?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    SIGNALING PROTEIN                       19-JAN-15   5AF4              
    TITLE     STRUCTURE OF LYS33-LINKED DIUB                                        
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: UBIQUITIN;                                                 
    COMPND   3 CHAIN: A, B, C, D, E, F, G, H;                                       
    COMPND   4 SYNONYM: POLYUBIQUITIN-C;                                            
    COMPND   5 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   6 MUTATION: YES;                                                       
    COMPND   7 OTHER_DETAILS: ISOPEPTIDE LINKAGES BETWEEN A76 C AND B33 NZ, C76 C   
    COMPND   8  AND D33 NZ, E76 C AND F33 NZ                                        
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 9606;                                                
    SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3);                       
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 469008;                                     
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_VARIANT: ROSETTAII;                                
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR: PET17                                      
    KEYWDS    SIGNALING PROTEIN                                                     
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    M.A.MICHEL,P.R.ELLIOTT,K.N.SWATEK,M.SIMICEK,J.N.PRUNEDA,J.L.WAGSTAFF, 
    AUTHOR   2 S.M.V.FREUND,D.KOMANDER                                              
    REVDAT   2   15-APR-15 5AF4    1       JRNL                                     
    REVDAT   1   25-MAR-15 5AF4    0                                                
    JRNL        AUTH   M.A.MICHEL,P.R.ELLIOTT,K.N.SWATEK,M.SIMICEK,J.N.PRUNEDA,     
    JRNL        AUTH 2 J.L.WAGSTAFF,S.M.V.FREUND,D.KOMANDER                         
    JRNL        TITL   ASSEMBLY AND SPECIFIC RECOGNITION OF K29- AND K33-LINKED     
    JRNL        TITL 2 POLYUBIQUITIN.                                               
    JRNL        REF    MOL.CELL                      V.  58    95 2015              
    JRNL        REFN                   ISSN 1097-2765                               
    JRNL        PMID   25752577                                                     
    JRNL        DOI    10.1016/J.MOLCEL.2015.01.042                                 
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    1.85 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : PHENIX (PHENIX.REFINE)                               
    REMARK   3   AUTHORS     : PAUL ADAMS,PAVEL AFONINE,VINCENT CHEN,IAN            
    REMARK   3               : DAVIS,KRESHNA GOPAL,RALF GROSSE-                     
    REMARK   3               : KUNSTLEVE,LI-WEI HUNG,ROBERT IMMORMINO,              
    REMARK   3               : TOM IOERGER,AIRLIE MCCOY,ERIK MCKEE,NIGEL            
    REMARK   3               : MORIARTY,REETAL PAI,RANDY READ,JANE                  
    REMARK   3               : RICHARDSON,DAVID RICHARDSON,TOD ROMO,JIM             
    REMARK   3               : SACCHETTINI,NICHOLAS SAUTER,JACOB SMITH,             
    REMARK   3               : LAURENT STORONI,TOM TERWILLIGER,PETER                
    REMARK   3               : ZWART                                                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : ML                                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.85                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 45.469                         
    REMARK   3   MIN(FOBS/SIGMA_FOBS)              : 1.35                           
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 99.73                          
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 55542                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.2326                          
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.2314                          
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.2563                          
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 4.9                             
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 2698                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT (IN BINS).                           
    REMARK   3   BIN  RESOLUTION RANGE  COMPL.    NWORK NFREE   RWORK  RFREE        
    REMARK   3     1 45.4828 -  4.9347    0.99     2766   215  0.2042 0.2152        
    REMARK   3     2  4.9347 -  3.9175    1.00     2821   133  0.1718 0.1849        
    REMARK   3     3  3.9175 -  3.4225    1.00     2821   105  0.2154 0.2470        
    REMARK   3     4  3.4225 -  3.1096    1.00     2832   115  0.2402 0.2852        
    REMARK   3     5  3.1096 -  2.8868    1.00     2788   133  0.2652 0.2842        
    REMARK   3     6  2.8868 -  2.7166    1.00     2815   121  0.2696 0.3035        
    REMARK   3     7  2.7166 -  2.5806    1.00     2756   141  0.2581 0.2799        
    REMARK   3     8  2.5806 -  2.4683    0.99     2813   119  0.2615 0.2950        
    REMARK   3     9  2.4683 -  2.3732    1.00     2793   136  0.2562 0.3074        
    REMARK   3    10  2.3732 -  2.2914    1.00     2779   147  0.2684 0.2986        
    REMARK   3    11  2.2914 -  2.2197    1.00     2722   170  0.2573 0.3043        
    REMARK   3    12  2.2197 -  2.1563    1.00     2764   169  0.2618 0.2809        
    REMARK   3    13  2.1563 -  2.0995    1.00     2792   139  0.2676 0.3362        
    REMARK   3    14  2.0995 -  2.0483    1.00     2732   170  0.2764 0.3526        
    REMARK   3    15  2.0483 -  2.0017    0.98     2757   125  0.2739 0.2978        
    REMARK   3    16  2.0017 -  1.9591    0.99     2764   126  0.2658 0.3036        
    REMARK   3    17  1.9591 -  1.9199    1.00     2782   133  0.2798 0.3562        
    REMARK   3    18  1.9199 -  1.8837    1.00     2739   176  0.2852 0.3044        
    REMARK   3    19  1.8837 -  1.8500    1.00     2808   125  0.2825 0.2707        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED        : FLAT BULK SOLVENT MODEL                       
    REMARK   3   SOLVENT RADIUS     : 1.11                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.90                                          
    REMARK   3   K_SOL              : NULL                                          
    REMARK   3   B_SOL              : NULL                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ERROR ESTIMATES.                                                    
    REMARK   3   COORDINATE ERROR (MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED)     : 0.26             
    REMARK   3   PHASE ERROR (DEGREES, MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED) : 28.60            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 33.77                          
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 69.57                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TWINNING INFORMATION.                                               
    REMARK   3   FRACTION: NULL                                                     
    REMARK   3   OPERATOR: NULL                                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                       
    REMARK   3                 RMSD          COUNT                                  
    REMARK   3   BOND      :  0.005           4911                                  
    REMARK   3   ANGLE     :  0.928           6598                                  
    REMARK   3   CHIRALITY :  0.038            779                                  
    REMARK   3   PLANARITY :  0.004            840                                  
    REMARK   3   DIHEDRAL  : 17.048           1939                                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : 8                                          
    REMARK   3   TLS GROUP : 1                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'A' AND (RESID 1 THROUGH 76 )                    
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  53.1239 131.2890  -2.8098              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.1876 T22:   0.1863                                     
    REMARK   3      T33:   0.2803 T12:   0.0105                                     
    REMARK   3      T13:   0.0175 T23:  -0.0342                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   4.6506 L22:   6.2446                                     
    REMARK   3      L33:   1.5143 L12:   1.5798                                     
    REMARK   3      L13:   0.3816 L23:  -0.1640                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.2202 S12:  -0.2340 S13:   0.4039                       
    REMARK   3      S21:   0.0499 S22:  -0.1977 S23:   0.7193                       
    REMARK   3      S31:  -0.0613 S32:  -0.0541 S33:   0.0122                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 2                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'B' AND (RESID 1 THROUGH 74 )                    
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  67.7609 151.2803  -3.0221              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.3383 T22:   0.3312                                     
    REMARK   3      T33:   0.5165 T12:  -0.0726                                     
    REMARK   3      T13:   0.0588 T23:  -0.1036                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   4.3020 L22:   4.1189                                     
    REMARK   3      L33:   2.2389 L12:   1.2007                                     
    REMARK   3      L13:  -0.9539 L23:  -0.5541                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.2882 S12:  -0.5572 S13:   1.2135                       
    REMARK   3      S21:   0.3480 S22:  -0.2028 S23:   0.8385                       
    REMARK   3      S31:  -0.4303 S32:   0.1894 S33:  -0.1032                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 3                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'C' AND (RESID 1 THROUGH 76 )                    
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  88.8506 140.1469  -1.4787              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.3545 T22:   0.3306                                     
    REMARK   3      T33:   0.5825 T12:  -0.0716                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0203 T23:   0.1179                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   3.7171 L22:   6.9199                                     
    REMARK   3      L33:   1.7319 L12:   2.8445                                     
    REMARK   3      L13:  -0.0130 L23:   0.3581                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.3474 S12:  -0.2656 S13:  -0.7973                       
    REMARK   3      S21:   0.4334 S22:  -0.2571 S23:  -1.5444                       
    REMARK   3      S31:  -0.0301 S32:   0.2541 S33:  -0.0391                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 4                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'D' AND (RESID 1 THROUGH 73 )                    
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  73.9526 120.3177  -3.6760              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2859 T22:   0.2279                                     
    REMARK   3      T33:   0.4259 T12:   0.0118                                     
    REMARK   3      T13:   0.0305 T23:   0.0619                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   3.9126 L22:   6.0176                                     
    REMARK   3      L33:   1.7054 L12:   1.1442                                     
    REMARK   3      L13:  -0.5057 L23:  -0.0096                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.1729 S12:  -0.0916 S13:  -0.8877                       
    REMARK   3      S21:  -0.2054 S22:  -0.4187 S23:  -1.1102                       
    REMARK   3      S31:   0.1573 S32:   0.1017 S33:   0.2542                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 5                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'E' AND (RESID 1 THROUGH 76 )                    
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  85.0576 136.8638  24.6914              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   1.1666 T22:   1.1127                                     
    REMARK   3      T33:   0.4267 T12:  -0.7420                                     
    REMARK   3      T13:  -0.5437 T23:   0.2381                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.9216 L22:   0.5026                                     
    REMARK   3      L33:   1.9104 L12:  -0.1983                                     
    REMARK   3      L13:   1.1258 L23:   0.3023                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.2719 S12:   0.0823 S13:  -0.3167                       
    REMARK   3      S21:  -0.4311 S22:   0.4438 S23:   0.6416                       
    REMARK   3      S31:   0.5957 S32:  -1.4082 S33:  -0.0958                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 6                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'F' AND (RESID 1 THROUGH 74 )                    
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): 106.2274 149.5977  25.5883              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   1.5578 T22:   0.8501                                     
    REMARK   3      T33:   0.4309 T12:  -0.7729                                     
    REMARK   3      T13:  -0.1129 T23:   0.0117                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.5044 L22:   3.4287                                     
    REMARK   3      L33:   1.7372 L12:   0.4052                                     
    REMARK   3      L13:   0.8093 L23:   0.1974                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -1.2809 S12:   0.9281 S13:   0.1652                       
    REMARK   3      S21:  -1.6723 S22:   0.6827 S23:  -0.9947                       
    REMARK   3      S31:  -1.2489 S32:   0.7065 S33:  -0.1228                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 7                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'G' AND (RESID 1 THROUGH 73 )                    
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  58.0964 127.7078  22.9304              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.7996 T22:   2.1927                                     
    REMARK   3      T33:   0.9300 T12:   0.5639                                     
    REMARK   3      T13:   0.3774 T23:   0.6014                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.9441 L22:   0.2842                                     
    REMARK   3      L33:   1.4259 L12:  -0.4105                                     
    REMARK   3      L13:  -0.2649 L23:   0.3354                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.0002 S12:   0.5250 S13:  -0.0509                       
    REMARK   3      S21:  -0.3217 S22:  -0.2683 S23:  -0.3357                       
    REMARK   3      S31:  -0.0281 S32:   1.2193 S33:  -0.1622                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 8                                                      
    REMARK   3    SELECTION: CHAIN 'H' AND (RESID 1 THROUGH 74 )                    
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  45.5539 149.7062  25.2607              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   1.2360 T22:   1.5611                                     
    REMARK   3      T33:   1.5683 T12:   0.0071                                     
    REMARK   3      T13:   0.2513 T23:   0.8564                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.4262 L22:   1.1703                                     
    REMARK   3      L33:   1.9566 L12:   0.6823                                     
    REMARK   3      L13:  -0.4403 L23:  -0.6668                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.4070 S12:   1.2682 S13:   1.8306                       
    REMARK   3      S21:  -0.3954 S22:  -0.4467 S23:  -0.5655                       
    REMARK   3      S31:  -1.5320 S32:   0.8766 S33:  -0.1039                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF NCS GROUPS : NULL                                        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 5AF4 COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY PDBE ON 19-JAN-15.                  
    REMARK 100 THE PDBE ID CODE IS EBI-62764.                                       
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 14-FEB-14                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 110                                
    REMARK 200  PH                             : 8.0                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : DIAMOND                            
    REMARK 200  BEAMLINE                       : I03                                
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.9763                             
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
    REMARK 200  OPTICS                         : MIRRORS                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : PIXEL                              
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : PILATUS                            
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : XDS                                
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : AIMLESS                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 55562                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 1.85                               
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 45.47                              
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 2.0                                
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 99.8                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 3.5                                
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.04                               
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 11.90                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 1.85                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 1.89                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 100.0                              
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 3.5                                
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.44                               
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 2.50                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: PHASER                                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: PDB ENTRY 1UBQ                                       
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NONE                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 49.7                                      
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.45                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 3M AMMONIUM SULPHATE, 100 MM TRIS PH     
    REMARK 280  8.0                                                                 
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: I 4                              
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,-Y,Z                                                 
    REMARK 290       3555   -Y,X,Z                                                  
    REMARK 290       4555   Y,-X,Z                                                  
    REMARK 290       5555   X+1/2,Y+1/2,Z+1/2                                       
    REMARK 290       6555   -X+1/2,-Y+1/2,Z+1/2                                     
    REMARK 290       7555   -Y+1/2,X+1/2,Z+1/2                                      
    REMARK 290       8555   Y+1/2,-X+1/2,Z+1/2                                      
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   3  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   4  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   4 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   5  1.000000  0.000000  0.000000       56.53750            
    REMARK 290   SMTRY2   5  0.000000  1.000000  0.000000       56.53750            
    REMARK 290   SMTRY3   5  0.000000  0.000000  1.000000       51.94950            
    REMARK 290   SMTRY1   6 -1.000000  0.000000  0.000000       56.53750            
    REMARK 290   SMTRY2   6  0.000000 -1.000000  0.000000       56.53750            
    REMARK 290   SMTRY3   6  0.000000  0.000000  1.000000       51.94950            
    REMARK 290   SMTRY1   7  0.000000 -1.000000  0.000000       56.53750            
    REMARK 290   SMTRY2   7  1.000000  0.000000  0.000000       56.53750            
    REMARK 290   SMTRY3   7  0.000000  0.000000  1.000000       51.94950            
    REMARK 290   SMTRY1   8  0.000000  1.000000  0.000000       56.53750            
    REMARK 290   SMTRY2   8 -1.000000  0.000000  0.000000       56.53750            
    REMARK 290   SMTRY3   8  0.000000  0.000000  1.000000       51.94950            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1, 2, 3, 4                                              
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 2420 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 7910 ANGSTROM**2                        
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -36.2 KCAL/MOL                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 2                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 1740 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 7610 ANGSTROM**2                        
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -13.8 KCAL/MOL                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: G, H                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 3                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 2180 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 7780 ANGSTROM**2                        
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -18.5 KCAL/MOL                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: E, F                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 4                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 2890 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 8030 ANGSTROM**2                        
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -46.9 KCAL/MOL                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: C, D                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     GLY B    76                                                      
    REMARK 465     GLY D    76                                                      
    REMARK 465     GLY F    75                                                      
    REMARK 465     GLY F    76                                                      
    REMARK 465     ARG G    74                                                      
    REMARK 465     GLY G    75                                                      
    REMARK 465     GLY G    76                                                      
    REMARK 465     GLY H    75                                                      
    REMARK 465     GLY H    76                                                      
    REMARK 470                                                                      
    REMARK 470 MISSING ATOM                                                         
    REMARK 470 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE MISSING ATOMS (M=MODEL NUMBER;           
    REMARK 470 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER;          
    REMARK 470 I=INSERTION CODE):                                                   
    REMARK 470   M RES CSSEQI  ATOMS                                                
    REMARK 470     ARG F  74    CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                        
    REMARK 470     ARG H  74    CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                        
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.                            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE          
    REMARK 500   O    ARG D    72     O    HOH C  2007              2.15            
    REMARK 500   OE1  GLN E     2     O    HOH C  2006              2.13            
    REMARK 500   O    GLU F    18     O    HOH F  2004              2.12            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS THAT ARE RELATED BY CRYSTALLOGRAPHIC             
    REMARK 500 SYMMETRY ARE IN CLOSE CONTACT.  AN ATOM LOCATED WITHIN 0.15          
    REMARK 500 ANGSTROMS OF A SYMMETRY RELATED ATOM IS ASSUMED TO BE ON A           
    REMARK 500 SPECIAL POSITION AND IS, THEREFORE, LISTED IN REMARK 375             
    REMARK 500 INSTEAD OF REMARK 500.  ATOMS WITH NON-BLANK ALTERNATE               
    REMARK 500 LOCATION INDICATORS ARE NOT INCLUDED IN THE CALCULATIONS.            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 DISTANCE CUTOFF:                                                     
    REMARK 500 2.2 ANGSTROMS FOR CONTACTS NOT INVOLVING HYDROGEN ATOMS              
    REMARK 500 1.6 ANGSTROMS FOR CONTACTS INVOLVING HYDROGEN ATOMS                  
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI  SSYMOP   DISTANCE          
    REMARK 500   NE2  GLN A    49     OE1  GLU F    16     6674     2.12            
    REMARK 500   OE2  GLU E    51     O    HOH C  2013     6675     2.17            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    ASN G  60       45.91     38.36                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE GOL D1076                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE GOL B1076                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE GOL D1077                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE GOL E1077                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE GOL F1075                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE GOL B1077                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE GOL D1078                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC8                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE GOL A1077                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC9                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE GOL D1079                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 C1077                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 D1080                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 B1078                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A1078                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 C1078                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 C1079                 
    REMARK 900                                                                      
    REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 5AF5   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  STRUCTURE OF LYS33-LINKED TRIUB S.G. P 212121                       
    REMARK 900 RELATED ID: 5AF6   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  STRUCTURE OF LYS33-LINKED DIUB BOUND TO TRABID NZF1                 
    REMARK 999                                                                      
    REMARK 999 SEQUENCE                                                             
    REMARK 999 Q96C32 REFERS TO POLYUB, WHICH IS SUBSEQUENTLY PROTEOLYSED           
    REMARK 999 TO THE MATURE FORM.                                                  
    DBREF  5AF4 A    1    76  UNP    Q96C32   Q96C32_HUMAN     1     76             
    DBREF  5AF4 B    1    76  UNP    Q96C32   Q96C32_HUMAN     1     76             
    DBREF  5AF4 C    1    76  UNP    Q96C32   Q96C32_HUMAN     1     76             
    DBREF  5AF4 D    1    76  UNP    Q96C32   Q96C32_HUMAN     1     76             
    DBREF  5AF4 E    1    76  UNP    Q96C32   Q96C32_HUMAN     1     76             
    DBREF  5AF4 F    1    76  UNP    Q96C32   Q96C32_HUMAN     1     76             
    DBREF  5AF4 G    1    76  UNP    Q96C32   Q96C32_HUMAN     1     76             
    DBREF  5AF4 H    1    76  UNP    Q96C32   Q96C32_HUMAN     1     76             
    SEQADV 5AF4 ARG A   11  UNP  Q96C32    LYS    11 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 5AF4 ARG B   11  UNP  Q96C32    LYS    11 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 5AF4 ARG C   11  UNP  Q96C32    LYS    11 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 5AF4 ARG D   11  UNP  Q96C32    LYS    11 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 5AF4 ARG E   11  UNP  Q96C32    LYS    11 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 5AF4 ARG F   11  UNP  Q96C32    LYS    11 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 5AF4 ARG G   11  UNP  Q96C32    LYS    11 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 5AF4 ARG H   11  UNP  Q96C32    LYS    11 ENGINEERED MUTATION            
    SEQRES   1 A   76  MET GLN ILE PHE VAL LYS THR LEU THR GLY ARG THR ILE          
    SEQRES   2 A   76  THR LEU GLU VAL GLU PRO SER ASP THR ILE GLU ASN VAL          
    SEQRES   3 A   76  LYS ALA LYS ILE GLN ASP LYS GLU GLY ILE PRO PRO ASP          
    SEQRES   4 A   76  GLN GLN ARG LEU ILE PHE ALA GLY LYS GLN LEU GLU ASP          
    SEQRES   5 A   76  GLY ARG THR LEU SER ASP TYR ASN ILE GLN LYS GLU SER          
    SEQRES   6 A   76  THR LEU HIS LEU VAL LEU ARG LEU ARG GLY GLY                  
    SEQRES   1 B   76  MET GLN ILE PHE VAL LYS THR LEU THR GLY ARG THR ILE          
    SEQRES   2 B   76  THR LEU GLU VAL GLU PRO SER ASP THR ILE GLU ASN VAL          
    SEQRES   3 B   76  LYS ALA LYS ILE GLN ASP LYS GLU GLY ILE PRO PRO ASP          
    SEQRES   4 B   76  GLN GLN ARG LEU ILE PHE ALA GLY LYS GLN LEU GLU ASP          
    SEQRES   5 B   76  GLY ARG THR LEU SER ASP TYR ASN ILE GLN LYS GLU SER          
    SEQRES   6 B   76  THR LEU HIS LEU VAL LEU ARG LEU ARG GLY GLY                  
    SEQRES   1 C   76  MET GLN ILE PHE VAL LYS THR LEU THR GLY ARG THR ILE          
    SEQRES   2 C   76  THR LEU GLU VAL GLU PRO SER ASP THR ILE GLU ASN VAL          
    SEQRES   3 C   76  LYS ALA LYS ILE GLN ASP LYS GLU GLY ILE PRO PRO ASP          
    SEQRES   4 C   76  GLN GLN ARG LEU ILE PHE ALA GLY LYS GLN LEU GLU ASP          
    SEQRES   5 C   76  GLY ARG THR LEU SER ASP TYR ASN ILE GLN LYS GLU SER          
    SEQRES   6 C   76  THR LEU HIS LEU VAL LEU ARG LEU ARG GLY GLY                  
    SEQRES   1 D   76  MET GLN ILE PHE VAL LYS THR LEU THR GLY ARG THR ILE          
    SEQRES   2 D   76  THR LEU GLU VAL GLU PRO SER ASP THR ILE GLU ASN VAL          
    SEQRES   3 D   76  LYS ALA LYS ILE GLN ASP LYS GLU GLY ILE PRO PRO ASP          
    SEQRES   4 D   76  GLN GLN ARG LEU ILE PHE ALA GLY LYS GLN LEU GLU ASP          
    SEQRES   5 D   76  GLY ARG THR LEU SER ASP TYR ASN ILE GLN LYS GLU SER          
    SEQRES   6 D   76  THR LEU HIS LEU VAL LEU ARG LEU ARG GLY GLY                  
    SEQRES   1 E   76  MET GLN ILE PHE VAL LYS THR LEU THR GLY ARG THR ILE          
    SEQRES   2 E   76  THR LEU GLU VAL GLU PRO SER ASP THR ILE GLU ASN VAL          
    SEQRES   3 E   76  LYS ALA LYS ILE GLN ASP LYS GLU GLY ILE PRO PRO ASP          
    SEQRES   4 E   76  GLN GLN ARG LEU ILE PHE ALA GLY LYS GLN LEU GLU ASP          
    SEQRES   5 E   76  GLY ARG THR LEU SER ASP TYR ASN ILE GLN LYS GLU SER          
    SEQRES   6 E   76  THR LEU HIS LEU VAL LEU ARG LEU ARG GLY GLY                  
    SEQRES   1 F   76  MET GLN ILE PHE VAL LYS THR LEU THR GLY ARG THR ILE          
    SEQRES   2 F   76  THR LEU GLU VAL GLU PRO SER ASP THR ILE GLU ASN VAL          
    SEQRES   3 F   76  LYS ALA LYS ILE GLN ASP LYS GLU GLY ILE PRO PRO ASP          
    SEQRES   4 F   76  GLN GLN ARG LEU ILE PHE ALA GLY LYS GLN LEU GLU ASP          
    SEQRES   5 F   76  GLY ARG THR LEU SER ASP TYR ASN ILE GLN LYS GLU SER          
    SEQRES   6 F   76  THR LEU HIS LEU VAL LEU ARG LEU ARG GLY GLY                  
    SEQRES   1 G   76  MET GLN ILE PHE VAL LYS THR LEU THR GLY ARG THR ILE          
    SEQRES   2 G   76  THR LEU GLU VAL GLU PRO SER ASP THR ILE GLU ASN VAL          
    SEQRES   3 G   76  LYS ALA LYS ILE GLN ASP LYS GLU GLY ILE PRO PRO ASP          
    SEQRES   4 G   76  GLN GLN ARG LEU ILE PHE ALA GLY LYS GLN LEU GLU ASP          
    SEQRES   5 G   76  GLY ARG THR LEU SER ASP TYR ASN ILE GLN LYS GLU SER          
    SEQRES   6 G   76  THR LEU HIS LEU VAL LEU ARG LEU ARG GLY GLY                  
    SEQRES   1 H   76  MET GLN ILE PHE VAL LYS THR LEU THR GLY ARG THR ILE          
    SEQRES   2 H   76  THR LEU GLU VAL GLU PRO SER ASP THR ILE GLU ASN VAL          
    SEQRES   3 H   76  LYS ALA LYS ILE GLN ASP LYS GLU GLY ILE PRO PRO ASP          
    SEQRES   4 H   76  GLN GLN ARG LEU ILE PHE ALA GLY LYS GLN LEU GLU ASP          
    SEQRES   5 H   76  GLY ARG THR LEU SER ASP TYR ASN ILE GLN LYS GLU SER          
    SEQRES   6 H   76  THR LEU HIS LEU VAL LEU ARG LEU ARG GLY GLY                  
    HET    GOL  D1076       6                                                       
    HET    GOL  B1076       6                                                       
    HET    GOL  D1077       6                                                       
    HET    GOL  E1077       6                                                       
    HET    GOL  F1075       6                                                       
    HET    GOL  B1077       6                                                       
    HET    GOL  D1078       6                                                       
    HET    GOL  A1077       6                                                       
    HET    GOL  D1079       6                                                       
    HET    SO4  C1077       5                                                       
    HET    SO4  D1080       5                                                       
    HET    SO4  B1078       5                                                       
    HET    SO4  A1078       5                                                       
    HET    SO4  C1078       5                                                       
    HET    SO4  C1079       5                                                       
    HETNAM     SO4 SULFATE ION                                                      
    HETNAM     GOL GLYCEROL                                                         
    HETSYN     GOL GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL                                    
    FORMUL   9  SO4    6(O4 S 2-)                                                   
    FORMUL  10  GOL    9(C3 H8 O3)                                                  
    FORMUL  11  HOH   *128(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 THR A   22  GLY A   35  1                                  14    
    HELIX    2   2 PRO A   37  ASP A   39  5                                   3    
    HELIX    3   3 LEU A   56  ASN A   60  5                                   5    
    HELIX    4   4 THR B   22  GLY B   35  1                                  14    
    HELIX    5   5 PRO B   37  ASP B   39  5                                   3    
    HELIX    6   6 LEU B   56  ASN B   60  5                                   5    
    HELIX    7   7 THR C   22  GLY C   35  1                                  14    
    HELIX    8   8 PRO C   37  ASP C   39  5                                   3    
    HELIX    9   9 THR D   22  GLY D   35  1                                  14    
    HELIX   10  10 PRO D   37  ASP D   39  5                                   3    
    HELIX   11  11 LEU D   56  ASN D   60  5                                   5    
    HELIX   12  12 THR E   22  GLY E   35  1                                  14    
    HELIX   13  13 PRO E   37  ASP E   39  5                                   3    
    HELIX   14  14 THR F   22  GLY F   35  1                                  14    
    HELIX   15  15 PRO F   37  ASP F   39  5                                   3    
    HELIX   16  16 LEU F   56  ASN F   60  5                                   5    
    HELIX   17  17 THR G   22  GLY G   35  1                                  14    
    HELIX   18  18 PRO G   37  ASP G   39  5                                   3    
    HELIX   19  19 THR H   22  GLY H   35  1                                  14    
    HELIX   20  20 PRO H   37  ASP H   39  5                                   3    
    HELIX   21  21 LEU H   56  ASN H   60  5                                   5    
    SHEET    1  AA 5 THR A  12  GLU A  16  0                                        
    SHEET    2  AA 5 GLN A   2  LYS A   6 -1  O  ILE A   3   N  LEU A  15           
    SHEET    3  AA 5 THR A  66  LEU A  71  1  O  LEU A  67   N  LYS A   6           
    SHEET    4  AA 5 GLN A  41  PHE A  45 -1  O  ARG A  42   N  VAL A  70           
    SHEET    5  AA 5 LYS A  48  GLN A  49 -1  O  LYS A  48   N  PHE A  45           
    SHEET    1  BA 5 THR B  12  GLU B  16  0                                        
    SHEET    2  BA 5 GLN B   2  LYS B   6 -1  O  ILE B   3   N  LEU B  15           
    SHEET    3  BA 5 THR B  66  LEU B  71  1  O  LEU B  67   N  LYS B   6           
    SHEET    4  BA 5 GLN B  41  PHE B  45 -1  O  ARG B  42   N  VAL B  70           
    SHEET    5  BA 5 LYS B  48  GLN B  49 -1  O  LYS B  48   N  PHE B  45           
    SHEET    1  CA 5 THR C  12  GLU C  16  0                                        
    SHEET    2  CA 5 GLN C   2  LYS C   6 -1  O  ILE C   3   N  LEU C  15           
    SHEET    3  CA 5 THR C  66  LEU C  71  1  O  LEU C  67   N  LYS C   6           
    SHEET    4  CA 5 GLN C  41  PHE C  45 -1  O  ARG C  42   N  VAL C  70           
    SHEET    5  CA 5 LYS C  48  GLN C  49 -1  O  LYS C  48   N  PHE C  45           
    SHEET    1  DA 5 THR D  12  GLU D  16  0                                        
    SHEET    2  DA 5 GLN D   2  LYS D   6 -1  O  ILE D   3   N  LEU D  15           
    SHEET    3  DA 5 THR D  66  LEU D  71  1  O  LEU D  67   N  LYS D   6           
    SHEET    4  DA 5 GLN D  41  PHE D  45 -1  O  ARG D  42   N  VAL D  70           
    SHEET    5  DA 5 LYS D  48  GLN D  49 -1  O  LYS D  48   N  PHE D  45           
    SHEET    1  EA 5 THR E  12  GLU E  16  0                                        
    SHEET    2  EA 5 GLN E   2  LYS E   6 -1  O  ILE E   3   N  LEU E  15           
    SHEET    3  EA 5 THR E  66  LEU E  71  1  O  LEU E  67   N  LYS E   6           
    SHEET    4  EA 5 GLN E  41  PHE E  45 -1  O  ARG E  42   N  VAL E  70           
    SHEET    5  EA 5 LYS E  48  GLN E  49 -1  O  LYS E  48   N  PHE E  45           
    SHEET    1  FA 5 THR F  12  GLU F  16  0                                        
    SHEET    2  FA 5 GLN F   2  LYS F   6 -1  O  ILE F   3   N  LEU F  15           
    SHEET    3  FA 5 THR F  66  LEU F  71  1  O  LEU F  67   N  LYS F   6           
    SHEET    4  FA 5 GLN F  41  PHE F  45 -1  O  ARG F  42   N  VAL F  70           
    SHEET    5  FA 5 LYS F  48  GLN F  49 -1  O  LYS F  48   N  PHE F  45           
    SHEET    1  GA 5 THR G  12  GLU G  16  0                                        
    SHEET    2  GA 5 GLN G   2  LYS G   6 -1  O  ILE G   3   N  LEU G  15           
    SHEET    3  GA 5 THR G  66  LEU G  71  1  O  LEU G  67   N  LYS G   6           
    SHEET    4  GA 5 GLN G  41  PHE G  45 -1  O  ARG G  42   N  VAL G  70           
    SHEET    5  GA 5 LYS G  48  GLN G  49 -1  O  LYS G  48   N  PHE G  45           
    SHEET    1  HA 5 THR H  12  GLU H  16  0                                        
    SHEET    2  HA 5 GLN H   2  LYS H   6 -1  O  ILE H   3   N  LEU H  15           
    SHEET    3  HA 5 THR H  66  LEU H  71  1  O  LEU H  67   N  LYS H   6           
    SHEET    4  HA 5 GLN H  41  PHE H  45 -1  O  ARG H  42   N  VAL H  70           
    SHEET    5  HA 5 LYS H  48  GLN H  49 -1  O  LYS H  48   N  PHE H  45           
    LINK         NZ  LYS B  33                 C   GLY A  76     1555   1555  1.34  
    LINK         NZ  LYS D  33                 C   GLY C  76     1555   1555  1.34  
    LINK         NZ  LYS F  33                 C   GLY E  76     1555   1555  1.36  
    SITE     1 AC1  6 LEU A   8  HIS A  68  HOH A2001  ILE D  44                    
    SITE     2 AC1  6 GLY D  47  HOH D2016                                          
    SITE     1 AC2  5 GLY B  47  HIS B  68  LYS C   6  LEU C   8                    
    SITE     2 AC2  5 HIS C  68                                                     
    SITE     1 AC3  2 LYS D  29  HOH D2009                                          
    SITE     1 AC4  4 ARG C  42  GLN C  49  ARG E  42  ARG E  72                    
    SITE     1 AC5  4 LYS F   6  THR F  66  HIS F  68  LEU G   8                    
    SITE     1 AC6  2 LYS B   6  HIS B  68                                          
    SITE     1 AC7  2 LYS D   6  HIS D  68                                          
    SITE     1 AC8  3 ARG A  72  GLU F  16  LYS F  33                               
    SITE     1 AC9  2 GLU D  16  ARG G  72                                          
    SITE     1 BC1  4 MET C   1  HOH C2001  ARG E  11  ARG F  42                    
    SITE     1 BC2  4 LYS D  48  ARG D  54  TYR D  59  LYS G  63                    
    SITE     1 BC3  4 ARG A  11  ARG B  42  GLN B  49  ARG B  72                    
    SITE     1 BC4  4 ARG A  72  ARG A  74  GLU F  16  LYS F  29                    
    SITE     1 BC5  3 ARG C  11  ARG D  42  MET E   1                               
    SITE     1 BC6  6 GLN C  41  ARG C  42  GLN C  49  ARG C  72                    
    SITE     2 BC6  6 HOH C2009  HOH C2010                                          
    CRYST1  113.075  113.075  103.899  90.00  90.00  90.00 I 4          64          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.008844  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.008844  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.009625        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb5af4.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        B

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    375  CG  LYS A  48      61.146 121.800  -9.129  1.00 43.61           C  
      ATOM    376  CD  LYS A  48      60.462 120.649  -9.865  1.00 53.40           C  
      ATOM    377  CE  LYS A  48      60.592 119.336  -9.096  1.00 59.23           C  
      ATOM    378  NZ  LYS A  48      60.228 118.118  -9.916  1.00 57.31           N  
      ATOM   1103  CG  LYS B  63      79.724 156.896 -11.199  1.00 41.14           C  
      ATOM   1104  CD  LYS B  63      80.178 157.841 -12.312  1.00 52.70           C  
      ATOM   1105  CE  LYS B  63      81.433 157.343 -13.011  1.00 61.45           C  
      ATOM   1106  NZ  LYS B  63      82.678 157.757 -12.320  1.00 63.39           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00
    171588
    PDB entries from 2020-11-25