?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    TRANSFERASE                             12-JUN-16   5L9X              
    TITLE     HUMAN DNA POLYMERASE ETA-DNA TERNARY COMPLEX: REACTION WITH 10 MM MN2+
    TITLE    2 FOR 60S                                                              
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: DNA POLYMERASE ETA;                                        
    COMPND   3 CHAIN: A;                                                            
    COMPND   4 SYNONYM: RAD30 HOMOLOG A,XERODERMA PIGMENTOSUM VARIANT TYPE PROTEIN; 
    COMPND   5 EC: 2.7.7.7;                                                         
    COMPND   6 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   7 MOL_ID: 2;                                                           
    COMPND   8 MOLECULE: DNA (5'-D(*CP*AP*TP*TP*AP*TP*GP*AP*CP*GP*CP*T)-3');        
    COMPND   9 CHAIN: T;                                                            
    COMPND  10 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND  11 MOL_ID: 3;                                                           
    COMPND  12 MOLECULE: DNA (5'-D(*AP*GP*CP*GP*TP*CP*AP*TP*A)-3');                 
    COMPND  13 CHAIN: P;                                                            
    COMPND  14 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 9606;                                                
    SOURCE   5 GENE: POLH, RAD30, RAD30A, XPV;                                      
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 469008;                                     
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: BL21(DE3);                                 
    SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE  10 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PET28;                                    
    SOURCE  11 MOL_ID: 2;                                                           
    SOURCE  12 SYNTHETIC: YES;                                                      
    SOURCE  13 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE  14 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
    SOURCE  15 ORGANISM_TAXID: 9606;                                                
    SOURCE  16 MOL_ID: 3;                                                           
    SOURCE  17 SYNTHETIC: YES;                                                      
    SOURCE  18 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE  19 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
    SOURCE  20 ORGANISM_TAXID: 9606                                                 
    KEYWDS    IN CRYSTALLO REACTION, DNA POLYMERASE, METAL ION DEPENDENT CATALYSIS, 
    KEYWDS   2 TRANSFERASE                                                          
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    Y.GAO,W.YANG                                                          
    REVDAT   1   22-JUN-16 5L9X    0                                                
    JRNL        AUTH   Y.GAO,W.YANG                                                 
    JRNL        TITL   CAPTURE OF A THIRD MG2+ IS ESSENTIAL FOR CATALYZING DNA      
    JRNL        TITL 2 SYNTHESIS.                                                   
    JRNL        REF    SCIENCE                       V. 352  1334 2016              
    JRNL        REFN                   ESSN 1095-9203                               
    JRNL        PMID   27284197                                                     
    JRNL        DOI    10.1126/SCIENCE.AAD9633                                      
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    1.90 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : REFMAC                                               
    REMARK   3   AUTHORS     : MURSHUDOV,VAGIN,DODSON                               
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.90                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 19.94                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 1.370                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 99.9                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 35501                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : FREE R-VALUE                    
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : NULL                            
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.168                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.165                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.214                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 7.630                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 2709                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 3366                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 408                                     
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 61                                      
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 465                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 28.29                          
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 26.79                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.                                 
    REMARK   3   ESU BASED ON R VALUE                            (A): NULL          
    REMARK   3   ESU BASED ON FREE R VALUE                       (A): NULL          
    REMARK   3   ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD                 (A): 0.230         
    REMARK   3   ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD (A**2): NULL          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                   
    REMARK   3   DISTANCE RESTRAINTS.                    RMS    SIGMA               
    REMARK   3    BOND LENGTH                     (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    ANGLE DISTANCE                  (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    INTRAPLANAR 1-4 DISTANCE        (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    H-BOND OR METAL COORDINATION    (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   PLANE RESTRAINT                  (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINT       (A**3) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACT RESTRAINTS.                                     
    REMARK   3    SINGLE TORSION                  (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    MULTIPLE TORSION                (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    H-BOND (X...Y)                  (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    H-BOND (X-H...Y)                (A) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   CONFORMATIONAL TORSION ANGLE RESTRAINTS.                           
    REMARK   3    SPECIFIED                 (DEGREES) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    PLANAR                    (DEGREES) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    STAGGERED                 (DEGREES) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3    TRANSVERSE                (DEGREES) : NULL  ; NULL                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 5L9X COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY PDBE ON 13-JUN-16.                  
    REMARK 100 THE DEPOSITION ID IS D_1200000389.                                   
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 03-JUL-14                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : 6.0                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : APS                                
    REMARK 200  BEAMLINE                       : 22-BM                              
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.0                                
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : DOUBLE CRYSTAL-LIQUID NITROGEN     
    REMARK 200                                   COOLED                             
    REMARK 200  OPTICS                         : 4*4 MOSIAC                         
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : MARMOSAIC 225 MM CCD               
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : XDS                                
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : XSCALE                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 35503                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 1.900                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 20.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : -3.000                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 99.9                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 6.900                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.08100                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 20.9000                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 1.90                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 1.95                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 99.8                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : NULL                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.68400                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 3.080                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: MOLREP                                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: 4ECV                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 40.88                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.08                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 17% PEG 2000MME, 0.1 M MES, PH 6.0,      
    REMARK 280  EVAPORATION, TEMPERATURE 298K                                       
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 61                             
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -Y,X-Y,Z+1/3                                            
    REMARK 290       3555   -X+Y,-X,Z+2/3                                           
    REMARK 290       4555   -X,-Y,Z+1/2                                             
    REMARK 290       5555   Y,-X+Y,Z+5/6                                            
    REMARK 290       6555   X-Y,X,Z+1/6                                             
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       27.35000            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3 -0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000       54.70000            
    REMARK 290   SMTRY1   4 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000  1.000000       41.02500            
    REMARK 290   SMTRY1   5  0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   5 -0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   5  0.000000  0.000000  1.000000       68.37500            
    REMARK 290   SMTRY1   6  0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   6  0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   6  0.000000  0.000000  1.000000       13.67500            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: TRIMERIC                   
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 6600 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 21830 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -64.0 KCAL/MOL                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, T, P                               
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     THR A   155                                                      
    REMARK 465     THR A   156                                                      
    REMARK 465     ALA A   157                                                      
    REMARK 465     GLU A   158                                                      
    REMARK 465     GLU A   159                                                      
    REMARK 470                                                                      
    REMARK 470 MISSING ATOM                                                         
    REMARK 470 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE MISSING ATOMS (M=MODEL NUMBER;           
    REMARK 470 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER;          
    REMARK 470 I=INSERTION CODE):                                                   
    REMARK 470   M RES CSSEQI  ATOMS                                                
    REMARK 470      DC T   1    O5'  C5'  C4'  O4'  C3'  C2'  C1'                   
    REMARK 470      DC T   1    N1   C2   O2   N3   C4   N4   C5                    
    REMARK 470      DC T   1    C6                                                  
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.                            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE          
    REMARK 500   O    HOH A   844     O    HOH A   854              2.05            
    REMARK 500   O    HOH A   721     O    HOH A   942              2.18            
    REMARK 500   OE1  GLU A   101     O    HOH A   601              2.18            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS THAT ARE RELATED BY CRYSTALLOGRAPHIC             
    REMARK 500 SYMMETRY ARE IN CLOSE CONTACT.  AN ATOM LOCATED WITHIN 0.15          
    REMARK 500 ANGSTROMS OF A SYMMETRY RELATED ATOM IS ASSUMED TO BE ON A           
    REMARK 500 SPECIAL POSITION AND IS, THEREFORE, LISTED IN REMARK 375             
    REMARK 500 INSTEAD OF REMARK 500.  ATOMS WITH NON-BLANK ALTERNATE               
    REMARK 500 LOCATION INDICATORS ARE NOT INCLUDED IN THE CALCULATIONS.            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 DISTANCE CUTOFF:                                                     
    REMARK 500 2.2 ANGSTROMS FOR CONTACTS NOT INVOLVING HYDROGEN ATOMS              
    REMARK 500 1.6 ANGSTROMS FOR CONTACTS INVOLVING HYDROGEN ATOMS                  
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI  SSYMOP   DISTANCE          
    REMARK 500   O    HOH A   776     O    HOH A   855     5664     2.19            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND LENGTHS                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,2(A3,1X,A1,I4,A1,1X,A4,3X),1X,F6.3)               
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   RES CSSEQI ATM2   DEVIATION                     
    REMARK 500     DT P   8   C2'    DT P   8   C1'     0.177                       
    REMARK 500     DT P   8   O3'    DT P   8   C3'    -0.110                       
    REMARK 500     DA P   9   P      DA P   9   OP1     0.103                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND ANGLES                                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,3(1X,A4,2X),12X,F5.1)              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   ATM2   ATM3                                     
    REMARK 500     DT P   8   C5' -  C4' -  C3' ANGL. DEV. =   9.8 DEGREES          
    REMARK 500     DT P   8   C2' -  C3' -  O3' ANGL. DEV. = -18.8 DEGREES          
    REMARK 500     DT P   8   C4' -  C3' -  C2' ANGL. DEV. =  12.4 DEGREES          
    REMARK 500     DT P   8   C3' -  C2' -  C1' ANGL. DEV. = -12.3 DEGREES          
    REMARK 500     DT P   8   O4' -  C1' -  C2' ANGL. DEV. =   5.6 DEGREES          
    REMARK 500     DT P   8   N1  -  C1' -  C2' ANGL. DEV. =  20.8 DEGREES          
    REMARK 500     DT P   8   C3' -  O3' -  P   ANGL. DEV. =  -7.6 DEGREES          
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    CYS A  16       56.92     38.80                                   
    REMARK 500    TYR A  39     -177.64     65.03                                   
    REMARK 500    LYS A  40      -36.33   -155.47                                   
    REMARK 500    SER A  62      -11.63     82.01                                   
    REMARK 500    SER A 217     -156.52   -151.04                                   
    REMARK 500    ASN A 230       44.86   -140.44                                   
    REMARK 500    ASN A 230       48.29   -140.44                                   
    REMARK 500    SER A 257      -10.41     92.72                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 METAL COORDINATION                                                   
    REMARK 620 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 620 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):                             
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              CA A 502  CA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 ASP A  13   OD1                                                    
    REMARK 620 2 ASP A  13   OD2  40.3                                              
    REMARK 620 3 MET A  14   O    86.4 105.9                                        
    REMARK 620 4 ASP A 115   OD2 100.7  70.2  80.0                                  
    REMARK 620 5 DTP A 507   O1B 167.4 152.2  88.2  89.5                            
    REMARK 620 6 DTP A 507   O1A 104.0  75.1 162.1  83.8  84.2                      
    REMARK 620 7 DTP A 507   O1G  88.9 115.5 106.4 168.9  81.8  88.6                
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5     6                 
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MN A 503  MN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 ASP A  13   OD1                                                    
    REMARK 620 2 MET A  14   O    86.3                                              
    REMARK 620 3 ASP A 115   OD2 100.8  79.9                                        
    REMARK 620 4  DA P   9   OP1 101.2 159.6  80.2                                  
    REMARK 620 5 DPO A 508   O1  166.5  93.0  92.3  84.0                            
    REMARK 620 6 DPO A 508   O5   93.1 108.3 164.4  90.3  74.3                      
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5                       
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MN A 501  MN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 ASP A  13   OD2                                                    
    REMARK 620 2 ASP A 115   OD1  89.7                                              
    REMARK 620 3 GLU A 116   OE2  94.1  93.5                                        
    REMARK 620 4  DT P   8   O3' 174.6  85.6  83.6                                  
    REMARK 620 5  DT P   8   O3' 169.8  87.2  95.7  12.3                            
    REMARK 620 6  DA P   9   OP1 103.7  93.0 161.1  79.2  66.9                      
    REMARK 620 7 HOH P 214   O    93.1 172.6  93.2  91.9  88.8  79.7                
    REMARK 620 8 DTP A 507   O1A 100.5  93.4 163.9  82.4  70.1   3.2  79.3          
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5     6     7           
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MN P 101  MN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1  DA P   9   OP2                                                    
    REMARK 620 2 DPO A 508   O2   85.7                                              
    REMARK 620 3 HOH A 606   O    96.0  88.6                                        
    REMARK 620 4 HOH A 642   O   169.2  87.8  92.4                                  
    REMARK 620 N                    1     2     3                                   
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MN A 501                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue CA A 502                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MN A 503                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue GOL A 504                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue GOL A 505                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue GOL A 506                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue DTP A 507                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC8                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue DPO A 508                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC9                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MN P 101                  
    DBREF  5L9X A    1   432  UNP    Q9Y253   POLH_HUMAN       1    432             
    DBREF  5L9X T    1    12  PDB    5L9X     5L9X             1     12             
    DBREF  5L9X P    1     9  PDB    5L9X     5L9X             1      9             
    SEQADV 5L9X GLY A   -2  UNP  Q9Y253              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5L9X PRO A   -1  UNP  Q9Y253              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5L9X HIS A    0  UNP  Q9Y253              EXPRESSION TAG                 
    SEQRES   1 A  435  GLY PRO HIS MET ALA THR GLY GLN ASP ARG VAL VAL ALA          
    SEQRES   2 A  435  LEU VAL ASP MET ASP CYS PHE PHE VAL GLN VAL GLU GLN          
    SEQRES   3 A  435  ARG GLN ASN PRO HIS LEU ARG ASN LYS PRO CYS ALA VAL          
    SEQRES   4 A  435  VAL GLN TYR LYS SER TRP LYS GLY GLY GLY ILE ILE ALA          
    SEQRES   5 A  435  VAL SER TYR GLU ALA ARG ALA PHE GLY VAL THR ARG SER          
    SEQRES   6 A  435  MET TRP ALA ASP ASP ALA LYS LYS LEU CYS PRO ASP LEU          
    SEQRES   7 A  435  LEU LEU ALA GLN VAL ARG GLU SER ARG GLY LYS ALA ASN          
    SEQRES   8 A  435  LEU THR LYS TYR ARG GLU ALA SER VAL GLU VAL MET GLU          
    SEQRES   9 A  435  ILE MET SER ARG PHE ALA VAL ILE GLU ARG ALA SER ILE          
    SEQRES  10 A  435  ASP GLU ALA TYR VAL ASP LEU THR SER ALA VAL GLN GLU          
    SEQRES  11 A  435  ARG LEU GLN LYS LEU GLN GLY GLN PRO ILE SER ALA ASP          
    SEQRES  12 A  435  LEU LEU PRO SER THR TYR ILE GLU GLY LEU PRO GLN GLY          
    SEQRES  13 A  435  PRO THR THR ALA GLU GLU THR VAL GLN LYS GLU GLY MET          
    SEQRES  14 A  435  ARG LYS GLN GLY LEU PHE GLN TRP LEU ASP SER LEU GLN          
    SEQRES  15 A  435  ILE ASP ASN LEU THR SER PRO ASP LEU GLN LEU THR VAL          
    SEQRES  16 A  435  GLY ALA VAL ILE VAL GLU GLU MET ARG ALA ALA ILE GLU          
    SEQRES  17 A  435  ARG GLU THR GLY PHE GLN CYS SER ALA GLY ILE SER HIS          
    SEQRES  18 A  435  ASN LYS VAL LEU ALA LYS LEU ALA CYS GLY LEU ASN LYS          
    SEQRES  19 A  435  PRO ASN ARG GLN THR LEU VAL SER HIS GLY SER VAL PRO          
    SEQRES  20 A  435  GLN LEU PHE SER GLN MET PRO ILE ARG LYS ILE ARG SER          
    SEQRES  21 A  435  LEU GLY GLY LYS LEU GLY ALA SER VAL ILE GLU ILE LEU          
    SEQRES  22 A  435  GLY ILE GLU TYR MET GLY GLU LEU THR GLN PHE THR GLU          
    SEQRES  23 A  435  SER GLN LEU GLN SER HIS PHE GLY GLU LYS ASN GLY SER          
    SEQRES  24 A  435  TRP LEU TYR ALA MET CYS ARG GLY ILE GLU HIS ASP PRO          
    SEQRES  25 A  435  VAL LYS PRO ARG GLN LEU PRO LYS THR ILE GLY CYS SER          
    SEQRES  26 A  435  LYS ASN PHE PRO GLY LYS THR ALA LEU ALA THR ARG GLU          
    SEQRES  27 A  435  GLN VAL GLN TRP TRP LEU LEU GLN LEU ALA GLN GLU LEU          
    SEQRES  28 A  435  GLU GLU ARG LEU THR LYS ASP ARG ASN ASP ASN ASP ARG          
    SEQRES  29 A  435  VAL ALA THR GLN LEU VAL VAL SER ILE ARG VAL GLN GLY          
    SEQRES  30 A  435  ASP LYS ARG LEU SER SER LEU ARG ARG CYS CYS ALA LEU          
    SEQRES  31 A  435  THR ARG TYR ASP ALA HIS LYS MET SER HIS ASP ALA PHE          
    SEQRES  32 A  435  THR VAL ILE LYS ASN CYS ASN THR SER GLY ILE GLN THR          
    SEQRES  33 A  435  GLU TRP SER PRO PRO LEU THR MET LEU PHE LEU CYS ALA          
    SEQRES  34 A  435  THR LYS PHE SER ALA SER                                      
    SEQRES   1 T   12   DC  DA  DT  DT  DA  DT  DG  DA  DC  DG  DC  DT              
    SEQRES   1 P    9   DA  DG  DC  DG  DT  DC  DA  DT  DA                          
    HET     MN  A 501       1                                                       
    HET     CA  A 502       1                                                       
    HET     MN  A 503       1                                                       
    HET    GOL  A 504       6                                                       
    HET    GOL  A 505       6                                                       
    HET    GOL  A 506       6                                                       
    HET    DTP  A 507      30                                                       
    HET    DPO  A 508       9                                                       
    HET     MN  P 101       1                                                       
    HETNAM      MN MANGANESE (II) ION                                               
    HETNAM      CA CALCIUM ION                                                      
    HETNAM     GOL GLYCEROL                                                         
    HETNAM     DTP 2'-DEOXYADENOSINE 5'-TRIPHOSPHATE                                
    HETNAM     DPO DIPHOSPHATE                                                      
    HETSYN     GOL GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL                                    
    FORMUL   4   MN    3(MN 2+)                                                     
    FORMUL   5   CA    CA 2+                                                        
    FORMUL   7  GOL    3(C3 H8 O3)                                                  
    FORMUL  10  DTP    C10 H16 N5 O12 P3                                            
    FORMUL  11  DPO    O7 P2 4-                                                     
    FORMUL  13  HOH   *465(H2 O)                                                    
    HELIX    1 AA1 CYS A   16  ASN A   26  1                                  11    
    HELIX    2 AA2 PRO A   27  ARG A   30  5                                   4    
    HELIX    3 AA3 SER A   51  ALA A   56  1                                   6    
    HELIX    4 AA4 TRP A   64  CYS A   72  1                                   9    
    HELIX    5 AA5 LEU A   89  SER A  104  1                                  16    
    HELIX    6 AA6 LEU A  121  GLN A  133  1                                  13    
    HELIX    7 AA7 SER A  138  LEU A  142  5                                   5    
    HELIX    8 AA8 GLN A  162  LEU A  178  1                                  17    
    HELIX    9 AA9 SER A  185  GLY A  209  1                                  25    
    HELIX   10 AB1 ASN A  219  GLY A  228  1                                  10    
    HELIX   11 AB2 LEU A  229  LYS A  231  5                                   3    
    HELIX   12 AB3 SER A  242  GLN A  249  1                                   8    
    HELIX   13 AB4 MET A  250  ILE A  255  5                                   6    
    HELIX   14 AB5 GLY A  260  GLY A  271  1                                  12    
    HELIX   15 AB6 TYR A  274  PHE A  281  5                                   8    
    HELIX   16 AB7 THR A  282  GLY A  291  1                                  10    
    HELIX   17 AB8 GLY A  291  CYS A  302  1                                  12    
    HELIX   18 AB9 PRO A  326  ALA A  330  5                                   5    
    HELIX   19 AC1 ARG A  334  ASP A  360  1                                  27    
    HELIX   20 AC2 ASP A  391  LYS A  404  1                                  14    
    HELIX   21 AC3 ASN A  405  ASN A  407  5                                   3    
    SHEET    1 AA1 6 ILE A 109  SER A 113  0                                        
    SHEET    2 AA1 6 GLU A 116  ASP A 120 -1  O  GLU A 116   N  ALA A 112           
    SHEET    3 AA1 6 VAL A   9  MET A  14 -1  N  ALA A  10   O  VAL A 119           
    SHEET    4 AA1 6 CYS A 212  SER A 217 -1  O  SER A 217   N  VAL A   9           
    SHEET    5 AA1 6 GLN A 235  LEU A 237  1  O  THR A 236   N  ILE A 216           
    SHEET    6 AA1 6 THR A 145  ILE A 147  1  N  TYR A 146   O  LEU A 237           
    SHEET    1 AA2 3 GLY A  46  VAL A  50  0                                        
    SHEET    2 AA2 3 CYS A  34  GLN A  38 -1  N  VAL A  36   O  ILE A  48           
    SHEET    3 AA2 3 LEU A  76  GLN A  79  1  O  ALA A  78   N  VAL A  37           
    SHEET    1 AA3 2 GLU A  82  SER A  83  0                                        
    SHEET    2 AA3 2 LYS A  86  ALA A  87 -1  O  LYS A  86   N  SER A  83           
    SHEET    1 AA4 3 ILE A 319  ASN A 324  0                                        
    SHEET    2 AA4 3 GLU A 414  ALA A 431 -1  O  LEU A 424   N  CYS A 321           
    SHEET    3 AA4 3 LEU A 331  THR A 333 -1  N  ALA A 332   O  TRP A 415           
    SHEET    1 AA5 4 ILE A 319  ASN A 324  0                                        
    SHEET    2 AA5 4 GLU A 414  ALA A 431 -1  O  LEU A 424   N  CYS A 321           
    SHEET    3 AA5 4 ARG A 361  VAL A 372 -1  N  VAL A 367   O  CYS A 425           
    SHEET    4 AA5 4 LEU A 381  ALA A 386 -1  O  ARG A 383   N  VAL A 368           
    LINK         OD1 ASP A  13                CA  A CA A 502     1555   1555  2.33  
    LINK         OD1 ASP A  13                MN  B MN A 503     1555   1555  2.33  
    LINK         OD2 ASP A  13                MN    MN A 501     1555   1555  2.17  
    LINK         OD2 ASP A  13                CA  A CA A 502     1555   1555  3.20  
    LINK         O   MET A  14                CA  A CA A 502     1555   1555  2.42  
    LINK         O   MET A  14                MN  B MN A 503     1555   1555  2.42  
    LINK         OD1 ASP A 115                MN    MN A 501     1555   1555  2.15  
    LINK         OD2 ASP A 115                CA  A CA A 502     1555   1555  2.34  
    LINK         OD2 ASP A 115                MN  B MN A 503     1555   1555  2.34  
    LINK         OE2 GLU A 116                MN    MN A 501     1555   1555  2.17  
    LINK         O3'A DT P   8                MN    MN A 501     1555   1555  2.42  
    LINK         O3'B DT P   8                MN    MN A 501     1555   1555  2.43  
    LINK         OP1B DA P   9                MN    MN A 501     1555   1555  2.06  
    LINK         OP1B DA P   9                MN  B MN A 503     1555   1555  2.47  
    LINK         OP2B DA P   9                MN  B MN P 101     1555   1555  2.01  
    LINK        MN    MN A 501                 O   HOH P 214     1555   1555  2.20  
    LINK        MN    MN A 501                 O1AADTP A 507     1555   1555  2.30  
    LINK        CA  A CA A 502                 O1BADTP A 507     1555   1555  2.32  
    LINK        CA  A CA A 502                 O1AADTP A 507     1555   1555  2.32  
    LINK        CA  A CA A 502                 O1GADTP A 507     1555   1555  2.27  
    LINK        MN  B MN A 503                 O1 BDPO A 508     1555   1555  2.38  
    LINK        MN  B MN A 503                 O5 BDPO A 508     1555   1555  2.18  
    LINK         O2 BDPO A 508                MN  B MN P 101     1555   1555  2.34  
    LINK        MN  B MN P 101                 O  BHOH A 606     1555   1555  2.21  
    LINK        MN  B MN P 101                 O   HOH A 642     1555   1555  2.80  
    CISPEP   1 LEU A  150    PRO A  151          0        -0.41                     
    CISPEP   2 LYS A  231    PRO A  232          0         4.78                     
    CISPEP   3 LYS A  231    PRO A  232          0        -9.10                     
    CISPEP   4 SER A  416    PRO A  417          0       -10.95                     
    SITE     1 AC1  9 ASP A  13  ASP A 115  GLU A 116   CA A 502                    
    SITE     2 AC1  9  MN A 503  DTP A 507   DT P   8   DA P   9                    
    SITE     3 AC1  9 HOH P 214                                                     
    SITE     1 AC2  7 ASP A  13  MET A  14  ASP A 115   MN A 501                    
    SITE     2 AC2  7 DTP A 507  DPO A 508   DA P   9                               
    SITE     1 AC3  7 ASP A  13  MET A  14  ASP A 115   MN A 501                    
    SITE     2 AC3  7 DTP A 507  DPO A 508   DA P   9                               
    SITE     1 AC4  9 ARG A  24  PRO A 244  PHE A 247  SER A 248                    
    SITE     2 AC4  9 GLY A 276  GLU A 277  HOH A 654  HOH A 695                    
    SITE     3 AC4  9 HOH A 698                                                     
    SITE     1 AC5  6 GLU A  94  ALA A  95  GLU A  98  HOH A 656                    
    SITE     2 AC5  6 HOH A 667  HOH A 707                                          
    SITE     1 AC6 10 ASN A  26  PRO A  27  HIS A  28  GLY A 271                    
    SITE     2 AC6 10 GLU A 273  TYR A 274  GLU A 277  HOH A 603                    
    SITE     3 AC6 10 HOH A 615  HOH A 675                                          
    SITE     1 AC7 33 ASP A  13  MET A  14  ASP A  15  CYS A  16                    
    SITE     2 AC7 33 PHE A  17  PHE A  18  ILE A  48  ALA A  49                    
    SITE     3 AC7 33 TYR A  52  ARG A  55  ARG A  61  ASP A 115                    
    SITE     4 AC7 33 LYS A 231   MN A 501   CA A 502   MN A 503                    
    SITE     5 AC7 33 DPO A 508  HOH A 606  HOH A 641  HOH A 642                    
    SITE     6 AC7 33 HOH A 701  HOH A 715   DT P   8   DA P   9                    
    SITE     7 AC7 33  MN P 101  HOH P 204  HOH P 213  HOH P 214                    
    SITE     8 AC7 33 HOH P 217  HOH P 220   DT T   3   DT T   4                    
    SITE     9 AC7 33  DA T   5                                                     
    SITE     1 AC8 19 ASP A  13  MET A  14  ASP A  15  CYS A  16                    
    SITE     2 AC8 19 PHE A  17  TYR A  52  ARG A  55  ARG A  61                    
    SITE     3 AC8 19 ASP A 115  LYS A 231   CA A 502   MN A 503                    
    SITE     4 AC8 19 DTP A 507  HOH A 641  HOH A 642  HOH A 701                    
    SITE     5 AC8 19 HOH A 715   DA P   9   MN P 101                               
    SITE     1 AC9  8 ARG A  61  DTP A 507  DPO A 508  HOH A 606                    
    SITE     2 AC9  8 HOH A 642  HOH A 899   DA P   9  HOH P 217                    
    CRYST1   98.290   98.290   82.050  90.00  90.00 120.00 P 61          6          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.010174  0.005874  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.011748  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.012188        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb5l9x.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        T
      ATOM        P

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM   2606  CG  LYS A 328      22.227  11.116  14.275  1.00 53.32           C  
      ATOM   2607  CD  LYS A 328      21.720  12.185  15.234  1.00 67.75           C  
      ATOM   2608  CE  LYS A 328      20.791  13.164  14.526  1.00 67.37           C  
      ATOM   2609  NZ  LYS A 328      20.358  14.285  15.410  1.00 66.33           N  
      ATOM   3008  CG  LYS A 376      28.009  -7.188   9.942  1.00 87.18           C  
      ATOM   3009  CD  LYS A 376      28.208  -6.427  11.245  1.00 90.40           C  
      ATOM   3010  CE  LYS A 376      29.421  -6.930  12.014  1.00 90.16           C  
      ATOM   3011  NZ  LYS A 376      29.566  -6.224  13.321  1.00 78.87           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00