?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    METAL BINDING PROTEIN                   18-JAN-14   4OI3              
    TITLE     CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF SCO4226 FROM STREPTOMYCES COELICOLOR    
    TITLE    2 A3(2)                                                                
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: NICKEL RESPONSIVE PROTEIN;                                 
    COMPND   3 CHAIN: A, B;                                                         
    COMPND   4 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: STREPTOMYCES COELICOLOR;                        
    SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 100226;                                              
    SOURCE   4 STRAIN: A3(2);                                                       
    SOURCE   5 GENE: SCO4226;                                                       
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562;                                        
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: ROSETTA;                                   
    SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE  10 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PET22B                                    
    KEYWDS    NICKEL RESPONSIVE PROTEIN, STRUCTURAL GENOMICS, FERREDOXIN-LIKE FOLD, 
    KEYWDS   2 A NICKEL RESPONSIVE PROTEIN, NICKEL BINDING, METAL BINDING PROTEIN   
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    M.LU,Y.L.JIANG,S.WANG,W.CHENG,R.G.ZHANG,M.J.VIROLLE,Y.CHEN,C.Z.ZHOU   
    REVDAT   2   22-OCT-14 4OI3    1       JRNL                                     
    REVDAT   1   17-SEP-14 4OI3    0                                                
    JRNL        AUTH   M.LU,Y.L.JIANG,S.WANG,H.JIN,R.G.ZHANG,M.J.VIROLLE,Y.CHEN,    
    JRNL        AUTH 2 C.Z.ZHOU                                                     
    JRNL        TITL   STREPTOMYCES COELICOLOR SCO4226 IS A NICKEL BINDING PROTEIN. 
    JRNL        REF    PLOS ONE                      V.   9 09660 2014              
    JRNL        REFN                   ESSN 1932-6203                               
    JRNL        PMID   25285530                                                     
    JRNL        DOI    10.1371/JOURNAL.PONE.0109660                                 
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    1.30 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : REFMAC 5.2.0019                                      
    REMARK   3   AUTHORS     : MURSHUDOV,VAGIN,DODSON                               
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : MAXIMUM LIKELIHOOD                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.30                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 34.14                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : NULL                           
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 93.8                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 29092                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.153                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.152                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.169                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.100                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 1550                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 20                           
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 1.30                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 1.33                         
    REMARK   3   REFLECTION IN BIN     (WORKING SET) : 1614                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 70.12                        
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.1920                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE SET COUNT          : 80                           
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.2110                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 1256                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 0                                       
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 158                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 9.95                           
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : 0.23000                                              
    REMARK   3    B22 (A**2) : -0.58000                                             
    REMARK   3    B33 (A**2) : 0.30000                                              
    REMARK   3    B12 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B13 (A**2) : -0.32000                                             
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.                                 
    REMARK   3   ESU BASED ON R VALUE                            (A): 0.061         
    REMARK   3   ESU BASED ON FREE R VALUE                       (A): 0.051         
    REMARK   3   ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD                 (A): 0.029         
    REMARK   3   ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD (A**2): 1.497         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 CORRELATION COEFFICIENTS.                                            
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC      : 0.969                         
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC FREE : 0.964                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES        COUNT    RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   BOND LENGTHS REFINED ATOMS        (A):  1314 ; 0.007 ; 0.021       
    REMARK   3   BOND LENGTHS OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   BOND ANGLES REFINED ATOMS   (DEGREES):  1790 ; 1.073 ; 1.891       
    REMARK   3   BOND ANGLES OTHERS          (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 1    (DEGREES):   168 ; 4.872 ; 5.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 2    (DEGREES):    74 ;31.540 ;24.595       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 3    (DEGREES):   198 ;11.000 ;15.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 4    (DEGREES):     6 ;19.037 ;15.000       
    REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINTS       (A**3):   186 ; 0.078 ; 0.200       
    REMARK   3   GENERAL PLANES REFINED ATOMS      (A):  1062 ; 0.005 ; 0.020       
    REMARK   3   GENERAL PLANES OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS REFINED ATOMS (A):   556 ; 0.200 ; 0.200       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION REFINED ATOMS  (A):   871 ; 0.290 ; 0.200       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) REFINED ATOMS      (A):   120 ; 0.112 ; 0.200       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION REFINED ATOMS (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW REFINED ATOMS        (A):    40 ; 0.155 ; 0.200       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND REFINED ATOMS     (A):    14 ; 0.190 ; 0.200       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND OTHERS            (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.     COUNT   RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):   842 ; 0.929 ; 1.500       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND OTHER ATOMS    (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  1304 ; 1.117 ; 2.000       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE OTHER ATOMS   (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):   520 ; 1.615 ; 3.000       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND OTHER ATOMS    (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):   482 ; 2.206 ; 4.500       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE OTHER ATOMS   (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   LONG RANGE B REFINED ATOMS     (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   LONG RANGE B OTHER ATOMS       (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 ANISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    COUNT   RMS   WEIGHT       
    REMARK   3   RIGID-BOND RESTRAINTS          (A**2):  1362 ; 0.982 ; 3.000       
    REMARK   3   SPHERICITY; FREE ATOMS         (A**2):   158 ; 2.806 ; 3.000       
    REMARK   3   SPHERICITY; BONDED ATOMS       (A**2):  1276 ; 2.008 ; 3.000       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS STATISTICS                                           
    REMARK   3   NUMBER OF DIFFERENT NCS GROUPS : NULL                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : NULL                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED : MASK                                                 
    REMARK   3   PARAMETERS FOR MASK CALCULATION                                    
    REMARK   3   VDW PROBE RADIUS   : 1.20                                          
    REMARK   3   ION PROBE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING   
    REMARK   3  POSITIONS                                                           
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 4OI3 COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 22-JAN-14.                  
    REMARK 100 THE RCSB ID CODE IS RCSB084520.                                      
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 13-NOV-08                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : 6.5                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : APS                                
    REMARK 200  BEAMLINE                       : 14-BM-C                            
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.9794                             
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : SI(III)                            
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : MAR CCD 165 MM                     
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : HKL-2000                           
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : HKL-2000                           
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 30687                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 1.300                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 34.140                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : -3.000                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 93.9                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : NULL                               
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 1.30                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 1.32                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 66.6                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : NULL                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.31700                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: SAD                          
    REMARK 200 SOFTWARE USED: SOLVE                                                 
    REMARK 200 STARTING MODEL: NULL                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 25.70                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 1.66                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 1.6 M SODIUM CITRATE DEHYDRATE, PH       
    REMARK 280  6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 289K                
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 1 21 1                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,Y+1/2,-Z                                             
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000  1.000000  0.000000       33.49100            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 2140 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 7780 ANGSTROM**2                        
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -14.0 KCAL/MOL                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     MSE A    -6                                                      
    REMARK 465     HIS A    -5                                                      
    REMARK 465     HIS A    -4                                                      
    REMARK 465     HIS A    -3                                                      
    REMARK 465     HIS A    -2                                                      
    REMARK 465     HIS A    -1                                                      
    REMARK 465     HIS A     0                                                      
    REMARK 465     MSE A     1                                                      
    REMARK 465     MSE B    -6                                                      
    REMARK 465     HIS B    -5                                                      
    REMARK 465     HIS B    -4                                                      
    REMARK 465     HIS B    -3                                                      
    REMARK 465     HIS B    -2                                                      
    REMARK 465     HIS B    -1                                                      
    REMARK 465     HIS B     0                                                      
    REMARK 465     MSE B     1                                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    MSE A  11       36.22    -95.67                                   
    REMARK 500    HIS A  70       73.07   -151.97                                   
    REMARK 500    MSE B  11       40.60    -89.49                                   
    REMARK 500    HIS B  70       73.27   -151.29                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 900                                                                      
    REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 4OI6   RELATED DB: PDB                                   
    DBREF  4OI3 A    1    82  UNP    Q9FCE4   Q9FCE4_STRCO     1     82             
    DBREF  4OI3 B    1    82  UNP    Q9FCE4   Q9FCE4_STRCO     1     82             
    SEQADV 4OI3 MSE A   -6  UNP  Q9FCE4              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 4OI3 HIS A   -5  UNP  Q9FCE4              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 4OI3 HIS A   -4  UNP  Q9FCE4              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 4OI3 HIS A   -3  UNP  Q9FCE4              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 4OI3 HIS A   -2  UNP  Q9FCE4              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 4OI3 HIS A   -1  UNP  Q9FCE4              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 4OI3 HIS A    0  UNP  Q9FCE4              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 4OI3 MSE B   -6  UNP  Q9FCE4              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 4OI3 HIS B   -5  UNP  Q9FCE4              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 4OI3 HIS B   -4  UNP  Q9FCE4              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 4OI3 HIS B   -3  UNP  Q9FCE4              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 4OI3 HIS B   -2  UNP  Q9FCE4              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 4OI3 HIS B   -1  UNP  Q9FCE4              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 4OI3 HIS B    0  UNP  Q9FCE4              EXPRESSION TAG                 
    SEQRES   1 A   89  MSE HIS HIS HIS HIS HIS HIS MSE ALA HIS PHE MSE ASP          
    SEQRES   2 A   89  VAL HIS ARG GLY MSE HIS GLY ILE THR SER ASP GLN LEU          
    SEQRES   3 A   89  HIS GLN ALA HIS GLN ALA ASP LEU ALA VAL GLU LYS ASP          
    SEQRES   4 A   89  GLU ASN VAL HIS PHE GLU GLN ALA TRP ALA ASP PRO ALA          
    SEQRES   5 A   89  SER GLY THR ILE TYR CYS LEU SER GLU GLY PRO SER ALA          
    SEQRES   6 A   89  GLU ALA VAL GLN ARG VAL HIS GLU ARG ALA GLY HIS LYS          
    SEQRES   7 A   89  ALA ASP GLU ILE HIS GLU VAL PRO LEU SER ALA                  
    SEQRES   1 B   89  MSE HIS HIS HIS HIS HIS HIS MSE ALA HIS PHE MSE ASP          
    SEQRES   2 B   89  VAL HIS ARG GLY MSE HIS GLY ILE THR SER ASP GLN LEU          
    SEQRES   3 B   89  HIS GLN ALA HIS GLN ALA ASP LEU ALA VAL GLU LYS ASP          
    SEQRES   4 B   89  GLU ASN VAL HIS PHE GLU GLN ALA TRP ALA ASP PRO ALA          
    SEQRES   5 B   89  SER GLY THR ILE TYR CYS LEU SER GLU GLY PRO SER ALA          
    SEQRES   6 B   89  GLU ALA VAL GLN ARG VAL HIS GLU ARG ALA GLY HIS LYS          
    SEQRES   7 B   89  ALA ASP GLU ILE HIS GLU VAL PRO LEU SER ALA                  
    MODRES 4OI3 MSE A    5  MET  SELENOMETHIONINE                                   
    MODRES 4OI3 MSE A   11  MET  SELENOMETHIONINE                                   
    MODRES 4OI3 MSE B    5  MET  SELENOMETHIONINE                                   
    MODRES 4OI3 MSE B   11  MET  SELENOMETHIONINE                                   
    HET    MSE  A   5       8                                                       
    HET    MSE  A  11       8                                                       
    HET    MSE  B   5       8                                                       
    HET    MSE  B  11       8                                                       
    HETNAM     MSE SELENOMETHIONINE                                                 
    FORMUL   1  MSE    4(C5 H11 N O2 SE)                                            
    FORMUL   3  HOH   *158(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 THR A   15  LYS A   31  1                                  17    
    HELIX    2   2 ASP A   32  ASN A   34  5                                   3    
    HELIX    3   3 SER A   57  GLY A   69  1                                  13    
    HELIX    4   4 THR B   15  GLU B   30  1                                  16    
    HELIX    5   5 LYS B   31  ASN B   34  5                                   4    
    HELIX    6   6 SER B   57  GLY B   69  1                                  13    
    SHEET    1   A 5 GLU A  74  GLU A  77  0                                        
    SHEET    2   A 5 HIS A   3  HIS A   8 -1  N  MSE A   5   O  HIS A  76           
    SHEET    3   A 5 THR A  48  GLU A  54 -1  O  ILE A  49   N  HIS A   8           
    SHEET    4   A 5 HIS A  36  ASP A  43 -1  N  ASP A  43   O  THR A  48           
    SHEET    5   A 5 LEU B  80  ALA B  82 -1  O  LEU B  80   N  ALA A  42           
    SHEET    1   B 5 LEU A  80  ALA A  82  0                                        
    SHEET    2   B 5 HIS B  36  ASP B  43 -1  O  ALA B  42   N  LEU A  80           
    SHEET    3   B 5 THR B  48  GLU B  54 -1  O  THR B  48   N  ASP B  43           
    SHEET    4   B 5 HIS B   3  HIS B   8 -1  N  PHE B   4   O  SER B  53           
    SHEET    5   B 5 GLU B  74  GLU B  77 -1  O  HIS B  76   N  MSE B   5           
    LINK         C   PHE A   4                 N   MSE A   5     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE A   5                 N   ASP A   6     1555   1555  1.33  
    LINK         C   GLY A  10                 N   MSE A  11     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE A  11                 N   HIS A  12     1555   1555  1.33  
    LINK         C   PHE B   4                 N   MSE B   5     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE B   5                 N   ASP B   6     1555   1555  1.33  
    LINK         C   GLY B  10                 N   MSE B  11     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE B  11                 N   HIS B  12     1555   1555  1.33  
    CRYST1   29.574   66.982   34.265  90.00  95.02  90.00 P 1 21 1      4          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.033813  0.000000  0.002968        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.014929  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.029296        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb4oi3.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        B
      HETATM  MSE A
      HETATM  MSE B

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    240  CG  LYS A  31       7.820   3.142  29.107  0.61 10.81           C  
      ATOM    241  CD  LYS A  31       6.991   3.207  30.362  1.00 14.05           C  
      ATOM    242  CE  LYS A  31       7.846   3.699  31.499  1.00 15.55           C  
      ATOM    243  NZ  LYS A  31       7.305   3.262  32.799  1.00 16.02           N  
      ATOM    879  CG  LYS B  31     -12.870 -24.851   3.557  0.48 11.40           C  
      ATOM    880  CD  LYS B  31     -14.360 -24.602   3.353  0.53 12.93           C  
      ATOM    881  CE  LYS B  31     -15.193 -25.719   3.949  0.36 13.24           C  
      ATOM    882  NZ  LYS B  31     -16.657 -25.495   3.791  0.35 14.03           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00
    167132
    數據於2020-07-29公開中