?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    FLUORESCENT PROTEIN                     20-AUG-14   4W6C              
    TITLE     CRYSTAL STRUCTURE OF FULL-LENGTH SPLIT GFP MUTANT K26C DISULFIDE      
    TITLE    2 DIMER, P 21 21 21 SPACE GROUP                                        
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: FLUORESCENT PROTEIN D21H/K26C;                             
    COMPND   3 CHAIN: A, B;                                                         
    COMPND   4 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: SYNTHETIC CONSTRUCT;                            
    SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 32630;                                               
    SOURCE   4 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562;                                        
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID                               
    KEYWDS    FLUORESCENT PROTEIN, DIMER, DISULFIDE                                 
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    D.J.LEIBLY,G.S.WALDO,T.O.YEATES                                       
    REVDAT   3   27-SEP-17 4W6C    1       JRNL   REMARK                            
    REVDAT   2   27-JAN-16 4W6C    1       JRNL                                     
    REVDAT   1   18-FEB-15 4W6C    0                                                
    JRNL        AUTH   D.J.LEIBLY,M.A.ARBING,I.PASHKOV,N.DEVORE,G.S.WALDO,          
    JRNL        AUTH 2 T.C.TERWILLIGER,T.O.YEATES                                   
    JRNL        TITL   A SUITE OF ENGINEERED GFP MOLECULES FOR OLIGOMERIC           
    JRNL        TITL 2 SCAFFOLDING.                                                 
    JRNL        REF    STRUCTURE                     V.  23  1754 2015              
    JRNL        REFN                   ISSN 0969-2126                               
    JRNL        PMID   26278175                                                     
    JRNL        DOI    10.1016/J.STR.2015.07.008                                    
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.49 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : PHENIX (PHENIX.REFINE: 1.9_1692)                     
    REMARK   3   AUTHORS     : PAUL ADAMS,PAVEL AFONINE,VINCENT CHEN,IAN            
    REMARK   3               : DAVIS,KRESHNA GOPAL,RALF GROSSE-KUNSTLEVE,           
    REMARK   3               : LI-WEI HUNG,ROBERT IMMORMINO,TOM IOERGER,            
    REMARK   3               : AIRLIE MCCOY,ERIK MCKEE,NIGEL MORIARTY,              
    REMARK   3               : REETAL PAI,RANDY READ,JANE RICHARDSON,               
    REMARK   3               : DAVID RICHARDSON,TOD ROMO,JIM SACCHETTINI,           
    REMARK   3               : NICHOLAS SAUTER,JACOB SMITH,LAURENT                  
    REMARK   3               : STORONI,TOM TERWILLIGER,PETER ZWART                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : ML                                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.49                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 71.30                          
    REMARK   3   MIN(FOBS/SIGMA_FOBS)              : 1.340                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 97.2                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 19278                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.251                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.248                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.276                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 10.010                          
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 1929                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT (IN BINS).                           
    REMARK   3   BIN  RESOLUTION RANGE  COMPL.    NWORK NFREE   RWORK  RFREE        
    REMARK   3     1 71.3295 -  6.0059    0.99     1378   154  0.2275 0.2467        
    REMARK   3     2  6.0059 -  4.7674    0.99     1292   143  0.2117 0.2606        
    REMARK   3     3  4.7674 -  4.1648    0.99     1278   142  0.1852 0.2297        
    REMARK   3     4  4.1648 -  3.7841    0.98     1251   139  0.2187 0.2197        
    REMARK   3     5  3.7841 -  3.5128    0.98     1261   141  0.2433 0.2615        
    REMARK   3     6  3.5128 -  3.3057    0.99     1242   138  0.2670 0.3227        
    REMARK   3     7  3.3057 -  3.1402    0.98     1248   138  0.2701 0.3184        
    REMARK   3     8  3.1402 -  3.0035    0.99     1232   137  0.2961 0.3346        
    REMARK   3     9  3.0035 -  2.8879    0.96     1212   135  0.3501 0.3577        
    REMARK   3    10  2.8879 -  2.7882    0.97     1223   135  0.3463 0.3828        
    REMARK   3    11  2.7882 -  2.7010    0.98     1220   136  0.3490 0.3671        
    REMARK   3    12  2.7010 -  2.6238    0.98     1230   137  0.3797 0.3796        
    REMARK   3    13  2.6238 -  2.5547    0.98     1203   134  0.4077 0.4020        
    REMARK   3    14  2.5547 -  2.4924    0.85     1079   120  0.4280 0.4633        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED        : FLAT BULK SOLVENT MODEL                       
    REMARK   3   SOLVENT RADIUS     : 1.11                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.90                                          
    REMARK   3   K_SOL              : NULL                                          
    REMARK   3   B_SOL              : NULL                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ERROR ESTIMATES.                                                    
    REMARK   3   COORDINATE ERROR (MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED)     : 0.400            
    REMARK   3   PHASE ERROR (DEGREES, MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED) : 34.550           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : NULL                           
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TWINNING INFORMATION.                                               
    REMARK   3   FRACTION: NULL                                                     
    REMARK   3   OPERATOR: NULL                                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                       
    REMARK   3                 RMSD          COUNT                                  
    REMARK   3   BOND      :  0.012           3648                                  
    REMARK   3   ANGLE     :  1.366           4933                                  
    REMARK   3   CHIRALITY :  0.071            534                                  
    REMARK   3   PLANARITY :  0.008            638                                  
    REMARK   3   DIHEDRAL  : 16.224           1349                                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : 2                                          
    REMARK   3   TLS GROUP : 1                                                      
    REMARK   3    SELECTION: (CHAIN A AND RESSEQ 4:227)                             
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  17.8216   7.6885 127.8905              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.3756 T22:   0.4146                                     
    REMARK   3      T33:   0.5731 T12:   0.0304                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0902 T23:  -0.0429                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   2.6507 L22:   3.7837                                     
    REMARK   3      L33:   3.9788 L12:   0.1987                                     
    REMARK   3      L13:  -0.2063 L23:  -0.9994                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.1800 S12:  -0.1585 S13:   0.2133                       
    REMARK   3      S21:   0.4233 S22:   0.0619 S23:  -0.5186                       
    REMARK   3      S31:  -0.0612 S32:   0.0914 S33:   0.0846                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 2                                                      
    REMARK   3    SELECTION: (CHAIN B AND RESSEQ 4:229)                             
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  20.4045   7.2222 165.8734              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.6368 T22:   0.4538                                     
    REMARK   3      T33:   0.4652 T12:  -0.0337                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0018 T23:   0.0292                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   3.3029 L22:   3.3879                                     
    REMARK   3      L33:   5.1199 L12:   0.1491                                     
    REMARK   3      L13:   0.3753 L23:  -0.7561                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.1067 S12:   0.1423 S13:   0.3007                       
    REMARK   3      S21:   0.0915 S22:  -0.0514 S23:  -0.0668                       
    REMARK   3      S31:  -0.8408 S32:   0.2805 S33:  -0.0606                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF NCS GROUPS : NULL                                        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 4W6C COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 25-AUG-14.                  
    REMARK 100 THE DEPOSITION ID IS D_1000203267.                                   
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 28-FEB-14                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : 8.0                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : APS                                
    REMARK 200  BEAMLINE                       : 24-ID-C                            
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.9789                             
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : PIXEL                              
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : DECTRIS PILATUS 6M-F               
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : XDS                                
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : XSCALE                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 19311                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.490                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 71.300                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 97.3                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 4.200                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM                      (I) : 0.10360                            
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 7.2800                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : NULL                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : NULL                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : NULL                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : NULL                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: PHASER                                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: 2B3P                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 53.11                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.62                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 35% MPD, 0.1M IMIDAZOLE PH 8.0, 0.2M     
    REMARK 280  MGCL2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298K              
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 21 21 21                       
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X+1/2,-Y,Z+1/2                                         
    REMARK 290       3555   -X,Y+1/2,-Z+1/2                                         
    REMARK 290       4555   X+1/2,-Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000       25.66500            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       60.34500            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       44.18500            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000       60.34500            
    REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000       25.66500            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000       44.18500            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 600 ANGSTROM**2                           
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 19450 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -7.0 KCAL/MOL                         
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     GLY A     0                                                      
    REMARK 465     MET A     1                                                      
    REMARK 465     ARG A     2                                                      
    REMARK 465     LYS A     3                                                      
    REMARK 465     ASP A   190                                                      
    REMARK 465     GLY A   191                                                      
    REMARK 465     PRO A   192                                                      
    REMARK 465     GLY A   228                                                      
    REMARK 465     ILE A   229                                                      
    REMARK 465     THR A   230                                                      
    REMARK 465     GLY B     0                                                      
    REMARK 465     MET B     1                                                      
    REMARK 465     ARG B     2                                                      
    REMARK 465     LYS B     3                                                      
    REMARK 465     THR B   230                                                      
    REMARK 470                                                                      
    REMARK 470 MISSING ATOM                                                         
    REMARK 470 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE MISSING ATOMS (M=MODEL NUMBER;           
    REMARK 470 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER;          
    REMARK 470 I=INSERTION CODE):                                                   
    REMARK 470   M RES CSSEQI  ATOMS                                                
    REMARK 470     GLU B   6    CG   CD   OE1  OE2                                  
    REMARK 470     ARG B  80    CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                        
    REMARK 470     LYS B 156    CG   CD   CE   NZ                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    THR A  62        2.06     85.93                                   
    REMARK 500    ILE A 136      -70.82    -80.40                                   
    REMARK 500    ASP A 173       30.13    -87.12                                   
    REMARK 500    ASN A 212        4.28     87.24                                   
    REMARK 500    ASN B  23     -125.15     54.56                                   
    REMARK 500    ILE B 136      -71.45    -80.38                                   
    REMARK 500    SER B 175     -174.73    -66.22                                   
    REMARK 500    ASP B 210      109.61    -45.70                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 900                                                                      
    REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 4W69   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W6A   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W6B   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W6D   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W6F   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W6G   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W6H   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W6I   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W6J   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W6K   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W6L   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W6M   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W6N   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W6O   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W6P   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W6R   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W6S   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W6T   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W6U   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W72   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W73   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W74   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W75   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W76   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W77   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W7A   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W7C   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W7D   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W7E   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W7F   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W7R   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4W7X   RELATED DB: PDB                                   
    DBREF  4W6C A    0   230  PDB    4W6C     4W6C             0    230             
    DBREF  4W6C B    0   230  PDB    4W6C     4W6C             0    230             
    SEQRES   1 A  229  GLY MET ARG LYS GLY GLU GLU LEU PHE THR GLY VAL VAL          
    SEQRES   2 A  229  PRO ILE LEU ILE GLU LEU ASP GLY HIS VAL ASN GLY HIS          
    SEQRES   3 A  229  CYS PHE PHE VAL ARG GLY GLU GLY GLU GLY ASP ALA THR          
    SEQRES   4 A  229  ILE GLY LYS LEU SER LEU LYS PHE ILE ALA THR THR GLY          
    SEQRES   5 A  229  LYS LEU PRO VAL PRO TRP PRO THR LEU VAL THR THR LEU          
    SEQRES   6 A  229  CRO VAL GLN CYS PHE SER ARG TYR PRO ASP HIS MET LYS          
    SEQRES   7 A  229  ARG HIS ASP PHE PHE LYS SER ALA MET PRO GLU GLY TYR          
    SEQRES   8 A  229  VAL GLN GLU ARG THR ILE TYR PHE LYS ASP ASP GLY THR          
    SEQRES   9 A  229  TYR LYS THR ARG ALA GLU VAL LYS PHE GLU GLY ASP THR          
    SEQRES  10 A  229  LEU VAL ASN ARG ILE GLU LEU LYS GLY ILE ASP PHE LYS          
    SEQRES  11 A  229  GLU ASP GLY ASN ILE LEU GLY HIS LYS LEU GLU TYR ASN          
    SEQRES  12 A  229  PHE ASN SER HIS LYS VAL TYR ILE THR ALA ASP LYS GLN          
    SEQRES  13 A  229  ASN ASN GLY ILE LYS ALA ASN PHE THR ILE ARG HIS ASN          
    SEQRES  14 A  229  VAL GLU ASP GLY SER VAL GLN LEU ALA ASP HIS TYR GLN          
    SEQRES  15 A  229  GLN ASN THR PRO ILE GLY ASP GLY PRO VAL ASP LEU PRO          
    SEQRES  16 A  229  ASP ASP HIS TYR LEU SER THR GLN THR ILE LEU SER LYS          
    SEQRES  17 A  229  ASP LEU ASN GLU LYS ARG ASP HIS MET VAL LEU LEU GLU          
    SEQRES  18 A  229  TYR VAL THR ALA ALA GLY ILE THR                              
    SEQRES   1 B  229  GLY MET ARG LYS GLY GLU GLU LEU PHE THR GLY VAL VAL          
    SEQRES   2 B  229  PRO ILE LEU ILE GLU LEU ASP GLY HIS VAL ASN GLY HIS          
    SEQRES   3 B  229  CYS PHE PHE VAL ARG GLY GLU GLY GLU GLY ASP ALA THR          
    SEQRES   4 B  229  ILE GLY LYS LEU SER LEU LYS PHE ILE ALA THR THR GLY          
    SEQRES   5 B  229  LYS LEU PRO VAL PRO TRP PRO THR LEU VAL THR THR LEU          
    SEQRES   6 B  229  CRO VAL GLN CYS PHE SER ARG TYR PRO ASP HIS MET LYS          
    SEQRES   7 B  229  ARG HIS ASP PHE PHE LYS SER ALA MET PRO GLU GLY TYR          
    SEQRES   8 B  229  VAL GLN GLU ARG THR ILE TYR PHE LYS ASP ASP GLY THR          
    SEQRES   9 B  229  TYR LYS THR ARG ALA GLU VAL LYS PHE GLU GLY ASP THR          
    SEQRES  10 B  229  LEU VAL ASN ARG ILE GLU LEU LYS GLY ILE ASP PHE LYS          
    SEQRES  11 B  229  GLU ASP GLY ASN ILE LEU GLY HIS LYS LEU GLU TYR ASN          
    SEQRES  12 B  229  PHE ASN SER HIS LYS VAL TYR ILE THR ALA ASP LYS GLN          
    SEQRES  13 B  229  ASN ASN GLY ILE LYS ALA ASN PHE THR ILE ARG HIS ASN          
    SEQRES  14 B  229  VAL GLU ASP GLY SER VAL GLN LEU ALA ASP HIS TYR GLN          
    SEQRES  15 B  229  GLN ASN THR PRO ILE GLY ASP GLY PRO VAL ASP LEU PRO          
    SEQRES  16 B  229  ASP ASP HIS TYR LEU SER THR GLN THR ILE LEU SER LYS          
    SEQRES  17 B  229  ASP LEU ASN GLU LYS ARG ASP HIS MET VAL LEU LEU GLU          
    SEQRES  18 B  229  TYR VAL THR ALA ALA GLY ILE THR                              
    HET    CRO  A  66      22                                                       
    HET    CRO  B  66      22                                                       
    HETNAM     CRO {2-[(1R,2R)-1-AMINO-2-HYDROXYPROPYL]-4-(4-                       
    HETNAM   2 CRO  HYDROXYBENZYLIDENE)-5-OXO-4,5-DIHYDRO-1H-IMIDAZOL-1-            
    HETNAM   3 CRO  YL}ACETIC ACID                                                  
    HETSYN     CRO PEPTIDE DERIVED CHROMOPHORE                                      
    FORMUL   1  CRO    2(C15 H17 N3 O5)                                             
    HELIX    1 AA1 GLY A    4  PHE A    8  5                                   5    
    HELIX    2 AA2 PRO A   56  LEU A   60  5                                   5    
    HELIX    3 AA3 VAL A   68  SER A   72  5                                   5    
    HELIX    4 AA4 PRO A   75  HIS A   81  5                                   7    
    HELIX    5 AA5 ASP A   82  ALA A   87  1                                   6    
    HELIX    6 AA6 GLY B    4  PHE B    8  5                                   5    
    HELIX    7 AA7 PRO B   56  VAL B   61  5                                   6    
    HELIX    8 AA8 VAL B   68  SER B   72  5                                   5    
    HELIX    9 AA9 PRO B   75  HIS B   81  5                                   7    
    HELIX   10 AB1 ASP B   82  ALA B   87  1                                   6    
    HELIX   11 AB2 LYS B  156  ASN B  159  5                                   4    
    SHEET    1 AA112 VAL A  12  VAL A  22  0                                        
    SHEET    2 AA112 HIS A  25  ASP A  36 -1  O  VAL A  29   N  LEU A  18           
    SHEET    3 AA112 LYS A  41  ALA A  48 -1  O  LYS A  41   N  ASP A  36           
    SHEET    4 AA112 HIS A 217  ALA A 227 -1  O  LEU A 220   N  LEU A  44           
    SHEET    5 AA112 HIS A 199  SER A 208 -1  N  SER A 202   O  THR A 225           
    SHEET    6 AA112 HIS A 148  ASP A 155 -1  N  ILE A 152   O  HIS A 199           
    SHEET    7 AA112 GLY A 160  VAL A 171 -1  O  LYS A 162   N  THR A 153           
    SHEET    8 AA112 SER A 175  PRO A 187 -1  O  GLN A 177   N  HIS A 169           
    SHEET    9 AA112 TYR A  92  PHE A 100 -1  N  GLU A  95   O  GLN A 184           
    SHEET   10 AA112 THR A 105  GLU A 115 -1  O  TYR A 106   N  ILE A  98           
    SHEET   11 AA112 THR A 118  ILE A 128 -1  O  LYS A 126   N  LYS A 107           
    SHEET   12 AA112 VAL A  12  VAL A  22  1  N  GLU A  17   O  ASN A 121           
    SHEET    1 AA212 VAL B  12  VAL B  22  0                                        
    SHEET    2 AA212 HIS B  25  ASP B  36 -1  O  HIS B  25   N  VAL B  22           
    SHEET    3 AA212 LYS B  41  ALA B  48 -1  O  ILE B  47   N  ARG B  30           
    SHEET    4 AA212 HIS B 217  ALA B 227 -1  O  MET B 218   N  PHE B  46           
    SHEET    5 AA212 HIS B 199  SER B 208 -1  N  ILE B 206   O  LEU B 221           
    SHEET    6 AA212 HIS B 148  ASP B 155 -1  N  ILE B 152   O  HIS B 199           
    SHEET    7 AA212 GLY B 160  ASN B 170 -1  O  GLY B 160   N  ASP B 155           
    SHEET    8 AA212 VAL B 176  PRO B 187 -1  O  HIS B 181   N  PHE B 165           
    SHEET    9 AA212 TYR B  92  PHE B 100 -1  N  GLU B  95   O  GLN B 184           
    SHEET   10 AA212 THR B 105  GLU B 115 -1  O  TYR B 106   N  ILE B  98           
    SHEET   11 AA212 THR B 118  ILE B 128 -1  O  LYS B 126   N  LYS B 107           
    SHEET   12 AA212 VAL B  12  VAL B  22  1  N  GLU B  17   O  ILE B 123           
    SSBOND   1 CYS A   26    CYS B   26                          1555   1555  2.07  
    LINK         C   LEU A  64                 N1  CRO A  66     1555   1555  1.49  
    LINK         C3  CRO A  66                 N   VAL A  68     1555   1555  1.43  
    LINK         C   LEU B  64                 N1  CRO B  66     1555   1555  1.31  
    LINK         C3  CRO B  66                 N   VAL B  68     1555   1555  1.33  
    CISPEP   1 MET A   88    PRO A   89          0         4.45                     
    CISPEP   2 MET B   88    PRO B   89          0         3.40                     
    CRYST1   51.330   88.370  120.690  90.00  90.00  90.00 P 21 21 21    8          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.019482  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.011316  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.008286        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb4w6c.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        B
      HETATM  CRO A
      HETATM  CRO B

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM   1223  CG  LYS A 156      28.871  30.207 124.888  1.00 79.20           C  
      ATOM   1224  CD  LYS A 156      29.762  29.304 124.043  1.00 78.15           C  
      ATOM   1225  CE  LYS A 156      31.187  29.833 123.978  1.00 82.35           C  
      ATOM   1226  NZ  LYS A 156      31.796  29.978 125.329  1.00 84.86           N  
      ATOM   1660  CG  LYS A 214      11.228 -16.860 136.491  1.00 72.16           C  
      ATOM   1661  CD  LYS A 214      11.069 -18.044 137.459  1.00 74.80           C  
      ATOM   1662  CE  LYS A 214      10.743 -19.332 136.709  1.00 75.86           C  
      ATOM   1663  NZ  LYS A 214      10.599 -20.526 137.594  1.00 78.29           N  
      ATOM   3434  CG  LYS B 214      -4.050  -1.968 158.433  1.00 77.21           C  
      ATOM   3435  CD  LYS B 214      -5.086  -2.360 157.394  1.00 79.83           C  
      ATOM   3436  CE  LYS B 214      -4.527  -3.370 156.392  1.00 79.95           C  
      ATOM   3437  NZ  LYS B 214      -4.627  -4.756 156.927  1.00 80.46           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00