?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    TRANSCRIPTION                           05-APR-17   XXXX              
    TITLE     STRUCTURE-ACTIVITY RELATIONSHIP STUDY OF VITAMIN D ANALOGS WITH       
    TITLE    2 OXOLANE GROUP IN THEIR SIDE CHAIN                                    
    KEYWDS    VITAMIN D NUCLEAR RECEPTOR, TRANSCRIPTION                             
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    N.ROCHEL,A.Y.BELORUSOVA                                               
    JRNL        AUTH   A.Y.BELORUSOVA,A.MARTINEZ,Z.GANDARA,G.GOMEZ,Y.FALL,N.ROCHEL  
    JRNL        TITL   STRUCTURE-ACTIVITY RELATIONSHIP STUDY OF VITAMIN D ANALOGS   
    JRNL        TITL 2 WITH OXOLANE GROUP IN THEIR SIDE CHAIN.                      
    JRNL        REF    EUR J MED CHEM                V. 134    86 2017              
    JRNL        REFN                   ISSN 1768-3254                               
    JRNL        PMID   28399453                                                     
    JRNL        DOI    10.1016/J.EJMECH.2017.03.081                                 
    SEQRES   1 A  302  GLY SER HIS MET LEU SER ASP GLU GLN MET GLN ILE ILE          
    SEQRES   2 A  302  ASN SER LEU VAL GLU ALA HIS HIS LYS THR TYR ASP ASP          
    SEQRES   3 A  302  SER TYR SER ASP PHE VAL ARG PHE ARG PRO PRO VAL ARG          
    SEQRES   4 A  302  GLU GLY PRO VAL THR ARG SER ALA SER ARG ALA ALA SER          
    SEQRES   5 A  302  LEU HIS SER LEU SER ASP ALA SER SER ASP SER PHE ASN          
    SEQRES   6 A  302  HIS SER PRO GLU SER VAL ASP THR LYS LEU ASN PHE SER          
    SEQRES   7 A  302  ASN LEU LEU MET MET TYR GLN ASP SER GLY SER PRO ASP          
    SEQRES   8 A  302  SER SER GLU GLU ASP GLN GLN SER ARG LEU SER MET LEU          
    SEQRES   9 A  302  PRO HIS LEU ALA ASP LEU VAL SER TYR SER ILE GLN LYS          
    SEQRES  10 A  302  VAL ILE GLY PHE ALA LYS MET ILE PRO GLY PHE ARG ASP          
    SEQRES  11 A  302  LEU THR ALA GLU ASP GLN ILE ALA LEU LEU LYS SER SER          
    SEQRES  12 A  302  ALA ILE GLU ILE ILE MET LEU ARG SER ASN GLN SER PHE          
    SEQRES  13 A  302  SER LEU GLU ASP MET SER TRP SER CYS GLY GLY PRO ASP          
    SEQRES  14 A  302  PHE LYS TYR CYS ILE ASN ASP VAL THR LYS ALA GLY HIS          
    SEQRES  15 A  302  THR LEU GLU LEU LEU GLU PRO LEU VAL LYS PHE GLN VAL          
    SEQRES  16 A  302  GLY LEU LYS LYS LEU LYS LEU HIS GLU GLU GLU HIS VAL          
    SEQRES  17 A  302  LEU LEU MET ALA ILE CYS LEU LEU SER PRO ASP ARG PRO          
    SEQRES  18 A  302  GLY VAL GLN ASP HIS VAL ARG ILE GLU ALA LEU GLN ASP          
    SEQRES  19 A  302  ARG LEU CYS ASP VAL LEU GLN ALA TYR ILE ARG ILE GLN          
    SEQRES  20 A  302  HIS PRO GLY GLY ARG LEU LEU TYR ALA LYS MET ILE GLN          
    SEQRES  21 A  302  LYS LEU ALA ASP LEU ARG SER LEU ASN GLU GLU HIS SER          
    SEQRES  22 A  302  LYS GLN TYR ARG SER LEU SER PHE GLN PRO GLU HIS SER          
    SEQRES  23 A  302  MET GLN LEU THR PRO LEU VAL LEU GLU VAL PHE GLY SER          
    SEQRES  24 A  302  GLU VAL SER                                                  
    SEQRES   1 B   15  ARG HIS LYS ILE LEU HIS ARG LEU LEU GLN GLU GLY SER          
    SEQRES   2 B   15  PRO SER                                                      
    HETNAM     9CW (1~{R},3~{S},5~{Z})-5-[(2~{E})-2-[(1~{R},3~{A}~{S},              
    HETNAM   2 9CW  7~{A}~{R})-7~{A}-METHYL-1-[(1~{S})-1-[(2~{S},5~{S})-5-          
    HETNAM   3 9CW  (2-OXIDANYLPROPAN-2-YL)OXOLAN-2-YL]ETHYL]-2,3,3~{A},5,          
    HETNAM   4 9CW  6,7-HEXAHYDRO-1~{H}-INDEN-4-YLIDENE]ETHYLIDENE]-4-              
    HETNAM   5 9CW  METHYLIDENE-CYCLOHEXANE-1,3-DIOL                                
    FORMUL   3  9CW    C28 H44 O4                                                   
    FORMUL   4  HOH   *9(H2 O)                                                      
    HELIX    1 AA1 SER A  157  THR A  174  1                                  18    
    HELIX    2 AA2 TYR A  179  PHE A  185  5                                   7    
    HELIX    3 AA3 MET A  254  LYS A  274  1                                  21    
    HELIX    4 AA4 THR A  283  SER A  303  1                                  21    
    HELIX    5 AA5 CYS A  324  LYS A  330  1                                   7    
    HELIX    6 AA6 THR A  334  LEU A  351  1                                  18    
    HELIX    7 AA7 HIS A  354  LEU A  367  1                                  14    
    HELIX    8 AA8 ASP A  376  HIS A  399  1                                  24    
    HELIX    9 AA9 LEU A  404  PHE A  432  1                                  29    
    HELIX   10 AB1 GLN A  433  MET A  438  1                                   6    
    HELIX   11 AB2 THR A  441  GLY A  449  1                                   9    
    HELIX   12 AB3 HIS B  687  LEU B  694  1                                   8    
    SHEET    1 AA1 3 PHE A 307  SER A 308  0                                        
    SHEET    2 AA1 3 SER A 313  SER A 315 -1  O  SER A 313   N  SER A 308           
    SHEET    3 AA1 3 LYS A 322  TYR A 323 -1  O  TYR A 323   N  TRP A 314           
    SITE     1 AC1 13 TYR A 175  VAL A 262  SER A 265  ILE A 299                    
    SITE     2 AC1 13 ARG A 302  SER A 303  SER A 306  TRP A 314                    
    SITE     3 AC1 13 CYS A 316  VAL A 328  HIS A 333  HIS A 423                    
    SITE     4 AC1 13 TYR A 427                                                     
    CRYST1   66.175   66.175  262.859  90.00  90.00 120.00 P 65 2 2     12          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.015111  0.008725  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.017449  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.003804        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb5nma.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        B
      ATOM        a
      ATOM        b

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    319  CG  ARG A 251     -21.032   4.082 -17.009  1.00 79.40           C  
      ATOM    320  CD  ARG A 251     -20.587   3.651 -15.634  1.00 90.28           C  
      ATOM    321  NE  ARG A 251     -19.607   2.573 -15.666  1.00 99.33           N  
      ATOM    322  CZ  ARG A 251     -19.053   2.048 -14.578  1.00 98.06           C  
      ATOM    323  NH1 ARG A 251     -19.390   2.511 -13.380  1.00 94.25           N  
      ATOM    324  NH2 ARG A 251     -18.164   1.066 -14.686  1.00 98.44           N  
      ATOM   1034  CG  LYS A 343     -26.481  12.785   8.784  1.00 78.67           C  
      ATOM   1035  CD  LYS A 343     -25.112  12.570   9.400  1.00 85.53           C  
      ATOM   1036  CE  LYS A 343     -25.049  13.050  10.863  1.00 76.01           C  
      ATOM   1037  NZ  LYS A 343     -23.772  13.782  11.073  1.00 91.10           N  
      ATOM    319  CG  ARG a 251     -40.068  37.054 -26.801  1.00 79.40           C  
      ATOM    320  CD  ARG a 251     -40.219  37.655 -28.176  1.00 90.28           C  
      ATOM    321  NE  ARG a 251     -40.663  39.043 -28.144  1.00 99.33           N  
      ATOM    322  CZ  ARG a 251     -40.840  39.785 -29.232  1.00 98.06           C  
      ATOM    323  NH1 ARG a 251     -40.608  39.261 -30.430  1.00 94.25           N  
      ATOM    324  NH2 ARG a 251     -41.246  41.046 -29.124  1.00 98.44           N  
      ATOM   1034  CG  LYS a 343     -35.256  27.984 -52.594  1.00 78.67           C  
      ATOM   1035  CD  LYS a 343     -34.758  29.277 -53.210  1.00 85.53           C  
      ATOM   1036  CE  LYS a 343     -34.310  29.091 -54.673  1.00 76.01           C  
      ATOM   1037  NZ  LYS a 343     -33.038  29.831 -54.883  1.00 91.10           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00