?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    TRANSFERASE/DNA                         28-MAR-16   5J0S              
    TITLE     BINARY COMPLEX CRYSTAL STRUCTURE OF DNA POLYMERASE BETA WITH C:T      
    TITLE    2 MISMATCH AT THE PRIMER TERMINUS                                      
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: DNA POLYMERASE BETA;                                       
    COMPND   3 CHAIN: A;                                                            
    COMPND   4 EC: 2.7.7.7,4.2.99.-;                                                
    COMPND   5 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   6 MOL_ID: 2;                                                           
    COMPND   7 MOLECULE: TEMPLATE STRAND;                                           
    COMPND   8 CHAIN: T;                                                            
    COMPND   9 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND  10 MOL_ID: 3;                                                           
    COMPND  11 MOLECULE: PRIMER STRAND;                                             
    COMPND  12 CHAIN: P;                                                            
    COMPND  13 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND  14 MOL_ID: 4;                                                           
    COMPND  15 MOLECULE: DOWNSTREAM PRIMER STRAND;                                  
    COMPND  16 CHAIN: D;                                                            
    COMPND  17 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 9606;                                                
    SOURCE   5 GENE: POLB;                                                          
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562;                                        
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: TAP56;                                     
    SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE  10 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PWL-11;                                   
    SOURCE  11 MOL_ID: 2;                                                           
    SOURCE  12 SYNTHETIC: YES;                                                      
    SOURCE  13 ORGANISM_SCIENTIFIC: SYNTHETIC CONSTRUCT;                            
    SOURCE  14 ORGANISM_TAXID: 32630;                                               
    SOURCE  15 MOL_ID: 3;                                                           
    SOURCE  16 SYNTHETIC: YES;                                                      
    SOURCE  17 ORGANISM_SCIENTIFIC: SYNTHETIC CONSTRUCT;                            
    SOURCE  18 ORGANISM_TAXID: 32630;                                               
    SOURCE  19 MOL_ID: 4;                                                           
    SOURCE  20 SYNTHETIC: YES;                                                      
    SOURCE  21 ORGANISM_SCIENTIFIC: SYNTHETIC CONSTRUCT;                            
    SOURCE  22 ORGANISM_TAXID: 32630                                                
    KEYWDS    DNA POLYMERASE BETA, MISMATCH EXTENSION, BINARY COMPLEX, TRANSFERASE- 
    KEYWDS   2 DNA COMPLEX                                                          
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    V.K.BATRA,S.H.WILSON                                                  
    REVDAT   2   09-NOV-16 5J0S    1       JRNL                                     
    REVDAT   1   26-OCT-16 5J0S    0                                                
    JRNL        AUTH   V.K.BATRA,W.A.BEARD,L.C.PEDERSEN,S.H.WILSON                  
    JRNL        TITL   STRUCTURES OF DNA POLYMERASE MISPAIRED DNA TERMINI           
    JRNL        TITL 2 TRANSITIONING TO PRE-CATALYTIC COMPLEXES SUPPORT AN          
    JRNL        TITL 3 INDUCED-FIT FIDELITY MECHANISM.                              
    JRNL        REF    STRUCTURE                     V.  24  1863 2016              
    JRNL        REFN                   ISSN 0969-2126                               
    JRNL        PMID   27642161                                                     
    JRNL        DOI    10.1016/J.STR.2016.08.006                                    
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.00 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : CNS 1.1                                              
    REMARK   3   AUTHORS     : BRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS,GROSSE-              
    REMARK   3               : KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES,PANNU,              
    REMARK   3               : READ,RICE,SIMONSON,WARREN                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  REFINEMENT TARGET : NULL                                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.00                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 50.00                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.000                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF HIGH         (ABS(F)) : NULL                           
    REMARK   3   DATA CUTOFF LOW          (ABS(F)) : NULL                           
    REMARK   3   COMPLETENESS (WORKING+TEST)   (%) : 92.8                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 28388                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : NULL                            
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.199                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.246                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 9.400                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 2871                            
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF FREE R VALUE  : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : NULL                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 2.00                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 2.13                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 93.70                        
    REMARK   3   REFLECTIONS IN BIN    (WORKING SET) : 4197                         
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.2700                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.3200                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET SIZE  (%) : 10.10                        
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET COUNT     : 469                          
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF BIN FREE R VALUE : NULL                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 2619                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 629                                     
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 4                                       
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 602                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 25.46                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : -0.29500                                             
    REMARK   3    B22 (A**2) : -1.20900                                             
    REMARK   3    B33 (A**2) : 1.50400                                              
    REMARK   3    B12 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B13 (A**2) : -0.96100                                             
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED COORDINATE ERROR.                                         
    REMARK   3   ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : NULL                            
    REMARK   3   ESD FROM SIGMAA              (A) : NULL                            
    REMARK   3   LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  CROSS-VALIDATED ESTIMATED COORDINATE ERROR.                         
    REMARK   3   ESD FROM C-V LUZZATI PLOT    (A) : NULL                            
    REMARK   3   ESD FROM C-V SIGMAA          (A) : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                   
    REMARK   3   BOND LENGTHS                 (A) : NULL                            
    REMARK   3   BOND ANGLES            (DEGREES) : NULL                            
    REMARK   3   DIHEDRAL ANGLES        (DEGREES) : NULL                            
    REMARK   3   IMPROPER ANGLES        (DEGREES) : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL MODEL : NULL                                      
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : 1.412 ; 1.500                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : 2.228 ; 2.000                
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : 2.013 ; 2.000                
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : 2.973 ; 2.500                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELING.                                              
    REMARK   3   METHOD USED : NULL                                                 
    REMARK   3   KSOL        : NULL                                                 
    REMARK   3   BSOL        : 44.10                                                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS MODEL : NULL                                                    
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS.                         RMS   SIGMA/WEIGHT          
    REMARK   3   GROUP  1  POSITIONAL            (A) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   GROUP  1  B-FACTOR           (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  PARAMETER FILE  1  : CT.PARAM                                       
    REMARK   3  PARAMETER FILE  2  : NULL                                           
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  1   : NULL                                           
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  2   : NULL                                           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 5J0S COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 30-MAR-16.                  
    REMARK 100 THE DEPOSITION ID IS D_1000219780.                                   
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 03-OCT-05                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : 7.5                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : N                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : ROTATING ANODE                     
    REMARK 200  BEAMLINE                       : NULL                               
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : RIGAKU MICROMAX-007 HF             
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.5418                             
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
    REMARK 200  OPTICS                         : VIRAMAX                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : RIGAKU SATURN 92                   
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : HKL-2000                           
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : HKL-2000                           
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 30508                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.000                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 50.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 99.4                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 3.200                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.12100                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 9.6000                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.00                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.07                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 95.4                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 3.60                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.40900                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 3.090                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: CNS                                                   
    REMARK 200 STARTING MODEL: 3ISB                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 49.54                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.44                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 16-18% PEG 3350, 50 MM IMIDAZOLE, 350    
    REMARK 280  MM SODIUM ACETATE, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE       
    REMARK 280  291K                                                                
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 1 21 1                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,Y+1/2,-Z                                             
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000  1.000000  0.000000       39.76500            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: TETRAMERIC                        
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: TETRAMERIC                 
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 4160 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 21840 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -63.0 KCAL/MOL                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, T, P, D                            
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     MET A     1                                                      
    REMARK 465     SER A     2                                                      
    REMARK 465     LYS A     3                                                      
    REMARK 465     ARG A     4                                                      
    REMARK 465     LYS A     5                                                      
    REMARK 465     LYS A   206                                                      
    REMARK 465     GLN A   207                                                      
    REMARK 465     PRO A   208                                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND LENGTHS                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,2(A3,1X,A1,I4,A1,1X,A4,3X),1X,F6.3)               
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   RES CSSEQI ATM2   DEVIATION                     
    REMARK 500     DG D   1   P      DG D   1   OP3    -0.079                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    PRO A  50       33.63    -79.99                                   
    REMARK 500    CYS A 178     -144.04   -100.17                                   
    REMARK 500    GLU A 203       53.85   -102.36                                   
    REMARK 500    LYS A 230      117.08   -160.03                                   
    REMARK 500    ASN A 245      109.59    -47.56                                   
    REMARK 500    ASP A 246      -34.73    110.57                                   
    REMARK 500    ASN A 294     -167.37   -123.06                                   
    REMARK 500    GLN A 324       77.55     48.64                                   
    REMARK 500    TRP A 325       99.93   -160.89                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 SOLVENT                                                              
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
    REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
    REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
    REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
    REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
    REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
    REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525  M RES CSSEQI                                                        
    REMARK 525    HOH A 931        DISTANCE =  7.06 ANGSTROMS                       
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 METAL COORDINATION                                                   
    REMARK 620 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 620 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):                             
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              NA A 402  NA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 LYS A  60   O                                                      
    REMARK 620 2 LEU A  62   O    90.1                                              
    REMARK 620 3 VAL A  65   O    94.0  99.0                                        
    REMARK 620 4  DC D   3   OP1 168.6  96.0  94.4                                  
    REMARK 620 5 HOH A 765   O    83.6  80.2 177.5  88.0                            
    REMARK 620 6 HOH D 116   O    94.0 165.3  94.8  77.8  86.2                      
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5                       
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              NA A 403  NA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 THR A 101   O                                                      
    REMARK 620 2 HOH A 888   O   114.3                                              
    REMARK 620 3 HOH A 712   O    89.0  88.5                                        
    REMARK 620 4 HOH A 846   O   160.4  80.8 104.5                                  
    REMARK 620 5 HOH P 114   O    72.2 172.5  95.7  92.1                            
    REMARK 620 6 HOH A 753   O    69.4  92.9 156.8  98.6  85.8                      
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5                       
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              NA A 401  NA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 THR A 101   O                                                      
    REMARK 620 2 VAL A 103   O    92.4                                              
    REMARK 620 3 ILE A 106   O    95.7  87.3                                        
    REMARK 620 4  DG P   9   OP1 167.0  92.2  96.7                                  
    REMARK 620 5 HOH P 114   O    83.8 175.3  90.4  92.1                            
    REMARK 620 6 HOH A 753   O    79.6  89.7 174.3  88.3  92.1                      
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5                       
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              NA A 404  NA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 SER A 171   OG                                                     
    REMARK 620 2 HOH A 673   O    90.8                                              
    REMARK 620 3 HOH A 762   O    90.7  89.8                                        
    REMARK 620 4 SER A  30   O    54.2  55.3  55.5                                  
    REMARK 620 5 HOH A 678   O   102.1  90.2 167.2 133.2                            
    REMARK 620 6 HOH A 821   O   172.2  85.6  82.5 118.3  84.8                      
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5                       
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue NA A 401                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue NA A 402                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue NA A 403                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue NA A 404                  
    REMARK 900                                                                      
    REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 5J0O   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 5J0P   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 5J0Q   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 5J0R   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 5J0T   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 5J0U   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 5J0V   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 5J0W   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 5J0X   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 5J0Y   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 5J29   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 5J2A   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 5J2B   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 5J2C   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 5J2D   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 5J2E   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 5J2F   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 5J2G   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 5J2H   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 5J2I   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 5J2J   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 5J2K   RELATED DB: PDB                                   
    DBREF  5J0S A    1   335  UNP    P06746   DPOLB_HUMAN      1    335             
    DBREF  5J0S T    1    16  PDB    5J0S     5J0S             1     16             
    DBREF  5J0S P    1    10  PDB    5J0S     5J0S             1     10             
    DBREF  5J0S D    1     5  PDB    5J0S     5J0S             1      5             
    SEQRES   1 A  335  MET SER LYS ARG LYS ALA PRO GLN GLU THR LEU ASN GLY          
    SEQRES   2 A  335  GLY ILE THR ASP MET LEU THR GLU LEU ALA ASN PHE GLU          
    SEQRES   3 A  335  LYS ASN VAL SER GLN ALA ILE HIS LYS TYR ASN ALA TYR          
    SEQRES   4 A  335  ARG LYS ALA ALA SER VAL ILE ALA LYS TYR PRO HIS LYS          
    SEQRES   5 A  335  ILE LYS SER GLY ALA GLU ALA LYS LYS LEU PRO GLY VAL          
    SEQRES   6 A  335  GLY THR LYS ILE ALA GLU LYS ILE ASP GLU PHE LEU ALA          
    SEQRES   7 A  335  THR GLY LYS LEU ARG LYS LEU GLU LYS ILE ARG GLN ASP          
    SEQRES   8 A  335  ASP THR SER SER SER ILE ASN PHE LEU THR ARG VAL SER          
    SEQRES   9 A  335  GLY ILE GLY PRO SER ALA ALA ARG LYS PHE VAL ASP GLU          
    SEQRES  10 A  335  GLY ILE LYS THR LEU GLU ASP LEU ARG LYS ASN GLU ASP          
    SEQRES  11 A  335  LYS LEU ASN HIS HIS GLN ARG ILE GLY LEU LYS TYR PHE          
    SEQRES  12 A  335  GLY ASP PHE GLU LYS ARG ILE PRO ARG GLU GLU MET LEU          
    SEQRES  13 A  335  GLN MET GLN ASP ILE VAL LEU ASN GLU VAL LYS LYS VAL          
    SEQRES  14 A  335  ASP SER GLU TYR ILE ALA THR VAL CYS GLY SER PHE ARG          
    SEQRES  15 A  335  ARG GLY ALA GLU SER SER GLY ASP MET ASP VAL LEU LEU          
    SEQRES  16 A  335  THR HIS PRO SER PHE THR SER GLU SER THR LYS GLN PRO          
    SEQRES  17 A  335  LYS LEU LEU HIS GLN VAL VAL GLU GLN LEU GLN LYS VAL          
    SEQRES  18 A  335  HIS PHE ILE THR ASP THR LEU SER LYS GLY GLU THR LYS          
    SEQRES  19 A  335  PHE MET GLY VAL CYS GLN LEU PRO SER LYS ASN ASP GLU          
    SEQRES  20 A  335  LYS GLU TYR PRO HIS ARG ARG ILE ASP ILE ARG LEU ILE          
    SEQRES  21 A  335  PRO LYS ASP GLN TYR TYR CYS GLY VAL LEU TYR PHE THR          
    SEQRES  22 A  335  GLY SER ASP ILE PHE ASN LYS ASN MET ARG ALA HIS ALA          
    SEQRES  23 A  335  LEU GLU LYS GLY PHE THR ILE ASN GLU TYR THR ILE ARG          
    SEQRES  24 A  335  PRO LEU GLY VAL THR GLY VAL ALA GLY GLU PRO LEU PRO          
    SEQRES  25 A  335  VAL ASP SER GLU LYS ASP ILE PHE ASP TYR ILE GLN TRP          
    SEQRES  26 A  335  LYS TYR ARG GLU PRO LYS ASP ARG SER GLU                      
    SEQRES   1 T   16   DC  DC  DG  DA  DC  DA  DC  DC  DG  DC  DA  DT  DC          
    SEQRES   2 T   16   DA  DG  DC                                                  
    SEQRES   1 P   10   DG  DC  DT  DG  DA  DT  DG  DC  DG  DT                      
    SEQRES   1 D    5   DG  DT  DC  DG  DG                                          
    HET     NA  A 401       1                                                       
    HET     NA  A 402       1                                                       
    HET     NA  A 403       1                                                       
    HET     NA  A 404       1                                                       
    HETNAM      NA SODIUM ION                                                       
    FORMUL   5   NA    4(NA 1+)                                                     
    FORMUL   9  HOH   *602(H2 O)                                                    
    HELIX    1 AA1 ASN A   12  VAL A   29  1                                  18    
    HELIX    2 AA2 ALA A   32  TYR A   49  1                                  18    
    HELIX    3 AA3 SER A   55  LYS A   61  1                                   7    
    HELIX    4 AA4 GLY A   66  GLY A   80  1                                  15    
    HELIX    5 AA5 LEU A   82  ASP A   91  1                                  10    
    HELIX    6 AA6 ASP A   91  THR A  101  1                                  11    
    HELIX    7 AA7 GLY A  107  GLU A  117  1                                  11    
    HELIX    8 AA8 THR A  121  ASN A  128  1                                   8    
    HELIX    9 AA9 GLU A  129  LEU A  132  5                                   4    
    HELIX   10 AB1 ASN A  133  TYR A  142  1                                  10    
    HELIX   11 AB2 TYR A  142  LYS A  148  1                                   7    
    HELIX   12 AB3 ARG A  152  ASP A  170  1                                  19    
    HELIX   13 AB4 CYS A  178  ARG A  183  1                                   6    
    HELIX   14 AB5 LEU A  210  VAL A  221  1                                  12    
    HELIX   15 AB6 PRO A  261  ASP A  263  5                                   3    
    HELIX   16 AB7 GLN A  264  GLY A  274  1                                  11    
    HELIX   17 AB8 SER A  275  LYS A  289  1                                  15    
    HELIX   18 AB9 SER A  315  ILE A  323  1                                   9    
    HELIX   19 AC1 GLU A  329  ARG A  333  5                                   5    
    SHEET    1 AA1 2 ILE A 150  PRO A 151  0                                        
    SHEET    2 AA1 2 SER A 187  SER A 188 -1  O  SER A 188   N  ILE A 150           
    SHEET    1 AA2 5 ILE A 174  VAL A 177  0                                        
    SHEET    2 AA2 5 MET A 191  THR A 196 -1  O  LEU A 194   N  THR A 176           
    SHEET    3 AA2 5 ARG A 253  LEU A 259  1  O  ARG A 258   N  LEU A 195           
    SHEET    4 AA2 5 LYS A 234  CYS A 239 -1  N  CYS A 239   O  ARG A 253           
    SHEET    5 AA2 5 ILE A 224  LYS A 230 -1  N  SER A 229   O  MET A 236           
    SHEET    1 AA3 2 PHE A 291  ILE A 293  0                                        
    SHEET    2 AA3 2 ILE A 298  PRO A 300 -1  O  ARG A 299   N  THR A 292           
    LINK         O   LYS A  60                NA    NA A 402     1555   1555  2.39  
    LINK         O   LEU A  62                NA    NA A 402     1555   1555  2.57  
    LINK         O   VAL A  65                NA    NA A 402     1555   1555  2.17  
    LINK         O   THR A 101                NA    NA A 403     1555   1555  2.65  
    LINK         O   THR A 101                NA    NA A 401     1555   1555  2.17  
    LINK         O   VAL A 103                NA    NA A 401     1555   1555  2.56  
    LINK         O   ILE A 106                NA    NA A 401     1555   1555  2.36  
    LINK         OG  SER A 171                NA    NA A 404     1555   1555  2.31  
    LINK         OP1  DG P   9                NA    NA A 401     1555   1555  2.47  
    LINK         OP1  DC D   3                NA    NA A 402     1555   1555  2.72  
    LINK        NA    NA A 401                 O   HOH P 114     1555   1555  2.54  
    LINK        NA    NA A 401                 O   HOH A 753     1555   1555  2.56  
    LINK        NA    NA A 402                 O   HOH A 765     1555   1555  2.68  
    LINK        NA    NA A 402                 O   HOH D 116     1555   1555  2.29  
    LINK        NA    NA A 403                 O   HOH A 888     1555   1555  2.30  
    LINK        NA    NA A 403                 O   HOH A 712     1555   1555  2.34  
    LINK        NA    NA A 403                 O   HOH A 846     1555   1555  2.67  
    LINK        NA    NA A 403                 O   HOH P 114     1555   1555  2.71  
    LINK        NA    NA A 403                 O   HOH A 753     1555   1555  2.69  
    LINK        NA    NA A 404                 O   HOH A 673     1555   1555  2.32  
    LINK        NA    NA A 404                 O   HOH A 762     1555   1555  2.24  
    LINK         O   SER A  30                NA    NA A 404     1555   1655  2.41  
    LINK        NA    NA A 404                 O   HOH A 678     1555   1455  2.37  
    LINK        NA    NA A 404                 O   HOH A 821     1555   1455  2.74  
    CISPEP   1 GLY A  274    SER A  275          0         0.24                     
    SITE     1 AC1  7 THR A 101  VAL A 103  ILE A 106   NA A 403                    
    SITE     2 AC1  7 HOH A 753   DG P   9  HOH P 114                               
    SITE     1 AC2  6 LYS A  60  LEU A  62  VAL A  65  HOH A 765                    
    SITE     2 AC2  6  DC D   3  HOH D 116                                          
    SITE     1 AC3  7 THR A 101   NA A 401  HOH A 712  HOH A 753                    
    SITE     2 AC3  7 HOH A 846  HOH A 888  HOH P 114                               
    SITE     1 AC4  6 SER A  30  SER A 171  HOH A 673  HOH A 678                    
    SITE     2 AC4  6 HOH A 762  HOH A 821                                          
    CRYST1   54.560   79.530   54.890  90.00 105.68  90.00 P 1 21 1      2          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.018328  0.000000  0.005145        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.012574  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.018922        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb5j0s.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        T
      ATOM        P
      ATOM        D

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    327  CG  LYS A  48      19.358 -10.365   1.876  1.00 33.77           C  
      ATOM    328  CD  LYS A  48      18.993  -9.253   0.896  1.00 36.12           C  
      ATOM    329  CE  LYS A  48      20.202  -8.819   0.072  1.00 37.39           C  
      ATOM    330  NZ  LYS A  48      19.903  -7.658  -0.820  1.00 38.92           N  
      ATOM    592  CG  ARG A  83      44.179  -6.019  16.669  1.00 18.86           C  
      ATOM    593  CD  ARG A  83      45.687  -5.735  16.466  1.00 21.25           C  
      ATOM    594  NE  ARG A  83      46.347  -5.339  17.713  1.00 23.52           N  
      ATOM    595  CZ  ARG A  83      46.863  -6.188  18.603  1.00 27.00           C  
      ATOM    596  NH1 ARG A  83      46.814  -7.500  18.393  1.00 29.46           N  
      ATOM    597  NH2 ARG A  83      47.417  -5.730  19.716  1.00 24.31           N  
      ATOM    603  CG  LYS A  84      41.487  -0.176  14.741  1.00 20.35           C  
      ATOM    604  CD  LYS A  84      41.236   0.565  13.430  1.00 24.69           C  
      ATOM    605  CE  LYS A  84      42.550   0.947  12.756  1.00 27.95           C  
      ATOM    606  NZ  LYS A  84      42.340   1.749  11.521  1.00 29.87           N  
      ATOM   1888  CG  LYS A 248       4.164  -6.715  34.934  1.00 47.78           C  
      ATOM   1889  CD  LYS A 248       5.111  -7.636  34.182  1.00 47.59           C  
      ATOM   1890  CE  LYS A 248       6.413  -6.940  33.832  1.00 46.80           C  
      ATOM   1891  NZ  LYS A 248       7.270  -7.800  32.972  1.00 46.82           N  
      ATOM   2165  CG  LYS A 280      15.729   3.181  -3.249  1.00 46.40           C  
      ATOM   2166  CD  LYS A 280      16.024   4.675  -3.375  1.00 48.02           C  
      ATOM   2167  CE  LYS A 280      16.261   5.319  -2.015  1.00 48.97           C  
      ATOM   2168  NZ  LYS A 280      16.526   6.780  -2.124  1.00 48.97           N  
      ATOM   2533  CG  LYS A 326       0.071  -4.863  -9.341  1.00 50.25           C  
      ATOM   2534  CD  LYS A 326      -0.310  -6.329  -9.465  1.00 51.45           C  
      ATOM   2535  CE  LYS A 326       0.694  -7.224  -8.753  1.00 52.42           C  
      ATOM   2536  NZ  LYS A 326       0.349  -8.666  -8.898  1.00 53.30           N  
      ATOM   2581  CG  LYS A 331       1.498  -9.355   4.018  1.00 45.90           C  
      ATOM   2582  CD  LYS A 331       0.446 -10.457   4.052  1.00 48.37           C  
      ATOM   2583  CE  LYS A 331      -0.367 -10.426   5.336  1.00 50.36           C  
      ATOM   2584  NZ  LYS A 331      -1.349 -11.545   5.386  1.00 51.24           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00