?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    TRANSFERASE/DNA                         21-JAN-16   XXXX              
    TITLE     STRUCTURAL MODEL OF SET8 HISTONE H4 LYS20 METHYLTRANSFERASE BOUND TO  
    TITLE    2 NUCLEOSOME CORE PARTICLE                                             
    KEYWDS    CHROMATIN ENZYME, CHROMATIN COMPLEX, EPIGENETICS, HISTONE             
    KEYWDS   2 METHYLTRANSFERASE, TRANSFERASE-DNA COMPLEX                           
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    G.TAVAREKERE,R.K.MCGINTY,S.TAN                                        
    JRNL        AUTH   T.S.GIRISH,R.K.MCGINTY,S.TAN                                 
    JRNL        TITL   MULTIVALENT INTERACTIONS BY THE SET8 HISTONE                 
    JRNL        TITL 2 METHYLTRANSFERASE WITH ITS NUCLEOSOME SUBSTRATE.             
    JRNL        REF    J.MOL.BIOL.                   V. 428  1531 2016              
    JRNL        REFN                   ESSN 1089-8638                               
    JRNL        PMID   26953260                                                     
    JRNL        DOI    10.1016/J.JMB.2016.02.025                                    
    SEQRES   1 A  135  ALA ARG THR LYS GLN THR ALA ARG LYS SER THR GLY GLY          
    SEQRES   2 A  135  LYS ALA PRO ARG LYS GLN LEU ALA THR LYS ALA ALA ARG          
    SEQRES   3 A  135  LYS SER ALA PRO ALA THR GLY GLY VAL LYS LYS PRO HIS          
    SEQRES   4 A  135  ARG TYR ARG PRO GLY THR VAL ALA LEU ARG GLU ILE ARG          
    SEQRES   5 A  135  ARG TYR GLN LYS SER THR GLU LEU LEU ILE ARG LYS LEU          
    SEQRES   6 A  135  PRO PHE GLN ARG LEU VAL ARG GLU ILE ALA GLN ASP PHE          
    SEQRES   7 A  135  LYS THR ASP LEU ARG PHE GLN SER SER ALA VAL MET ALA          
    SEQRES   8 A  135  LEU GLN GLU ALA SER GLU ALA TYR LEU VAL ALA LEU PHE          
    SEQRES   9 A  135  GLU ASP THR ASN LEU CYS ALA ILE HIS ALA LYS ARG VAL          
    SEQRES  10 A  135  THR ILE MET PRO LYS ASP ILE GLN LEU ALA ARG ARG ILE          
    SEQRES  11 A  135  ARG GLY GLU ARG ALA                                          
    SEQRES   1 B  102  SER GLY ARG GLY LYS GLY GLY LYS GLY LEU GLY LYS GLY          
    SEQRES   2 B  102  GLY ALA LYS ARG HIS ARG LYS VAL LEU ARG ASP ASN ILE          
    SEQRES   3 B  102  GLN GLY ILE THR LYS PRO ALA ILE ARG ARG LEU ALA ARG          
    SEQRES   4 B  102  ARG GLY GLY VAL LYS ARG ILE SER GLY LEU ILE TYR GLU          
    SEQRES   5 B  102  GLU THR ARG GLY VAL LEU LYS VAL PHE LEU GLU ASN VAL          
    SEQRES   6 B  102  ILE ARG ASP ALA VAL THR TYR THR GLU HIS ALA LYS ARG          
    SEQRES   7 B  102  LYS THR VAL THR ALA MET ASP VAL VAL TYR ALA LEU LYS          
    SEQRES   8 B  102  ARG GLN GLY ARG THR LEU TYR GLY PHE GLY GLY                  
    SEQRES   1 G  129  SER GLY ARG GLY LYS GLN GLY GLY LYS THR ARG ALA LYS          
    SEQRES   2 G  129  ALA LYS THR ARG SER SER ARG ALA GLY LEU GLN PHE PRO          
    SEQRES   3 G  129  VAL GLY ARG VAL HIS ARG LEU LEU ARG LYS GLY ASN TYR          
    SEQRES   4 G  129  ALA GLU ARG VAL GLY ALA GLY ALA PRO VAL TYR LEU ALA          
    SEQRES   5 G  129  ALA VAL LEU GLU TYR LEU THR ALA GLU ILE LEU GLU LEU          
    SEQRES   6 G  129  ALA GLY ASN ALA ALA ARG ASP ASN LYS LYS THR ARG ILE          
    SEQRES   7 G  129  ILE PRO ARG HIS LEU GLN LEU ALA VAL ARG ASN ASP GLU          
    SEQRES   8 G  129  GLU LEU ASN LYS LEU LEU GLY ARG VAL THR ILE ALA GLN          
    SEQRES   9 G  129  GLY GLY VAL LEU PRO ASN ILE GLN SER VAL LEU LEU PRO          
    SEQRES  10 G  129  LYS LYS THR GLU SER SER LYS SER ALA LYS SER LYS              
    SEQRES   1 H  122  ALA LYS SER ALA PRO ALA PRO LYS LYS GLY SER LYS LYS          
    SEQRES   2 H  122  ALA VAL THR LYS THR GLN LYS LYS ASP GLY LYS LYS ARG          
    SEQRES   3 H  122  ARG LYS THR ARG LYS GLU SER TYR ALA ILE TYR VAL TYR          
    SEQRES   4 H  122  LYS VAL LEU LYS GLN VAL HIS PRO ASP THR GLY ILE SER          
    SEQRES   5 H  122  SER LYS ALA MET SER ILE MET ASN SER PHE VAL ASN ASP          
    SEQRES   6 H  122  VAL PHE GLU ARG ILE ALA GLY GLU ALA SER ARG LEU ALA          
    SEQRES   7 H  122  HIS TYR ASN LYS ARG SER THR ILE THR SER ARG GLU ILE          
    SEQRES   8 H  122  GLN THR ALA VAL ARG LEU LEU LEU PRO GLY GLU LEU ALA          
    SEQRES   9 H  122  LYS HIS ALA VAL SER GLU GLY THR LYS ALA VAL THR LYS          
    SEQRES  10 H  122  TYR THR SER ALA LYS                                          
    SEQRES   1 I  149   DA  DT  DC  DG  DG  DA  DG  DA  DA  DT  DC  DC  DC          
    SEQRES   2 I  149   DG  DG  DT  DG  DC  DC  DG  DA  DG  DG  DC  DC  DG          
    SEQRES   3 I  149   DC  DT  DC  DA  DA  DT  DT  DG  DG  DT  DC  DG  DT          
    SEQRES   4 I  149   DA  DG  DA  DC  DA  DG  DC  DT  DC  DT  DA  DG  DC          
    SEQRES   5 I  149   DA  DC  DC  DG  DC  DT  DT  DA  DA  DA  DC  DG  DC          
    SEQRES   6 I  149   DA  DC  DG  DT  DA  DC  DG  DC  DG  DC  DT  DG  DT          
    SEQRES   7 I  149   DC  DC  DC  DC  DC  DG  DC  DG  DT  DT  DT  DT  DA          
    SEQRES   8 I  149   DA  DC  DC  DG  DC  DC  DA  DA  DG  DG  DG  DG  DA          
    SEQRES   9 I  149   DT  DT  DA  DC  DT  DC  DC  DC  DT  DA  DG  DT  DC          
    SEQRES  10 I  149   DT  DC  DC  DA  DG  DG  DC  DA  DC  DG  DT  DG  DT          
    SEQRES  11 I  149   DC  DA  DG  DA  DT  DA  DT  DA  DT  DA  DC  DA  DT          
    SEQRES  12 I  149   DC  DC  DT  DG  DA  DT                                      
    SEQRES   1 J  149   DA  DT  DC  DA  DG  DG  DA  DT  DG  DT  DA  DT  DA          
    SEQRES   2 J  149   DT  DA  DT  DC  DT  DG  DA  DC  DA  DC  DG  DT  DG          
    SEQRES   3 J  149   DC  DC  DT  DG  DG  DA  DG  DA  DC  DT  DA  DG  DG          
    SEQRES   4 J  149   DG  DA  DG  DT  DA  DA  DT  DC  DC  DC  DC  DT  DT          
    SEQRES   5 J  149   DG  DG  DC  DG  DG  DT  DT  DA  DA  DA  DA  DC  DG          
    SEQRES   6 J  149   DC  DG  DG  DG  DG  DG  DA  DC  DA  DG  DC  DG  DC          
    SEQRES   7 J  149   DG  DT  DA  DC  DG  DT  DG  DC  DG  DT  DT  DT  DA          
    SEQRES   8 J  149   DA  DG  DC  DG  DG  DT  DG  DC  DT  DA  DG  DA  DG          
    SEQRES   9 J  149   DC  DT  DG  DT  DC  DT  DA  DC  DG  DA  DC  DC  DA          
    SEQRES  10 J  149   DA  DT  DT  DG  DA  DG  DC  DG  DG  DC  DC  DT  DC          
    SEQRES  11 J  149   DG  DG  DC  DA  DC  DC  DG  DG  DG  DA  DT  DT  DC          
    SEQRES  12 J  149   DT  DC  DC  DG  DA  DT                                      
    SEQRES   1 K  483  GLY SER VAL LYS ARG THR VAL ALA THR ASN GLY ASP ALA          
    SEQRES   2 K  483  SER GLY ALA HIS ARG ALA LYS LYS MET SER LYS THR HIS          
    SEQRES   3 K  483  ALA SER HIS ILE ILE ASN ALA GLN GLU ASP TYR LYS HIS          
    SEQRES   4 K  483  MET TYR LEU SER VAL GLN PRO LEU ASP ILE PHE CYS TRP          
    SEQRES   5 K  483  GLY THR GLY SER MET CYS GLU LEU GLY LEU GLY PRO LEU          
    SEQRES   6 K  483  ALA LYS ASN LYS GLU VAL LYS ARG PRO ARG LEU ASN PRO          
    SEQRES   7 K  483  PHE LEU PRO ARG ASP GLU ALA LYS ILE ILE SER PHE ALA          
    SEQRES   8 K  483  VAL GLY GLY MET HIS THR LEU ALA LEU ASP GLU GLU SER          
    SEQRES   9 K  483  ASN VAL TRP SER TRP GLY CYS ASN ASP VAL GLY ALA LEU          
    SEQRES  10 K  483  GLY ARG ASP THR SER ASN ALA LYS GLU GLN LEU LYS ASP          
    SEQRES  11 K  483  MET ASP ALA ASP ASP SER SER ASP ASP GLU ASP GLY ASP          
    SEQRES  12 K  483  LEU ASN GLU LEU GLU SER THR PRO ALA LYS ILE PRO ARG          
    SEQRES  13 K  483  GLU SER PHE PRO PRO LEU ALA GLU GLY HIS LYS VAL VAL          
    SEQRES  14 K  483  GLN LEU ALA ALA THR ASP ASN MET SER CYS ALA LEU PHE          
    SEQRES  15 K  483  SER ASN GLY GLU VAL TYR ALA TRP GLY THR PHE ARG CYS          
    SEQRES  16 K  483  ASN GLU GLY ILE LEU GLY PHE TYR GLN ASP LYS ILE LYS          
    SEQRES  17 K  483  ILE GLN LYS THR PRO TRP LYS VAL PRO THR PHE SER LYS          
    SEQRES  18 K  483  TYR ASN ILE VAL GLN LEU ALA PRO GLY LYS ASP HIS ILE          
    SEQRES  19 K  483  LEU PHE LEU ASP GLU GLU GLY MET VAL PHE ALA TRP GLY          
    SEQRES  20 K  483  ASN GLY GLN GLN ASN GLN LEU GLY ARG LYS VAL MET GLU          
    SEQRES  21 K  483  ARG PHE ARG LEU LYS THR LEU ASP PRO ARG PRO PHE GLY          
    SEQRES  22 K  483  LEU ARG HIS VAL LYS TYR ILE ALA SER GLY GLU ASN HIS          
    SEQRES  23 K  483  CYS PHE ALA LEU THR LYS ASP ASN LYS LEU VAL SER TRP          
    SEQRES  24 K  483  GLY LEU ASN GLN PHE GLY GLN CYS GLY VAL SER GLU ASP          
    SEQRES  25 K  483  VAL GLU ASP GLY ALA LEU VAL THR LYS PRO LYS ARG LEU          
    SEQRES  26 K  483  ALA LEU PRO ASP ASN VAL VAL ILE ARG SER ILE ALA ALA          
    SEQRES  27 K  483  GLY GLU HIS HIS SER LEU ILE LEU SER GLN ASP GLY ASP          
    SEQRES  28 K  483  LEU TYR SER CYS GLY ARG LEU ASP MET PHE GLU VAL GLY          
    SEQRES  29 K  483  ILE PRO LYS ASP ASN LEU PRO GLU TYR THR TYR LYS ASP          
    SEQRES  30 K  483  VAL HIS GLY LYS ALA ARG ALA VAL PRO LEU PRO THR LYS          
    SEQRES  31 K  483  LEU ASN ASN VAL PRO LYS PHE LYS SER VAL ALA ALA GLY          
    SEQRES  32 K  483  SER HIS HIS SER VAL ALA VAL ALA GLN ASN GLY ILE ALA          
    SEQRES  33 K  483  TYR SER TRP GLY PHE GLY GLU THR TYR ALA VAL GLY LEU          
    SEQRES  34 K  483  GLY PRO PHE GLU ASP ASP THR GLU VAL PRO THR ARG ILE          
    SEQRES  35 K  483  LYS ASN THR ALA THR GLN ASP HIS ASN ILE ILE LEU VAL          
    SEQRES  36 K  483  GLY CYS GLY GLY GLN PHE SER VAL SER GLY GLY VAL LYS          
    SEQRES  37 K  483  LEU SER ASP GLU ASP ALA GLU LYS ARG ALA ASP GLU MET          
    SEQRES  38 K  483  ASP ASP                                                      
    SEQRES   1 M  202  GLY SER ALA LYS GLN ALA LEU LYS LYS PRO ILE LYS GLY          
    SEQRES   2 M  202  LYS GLN ALA PRO ARG LYS LYS ALA GLN GLY LYS THR GLN          
    SEQRES   3 M  202  GLN ASN ARG LYS LEU THR ASP PHE TYR PRO VAL ARG ARG          
    SEQRES   4 M  202  SER SER ARG LYS SER LYS ALA GLU LEU GLN SER GLU GLU          
    SEQRES   5 M  202  ARG LYS ARG ILE ASP GLU LEU ILE GLU SER GLY LYS GLU          
    SEQRES   6 M  202  GLU GLY MET LYS ILE ASP LEU ILE ASP GLY LYS GLY ARG          
    SEQRES   7 M  202  GLY VAL ILE ALA THR LYS GLN PHE SER ARG GLY ASP PHE          
    SEQRES   8 M  202  VAL VAL GLU TYR HIS GLY ASP LEU ILE GLU ILE THR ASP          
    SEQRES   9 M  202  ALA LYS LYS ARG GLU ALA LEU TYR ALA GLN ASP PRO SER          
    SEQRES  10 M  202  THR GLY CYS TYR MET TYR TYR PHE GLN TYR LEU SER LYS          
    SEQRES  11 M  202  THR TYR CYS VAL ASP ALA THR ARG GLU THR ASN ARG LEU          
    SEQRES  12 M  202  GLY ARG LEU ILE ASN HIS SER LYS CYS GLY ASN CYS GLN          
    SEQRES  13 M  202  THR LYS LEU HIS ASP ILE ASP GLY VAL PRO HIS LEU ILE          
    SEQRES  14 M  202  LEU ILE ALA SER ARG ASP ILE ALA ALA GLY GLU GLU LEU          
    SEQRES  15 M  202  LEU TYR ASP TYR GLY ASP ARG SER LYS ALA SER ILE GLU          
    SEQRES  16 M  202  ALA PHE PRO TRP LEU LYS HIS                                  
    HELIX    1 AA1 GLY A   44  GLN A   55  1                                  12    
    HELIX    2 AA2 ARG A   63  LYS A   79  1                                  17    
    HELIX    3 AA3 GLN A   85  HIS A  113  1                                  29    
    HELIX    4 AA4 MET A  120  GLY A  132  1                                  13    
    HELIX    5 AA5 THR B   30  ARG B   40  1                                  11    
    HELIX    6 AA6 LEU B   49  HIS B   75  1                                  27    
    HELIX    7 AA7 THR B   82  GLY B   94  1                                  13    
    HELIX    8 AA8 THR G   16  GLY G   22  1                                   7    
    HELIX    9 AA9 GLY G   28  GLY G   37  1                                  10    
    HELIX   10 AB1 ALA G   45  LYS G   74  1                                  30    
    HELIX   11 AB2 ILE G   79  ARG G   88  1                                  10    
    HELIX   12 AB3 ASP G   90  LEU G   97  1                                   8    
    HELIX   13 AB4 TYR H   34  HIS H   46  1                                  13    
    HELIX   14 AB5 LYS H   54  MET H   59  1                                   6    
    HELIX   15 AB6 MET H   59  TYR H   80  1                                  22    
    HELIX   16 AB7 THR H   87  LEU H   99  1                                  13    
    HELIX   17 AB8 PRO H  100  SER H  120  1                                  21    
    HELIX   18 AB9 GLN K   33  LYS K   37  5                                   5    
    HELIX   19 AC1 PRO K   80  LYS K   85  1                                   6    
    HELIX   20 AC2 GLU K  145  THR K  149  5                                   5    
    HELIX   21 AC3 SER K  467  ALA K  475  1                                   9    
    HELIX   22 AC4 SER M  194  GLY M  213  1                                  20    
    HELIX   23 AC5 LYS M  257  ALA M  263  1                                   7    
    HELIX   24 AC6 LEU M  293  ILE M  297  5                                   5    
    HELIX   25 AC7 SER M  340  PHE M  347  1                                   8    
    HELIX   26 AC8 PRO M  348  LYS M  351  5                                   4    
    SHEET    1 AA1 2 ARG A  83  PHE A  84  0                                        
    SHEET    2 AA1 2 THR B  80  VAL B  81  1  O  VAL B  81   N  ARG A  83           
    SHEET    1 AA2 2 LEU B  97  TYR B  98  0                                        
    SHEET    2 AA2 2 THR G 101  ILE G 102  1  O  THR G 101   N  TYR B  98           
    SHEET    1 AA3 3 ASP K  47  ILE K  48  0                                        
    SHEET    2 AA3 3 GLY K 462  VAL K 464 -1  O  GLY K 463   N  ASP K  47           
    SHEET    3 AA3 3 ASN K 448  ILE K 449 -1  N  ASN K 448   O  VAL K 464           
    SHEET    1 AA4 4 SER K  88  ALA K  90  0                                        
    SHEET    2 AA4 4 THR K  96  LEU K  99 -1  O  LEU K  99   N  SER K  88           
    SHEET    3 AA4 4 TRP K 106  TRP K 108 -1  O  TRP K 106   N  ALA K  98           
    SHEET    4 AA4 4 ALA K 151  LYS K 152 -1  O  ALA K 151   N  SER K 107           
    SHEET    1 AA5 3 MET K 176  SER K 177  0                                        
    SHEET    2 AA5 3 VAL K 186  GLY K 190 -1  O  TRP K 189   N  SER K 177           
    SHEET    3 AA5 3 GLN K 209  VAL K 215 -1  O  VAL K 215   N  VAL K 186           
    SHEET    1 AA6 2 PHE K 192  ARG K 193  0                                        
    SHEET    2 AA6 2 LEU K 199  GLY K 200 -1  O  GLY K 200   N  PHE K 192           
    SHEET    1 AA7 2 VAL K 274  ILE K 277  0                                        
    SHEET    2 AA7 2 ALA K 286  THR K 288 -1  O  LEU K 287   N  LYS K 275           
    SHEET    1 AA8 5 ILE K 330  ALA K 335  0                                        
    SHEET    2 AA8 5 HIS K 339  SER K 344 -1  O  LEU K 341   N  ALA K 334           
    SHEET    3 AA8 5 LEU K 349  ARG K 354 -1  O  CYS K 352   N  SER K 340           
    SHEET    4 AA8 5 ALA K 379  VAL K 382 -1  O  VAL K 382   N  GLY K 353           
    SHEET    5 AA8 5 TYR K 372  LYS K 373 -1  N  TYR K 372   O  ALA K 381           
    SHEET    1 AA9 4 PHE K 394  VAL K 397  0                                        
    SHEET    2 AA9 4 HIS K 403  ALA K 408 -1  O  VAL K 407   N  LYS K 395           
    SHEET    3 AA9 4 ALA K 413  GLY K 417 -1  O  TRP K 416   N  SER K 404           
    SHEET    4 AA9 4 ARG K 438  ILE K 439 -1  O  ILE K 439   N  ALA K 413           
    SHEET    1 AB1 4 LYS M 219  LEU M 222  0                                        
    SHEET    2 AB1 4 ARG M 228  ILE M 231 -1  O  GLY M 229   N  ASP M 221           
    SHEET    3 AB1 4 GLU M 331  TYR M 334 -1  O  LEU M 332   N  VAL M 230           
    SHEET    4 AB1 4 ASN M 298  HIS M 299  1  N  ASN M 298   O  TYR M 334           
    SHEET    1 AB2 3 PHE M 241  GLU M 244  0                                        
    SHEET    2 AB2 3 LEU M 318  ILE M 321 -1  O  LEU M 320   N  VAL M 242           
    SHEET    3 AB2 3 GLN M 306  LEU M 309 -1  N  GLN M 306   O  ILE M 321           
    CISPEP   1 ASP H   48    THR H   49          0        -6.49                     
    CISPEP   2 THR H   49    GLY H   50          0        -6.98                     
    CISPEP   3 GLU K  102    SER K  103          0         0.72                     
    CISPEP   4 PRO K  266    ARG K  267          0         4.40                     
    CISPEP   5 PRO K  268    PHE K  269          0        14.24                     
    CRYST1  100.729  300.752  182.090  90.00  90.00  90.00 C 2 2 21      8          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.009928  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.003325  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.005492        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb5hq2.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00       20.00
        1-5             1.00    5.00       20.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00