?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    LIGASE                                  06-NOV-14   XXXX              
    TITLE     N-TERMINAL EDITING DOMAIN OF THREONYL-TRNA SYNTHETASE FROM AEROPYRUM  
    TITLE    2 PERNIX WITH L-SER3AA (SNAPSHOT 4)                                    
    KEYWDS    DTD-LIKE FOLD, PROOFREADING, LIGASE                                   
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    S.AHMAD,S.MUTHUKUMAR,A.S.K.YERABHAM,V.KAMARTHAPU,R.SANKARANARAYANAN   
    JRNL        AUTH   S.AHMAD,S.MUTHUKUMAR,S.K.KUNCHA,S.B.ROUTH,A.S.YERABHAM,      
    JRNL        AUTH 2 T.HUSSAIN,V.KAMARTHAPU,S.P.KRUPARANI,R.SANKARANARAYANAN      
    JRNL        TITL   SPECIFICITY AND CATALYSIS HARDWIRED AT THE RNA-PROTEIN       
    JRNL        TITL 2 INTERFACE IN A TRANSLATIONAL PROOFREADING ENZYME.            
    JRNL        REF    NAT COMMUN                    V.   6  7552 2015              
    JRNL        REFN                   ESSN 2041-1723                               
    JRNL        PMID   26113036                                                     
    JRNL        DOI    10.1038/NCOMMS8552                                           
    SEQRES   1 A  136  MET ARG LEU LEU TYR LEU HIS ALA ASP ARG PHE GLU TYR          
    SEQRES   2 A  136  LYS THR VAL LYS PRO ALA LEU LYS ASN PRO PRO ASP PRO          
    SEQRES   3 A  136  PRO GLY GLU ALA SER PHE GLY GLU ALA LEU VAL VAL PHE          
    SEQRES   4 A  136  THR THR VAL GLU ASP GLY ASP GLY PRO GLN THR VAL MET          
    SEQRES   5 A  136  TYR ALA ALA SER ASP ILE ALA SER HIS SER SER ARG LEU          
    SEQRES   6 A  136  LYS VAL THR THR VAL ILE LEU TYR PRO TYR ALA HIS LEU          
    SEQRES   7 A  136  SER SER ARG LEU ALA LYS PRO MET ALA ALA HIS LYS ARG          
    SEQRES   8 A  136  LEU ILE GLU LEU GLU GLY ALA LEU ARG THR LYS PHE PRO          
    SEQRES   9 A  136  GLY HIS VAL HIS ARG ALA PRO PHE GLY TRP TYR LYS SER          
    SEQRES  10 A  136  PHE SER ILE ALA CYS LYS GLY HIS PRO LEU ALA GLU LEU          
    SEQRES  11 A  136  SER ARG SER PHE THR GLU                                      
    HETNAM     A3S SERINE-3'-AMINOADENOSINE                                         
    HETNAM      MG MAGNESIUM ION                                                    
    HETSYN     A3S N'-L-SERYL-3'-AMINO-(3'-DEOXY)-ADENOSINE                         
    FORMUL   2  A3S    C13 H19 N7 O5                                                
    FORMUL   3   MG    MG 2+                                                        
    FORMUL   4  HOH   *172(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 GLY A   47  LYS A   66  1                                  20    
    HELIX    2   2 LYS A   84  THR A  101  1                                  18    
    SHEET    1   A 3 GLU A  29  PHE A  32  0                                        
    SHEET    2   A 3 ARG A   2  PRO A  18 -1  N  PHE A  11   O  PHE A  32           
    SHEET    3   A 3 TRP A 114  CYS A 122 -1  O  TYR A 115   N  VAL A  16           
    SHEET    1   B 5 HIS A 106  ARG A 109  0                                        
    SHEET    2   B 5 THR A  69  PRO A  74  1  N  VAL A  70   O  HIS A 108           
    SHEET    3   B 5 ALA A  35  THR A  41  1  N  VAL A  38   O  ILE A  71           
    SHEET    4   B 5 ARG A   2  PRO A  18 -1  N  LEU A   6   O  VAL A  37           
    SHEET    5   B 5 GLU A 129  SER A 133 -1  O  LEU A 130   N  TYR A   5           
    LINK        MG    MG A 202                 O   HOH A 366     1555   1555  2.09  
    LINK        MG    MG A 202                 O   HOH A 323     1555   1555  2.09  
    LINK        MG    MG A 202                 O   HOH A 341     1555   1555  2.10  
    LINK        MG    MG A 202                 O   HOH A 379     1555   1555  2.19  
    LINK        MG    MG A 202                 O   HOH A 370     1555   1555  2.20  
    LINK        MG    MG A 202                 O   HOH A 376     1555   1555  2.27  
    SITE     1 AC1 21 ALA A  19  THR A  40  VAL A  42  PRO A  74                    
    SITE     2 AC1 21 TYR A  75  ALA A  76  HIS A  77  ALA A  83                    
    SITE     3 AC1 21 ALA A  88  PHE A 112  GLY A 113  TRP A 114                    
    SITE     4 AC1 21 TYR A 115  LYS A 116  GLU A 129  HOH A 305                    
    SITE     5 AC1 21 HOH A 335  HOH A 390  HOH A 396  HOH A 405                    
    SITE     6 AC1 21 HOH A 406                                                     
    SITE     1 AC2  6 HOH A 323  HOH A 341  HOH A 366  HOH A 370                    
    SITE     2 AC2  6 HOH A 376  HOH A 379                                          
    CRYST1   47.871   47.871  113.740  90.00  90.00  90.00 P 41 21 2     8          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.020889  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.020889  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.008792        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb4rr9.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        2

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    649  CG  LYS A  84      26.995  -1.979  31.450  1.00 30.50           C  
      ATOM    650  CD  LYS A  84      28.441  -1.509  31.703  1.00 32.55           C  
      ATOM    651  CE  LYS A  84      29.251  -2.361  32.697  1.00 36.80           C  
      ATOM    652  NZ  LYS A  84      30.619  -1.772  32.932  1.00 39.35           N  
      ATOM    649  CG  LYS 2  84       1.979 -26.995  25.420  1.00 30.50           C  
      ATOM    650  CD  LYS 2  84       1.509 -28.441  25.167  1.00 32.55           C  
      ATOM    651  CE  LYS 2  84       2.361 -29.251  24.173  1.00 36.80           C  
      ATOM    652  NZ  LYS 2  84       1.772 -30.619  23.938  1.00 39.35           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00