?

Promode Elastic


    ダウンロード: 5jj8-results.tgz ヘルプ


    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    ヘッダ

    HEADER    LYASE                                   22-APR-16   XXXX              
    TITLE     CRYSTAL STRUCTURE OF THE BETA CARBONIC ANHYDRASE PSCA3 ISOLATED FROM  
    TITLE    2 PSEUDOMONAS AERUGINOSA - ALTERNATE CRYSTAL PACKING FORM              
    KEYWDS    PSCA3, CRYSTAL PACKING, BETA-CARBONIC ANHYDRASE, LYASE                
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    M.A.PINARD,J.J.KURIAN,M.AGGARWAL,M.AGBANDJE-MCKENNA,R.MCKENNA         
    JRNL        AUTH   M.A.PINARD,J.J.KURIAN,M.AGGARWAL,M.AGBANDJE-MCKENNA,         
    JRNL        AUTH 2 R.MCKENNA                                                    
    JRNL        TITL   CRYOANNEALING-INDUCED SPACE-GROUP TRANSITION OF CRYSTALS OF  
    JRNL        TITL 2 THE CARBONIC ANHYDRASE PSCA3.                                
    JRNL        REF    ACTA CRYSTALLOGR.,SECT.F      V.  72   573 2016              
    JRNL        REFN                   ESSN 2053-230X                               
    JRNL        PMID   27380376                                                     
    JRNL        DOI    10.1107/S2053230X16009286                                    
    SEQRES   1 A  215  MET SER ASP LEU GLN GLN LEU PHE GLU ASN ASN VAL ARG          
    SEQRES   2 A  215  TRP ALA GLU ALA ILE LYS GLN GLU ASP PRO ASP PHE PHE          
    SEQRES   3 A  215  ALA LYS LEU ALA ARG GLN GLN THR PRO GLU TYR LEU TRP          
    SEQRES   4 A  215  ILE GLY CYS SER ASP ALA ARG VAL PRO ALA ASN GLU ILE          
    SEQRES   5 A  215  VAL GLY MET LEU PRO GLY ASP LEU PHE VAL HIS ARG ASN          
    SEQRES   6 A  215  VAL ALA ASN VAL VAL LEU HIS THR ASP LEU ASN CYS LEU          
    SEQRES   7 A  215  SER VAL ILE GLN PHE ALA VAL ASP VAL LEU LYS VAL LYS          
    SEQRES   8 A  215  HIS ILE LEU VAL THR GLY HIS TYR GLY CYS GLY GLY VAL          
    SEQRES   9 A  215  ARG ALA SER LEU HIS ASN ASP GLN LEU GLY LEU ILE ASP          
    SEQRES  10 A  215  GLY TRP LEU ARG SER ILE ARG ASP LEU ALA TYR GLU TYR          
    SEQRES  11 A  215  ARG GLU HIS LEU GLU GLN LEU PRO THR GLU GLU GLU ARG          
    SEQRES  12 A  215  VAL ASP ARG LEU CYS GLU LEU ASN VAL ILE GLN GLN VAL          
    SEQRES  13 A  215  ALA ASN VAL SER HIS THR SER ILE VAL GLN ASN ALA TRP          
    SEQRES  14 A  215  HIS ARG GLY GLN SER LEU SER VAL HIS GLY CYS ILE TYR          
    SEQRES  15 A  215  GLY ILE LYS ASP GLY LEU TRP LYS ASN LEU ASN VAL THR          
    SEQRES  16 A  215  VAL SER GLY LEU ASP GLN LEU PRO PRO GLN TYR ARG LEU          
    SEQRES  17 A  215  SER PRO LEU GLY GLY CYS CYS                                  
    SEQRES   1 B  215  MET SER ASP LEU GLN GLN LEU PHE GLU ASN ASN VAL ARG          
    SEQRES   2 B  215  TRP ALA GLU ALA ILE LYS GLN GLU ASP PRO ASP PHE PHE          
    SEQRES   3 B  215  ALA LYS LEU ALA ARG GLN GLN THR PRO GLU TYR LEU TRP          
    SEQRES   4 B  215  ILE GLY CYS SER ASP ALA ARG VAL PRO ALA ASN GLU ILE          
    SEQRES   5 B  215  VAL GLY MET LEU PRO GLY ASP LEU PHE VAL HIS ARG ASN          
    SEQRES   6 B  215  VAL ALA ASN VAL VAL LEU HIS THR ASP LEU ASN CYS LEU          
    SEQRES   7 B  215  SER VAL ILE GLN PHE ALA VAL ASP VAL LEU LYS VAL LYS          
    SEQRES   8 B  215  HIS ILE LEU VAL THR GLY HIS TYR GLY CYS GLY GLY VAL          
    SEQRES   9 B  215  ARG ALA SER LEU HIS ASN ASP GLN LEU GLY LEU ILE ASP          
    SEQRES  10 B  215  GLY TRP LEU ARG SER ILE ARG ASP LEU ALA TYR GLU TYR          
    SEQRES  11 B  215  ARG GLU HIS LEU GLU GLN LEU PRO THR GLU GLU GLU ARG          
    SEQRES  12 B  215  VAL ASP ARG LEU CYS GLU LEU ASN VAL ILE GLN GLN VAL          
    SEQRES  13 B  215  ALA ASN VAL SER HIS THR SER ILE VAL GLN ASN ALA TRP          
    SEQRES  14 B  215  HIS ARG GLY GLN SER LEU SER VAL HIS GLY CYS ILE TYR          
    SEQRES  15 B  215  GLY ILE LYS ASP GLY LEU TRP LYS ASN LEU ASN VAL THR          
    SEQRES  16 B  215  VAL SER GLY LEU ASP GLN LEU PRO PRO GLN TYR ARG LEU          
    SEQRES  17 B  215  SER PRO LEU GLY GLY CYS CYS                                  
    HETNAM      ZN ZINC ION                                                         
    FORMUL   3   ZN    2(ZN 2+)                                                     
    FORMUL   5  HOH   *22(H2 O)                                                     
    HELIX    1 AA1 LEU A    4  ASP A   22  1                                  19    
    HELIX    2 AA2 ASP A   24  ALA A   30  1                                   7    
    HELIX    3 AA3 PRO A   48  GLY A   54  1                                   7    
    HELIX    4 AA4 ASP A   74  VAL A   87  1                                  14    
    HELIX    5 AA5 CYS A  101  HIS A  109  1                                   9    
    HELIX    6 AA6 LEU A  115  LEU A  120  1                                   6    
    HELIX    7 AA7 LEU A  120  TYR A  130  1                                  11    
    HELIX    8 AA8 TYR A  130  GLU A  135  1                                   6    
    HELIX    9 AA9 THR A  139  THR A  162  1                                  24    
    HELIX   10 AB1 THR A  162  ARG A  171  1                                  10    
    HELIX   11 AB2 GLY A  198  LEU A  202  5                                   5    
    HELIX   12 AB3 PRO A  203  ARG A  207  5                                   5    
    HELIX   13 AB4 LEU B    4  ASP B   22  1                                  19    
    HELIX   14 AB5 ASP B   24  ALA B   30  1                                   7    
    HELIX   15 AB6 PRO B   48  GLY B   54  1                                   7    
    HELIX   16 AB7 VAL B   66  VAL B   69  5                                   4    
    HELIX   17 AB8 ASP B   74  VAL B   87  1                                  14    
    HELIX   18 AB9 CYS B  101  LEU B  108  1                                   8    
    HELIX   19 AC1 GLY B  114  LEU B  120  1                                   7    
    HELIX   20 AC2 LEU B  120  TYR B  130  1                                  11    
    HELIX   21 AC3 TYR B  130  GLN B  136  1                                   7    
    HELIX   22 AC4 THR B  139  THR B  162  1                                  24    
    HELIX   23 AC5 THR B  162  ARG B  171  1                                  10    
    HELIX   24 AC6 GLY B  198  LEU B  202  5                                   5    
    SHEET    1 AA1 5 LEU A  60  ASN A  65  0                                        
    SHEET    2 AA1 5 TYR A  37  CYS A  42  1  N  TRP A  39   O  PHE A  61           
    SHEET    3 AA1 5 HIS A  92  HIS A  98  1  O  LEU A  94   N  LEU A  38           
    SHEET    4 AA1 5 SER A 176  TYR A 182  1  O  HIS A 178   N  ILE A  93           
    SHEET    5 AA1 5 TRP A 189  ASN A 191 -1  O  LYS A 190   N  ILE A 181           
    SHEET    1 AA2 5 LEU B  60  ASN B  65  0                                        
    SHEET    2 AA2 5 TYR B  37  CYS B  42  1  N  TRP B  39   O  PHE B  61           
    SHEET    3 AA2 5 HIS B  92  HIS B  98  1  O  LEU B  94   N  LEU B  38           
    SHEET    4 AA2 5 SER B 176  TYR B 182  1  O  HIS B 178   N  ILE B  93           
    SHEET    5 AA2 5 TRP B 189  ASN B 191 -1  O  LYS B 190   N  ILE B 181           
    LINK         SG  CYS A  42                ZN    ZN A 301     1555   1555  2.37  
    LINK         NE2 HIS A  98                ZN    ZN A 301     1555   1555  2.21  
    LINK         SG  CYS A 101                ZN    ZN A 301     1555   1555  2.23  
    LINK         SG  CYS B  42                ZN    ZN B 301     1555   1555  2.38  
    LINK         NE2 HIS B  98                ZN    ZN B 301     1555   1555  2.13  
    LINK         SG  CYS B 101                ZN    ZN B 301     1555   1555  2.38  
    SITE     1 AC1  3 CYS A  42  HIS A  98  CYS A 101                               
    SITE     1 AC2  3 CYS B  42  HIS B  98  CYS B 101                               
    CRYST1   88.429   69.362   77.660  90.00  90.00  90.00 P 2 21 21     8          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.011309  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.014417  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.012877        0.00000                         

    振動する分子の3次元画像

    変位ベクトル図 (モードを選択してください。3つまで選択できます。)
    画面表示
    アニメーション (モードを選択してください。1つしか選択できません。)
    画面表示

    変位ベクトルの静止画とGIFアニメーション


    Mode 1

    時間平均および10個の最低振動数モードに対する結果

    原子のゆらぎ:
    時間平均と3つの最低振動数モードに対する結果
    二面角のゆらぎ:
    時間平均と3つの最低振動数モードに対する結果
    原子のゆらぎ二面角のゆらぎ

    原子ゆらぎの相関

    Mode 1
    原子ゆらぎの相関 - Mode 1
    時間平均
    時間平均
    距離マップ
    距離マップ

    計算に関するメモ

    PDB file name : pdb5jj8.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        2

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00
    167327
    件を2020-08-05に公開中