HAYES, 
    JRNL        AUTH 4 O.HERZBERG,J.C.HILL,A.JOACHIMIAK,G.W.KOHRING,R.I.KONING,     
    JRNL        AUTH 5 L.LO LEGGIO,M.MANGIAGALLI,K.MICHALSKA,J.MOULT,S.NAJMUDIN,    
    JRNL        AUTH 6 M.NARDINI,V.NARDONE,D.NDEH,T.H.NGUYEN,G.PINTACUDA,S.POSTEL,  
    JRNL        AUTH 7 M.J.VAN RAAIJ,P.ROVERSI,A.SHIMON,A.K.SINGH,E.J.SUNDBERG,     
    JRNL        AUTH 8 K.TARS,N.ZITZMANN,T.SCHWEDE                                  
    JRNL        TITL   TARGET HIGHLIGHTS FROM THE FIRST POST-PSI CASP EXPERIMENT    
    JRNL        TITL 2 (CASP12, MAY-AUGUST 2016).                                   
    JRNL        REF    PROTEINS                                   2017              
    JRNL        REFN                   ESSN 1097-0134                               
    JRNL        PMID   28960539                                                     
    JRNL        DOI    10.1002/PROT.25392                                           
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.40 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : REFMAC 5.8.0135                                      
    REMARK   3   AUTHORS     : MURSHUDOV,VAGIN,DODSON                               
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : MAXIMUM LIKELIHOOD                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.40                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 30.00                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : NULL                           
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 98.7                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 41076                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.216                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.215                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.247                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 2.600                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 1086                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 20                           
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 2.40                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 2.47                         
    REMARK   3   REFLECTION IN BIN     (WORKING SET) : 2706                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 90.43                        
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.3370                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE SET COUNT          : 80                           
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.2630                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 5814                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 0                                       
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 144                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 52.62                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : 1.37000                                              
    REMARK   3    B22 (A**2) : 1.37000                                              
    REMARK   3    B33 (A**2) : -4.46000                                             
    REMARK   3    B12 (A**2) : 0.69000                                              
    REMARK   3    B13 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.                                 
    REMARK   3   ESU BASED ON R VALUE                            (A): 0.311         
    REMARK   3   ESU BASED ON FREE R VALUE                       (A): 0.230         
    REMARK   3   ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD                 (A): 0.220         
    REMARK   3   ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD (A**2): 20.794        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 CORRELATION COEFFICIENTS.                                            
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC      : 0.947                         
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC FREE : 0.922                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES        COUNT    RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   BOND LENGTHS REFINED ATOMS        (A):  5974 ; 0.009 ; 0.019       
    REMARK   3   BOND LENGTHS OTHERS               (A):  5590 ; 0.002 ; 0.020       
    REMARK   3   BOND ANGLES REFINED ATOMS   (DEGREES):  8104 ; 1.321 ; 1.950       
    REMARK   3   BOND ANGLES OTHERS          (DEGREES): 12803 ; 0.938 ; 3.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 1    (DEGREES):   747 ; 5.819 ; 5.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 2    (DEGREES):   305 ;33.307 ;23.344       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 3    (DEGREES):   920 ;13.524 ;15.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 4    (DEGREES):    63 ;18.716 ;15.000       
    REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINTS       (A**3):   888 ; 0.071 ; 0.200       
    REMARK   3   GENERAL PLANES REFINED ATOMS      (A):  6908 ; 0.005 ; 0.021       
    REMARK   3   GENERAL PLANES OTHERS             (A):  1425 ; 0.001 ; 0.020       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS REFINED ATOMS (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) REFINED ATOMS      (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION REFINED ATOMS (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW REFINED ATOMS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND REFINED ATOMS     (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND OTHERS            (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.     COUNT   RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  2997 ; 1.117 ; 3.437       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND OTHER ATOMS    (A**2):  2996 ; 1.111 ; 3.436       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  3741 ; 1.931 ; 5.137       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE OTHER ATOMS   (A**2):  3742 ; 1.931 ; 5.138       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  2976 ; 1.235 ; 3.579       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND OTHER ATOMS    (A**2):  2977 ; 1.235 ; 3.579       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE OTHER ATOMS   (A**2):  4364 ; 2.039 ; 5.302       
    REMARK   3   LONG RANGE B REFINED ATOMS     (A**2):  6594 ; 3.708 ;26.881       
    REMARK   3   LONG RANGE B OTHER ATOMS       (A**2):  6578 ; 3.697 ;26.852       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 ANISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    COUNT   RMS   WEIGHT       
    REMARK   3   RIGID-BOND RESTRAINTS          (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; FREE ATOMS         (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; BONDED ATOMS       (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS STATISTICS                                           
    REMARK   3   NUMBER OF DIFFERENT NCS GROUPS : NULL                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : 24                                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 1                                                      
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   A     2        A    77                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  -1.8721  36.0794  36.0504              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.1729 T22:   0.3565                                     
    REMARK   3      T33:   0.0147 T12:  -0.0680                                     
    REMARK   3      T13:   0.0280 T23:   0.0127                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   1.5756 L22:   0.0098                                     
    REMARK   3      L33:   2.4446 L12:   0.0207                                     
    REMARK   3      L13:  -1.4049 L23:  -0.0590                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.0757 S12:  -0.1080 S13:   0.1048                       
    REMARK   3      S21:   0.0044 S22:  -0.0666 S23:  -0.0034                       
    REMARK   3      S31:   0.2423 S32:   0.2187 S33:  -0.0091                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 2                                                      
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   A    78        A    96                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  -5.0567  46.9913  25.0759              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.1550 T22:   0.2028                                     
    REMARK   3      T33:   0.1010 T12:  -0.0452                                     
    REMARK   3      T13:   0.0450 T23:   0.0228                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   7.6555 L22:   3.1676                                     
    REMARK   3      L33:   3.3350 L12:  -2.3075                                     
    REMARK   3      L13:  -1.8248 L23:  -0.4992                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.1036 S12:   0.2556 S13:   0.3332                       
    REMARK   3      S21:  -0.0894 S22:  -0.0260 S23:   0.0504                       
    REMARK   3      S31:  -0.4972 S32:  -0.0149 S33:  -0.0776                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 3                                                      
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   A    97        A   115                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  -2.5574  51.6064  31.0187              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2346 T22:   0.2310                                     
    REMARK   3      T33:   0.2438 T12:  -0.0498                                     
    REMARK   3      T13:   0.0549 T23:  -0.0270                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   7.8716 L22:   4.5789                                     
    REMARK   3      L33:   1.4355 L12:   1.8301                                     
    REMARK   3      L13:  -2.5846 L23:  -1.2165                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.1978 S12:  -0.2383 S13:   0.8927                       
    REMARK   3      S21:  -0.2131 S22:  -0.1246 S23:   0.0883                       
    REMARK   3      S31:  -0.1514 S32:  -0.0075 S33:  -0.0732                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 4                                                      
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   B     2        B     8                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): -25.7195  73.5461  50.7596              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2270 T22:   0.1615                                     
    REMARK   3      T33:   0.1060 T12:  -0.0734                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0183 T23:  -0.0056                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   9.4706 L22:   3.8342                                     
    REMARK   3      L33:   9.6589 L12:   0.2822                                     
    REMARK   3      L13:   9.4921 L23:   1.0248                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0799 S12:  -0.1011 S13:  -0.3963                       
    REMARK   3      S21:  -0.0502 S22:   0.4953 S23:  -0.1473                       
    REMARK   3      S31:  -0.0976 S32:  -0.0127 S33:  -0.4153                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 5                                                      
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   B     9        B    95                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): -32.0174  57.0930  42.2932              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2151 T22:   0.2249                                     
    REMARK   3      T33:   0.0623 T12:  -0.1338                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0199 T23:  -0.0069                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.7935 L22:   0.3329                                     
    REMARK   3      L33:   2.3966 L12:   0.4742                                     
    REMARK   3      L13:  -0.0161 L23:  -0.3533                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0923 S12:   0.0809 S13:  -0.0969                       
    REMARK   3      S21:  -0.0516 S22:   0.0512 S23:  -0.0661                       
    REMARK   3      S31:   0.0145 S32:  -0.0349 S33:   0.0411                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 6                                                      
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   B    96        B   114                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): -38.7853  56.3494  54.4172              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.1847 T22:   0.2140                                     
    REMARK   3      T33:   0.1489 T12:  -0.0516                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0180 T23:   0.0019                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   7.0906 L22:   1.0669                                     
    REMARK   3      L33:   0.3421 L12:  -2.6784                                     
    REMARK   3      L13:   1.1637 L23:  -0.3596                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.1588 S12:  -0.2169 S13:  -0.1349                       
    REMARK   3      S21:  -0.0380 S22:  -0.0064 S23:   0.0014                       
    REMARK   3      S31:   0.0716 S32:  -0.1180 S33:  -0.1523                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 7                                                      
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   C     2        C    57                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): -26.0032  30.8614  50.6935              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.1922 T22:   0.2612                                     
    REMARK   3      T33:   0.0512 T12:  -0.1459                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0162 T23:   0.0320                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.0772 L22:   0.1828                                     
    REMARK   3      L33:   1.8148 L12:   0.0063                                     
    REMARK   3      L13:  -0.3261 L23:   0.2524                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0282 S12:   0.0179 S13:   0.0282                       
    REMARK   3      S21:  -0.0849 S22:   0.0728 S23:   0.0434                       
    REMARK   3      S31:   0.0371 S32:   0.0101 S33:  -0.0445                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 8                                                      
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   C    58        C   109                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): -20.7476  37.7332  59.9122              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2283 T22:   0.2253                                     
    REMARK   3      T33:   0.0677 T12:  -0.1171                                     
    REMARK   3      T13:   0.0087 T23:   0.0117                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   4.2770 L22:   1.0005                                     
    REMARK   3      L33:   1.1349 L12:  -0.3264                                     
    REMARK   3      L13:   0.0190 L23:   0.9335                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.0662 S12:  -0.0237 S13:  -0.0840                       
    REMARK   3      S21:  -0.0338 S22:  -0.0066 S23:   0.0528                       
    REMARK   3      S31:  -0.1485 S32:   0.0997 S33:  -0.0597                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 9                                                      
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   C   110        C   116                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  -8.2750  35.4331  64.0029              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.1952 T22:   0.2103                                     
    REMARK   3      T33:   0.1784 T12:  -0.0783                                     
    REMARK   3      T13:   0.0371 T23:   0.0014                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   1.4369 L22:  14.9202                                     
    REMARK   3      L33:   4.4404 L12:   4.1721                                     
    REMARK   3      L13:   2.1736 L23:   4.9030                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.1927 S12:  -0.0132 S13:  -0.0018                       
    REMARK   3      S21:   0.5686 S22:  -0.1244 S23:  -0.0584                       
    REMARK   3      S31:   0.0155 S32:   0.1724 S33:  -0.0683                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 10                                                     
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   D     2        D    19                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): -29.6619  13.0907  20.6232              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.1738 T22:   0.2688                                     
    REMARK   3      T33:   0.0895 T12:  -0.0204                                     
    REMARK   3      T13:   0.0786 T23:  -0.0239                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   4.2886 L22:   2.7292                                     
    REMARK   3      L33:   6.8765 L12:  -1.4829                                     
    REMARK   3      L13:   5.2872 L23:  -2.5868                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.1117 S12:   0.2610 S13:  -0.1997                       
    REMARK   3      S21:  -0.0279 S22:   0.0659 S23:   0.1295                       
    REMARK   3      S31:   0.2352 S32:   0.2586 S33:  -0.1777                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 11                                                     
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   D    20        D    94                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): -32.5746  20.4418  31.5296              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2306 T22:   0.2335                                     
    REMARK   3      T33:   0.0519 T12:  -0.1099                                     
    REMARK   3      T13:   0.0060 T23:   0.0305                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.6832 L22:   0.9465                                     
    REMARK   3      L33:   1.3697 L12:   0.1504                                     
    REMARK   3      L13:  -0.5180 L23:  -0.6571                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0387 S12:   0.0889 S13:  -0.0395                       
    REMARK   3      S21:   0.0746 S22:   0.0658 S23:  -0.0667                       
    REMARK   3      S31:   0.0512 S32:   0.0139 S33:  -0.0271                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 12                                                     
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   D    95        D   116                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): -43.8200  25.7324  32.0922              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.1874 T22:   0.2068                                     
    REMARK   3      T33:   0.0939 T12:  -0.0225                                     
    REMARK   3      T13:   0.0317 T23:   0.0122                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   6.1421 L22:   3.2054                                     
    REMARK   3      L33:   3.7805 L12:   3.9413                                     
    REMARK   3      L13:  -1.6522 L23:  -2.3583                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.1065 S12:  -0.0269 S13:   0.5448                       
    REMARK   3      S21:   0.0966 S22:  -0.0193 S23:   0.3240                       
    REMARK   3      S31:  -0.1839 S32:  -0.3586 S33:  -0.0872                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 13                                                     
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   E   169        E   212                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):   0.8496  50.4177  48.0283              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.1744 T22:   0.3796                                     
    REMARK   3      T33:   0.0890 T12:  -0.2312                                     
    REMARK   3      T13:   0.0606 T23:  -0.1027                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.6510 L22:   2.7500                                     
    REMARK   3      L33:   4.4421 L12:  -1.3345                                     
    REMARK   3      L13:   0.1229 L23:  -0.3745                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.0375 S12:  -0.0599 S13:   0.0797                       
    REMARK   3      S21:  -0.0294 S22:   0.0549 S23:  -0.1369                       
    REMARK   3      S31:  -0.6114 S32:   0.4056 S33:  -0.0924                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 14                                                     
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   E   213        E   229                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):   4.4442  58.0105  40.2629              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.3081 T22:   0.1947                                     
    REMARK   3      T33:   0.3110 T12:  -0.1669                                     
    REMARK   3      T13:   0.0450 T23:   0.0339                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.1520 L22:   2.7027                                     
    REMARK   3      L33:   2.2948 L12:   0.6260                                     
    REMARK   3      L13:   0.5646 L23:   2.4697                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.0338 S12:  -0.0332 S13:  -0.0047                       
    REMARK   3      S21:  -0.0533 S22:  -0.0468 S23:  -0.0695                       
    REMARK   3      S31:  -0.1051 S32:  -0.0162 S33:   0.0130                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 15                                                     
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   E   230        E   237                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):   3.5362  65.5282  48.2821              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.3003 T22:   0.2250                                     
    REMARK   3      T33:   0.3966 T12:  -0.1540                                     
    REMARK   3      T13:   0.0330 T23:  -0.1610                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   9.9092 L22:  19.1310                                     
    REMARK   3      L33:  14.3427 L12:   0.7619                                     
    REMARK   3      L13:   1.0775 L23: -16.3885                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.3826 S12:  -0.2339 S13:  -0.7166                       
    REMARK   3      S21:  -0.2254 S22:  -0.2751 S23:  -0.9009                       
    REMARK   3      S31:   0.1394 S32:   0.1863 S33:   0.6577                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 16                                                     
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   F   168        F   204                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): -34.6273  72.7776  57.3634              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2572 T22:   0.1712                                     
    REMARK   3      T33:   0.1117 T12:  -0.0771                                     
    REMARK   3      T13:   0.0025 T23:  -0.0240                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   1.6989 L22:   5.9307                                     
    REMARK   3      L33:   1.4313 L12:  -1.6772                                     
    REMARK   3      L13:   0.0482 L23:  -0.9542                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.0969 S12:   0.0962 S13:  -0.1898                       
    REMARK   3      S21:   0.0086 S22:  -0.0273 S23:   0.6248                       
    REMARK   3      S31:  -0.2086 S32:  -0.1492 S33:  -0.0696                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 17                                                     
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   F   205        F   229                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): -37.1087  67.8120  56.7276              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2117 T22:   0.3101                                     
    REMARK   3      T33:   0.0352 T12:  -0.0983                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0119 T23:  -0.0147                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.9146 L22:   2.3540                                     
    REMARK   3      L33:   1.2787 L12:  -0.1187                                     
    REMARK   3      L13:  -1.0511 L23:   0.5425                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0845 S12:   0.1194 S13:  -0.1510                       
    REMARK   3      S21:   0.0868 S22:  -0.1085 S23:   0.1378                       
    REMARK   3      S31:   0.1020 S32:  -0.1519 S33:   0.1930                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 18                                                     
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   F   230        F   241                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): -44.5027  74.5906  67.9393              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2452 T22:   0.3136                                     
    REMARK   3      T33:   0.2061 T12:   0.0948                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0084 T23:  -0.0705                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   3.4438 L22:   4.3525                                     
    REMARK   3      L33:   5.8383 L12:  -2.9523                                     
    REMARK   3      L13:   1.9190 L23:   0.6317                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.1214 S12:   0.3142 S13:  -0.2042                       
    REMARK   3      S21:   0.4831 S22:  -0.0184 S23:   0.1908                       
    REMARK   3      S31:  -0.0357 S32:  -0.0497 S33:   0.1398                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 19                                                     
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   G   168        G   230                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): -19.3140  22.1235  68.3858              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2173 T22:   0.2306                                     
    REMARK   3      T33:   0.0240 T12:  -0.0687                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0138 T23:   0.0247                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   1.8179 L22:   3.8125                                     
    REMARK   3      L33:   1.2357 L12:   0.0748                                     
    REMARK   3      L13:   1.1800 L23:  -1.2197                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.0514 S12:   0.0311 S13:  -0.0649                       
    REMARK   3      S21:  -0.0920 S22:  -0.0707 S23:  -0.1675                       
    REMARK   3      S31:   0.0659 S32:   0.1422 S33:   0.0193                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 20                                                     
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   G   231        G   236                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): -15.1670  18.9719  79.7694              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2338 T22:   0.3666                                     
    REMARK   3      T33:   0.1194 T12:   0.0612                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0421 T23:   0.0764                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:  13.8837 L22:  13.9090                                     
    REMARK   3      L33:   7.8477 L12: -11.8741                                     
    REMARK   3      L13:   3.0494 L23:   2.5300                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.6426 S12:   0.4101 S13:   0.4747                       
    REMARK   3      S21:   0.9170 S22:  -0.1534 S23:   0.0840                       
    REMARK   3      S31:   0.2436 S32:   0.1755 S33:   0.7960                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 21                                                     
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   G   237        G   242                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  -7.1024  16.4083  78.4117              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2982 T22:   0.2605                                     
    REMARK   3      T33:   0.2709 T12:   0.1773                                     
    REMARK   3      T13:  -0.1182 T23:   0.0009                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:  14.9007 L22:  17.0028                                     
    REMARK   3      L33:   7.1437 L12:   0.4928                                     
    REMARK   3      L13:  -8.4556 L23:  -6.5706                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.9171 S12:  -0.5172 S13:  -0.0600                       
    REMARK   3      S21:   0.4941 S22:   0.7836 S23:  -0.2482                       
    REMARK   3      S31:   0.3698 S32:   0.0486 S33:   0.1335                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 22                                                     
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   H   169        H   199                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): -47.0154  20.5156  14.3202              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2048 T22:   0.3790                                     
    REMARK   3      T33:   0.0397 T12:  -0.0680                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0198 T23:  -0.0028                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   2.3282 L22:   0.5990                                     
    REMARK   3      L33:   3.2432 L12:   0.2148                                     
    REMARK   3      L13:   0.7651 L23:   1.3087                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.0087 S12:   0.3602 S13:  -0.1803                       
    REMARK   3      S21:  -0.0437 S22:  -0.1012 S23:   0.0742                       
    REMARK   3      S31:  -0.1543 S32:  -0.4402 S33:   0.0925                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 23                                                     
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   H   200        H   233                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): -48.0463  21.3533  19.6325              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.1334 T22:   0.2892                                     
    REMARK   3      T33:   0.0759 T12:  -0.1474                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0338 T23:   0.0590                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   1.3603 L22:   0.6109                                     
    REMARK   3      L33:   1.1351 L12:  -0.9110                                     
    REMARK   3      L13:  -1.2352 L23:   0.8294                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.0635 S12:   0.2299 S13:  -0.1039                       
    REMARK   3      S21:  -0.0571 S22:  -0.1525 S23:   0.0752                       
    REMARK   3      S31:  -0.1082 S32:  -0.1591 S33:   0.0891                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 24                                                     
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   H   234        H   238                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): -62.0263  21.0159  16.0926              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.4447 T22:   0.4721                                     
    REMARK   3      T33:   0.3936 T12:   0.1459                                     
    REMARK   3      T13:   0.0162 T23:  -0.0557                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.6185 L22:   6.3416                                     
    REMARK   3      L33:   2.3132 L12:   1.7932                                     
    REMARK   3      L13:  -1.0698 L23:  -3.8230                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.3459 S12:   0.2059 S13:   0.3070                       
    REMARK   3      S21:   0.5060 S22:   0.3468 S23:   1.1732                       
    REMARK   3      S31:  -0.3013 S32:  -0.1657 S33:  -0.6927                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED : MASK                                                 
    REMARK   3   PARAMETERS FOR MASK CALCULATION                                    
    REMARK   3   VDW PROBE RADIUS   : 1.20                                          
    REMARK   3   ION PROBE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING   
    REMARK   3  POSITIONS                                                           
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 5T87 COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 07-SEP-16.                  
    REMARK 100 THE DEPOSITION ID IS D_1000221808.                                   
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 24-AUG-14                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : 4.5                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : APS                                
    REMARK 200  BEAMLINE                       : 19-ID                              
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.9791519                          
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : SI(111)                            
    REMARK 200  OPTICS                         : MIRRORS                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : ADSC QUANTUM 315R                  
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : HKL-3000                           
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : HKL-3000                           
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 42464                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.400                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 30.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : -3.000                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 99.7                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 6.200                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.14300                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 12.8400                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.40                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.44                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 96.3                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 4.90                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.69300                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 1.450                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: SAD                          
    REMARK 200 SOFTWARE USED: HKL-3000                                              
    REMARK 200 STARTING MODEL: NULL                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 59.74                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 3.06                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 0.1 M MG ACETATE, 0.1 M NA ACETATE, 8%   
    REMARK 280  PEG 8000, PH 4.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 277K   
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 61 2 2                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -Y,X-Y,Z+1/3                                            
    REMARK 290       3555   -X+Y,-X,Z+2/3                                           
    REMARK 290       4555   -X,-Y,Z+1/2                                             
    REMARK 290       5555   Y,-X+Y,Z+5/6                                            
    REMARK 290       6555   X-Y,X,Z+1/6                                             
    REMARK 290       7555   Y,X,-Z+1/3                                              
    REMARK 290       8555   X-Y,-Y,-Z                                               
    REMARK 290       9555   -X,-X+Y,-Z+2/3                                          
    REMARK 290      10555   -Y,-X,-Z+5/6                                            
    REMARK 290      11555   -X+Y,Y,-Z+1/2                                           
    REMARK 290      12555   X,X-Y,-Z+1/6                                            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000      105.09033            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3 -0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000      210.18067            
    REMARK 290   SMTRY1   4 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000  1.000000      157.63550            
    REMARK 290   SMTRY1   5  0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   5 -0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   5  0.000000  0.000000  1.000000      262.72583            
    REMARK 290   SMTRY1   6  0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   6  0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   6  0.000000  0.000000  1.000000       52.54517            
    REMARK 290   SMTRY1   7 -0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   7  0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   7  0.000000  0.000000 -1.000000      105.09033            
    REMARK 290   SMTRY1   8  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   8  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   8  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   9 -0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   9 -0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   9  0.000000  0.000000 -1.000000      210.18067            
    REMARK 290   SMTRY1  10  0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2  10 -0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3  10  0.000000  0.000000 -1.000000      262.72583            
    REMARK 290   SMTRY1  11 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2  11  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3  11  0.000000  0.000000 -1.000000      157.63550            
    REMARK 290   SMTRY1  12  0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2  12  0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3  12  0.000000  0.000000 -1.000000       52.54517            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1, 2, 3, 4                                              
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 2210 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 8930 ANGSTROM**2                        
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -9.0 KCAL/MOL                         
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, E                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 2                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 2280 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 9410 ANGSTROM**2                        
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -8.0 KCAL/MOL                         
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: B, F                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 3                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 2210 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 9620 ANGSTROM**2                        
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -9.0 KCAL/MOL                         
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: C, G                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 4                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 2170 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 9260 ANGSTROM**2                        
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -10.0 KCAL/MOL                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: D, H                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     MSE A     1                                                      
    REMARK 465     ASP A   116                                                      
    REMARK 465     MSE B     1                                                      
    REMARK 465     SER B   115                                                      
    REMARK 465     ASP B   116                                                      
    REMARK 465     MSE C     1                                                      
    REMARK 465     MSE D     1                                                      
    REMARK 465     SER E   167                                                      
    REMARK 465     ARG E   168                                                      
    REMARK 465     LYS E   238                                                      
    REMARK 465     GLY E   239                                                      
    REMARK 465     ASN E   240                                                      
    REMARK 465     PRO E   241                                                      
    REMARK 465     LYS E   242                                                      
    REMARK 465     SER F   167                                                      
    REMARK 465     LYS F   242                                                      
    REMARK 465     SER G   167                                                      
    REMARK 465     SER H   167                                                      
    REMARK 465     ARG H   168                                                      
    REMARK 465     GLY H   239                                                      
    REMARK 465     ASN H   240                                                      
    REMARK 465     PRO H   241                                                      
    REMARK 465     LYS H   242                                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS THAT ARE RELATED BY CRYSTALLOGRAPHIC             
    REMARK 500 SYMMETRY ARE IN CLOSE CONTACT.  AN ATOM LOCATED WITHIN 0.15          
    REMARK 500 ANGSTROMS OF A SYMMETRY RELATED ATOM IS ASSUMED TO BE ON A           
    REMARK 500 SPECIAL POSITION AND IS, THEREFORE, LISTED IN REMARK 375             
    REMARK 500 INSTEAD OF REMARK 500.  ATOMS WITH NON-BLANK ALTERNATE               
    REMARK 500 LOCATION INDICATORS ARE NOT INCLUDED IN THE CALCULATIONS.            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 DISTANCE CUTOFF:                                                     
    REMARK 500 2.2 ANGSTROMS FOR CONTACTS NOT INVOLVING HYDROGEN ATOMS              
    REMARK 500 1.6 ANGSTROMS FOR CONTACTS INVOLVING HYDROGEN ATOMS                  
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI  SSYMOP   DISTANCE          
    REMARK 500   OE1  GLN D    96     OE1  GLN D    96    12565     1.90            
    REMARK 500   OE1  GLN B     6     NE2  GLN C     6     7565     2.14            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    ASP A  79       30.27    -98.79                                   
    REMARK 500    ASP B  79       56.01    -93.06                                   
    REMARK 500    ASP C  79       52.26    -97.63                                   
    REMARK 500    ASN E 172       63.24   -117.13                                   
    REMARK 500    GLN E 196      -74.45    -67.70                                   
    REMARK 500    THR E 206      -66.56    -92.33                                   
    REMARK 500    THR F 206      -79.82    -95.47                                   
    REMARK 500    ASN G 179       54.32   -102.58                                   
    REMARK 500    THR G 206      -74.05    -94.83                                   
    REMARK 500    THR H 206      -76.62    -92.50                                   
    REMARK 500    ARG H 237       -7.30     87.83                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 900                                                                      
    REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
    REMARK 900 RELATED ID: MCSG-APC111437   RELATED DB: TARGETTRACK                 
    REMARK 900 RELATED ID: MCSG-CPX200302   RELATED DB: TARGETTRACK                 
    REMARK 900 RELATED ID: 5T86   RELATED DB: PDB                                   
    DBREF  5T87 A    1   116  UNP    B3R1C2   B3R1C2_CUPTR     1    116             
    DBREF  5T87 B    1   116  UNP    B3R1C2   B3R1C2_CUPTR     1    116             
    DBREF  5T87 C    1   116  UNP    B3R1C2   B3R1C2_CUPTR     1    116             
    DBREF  5T87 D    1   116  UNP    B3R1C2   B3R1C2_CUPTR     1    116             
    DBREF  5T87 E  167   242  UNP    B3R1C1   B3R1C1_CUPTR  3394   3469             
    DBREF  5T87 F  167   242  UNP    B3R1C1   B3R1C1_CUPTR  3394   3469             
    DBREF  5T87 G  167   242  UNP    B3R1C1   B3R1C1_CUPTR  3394   3469             
    DBREF  5T87 H  167   242  UNP    B3R1C1   B3R1C1_CUPTR  3394   3469             
    SEQRES   1 A  116  MSE THR MSE ARG TYR GLN GLU PRO ALA ARG ILE PRO ASN          
    SEQRES   2 A  116  ALA GLU ILE ASP HIS VAL LEU ALA SER GLY ASN PRO GLU          
    SEQRES   3 A  116  ALA ILE ALA ASP ALA CYS LEU SER ILE ALA TYR TYR GLU          
    SEQRES   4 A  116  ASP ASP TRP GLU TRP ALA PHE LYS ARG LEU LYS SER VAL          
    SEQRES   5 A  116  ALA PHE ASP LEU ASN ARG PRO ASP SER LEU ARG SER LEU          
    SEQRES   6 A  116  ALA VAL THR CYS VAL GLY HIS LEU ALA ARG ARG ILE HIS          
    SEQRES   7 A  116  ASP LEU ASP VAL ALA MSE ALA GLU GLU PHE LEU LEU SER          
    SEQRES   8 A  116  LEU GLY GLY ASP GLN ALA VAL ALA SER ALA ALA SER ASP          
    SEQRES   9 A  116  ALA LEU ASP ASP LEU ARG ILE PHE ARG MSE SER ASP              
    SEQRES   1 B  116  MSE THR MSE ARG TYR GLN GLU PRO ALA ARG ILE PRO ASN          
    SEQRES   2 B  116  ALA GLU ILE ASP HIS VAL LEU ALA SER GLY ASN PRO GLU          
    SEQRES   3 B  116  ALA ILE ALA ASP ALA CYS LEU SER ILE ALA TYR TYR GLU          
    SEQRES   4 B  116  ASP ASP TRP GLU TRP ALA PHE LYS ARG LEU LYS SER VAL          
    SEQRES   5 B  116  ALA PHE ASP LEU ASN ARG PRO ASP SER LEU ARG SER LEU          
    SEQRES   6 B  116  ALA VAL THR CYS VAL GLY HIS LEU ALA ARG ARG ILE HIS          
    SEQRES   7 B  116  ASP LEU ASP VAL ALA MSE ALA GLU GLU PHE LEU LEU SER          
    SEQRES   8 B  116  LEU GLY GLY ASP GLN ALA VAL ALA SER ALA ALA SER ASP          
    SEQRES   9 B  116  ALA LEU ASP ASP LEU ARG ILE PHE ARG MSE SER ASP              
    SEQRES   1 C  116  MSE THR MSE ARG TYR GLN GLU PRO ALA ARG ILE PRO ASN          
    SEQRES   2 C  116  ALA GLU ILE ASP HIS VAL LEU ALA SER GLY ASN PRO GLU          
    SEQRES   3 C  116  ALA ILE ALA ASP ALA CYS LEU SER ILE ALA TYR TYR GLU          
    SEQRES   4 C  116  ASP ASP TRP GLU TRP ALA PHE LYS ARG LEU LYS SER VAL          
    SEQRES   5 C  116  ALA PHE ASP LEU ASN ARG PRO ASP SER LEU ARG SER LEU          
    SEQRES   6 C  116  ALA VAL THR CYS VAL GLY HIS LEU ALA ARG ARG ILE HIS          
    SEQRES   7 C  116  ASP LEU ASP VAL ALA MSE ALA GLU GLU PHE LEU LEU SER          
    SEQRES   8 C  116  LEU GLY GLY ASP GLN ALA VAL ALA SER ALA ALA SER ASP          
    SEQRES   9 C  116  ALA LEU ASP ASP LEU ARG ILE PHE ARG MSE SER ASP              
    SEQRES   1 D  116  MSE THR MSE ARG TYR GLN GLU PRO ALA ARG ILE PRO ASN          
    SEQRES   2 D  116  ALA GLU ILE ASP HIS VAL LEU ALA SER GLY ASN PRO GLU          
    SEQRES   3 D  116  ALA ILE ALA ASP ALA CYS LEU SER ILE ALA TYR TYR GLU          
    SEQRES   4 D  116  ASP ASP TRP GLU TRP ALA PHE LYS ARG LEU LYS SER VAL          
    SEQRES   5 D  116  ALA PHE ASP LEU ASN ARG PRO ASP SER LEU ARG SER LEU          
    SEQRES   6 D  116  ALA VAL THR CYS VAL GLY HIS LEU ALA ARG ARG ILE HIS          
    SEQRES   7 D  116  ASP LEU ASP VAL ALA MSE ALA GLU GLU PHE LEU LEU SER          
    SEQRES   8 D  116  LEU GLY GLY ASP GLN ALA VAL ALA SER ALA ALA SER ASP          
    SEQRES   9 D  116  ALA LEU ASP ASP LEU ARG ILE PHE ARG MSE SER ASP              
    SEQRES   1 E   76  SER ARG GLY PRO SER ASN GLY GLN SER VAL LEU GLU ASN          
    SEQRES   2 E   76  SER VAL GLN VAL LYS GLU THR SER PRO ARG ARG VAL SER          
    SEQRES   3 E   76  VAL ASP PRO GLN THR GLY GLU PHE VAL VAL PHE ASP ARG          
    SEQRES   4 E   76  THR LEU GLY ASP VAL TYR HIS GLY HIS VAL ARG ALA TRP          
    SEQRES   5 E   76  LYS ASP LEU THR SER ASP MSE GLN ASN ALA LEU VAL ARG          
    SEQRES   6 E   76  GLY GLY TYR VAL ASP ARG LYS GLY ASN PRO LYS                  
    SEQRES   1 F   76  SER ARG GLY PRO SER ASN GLY GLN SER VAL LEU GLU ASN          
    SEQRES   2 F   76  SER VAL GLN VAL LYS GLU THR SER PRO ARG ARG VAL SER          
    SEQRES   3 F   76  VAL ASP PRO GLN THR GLY GLU PHE VAL VAL PHE ASP ARG          
    SEQRES   4 F   76  THR LEU GLY ASP VAL TYR HIS GLY HIS VAL ARG ALA TRP          
    SEQRES   5 F   76  LYS ASP LEU THR SER ASP MSE GLN ASN ALA LEU VAL ARG          
    SEQRES   6 F   76  GLY GLY TYR VAL ASP ARG LYS GLY ASN PRO LYS                  
    SEQRES   1 G   76  SER ARG GLY PRO SER ASN GLY GLN SER VAL LEU GLU ASN          
    SEQRES   2 G   76  SER VAL GLN VAL LYS GLU THR SER PRO ARG ARG VAL SER          
    SEQRES   3 G   76  VAL ASP PRO GLN THR GLY GLU PHE VAL VAL PHE ASP ARG          
    SEQRES   4 G   76  THR LEU GLY ASP VAL TYR HIS GLY HIS VAL ARG ALA TRP          
    SEQRES   5 G   76  LYS ASP LEU THR SER ASP MSE GLN ASN ALA LEU VAL ARG          
    SEQRES   6 G   76  GLY GLY TYR VAL ASP ARG LYS GLY ASN PRO LYS                  
    SEQRES   1 H   76  SER ARG GLY PRO SER ASN GLY GLN SER VAL LEU GLU ASN          
    SEQRES   2 H   76  SER VAL GLN VAL LYS GLU THR SER PRO ARG ARG VAL SER          
    SEQRES   3 H   76  VAL ASP PRO GLN THR GLY GLU PHE VAL VAL PHE ASP ARG          
    SEQRES   4 H   76  THR LEU GLY ASP VAL TYR HIS GLY HIS VAL ARG ALA TRP          
    SEQRES   5 H   76  LYS ASP LEU THR SER ASP MSE GLN ASN ALA LEU VAL ARG          
    SEQRES   6 H   76  GLY GLY TYR VAL ASP ARG LYS GLY ASN PRO LYS                  
    MODRES 5T87 MSE A    3  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 5T87 MSE A   84  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 5T87 MSE A  114  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 5T87 MSE B    3  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 5T87 MSE B   84  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 5T87 MSE B  114  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 5T87 MSE C    3  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 5T87 MSE C   84  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 5T87 MSE C  114  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 5T87 MSE D    3  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 5T87 MSE D   84  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 5T87 MSE D  114  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 5T87 MSE E  225  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 5T87 MSE F  225  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 5T87 MSE G  225  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    MODRES 5T87 MSE H  225  MET  MODIFIED RESIDUE                                   
    HET    MSE  A   3       8                                                       
    HET    MSE  A  84       8                                                       
    HET    MSE  A 114       8                                                       
    HET    MSE  B   3       8                                                       
    HET    MSE  B  84       8                                                       
    HET    MSE  B 114       8                                                       
    HET    MSE  C   3       8                                                       
    HET    MSE  C  84      16                                                       
    HET    MSE  C 114       8                                                       
    HET    MSE  D   3       8                                                       
    HET    MSE  D  84       8                                                       
    HET    MSE  D 114       8                                                       
    HET    MSE  E 225       8                                                       
    HET    MSE  F 225       8                                                       
    HET    MSE  G 225       8                                                       
    HET    MSE  H 225       8                                                       
    HETNAM     MSE SELENOMETHIONINE                                                 
    FORMUL   1  MSE    16(C5 H11 N O2 SE)                                           
    FORMUL   9  HOH   *144(H2 O)                                                    
    HELIX    1 AA1 PRO A   12  ALA A   14  5                                   3    
    HELIX    2 AA2 GLU A   15  GLY A   23  1                                   9    
    HELIX    3 AA3 ASN A   24  GLU A   39  1                                  16    
    HELIX    4 AA4 ASP A   41  PHE A   54  1                                  14    
    HELIX    5 AA5 PRO A   59  ILE A   77  1                                  19    
    HELIX    6 AA6 ASP A   81  LEU A   92  1                                  12    
    HELIX    7 AA7 ASP A   95  SER A  115  1                                  21    
    HELIX    8 AA8 PRO B   12  ALA B   14  5                                   3    
    HELIX    9 AA9 GLU B   15  GLY B   23  1                                   9    
    HELIX   10 AB1 ASN B   24  GLU B   39  1                                  16    
    HELIX   11 AB2 ASP B   41  PHE B   54  1                                  14    
    HELIX   12 AB3 PRO B   59  ILE B   77  1                                  19    
    HELIX   13 AB4 ASP B   81  LEU B   92  1                                  12    
    HELIX   14 AB5 VAL B   98  MSE B  114  1                                  17    
    HELIX   15 AB6 PRO C   12  ALA C   14  5                                   3    
    HELIX   16 AB7 GLU C   15  GLY C   23  1                                   9    
    HELIX   17 AB8 ASN C   24  GLU C   39  1                                  16    
    HELIX   18 AB9 ASP C   41  PHE C   54  1                                  14    
    HELIX   19 AC1 PRO C   59  ILE C   77  1                                  19    
    HELIX   20 AC2 ASP C   81  SER C   91  1                                  11    
    HELIX   21 AC3 VAL C   98  MSE C  114  1                                  17    
    HELIX   22 AC4 PRO D   12  ALA D   14  5                                   3    
    HELIX   23 AC5 GLU D   15  GLY D   23  1                                   9    
    HELIX   24 AC6 ASN D   24  GLU D   39  1                                  16    
    HELIX   25 AC7 ASP D   41  PHE D   54  1                                  14    
    HELIX   26 AC8 PRO D   59  ILE D   77  1                                  19    
    HELIX   27 AC9 ASP D   81  LEU D   92  1                                  12    
    HELIX   28 AD1 ASP D   95  MSE D  114  1                                  20    
    HELIX   29 AD2 ASN E  172  ASN E  179  1                                   8    
    HELIX   30 AD3 ALA E  217  LEU E  221  5                                   5    
    HELIX   31 AD4 THR E  222  ARG E  231  1                                  10    
    HELIX   32 AD5 ASN F  172  ASN F  179  1                                   8    
    HELIX   33 AD6 ALA F  217  LEU F  221  5                                   5    
    HELIX   34 AD7 THR F  222  GLY F  232  1                                  11    
    HELIX   35 AD8 ASN G  172  ASN G  179  1                                   8    
    HELIX   36 AD9 ALA G  217  LEU G  221  5                                   5    
    HELIX   37 AE1 THR G  222  GLY G  232  1                                  11    
    HELIX   38 AE2 ASN H  172  ASN H  179  1                                   8    
    HELIX   39 AE3 ALA H  217  LEU H  221  5                                   5    
    HELIX   40 AE4 THR H  222  GLY H  232  1                                  11    
    SHEET    1 AA1 5 ARG A   4  TYR A   5  0                                        
    SHEET    2 AA1 5 VAL E 210  ARG E 216  1  O  TYR E 211   N  ARG A   4           
    SHEET    3 AA1 5 PHE E 200  LEU E 207 -1  N  PHE E 200   O  ARG E 216           
    SHEET    4 AA1 5 SER E 187  VAL E 193 -1  N  ARG E 190   O  PHE E 203           
    SHEET    5 AA1 5 VAL E 181  LYS E 184 -1  N  VAL E 183   O  ARG E 189           
    SHEET    1 AA2 5 ARG B   4  TYR B   5  0                                        
    SHEET    2 AA2 5 VAL F 210  ARG F 216  1  O  TYR F 211   N  ARG B   4           
    SHEET    3 AA2 5 PHE F 200  ARG F 205 -1  N  VAL F 202   O  HIS F 214           
    SHEET    4 AA2 5 SER F 187  VAL F 193 -1  N  ARG F 190   O  PHE F 203           
    SHEET    5 AA2 5 VAL F 181  LYS F 184 -1  N  VAL F 181   O  VAL F 191           
    SHEET    1 AA3 5 ARG C   4  TYR C   5  0                                        
    SHEET    2 AA3 5 VAL G 210  ARG G 216  1  O  TYR G 211   N  ARG C   4           
    SHEET    3 AA3 5 PHE G 200  LEU G 207 -1  N  THR G 206   O  VAL G 210           
    SHEET    4 AA3 5 SER G 187  VAL G 193 -1  N  ARG G 190   O  PHE G 203           
    SHEET    5 AA3 5 VAL G 181  LYS G 184 -1  N  VAL G 181   O  VAL G 191           
    SHEET    1 AA4 5 ARG D   4  TYR D   5  0                                        
    SHEET    2 AA4 5 VAL H 210  ARG H 216  1  O  TYR H 211   N  ARG D   4           
    SHEET    3 AA4 5 PHE H 200  LEU H 207 -1  N  THR H 206   O  VAL H 210           
    SHEET    4 AA4 5 ARG H 190  VAL H 193 -1  N  SER H 192   O  VAL H 201           
    SHEET    5 AA4 5 VAL H 181  GLN H 182 -1  N  VAL H 181   O  VAL H 191           
    LINK         C   THR A   2                 N   MSE A   3     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE A   3                 N   ARG A   4     1555   1555  1.33  
    LINK         C   ALA A  83                 N   MSE A  84     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE A  84                 N   ALA A  85     1555   1555  1.34  
    LINK         C   ARG A 113                 N   MSE A 114     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE A 114                 N   SER A 115     1555   1555  1.34  
    LINK         C   THR B   2                 N   MSE B   3     1555   1555  1.32  
    LINK         C   MSE B   3                 N   ARG B   4     1555   1555  1.34  
    LINK         C   ALA B  83                 N   MSE B  84     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE B  84                 N   ALA B  85     1555   1555  1.32  
    LINK         C   ARG B 113                 N   MSE B 114     1555   1555  1.34  
    LINK         C   THR C   2                 N   MSE C   3     1555   1555  1.32  
    LINK         C   MSE C   3                 N   ARG C   4     1555   1555  1.34  
    LINK         C   ALA C  83                 N  AMSE C  84     1555   1555  1.34  
    LINK         C   ALA C  83                 N  BMSE C  84     1555   1555  1.33  
    LINK         C  AMSE C  84                 N   ALA C  85     1555   1555  1.33  
    LINK         C  BMSE C  84                 N   ALA C  85     1555   1555  1.33  
    LINK         C   ARG C 113                 N   MSE C 114     1555   1555  1.34  
    LINK         C   MSE C 114                 N   SER C 115     1555   1555  1.33  
    LINK         C   THR D   2                 N   MSE D   3     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE D   3                 N   ARG D   4     1555   1555  1.32  
    LINK         C   ALA D  83                 N   MSE D  84     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE D  84                 N   ALA D  85     1555   1555  1.34  
    LINK         C   ARG D 113                 N   MSE D 114     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE D 114                 N   SER D 115     1555   1555  1.33  
    LINK         C   ASP E 224                 N   MSE E 225     1555   1555  1.34  
    LINK         C   MSE E 225                 N   GLN E 226     1555   1555  1.33  
    LINK         C   ASP F 224                 N   MSE F 225     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE F 225                 N   GLN F 226     1555   1555  1.33  
    LINK         C   ASP G 224                 N   MSE G 225     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE G 225                 N   GLN G 226     1555   1555  1.32  
    LINK         C   ASP H 224                 N   MSE H 225     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE H 225                 N   GLN H 226     1555   1555  1.33  
    CRYST1  107.097  107.097  315.271  90.00  90.00 120.00 P 61 2 2     48          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.009337  0.005391  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.010782  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.003172        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb5t87.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        E
      HETATM  MSE A
      HETATM  MSE E

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00