?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    RIBOSOME                                27-FEB-15   4YHH              
    TITLE     CRYSTAL STRUCTURE OF THE 30S RIBOSOMAL SUBUNIT FROM THERMUS           
    TITLE    2 THERMOPHILUS IN COMPLEX WITH TIGECYCLINE                             
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: 16S RIBOSOMAL RNA;                                         
    COMPND   3 CHAIN: A;                                                            
    COMPND   4 MOL_ID: 2;                                                           
    COMPND   5 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S2;                                  
    COMPND   6 CHAIN: B;                                                            
    COMPND   7 MOL_ID: 3;                                                           
    COMPND   8 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S3;                                  
    COMPND   9 CHAIN: C;                                                            
    COMPND  10 MOL_ID: 4;                                                           
    COMPND  11 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S4;                                  
    COMPND  12 CHAIN: D;                                                            
    COMPND  13 MOL_ID: 5;                                                           
    COMPND  14 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S5;                                  
    COMPND  15 CHAIN: E;                                                            
    COMPND  16 MOL_ID: 6;                                                           
    COMPND  17 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S6;                                  
    COMPND  18 CHAIN: F;                                                            
    COMPND  19 SYNONYM: TS9;                                                        
    COMPND  20 MOL_ID: 7;                                                           
    COMPND  21 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S7;                                  
    COMPND  22 CHAIN: G;                                                            
    COMPND  23 MOL_ID: 8;                                                           
    COMPND  24 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S8;                                  
    COMPND  25 CHAIN: H;                                                            
    COMPND  26 MOL_ID: 9;                                                           
    COMPND  27 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S9;                                  
    COMPND  28 CHAIN: I;                                                            
    COMPND  29 MOL_ID: 10;                                                          
    COMPND  30 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S10;                                 
    COMPND  31 CHAIN: J;                                                            
    COMPND  32 MOL_ID: 11;                                                          
    COMPND  33 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S11;                                 
    COMPND  34 CHAIN: K;                                                            
    COMPND  35 MOL_ID: 12;                                                          
    COMPND  36 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S12;                                 
    COMPND  37 CHAIN: L;                                                            
    COMPND  38 MOL_ID: 13;                                                          
    COMPND  39 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S13;                                 
    COMPND  40 CHAIN: M;                                                            
    COMPND  41 MOL_ID: 14;                                                          
    COMPND  42 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S14 TYPE Z;                          
    COMPND  43 CHAIN: N;                                                            
    COMPND  44 MOL_ID: 15;                                                          
    COMPND  45 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S15;                                 
    COMPND  46 CHAIN: O;                                                            
    COMPND  47 MOL_ID: 16;                                                          
    COMPND  48 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S16;                                 
    COMPND  49 CHAIN: P;                                                            
    COMPND  50 MOL_ID: 17;                                                          
    COMPND  51 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S17;                                 
    COMPND  52 CHAIN: Q;                                                            
    COMPND  53 MOL_ID: 18;                                                          
    COMPND  54 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S18;                                 
    COMPND  55 CHAIN: R;                                                            
    COMPND  56 MOL_ID: 19;                                                          
    COMPND  57 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S19;                                 
    COMPND  58 CHAIN: S;                                                            
    COMPND  59 MOL_ID: 20;                                                          
    COMPND  60 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN S20;                                 
    COMPND  61 CHAIN: T;                                                            
    COMPND  62 MOL_ID: 21;                                                          
    COMPND  63 MOLECULE: 30S RIBOSOMAL PROTEIN THX;                                 
    COMPND  64 CHAIN: V;                                                            
    COMPND  65 SYNONYM: S31                                                         
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS HB8;                       
    SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 300852;                                              
    SOURCE   4 MOL_ID: 2;                                                           
    SOURCE   5 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS HB8;                       
    SOURCE   6 ORGANISM_TAXID: 300852;                                              
    SOURCE   7 MOL_ID: 3;                                                           
    SOURCE   8 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS HB8;                       
    SOURCE   9 ORGANISM_TAXID: 300852;                                              
    SOURCE  10 MOL_ID: 4;                                                           
    SOURCE  11 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS HB8;                       
    SOURCE  12 ORGANISM_TAXID: 300852;                                              
    SOURCE  13 MOL_ID: 5;                                                           
    SOURCE  14 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS HB8;                       
    SOURCE  15 ORGANISM_TAXID: 300852;                                              
    SOURCE  16 MOL_ID: 6;                                                           
    SOURCE  17 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS HB8;                       
    SOURCE  18 ORGANISM_TAXID: 300852;                                              
    SOURCE  19 MOL_ID: 7;                                                           
    SOURCE  20 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS HB8;                       
    SOURCE  21 ORGANISM_TAXID: 300852;                                              
    SOURCE  22 MOL_ID: 8;                                                           
    SOURCE  23 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS HB8;                       
    SOURCE  24 ORGANISM_TAXID: 300852;                                              
    SOURCE  25 MOL_ID: 9;                                                           
    SOURCE  26 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS HB8;                       
    SOURCE  27 ORGANISM_TAXID: 300852;                                              
    SOURCE  28 MOL_ID: 10;                                                          
    SOURCE  29 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS HB8;                       
    SOURCE  30 ORGANISM_TAXID: 300852;                                              
    SOURCE  31 MOL_ID: 11;                                                          
    SOURCE  32 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS HB8;                       
    SOURCE  33 ORGANISM_TAXID: 300852;                                              
    SOURCE  34 MOL_ID: 12;                                                          
    SOURCE  35 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS HB8;                       
    SOURCE  36 ORGANISM_TAXID: 300852;                                              
    SOURCE  37 MOL_ID: 13;                                                          
    SOURCE  38 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS HB8;                       
    SOURCE  39 ORGANISM_TAXID: 300852;                                              
    SOURCE  40 MOL_ID: 14;                                                          
    SOURCE  41 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS HB8;                       
    SOURCE  42 ORGANISM_TAXID: 300852;                                              
    SOURCE  43 MOL_ID: 15;                                                          
    SOURCE  44 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS HB8;                       
    SOURCE  45 ORGANISM_TAXID: 300852;                                              
    SOURCE  46 MOL_ID: 16;                                                          
    SOURCE  47 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS HB8;                       
    SOURCE  48 ORGANISM_TAXID: 300852;                                              
    SOURCE  49 MOL_ID: 17;                                                          
    SOURCE  50 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS HB8;                       
    SOURCE  51 ORGANISM_TAXID: 300852;                                              
    SOURCE  52 MOL_ID: 18;                                                          
    SOURCE  53 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS HB8;                       
    SOURCE  54 ORGANISM_TAXID: 300852;                                              
    SOURCE  55 MOL_ID: 19;                                                          
    SOURCE  56 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS HB8;                       
    SOURCE  57 ORGANISM_TAXID: 300852;                                              
    SOURCE  58 MOL_ID: 20;                                                          
    SOURCE  59 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS HB8;                       
    SOURCE  60 ORGANISM_TAXID: 300852;                                              
    SOURCE  61 MOL_ID: 21;                                                          
    SOURCE  62 ORGANISM_SCIENTIFIC: THERMUS THERMOPHILUS HB8;                       
    SOURCE  63 ORGANISM_TAXID: 300852                                               
    KEYWDS    PROTEIN SYNTHESIS, RIBOSOME, ANTIBIOTIC                               
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    A.SCHEDLBAUER,T.KAMINISHI,B.OCHOA-LIZARRALDE,N.DHIMOLE,S.ZHOU,        
    AUTHOR   2 J.P.LOPEZ-ALONSO,S.R.CONNELL,P.FUCINI                                
    REVDAT   3   03-FEB-16 4YHH    1       COMPND SOURCE DBREF                      
    REVDAT   2   22-APR-15 4YHH    1       JRNL                                     
    REVDAT   1   08-APR-15 4YHH    0                                                
    JRNL        AUTH   A.SCHEDLBAUER,T.KAMINISHI,B.OCHOA-LIZARRALDE,N.DHIMOLE,      
    JRNL        AUTH 2 S.ZHOU,J.P.LOPEZ-ALONSO,S.R.CONNELL,P.FUCINI                 
    JRNL        TITL   STRUCTURAL CHARACTERIZATION OF AN ALTERNATIVE MODE OF        
    JRNL        TITL 2 TIGECYCLINE BINDING TO THE BACTERIAL RIBOSOME.               
    JRNL        REF    ANTIMICROB.AGENTS CHEMOTHER.  V.  59  2849 2015              
    JRNL        REFN                   ESSN 1098-6596                               
    JRNL        PMID   25753625                                                     
    JRNL        DOI    10.1128/AAC.04895-14                                         
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    3.42 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : PHENIX 1.7.3_928                                     
    REMARK   3   AUTHORS     : PAUL ADAMS,PAVEL AFONINE,VINCENT CHEN,IAN            
    REMARK   3               : DAVIS,KRESHNA GOPAL,RALF GROSSE-KUNSTLEVE,           
    REMARK   3               : LI-WEI HUNG,ROBERT IMMORMINO,TOM IOERGER,            
    REMARK   3               : AIRLIE MCCOY,ERIK MCKEE,NIGEL MORIARTY,              
    REMARK   3               : REETAL PAI,RANDY READ,JANE RICHARDSON,               
    REMARK   3               : DAVID RICHARDSON,TOD ROMO,JIM SACCHETTINI,           
    REMARK   3               : NICHOLAS SAUTER,JACOB SMITH,LAURENT                  
    REMARK   3               : STORONI,TOM TERWILLIGER,PETER ZWART                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : ML                                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 3.42                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 48.72                          
    REMARK   3   MIN(FOBS/SIGMA_FOBS)              : 1.330                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 87.5                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 171310                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.231                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.228                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.287                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.030                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 8610                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT (IN BINS).                           
    REMARK   3   BIN  RESOLUTION RANGE  COMPL.    NWORK NFREE   RWORK  RFREE        
    REMARK   3     1  0.0000 -  3.4000    0.00        0     0  0.0000 0.0000        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED        : FLAT BULK SOLVENT MODEL                       
    REMARK   3   SOLVENT RADIUS     : 1.10                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.86                                          
    REMARK   3   K_SOL              : 0.23                                          
    REMARK   3   B_SOL              : 103.2                                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ERROR ESTIMATES.                                                    
    REMARK   3   COORDINATE ERROR (MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED)     : 0.670            
    REMARK   3   PHASE ERROR (DEGREES, MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED) : 42.540           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 212.9                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : 23.34670                                             
    REMARK   3    B22 (A**2) : 23.34670                                             
    REMARK   3    B33 (A**2) : -46.69340                                            
    REMARK   3    B12 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B13 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TWINNING INFORMATION.                                               
    REMARK   3   FRACTION: NULL                                                     
    REMARK   3   OPERATOR: NULL                                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                       
    REMARK   3                 RMSD          COUNT                                  
    REMARK   3   BOND      :  0.010          55817                                  
    REMARK   3   ANGLE     :  1.308          82825                                  
    REMARK   3   CHIRALITY :  0.079          10389                                  
    REMARK   3   PLANARITY :  0.007           4926                                  
    REMARK   3   DIHEDRAL  : 17.963          25854                                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : 1                                          
    REMARK   3   TLS GROUP : 1                                                      
    REMARK   3    SELECTION: RESNAME T1C                                            
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): 306.8429 179.1150  33.1229              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   1.9183 T22:   1.5514                                     
    REMARK   3      T33:   2.1625 T12:  -0.1497                                     
    REMARK   3      T13:  -0.4486 T23:   0.2090                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   1.3031 L22:   0.3919                                     
    REMARK   3      L33:   1.8463 L12:  -0.4700                                     
    REMARK   3      L13:  -1.1933 L23:   0.8409                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   1.8393 S12:  -4.1656 S13:   1.2648                       
    REMARK   3      S21:   4.7462 S22:   1.3751 S23:   1.1035                       
    REMARK   3      S31:  -0.5711 S32:   4.7190 S33:   0.1129                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF NCS GROUPS : NULL                                        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 4YHH COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 27-FEB-15.                  
    REMARK 100 THE DEPOSITION ID IS D_1000207234.                                   
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 26-FEB-06                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 90                                 
    REMARK 200  PH                             : NULL                               
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : SLS                                
    REMARK 200  BEAMLINE                       : X06SA                              
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.98000                            
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : MARRESEARCH                        
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : XDS JULY 4, 2012                   
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : XSCALE JULY 4, 2012                
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 192315                             
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 3.400                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 50.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : -3.000                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 96.7                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 4.500                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM                      (I) : 0.16200                            
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 4.4500                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 3.40                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 3.58                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 84.3                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 3.80                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 6.99500                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 0.300                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: PHASER                                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: 2ZM6                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 73.88                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 4.71                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: HEPES-KOH, MGCL2, NH4CL, BETA            
    REMARK 280  -MERCAPTOETHANOL, MPD, SPERMIDINE, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP,   
    REMARK 280  TEMPERATURE 291K                                                    
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 41 21 2                        
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,-Y,Z+1/2                                             
    REMARK 290       3555   -Y+1/2,X+1/2,Z+1/4                                      
    REMARK 290       4555   Y+1/2,-X+1/2,Z+3/4                                      
    REMARK 290       5555   -X+1/2,Y+1/2,-Z+1/4                                     
    REMARK 290       6555   X+1/2,-Y+1/2,-Z+3/4                                     
    REMARK 290       7555   Y,X,-Z                                                  
    REMARK 290       8555   -Y,-X,-Z+1/2                                            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       85.86500            
    REMARK 290   SMTRY1   3  0.000000 -1.000000  0.000000      204.79500            
    REMARK 290   SMTRY2   3  1.000000  0.000000  0.000000      204.79500            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000       42.93250            
    REMARK 290   SMTRY1   4  0.000000  1.000000  0.000000      204.79500            
    REMARK 290   SMTRY2   4 -1.000000  0.000000  0.000000      204.79500            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000  1.000000      128.79750            
    REMARK 290   SMTRY1   5 -1.000000  0.000000  0.000000      204.79500            
    REMARK 290   SMTRY2   5  0.000000  1.000000  0.000000      204.79500            
    REMARK 290   SMTRY3   5  0.000000  0.000000 -1.000000       42.93250            
    REMARK 290   SMTRY1   6  1.000000  0.000000  0.000000      204.79500            
    REMARK 290   SMTRY2   6  0.000000 -1.000000  0.000000      204.79500            
    REMARK 290   SMTRY3   6  0.000000  0.000000 -1.000000      128.79750            
    REMARK 290   SMTRY1   7  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   7  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   7  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   8  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   8 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   8  0.000000  0.000000 -1.000000       85.86500            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: 21-MERIC                   
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 94420 ANGSTROM**2                         
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 277370 ANGSTROM**2                      
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -824.0 KCAL/MOL                       
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B, C, D, E, F, G, H, I, J,         
    REMARK 350                    AND CHAINS: K, L, M, N, O, P, Q, R, S,            
    REMARK 350                    AND CHAINS: T, V                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.                            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE          
    REMARK 500   OP1    A A   559     NH2  ARG E   126              1.92            
    REMARK 500   O2     C A   501     O2'    C A   549              1.98            
    REMARK 500   O    GLY B   100     N    LEU B   102              2.00            
    REMARK 500   N2     G A   947     O2     U A  1235              2.03            
    REMARK 500   OP1    G A   426     OH   TYR D    38              2.04            
    REMARK 500   O    ARG D    25     OG   SER D    28              2.06            
    REMARK 500   O2'    G A   667     OD1  ASP O    49              2.06            
    REMARK 500   O    ARG H    14     OG1  THR H    17              2.06            
    REMARK 500   OP2    A A  1256     NZ   LYS C    26              2.06            
    REMARK 500   O2'    A A   533     OP2    A A   535              2.07            
    REMARK 500   O2     C A   620     OG   SER D   137              2.07            
    REMARK 500   N2     G A    42     O2     C A   401              2.09            
    REMARK 500   O2'    A A   959     O2'    C A   984              2.10            
    REMARK 500   O2'    A A   978     N3     C A  1322              2.11            
    REMARK 500   O    THR O    33     ND2  ASN O    37              2.11            
    REMARK 500   NH1  ARG C    40     O    VAL C    55              2.11            
    REMARK 500   OP1    C A   689     OG   SER K    44              2.12            
    REMARK 500   O    ARG E   152     N    GLY E   154              2.12            
    REMARK 500   O2'    G A  1417     N6     A A  1483              2.12            
    REMARK 500   O    THR H    17     N    TYR H    20              2.13            
    REMARK 500   O    ASP E    36     N    GLN E    38              2.13            
    REMARK 500   O    GLU B     4     NH1  ARG B   217              2.13            
    REMARK 500   O6     G A   594     N4     C A   645              2.14            
    REMARK 500   O2'    U A    17     O2'    G A  1079              2.14            
    REMARK 500   NZ   LYS M    79     OD2  ASP M    83              2.15            
    REMARK 500   OH   TYR D    68     OE2  GLU D    98              2.16            
    REMARK 500   O2     C A   770     N4     C A   899              2.16            
    REMARK 500   OG1  THR H   114     N    GLY H   117              2.17            
    REMARK 500   OP1    A A  1503     O2'    A A  1531              2.17            
    REMARK 500   O2'    G A   396     OP1    C A   398              2.17            
    REMARK 500   O2'    G A   869     N7     A A   872              2.17            
    REMARK 500   O    LEU R    76     N    LEU R    78              2.18            
    REMARK 500   O    GLY R    48     NH2  ARG R    74              2.18            
    REMARK 500   OP1    C A   545     NZ   LYS D    61              2.18            
    REMARK 500   O    GLY L    74     NH1  ARG L   102              2.18            
    REMARK 500   OP1    G A   581     NH2  ARG O    65              2.18            
    REMARK 500   O    THR H    17     N    VAL H    19              2.18            
    REMARK 500   OE2  GLU C    35     NH2  ARG C    59              2.19            
    REMARK 500   O2'    G A   481     N4     C A   483              2.19            
    REMARK 500   O2'    A A   975     OG   SER N    32              2.19            
    REMARK 500   OE2  GLU F    42     OH   TYR F    59              2.19            
    REMARK 500   N3     A A   938     O2'    U A  1376              2.19            
    REMARK 500   OP2    G A   316     O2'    G A   351              2.19            
    REMARK 500   OP1    C A  1326     NZ   LYS V    12              2.19            
    REMARK 500   O2'    C A   110     O    ARG P    25              2.19            
    REMARK 500   O    TYR M    59     OG1  THR M    63              2.19            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND LENGTHS                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,2(A3,1X,A1,I4,A1,1X,A4,3X),1X,F6.3)               
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   RES CSSEQI ATM2   DEVIATION                     
    REMARK 500      G A 410   N9      G A 410   C4      0.050                       
    REMARK 500      A A 728   N9      A A 728   C4      0.038                       
    REMARK 500      G A 758   C5      G A 758   N7     -0.043                       
    REMARK 500    CYS D  12   CB    CYS D  12   SG      0.132                       
    REMARK 500    GLU H 123   CG    GLU H 123   CD      0.092                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND ANGLES                                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,3(1X,A4,2X),12X,F5.1)              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   ATM2   ATM3                                     
    REMARK 500      A A   8   C8  -  N9  -  C4  ANGL. DEV. =  -2.6 DEGREES          
    REMARK 500      U A  17   C6  -  N1  -  C2  ANGL. DEV. =  -3.6 DEGREES          
    REMARK 500      C A  18   C6  -  N1  -  C2  ANGL. DEV. =  -3.9 DEGREES          
    REMARK 500      C A  18   N3  -  C4  -  C5  ANGL. DEV. =  -2.9 DEGREES          
    REMARK 500      C A  19   N3  -  C2  -  O2  ANGL. DEV. =  -4.5 DEGREES          
    REMARK 500      U A  37   C5  -  C6  -  N1  ANGL. DEV. =   4.3 DEGREES          
    REMARK 500      C A  40   C6  -  N1  -  C2  ANGL. DEV. =  -3.2 DEGREES          
    REMARK 500      C A  40   N3  -  C2  -  O2  ANGL. DEV. =  -4.4 DEGREES          
    REMARK 500      C A  40   C2  -  N1  -  C1' ANGL. DEV. =   6.9 DEGREES          
    REMARK 500      G A  46   C8  -  N9  -  C4  ANGL. DEV. =  -2.4 DEGREES          
    REMARK 500      C A  73   C6  -  N1  -  C2  ANGL. DEV. =  -3.5 DEGREES          
    REMARK 500      C A  99   C6  -  N1  -  C2  ANGL. DEV. =  -2.7 DEGREES          
    REMARK 500      C A 110   C6  -  N1  -  C2  ANGL. DEV. =  -3.6 DEGREES          
    REMARK 500      C A 110   N3  -  C2  -  O2  ANGL. DEV. =  -4.7 DEGREES          
    REMARK 500      C A 110   C2  -  N1  -  C1' ANGL. DEV. =   9.2 DEGREES          
    REMARK 500      G A 115   N9  -  C4  -  C5  ANGL. DEV. =  -2.5 DEGREES          
    REMARK 500      G A 124   N3  -  C4  -  C5  ANGL. DEV. =  -3.7 DEGREES          
    REMARK 500      G A 124   C8  -  N9  -  C4  ANGL. DEV. =  -2.6 DEGREES          
    REMARK 500      C A 150   C6  -  N1  -  C2  ANGL. DEV. =  -2.8 DEGREES          
    REMARK 500      C A 174   C6  -  N1  -  C2  ANGL. DEV. =  -3.5 DEGREES          
    REMARK 500      C A 177   N1  -  C2  -  O2  ANGL. DEV. =   4.0 DEGREES          
    REMARK 500      C A 224   C6  -  N1  -  C2  ANGL. DEV. =  -2.6 DEGREES          
    REMARK 500      C A 237   C6  -  N1  -  C2  ANGL. DEV. =  -4.0 DEGREES          
    REMARK 500      C A 241   C6  -  N1  -  C2  ANGL. DEV. =   2.9 DEGREES          
    REMARK 500      C A 242   C2  -  N1  -  C1' ANGL. DEV. =  -7.5 DEGREES          
    REMARK 500      G A 278   C8  -  N9  -  C4  ANGL. DEV. =  -2.7 DEGREES          
    REMARK 500      U A 294   C6  -  N1  -  C2  ANGL. DEV. =  -4.9 DEGREES          
    REMARK 500      U A 294   C5  -  C6  -  N1  ANGL. DEV. =   3.5 DEGREES          
    REMARK 500      C A 295   C6  -  N1  -  C2  ANGL. DEV. =  -2.8 DEGREES          
    REMARK 500      C A 295   C5  -  C6  -  N1  ANGL. DEV. =   3.8 DEGREES          
    REMARK 500      C A 295   N3  -  C4  -  N4  ANGL. DEV. =   4.4 DEGREES          
    REMARK 500      U A 296   N3  -  C4  -  C5  ANGL. DEV. =  -3.6 DEGREES          
    REMARK 500      A A 298   N1  -  C2  -  N3  ANGL. DEV. =   3.3 DEGREES          
    REMARK 500      A A 298   C4  -  C5  -  C6  ANGL. DEV. =   4.3 DEGREES          
    REMARK 500      A A 298   N7  -  C8  -  N9  ANGL. DEV. =   3.3 DEGREES          
    REMARK 500      A A 298   C8  -  N9  -  C4  ANGL. DEV. =  -3.1 DEGREES          
    REMARK 500      A A 298   C6  -  C5  -  N7  ANGL. DEV. =  -4.3 DEGREES          
    REMARK 500      A A 300   N1  -  C6  -  N6  ANGL. DEV. =  -3.8 DEGREES          
    REMARK 500      C A 311   N1  -  C2  -  O2  ANGL. DEV. =   5.1 DEGREES          
    REMARK 500      C A 311   N3  -  C2  -  O2  ANGL. DEV. =  -6.3 DEGREES          
    REMARK 500      U A 323   C5  -  C6  -  N1  ANGL. DEV. =   3.3 DEGREES          
    REMARK 500      C A 328   C2  -  N1  -  C1' ANGL. DEV. =  -6.8 DEGREES          
    REMARK 500      C A 355   C6  -  N1  -  C2  ANGL. DEV. =  -4.1 DEGREES          
    REMARK 500      C A 366   C6  -  N1  -  C2  ANGL. DEV. =  -2.9 DEGREES          
    REMARK 500      C A 366   N3  -  C4  -  C5  ANGL. DEV. =  -2.9 DEGREES          
    REMARK 500      C A 366   C4  -  C5  -  C6  ANGL. DEV. =   3.4 DEGREES          
    REMARK 500      C A 366   C5  -  C4  -  N4  ANGL. DEV. =   4.5 DEGREES          
    REMARK 500      C A 372   C6  -  N1  -  C2  ANGL. DEV. =   2.6 DEGREES          
    REMARK 500      A A 373   C8  -  N9  -  C4  ANGL. DEV. =   3.1 DEGREES          
    REMARK 500      C A 385   C6  -  N1  -  C2  ANGL. DEV. =  -2.6 DEGREES          
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THIS ENTRY HAS     356 ANGLE DEVIATIONS.                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    PHE B  17       83.52    -60.72                                   
    REMARK 500    HIS B  19     -166.11   -115.63                                   
    REMARK 500    GLU B  20     -176.86    -65.95                                   
    REMARK 500    ALA B  29      -98.98    -29.68                                   
    REMARK 500    ARG B  30      -31.84    -11.97                                   
    REMARK 500    TYR B  33      -67.63    -99.55                                   
    REMARK 500    ALA B  34     -153.06   -168.83                                   
    REMARK 500    ARG B  36       85.72    -69.58                                   
    REMARK 500    ASN B  37       49.88     90.12                                   
    REMARK 500    GLU B  52      -78.46    -50.91                                   
    REMARK 500    LYS B  75      -11.26    -39.72                                   
    REMARK 500    GLN B  78      -90.76     -7.23                                   
    REMARK 500    ASP B  79       11.13    -65.55                                   
    REMARK 500    ARG B  82      -91.52    -36.96                                   
    REMARK 500    MET B  83        6.00    -60.11                                   
    REMARK 500    GLN B  95      -73.36    -70.93                                   
    REMARK 500    MET B 101        7.81    -19.78                                   
    REMARK 500    LEU B 102      -56.44   -150.91                                   
    REMARK 500    ASN B 104       23.41    154.67                                   
    REMARK 500    LYS B 147      -80.18    -61.87                                   
    REMARK 500    SER B 150        7.45    -51.93                                   
    REMARK 500    ALA B 161      132.64   -171.53                                   
    REMARK 500    ASP B 166       87.76    108.62                                   
    REMARK 500    PRO B 167       27.39    -77.32                                   
    REMARK 500    GLU B 170       54.50   -103.12                                   
    REMARK 500    GLU B 176      -70.26    -75.96                                   
    REMARK 500    ALA B 177       -0.52    -49.99                                   
    REMARK 500    PHE B 181       56.67    -28.56                                   
    REMARK 500    ASP B 189     -144.67    -84.28                                   
    REMARK 500    ASP B 191       41.22    -82.38                                   
    REMARK 500    LEU B 196       18.04    -67.67                                   
    REMARK 500    ILE B 208       10.73    -65.25                                   
    REMARK 500    SER B 216        7.92    -61.41                                   
    REMARK 500    LEU B 221       20.03    -74.83                                   
    REMARK 500    ILE B 222      -64.60    -99.77                                   
    REMARK 500    LEU C  12       84.25    -36.90                                   
    REMARK 500    ILE C  14      -40.33   -133.31                                   
    REMARK 500    THR C  15       33.27   -159.06                                   
    REMARK 500    ARG C  16     -153.66   -149.36                                   
    REMARK 500    TRP C  22     -149.40   -109.94                                   
    REMARK 500    ALA C  24      152.34    175.75                                   
    REMARK 500    GLU C  44      -80.44    -58.20                                   
    REMARK 500    LYS C  45      -41.47    -21.48                                   
    REMARK 500    LEU C  47        7.59    -48.10                                   
    REMARK 500    ALA C  53      -97.39   -108.45                                   
    REMARK 500    ILE C  57       49.80   -145.13                                   
    REMARK 500    ALA C  60     -163.07   -114.66                                   
    REMARK 500    ALA C  61       93.83    -60.91                                   
    REMARK 500    VAL C  66       94.17    -65.99                                   
    REMARK 500    LYS C  97     -161.75   -168.16                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THIS ENTRY HAS     336 RAMACHANDRAN OUTLIERS.                        
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: NON-CIS, NON-TRANS                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING PEPTIDE BONDS DEVIATE SIGNIFICANTLY FROM BOTH          
    REMARK 500 CIS AND TRANS CONFORMATION.  CIS BONDS, IF ANY, ARE LISTED           
    REMARK 500 ON CISPEP RECORDS.  TRANS IS DEFINED AS 180 +/- 30 AND               
    REMARK 500 CIS IS DEFINED AS 0 +/- 30 DEGREES.                                  
    REMARK 500                                 MODEL     OMEGA                      
    REMARK 500 SER D   28     PRO D   29                  143.31                    
    REMARK 500 CYS D   31     ALA D   32                 -135.88                    
    REMARK 500 ARG F    2     ARG F    3                 -148.42                    
    REMARK 500 ARG F   46     ARG F   47                  149.68                    
    REMARK 500 LYS L  126     GLU L  127                 -146.80                    
    REMARK 500 TYR Q   32     GLY Q   33                  148.86                    
    REMARK 500 LYS Q  100     ARG Q  101                  147.59                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 METAL COORDINATION                                                   
    REMARK 620 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 620 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):                             
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG A1635  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1   G A 299   O6                                                     
    REMARK 620 2   G A 558   OP1 157.5                                              
    REMARK 620 N                    1                                               
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG A1621  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1   C A 307   OP2                                                    
    REMARK 620 2   C A 308   OP2 103.1                                              
    REMARK 620 N                    1                                               
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG A1628  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1   G A 450   OP1                                                    
    REMARK 620 2   A A 452   OP2  57.4                                              
    REMARK 620 N                    1                                               
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG A1630  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1   G A 506   OP1                                                    
    REMARK 620 2   A A 509   OP2 129.0                                              
    REMARK 620 3   A A 510   OP2 149.3  80.4                                        
    REMARK 620 N                    1     2                                         
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG A1638  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1   A A 572   OP2                                                    
    REMARK 620 2   A A 573   OP2  69.5                                              
    REMARK 620 3   A A 574   OP2 137.6  68.9                                        
    REMARK 620 N                    1     2                                         
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG A1643  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1   C A 596   OP2                                                    
    REMARK 620 2   G A 597   OP2  69.9                                              
    REMARK 620 3   U A 598   O4  155.2  85.3                                        
    REMARK 620 N                    1     2                                         
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG A1645  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1   G A 610   OP1                                                    
    REMARK 620 2   G A 625   OP2  70.4                                              
    REMARK 620 N                    1                                               
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG A1656  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1   C A 749   OP2                                                    
    REMARK 620 2   G A 750   OP2  60.3                                              
    REMARK 620 N                    1                                               
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG A1672  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1   C A 934   OP1                                                    
    REMARK 620 2   C A 934   O5'  53.1                                              
    REMARK 620 N                    1                                               
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG A1673  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1   A A 937   OP2                                                    
    REMARK 620 2   G A 939   O6  131.5                                              
    REMARK 620 N                    1                                               
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG A1675  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1   A A 964   OP1                                                    
    REMARK 620 2   U A1199   OP1  57.4                                              
    REMARK 620 N                    1                                               
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG A1702  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1   G A 966   OP1                                                    
    REMARK 620 2 T1C A1601   O21 136.7                                              
    REMARK 620 N                    1                                               
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG A1690  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1   C A 979   OP1                                                    
    REMARK 620 2   C A 980   OP2 128.9                                              
    REMARK 620 3   G A1221   O6  146.5  83.6                                        
    REMARK 620 4   G A1222   O6   71.8 112.4 106.2                                  
    REMARK 620 N                    1     2     3                                   
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG A1688  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1   C A1054   OP1                                                    
    REMARK 620 2   G A1197   OP1  71.0                                              
    REMARK 620 3   G A1198   OP2  75.8  70.1                                        
    REMARK 620 4 T1C A1601   O12 142.7  71.8  89.6                                  
    REMARK 620 5 T1C A1601   O11 116.4  96.6 158.8  70.1                            
    REMARK 620 N                    1     2     3     4                             
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG A1677  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1   C A1054   OP2                                                    
    REMARK 620 2   G A1197   OP2  76.1                                              
    REMARK 620 N                    1                                               
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG A1682  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1   G A1068   OP1                                                    
    REMARK 620 2   G A1094   OP1  59.2                                              
    REMARK 620 N                    1                                               
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG A1679  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1   C A1069   OP2                                                    
    REMARK 620 2   U A1085   O2  142.0                                              
    REMARK 620 N                    1                                               
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG A1683  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1   U A1095   OP2                                                    
    REMARK 620 2   G A1108   O6   65.1                                              
    REMARK 620 N                    1                                               
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG A1694  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1   A A1238   OP2                                                    
    REMARK 620 2   A A1238   O5'  51.5                                              
    REMARK 620 N                    1                                               
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG A1703  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1   G A1304   OP2                                                    
    REMARK 620 2 ASP V   5   OD2 125.8                                              
    REMARK 620 N                    1                                               
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG A1699  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1   U A1498   O3'                                                    
    REMARK 620 2   A A1499   OP2  52.2                                              
    REMARK 620 3   A A1500   OP2  99.4  50.9                                        
    REMARK 620 N                    1     2                                         
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MG A1700  MG                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1   A A1500   OP1                                                    
    REMARK 620 2   G A1504   OP1 138.5                                              
    REMARK 620 3   G A1505   OP1  59.3 141.6                                        
    REMARK 620 4   G A1508   OP1  55.4 112.3 104.6                                  
    REMARK 620 N                    1     2     3                                   
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              ZN D 301  ZN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 CYS D   9   SG                                                     
    REMARK 620 2 CYS D  26   SG   88.5                                              
    REMARK 620 3 CYS D  31   SG   42.5  46.6                                        
    REMARK 620 N                    1     2                                         
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              ZN N 101  ZN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 CYS N  24   SG                                                     
    REMARK 620 2 CYS N  27   SG   80.9                                              
    REMARK 620 3 CYS N  40   SG  137.0 121.9                                        
    REMARK 620 N                    1     2                                         
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue T1C A 1601                
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1602                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1603                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1605                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1606                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1608                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1609                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC8                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1610                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC9                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1611                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AD1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1613                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AD2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1614                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AD3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1615                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AD4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1616                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AD5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1617                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AD6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1618                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AD7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1619                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AD8                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1620                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AD9                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1621                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AE1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1622                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AE2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1623                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AE3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1624                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AE4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1625                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AE5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1626                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AE6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1627                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AE7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1628                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AE8                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1629                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AE9                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1630                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AF1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1631                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AF2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1632                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AF3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1633                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AF4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1634                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AF5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1635                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AF6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1636                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AF7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1637                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AF8                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1638                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AF9                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1639                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AG1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1640                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AG2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1641                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AG3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1643                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AG4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1644                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AG5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1645                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AG6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1646                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AG7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1647                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AG8                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1648                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AG9                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1649                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AH1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1650                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AH2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1651                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AH3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1652                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AH4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1655                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AH5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1656                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AH6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1658                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AH7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1659                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AH8                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1660                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AH9                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1661                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AI1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1662                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AI2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1663                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AI3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1665                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AI4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1667                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AI5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1668                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AI6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1669                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AI7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1671                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AI8                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1672                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AI9                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1673                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AJ1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1674                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AJ2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1675                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AJ3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1676                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AJ4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1677                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AJ5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1678                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AJ6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1679                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AJ7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1680                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AJ8                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1681                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AJ9                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1682                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AK1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1683                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AK2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1684                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AK3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1685                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AK4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1688                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AK5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1689                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AK6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1690                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AK7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1691                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AK8                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1692                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AK9                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1693                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AL1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1694                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AL2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1695                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AL3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1696                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AL4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1697                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AL5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1699                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AL6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1700                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AL7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1701                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AL8                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1702                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AL9                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG A 1703                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AM1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue ZN D 301                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AM2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue MG E 201                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AM3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue ZN N 101                  
    REMARK 900                                                                      
    REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 2ZM6   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 CRYSTAL STRUCTURE OF THE 30S RIBOSOMAL SUBUNIT FROM THERMUS          
    REMARK 900 THERMOPHILUS                                                         
    DBREF1 4YHH A    3  1532  GB                   AP008226.1                       
    DBREF2 4YHH A     55771382                       131303      132809             
    DBREF  4YHH B    3   228  UNP    P80371   RS2_THET8        3    228             
    DBREF  4YHH C    2   207  UNP    P80372   RS3_THET8        2    207             
    DBREF  4YHH D    2   209  UNP    P80373   RS4_THET8        2    209             
    DBREF  4YHH E    5   161  UNP    Q5SHQ5   RS5_THET8        5    161             
    DBREF  4YHH F    1   101  UNP    Q5SLP8   RS6_THET8        1    101             
    DBREF  4YHH G    2   156  UNP    P17291   RS7_THET8        2    156             
    DBREF  4YHH H    1   138  UNP    Q5SHQ2   RS8_THET8        1    138             
    DBREF  4YHH I    2   128  UNP    P80374   RS9_THET8        2    128             
    DBREF  4YHH J    3   101  UNP    Q5SHN7   RS10_THET8       3    101             
    DBREF  4YHH K   11   125  UNP    P80376   RS11_THET8      11    125             
    DBREF  4YHH L    5   128  UNP    Q5SHN3   RS12_THET8       2    125             
    DBREF  4YHH M    2   120  UNP    P80377   RS13_THET8       2    120             
    DBREF  4YHH N    2    61  UNP    Q5SHQ1   RS14Z_THET8      2     61             
    DBREF  4YHH O    2    89  UNP    Q5SJ76   RS15_THET8       2     89             
    DBREF  4YHH P    1    85  UNP    Q5SJH3   RS16_THET8       1     85             
    DBREF  4YHH Q    2   105  UNP    Q5SHP7   RS17_THET8       2    105             
    DBREF  4YHH R   16    88  UNP    Q5SLQ0   RS18_THET8      16     88             
    DBREF  4YHH S    2    84  UNP    Q5SHP2   RS19_THET8       2     84             
    DBREF  4YHH T    8   106  UNP    P80380   RS20_THET8       8    106             
    DBREF  4YHH V    2    25  UNP    Q5SIH3   RSHX_THET8       2     25             
    SEQRES   1 A 1507    G   U   U   G   G   A   G   A   G   U   U   U   G          
    SEQRES   2 A 1507    A   U   C   C   U   G   G   C   U   C   A   G   G          
    SEQRES   3 A 1507    G   U   G   A   A   C   G   C   U   G   G   C   G          
    SEQRES   4 A 1507    G   C   G   U   G   C   C   U   A   A   G   A   C          
    SEQRES   5 A 1507    A   U   G   C   A   A   G   U   C   G   U   G   C          
    SEQRES   6 A 1507    G   G   G   C   C   G   C   G   G   G   G   U   U          
    SEQRES   7 A 1507    U   U   A   C   U   C   C   G   U   G   G   U   C          
    SEQRES   8 A 1507    A   G   C   G   G   C   G   G   A   C   G   G   G          
    SEQRES   9 A 1507    U   G   A   G   U   A   A   C   G   C   G   U   G          
    SEQRES  10 A 1507    G   G   U   G   A   C   C   U   A   C   C   C   G          
    SEQRES  11 A 1507    G   A   A   G   A   G   G   G   G   G   A   C   A          
    SEQRES  12 A 1507    A   C   C   C   G   G   G   G   A   A   A   C   U          
    SEQRES  13 A 1507    C   G   G   G   C   U   A   A   U   C   C   C   C          
    SEQRES  14 A 1507    C   A   U   G   U   G   G   A   C   C   C   G   C          
    SEQRES  15 A 1507    C   C   C   U   U   G   G   G   G   U   G   U   G          
    SEQRES  16 A 1507    U   C   C   A   A   A   G   G   G   C   U   U   U          
    SEQRES  17 A 1507    G   C   C   C   G   C   U   U   C   C   G   G   A          
    SEQRES  18 A 1507    U   G   G   G   C   C   C   G   C   G   U   C   C          
    SEQRES  19 A 1507    C   A   U   C   A   G   C   U   A   G   U   U   G          
    SEQRES  20 A 1507    G   U   G   G   G   G   U   A   A   U   G   G   C          
    SEQRES  21 A 1507    C   C   A   C   C   A   A   G   G   C   G   A   C          
    SEQRES  22 A 1507    G   A   C   G   G   G   U   A   G   C   C   G   G          
    SEQRES  23 A 1507    U   C   U   G   A   G   A   G   G   A   U   G   G          
    SEQRES  24 A 1507    C   C   G   G   C   C   A   C   A   G   G   G   G          
    SEQRES  25 A 1507    C   A   C   U   G   A   G   A   C   A   C   G   G          
    SEQRES  26 A 1507    G   C   C   C   C   A   C   U   C   C   U   A   C          
    SEQRES  27 A 1507    G   G   G   A   G   G   C   A   G   C   A   G   U          
    SEQRES  28 A 1507    U   A   G   G   A   A   U   C   U   U   C   C   G          
    SEQRES  29 A 1507    C   A   A   U   G   G   G   C   G   C   A   A   G          
    SEQRES  30 A 1507    C   C   U   G   A   C   G   G   A   G   C   G   A          
    SEQRES  31 A 1507    C   G   C   C   G   C   U   U   G   G   A   G   G          
    SEQRES  32 A 1507    A   A   G   A   A   G   C   C   C   U   U   C   G          
    SEQRES  33 A 1507    G   G   G   U   G   U   A   A   A   C   U   C   C          
    SEQRES  34 A 1507    U   G   A   A   C   C   C   G   G   G   A   C   G          
    SEQRES  35 A 1507    A   A   A   C   C   C   C   C   G   A   C   G   A          
    SEQRES  36 A 1507    G   G   G   G   A   C   U   G   A   C   G   G   U          
    SEQRES  37 A 1507    A   C   C   G   G   G   G   U   A   A   U   A   G          
    SEQRES  38 A 1507    C   G   C   C   G   G   C   C   A   A   C   U   C          
    SEQRES  39 A 1507    C   G   U   G   C   C   A   G   C   A   G   C   C          
    SEQRES  40 A 1507    G   C   G   G   U   A   A   U   A   C   G   G   A          
    SEQRES  41 A 1507    G   G   G   C   G   C   G   A   G   C   G   U   U          
    SEQRES  42 A 1507    A   C   C   C   G   G   A   U   U   C   A   C   U          
    SEQRES  43 A 1507    G   G   G   C   G   U   A   A   A   G   G   G   C          
    SEQRES  44 A 1507    G   U   G   U   A   G   G   C   G   G   C   C   U          
    SEQRES  45 A 1507    G   G   G   G   C   G   U   C   C   C   A   U   G          
    SEQRES  46 A 1507    U   G   A   A   A   G   A   C   C   A   C   G   G          
    SEQRES  47 A 1507    C   U   C   A   A   C   C   G   U   G   G   G   G          
    SEQRES  48 A 1507    G   A   G   C   G   U   G   G   G   A   U   A   C          
    SEQRES  49 A 1507    G   C   U   C   A   G   G   C   U   A   G   A   C          
    SEQRES  50 A 1507    G   G   U   G   G   G   A   G   A   G   G   G   U          
    SEQRES  51 A 1507    G   G   U   G   G   A   A   U   U   C   C   C   G          
    SEQRES  52 A 1507    G   A   G   U   A   G   C   G   G   U   G   A   A          
    SEQRES  53 A 1507    A   U   G   C   G   C   A   G   A   U   A   C   C          
    SEQRES  54 A 1507    G   G   G   A   G   G   A   A   C   G   C   C   G          
    SEQRES  55 A 1507    A   U   G   G   C   G   A   A   G   G   C   A   G          
    SEQRES  56 A 1507    C   C   A   C   C   U   G   G   U   C   C   A   C          
    SEQRES  57 A 1507    C   C   G   U   G   A   C   G   C   U   G   A   G          
    SEQRES  58 A 1507    G   C   G   C   G   A   A   A   G   C   G   U   G          
    SEQRES  59 A 1507    G   G   G   A   G   C   A   A   A   C   C   G   G          
    SEQRES  60 A 1507    A   U   U   A   G   A   U   A   C   C   C   G   G          
    SEQRES  61 A 1507    G   U   A   G   U   C   C   A   C   G   C   C   C          
    SEQRES  62 A 1507    U   A   A   A   C   G   A   U   G   C   G   C   G          
    SEQRES  63 A 1507    C   U   A   G   G   U   C   U   C   U   G   G   G          
    SEQRES  64 A 1507    U   C   U   C   C   U   G   G   G   G   G   C   C          
    SEQRES  65 A 1507    G   A   A   G   C   U   A   A   C   G   C   G   U          
    SEQRES  66 A 1507    U   A   A   G   C   G   C   G   C   C   G   C   C          
    SEQRES  67 A 1507    U   G   G   G   G   A   G   U   A   C   G   G   C          
    SEQRES  68 A 1507    C   G   C   A   A   G   G   C   U   G   A   A   A          
    SEQRES  69 A 1507    C   U   C   A   A   A   G   G   A   A   U   U   G          
    SEQRES  70 A 1507    A   C   G   G   G   G   G   C   C   C   G   C   A          
    SEQRES  71 A 1507    C   A   A   G   C   G   G   U   G   G   A   G   C          
    SEQRES  72 A 1507    A   U   G   U   G   G   U   U   U   A   A   U   U          
    SEQRES  73 A 1507    C   G   A   A   G   C   A   A   C   G   C   G   A          
    SEQRES  74 A 1507    A   G   A   A   C   C   U   U   A   C   C   A   G          
    SEQRES  75 A 1507    G   C   C   U   U   G   A   C   A   U   G   C   U          
    SEQRES  76 A 1507    A   G   G   G   A   A   C   C   C   G   G   G   U          
    SEQRES  77 A 1507    G   A   A   A   G   C   C   U   G   G   G   G   U          
    SEQRES  78 A 1507    G   C   C   C   C   G   C   G   A   G   G   G   G          
    SEQRES  79 A 1507    A   G   C   C   C   U   A   G   C   A   C   A   G          
    SEQRES  80 A 1507    G   U   G   C   U   G   C   A   U   G   G   C   C          
    SEQRES  81 A 1507    G   U   C   G   U   C   A   G   C   U   C   G   U          
    SEQRES  82 A 1507    G   C   C   G   U   G   A   G   G   U   G   U   U          
    SEQRES  83 A 1507    G   G   G   U   U   A   A   G   U   C   C   C   G          
    SEQRES  84 A 1507    C   A   A   C   G   A   G   C   G   C   A   A   C          
    SEQRES  85 A 1507    C   C   C   C   G   C   C   G   U   U   A   G   U          
    SEQRES  86 A 1507    U   G   C   C   A   G   C   G   G   U   U   C   G          
    SEQRES  87 A 1507    G   C   C   G   G   G   C   A   C   U   C   U   A          
    SEQRES  88 A 1507    A   C   G   G   G   A   C   U   G   C   C   C   G          
    SEQRES  89 A 1507    C   G   A   A   A   G   C   G   G   G   A   G   G          
    SEQRES  90 A 1507    A   A   G   G   A   G   G   G   G   A   C   G   A          
    SEQRES  91 A 1507    C   G   U   C   U   G   G   U   C   A   G   C   A          
    SEQRES  92 A 1507    U   G   G   C   C   C   U   U   A   C   G   G   C          
    SEQRES  93 A 1507    C   U   G   G   G   C   G   A   C   A   C   A   C          
    SEQRES  94 A 1507    G   U   G   C   U   A   C   A   A   U   G   C   C          
    SEQRES  95 A 1507    C   A   C   U   A   C   A   A   A   G   C   G   A          
    SEQRES  96 A 1507    U   G   C   C   A   C   C   C   G   G   C   A   A          
    SEQRES  97 A 1507    C   G   G   G   G   A   G   C   U   A   A   U   C          
    SEQRES  98 A 1507    G   C   A   A   A   A   A   G   G   U   G   G   G          
    SEQRES  99 A 1507    C   C   C   A   G   U   U   C   G   G   A   U   U          
    SEQRES 100 A 1507    G   G   G   G   U   C   U   G   C   A   A   C   C          
    SEQRES 101 A 1507    C   G   A   C   C   C   C   A   U   G   A   A   G          
    SEQRES 102 A 1507    C   C   G   G   A   A   U   C   G   C   U   A   G          
    SEQRES 103 A 1507    U   A   A   U   C   G   C   G   G   A   U   C   A          
    SEQRES 104 A 1507    G   C   C   A   U   G   C   C   G   C   G   G   U          
    SEQRES 105 A 1507    G   A   A   U   A   C   G   U   U   C   C   C   G          
    SEQRES 106 A 1507    G   G   C   C   U   U   G   U   A   C   A   C   A          
    SEQRES 107 A 1507    C   C   G   C   C   C   G   U   C   A   C   G   C          
    SEQRES 108 A 1507    C   A   U   G   G   G   A   G   C   G   G   G   C          
    SEQRES 109 A 1507    U   C   U   A   C   C   C   G   A   A   G   U   C          
    SEQRES 110 A 1507    G   C   C   G   G   G   A   G   C   C   U   A   C          
    SEQRES 111 A 1507    G   G   G   C   A   G   G   C   G   C   C   G   A          
    SEQRES 112 A 1507    G   G   G   U   A   G   G   G   C   C   C   G   U          
    SEQRES 113 A 1507    G   A   C   U   G   G   G   G   C   G   A   A   G          
    SEQRES 114 A 1507    U   C   G   U   A   A   C   A   A   G   G   U   A          
    SEQRES 115 A 1507    G   C   U   G   U   A   C   C   G   G   A   A   G          
    SEQRES 116 A 1507    G   U   G   C   G   G   C   U   G   G   A   U              
    SEQRES   1 B  226  VAL GLU ILE THR VAL LYS GLU LEU LEU GLU ALA GLY VAL          
    SEQRES   2 B  226  HIS PHE GLY HIS GLU ARG LYS ARG TRP ASN PRO LYS PHE          
    SEQRES   3 B  226  ALA ARG TYR ILE TYR ALA GLU ARG ASN GLY ILE HIS ILE          
    SEQRES   4 B  226  ILE ASP LEU GLN LYS THR MET GLU GLU LEU GLU ARG THR          
    SEQRES   5 B  226  PHE ARG PHE ILE GLU ASP LEU ALA MET ARG GLY GLY THR          
    SEQRES   6 B  226  ILE LEU PHE VAL GLY THR LYS LYS GLN ALA GLN ASP ILE          
    SEQRES   7 B  226  VAL ARG MET GLU ALA GLU ARG ALA GLY MET PRO TYR VAL          
    SEQRES   8 B  226  ASN GLN ARG TRP LEU GLY GLY MET LEU THR ASN PHE LYS          
    SEQRES   9 B  226  THR ILE SER GLN ARG VAL HIS ARG LEU GLU GLU LEU GLU          
    SEQRES  10 B  226  ALA LEU PHE ALA SER PRO GLU ILE GLU GLU ARG PRO LYS          
    SEQRES  11 B  226  LYS GLU GLN VAL ARG LEU LYS HIS GLU LEU GLU ARG LEU          
    SEQRES  12 B  226  GLN LYS TYR LEU SER GLY PHE ARG LEU LEU LYS ARG LEU          
    SEQRES  13 B  226  PRO ASP ALA ILE PHE VAL VAL ASP PRO THR LYS GLU ALA          
    SEQRES  14 B  226  ILE ALA VAL ARG GLU ALA ARG LYS LEU PHE ILE PRO VAL          
    SEQRES  15 B  226  ILE ALA LEU ALA ASP THR ASP SER ASP PRO ASP LEU VAL          
    SEQRES  16 B  226  ASP TYR ILE ILE PRO GLY ASN ASP ASP ALA ILE ARG SER          
    SEQRES  17 B  226  ILE GLN LEU ILE LEU SER ARG ALA VAL ASP LEU ILE ILE          
    SEQRES  18 B  226  GLN ALA ARG GLY GLY                                          
    SEQRES   1 C  206  GLY ASN LYS ILE HIS PRO ILE GLY PHE ARG LEU GLY ILE          
    SEQRES   2 C  206  THR ARG ASP TRP GLU SER ARG TRP TYR ALA GLY LYS LYS          
    SEQRES   3 C  206  GLN TYR ARG HIS LEU LEU LEU GLU ASP GLN ARG ILE ARG          
    SEQRES   4 C  206  GLY LEU LEU GLU LYS GLU LEU TYR SER ALA GLY LEU ALA          
    SEQRES   5 C  206  ARG VAL ASP ILE GLU ARG ALA ALA ASP ASN VAL ALA VAL          
    SEQRES   6 C  206  THR VAL HIS VAL ALA LYS PRO GLY VAL VAL ILE GLY ARG          
    SEQRES   7 C  206  GLY GLY GLU ARG ILE ARG VAL LEU ARG GLU GLU LEU ALA          
    SEQRES   8 C  206  LYS LEU THR GLY LYS ASN VAL ALA LEU ASN VAL GLN GLU          
    SEQRES   9 C  206  VAL GLN ASN PRO ASN LEU SER ALA PRO LEU VAL ALA GLN          
    SEQRES  10 C  206  ARG VAL ALA GLU GLN ILE GLU ARG ARG PHE ALA VAL ARG          
    SEQRES  11 C  206  ARG ALA ILE LYS GLN ALA VAL GLN ARG VAL MET GLU SER          
    SEQRES  12 C  206  GLY ALA LYS GLY ALA LYS VAL ILE VAL SER GLY ARG ILE          
    SEQRES  13 C  206  GLY GLY ALA GLU GLN ALA ARG THR GLU TRP ALA ALA GLN          
    SEQRES  14 C  206  GLY ARG VAL PRO LEU HIS THR LEU ARG ALA ASN ILE ASP          
    SEQRES  15 C  206  TYR GLY PHE ALA LEU ALA ARG THR THR TYR GLY VAL LEU          
    SEQRES  16 C  206  GLY VAL LYS ALA TYR ILE PHE LEU GLY GLU VAL                  
    SEQRES   1 D  208  GLY ARG TYR ILE GLY PRO VAL CYS ARG LEU CYS ARG ARG          
    SEQRES   2 D  208  GLU GLY VAL LYS LEU TYR LEU LYS GLY GLU ARG CYS TYR          
    SEQRES   3 D  208  SER PRO LYS CYS ALA MET GLU ARG ARG PRO TYR PRO PRO          
    SEQRES   4 D  208  GLY GLN HIS GLY GLN LYS ARG ALA ARG ARG PRO SER ASP          
    SEQRES   5 D  208  TYR ALA VAL ARG LEU ARG GLU LYS GLN LYS LEU ARG ARG          
    SEQRES   6 D  208  ILE TYR GLY ILE SER GLU ARG GLN PHE ARG ASN LEU PHE          
    SEQRES   7 D  208  GLU GLU ALA SER LYS LYS LYS GLY VAL THR GLY SER VAL          
    SEQRES   8 D  208  PHE LEU GLY LEU LEU GLU SER ARG LEU ASP ASN VAL VAL          
    SEQRES   9 D  208  TYR ARG LEU GLY PHE ALA VAL SER ARG ARG GLN ALA ARG          
    SEQRES  10 D  208  GLN LEU VAL ARG HIS GLY HIS ILE THR VAL ASN GLY ARG          
    SEQRES  11 D  208  ARG VAL ASP LEU PRO SER TYR ARG VAL ARG PRO GLY ASP          
    SEQRES  12 D  208  GLU ILE ALA VAL ALA GLU LYS SER ARG ASN LEU GLU LEU          
    SEQRES  13 D  208  ILE ARG GLN ASN LEU GLU ALA MET LYS GLY ARG LYS VAL          
    SEQRES  14 D  208  GLY PRO TRP LEU SER LEU ASP VAL GLU GLY MET LYS GLY          
    SEQRES  15 D  208  LYS PHE LEU ARG LEU PRO ASP ARG GLU ASP LEU ALA LEU          
    SEQRES  16 D  208  PRO VAL ASN GLU GLN LEU VAL ILE GLU PHE TYR SER ARG          
    SEQRES   1 E  157  ASP PHE GLU GLU LYS MET ILE LEU ILE ARG ARG THR ALA          
    SEQRES   2 E  157  ARG MET GLN ALA GLY GLY ARG ARG PHE ARG PHE GLY ALA          
    SEQRES   3 E  157  LEU VAL VAL VAL GLY ASP ARG GLN GLY ARG VAL GLY LEU          
    SEQRES   4 E  157  GLY PHE GLY LYS ALA PRO GLU VAL PRO LEU ALA VAL GLN          
    SEQRES   5 E  157  LYS ALA GLY TYR TYR ALA ARG ARG ASN MET VAL GLU VAL          
    SEQRES   6 E  157  PRO LEU GLN ASN GLY THR ILE PRO HIS GLU ILE GLU VAL          
    SEQRES   7 E  157  GLU PHE GLY ALA SER LYS ILE VAL LEU LYS PRO ALA ALA          
    SEQRES   8 E  157  PRO GLY THR GLY VAL ILE ALA GLY ALA VAL PRO ARG ALA          
    SEQRES   9 E  157  ILE LEU GLU LEU ALA GLY VAL THR ASP ILE LEU THR LYS          
    SEQRES  10 E  157  GLU LEU GLY SER ARG ASN PRO ILE ASN ILE ALA TYR ALA          
    SEQRES  11 E  157  THR MET GLU ALA LEU ARG GLN LEU ARG THR LYS ALA ASP          
    SEQRES  12 E  157  VAL GLU ARG LEU ARG LYS GLY GLU ALA HIS ALA GLN ALA          
    SEQRES  13 E  157  GLN                                                          
    SEQRES   1 F  101  MET ARG ARG TYR GLU VAL ASN ILE VAL LEU ASN PRO ASN          
    SEQRES   2 F  101  LEU ASP GLN SER GLN LEU ALA LEU GLU LYS GLU ILE ILE          
    SEQRES   3 F  101  GLN ARG ALA LEU GLU ASN TYR GLY ALA ARG VAL GLU LYS          
    SEQRES   4 F  101  VAL GLU GLU LEU GLY LEU ARG ARG LEU ALA TYR PRO ILE          
    SEQRES   5 F  101  ALA LYS ASP PRO GLN GLY TYR PHE LEU TRP TYR GLN VAL          
    SEQRES   6 F  101  GLU MET PRO GLU ASP ARG VAL ASN ASP LEU ALA ARG GLU          
    SEQRES   7 F  101  LEU ARG ILE ARG ASP ASN VAL ARG ARG VAL MET VAL VAL          
    SEQRES   8 F  101  LYS SER GLN GLU PRO PHE LEU ALA ASN ALA                      
    SEQRES   1 G  155  ALA ARG ARG ARG ARG ALA GLU VAL ARG GLN LEU GLN PRO          
    SEQRES   2 G  155  ASP LEU VAL TYR GLY ASP VAL LEU VAL THR ALA PHE ILE          
    SEQRES   3 G  155  ASN LYS ILE MET ARG ASP GLY LYS LYS ASN LEU ALA ALA          
    SEQRES   4 G  155  ARG ILE PHE TYR ASP ALA CYS LYS ILE ILE GLN GLU LYS          
    SEQRES   5 G  155  THR GLY GLN GLU PRO LEU LYS VAL PHE LYS GLN ALA VAL          
    SEQRES   6 G  155  GLU ASN VAL LYS PRO ARG MET GLU VAL ARG SER ARG ARG          
    SEQRES   7 G  155  VAL GLY GLY ALA ASN TYR GLN VAL PRO MET GLU VAL SER          
    SEQRES   8 G  155  PRO ARG ARG GLN GLN SER LEU ALA LEU ARG TRP LEU VAL          
    SEQRES   9 G  155  GLN ALA ALA ASN GLN ARG PRO GLU ARG ARG ALA ALA VAL          
    SEQRES  10 G  155  ARG ILE ALA HIS GLU LEU MET ASP ALA ALA GLU GLY LYS          
    SEQRES  11 G  155  GLY GLY ALA VAL LYS LYS LYS GLU ASP VAL GLU ARG MET          
    SEQRES  12 G  155  ALA GLU ALA ASN ARG ALA TYR ALA HIS TYR ARG TRP              
    SEQRES   1 H  138  MET LEU THR ASP PRO ILE ALA ASP MET LEU THR ARG ILE          
    SEQRES   2 H  138  ARG ASN ALA THR ARG VAL TYR LYS GLU SER THR ASP VAL          
    SEQRES   3 H  138  PRO ALA SER ARG PHE LYS GLU GLU ILE LEU ARG ILE LEU          
    SEQRES   4 H  138  ALA ARG GLU GLY PHE ILE LYS GLY TYR GLU ARG VAL ASP          
    SEQRES   5 H  138  VAL ASP GLY LYS PRO TYR LEU ARG VAL TYR LEU LYS TYR          
    SEQRES   6 H  138  GLY PRO ARG ARG GLN GLY PRO ASP PRO ARG PRO GLU GLN          
    SEQRES   7 H  138  VAL ILE HIS HIS ILE ARG ARG ILE SER LYS PRO GLY ARG          
    SEQRES   8 H  138  ARG VAL TYR VAL GLY VAL LYS GLU ILE PRO ARG VAL ARG          
    SEQRES   9 H  138  ARG GLY LEU GLY ILE ALA ILE LEU SER THR SER LYS GLY          
    SEQRES  10 H  138  VAL LEU THR ASP ARG GLU ALA ARG LYS LEU GLY VAL GLY          
    SEQRES  11 H  138  GLY GLU LEU ILE CYS GLU VAL TRP                              
    SEQRES   1 I  127  GLU GLN TYR TYR GLY THR GLY ARG ARG LYS GLU ALA VAL          
    SEQRES   2 I  127  ALA ARG VAL PHE LEU ARG PRO GLY ASN GLY LYS VAL THR          
    SEQRES   3 I  127  VAL ASN GLY GLN ASP PHE ASN GLU TYR PHE GLN GLY LEU          
    SEQRES   4 I  127  VAL ARG ALA VAL ALA ALA LEU GLU PRO LEU ARG ALA VAL          
    SEQRES   5 I  127  ASP ALA LEU GLY HIS PHE ASP ALA TYR ILE THR VAL ARG          
    SEQRES   6 I  127  GLY GLY GLY LYS SER GLY GLN ILE ASP ALA ILE LYS LEU          
    SEQRES   7 I  127  GLY ILE ALA ARG ALA LEU VAL GLN TYR ASN PRO ASP TYR          
    SEQRES   8 I  127  ARG ALA LYS LEU LYS PRO LEU GLY PHE LEU THR ARG ASP          
    SEQRES   9 I  127  ALA ARG VAL VAL GLU ARG LYS LYS TYR GLY LYS HIS LYS          
    SEQRES  10 I  127  ALA ARG ARG ALA PRO GLN TYR SER LYS ARG                      
    SEQRES   1 J   99  LYS ILE ARG ILE LYS LEU ARG GLY PHE ASP HIS LYS THR          
    SEQRES   2 J   99  LEU ASP ALA SER ALA GLN LYS ILE VAL GLU ALA ALA ARG          
    SEQRES   3 J   99  ARG SER GLY ALA GLN VAL SER GLY PRO ILE PRO LEU PRO          
    SEQRES   4 J   99  THR ARG VAL ARG ARG PHE THR VAL ILE ARG GLY PRO PHE          
    SEQRES   5 J   99  LYS HIS LYS ASP SER ARG GLU HIS PHE GLU LEU ARG THR          
    SEQRES   6 J   99  HIS ASN ARG LEU VAL ASP ILE ILE ASN PRO ASN ARG LYS          
    SEQRES   7 J   99  THR ILE GLU GLN LEU MET THR LEU ASP LEU PRO THR GLY          
    SEQRES   8 J   99  VAL GLU ILE GLU ILE LYS THR VAL                              
    SEQRES   1 K  115  LYS ARG GLN VAL ALA SER GLY ARG ALA TYR ILE HIS ALA          
    SEQRES   2 K  115  SER TYR ASN ASN THR ILE VAL THR ILE THR ASP PRO ASP          
    SEQRES   3 K  115  GLY ASN PRO ILE THR TRP SER SER GLY GLY VAL ILE GLY          
    SEQRES   4 K  115  TYR LYS GLY SER ARG LYS GLY THR PRO TYR ALA ALA GLN          
    SEQRES   5 K  115  LEU ALA ALA LEU ASP ALA ALA LYS LYS ALA MET ALA TYR          
    SEQRES   6 K  115  GLY MET GLN SER VAL ASP VAL ILE VAL ARG GLY THR GLY          
    SEQRES   7 K  115  ALA GLY ARG GLU GLN ALA ILE ARG ALA LEU GLN ALA SER          
    SEQRES   8 K  115  GLY LEU GLN VAL LYS SER ILE VAL ASP ASP THR PRO VAL          
    SEQRES   9 K  115  PRO HIS ASN GLY CYS ARG PRO LYS LYS LYS PHE                  
    SEQRES   1 L  124  PRO THR ILE ASN GLN LEU VAL ARG LYS GLY ARG GLU LYS          
    SEQRES   2 L  124  VAL ARG LYS LYS SER LYS VAL PRO ALA LEU LYS GLY ALA          
    SEQRES   3 L  124  PRO PHE ARG ARG GLY VAL CYS THR VAL VAL ARG THR VAL          
    SEQRES   4 L  124  THR PRO LYS LYS PRO ASN SER ALA LEU ARG LYS VAL ALA          
    SEQRES   5 L  124  LYS VAL ARG LEU THR SER GLY TYR GLU VAL THR ALA TYR          
    SEQRES   6 L  124  ILE PRO GLY GLU GLY HIS ASN LEU GLN GLU HIS SER VAL          
    SEQRES   7 L  124  VAL LEU ILE ARG GLY GLY ARG VAL LYS ASP LEU PRO GLY          
    SEQRES   8 L  124  VAL ARG TYR HIS ILE VAL ARG GLY VAL TYR ASP ALA ALA          
    SEQRES   9 L  124  GLY VAL LYS ASP ARG LYS LYS SER ARG SER LYS TYR GLY          
    SEQRES  10 L  124  THR LYS LYS PRO LYS GLU ALA                                  
    SEQRES   1 M  119  ALA ARG ILE ALA GLY VAL GLU ILE PRO ARG ASN LYS ARG          
    SEQRES   2 M  119  VAL ASP VAL ALA LEU THR TYR ILE TYR GLY ILE GLY LYS          
    SEQRES   3 M  119  ALA ARG ALA LYS GLU ALA LEU GLU LYS THR GLY ILE ASN          
    SEQRES   4 M  119  PRO ALA THR ARG VAL LYS ASP LEU THR GLU ALA GLU VAL          
    SEQRES   5 M  119  VAL ARG LEU ARG GLU TYR VAL GLU ASN THR TRP LYS LEU          
    SEQRES   6 M  119  GLU GLY GLU LEU ARG ALA GLU VAL ALA ALA ASN ILE LYS          
    SEQRES   7 M  119  ARG LEU MET ASP ILE GLY CYS TYR ARG GLY LEU ARG HIS          
    SEQRES   8 M  119  ARG ARG GLY LEU PRO VAL ARG GLY GLN ARG THR ARG THR          
    SEQRES   9 M  119  ASN ALA ARG THR ARG LYS GLY PRO ARG LYS THR VAL ALA          
    SEQRES  10 M  119  GLY LYS                                                      
    SEQRES   1 N   60  ALA ARG LYS ALA LEU ILE GLU LYS ALA LYS ARG THR PRO          
    SEQRES   2 N   60  LYS PHE LYS VAL ARG ALA TYR THR ARG CYS VAL ARG CYS          
    SEQRES   3 N   60  GLY ARG ALA ARG SER VAL TYR ARG PHE PHE GLY LEU CYS          
    SEQRES   4 N   60  ARG ILE CYS LEU ARG GLU LEU ALA HIS LYS GLY GLN LEU          
    SEQRES   5 N   60  PRO GLY VAL ARG LYS ALA SER TRP                              
    SEQRES   1 O   88  PRO ILE THR LYS GLU GLU LYS GLN LYS VAL ILE GLN GLU          
    SEQRES   2 O   88  PHE ALA ARG PHE PRO GLY ASP THR GLY SER THR GLU VAL          
    SEQRES   3 O   88  GLN VAL ALA LEU LEU THR LEU ARG ILE ASN ARG LEU SER          
    SEQRES   4 O   88  GLU HIS LEU LYS VAL HIS LYS LYS ASP HIS HIS SER HIS          
    SEQRES   5 O   88  ARG GLY LEU LEU MET MET VAL GLY GLN ARG ARG ARG LEU          
    SEQRES   6 O   88  LEU ARG TYR LEU GLN ARG GLU ASP PRO GLU ARG TYR ARG          
    SEQRES   7 O   88  ALA LEU ILE GLU LYS LEU GLY ILE ARG GLY                      
    SEQRES   1 P   85  MET VAL LYS ILE ARG LEU ALA ARG PHE GLY SER LYS HIS          
    SEQRES   2 P   85  ASN PRO HIS TYR ARG ILE VAL VAL THR ASP ALA ARG ARG          
    SEQRES   3 P   85  LYS ARG ASP GLY LYS TYR ILE GLU LYS ILE GLY TYR TYR          
    SEQRES   4 P   85  ASP PRO ARG LYS THR THR PRO ASP TRP LEU LYS VAL ASP          
    SEQRES   5 P   85  VAL GLU ARG ALA ARG TYR TRP LEU SER VAL GLY ALA GLN          
    SEQRES   6 P   85  PRO THR ASP THR ALA ARG ARG LEU LEU ARG GLN ALA GLY          
    SEQRES   7 P   85  VAL PHE ARG GLN GLU ALA ARG                                  
    SEQRES   1 Q  104  PRO LYS LYS VAL LEU THR GLY VAL VAL VAL SER ASP LYS          
    SEQRES   2 Q  104  MET GLN LYS THR VAL THR VAL LEU VAL GLU ARG GLN PHE          
    SEQRES   3 Q  104  PRO HIS PRO LEU TYR GLY LYS VAL ILE LYS ARG SER LYS          
    SEQRES   4 Q  104  LYS TYR LEU ALA HIS ASP PRO GLU GLU LYS TYR LYS LEU          
    SEQRES   5 Q  104  GLY ASP VAL VAL GLU ILE ILE GLU SER ARG PRO ILE SER          
    SEQRES   6 Q  104  LYS ARG LYS ARG PHE ARG VAL LEU ARG LEU VAL GLU SER          
    SEQRES   7 Q  104  GLY ARG MET ASP LEU VAL GLU LYS TYR LEU ILE ARG ARG          
    SEQRES   8 Q  104  GLN ASN TYR GLU SER LEU SER LYS ARG GLY GLY LYS ALA          
    SEQRES   1 R   73  PRO SER ARG LYS ALA LYS VAL LYS ALA THR LEU GLY GLU          
    SEQRES   2 R   73  PHE ASP LEU ARG ASP TYR ARG ASN VAL GLU VAL LEU LYS          
    SEQRES   3 R   73  ARG PHE LEU SER GLU THR GLY LYS ILE LEU PRO ARG ARG          
    SEQRES   4 R   73  ARG THR GLY LEU SER ALA LYS GLU GLN ARG ILE LEU ALA          
    SEQRES   5 R   73  LYS THR ILE LYS ARG ALA ARG ILE LEU GLY LEU LEU PRO          
    SEQRES   6 R   73  PHE THR GLU LYS LEU VAL ARG LYS                              
    SEQRES   1 S   83  PRO ARG SER LEU LYS LYS GLY VAL PHE VAL ASP ASP HIS          
    SEQRES   2 S   83  LEU LEU GLU LYS VAL LEU GLU LEU ASN ALA LYS GLY GLU          
    SEQRES   3 S   83  LYS ARG LEU ILE LYS THR TRP SER ARG ARG SER THR ILE          
    SEQRES   4 S   83  VAL PRO GLU MET VAL GLY HIS THR ILE ALA VAL TYR ASN          
    SEQRES   5 S   83  GLY LYS GLN HIS VAL PRO VAL TYR ILE THR GLU ASN MET          
    SEQRES   6 S   83  VAL GLY HIS LYS LEU GLY GLU PHE ALA PRO THR ARG THR          
    SEQRES   7 S   83  TYR ARG GLY HIS GLY                                          
    SEQRES   1 T   99  ARG ASN LEU SER ALA LEU LYS ARG HIS ARG GLN SER LEU          
    SEQRES   2 T   99  LYS ARG ARG LEU ARG ASN LYS ALA LYS LYS SER ALA ILE          
    SEQRES   3 T   99  LYS THR LEU SER LYS LYS ALA ILE GLN LEU ALA GLN GLU          
    SEQRES   4 T   99  GLY LYS ALA GLU GLU ALA LEU LYS ILE MET ARG LYS ALA          
    SEQRES   5 T   99  GLU SER LEU ILE ASP LYS ALA ALA LYS GLY SER THR LEU          
    SEQRES   6 T   99  HIS LYS ASN ALA ALA ALA ARG ARG LYS SER ARG LEU MET          
    SEQRES   7 T   99  ARG LYS VAL ARG GLN LEU LEU GLU ALA ALA GLY ALA PRO          
    SEQRES   8 T   99  LEU ILE GLY GLY GLY LEU SER ALA                              
    SEQRES   1 V   24  GLY LYS GLY ASP ARG ARG THR ARG ARG GLY LYS ILE TRP          
    SEQRES   2 V   24  ARG GLY THR TYR GLY LYS TYR ARG PRO ARG LYS                  
    HET    T1C  A1601      42                                                       
    HET     MG  A1602       1                                                       
    HET     MG  A1603       1                                                       
    HET     MG  A1604       1                                                       
    HET     MG  A1605       1                                                       
    HET     MG  A1606       1                                                       
    HET     MG  A1607       1                                                       
    HET     MG  A1608       1                                                       
    HET     MG  A1609       1                                                       
    HET     MG  A1610       1                                                       
    HET     MG  A1611       1                                                       
    HET     MG  A1612       1                                                       
    HET     MG  A1613       1                                                       
    HET     MG  A1614       1                                                       
    HET     MG  A1615       1                                                       
    HET     MG  A1616       1                                                       
    HET     MG  A1617       1                                                       
    HET     MG  A1618       1                                                       
    HET     MG  A1619       1                                                       
    HET     MG  A1620       1                                                       
    HET     MG  A1621       1                                                       
    HET     MG  A1622       1                                                       
    HET     MG  A1623       1                                                       
    HET     MG  A1624       1                                                       
    HET     MG  A1625       1                                                       
    HET     MG  A1626       1                                                       
    HET     MG  A1627       1                                                       
    HET     MG  A1628       1                                                       
    HET     MG  A1629       1                                                       
    HET     MG  A1630       1                                                       
    HET     MG  A1631       1                                                       
    HET     MG  A1632       1                                                       
    HET     MG  A1633       1                                                       
    HET     MG  A1634       1                                                       
    HET     MG  A1635       1                                                       
    HET     MG  A1636       1                                                       
    HET     MG  A1637       1                                                       
    HET     MG  A1638       1                                                       
    HET     MG  A1639       1                                                       
    HET     MG  A1640       1                                                       
    HET     MG  A1641       1                                                       
    HET     MG  A1642       1                                                       
    HET     MG  A1643       1                                                       
    HET     MG  A1644       1                                                       
    HET     MG  A1645       1                                                       
    HET     MG  A1646       1                                                       
    HET     MG  A1647       1                                                       
    HET     MG  A1648       1                                                       
    HET     MG  A1649       1                                                       
    HET     MG  A1650       1                                                       
    HET     MG  A1651       1                                                       
    HET     MG  A1652       1                                                       
    HET     MG  A1653       1                                                       
    HET     MG  A1654       1                                                       
    HET     MG  A1655       1                                                       
    HET     MG  A1656       1                                                       
    HET     MG  A1657       1                                                       
    HET     MG  A1658       1                                                       
    HET     MG  A1659       1                                                       
    HET     MG  A1660       1                                                       
    HET     MG  A1661       1                                                       
    HET     MG  A1662       1                                                       
    HET     MG  A1663       1                                                       
    HET     MG  A1664       1                                                       
    HET     MG  A1665       1                                                       
    HET     MG  A1666       1                                                       
    HET     MG  A1667       1                                                       
    HET     MG  A1668       1                                                       
    HET     MG  A1669       1                                                       
    HET     MG  A1670       1                                                       
    HET     MG  A1671       1                                                       
    HET     MG  A1672       1                                                       
    HET     MG  A1673       1                                                       
    HET     MG  A1674       1                                                       
    HET     MG  A1675       1                                                       
    HET     MG  A1676       1                                                       
    HET     MG  A1677       1                                                       
    HET     MG  A1678       1                                                       
    HET     MG  A1679       1                                                       
    HET     MG  A1680       1                                                       
    HET     MG  A1681       1                                                       
    HET     MG  A1682       1                                                       
    HET     MG  A1683       1                                                       
    HET     MG  A1684       1                                                       
    HET     MG  A1685       1                                                       
    HET     MG  A1686       1                                                       
    HET     MG  A1687       1                                                       
    HET     MG  A1688       1                                                       
    HET     MG  A1689       1                                                       
    HET     MG  A1690       1                                                       
    HET     MG  A1691       1                                                       
    HET     MG  A1692       1                                                       
    HET     MG  A1693       1                                                       
    HET     MG  A1694       1                                                       
    HET     MG  A1695       1                                                       
    HET     MG  A1696       1                                                       
    HET     MG  A1697       1                                                       
    HET     MG  A1698       1                                                       
    HET     MG  A1699       1                                                       
    HET     MG  A1700       1                                                       
    HET     MG  A1701       1                                                       
    HET     MG  A1702       1                                                       
    HET     MG  A1703       1                                                       
    HET     ZN  D 301       1                                                       
    HET     MG  E 201       1                                                       
    HET     ZN  N 101       1                                                       
    HETNAM     T1C TIGECYCLINE                                                      
    HETNAM      MG MAGNESIUM ION                                                    
    HETNAM      ZN ZINC ION                                                         
    FORMUL  22  T1C    C29 H41 N5 O8 2+                                             
    FORMUL  23   MG    103(MG 2+)                                                   
    FORMUL  25   ZN    2(ZN 2+)                                                     
    HELIX    1 AA1 THR B    6  GLY B   14  1                                   9    
    HELIX    2 AA2 ASN B   25  ILE B   32  5                                   8    
    HELIX    3 AA3 ASP B   43  THR B   47  5                                   5    
    HELIX    4 AA4 MET B   48  ARG B   64  1                                  17    
    HELIX    5 AA5 ALA B   77  GLU B   86  1                                  10    
    HELIX    6 AA6 ASN B  104  GLN B  110  1                                   7    
    HELIX    7 AA7 VAL B  112  SER B  124  1                                  13    
    HELIX    8 AA8 PRO B  125  ARG B  130  1                                   6    
    HELIX    9 AA9 PRO B  131  SER B  150  1                                  20    
    HELIX   10 AB1 ILE B  172  LEU B  180  1                                   9    
    HELIX   11 AB2 ARG B  209  VAL B  219  1                                  11    
    HELIX   12 AB3 VAL B  219  GLN B  224  1                                   6    
    HELIX   13 AB4 ALA B  225  GLY B  227  5                                   3    
    HELIX   14 AB5 PRO C    7  ARG C   11  5                                   5    
    HELIX   15 AB6 GLY C   25  TYR C   48  1                                  24    
    HELIX   16 AB7 SER C   49  GLY C   51  5                                   3    
    HELIX   17 AB8 LYS C   72  VAL C   76  5                                   5    
    HELIX   18 AB9 ARG C   83  GLU C   89  1                                   7    
    HELIX   19 AC1 SER C  112  ARG C  126  1                                  15    
    HELIX   20 AC2 ALA C  129  MET C  142  1                                  14    
    HELIX   21 AC3 GLU D   24  SER D   28  5                                   5    
    HELIX   22 AC4 CYS D   31  ARG D   35  5                                   5    
    HELIX   23 AC5 SER D   52  ILE D   67  1                                  16    
    HELIX   24 AC6 SER D   71  LYS D   84  1                                  14    
    HELIX   25 AC7 VAL D   88  LEU D   96  1                                   9    
    HELIX   26 AC8 LEU D  101  TYR D  106  1                                   6    
    HELIX   27 AC9 SER D  113  HIS D  123  1                                  11    
    HELIX   28 AD1 ALA D  149  ASN D  154  1                                   6    
    HELIX   29 AD2 LEU D  155  MET D  165  1                                  11    
    HELIX   30 AD3 VAL D  178  MET D  181  5                                   4    
    HELIX   31 AD4 GLU D  200  GLU D  205  1                                   6    
    HELIX   32 AD5 GLU E   50  ASN E   65  1                                  16    
    HELIX   33 AD6 GLY E  103  VAL E  115  1                                  13    
    HELIX   34 AD7 ASN E  127  GLN E  141  1                                  15    
    HELIX   35 AD8 LYS E  153  HIS E  157  5                                   5    
    HELIX   36 AD9 ASP F   15  TYR F   33  1                                  19    
    HELIX   37 AE1 PRO F   68  ASP F   70  5                                   3    
    HELIX   38 AE2 ARG F   71  ARG F   80  1                                  10    
    HELIX   39 AE3 ASP G   20  MET G   31  1                                  12    
    HELIX   40 AE4 LYS G   35  THR G   54  1                                  20    
    HELIX   41 AE5 GLU G   57  ASN G   68  1                                  12    
    HELIX   42 AE6 SER G   92  ARG G  111  1                                  20    
    HELIX   43 AE7 ARG G  115  ASP G  126  1                                  12    
    HELIX   44 AE8 LYS G  131  GLU G  139  1                                   9    
    HELIX   45 AE9 GLU G  142  ALA G  147  1                                   6    
    HELIX   46 AF1 ASN G  148  ALA G  152  5                                   5    
    HELIX   47 AF2 ASP H    4  ARG H   18  1                                  15    
    HELIX   48 AF3 ARG H   30  GLU H   42  1                                  13    
    HELIX   49 AF4 VAL H  103  LEU H  107  5                                   5    
    HELIX   50 AF5 ASP H  121  GLY H  128  1                                   8    
    HELIX   51 AF6 ARG I   42  ARG I   51  5                                  10    
    HELIX   52 AF7 GLY I   69  LEU I   85  1                                  17    
    HELIX   53 AF8 LYS J   14  VAL J   24  1                                  11    
    HELIX   54 AF9 GLY K   45  GLY K   49  1                                   5    
    HELIX   55 AG1 GLY K   52  GLY K   56  5                                   5    
    HELIX   56 AG2 THR K   57  ALA K   74  1                                  18    
    HELIX   57 AG3 GLY K   90  ALA K  100  1                                  11    
    HELIX   58 AG4 THR L    6  LYS L   13  1                                   8    
    HELIX   59 AG5 ARG M   14  TYR M   21  1                                   8    
    HELIX   60 AG6 GLY M   26  GLU M   32  1                                   7    
    HELIX   61 AG7 GLU M   50  THR M   63  1                                  14    
    HELIX   62 AG8 LEU M   66  ILE M   84  1                                  19    
    HELIX   63 AG9 CYS M   86  GLY M   95  1                                  10    
    HELIX   64 AH1 ALA M  107  GLY M  112  1                                   6    
    HELIX   65 AH2 LYS N    4  ARG N   12  1                                   9    
    HELIX   66 AH3 PHE N   16  ALA N   20  5                                   5    
    HELIX   67 AH4 CYS N   40  HIS N   49  1                                  10    
    HELIX   68 AH5 THR O    4  GLU O   14  1                                  11    
    HELIX   69 AH6 SER O   24  HIS O   46  1                                  23    
    HELIX   70 AH7 ASP O   49  ASP O   74  1                                  26    
    HELIX   71 AH8 PRO O   75  LYS O   84  1                                  10    
    HELIX   72 AH9 ASP P   52  ARG P   57  1                                   6    
    HELIX   73 AI1 TYR P   58  GLY P   63  1                                   6    
    HELIX   74 AI2 ASP P   68  GLN P   76  1                                   9    
    HELIX   75 AI3 ARG Q   81  ASN Q   94  1                                  14    
    HELIX   76 AI4 TYR Q   95  SER Q   97  5                                   3    
    HELIX   77 AI5 PRO R   52  GLY R   57  1                                   6    
    HELIX   78 AI6 LYS R   61  ILE R   70  1                                  10    
    HELIX   79 AI7 LYS R   71  LEU R   76  1                                   6    
    HELIX   80 AI8 ASP S   12  LYS S   18  1                                   7    
    HELIX   81 AI9 LYS S   70  ALA S   75  5                                   6    
    HELIX   82 AJ1 SER T   11  GLU T   46  1                                  36    
    HELIX   83 AJ2 LYS T   48  GLY T   69  1                                  22    
    HELIX   84 AJ3 HIS T   73  LEU T   92  1                                  20    
    HELIX   85 AJ4 THR V    8  GLY V   16  1                                   9    
    SHEET    1 AA1 5 TYR B  92  VAL B  93  0                                        
    SHEET    2 AA1 5 ILE B  68  VAL B  71  1  N  PHE B  70   O  VAL B  93           
    SHEET    3 AA1 5 ALA B 161  VAL B 165  1  O  PHE B 163   N  VAL B  71           
    SHEET    4 AA1 5 VAL B 184  ALA B 188  1  O  ILE B 185   N  ILE B 162           
    SHEET    5 AA1 5 TYR B 199  PRO B 202  1  O  ILE B 201   N  ALA B 186           
    SHEET    1 AA2 2 ILE C  57  ALA C  60  0                                        
    SHEET    2 AA2 2 ASN C  63  VAL C  66 -1  O  ASN C  63   N  ALA C  60           
    SHEET    1 AA3 2 HIS C  69  VAL C  70  0                                        
    SHEET    2 AA3 2 GLN C 104  GLU C 105  1  O  GLN C 104   N  VAL C  70           
    SHEET    1 AA4 4 ALA C 168  GLY C 171  0                                        
    SHEET    2 AA4 4 GLY C 148  VAL C 153 -1  N  ALA C 149   O  GLN C 170           
    SHEET    3 AA4 4 VAL C 198  GLU C 206 -1  O  LYS C 199   N  ILE C 152           
    SHEET    4 AA4 4 ALA C 180  TYR C 184 -1  N  ASN C 181   O  LEU C 204           
    SHEET    1 AA5 2 ARG C 190  THR C 191  0                                        
    SHEET    2 AA5 2 GLY C 194  VAL C 195 -1  O  GLY C 194   N  THR C 191           
    SHEET    1 AA6 2 LEU D 174  LEU D 176  0                                        
    SHEET    2 AA6 2 GLY D 183  PHE D 185 -1  O  LYS D 184   N  SER D 175           
    SHEET    1 AA7 3 MET E  10  ALA E  17  0                                        
    SHEET    2 AA7 3 PHE E  26  VAL E  32 -1  O  LEU E  31   N  LEU E  12           
    SHEET    3 AA7 3 GLY E  44  ALA E  48 -1  O  GLY E  46   N  ALA E  30           
    SHEET    1 AA8 3 ILE E  80  PHE E  84  0                                        
    SHEET    2 AA8 3 SER E  87  PRO E  93 -1  O  LEU E  91   N  ILE E  80           
    SHEET    3 AA8 3 ILE E 118  LEU E 119 -1  O  LEU E 119   N  LYS E  92           
    SHEET    1 AA9 4 VAL F  40  ILE F  52  0                                        
    SHEET    2 AA9 4 ASP F  55  TYR F  63 -1  O  PHE F  60   N  GLY F  44           
    SHEET    3 AA9 4 GLU F   5  LEU F  10 -1  N  LEU F  10   O  TYR F  59           
    SHEET    4 AA9 4 VAL F  85  VAL F  91 -1  O  MET F  89   N  ASN F   7           
    SHEET    1 AB1 2 LEU F  98  ALA F  99  0                                        
    SHEET    2 AB1 2 PHE R  29  ASP R  30 -1  O  PHE R  29   N  ALA F  99           
    SHEET    1 AB2 2 MET G  73  VAL G  75  0                                        
    SHEET    2 AB2 2 PRO G  88  GLU G  90 -1  O  MET G  89   N  GLU G  74           
    SHEET    1 AB3 2 ARG G  78  ARG G  79  0                                        
    SHEET    2 AB3 2 ASN G  84  TYR G  85 -1  O  TYR G  85   N  ARG G  78           
    SHEET    1 AB4 3 SER H  23  VAL H  26  0                                        
    SHEET    2 AB4 3 LEU H  59  LEU H  63 -1  O  LEU H  59   N  VAL H  26           
    SHEET    3 AB4 3 ILE H  45  ARG H  50 -1  N  GLU H  49   O  ARG H  60           
    SHEET    1 AB5 4 TYR H  94  VAL H  95  0                                        
    SHEET    2 AB5 4 GLY H 131  VAL H 137 -1  O  GLY H 131   N  VAL H  95           
    SHEET    3 AB5 4 ILE H 109  THR H 114 -1  N  ILE H 111   O  ILE H 134           
    SHEET    4 AB5 4 GLY H 117  THR H 120 -1  O  LEU H 119   N  LEU H 112           
    SHEET    1 AB6 4 TYR I   4  ARG I   9  0                                        
    SHEET    2 AB6 4 ALA I  13  LEU I  19 -1  O  ALA I  15   N  GLY I   8           
    SHEET    3 AB6 4 ALA I  61  GLY I  67 -1  O  THR I  64   N  ARG I  16           
    SHEET    4 AB6 4 VAL I  26  VAL I  28  1  N  THR I  27   O  ALA I  61           
    SHEET    1 AB7 3 GLN J  33  SER J  35  0                                        
    SHEET    2 AB7 3 ARG J  60  ILE J  75 -1  O  ILE J  75   N  GLN J  33           
    SHEET    3 AB7 3 ARG J  43  ILE J  50 -1  N  VAL J  49   O  GLU J  61           
    SHEET    1 AB8 4 GLN J  33  SER J  35  0                                        
    SHEET    2 AB8 4 ARG J  60  ILE J  75 -1  O  ILE J  75   N  GLN J  33           
    SHEET    3 AB8 4 ILE J   4  GLY J  10 -1  N  LEU J   8   O  ARG J  70           
    SHEET    4 AB8 4 ILE J  96  THR J 100 -1  O  LYS J  99   N  ARG J   5           
    SHEET    1 AB9 5 THR K  41  SER K  44  0                                        
    SHEET    2 AB9 5 THR K  28  THR K  33 -1  N  VAL K  30   O  SER K  43           
    SHEET    3 AB9 5 SER K  16  ALA K  23 -1  N  HIS K  22   O  ILE K  29           
    SHEET    4 AB9 5 SER K  79  ARG K  85  1  O  ARG K  85   N  ILE K  21           
    SHEET    5 AB9 5 GLN K 104  ASP K 110  1  O  LYS K 106   N  VAL K  80           
    SHEET    1 AC1 5 VAL L  36  THR L  42  0                                        
    SHEET    2 AC1 5 LYS L  54  ARG L  59 -1  O  VAL L  55   N  ARG L  41           
    SHEET    3 AC1 5 GLU L  65  TYR L  69 -1  O  VAL L  66   N  VAL L  58           
    SHEET    4 AC1 5 TYR L  98  ILE L 100  1  O  TYR L  98   N  TYR L  69           
    SHEET    5 AC1 5 ILE L  85  ARG L  86 -1  N  ARG L  86   O  HIS L  99           
    SHEET    1 AC2 2 ARG M   3  ILE M   4  0                                        
    SHEET    2 AC2 2 VAL M   7  GLU M   8 -1  O  VAL M   7   N  ILE M   4           
    SHEET    1 AC3 5 LEU P  49  LYS P  50  0                                        
    SHEET    2 AC3 5 GLU P  34  TYR P  39 -1  N  TYR P  38   O  LYS P  50           
    SHEET    3 AC3 5 TYR P  17  ASP P  23 -1  N  ILE P  19   O  GLY P  37           
    SHEET    4 AC3 5 VAL P   2  ARG P   8 -1  N  LYS P   3   O  THR P  22           
    SHEET    5 AC3 5 GLN P  65  PRO P  66  1  O  GLN P  65   N  ILE P   4           
    SHEET    1 AC4 7 VAL Q  35  LYS Q  41  0                                        
    SHEET    2 AC4 7 THR Q  18  PRO Q  28 -1  N  PHE Q  27   O  ILE Q  36           
    SHEET    3 AC4 7 ALA Q  44  HIS Q  45 -1  O  ALA Q  44   N  VAL Q  19           
    SHEET    4 AC4 7 LYS Q  69  GLU Q  78  1  O  PHE Q  71   N  HIS Q  45           
    SHEET    5 AC4 7 VAL Q  56  SER Q  66 -1  N  VAL Q  56   O  GLU Q  78           
    SHEET    6 AC4 7 VAL Q   5  SER Q  12 -1  N  GLY Q   8   O  VAL Q  57           
    SHEET    7 AC4 7 THR Q  18  PRO Q  28 -1  O  THR Q  20   N  VAL Q  11           
    SHEET    1 AC5 3 LEU S  30  LYS S  32  0                                        
    SHEET    2 AC5 3 THR S  48  ASN S  53  1  O  ALA S  50   N  ILE S  31           
    SHEET    3 AC5 3 GLN S  56  TYR S  61 -1  O  VAL S  58   N  VAL S  51           
    SSBOND   1 CYS D    9    CYS D   12                          1555   1555  2.03  
    SSBOND   2 CYS D    9    CYS D   31                          1555   1555  2.02  
    SSBOND   3 CYS D   12    CYS D   31                          1555   1555  2.03  
    SSBOND   4 CYS D   26    CYS D   31                          1555   1555  2.05  
    LINK         OP1   G A  21                MG    MG A1603     1555   1555  2.74  
    LINK         OP2   C A  48                MG    MG A1611     1555   1555  2.85  
    LINK         OP2   A A  53                MG    MG A1608     1555   1555  2.80  
    LINK         OP2   A A 195                MG    MG A1616     1555   1555  2.72  
    LINK         OP2   G A 289                MG    MG A1618     1555   1555  2.63  
    LINK         OP1   G A 297                MG    MG A1620     1555   1555  2.97  
    LINK         O6    G A 299                MG    MG A1635     1555   1555  2.41  
    LINK         OP2   C A 307                MG    MG A1621     1555   1555  2.82  
    LINK         OP2   C A 308                MG    MG A1621     1555   1555  2.81  
    LINK         OP1   A A 315                MG    MG A1622     1555   1555  2.68  
    LINK         OP2   C A 352                MG    MG A1624     1555   1555  2.69  
    LINK         OP1   G A 450                MG    MG A1628     1555   1555  2.99  
    LINK         OP2   A A 452                MG    MG A1628     1555   1555  2.92  
    LINK         OP1   G A 506                MG    MG A1630     1555   1555  2.82  
    LINK         OP2   A A 509                MG    MG A1630     1555   1555  2.84  
    LINK         OP2   A A 510                MG    MG A1630     1555   1555  2.76  
    LINK         OP1   A A 533                MG    MG A1631     1555   1555  2.78  
    LINK         OP1   A A 547                MG    MG A1634     1555   1555  2.82  
    LINK         OP1   G A 558                MG    MG A1635     1555   1555  2.47  
    LINK         OP1   C A 562                MG    MG A1636     1555   1555  2.89  
    LINK         OP1   A A 572                MG    MG A1637     1555   1555  2.69  
    LINK         OP2   A A 572                MG    MG A1638     1555   1555  2.58  
    LINK         OP2   A A 573                MG    MG A1638     1555   1555  2.75  
    LINK         OP2   A A 574                MG    MG A1638     1555   1555  2.87  
    LINK         OP1   C A 578                MG    MG A1665     1555   1555  2.60  
    LINK         O6    G A 581                MG    MG A1640     1555   1555  2.72  
    LINK         OP2   C A 596                MG    MG A1643     1555   1555  2.64  
    LINK         OP2   G A 597                MG    MG A1643     1555   1555  2.68  
    LINK         O4    U A 598                MG    MG A1643     1555   1555  2.62  
    LINK         OP2   A A 608                MG    MG A1644     1555   1555  2.62  
    LINK         OP1   G A 610                MG    MG A1645     1555   1555  2.84  
    LINK         OP2   G A 625                MG    MG A1645     1555   1555  2.73  
    LINK         OP2   C A 645                MG    MG A1641     1555   1555  2.92  
    LINK         OP2   C A 749                MG    MG A1656     1555   1555  2.91  
    LINK         OP2   G A 750                MG    MG A1656     1555   1555  2.85  
    LINK         OP2   A A 766                MG    MG A1658     1555   1555  2.66  
    LINK         OP2   A A 768                MG    MG A1659     1555   1555  2.73  
    LINK         O6    G A 771                MG    MG A1663     1555   1555  2.95  
    LINK         OP1   A A 782                MG    MG A1662     1555   1555  2.85  
    LINK         OP2   A A 860                MG    MG A1668     1555   1555  2.84  
    LINK         OP1   C A 904                MG    MG A1671     1555   1555  2.99  
    LINK         OP1   C A 934                MG    MG A1672     1555   1555  2.75  
    LINK         O5'   C A 934                MG    MG A1672     1555   1555  2.89  
    LINK         OP2   A A 937                MG    MG A1673     1555   1555  2.75  
    LINK         O6    G A 939                MG    MG A1673     1555   1555  2.99  
    LINK         OP1   A A 964                MG    MG A1675     1555   1555  2.57  
    LINK         OP1   G A 966                MG    MG A1702     1555   1555  2.28  
    LINK         OP1   C A 972                MG    MG A1676     1555   1555  2.83  
    LINK         OP1   C A 979                MG    MG A1690     1555   1555  2.96  
    LINK         OP2   C A 980                MG    MG A1690     1555   1555  2.71  
    LINK         OP1   C A1054                MG    MG A1688     1555   1555  2.20  
    LINK         OP2   C A1054                MG    MG A1677     1555   1555  2.16  
    LINK         OP1   G A1068                MG    MG A1682     1555   1555  2.99  
    LINK         OP2   C A1069                MG    MG A1679     1555   1555  2.66  
    LINK         OP2   U A1085                MG    MG A1684     1555   1555  2.87  
    LINK         O2    U A1085                MG    MG A1679     1555   1555  2.83  
    LINK         OP1   G A1094                MG    MG A1682     1555   1555  2.74  
    LINK         OP2   U A1095                MG    MG A1683     1555   1555  2.77  
    LINK         O6    G A1108                MG    MG A1683     1555   1555  2.77  
    LINK         OP2   A A1110                MG    MG A1685     1555   1555  2.69  
    LINK         OP1   G A1197                MG    MG A1688     1555   1555  2.70  
    LINK         OP2   G A1197                MG    MG A1677     1555   1555  2.03  
    LINK         OP2   G A1198                MG    MG A1688     1555   1555  2.12  
    LINK         OP1   U A1199                MG    MG A1675     1555   1555  2.84  
    LINK         O6    G A1221                MG    MG A1690     1555   1555  2.83  
    LINK         O6    G A1222                MG    MG A1690     1555   1555  2.80  
    LINK         OP2   A A1238                MG    MG A1694     1555   1555  2.77  
    LINK         O5'   A A1238                MG    MG A1694     1555   1555  2.99  
    LINK         OP2   G A1304                MG    MG A1703     1555   1555  2.73  
    LINK         O6    G A1370                MG    MG A1697     1555   1555  2.74  
    LINK         O3'   U A1498                MG    MG A1699     1555   1555  2.82  
    LINK         OP2   A A1499                MG    MG A1699     1555   1555  2.81  
    LINK         OP1   A A1500                MG    MG A1700     1555   1555  2.72  
    LINK         OP2   A A1500                MG    MG A1699     1555   1555  2.82  
    LINK         OP1   G A1504                MG    MG A1700     1555   1555  2.85  
    LINK         OP1   G A1505                MG    MG A1700     1555   1555  2.84  
    LINK         OP1   G A1508                MG    MG A1700     1555   1555  2.90  
    LINK         SG  CYS D   9                ZN    ZN D 301     1555   1555  2.86  
    LINK         SG  CYS D  26                ZN    ZN D 301     1555   1555  2.45  
    LINK         SG  CYS D  31                ZN    ZN D 301     1555   1555  2.69  
    LINK         SG  CYS N  24                ZN    ZN N 101     1555   1555  2.83  
    LINK         SG  CYS N  27                ZN    ZN N 101     1555   1555  2.66  
    LINK         SG  CYS N  40                ZN    ZN N 101     1555   1555  2.79  
    LINK         OD2 ASP V   5                MG    MG A1703     1555   1555  2.98  
    LINK         O21 T1C A1601                MG    MG A1702     1555   1555  2.03  
    LINK         O12 T1C A1601                MG    MG A1688     1555   1555  2.28  
    LINK         O11 T1C A1601                MG    MG A1688     1555   1555  2.09  
    SITE     1 AC1 10   U A 531    A A 965    G A 966    G A1053                    
    SITE     2 AC1 10   C A1054    C A1195    G A1197    G A1198                    
    SITE     3 AC1 10  MG A1688   MG A1702                                          
    SITE     1 AC2  3   U A  13    U A  14    A A  16                               
    SITE     1 AC3  2   G A  21    G A 567                                          
    SITE     1 AC4  2   U A  37    G A  38                                          
    SITE     1 AC5  1   G A  41                                                     
    SITE     1 AC6  2   A A  53    A A 353                                          
    SITE     1 AC7  2   U A  95    G A  96                                          
    SITE     1 AC8  2   G A 111    G A 112                                          
    SITE     1 AC9  4   C A  47    C A  48    A A  51    G A 115                    
    SITE     1 AD1  1   U A 173                                                     
    SITE     1 AD2  1   A A 151                                                     
    SITE     1 AD3  2   C A 174    C A 175                                          
    SITE     1 AD4  3   A A 179    G A 181    A A 195                               
    SITE     1 AD5  2   G A 285    G A 286                                          
    SITE     1 AD6  4   A A 116    G A 117    A A 288    G A 289                    
    SITE     1 AD7  3   C A 290    C A 291    G A 305                               
    SITE     1 AD8  2   G A 297    A A 298                                          
    SITE     1 AD9  2   C A 307    C A 308                                          
    SITE     1 AE1  1   A A 315                                                     
    SITE     1 AE2  2   U A 323    G A 324                                          
    SITE     1 AE3  2   C A 330    C A 352                                          
    SITE     1 AE4  1   G A 376                                                     
    SITE     1 AE5  2   G A  35    C A 398                                          
    SITE     1 AE6  3   G A 409    G A 410    A A 431                               
    SITE     1 AE7  2   G A 450    A A 452                                          
    SITE     1 AE8  1   G A 492                                                     
    SITE     1 AE9  3   G A 506    A A 509    A A 510                               
    SITE     1 AF1  4   C A 514    G A 515    U A 516    A A 533                    
    SITE     1 AF2  1   C A 536                                                     
    SITE     1 AF3  1   C A 536                                                     
    SITE     1 AF4  3   G A 402    A A 547    G A 548                               
    SITE     1 AF5  3   A A 298    G A 299    G A 558                               
    SITE     1 AF6  2   U A 560    C A 562                                          
    SITE     1 AF7  1   A A 572                                                     
    SITE     1 AF8  4   U A 571    A A 572    A A 573    A A 574                    
    SITE     1 AF9  2   G A 576    G A 577                                          
    SITE     1 AG1  2   G A 581    G A 758                                          
    SITE     1 AG2  2   G A 588    C A 645                                          
    SITE     1 AG3  4   G A 595    C A 596    G A 597    U A 598                    
    SITE     1 AG4  2   A A 608    G A 610                                          
    SITE     1 AG5  3   G A 610    C A 624    G A 625                               
    SITE     1 AG6  1   C A 620                                                     
    SITE     1 AG7  1   C A 612                                                     
    SITE     1 AG8  2   U A 636   MG A1649                                          
    SITE     1 AG9  3   G A 637    G A 638   MG A1648                               
    SITE     1 AH1  1   G A 595                                                     
    SITE     1 AH2  2   G A 649    G A 650                                          
    SITE     1 AH3  1   G A 683                                                     
    SITE     1 AH4  1   G A 730                                                     
    SITE     1 AH5  3   C A 748    C A 749    G A 750                               
    SITE     1 AH6  3   A A 766    C A 811    C A 812                               
    SITE     1 AH7  2   A A 767    A A 768                                          
    SITE     1 AH8  2   G A 773    G A 774                                          
    SITE     1 AH9  3   C A 797    G A 798    G A 799                               
    SITE     1 AI1  5   A A 782    C A 783    U A 793    A A 794                    
    SITE     2 AI1  5   C A1515                                                     
    SITE     1 AI2  2   G A 771    U A 804                                          
    SITE     1 AI3  2   G A 576    C A 578                                          
    SITE     1 AI4  3   C A 857    G A 858    G A 869                               
    SITE     1 AI5  2   A A 860    G A 861                                          
    SITE     1 AI6  2   A A 864  GLU E  83                                          
    SITE     1 AI7  3   U A 813    A A 814    C A 904                               
    SITE     1 AI8  2   C A 934    U A1345                                          
    SITE     1 AI9  2   A A 937    G A 939                                          
    SITE     1 AJ1  2   G A 963    C A1200                                          
    SITE     1 AJ2  2   A A 964    U A1199                                          
    SITE     1 AJ3  2   C A 972  ASP J  58                                          
    SITE     1 AJ4  4   G A1053    C A1054    G A1197    G A1198                    
    SITE     1 AJ5  2   C A1066    A A1067                                          
    SITE     1 AJ6  2   C A1069    U A1085                                          
    SITE     1 AJ7  2   G A1077    G A1079                                          
    SITE     1 AJ8  1   U A1086                                                     
    SITE     1 AJ9  3   G A1068    G A1094    G A1387                               
    SITE     1 AK1  2   U A1095    G A1108                                          
    SITE     1 AK2  2   U A1085    C A1103                                          
    SITE     1 AK3  2   A A1110    C A1189                                          
    SITE     1 AK4  4   C A1054    G A1197    G A1198  T1C A1601                    
    SITE     1 AK5  1   A A1204                                                     
    SITE     1 AK6  5   C A 979    C A 980    U A 981    G A1221                    
    SITE     2 AK6  5   G A1222                                                     
    SITE     1 AK7  2   G A 951    G A1224                                          
    SITE     1 AK8  2   G A1265    G A1266                                          
    SITE     1 AK9  1   G A1271                                                     
    SITE     1 AL1  2   A A1238    C A1335                                          
    SITE     1 AL2  1   G A1355                                                     
    SITE     1 AL3  2   C A 980    A A1360                                          
    SITE     1 AL4  1   G A1370                                                     
    SITE     1 AL5  5   U A1498    A A1499    A A1500    G A1504                    
    SITE     2 AL5  5   G A1505                                                     
    SITE     1 AL6  5   A A1500    G A1504    G A1505    A A1507                    
    SITE     2 AL6  5   G A1508                                                     
    SITE     1 AL7  1   G A1526                                                     
    SITE     1 AL8  2   G A 966  T1C A1601                                          
    SITE     1 AL9  3   C A1303    G A1304  ASP V   5                               
    SITE     1 AM1  6 CYS D   9  CYS D  12  LEU D  19  LYS D  22                    
    SITE     2 AM1  6 CYS D  26  CYS D  31                                          
    SITE     1 AM2  2   G A  21  GLY E 124                                          
    SITE     1 AM3  4 CYS N  24  CYS N  27  CYS N  40  CYS N  43                    
    CRYST1  409.590  409.590  171.730  90.00  90.00  90.00 P 41 21 2     8          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.002441  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.002441  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.005823        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb4yhh.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00       20.00
        1-5             1.00    5.00       20.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00
    170172
    PDB entries from 2020-10-21