?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    HYDROLASE                               20-NOV-15   5EW5              
    TITLE     CRYSTAL STRUCTURE OF COLICIN E9 IN COMPLEX WITH ITS IMMUNITY PROTEIN  
    TITLE    2 IM9                                                                  
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: COLICIN-E9;                                                
    COMPND   3 CHAIN: A, B, C, D;                                                   
    COMPND   4 EC: 3.1.-.-;                                                         
    COMPND   5 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   6 MUTATION: YES;                                                       
    COMPND   7 MOL_ID: 2;                                                           
    COMPND   8 MOLECULE: COLICIN-E9 IMMUNITY PROTEIN;                               
    COMPND   9 CHAIN: E, F, G, H;                                                   
    COMPND  10 SYNONYM: IMME9,MICROCIN-E9 IMMUNITY PROTEIN;                         
    COMPND  11 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: ESCHERICHIA COLI;                               
    SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 562;                                                 
    SOURCE   4 GENE: COL, CEI;                                                      
    SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3);                       
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 469008;                                     
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PET21A;                                   
    SOURCE   8 MOL_ID: 2;                                                           
    SOURCE   9 ORGANISM_SCIENTIFIC: ESCHERICHIA COLI;                               
    SOURCE  10 ORGANISM_TAXID: 562;                                                 
    SOURCE  11 GENE: IMM, CEIE9;                                                    
    SOURCE  12 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3);                       
    SOURCE  13 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 469008;                                     
    SOURCE  14 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PET21A                                    
    KEYWDS    COLICIN, COMPLEX, TOXIN, HYDROLASE                                    
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    A.KLEIN,J.A.WOJDYLA,C.KLEANTHOUS                                      
    REVDAT   3   21-SEP-16 5EW5    1       JRNL                                     
    REVDAT   2   31-AUG-16 5EW5    1       JRNL                                     
    REVDAT   1   20-JUL-16 5EW5    0                                                
    JRNL        AUTH   A.KLEIN,J.A.WOJDYLA,A.JOSHI,I.JOSTS,L.C.MCCAUGHEY,           
    JRNL        AUTH 2 N.G.HOUSDEN,R.KAMINSKA,O.BYRON,D.WALKER,C.KLEANTHOUS         
    JRNL        TITL   STRUCTURAL AND BIOPHYSICAL ANALYSIS OF NUCLEASE PROTEIN      
    JRNL        TITL 2 ANTIBIOTICS.                                                 
    JRNL        REF    BIOCHEM.J.                    V. 473  2799 2016              
    JRNL        REFN                   ESSN 1470-8728                               
    JRNL        PMID   27402794                                                     
    JRNL        DOI    10.1042/BCJ20160544                                          
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    3.20 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : REFMAC 5.8.0071                                      
    REMARK   3   AUTHORS     : MURSHUDOV,VAGIN,DODSON                               
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : MAXIMUM LIKELIHOOD                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 3.20                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 29.60                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : NULL                           
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 98.8                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 50598                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.215                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.212                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.271                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.100                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 2705                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 20                           
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 3.20                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 3.28                         
    REMARK   3   REFLECTION IN BIN     (WORKING SET) : 3540                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 93.40                        
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.3510                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE SET COUNT          : 180                          
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.4190                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 17364                                   
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 0                                       
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 22                                      
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 93.38                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : 6.09000                                              
    REMARK   3    B22 (A**2) : -2.04000                                             
    REMARK   3    B33 (A**2) : -3.10000                                             
    REMARK   3    B12 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B13 (A**2) : -7.09000                                             
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.                                 
    REMARK   3   ESU BASED ON R VALUE                            (A): NULL          
    REMARK   3   ESU BASED ON FREE R VALUE                       (A): 0.519         
    REMARK   3   ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD                 (A): 0.491         
    REMARK   3   ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD (A**2): 31.060        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 CORRELATION COEFFICIENTS.                                            
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC      : 0.936                         
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC FREE : 0.894                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES        COUNT    RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   BOND LENGTHS REFINED ATOMS        (A): 17682 ; 0.010 ; 0.019       
    REMARK   3   BOND LENGTHS OTHERS               (A): 16851 ; 0.001 ; 0.020       
    REMARK   3   BOND ANGLES REFINED ATOMS   (DEGREES): 23921 ; 1.310 ; 1.957       
    REMARK   3   BOND ANGLES OTHERS          (DEGREES): 38991 ; 0.791 ; 3.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 1    (DEGREES):  2257 ; 6.111 ; 5.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 2    (DEGREES):   824 ;34.886 ;25.267       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 3    (DEGREES):  3088 ;16.085 ;15.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 4    (DEGREES):   117 ;18.458 ;15.000       
    REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINTS       (A**3):  2643 ; 0.067 ; 0.200       
    REMARK   3   GENERAL PLANES REFINED ATOMS      (A): 20302 ; 0.005 ; 0.021       
    REMARK   3   GENERAL PLANES OTHERS             (A):  3751 ; 0.001 ; 0.020       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS REFINED ATOMS (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) REFINED ATOMS      (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION REFINED ATOMS (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW REFINED ATOMS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND REFINED ATOMS     (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND OTHERS            (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.     COUNT   RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  9066 ; 5.372 ; 9.110       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND OTHER ATOMS    (A**2):  9065 ; 5.369 ; 9.110       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2): 11310 ; 8.853 ;13.653       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE OTHER ATOMS   (A**2): 11311 ; 8.856 ;13.653       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  8616 ; 5.233 ; 9.687       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND OTHER ATOMS    (A**2):  8617 ; 5.233 ; 9.687       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE OTHER ATOMS   (A**2): 12612 ; 8.850 ;14.316       
    REMARK   3   LONG RANGE B REFINED ATOMS     (A**2): 19772 ;13.316 ;71.522       
    REMARK   3   LONG RANGE B OTHER ATOMS       (A**2): 19770 ;13.318 ;71.526       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 ANISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    COUNT   RMS   WEIGHT       
    REMARK   3   RIGID-BOND RESTRAINTS          (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; FREE ATOMS         (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; BONDED ATOMS       (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS STATISTICS                                           
    REMARK   3   NUMBER OF DIFFERENT NCS GROUPS : 4                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS GROUP NUMBER               : 1                                  
    REMARK   3     CHAIN NAMES                    : A B                             
    REMARK   3     NUMBER OF COMPONENTS NCS GROUP : 1                               
    REMARK   3       COMPONENT C  SSSEQI  TO  C   SSSEQI   CODE                     
    REMARK   3           1     A     85       A     580      4                      
    REMARK   3           1     B     85       B     580      4                      
    REMARK   3                   GROUP CHAIN        COUNT   RMS     WEIGHT          
    REMARK   3   MEDIUM POSITIONAL  1    A    (A):   7396 ; 0.120 ; 0.500           
    REMARK   3   MEDIUM THERMAL     1    A (A**2):   7396 ; 8.230 ; 2.000           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS GROUP NUMBER               : 2                                  
    REMARK   3     CHAIN NAMES                    : C D                             
    REMARK   3     NUMBER OF COMPONENTS NCS GROUP : 1                               
    REMARK   3       COMPONENT C  SSSEQI  TO  C   SSSEQI   CODE                     
    REMARK   3           1     C     85       C     580      4                      
    REMARK   3           1     D     85       D     580      4                      
    REMARK   3                   GROUP CHAIN        COUNT   RMS     WEIGHT          
    REMARK   3   MEDIUM POSITIONAL  2    C    (A):   7372 ; 0.100 ; 0.500           
    REMARK   3   MEDIUM THERMAL     2    C (A**2):   7372 ; 6.000 ; 2.000           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS GROUP NUMBER               : 3                                  
    REMARK   3     CHAIN NAMES                    : E F                             
    REMARK   3     NUMBER OF COMPONENTS NCS GROUP : 1                               
    REMARK   3       COMPONENT C  SSSEQI  TO  C   SSSEQI   CODE                     
    REMARK   3           1     E      3       E      85      4                      
    REMARK   3           1     F      3       F      85      4                      
    REMARK   3                   GROUP CHAIN        COUNT   RMS     WEIGHT          
    REMARK   3   MEDIUM POSITIONAL  3    E    (A):   1251 ; 0.080 ; 0.500           
    REMARK   3   MEDIUM THERMAL     3    E (A**2):   1251 ; 6.170 ; 2.000           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS GROUP NUMBER               : 4                                  
    REMARK   3     CHAIN NAMES                    : G H                             
    REMARK   3     NUMBER OF COMPONENTS NCS GROUP : 1                               
    REMARK   3       COMPONENT C  SSSEQI  TO  C   SSSEQI   CODE                     
    REMARK   3           1     G      6       G      84      4                      
    REMARK   3           1     H      6       H      84      4                      
    REMARK   3                   GROUP CHAIN        COUNT   RMS     WEIGHT          
    REMARK   3   MEDIUM POSITIONAL  4    G    (A):   1034 ; 0.160 ; 0.500           
    REMARK   3   MEDIUM THERMAL     4    G (A**2):   1034 ;12.800 ; 2.000           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : NULL                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED : MASK                                                 
    REMARK   3   PARAMETERS FOR MASK CALCULATION                                    
    REMARK   3   VDW PROBE RADIUS   : 1.20                                          
    REMARK   3   ION PROBE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING   
    REMARK   3  POSITIONS                                                           
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 5EW5 COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY PDBE ON 20-NOV-15.                  
    REMARK 100 THE DEPOSITION ID IS D_1000215373.                                   
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 29-JUL-13                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : 4.0                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : DIAMOND                            
    REMARK 200  BEAMLINE                       : I02                                
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.97949                            
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : PIXEL                              
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : DECTRIS PILATUS 6M                 
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : XDS                                
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : AIMLESS                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 53941                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 3.200                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 29.600                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 99.1                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 3.500                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM                      (I) : 0.01270                            
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 7.7000                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 3.20                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 3.30                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 95.7                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 3.37                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : 0.69400                            
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 1.800                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: PHASER                                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: 1JCH AND 2GZG                                        
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 56.99                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.86                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 1.3M SODIUM MALONATE, PEG3350, VAPOR     
    REMARK 280  DIFFUSION, TEMPERATURE 293K                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 1 21 1                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,Y+1/2,-Z                                             
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000  1.000000  0.000000       58.02500            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1, 2, 3, 4                                              
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, E                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 2                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: B, F                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 3                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: C, H                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 4                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: D, G                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     MET A     1                                                      
    REMARK 465     SER A     2                                                      
    REMARK 465     GLY A     3                                                      
    REMARK 465     GLY A     4                                                      
    REMARK 465     ASP A     5                                                      
    REMARK 465     GLY A     6                                                      
    REMARK 465     ARG A     7                                                      
    REMARK 465     GLY A     8                                                      
    REMARK 465     HIS A     9                                                      
    REMARK 465     ASN A    10                                                      
    REMARK 465     THR A    11                                                      
    REMARK 465     GLY A    12                                                      
    REMARK 465     ALA A    13                                                      
    REMARK 465     HIS A    14                                                      
    REMARK 465     SER A    15                                                      
    REMARK 465     THR A    16                                                      
    REMARK 465     SER A    17                                                      
    REMARK 465     GLY A    18                                                      
    REMARK 465     ASN A    19                                                      
    REMARK 465     ILE A    20                                                      
    REMARK 465     ASN A    21                                                      
    REMARK 465     GLY A    22                                                      
    REMARK 465     GLY A    23                                                      
    REMARK 465     PRO A    24                                                      
    REMARK 465     THR A    25                                                      
    REMARK 465     GLY A    26                                                      
    REMARK 465     ILE A    27                                                      
    REMARK 465     GLY A    28                                                      
    REMARK 465     VAL A    29                                                      
    REMARK 465     SER A    30                                                      
    REMARK 465     GLY A    31                                                      
    REMARK 465     GLY A    32                                                      
    REMARK 465     ALA A    33                                                      
    REMARK 465     SER A    34                                                      
    REMARK 465     ASP A    35                                                      
    REMARK 465     GLY A    36                                                      
    REMARK 465     SER A    37                                                      
    REMARK 465     GLY A    38                                                      
    REMARK 465     TRP A    39                                                      
    REMARK 465     SER A    40                                                      
    REMARK 465     SER A    41                                                      
    REMARK 465     GLU A    42                                                      
    REMARK 465     ASN A    43                                                      
    REMARK 465     ASN A    44                                                      
    REMARK 465     PRO A    45                                                      
    REMARK 465     TRP A    46                                                      
    REMARK 465     GLY A    47                                                      
    REMARK 465     GLY A    48                                                      
    REMARK 465     GLY A    49                                                      
    REMARK 465     SER A    50                                                      
    REMARK 465     GLY A    51                                                      
    REMARK 465     SER A    52                                                      
    REMARK 465     GLY A    53                                                      
    REMARK 465     ILE A    54                                                      
    REMARK 465     HIS A    55                                                      
    REMARK 465     TRP A    56                                                      
    REMARK 465     GLY A    57                                                      
    REMARK 465     GLY A    58                                                      
    REMARK 465     GLY A    59                                                      
    REMARK 465     SER A    60                                                      
    REMARK 465     GLY A    61                                                      
    REMARK 465     ARG A    62                                                      
    REMARK 465     GLY A    63                                                      
    REMARK 465     ASN A    64                                                      
    REMARK 465     GLY A    65                                                      
    REMARK 465     GLY A    66                                                      
    REMARK 465     GLY A    67                                                      
    REMARK 465     ASN A    68                                                      
    REMARK 465     GLY A    69                                                      
    REMARK 465     ASN A    70                                                      
    REMARK 465     SER A    71                                                      
    REMARK 465     GLY A    72                                                      
    REMARK 465     GLY A    73                                                      
    REMARK 465     GLY A    74                                                      
    REMARK 465     SER A    75                                                      
    REMARK 465     GLY A    76                                                      
    REMARK 465     THR A    77                                                      
    REMARK 465     GLY A    78                                                      
    REMARK 465     GLY A    79                                                      
    REMARK 465     ASN A    80                                                      
    REMARK 465     LEU A    81                                                      
    REMARK 465     SER A    82                                                      
    REMARK 465     ALA A    83                                                      
    REMARK 465     VAL A    84                                                      
    REMARK 465     VAL A   126                                                      
    REMARK 465     ASN A   127                                                      
    REMARK 465     LEU A   128                                                      
    REMARK 465     LYS A   129                                                      
    REMARK 465     PHE A   130                                                      
    REMARK 465     THR A   131                                                      
    REMARK 465     GLY A   581                                                      
    REMARK 465     LYS A   582                                                      
    REMARK 465     MET B     1                                                      
    REMARK 465     SER B     2                                                      
    REMARK 465     GLY B     3                                                      
    REMARK 465     GLY B     4                                                      
    REMARK 465     ASP B     5                                                      
    REMARK 465     GLY B     6                                                      
    REMARK 465     ARG B     7                                                      
    REMARK 465     GLY B     8                                                      
    REMARK 465     HIS B     9                                                      
    REMARK 465     ASN B    10                                                      
    REMARK 465     THR B    11                                                      
    REMARK 465     GLY B    12                                                      
    REMARK 465     ALA B    13                                                      
    REMARK 465     HIS B    14                                                      
    REMARK 465     SER B    15                                                      
    REMARK 465     THR B    16                                                      
    REMARK 465     SER B    17                                                      
    REMARK 465     GLY B    18                                                      
    REMARK 465     ASN B    19                                                      
    REMARK 465     ILE B    20                                                      
    REMARK 465     ASN B    21                                                      
    REMARK 465     GLY B    22                                                      
    REMARK 465     GLY B    23                                                      
    REMARK 465     PRO B    24                                                      
    REMARK 465     THR B    25                                                      
    REMARK 465     GLY B    26                                                      
    REMARK 465     ILE B    27                                                      
    REMARK 465     GLY B    28                                                      
    REMARK 465     VAL B    29                                                      
    REMARK 465     SER B    30                                                      
    REMARK 465     GLY B    31                                                      
    REMARK 465     GLY B    32                                                      
    REMARK 465     ALA B    33                                                      
    REMARK 465     SER B    34                                                      
    REMARK 465     ASP B    35                                                      
    REMARK 465     GLY B    36                                                      
    REMARK 465     SER B    37                                                      
    REMARK 465     GLY B    38                                                      
    REMARK 465     TRP B    39                                                      
    REMARK 465     SER B    40                                                      
    REMARK 465     SER B    41                                                      
    REMARK 465     GLU B    42                                                      
    REMARK 465     ASN B    43                                                      
    REMARK 465     ASN B    44                                                      
    REMARK 465     PRO B    45                                                      
    REMARK 465     TRP B    46                                                      
    REMARK 465     GLY B    47                                                      
    REMARK 465     GLY B    48                                                      
    REMARK 465     GLY B    49                                                      
    REMARK 465     SER B    50                                                      
    REMARK 465     GLY B    51                                                      
    REMARK 465     SER B    52                                                      
    REMARK 465     GLY B    53                                                      
    REMARK 465     ILE B    54                                                      
    REMARK 465     HIS B    55                                                      
    REMARK 465     TRP B    56                                                      
    REMARK 465     GLY B    57                                                      
    REMARK 465     GLY B    58                                                      
    REMARK 465     GLY B    59                                                      
    REMARK 465     SER B    60                                                      
    REMARK 465     GLY B    61                                                      
    REMARK 465     ARG B    62                                                      
    REMARK 465     GLY B    63                                                      
    REMARK 465     ASN B    64                                                      
    REMARK 465     GLY B    65                                                      
    REMARK 465     GLY B    66                                                      
    REMARK 465     GLY B    67                                                      
    REMARK 465     ASN B    68                                                      
    REMARK 465     GLY B    69                                                      
    REMARK 465     ASN B    70                                                      
    REMARK 465     SER B    71                                                      
    REMARK 465     GLY B    72                                                      
    REMARK 465     GLY B    73                                                      
    REMARK 465     GLY B    74                                                      
    REMARK 465     SER B    75                                                      
    REMARK 465     GLY B    76                                                      
    REMARK 465     THR B    77                                                      
    REMARK 465     GLY B    78                                                      
    REMARK 465     GLY B    79                                                      
    REMARK 465     ASN B    80                                                      
    REMARK 465     LEU B    81                                                      
    REMARK 465     SER B    82                                                      
    REMARK 465     ALA B    83                                                      
    REMARK 465     VAL B    84                                                      
    REMARK 465     VAL B   126                                                      
    REMARK 465     ASN B   127                                                      
    REMARK 465     LEU B   128                                                      
    REMARK 465     LYS B   129                                                      
    REMARK 465     PHE B   130                                                      
    REMARK 465     THR B   131                                                      
    REMARK 465     GLY B   581                                                      
    REMARK 465     LYS B   582                                                      
    REMARK 465     MET C     1                                                      
    REMARK 465     SER C     2                                                      
    REMARK 465     GLY C     3                                                      
    REMARK 465     GLY C     4                                                      
    REMARK 465     ASP C     5                                                      
    REMARK 465     GLY C     6                                                      
    REMARK 465     ARG C     7                                                      
    REMARK 465     GLY C     8                                                      
    REMARK 465     HIS C     9                                                      
    REMARK 465     ASN C    10                                                      
    REMARK 465     THR C    11                                                      
    REMARK 465     GLY C    12                                                      
    REMARK 465     ALA C    13                                                      
    REMARK 465     HIS C    14                                                      
    REMARK 465     SER C    15                                                      
    REMARK 465     THR C    16                                                      
    REMARK 465     SER C    17                                                      
    REMARK 465     GLY C    18                                                      
    REMARK 465     ASN C    19                                                      
    REMARK 465     ILE C    20                                                      
    REMARK 465     ASN C    21                                                      
    REMARK 465     GLY C    22                                                      
    REMARK 465     GLY C    23                                                      
    REMARK 465     PRO C    24                                                      
    REMARK 465     THR C    25                                                      
    REMARK 465     GLY C    26                                                      
    REMARK 465     ILE C    27                                                      
    REMARK 465     GLY C    28                                                      
    REMARK 465     VAL C    29                                                      
    REMARK 465     SER C    30                                                      
    REMARK 465     GLY C    31                                                      
    REMARK 465     GLY C    32                                                      
    REMARK 465     ALA C    33                                                      
    REMARK 465     SER C    34                                                      
    REMARK 465     ASP C    35                                                      
    REMARK 465     GLY C    36                                                      
    REMARK 465     SER C    37                                                      
    REMARK 465     GLY C    38                                                      
    REMARK 465     TRP C    39                                                      
    REMARK 465     SER C    40                                                      
    REMARK 465     SER C    41                                                      
    REMARK 465     GLU C    42                                                      
    REMARK 465     ASN C    43                                                      
    REMARK 465     ASN C    44                                                      
    REMARK 465     PRO C    45                                                      
    REMARK 465     TRP C    46                                                      
    REMARK 465     GLY C    47                                                      
    REMARK 465     GLY C    48                                                      
    REMARK 465     GLY C    49                                                      
    REMARK 465     SER C    50                                                      
    REMARK 465     GLY C    51                                                      
    REMARK 465     SER C    52                                                      
    REMARK 465     GLY C    53                                                      
    REMARK 465     ILE C    54                                                      
    REMARK 465     HIS C    55                                                      
    REMARK 465     TRP C    56                                                      
    REMARK 465     GLY C    57                                                      
    REMARK 465     GLY C    58                                                      
    REMARK 465     GLY C    59                                                      
    REMARK 465     SER C    60                                                      
    REMARK 465     GLY C    61                                                      
    REMARK 465     ARG C    62                                                      
    REMARK 465     GLY C    63                                                      
    REMARK 465     ASN C    64                                                      
    REMARK 465     GLY C    65                                                      
    REMARK 465     GLY C    66                                                      
    REMARK 465     GLY C    67                                                      
    REMARK 465     ASN C    68                                                      
    REMARK 465     GLY C    69                                                      
    REMARK 465     ASN C    70                                                      
    REMARK 465     SER C    71                                                      
    REMARK 465     GLY C    72                                                      
    REMARK 465     GLY C    73                                                      
    REMARK 465     GLY C    74                                                      
    REMARK 465     SER C    75                                                      
    REMARK 465     GLY C    76                                                      
    REMARK 465     THR C    77                                                      
    REMARK 465     GLY C    78                                                      
    REMARK 465     GLY C    79                                                      
    REMARK 465     ASN C    80                                                      
    REMARK 465     LEU C    81                                                      
    REMARK 465     SER C    82                                                      
    REMARK 465     ALA C    83                                                      
    REMARK 465     VAL C    84                                                      
    REMARK 465     VAL C   126                                                      
    REMARK 465     ASN C   127                                                      
    REMARK 465     LEU C   128                                                      
    REMARK 465     LYS C   129                                                      
    REMARK 465     PHE C   130                                                      
    REMARK 465     THR C   131                                                      
    REMARK 465     GLY C   581                                                      
    REMARK 465     LYS C   582                                                      
    REMARK 465     MET D     1                                                      
    REMARK 465     SER D     2                                                      
    REMARK 465     GLY D     3                                                      
    REMARK 465     GLY D     4                                                      
    REMARK 465     ASP D     5                                                      
    REMARK 465     GLY D     6                                                      
    REMARK 465     ARG D     7                                                      
    REMARK 465     GLY D     8                                                      
    REMARK 465     HIS D     9                                                      
    REMARK 465     ASN D    10                                                      
    REMARK 465     THR D    11                                                      
    REMARK 465     GLY D    12                                                      
    REMARK 465     ALA D    13                                                      
    REMARK 465     HIS D    14                                                      
    REMARK 465     SER D    15                                                      
    REMARK 465     THR D    16                                                      
    REMARK 465     SER D    17                                                      
    REMARK 465     GLY D    18                                                      
    REMARK 465     ASN D    19                                                      
    REMARK 465     ILE D    20                                                      
    REMARK 465     ASN D    21                                                      
    REMARK 465     GLY D    22                                                      
    REMARK 465     GLY D    23                                                      
    REMARK 465     PRO D    24                                                      
    REMARK 465     THR D    25                                                      
    REMARK 465     GLY D    26                                                      
    REMARK 465     ILE D    27                                                      
    REMARK 465     GLY D    28                                                      
    REMARK 465     VAL D    29                                                      
    REMARK 465     SER D    30                                                      
    REMARK 465     GLY D    31                                                      
    REMARK 465     GLY D    32                                                      
    REMARK 465     ALA D    33                                                      
    REMARK 465     SER D    34                                                      
    REMARK 465     ASP D    35                                                      
    REMARK 465     GLY D    36                                                      
    REMARK 465     SER D    37                                                      
    REMARK 465     GLY D    38                                                      
    REMARK 465     TRP D    39                                                      
    REMARK 465     SER D    40                                                      
    REMARK 465     SER D    41                                                      
    REMARK 465     GLU D    42                                                      
    REMARK 465     ASN D    43                                                      
    REMARK 465     ASN D    44                                                      
    REMARK 465     PRO D    45                                                      
    REMARK 465     TRP D    46                                                      
    REMARK 465     GLY D    47                                                      
    REMARK 465     GLY D    48                                                      
    REMARK 465     GLY D    49                                                      
    REMARK 465     SER D    50                                                      
    REMARK 465     GLY D    51                                                      
    REMARK 465     SER D    52                                                      
    REMARK 465     GLY D    53                                                      
    REMARK 465     ILE D    54                                                      
    REMARK 465     HIS D    55                                                      
    REMARK 465     TRP D    56                                                      
    REMARK 465     GLY D    57                                                      
    REMARK 465     GLY D    58                                                      
    REMARK 465     GLY D    59                                                      
    REMARK 465     SER D    60                                                      
    REMARK 465     GLY D    61                                                      
    REMARK 465     ARG D    62                                                      
    REMARK 465     GLY D    63                                                      
    REMARK 465     ASN D    64                                                      
    REMARK 465     GLY D    65                                                      
    REMARK 465     GLY D    66                                                      
    REMARK 465     GLY D    67                                                      
    REMARK 465     ASN D    68                                                      
    REMARK 465     GLY D    69                                                      
    REMARK 465     ASN D    70                                                      
    REMARK 465     SER D    71                                                      
    REMARK 465     GLY D    72                                                      
    REMARK 465     GLY D    73                                                      
    REMARK 465     GLY D    74                                                      
    REMARK 465     SER D    75                                                      
    REMARK 465     GLY D    76                                                      
    REMARK 465     THR D    77                                                      
    REMARK 465     GLY D    78                                                      
    REMARK 465     GLY D    79                                                      
    REMARK 465     ASN D    80                                                      
    REMARK 465     LEU D    81                                                      
    REMARK 465     SER D    82                                                      
    REMARK 465     ALA D    83                                                      
    REMARK 465     VAL D    84                                                      
    REMARK 465     VAL D   126                                                      
    REMARK 465     ASN D   127                                                      
    REMARK 465     LEU D   128                                                      
    REMARK 465     LYS D   129                                                      
    REMARK 465     PHE D   130                                                      
    REMARK 465     THR D   131                                                      
    REMARK 465     GLY D   581                                                      
    REMARK 465     LYS D   582                                                      
    REMARK 465     MET E     1                                                      
    REMARK 465     GLU E     2                                                      
    REMARK 465     GLY E    86                                                      
    REMARK 465     LEU E    87                                                      
    REMARK 465     GLU E    88                                                      
    REMARK 465     HIS E    89                                                      
    REMARK 465     HIS E    90                                                      
    REMARK 465     HIS E    91                                                      
    REMARK 465     HIS E    92                                                      
    REMARK 465     HIS E    93                                                      
    REMARK 465     HIS E    94                                                      
    REMARK 465     MET F     1                                                      
    REMARK 465     GLU F     2                                                      
    REMARK 465     GLY F    86                                                      
    REMARK 465     LEU F    87                                                      
    REMARK 465     GLU F    88                                                      
    REMARK 465     HIS F    89                                                      
    REMARK 465     HIS F    90                                                      
    REMARK 465     HIS F    91                                                      
    REMARK 465     HIS F    92                                                      
    REMARK 465     HIS F    93                                                      
    REMARK 465     HIS F    94                                                      
    REMARK 465     MET G     1                                                      
    REMARK 465     GLU G     2                                                      
    REMARK 465     LEU G     3                                                      
    REMARK 465     LYS G     4                                                      
    REMARK 465     HIS G     5                                                      
    REMARK 465     LYS G    57                                                      
    REMARK 465     GLU G    58                                                      
    REMARK 465     GLY G    59                                                      
    REMARK 465     GLY G    82                                                      
    REMARK 465     PHE G    83                                                      
    REMARK 465     LYS G    84                                                      
    REMARK 465     GLN G    85                                                      
    REMARK 465     GLY G    86                                                      
    REMARK 465     LEU G    87                                                      
    REMARK 465     GLU G    88                                                      
    REMARK 465     HIS G    89                                                      
    REMARK 465     HIS G    90                                                      
    REMARK 465     HIS G    91                                                      
    REMARK 465     HIS G    92                                                      
    REMARK 465     HIS G    93                                                      
    REMARK 465     HIS G    94                                                      
    REMARK 465     MET H     1                                                      
    REMARK 465     GLU H     2                                                      
    REMARK 465     LEU H     3                                                      
    REMARK 465     LYS H     4                                                      
    REMARK 465     HIS H     5                                                      
    REMARK 465     LYS H    57                                                      
    REMARK 465     GLU H    58                                                      
    REMARK 465     GLY H    59                                                      
    REMARK 465     ASP H    60                                                      
    REMARK 465     LYS H    80                                                      
    REMARK 465     SER H    81                                                      
    REMARK 465     GLY H    82                                                      
    REMARK 465     PHE H    83                                                      
    REMARK 465     LYS H    84                                                      
    REMARK 465     GLN H    85                                                      
    REMARK 465     GLY H    86                                                      
    REMARK 465     LEU H    87                                                      
    REMARK 465     GLU H    88                                                      
    REMARK 465     HIS H    89                                                      
    REMARK 465     HIS H    90                                                      
    REMARK 465     HIS H    91                                                      
    REMARK 465     HIS H    92                                                      
    REMARK 465     HIS H    93                                                      
    REMARK 465     HIS H    94                                                      
    REMARK 470                                                                      
    REMARK 470 MISSING ATOM                                                         
    REMARK 470 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE MISSING ATOMS (M=MODEL NUMBER;           
    REMARK 470 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER;          
    REMARK 470 I=INSERTION CODE):                                                   
    REMARK 470   M RES CSSEQI  ATOMS                                                
    REMARK 470     SER H   6    N                                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.                            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE          
    REMARK 500   O    LEU D   103     OD1  ASN D   232              1.96            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND ANGLES                                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,3(1X,A4,2X),12X,F5.1)              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   ATM2   ATM3                                     
    REMARK 500    ARG A 194   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =   3.2 DEGREES          
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    ASP A 149       77.30   -115.17                                   
    REMARK 500    SER A 201     -173.40   -178.56                                   
    REMARK 500    VAL A 220      115.04   -160.91                                   
    REMARK 500    ASN A 236      107.79   -160.71                                   
    REMARK 500    ASN A 251       74.83   -118.25                                   
    REMARK 500    ASN A 252      105.99    -53.34                                   
    REMARK 500    ASP A 254      103.80    -55.03                                   
    REMARK 500    LYS A 255       52.46   -108.88                                   
    REMARK 500    ALA A 271      141.99   -173.03                                   
    REMARK 500    HIS A 315       59.98   -142.19                                   
    REMARK 500    MET A 384       50.41   -119.16                                   
    REMARK 500    ARG A 453       10.11    -64.65                                   
    REMARK 500    PRO A 456      163.40    -49.08                                   
    REMARK 500    LYS A 469       46.07    -85.62                                   
    REMARK 500    ASP A 477     -132.59     48.26                                   
    REMARK 500    SER A 478       36.15    -99.17                                   
    REMARK 500    ASP A 492       -3.54     64.63                                   
    REMARK 500    TYR A 531      155.59    -46.56                                   
    REMARK 500    ASP A 552      -71.40    -73.75                                   
    REMARK 500    GLN A 557       46.12   -101.00                                   
    REMARK 500    ASP B 149       76.87   -114.23                                   
    REMARK 500    SER B 201     -172.05   -176.18                                   
    REMARK 500    ASN B 236       96.90   -167.37                                   
    REMARK 500    ASP B 254      104.45    -56.88                                   
    REMARK 500    LYS B 255       56.54   -112.59                                   
    REMARK 500    ALA B 271      133.92   -176.11                                   
    REMARK 500    ASP B 278       49.71    -89.65                                   
    REMARK 500    HIS B 315       48.30   -145.89                                   
    REMARK 500    MET B 384       53.92   -116.99                                   
    REMARK 500    LYS B 469       28.81    -79.42                                   
    REMARK 500    ASP B 477     -136.37     55.47                                   
    REMARK 500    SER B 478       33.85    -91.77                                   
    REMARK 500    ASP B 492        1.38     59.45                                   
    REMARK 500    ASP B 552      -73.97    -75.03                                   
    REMARK 500    GLN B 557       40.28    -92.16                                   
    REMARK 500    SER C 113      126.57    -38.51                                   
    REMARK 500    GLU C 193       25.39     49.59                                   
    REMARK 500    PRO C 218       88.19    -64.05                                   
    REMARK 500    VAL C 235       58.94   -117.89                                   
    REMARK 500    ASN C 251      105.91    -56.34                                   
    REMARK 500    LYS C 255       50.77    -96.42                                   
    REMARK 500    HIS C 315       79.85   -112.27                                   
    REMARK 500    ASP C 477     -121.85     55.06                                   
    REMARK 500    ASP C 492      -19.86     73.32                                   
    REMARK 500    PHE D  90      133.58    -34.83                                   
    REMARK 500    SER D 113      118.81    -33.20                                   
    REMARK 500    VAL D 235       71.22   -114.19                                   
    REMARK 500    ASN D 251      102.09    -59.84                                   
    REMARK 500    LYS D 255       49.27    -96.61                                   
    REMARK 500    MET D 384       49.57    -93.98                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THIS ENTRY HAS      60 RAMACHANDRAN OUTLIERS.                        
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    DBREF  5EW5 A    1   582  UNP    P09883   CEA9_ECOLX       1    582             
    DBREF  5EW5 B    1   582  UNP    P09883   CEA9_ECOLX       1    582             
    DBREF  5EW5 C    1   582  UNP    P09883   CEA9_ECOLX       1    582             
    DBREF  5EW5 D    1   582  UNP    P09883   CEA9_ECOLX       1    582             
    DBREF  5EW5 E    1    86  UNP    P13479   IMM9_ECOLX       1     86             
    DBREF  5EW5 F    1    86  UNP    P13479   IMM9_ECOLX       1     86             
    DBREF  5EW5 G    1    86  UNP    P13479   IMM9_ECOLX       1     86             
    DBREF  5EW5 H    1    86  UNP    P13479   IMM9_ECOLX       1     86             
    SEQADV 5EW5 CYS A  324  UNP  P09883    TYR   324 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 5EW5 CYS A  447  UNP  P09883    LEU   447 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 5EW5 ALA A  448  UNP  P09883    ASP   448 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 5EW5 MET A  449  UNP  P09883    LYS   449 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 5EW5 CYS B  324  UNP  P09883    TYR   324 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 5EW5 CYS B  447  UNP  P09883    LEU   447 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 5EW5 ALA B  448  UNP  P09883    ASP   448 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 5EW5 MET B  449  UNP  P09883    LYS   449 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 5EW5 CYS C  324  UNP  P09883    TYR   324 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 5EW5 CYS C  447  UNP  P09883    LEU   447 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 5EW5 ALA C  448  UNP  P09883    ASP   448 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 5EW5 MET C  449  UNP  P09883    LYS   449 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 5EW5 CYS D  324  UNP  P09883    TYR   324 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 5EW5 CYS D  447  UNP  P09883    LEU   447 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 5EW5 ALA D  448  UNP  P09883    ASP   448 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 5EW5 MET D  449  UNP  P09883    LYS   449 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 5EW5 LEU E   87  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 GLU E   88  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 HIS E   89  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 HIS E   90  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 HIS E   91  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 HIS E   92  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 HIS E   93  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 HIS E   94  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 LEU F   87  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 GLU F   88  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 HIS F   89  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 HIS F   90  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 HIS F   91  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 HIS F   92  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 HIS F   93  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 HIS F   94  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 LEU G   87  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 GLU G   88  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 HIS G   89  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 HIS G   90  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 HIS G   91  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 HIS G   92  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 HIS G   93  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 HIS G   94  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 LEU H   87  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 GLU H   88  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 HIS H   89  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 HIS H   90  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 HIS H   91  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 HIS H   92  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 HIS H   93  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 5EW5 HIS H   94  UNP  P13479              EXPRESSION TAG                 
    SEQRES   1 A  582  MET SER GLY GLY ASP GLY ARG GLY HIS ASN THR GLY ALA          
    SEQRES   2 A  582  HIS SER THR SER GLY ASN ILE ASN GLY GLY PRO THR GLY          
    SEQRES   3 A  582  ILE GLY VAL SER GLY GLY ALA SER ASP GLY SER GLY TRP          
    SEQRES   4 A  582  SER SER GLU ASN ASN PRO TRP GLY GLY GLY SER GLY SER          
    SEQRES   5 A  582  GLY ILE HIS TRP GLY GLY GLY SER GLY ARG GLY ASN GLY          
    SEQRES   6 A  582  GLY GLY ASN GLY ASN SER GLY GLY GLY SER GLY THR GLY          
    SEQRES   7 A  582  GLY ASN LEU SER ALA VAL ALA ALA PRO VAL ALA PHE GLY          
    SEQRES   8 A  582  PHE PRO ALA LEU SER THR PRO GLY ALA GLY GLY LEU ALA          
    SEQRES   9 A  582  VAL SER ILE SER ALA SER GLU LEU SER ALA ALA ILE ALA          
    SEQRES  10 A  582  GLY ILE ILE ALA LYS LEU LYS LYS VAL ASN LEU LYS PHE          
    SEQRES  11 A  582  THR PRO PHE GLY VAL VAL LEU SER SER LEU ILE PRO SER          
    SEQRES  12 A  582  GLU ILE ALA LYS ASP ASP PRO ASN MET MET SER LYS ILE          
    SEQRES  13 A  582  VAL THR SER LEU PRO ALA ASP ASP ILE THR GLU SER PRO          
    SEQRES  14 A  582  VAL SER SER LEU PRO LEU ASP LYS ALA THR VAL ASN VAL          
    SEQRES  15 A  582  ASN VAL ARG VAL VAL ASP ASP VAL LYS ASP GLU ARG GLN          
    SEQRES  16 A  582  ASN ILE SER VAL VAL SER GLY VAL PRO MET SER VAL PRO          
    SEQRES  17 A  582  VAL VAL ASP ALA LYS PRO THR GLU ARG PRO GLY VAL PHE          
    SEQRES  18 A  582  THR ALA SER ILE PRO GLY ALA PRO VAL LEU ASN ILE SER          
    SEQRES  19 A  582  VAL ASN ASP SER THR PRO ALA VAL GLN THR LEU SER PRO          
    SEQRES  20 A  582  GLY VAL THR ASN ASN THR ASP LYS ASP VAL ARG PRO ALA          
    SEQRES  21 A  582  GLY PHE THR GLN GLY GLY ASN THR ARG ASP ALA VAL ILE          
    SEQRES  22 A  582  ARG PHE PRO LYS ASP SER GLY HIS ASN ALA VAL TYR VAL          
    SEQRES  23 A  582  SER VAL SER ASP VAL LEU SER PRO ASP GLN VAL LYS GLN          
    SEQRES  24 A  582  ARG GLN ASP GLU GLU ASN ARG ARG GLN GLN GLU TRP ASP          
    SEQRES  25 A  582  ALA THR HIS PRO VAL GLU ALA ALA GLU ARG ASN CYS GLU          
    SEQRES  26 A  582  ARG ALA ARG ALA GLU LEU ASN GLN ALA ASN GLU ASP VAL          
    SEQRES  27 A  582  ALA ARG ASN GLN GLU ARG GLN ALA LYS ALA VAL GLN VAL          
    SEQRES  28 A  582  TYR ASN SER ARG LYS SER GLU LEU ASP ALA ALA ASN LYS          
    SEQRES  29 A  582  THR LEU ALA ASP ALA ILE ALA GLU ILE LYS GLN PHE ASN          
    SEQRES  30 A  582  ARG PHE ALA HIS ASP PRO MET ALA GLY GLY HIS ARG MET          
    SEQRES  31 A  582  TRP GLN MET ALA GLY LEU LYS ALA GLN ARG ALA GLN THR          
    SEQRES  32 A  582  ASP VAL ASN ASN LYS GLN ALA ALA PHE ASP ALA ALA ALA          
    SEQRES  33 A  582  LYS GLU LYS SER ASP ALA ASP ALA ALA LEU SER ALA ALA          
    SEQRES  34 A  582  GLN GLU ARG ARG LYS GLN LYS GLU ASN LYS GLU LYS ASP          
    SEQRES  35 A  582  ALA LYS ASP LYS CYS ALA MET GLU SER LYS ARG ASN LYS          
    SEQRES  36 A  582  PRO GLY LYS ALA THR GLY LYS GLY LYS PRO VAL GLY ASP          
    SEQRES  37 A  582  LYS TRP LEU ASP ASP ALA GLY LYS ASP SER GLY ALA PRO          
    SEQRES  38 A  582  ILE PRO ASP ARG ILE ALA ASP LYS LEU ARG ASP LYS GLU          
    SEQRES  39 A  582  PHE LYS SER PHE ASP ASP PHE ARG LYS ALA VAL TRP GLU          
    SEQRES  40 A  582  GLU VAL SER LYS ASP PRO GLU LEU SER LYS ASN LEU ASN          
    SEQRES  41 A  582  PRO SER ASN LYS SER SER VAL SER LYS GLY TYR SER PRO          
    SEQRES  42 A  582  PHE THR PRO LYS ASN GLN GLN VAL GLY GLY ARG LYS VAL          
    SEQRES  43 A  582  TYR GLU LEU HIS HIS ASP LYS PRO ILE SER GLN GLY GLY          
    SEQRES  44 A  582  GLU VAL TYR ASP MET ASP ASN ILE ARG VAL THR THR PRO          
    SEQRES  45 A  582  LYS ARG HIS ILE ASP ILE HIS ARG GLY LYS                      
    SEQRES   1 B  582  MET SER GLY GLY ASP GLY ARG GLY HIS ASN THR GLY ALA          
    SEQRES   2 B  582  HIS SER THR SER GLY ASN ILE ASN GLY GLY PRO THR GLY          
    SEQRES   3 B  582  ILE GLY VAL SER GLY GLY ALA SER ASP GLY SER GLY TRP          
    SEQRES   4 B  582  SER SER GLU ASN ASN PRO TRP GLY GLY GLY SER GLY SER          
    SEQRES   5 B  582  GLY ILE HIS TRP GLY GLY GLY SER GLY ARG GLY ASN GLY          
    SEQRES   6 B  582  GLY GLY ASN GLY ASN SER GLY GLY GLY SER GLY THR GLY          
    SEQRES   7 B  582  GLY ASN LEU SER ALA VAL ALA ALA PRO VAL ALA PHE GLY          
    SEQRES   8 B  582  PHE PRO ALA LEU SER THR PRO GLY ALA GLY GLY LEU ALA          
    SEQRES   9 B  582  VAL SER ILE SER ALA SER GLU LEU SER ALA ALA ILE ALA          
    SEQRES  10 B  582  GLY ILE ILE ALA LYS LEU LYS LYS VAL ASN LEU LYS PHE          
    SEQRES  11 B  582  THR PRO PHE GLY VAL VAL LEU SER SER LEU ILE PRO SER          
    SEQRES  12 B  582  GLU ILE ALA LYS ASP ASP PRO ASN MET MET SER LYS ILE          
    SEQRES  13 B  582  VAL THR SER LEU PRO ALA ASP ASP ILE THR GLU SER PRO          
    SEQRES  14 B  582  VAL SER SER LEU PRO LEU ASP LYS ALA THR VAL ASN VAL          
    SEQRES  15 B  582  ASN VAL ARG VAL VAL ASP ASP VAL LYS ASP GLU ARG GLN          
    SEQRES  16 B  582  ASN ILE SER VAL VAL SER GLY VAL PRO MET SER VAL PRO          
    SEQRES  17 B  582  VAL VAL ASP ALA LYS PRO THR GLU ARG PRO GLY VAL PHE          
    SEQRES  18 B  582  THR ALA SER ILE PRO GLY ALA PRO VAL LEU ASN ILE SER          
    SEQRES  19 B  582  VAL ASN ASP SER THR PRO ALA VAL GLN THR LEU SER PRO          
    SEQRES  20 B  582  GLY VAL THR ASN ASN THR ASP LYS ASP VAL ARG PRO ALA          
    SEQRES  21 B  582  GLY PHE THR GLN GLY GLY ASN THR ARG ASP ALA VAL ILE          
    SEQRES  22 B  582  ARG PHE PRO LYS ASP SER GLY HIS ASN ALA VAL TYR VAL          
    SEQRES  23 B  582  SER VAL SER ASP VAL LEU SER PRO ASP GLN VAL LYS GLN          
    SEQRES  24 B  582  ARG GLN ASP GLU GLU ASN ARG ARG GLN GLN GLU TRP ASP          
    SEQRES  25 B  582  ALA THR HIS PRO VAL GLU ALA ALA GLU ARG ASN CYS GLU          
    SEQRES  26 B  582  ARG ALA ARG ALA GLU LEU ASN GLN ALA ASN GLU ASP VAL          
    SEQRES  27 B  582  ALA ARG ASN GLN GLU ARG GLN ALA LYS ALA VAL GLN VAL          
    SEQRES  28 B  582  TYR ASN SER ARG LYS SER GLU LEU ASP ALA ALA ASN LYS          
    SEQRES  29 B  582  THR LEU ALA ASP ALA ILE ALA GLU ILE LYS GLN PHE ASN          
    SEQRES  30 B  582  ARG PHE ALA HIS ASP PRO MET ALA GLY GLY HIS ARG MET          
    SEQRES  31 B  582  TRP GLN MET ALA GLY LEU LYS ALA GLN ARG ALA GLN THR          
    SEQRES  32 B  582  ASP VAL ASN ASN LYS GLN ALA ALA PHE ASP ALA ALA ALA          
    SEQRES  33 B  582  LYS GLU LYS SER ASP ALA ASP ALA ALA LEU SER ALA ALA          
    SEQRES  34 B  582  GLN GLU ARG ARG LYS GLN LYS GLU ASN LYS GLU LYS ASP          
    SEQRES  35 B  582  ALA LYS ASP LYS CYS ALA MET GLU SER LYS ARG ASN LYS          
    SEQRES  36 B  582  PRO GLY LYS ALA THR GLY LYS GLY LYS PRO VAL GLY ASP          
    SEQRES  37 B  582  LYS TRP LEU ASP ASP ALA GLY LYS ASP SER GLY ALA PRO          
    SEQRES  38 B  582  ILE PRO ASP ARG ILE ALA ASP LYS LEU ARG ASP LYS GLU          
    SEQRES  39 B  582  PHE LYS SER PHE ASP ASP PHE ARG LYS ALA VAL TRP GLU          
    SEQRES  40 B  582  GLU VAL SER LYS ASP PRO GLU LEU SER LYS ASN LEU ASN          
    SEQRES  41 B  582  PRO SER ASN LYS SER SER VAL SER LYS GLY TYR SER PRO          
    SEQRES  42 B  582  PHE THR PRO LYS ASN GLN GLN VAL GLY GLY ARG LYS VAL          
    SEQRES  43 B  582  TYR GLU LEU HIS HIS ASP LYS PRO ILE SER GLN GLY GLY          
    SEQRES  44 B  582  GLU VAL TYR ASP MET ASP ASN ILE ARG VAL THR THR PRO          
    SEQRES  45 B  582  LYS ARG HIS ILE ASP ILE HIS ARG GLY LYS                      
    SEQRES   1 C  582  MET SER GLY GLY ASP GLY ARG GLY HIS ASN THR GLY ALA          
    SEQRES   2 C  582  HIS SER THR SER GLY ASN ILE ASN GLY GLY PRO THR GLY          
    SEQRES   3 C  582  ILE GLY VAL SER GLY GLY ALA SER ASP GLY SER GLY TRP          
    SEQRES   4 C  582  SER SER GLU ASN ASN PRO TRP GLY GLY GLY SER GLY SER          
    SEQRES   5 C  582  GLY ILE HIS TRP GLY GLY GLY SER GLY ARG GLY ASN GLY          
    SEQRES   6 C  582  GLY GLY ASN GLY ASN SER GLY GLY GLY SER GLY THR GLY          
    SEQRES   7 C  582  GLY ASN LEU SER ALA VAL ALA ALA PRO VAL ALA PHE GLY          
    SEQRES   8 C  582  PHE PRO ALA LEU SER THR PRO GLY ALA GLY GLY LEU ALA          
    SEQRES   9 C  582  VAL SER ILE SER ALA SER GLU LEU SER ALA ALA ILE ALA          
    SEQRES  10 C  582  GLY ILE ILE ALA LYS LEU LYS LYS VAL ASN LEU LYS PHE          
    SEQRES  11 C  582  THR PRO PHE GLY VAL VAL LEU SER SER LEU ILE PRO SER          
    SEQRES  12 C  582  GLU ILE ALA LYS ASP ASP PRO ASN MET MET SER LYS ILE          
    SEQRES  13 C  582  VAL THR SER LEU PRO ALA ASP ASP ILE THR GLU SER PRO          
    SEQRES  14 C  582  VAL SER SER LEU PRO LEU ASP LYS ALA THR VAL ASN VAL          
    SEQRES  15 C  582  ASN VAL ARG VAL VAL ASP ASP VAL LYS ASP GLU ARG GLN          
    SEQRES  16 C  582  ASN ILE SER VAL VAL SER GLY VAL PRO MET SER VAL PRO          
    SEQRES  17 C  582  VAL VAL ASP ALA LYS PRO THR GLU ARG PRO GLY VAL PHE          
    SEQRES  18 C  582  THR ALA SER ILE PRO GLY ALA PRO VAL LEU ASN ILE SER          
    SEQRES  19 C  582  VAL ASN ASP SER THR PRO ALA VAL GLN THR LEU SER PRO          
    SEQRES  20 C  582  GLY VAL THR ASN ASN THR ASP LYS ASP VAL ARG PRO ALA          
    SEQRES  21 C  582  GLY PHE THR GLN GLY GLY ASN THR ARG ASP ALA VAL ILE          
    SEQRES  22 C  582  ARG PHE PRO LYS ASP SER GLY HIS ASN ALA VAL TYR VAL          
    SEQRES  23 C  582  SER VAL SER ASP VAL LEU SER PRO ASP GLN VAL LYS GLN          
    SEQRES  24 C  582  ARG GLN ASP GLU GLU ASN ARG ARG GLN GLN GLU TRP ASP          
    SEQRES  25 C  582  ALA THR HIS PRO VAL GLU ALA ALA GLU ARG ASN CYS GLU          
    SEQRES  26 C  582  ARG ALA ARG ALA GLU LEU ASN GLN ALA ASN GLU ASP VAL          
    SEQRES  27 C  582  ALA ARG ASN GLN GLU ARG GLN ALA LYS ALA VAL GLN VAL          
    SEQRES  28 C  582  TYR ASN SER ARG LYS SER GLU LEU ASP ALA ALA ASN LYS          
    SEQRES  29 C  582  THR LEU ALA ASP ALA ILE ALA GLU ILE LYS GLN PHE ASN          
    SEQRES  30 C  582  ARG PHE ALA HIS ASP PRO MET ALA GLY GLY HIS ARG MET          
    SEQRES  31 C  582  TRP GLN MET ALA GLY LEU LYS ALA GLN ARG ALA GLN THR          
    SEQRES  32 C  582  ASP VAL ASN ASN LYS GLN ALA ALA PHE ASP ALA ALA ALA          
    SEQRES  33 C  582  LYS GLU LYS SER ASP ALA ASP ALA ALA LEU SER ALA ALA          
    SEQRES  34 C  582  GLN GLU ARG ARG LYS GLN LYS GLU ASN LYS GLU LYS ASP          
    SEQRES  35 C  582  ALA LYS ASP LYS CYS ALA MET GLU SER LYS ARG ASN LYS          
    SEQRES  36 C  582  PRO GLY LYS ALA THR GLY LYS GLY LYS PRO VAL GLY ASP          
    SEQRES  37 C  582  LYS TRP LEU ASP ASP ALA GLY LYS ASP SER GLY ALA PRO          
    SEQRES  38 C  582  ILE PRO ASP ARG ILE ALA ASP LYS LEU ARG ASP LYS GLU          
    SEQRES  39 C  582  PHE LYS SER PHE ASP ASP PHE ARG LYS ALA VAL TRP GLU          
    SEQRES  40 C  582  GLU VAL SER LYS ASP PRO GLU LEU SER LYS ASN LEU ASN          
    SEQRES  41 C  582  PRO SER ASN LYS SER SER VAL SER LYS GLY TYR SER PRO          
    SEQRES  42 C  582  PHE THR PRO LYS ASN GLN GLN VAL GLY GLY ARG LYS VAL          
    SEQRES  43 C  582  TYR GLU LEU HIS HIS ASP LYS PRO ILE SER GLN GLY GLY          
    SEQRES  44 C  582  GLU VAL TYR ASP MET ASP ASN ILE ARG VAL THR THR PRO          
    SEQRES  45 C  582  LYS ARG HIS ILE ASP ILE HIS ARG GLY LYS                      
    SEQRES   1 D  582  MET SER GLY GLY ASP GLY ARG GLY HIS ASN THR GLY ALA          
    SEQRES   2 D  582  HIS SER THR SER GLY ASN ILE ASN GLY GLY PRO THR GLY          
    SEQRES   3 D  582  ILE GLY VAL SER GLY GLY ALA SER ASP GLY SER GLY TRP          
    SEQRES   4 D  582  SER SER GLU ASN ASN PRO TRP GLY GLY GLY SER GLY SER          
    SEQRES   5 D  582  GLY ILE HIS TRP GLY GLY GLY SER GLY ARG GLY ASN GLY          
    SEQRES   6 D  582  GLY GLY ASN GLY ASN SER GLY GLY GLY SER GLY THR GLY          
    SEQRES   7 D  582  GLY ASN LEU SER ALA VAL ALA ALA PRO VAL ALA PHE GLY          
    SEQRES   8 D  582  PHE PRO ALA LEU SER THR PRO GLY ALA GLY GLY LEU ALA          
    SEQRES   9 D  582  VAL SER ILE SER ALA SER GLU LEU SER ALA ALA ILE ALA          
    SEQRES  10 D  582  GLY ILE ILE ALA LYS LEU LYS LYS VAL ASN LEU LYS PHE          
    SEQRES  11 D  582  THR PRO PHE GLY VAL VAL LEU SER SER LEU ILE PRO SER          
    SEQRES  12 D  582  GLU ILE ALA LYS ASP ASP PRO ASN MET MET SER LYS ILE          
    SEQRES  13 D  582  VAL THR SER LEU PRO ALA ASP ASP ILE THR GLU SER PRO          
    SEQRES  14 D  582  VAL SER SER LEU PRO LEU ASP LYS ALA THR VAL ASN VAL          
    SEQRES  15 D  582  ASN VAL ARG VAL VAL ASP ASP VAL LYS ASP GLU ARG GLN          
    SEQRES  16 D  582  ASN ILE SER VAL VAL SER GLY VAL PRO MET SER VAL PRO          
    SEQRES  17 D  582  VAL VAL ASP ALA LYS PRO THR GLU ARG PRO GLY VAL PHE          
    SEQRES  18 D  582  THR ALA SER ILE PRO GLY ALA PRO VAL LEU ASN ILE SER          
    SEQRES  19 D  582  VAL ASN ASP SER THR PRO ALA VAL GLN THR LEU SER PRO          
    SEQRES  20 D  582  GLY VAL THR ASN ASN THR ASP LYS ASP VAL ARG PRO ALA          
    SEQRES  21 D  582  GLY PHE THR GLN GLY GLY ASN THR ARG ASP ALA VAL ILE          
    SEQRES  22 D  582  ARG PHE PRO LYS ASP SER GLY HIS ASN ALA VAL TYR VAL          
    SEQRES  23 D  582  SER VAL SER ASP VAL LEU SER PRO ASP GLN VAL LYS GLN          
    SEQRES  24 D  582  ARG GLN ASP GLU GLU ASN ARG ARG GLN GLN GLU TRP ASP          
    SEQRES  25 D  582  ALA THR HIS PRO VAL GLU ALA ALA GLU ARG ASN CYS GLU          
    SEQRES  26 D  582  ARG ALA ARG ALA GLU LEU ASN GLN ALA ASN GLU ASP VAL          
    SEQRES  27 D  582  ALA ARG ASN GLN GLU ARG GLN ALA LYS ALA VAL GLN VAL          
    SEQRES  28 D  582  TYR ASN SER ARG LYS SER GLU LEU ASP ALA ALA ASN LYS          
    SEQRES  29 D  582  THR LEU ALA ASP ALA ILE ALA GLU ILE LYS GLN PHE ASN          
    SEQRES  30 D  582  ARG PHE ALA HIS ASP PRO MET ALA GLY GLY HIS ARG MET          
    SEQRES  31 D  582  TRP GLN MET ALA GLY LEU LYS ALA GLN ARG ALA GLN THR          
    SEQRES  32 D  582  ASP VAL ASN ASN LYS GLN ALA ALA PHE ASP ALA ALA ALA          
    SEQRES  33 D  582  LYS GLU LYS SER ASP ALA ASP ALA ALA LEU SER ALA ALA          
    SEQRES  34 D  582  GLN GLU ARG ARG LYS GLN LYS GLU ASN LYS GLU LYS ASP          
    SEQRES  35 D  582  ALA LYS ASP LYS CYS ALA MET GLU SER LYS ARG ASN LYS          
    SEQRES  36 D  582  PRO GLY LYS ALA THR GLY LYS GLY LYS PRO VAL GLY ASP          
    SEQRES  37 D  582  LYS TRP LEU ASP ASP ALA GLY LYS ASP SER GLY ALA PRO          
    SEQRES  38 D  582  ILE PRO ASP ARG ILE ALA ASP LYS LEU ARG ASP LYS GLU          
    SEQRES  39 D  582  PHE LYS SER PHE ASP ASP PHE ARG LYS ALA VAL TRP GLU          
    SEQRES  40 D  582  GLU VAL SER LYS ASP PRO GLU LEU SER LYS ASN LEU ASN          
    SEQRES  41 D  582  PRO SER ASN LYS SER SER VAL SER LYS GLY TYR SER PRO          
    SEQRES  42 D  582  PHE THR PRO LYS ASN GLN GLN VAL GLY GLY ARG LYS VAL          
    SEQRES  43 D  582  TYR GLU LEU HIS HIS ASP LYS PRO ILE SER GLN GLY GLY          
    SEQRES  44 D  582  GLU VAL TYR ASP MET ASP ASN ILE ARG VAL THR THR PRO          
    SEQRES  45 D  582  LYS ARG HIS ILE ASP ILE HIS ARG GLY LYS                      
    SEQRES   1 E   94  MET GLU LEU LYS HIS SER ILE SER ASP TYR THR GLU ALA          
    SEQRES   2 E   94  GLU PHE LEU GLN LEU VAL THR THR ILE CYS ASN ALA ASP          
    SEQRES   3 E   94  THR SER SER GLU GLU GLU LEU VAL LYS LEU VAL THR HIS          
    SEQRES   4 E   94  PHE GLU GLU MET THR GLU HIS PRO SER GLY SER ASP LEU          
    SEQRES   5 E   94  ILE TYR TYR PRO LYS GLU GLY ASP ASP ASP SER PRO SER          
    SEQRES   6 E   94  GLY ILE VAL ASN THR VAL LYS GLN TRP ARG ALA ALA ASN          
    SEQRES   7 E   94  GLY LYS SER GLY PHE LYS GLN GLY LEU GLU HIS HIS HIS          
    SEQRES   8 E   94  HIS HIS HIS                                                  
    SEQRES   1 F   94  MET GLU LEU LYS HIS SER ILE SER ASP TYR THR GLU ALA          
    SEQRES   2 F   94  GLU PHE LEU GLN LEU VAL THR THR ILE CYS ASN ALA ASP          
    SEQRES   3 F   94  THR SER SER GLU GLU GLU LEU VAL LYS LEU VAL THR HIS          
    SEQRES   4 F   94  PHE GLU GLU MET THR GLU HIS PRO SER GLY SER ASP LEU          
    SEQRES   5 F   94  ILE TYR TYR PRO LYS GLU GLY ASP ASP ASP SER PRO SER          
    SEQRES   6 F   94  GLY ILE VAL ASN THR VAL LYS GLN TRP ARG ALA ALA ASN          
    SEQRES   7 F   94  GLY LYS SER GLY PHE LYS GLN GLY LEU GLU HIS HIS HIS          
    SEQRES   8 F   94  HIS HIS HIS                                                  
    SEQRES   1 G   94  MET GLU LEU LYS HIS SER ILE SER ASP TYR THR GLU ALA          
    SEQRES   2 G   94  GLU PHE LEU GLN LEU VAL THR THR ILE CYS ASN ALA ASP          
    SEQRES   3 G   94  THR SER SER GLU GLU GLU LEU VAL LYS LEU VAL THR HIS          
    SEQRES   4 G   94  PHE GLU GLU MET THR GLU HIS PRO SER GLY SER ASP LEU          
    SEQRES   5 G   94  ILE TYR TYR PRO LYS GLU GLY ASP ASP ASP SER PRO SER          
    SEQRES   6 G   94  GLY ILE VAL ASN THR VAL LYS GLN TRP ARG ALA ALA ASN          
    SEQRES   7 G   94  GLY LYS SER GLY PHE LYS GLN GLY LEU GLU HIS HIS HIS          
    SEQRES   8 G   94  HIS HIS HIS                                                  
    SEQRES   1 H   94  MET GLU LEU LYS HIS SER ILE SER ASP TYR THR GLU ALA          
    SEQRES   2 H   94  GLU PHE LEU GLN LEU VAL THR THR ILE CYS ASN ALA ASP          
    SEQRES   3 H   94  THR SER SER GLU GLU GLU LEU VAL LYS LEU VAL THR HIS          
    SEQRES   4 H   94  PHE GLU GLU MET THR GLU HIS PRO SER GLY SER ASP LEU          
    SEQRES   5 H   94  ILE TYR TYR PRO LYS GLU GLY ASP ASP ASP SER PRO SER          
    SEQRES   6 H   94  GLY ILE VAL ASN THR VAL LYS GLN TRP ARG ALA ALA ASN          
    SEQRES   7 H   94  GLY LYS SER GLY PHE LYS GLN GLY LEU GLU HIS HIS HIS          
    SEQRES   8 H   94  HIS HIS HIS                                                  
    FORMUL   9  HOH   *22(H2 O)                                                     
    HELIX    1 AA1 SER A  113  LYS A  125  1                                  13    
    HELIX    2 AA2 ILE A  141  ASP A  149  1                                   9    
    HELIX    3 AA3 ASP A  163  ILE A  165  5                                   3    
    HELIX    4 AA4 PRO A  276  GLY A  280  5                                   5    
    HELIX    5 AA5 SER A  293  THR A  314  1                                  22    
    HELIX    6 AA6 HIS A  315  PHE A  376  1                                  62    
    HELIX    7 AA7 ASN A  377  ASP A  382  5                                   6    
    HELIX    8 AA8 GLY A  386  ARG A  453  1                                  68    
    HELIX    9 AA9 LYS A  469  ALA A  474  1                                   6    
    HELIX   10 AB1 PRO A  483  ARG A  491  1                                   9    
    HELIX   11 AB2 SER A  497  LYS A  511  1                                  15    
    HELIX   12 AB3 LEU A  515  LEU A  519  5                                   5    
    HELIX   13 AB4 ASN A  520  LYS A  529  1                                  10    
    HELIX   14 AB5 PRO A  536  GLN A  540  5                                   5    
    HELIX   15 AB6 THR A  571  HIS A  579  1                                   9    
    HELIX   16 AB7 SER B  113  LYS B  125  1                                  13    
    HELIX   17 AB8 ILE B  141  ASP B  149  1                                   9    
    HELIX   18 AB9 ALA B  162  THR B  166  1                                   5    
    HELIX   19 AC1 PRO B  276  GLY B  280  5                                   5    
    HELIX   20 AC2 SER B  293  THR B  314  1                                  22    
    HELIX   21 AC3 HIS B  315  PHE B  376  1                                  62    
    HELIX   22 AC4 ASN B  377  ASP B  382  5                                   6    
    HELIX   23 AC5 GLY B  386  SER B  451  1                                  66    
    HELIX   24 AC6 LYS B  452  LYS B  455  5                                   4    
    HELIX   25 AC7 LYS B  469  ALA B  474  1                                   6    
    HELIX   26 AC8 PRO B  483  ARG B  491  1                                   9    
    HELIX   27 AC9 SER B  497  LYS B  511  1                                  15    
    HELIX   28 AD1 LEU B  515  LEU B  519  5                                   5    
    HELIX   29 AD2 ASN B  520  SER B  528  1                                   9    
    HELIX   30 AD3 PRO B  536  GLN B  540  5                                   5    
    HELIX   31 AD4 THR B  571  HIS B  579  1                                   9    
    HELIX   32 AD5 SER C  113  LEU C  123  1                                  11    
    HELIX   33 AD6 ILE C  141  LYS C  147  1                                   7    
    HELIX   34 AD7 ASP C  163  ILE C  165  5                                   3    
    HELIX   35 AD8 PRO C  169  LEU C  173  5                                   5    
    HELIX   36 AD9 SER C  293  HIS C  315  1                                  23    
    HELIX   37 AE1 HIS C  315  PHE C  376  1                                  62    
    HELIX   38 AE2 ASN C  377  ALA C  380  5                                   4    
    HELIX   39 AE3 ALA C  385  SER C  451  1                                  67    
    HELIX   40 AE4 LYS C  452  LYS C  455  5                                   4    
    HELIX   41 AE5 LYS C  469  ALA C  474  1                                   6    
    HELIX   42 AE6 PRO C  483  ARG C  491  1                                   9    
    HELIX   43 AE7 SER C  497  LYS C  511  1                                  15    
    HELIX   44 AE8 ASN C  520  SER C  528  1                                   9    
    HELIX   45 AE9 PRO C  536  GLN C  540  5                                   5    
    HELIX   46 AF1 PRO C  554  GLY C  558  5                                   5    
    HELIX   47 AF2 THR C  571  HIS C  579  1                                   9    
    HELIX   48 AF3 SER D  113  LEU D  123  1                                  11    
    HELIX   49 AF4 ILE D  141  LYS D  147  1                                   7    
    HELIX   50 AF5 ASP D  163  ILE D  165  5                                   3    
    HELIX   51 AF6 PRO D  169  LEU D  173  5                                   5    
    HELIX   52 AF7 SER D  293  HIS D  315  1                                  23    
    HELIX   53 AF8 HIS D  315  PHE D  376  1                                  62    
    HELIX   54 AF9 ASN D  377  ALA D  380  5                                   4    
    HELIX   55 AG1 ALA D  385  SER D  451  1                                  67    
    HELIX   56 AG2 LYS D  452  LYS D  455  5                                   4    
    HELIX   57 AG3 LYS D  469  ALA D  474  1                                   6    
    HELIX   58 AG4 PRO D  483  ARG D  491  1                                   9    
    HELIX   59 AG5 SER D  497  ASP D  512  1                                  16    
    HELIX   60 AG6 ASN D  520  SER D  528  1                                   9    
    HELIX   61 AG7 PRO D  536  GLN D  540  5                                   5    
    HELIX   62 AG8 PRO D  554  GLY D  558  5                                   5    
    HELIX   63 AG9 THR D  571  HIS D  579  1                                   9    
    HELIX   64 AH1 SER E    6  TYR E   10  5                                   5    
    HELIX   65 AH2 THR E   11  ALA E   25  1                                  15    
    HELIX   66 AH3 SER E   29  GLU E   45  1                                  17    
    HELIX   67 AH4 SER E   50  TYR E   55  1                                   6    
    HELIX   68 AH5 SER E   63  ASN E   78  1                                  16    
    HELIX   69 AH6 SER F    6  TYR F   10  5                                   5    
    HELIX   70 AH7 THR F   11  ALA F   25  1                                  15    
    HELIX   71 AH8 SER F   29  GLU F   45  1                                  17    
    HELIX   72 AH9 SER F   50  TYR F   55  1                                   6    
    HELIX   73 AI1 SER F   63  ASN F   78  1                                  16    
    HELIX   74 AI2 SER G    6  TYR G   10  5                                   5    
    HELIX   75 AI3 THR G   11  ALA G   25  1                                  15    
    HELIX   76 AI4 SER G   29  GLU G   45  1                                  17    
    HELIX   77 AI5 SER G   50  TYR G   55  1                                   6    
    HELIX   78 AI6 SER G   63  ASN G   78  1                                  16    
    HELIX   79 AI7 SER H    6  TYR H   10  5                                   5    
    HELIX   80 AI8 THR H   11  ALA H   25  1                                  15    
    HELIX   81 AI9 SER H   29  GLU H   45  1                                  17    
    HELIX   82 AJ1 SER H   63  ARG H   75  1                                  13    
    SHEET    1 AA1 6 ALA A  94  SER A  96  0                                        
    SHEET    2 AA1 6 LYS A 155  PRO A 161 -1  O  VAL A 157   N  ALA A  94           
    SHEET    3 AA1 6 VAL A 284  ASP A 290 -1  O  TYR A 285   N  LEU A 160           
    SHEET    4 AA1 6 THR A 268  ARG A 274 -1  N  ILE A 273   O  VAL A 284           
    SHEET    5 AA1 6 ARG A 194  ASP A 211  1  N  PRO A 208   O  VAL A 272           
    SHEET    6 AA1 6 THR A 179  LYS A 191 -1  N  ASP A 189   O  ASN A 196           
    SHEET    1 AA2 7 ALA A  94  SER A  96  0                                        
    SHEET    2 AA2 7 LYS A 155  PRO A 161 -1  O  VAL A 157   N  ALA A  94           
    SHEET    3 AA2 7 VAL A 284  ASP A 290 -1  O  TYR A 285   N  LEU A 160           
    SHEET    4 AA2 7 THR A 268  ARG A 274 -1  N  ILE A 273   O  VAL A 284           
    SHEET    5 AA2 7 ARG A 194  ASP A 211  1  N  PRO A 208   O  VAL A 272           
    SHEET    6 AA2 7 PHE A 133  VAL A 136 -1  N  VAL A 135   O  VAL A 199           
    SHEET    7 AA2 7 ARG A 258  PRO A 259 -1  O  ARG A 258   N  GLY A 134           
    SHEET    1 AA3 4 LEU A 103  ALA A 104  0                                        
    SHEET    2 AA3 4 VAL A 230  ILE A 233  1  O  ASN A 232   N  LEU A 103           
    SHEET    3 AA3 4 PHE A 221  SER A 224 -1  N  ALA A 223   O  LEU A 231           
    SHEET    4 AA3 4 LYS A 213  PRO A 214 -1  N  LYS A 213   O  THR A 222           
    SHEET    1 AA4 2 SER A 139  LEU A 140  0                                        
    SHEET    2 AA4 2 VAL A 249  THR A 250 -1  O  THR A 250   N  SER A 139           
    SHEET    1 AA5 2 GLY A 457  LYS A 458  0                                        
    SHEET    2 AA5 2 GLU A 494  PHE A 495 -1  O  PHE A 495   N  GLY A 457           
    SHEET    1 AA6 3 ALA A 480  PRO A 481  0                                        
    SHEET    2 AA6 3 ILE A 567  THR A 570 -1  O  VAL A 569   N  ALA A 480           
    SHEET    3 AA6 3 GLU A 548  HIS A 551 -1  N  GLU A 548   O  THR A 570           
    SHEET    1 AA7 6 ALA B  94  SER B  96  0                                        
    SHEET    2 AA7 6 LYS B 155  PRO B 161 -1  O  VAL B 157   N  ALA B  94           
    SHEET    3 AA7 6 VAL B 284  ASP B 290 -1  O  TYR B 285   N  LEU B 160           
    SHEET    4 AA7 6 THR B 268  ARG B 274 -1  N  ILE B 273   O  VAL B 284           
    SHEET    5 AA7 6 MET B 205  ASP B 211  1  N  PRO B 208   O  VAL B 272           
    SHEET    6 AA7 6 THR B 179  VAL B 182 -1  N  VAL B 182   O  MET B 205           
    SHEET    1 AA8 4 LEU B 103  ILE B 107  0                                        
    SHEET    2 AA8 4 LEU B 231  VAL B 235  1  O  ASN B 232   N  LEU B 103           
    SHEET    3 AA8 4 VAL B 220  ALA B 223 -1  N  PHE B 221   O  ILE B 233           
    SHEET    4 AA8 4 LYS B 213  PRO B 214 -1  N  LYS B 213   O  THR B 222           
    SHEET    1 AA9 4 ARG B 185  LYS B 191  0                                        
    SHEET    2 AA9 4 ARG B 194  SER B 201 -1  O  ASN B 196   N  ASP B 189           
    SHEET    3 AA9 4 PHE B 133  LEU B 140 -1  N  LEU B 140   O  GLN B 195           
    SHEET    4 AA9 4 VAL B 249  THR B 250 -1  O  THR B 250   N  SER B 139           
    SHEET    1 AB1 4 ARG B 185  LYS B 191  0                                        
    SHEET    2 AB1 4 ARG B 194  SER B 201 -1  O  ASN B 196   N  ASP B 189           
    SHEET    3 AB1 4 PHE B 133  LEU B 140 -1  N  LEU B 140   O  GLN B 195           
    SHEET    4 AB1 4 ARG B 258  PRO B 259 -1  O  ARG B 258   N  GLY B 134           
    SHEET    1 AB2 2 GLY B 457  LYS B 458  0                                        
    SHEET    2 AB2 2 GLU B 494  PHE B 495 -1  O  PHE B 495   N  GLY B 457           
    SHEET    1 AB3 3 ALA B 480  PRO B 481  0                                        
    SHEET    2 AB3 3 ILE B 567  THR B 570 -1  O  VAL B 569   N  ALA B 480           
    SHEET    3 AB3 3 GLU B 548  HIS B 551 -1  N  GLU B 548   O  THR B 570           
    SHEET    1 AB4 5 VAL C  88  PHE C  90  0                                        
    SHEET    2 AB4 5 LEU C 103  LEU C 112  1  O  SER C 108   N  VAL C  88           
    SHEET    3 AB4 5 VAL C 230  VAL C 235  1  O  SER C 234   N  ILE C 107           
    SHEET    4 AB4 5 PHE C 221  SER C 224 -1  N  PHE C 221   O  ILE C 233           
    SHEET    5 AB4 5 LYS C 213  PRO C 214 -1  N  LYS C 213   O  THR C 222           
    SHEET    1 AB5 6 ALA C  94  SER C  96  0                                        
    SHEET    2 AB5 6 LYS C 155  PRO C 161 -1  O  LYS C 155   N  SER C  96           
    SHEET    3 AB5 6 VAL C 284  SER C 289 -1  O  TYR C 285   N  LEU C 160           
    SHEET    4 AB5 6 THR C 268  ARG C 274 -1  N  ILE C 273   O  VAL C 284           
    SHEET    5 AB5 6 MET C 205  ASP C 211  1  N  PRO C 208   O  VAL C 272           
    SHEET    6 AB5 6 THR C 179  VAL C 182 -1  N  VAL C 182   O  MET C 205           
    SHEET    1 AB6 4 ARG C 185  VAL C 186  0                                        
    SHEET    2 AB6 4 SER C 198  SER C 201 -1  O  VAL C 200   N  ARG C 185           
    SHEET    3 AB6 4 PHE C 133  VAL C 136 -1  N  PHE C 133   O  SER C 201           
    SHEET    4 AB6 4 ARG C 258  PRO C 259 -1  O  ARG C 258   N  GLY C 134           
    SHEET    1 AB7 2 SER C 139  LEU C 140  0                                        
    SHEET    2 AB7 2 VAL C 249  THR C 250 -1  O  THR C 250   N  SER C 139           
    SHEET    1 AB8 2 ASP C 189  LYS C 191  0                                        
    SHEET    2 AB8 2 ARG C 194  ASN C 196 -1  O  ASN C 196   N  ASP C 189           
    SHEET    1 AB9 2 GLY C 457  LYS C 458  0                                        
    SHEET    2 AB9 2 GLU C 494  PHE C 495 -1  O  PHE C 495   N  GLY C 457           
    SHEET    1 AC1 3 ALA C 480  PRO C 481  0                                        
    SHEET    2 AC1 3 ILE C 567  THR C 570 -1  O  VAL C 569   N  ALA C 480           
    SHEET    3 AC1 3 GLU C 548  HIS C 551 -1  N  HIS C 550   O  ARG C 568           
    SHEET    1 AC2 5 VAL D  88  PHE D  90  0                                        
    SHEET    2 AC2 5 LEU D 103  LEU D 112  1  O  SER D 108   N  VAL D  88           
    SHEET    3 AC2 5 VAL D 230  ASN D 236  1  O  SER D 234   N  ILE D 107           
    SHEET    4 AC2 5 PHE D 221  SER D 224 -1  N  ALA D 223   O  LEU D 231           
    SHEET    5 AC2 5 LYS D 213  PRO D 214 -1  N  LYS D 213   O  THR D 222           
    SHEET    1 AC3 6 ALA D  94  SER D  96  0                                        
    SHEET    2 AC3 6 LYS D 155  PRO D 161 -1  O  LYS D 155   N  SER D  96           
    SHEET    3 AC3 6 VAL D 284  ASP D 290 -1  O  TYR D 285   N  LEU D 160           
    SHEET    4 AC3 6 THR D 268  ARG D 274 -1  N  ILE D 273   O  VAL D 284           
    SHEET    5 AC3 6 MET D 205  ASP D 211  1  N  PRO D 208   O  VAL D 272           
    SHEET    6 AC3 6 THR D 179  VAL D 182 -1  N  VAL D 182   O  MET D 205           
    SHEET    1 AC4 4 ARG D 185  LYS D 191  0                                        
    SHEET    2 AC4 4 ARG D 194  SER D 201 -1  O  SER D 198   N  VAL D 187           
    SHEET    3 AC4 4 PHE D 133  LEU D 140 -1  N  VAL D 135   O  VAL D 199           
    SHEET    4 AC4 4 VAL D 249  THR D 250 -1  O  THR D 250   N  SER D 139           
    SHEET    1 AC5 4 ARG D 185  LYS D 191  0                                        
    SHEET    2 AC5 4 ARG D 194  SER D 201 -1  O  SER D 198   N  VAL D 187           
    SHEET    3 AC5 4 PHE D 133  LEU D 140 -1  N  VAL D 135   O  VAL D 199           
    SHEET    4 AC5 4 ARG D 258  PRO D 259 -1  O  ARG D 258   N  GLY D 134           
    SHEET    1 AC6 2 GLY D 457  LYS D 458  0                                        
    SHEET    2 AC6 2 GLU D 494  PHE D 495 -1  O  PHE D 495   N  GLY D 457           
    SHEET    1 AC7 3 ALA D 480  PRO D 481  0                                        
    SHEET    2 AC7 3 ILE D 567  THR D 570 -1  O  VAL D 569   N  ALA D 480           
    SHEET    3 AC7 3 GLU D 548  HIS D 551 -1  N  HIS D 550   O  ARG D 568           
    SSBOND   1 CYS A  324    CYS A  447                          1555   1555  2.04  
    SSBOND   2 CYS B  324    CYS B  447                          1555   1555  2.08  
    SSBOND   3 CYS C  324    CYS C  447                          1555   1555  2.03  
    SSBOND   4 CYS D  324    CYS D  447                          1555   1555  2.04  
    CRYST1   94.894  116.050  150.365  90.00  93.72  90.00 P 1 21 1      8          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.010538  0.000000  0.000685        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.008617  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.006665        0.00000                         
    MTRIX1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000    1                    
    MTRIX2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000    1                    
    MTRIX3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000    1                    
    MTRIX1   2  0.514385 -0.011156 -0.857487      -19.54343    1                    
    MTRIX2   2 -0.010891 -0.999920  0.006476      -24.34243    1                    
    MTRIX3   2 -0.857490  0.006008 -0.514465      -34.30386    1                    

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb5ew5.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        E

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    266  CG  LYS A 125      21.520  -7.569-103.265  1.00134.35           C  
      ATOM    267  CD  LYS A 125      22.060  -6.152-103.392  1.00136.89           C  
      ATOM    268  CE  LYS A 125      23.513  -6.183-103.844  1.00139.95           C  
      ATOM    269  NZ  LYS A 125      24.089  -4.827-104.055  1.00140.09           N  
      ATOM    871  CG  LYS A 213     -17.468 -15.542-107.547  1.00103.98           C  
      ATOM    872  CD  LYS A 213     -16.166 -15.706-108.331  1.00104.36           C  
      ATOM    873  CE  LYS A 213     -16.403 -16.370-109.684  1.00105.98           C  
      ATOM    874  NZ  LYS A 213     -15.281 -16.141-110.638  1.00103.49           N  
      ATOM   1339  CG  LYS A 277     -11.168  -4.849-115.516  1.00127.44           C  
      ATOM   1340  CD  LYS A 277     -10.366  -5.513-116.638  1.00132.29           C  
      ATOM   1341  CE  LYS A 277     -11.236  -6.284-117.632  1.00135.30           C  
      ATOM   1342  NZ  LYS A 277     -11.418  -5.571-118.927  1.00137.83           N  
      ATOM   2037  CG  LYS A 364      41.422   2.519 -34.171  1.00 73.95           C  
      ATOM   2038  CD  LYS A 364      42.756   2.613 -34.887  1.00 85.93           C  
      ATOM   2039  CE  LYS A 364      42.643   3.408 -36.180  1.00 92.59           C  
      ATOM   2040  NZ  LYS A 364      43.977   3.808 -36.714  1.00 97.25           N  
      ATOM   2109  CG  LYS A 374      39.779  -0.353 -18.683  1.00104.69           C  
      ATOM   2110  CD  LYS A 374      40.771  -1.136 -19.537  1.00120.27           C  
      ATOM   2111  CE  LYS A 374      41.307  -2.386 -18.839  1.00126.89           C  
      ATOM   2112  NZ  LYS A 374      41.542  -3.477 -19.829  1.00136.26           N  
      ATOM   2198  CG  MET A 384      24.869  10.765  -6.097  1.00 88.12           C  
      ATOM   2199  SD  MET A 384      24.745  10.501  -4.338  1.00104.90           S  
      ATOM   2200  CE  MET A 384      22.970  10.542  -4.200  1.00105.56           C  
      ATOM   2271  CG  MET A 393      28.027  10.607 -21.494  1.00 86.82           C  
      ATOM   2272  SD  MET A 393      26.573  10.986 -22.504  1.00103.12           S  
      ATOM   2273  CE  MET A 393      27.322  11.687 -23.984  1.00102.04           C  
      ATOM   2572  CG  LYS A 434      41.790 -24.026 -72.623  1.00 88.36           C  
      ATOM   2573  CD  LYS A 434      42.551 -24.275 -71.318  1.00 95.94           C  
      ATOM   2574  CE  LYS A 434      42.923 -22.966 -70.608  1.00 97.60           C  
      ATOM   2575  NZ  LYS A 434      43.583 -23.171 -69.288  1.00 96.24           N  
      ATOM   2789  CG  LYS A 462      46.744 -47.795-112.269  1.00128.71           C  
      ATOM   2790  CD  LYS A 462      47.891 -48.787-112.416  1.00141.88           C  
      ATOM   2791  CE  LYS A 462      49.149 -48.102-112.949  1.00144.65           C  
      ATOM   2792  NZ  LYS A 462      50.307 -49.030-113.078  1.00144.49           N  
      ATOM   3052  CG  LYS A 496      37.411 -25.819-113.321  1.00116.39           C  
      ATOM   3053  CD  LYS A 496      36.505 -24.707-113.830  1.00121.54           C  
      ATOM   3054  CE  LYS A 496      37.013 -24.152-115.154  1.00126.22           C  
      ATOM   3055  NZ  LYS A 496      35.958 -23.396-115.884  1.00130.66           N  
      ATOM  15219  CG  LYS E  35      11.322 -31.567-105.016  1.00125.93           C  
      ATOM  15220  CD  LYS E  35      11.368 -30.046-105.055  1.00132.51           C  
      ATOM  15221  CE  LYS E  35      10.101 -29.442-104.459  1.00137.50           C  
      ATOM  15222  NZ  LYS E  35      10.151 -27.953-104.411  1.00143.61           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00