?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR           09-AUG-12   4GJA              
    TITLE     CRYSTAL STRUCTURE OF RENIN IN COMPLEX WITH NVP-AYL747 (COMPOUND 5)    
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: RENIN;                                                     
    COMPND   3 CHAIN: A, B;                                                         
    COMPND   4 FRAGMENT: UNP RESIDUES 67-406;                                       
    COMPND   5 SYNONYM: ANGIOTENSINOGENASE;                                         
    COMPND   6 EC: 3.4.23.15;                                                       
    COMPND   7 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 9606;                                                
    SOURCE   5 GENE: REN;                                                           
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM: CRICETULUS GRISEUS;                               
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_COMMON: CHINESE HAMSTER;                           
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 10029                                       
    KEYWDS    RENIN INHIBITOR, FRAGMENT BASED SCREENING, 3,5-DISUBSTITUTED          
    KEYWDS   2 PIPERIDINES, HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX                   
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    N.OSTERMANN,F.ZINK,M.KROEMER                                          
    REVDAT   2   10-APR-13 4GJA    1       JRNL                                     
    REVDAT   1   13-FEB-13 4GJA    0                                                
    JRNL        AUTH   N.OSTERMANN,S.RUEDISSER,C.EHRHARDT,W.BREITENSTEIN,           
    JRNL        AUTH 2 A.MARZINZIK,E.JACOBY,E.VANGREVELINGHE,J.OTTL,M.KLUMPP,       
    JRNL        AUTH 3 J.C.HARTWIEG,F.CUMIN,U.HASSIEPEN,J.TRAPPE,R.SEDRANI,         
    JRNL        AUTH 4 S.GEISSE,B.GERHARTZ,P.RICHERT,E.FRANCOTTE,T.WAGNER,M.KROMER, 
    JRNL        AUTH 5 T.KOSAKA,R.L.WEBB,D.F.RIGEL,J.MAIBAUM,D.K.BAESCHLIN          
    JRNL        TITL   A NOVEL CLASS OF ORAL DIRECT RENIN INHIBITORS: HIGHLY POTENT 
    JRNL        TITL 2 3,5-DISUBSTITUTED PIPERIDINES BEARING A TRICYCLIC P3-P1      
    JRNL        TITL 3 PHARMACOPHORE.                                               
    JRNL        REF    J.MED.CHEM.                   V.  56  2196 2013              
    JRNL        REFN                   ISSN 0022-2623                               
    JRNL        PMID   23360239                                                     
    JRNL        DOI    10.1021/JM301706J                                            
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.60 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : BUSTER 2.11.2                                        
    REMARK   3   AUTHORS     : BRICOGNE,BLANC,BRANDL,FLENSBURG,KELLER,              
    REMARK   3               : PACIOREK,ROVERSI,SHARFF,SMART,VONRHEIN,              
    REMARK   3               : WOMACK,MATTHEWS,TEN EYCK,TRONRUD                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.60                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 50.05                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.000                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 99.8                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 29268                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD           : THROUGHOUT                     
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION   : RANDOM                         
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET)  : 0.190                          
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET)  : 0.185                          
    REMARK   3   FREE R VALUE                      : 0.230                          
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%)  : 10.090                         
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT       : 2954                           
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF FREE R VALUE   : NULL                           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED               : 15                       
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH   (ANGSTROMS) : 2.60                     
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW    (ANGSTROMS) : 2.69                     
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST)     (%) : 99.76                    
    REMARK   3   REFLECTIONS IN BIN (WORKING + TEST SET) : 2805                     
    REMARK   3   BIN R VALUE        (WORKING + TEST SET) : 0.2314                   
    REMARK   3   REFLECTIONS IN BIN        (WORKING SET) : 2513                     
    REMARK   3   BIN R VALUE               (WORKING SET) : 0.2243                   
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                        : 0.2942                   
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET SIZE      (%) : 10.41                    
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET COUNT         : 292                      
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF BIN FREE R VALUE     : NULL                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 5196                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 111                                     
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 215                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 71.32                          
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 60.61                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B22 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B33 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B12 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B13 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED COORDINATE ERROR.                                         
    REMARK   3   ESD FROM LUZZATI PLOT                    (A) : 0.31                
    REMARK   3   DPI (BLOW EQ-10) BASED ON R VALUE        (A) : 0.43                
    REMARK   3   DPI (BLOW EQ-9) BASED ON FREE R VALUE    (A) : 0.26                
    REMARK   3   DPI (CRUICKSHANK) BASED ON R VALUE       (A) : 0.42                
    REMARK   3   DPI (CRUICKSHANK) BASED ON FREE R VALUE  (A) : 0.26                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   REFERENCES: BLOW, D. (2002) ACTA CRYST D58, 792-797                
    REMARK   3               CRUICKSHANK, D.W.J. (1999) ACTA CRYST D55, 583-601     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 CORRELATION COEFFICIENTS.                                            
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC      : 0.949                         
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC FREE : 0.927                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   NUMBER OF GEOMETRIC FUNCTION TERMS DEFINED : 15                    
    REMARK   3   TERM                          COUNT    WEIGHT   FUNCTION.          
    REMARK   3    BOND LENGTHS              : 5436   ; 2.000  ; HARMONIC            
    REMARK   3    BOND ANGLES               : 7384   ; 2.000  ; HARMONIC            
    REMARK   3    TORSION ANGLES            : 1810   ; 2.000  ; SINUSOIDAL          
    REMARK   3    TRIGONAL CARBON PLANES    : 112    ; 2.000  ; HARMONIC            
    REMARK   3    GENERAL PLANES            : 794    ; 5.000  ; HARMONIC            
    REMARK   3    ISOTROPIC THERMAL FACTORS : 5436   ; 20.000 ; HARMONIC            
    REMARK   3    BAD NON-BONDED CONTACTS   : NULL   ; NULL   ; NULL                
    REMARK   3    IMPROPER TORSIONS         : NULL   ; NULL   ; NULL                
    REMARK   3    PSEUDOROTATION ANGLES     : NULL   ; NULL   ; NULL                
    REMARK   3    CHIRAL IMPROPER TORSION   : 722    ; 5.000  ; SEMIHARMONIC        
    REMARK   3    SUM OF OCCUPANCIES        : NULL   ; NULL   ; NULL                
    REMARK   3    UTILITY DISTANCES         : NULL   ; NULL   ; NULL                
    REMARK   3    UTILITY ANGLES            : NULL   ; NULL   ; NULL                
    REMARK   3    UTILITY TORSION           : NULL   ; NULL   ; NULL                
    REMARK   3    IDEAL-DIST CONTACT TERM   : 6219   ; 4.000  ; SEMIHARMONIC        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                  
    REMARK   3    BOND LENGTHS                       (A) : 0.010                    
    REMARK   3    BOND ANGLES                  (DEGREES) : 1.20                     
    REMARK   3    PEPTIDE OMEGA TORSION ANGLES (DEGREES) : 3.54                     
    REMARK   3    OTHER TORSION ANGLES         (DEGREES) : 17.93                    
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : NULL                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 4GJA COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 16-AUG-12.                  
    REMARK 100 THE RCSB ID CODE IS RCSB074253.                                      
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 15-APR-04                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 95.0                               
    REMARK 200  PH                             : NULL                               
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : SLS                                
    REMARK 200  BEAMLINE                       : X06SA                              
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.979347                           
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : DOUBLE CRYSTAL SI(111)             
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : MAR CCD 165 MM                     
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : DENZO                              
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : SCALEPACK                          
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 29317                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.600                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 50.050                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 99.9                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : NULL                               
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.06500                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 21.0000                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.60                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.69                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 99.9                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : NULL                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.40700                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 2.500                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: FOURIER SYNTHESIS            
    REMARK 200 SOFTWARE USED: NULL                                                  
    REMARK 200 STARTING MODEL: PDB ENTRY 2V0Z                                       
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 61.22                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 3.17                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: RESERVOIR: 18-21% PEG4000, 0.4-0.6 M     
    REMARK 280  SODIUM CHLORIDE, 50 MM SODIUM CITRATE, PH 4-5, PROTEIN SOLUTION:    
    REMARK 280  10-15 MG/ML PROTEIN, 25 MM SODIUM CHLORIDE, 12.5 MM TRIS, PH 8,     
    REMARK 280  DROP: 1 UL PROTEIN SOLUTION + 1 UL RESERVOIR, VAPOR DIFFUSION,      
    REMARK 280  HANGING DROP, TEMPERATURE 293K                                      
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 21 3                           
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X+1/2,-Y,Z+1/2                                         
    REMARK 290       3555   -X,Y+1/2,-Z+1/2                                         
    REMARK 290       4555   X+1/2,-Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290       5555   Z,X,Y                                                   
    REMARK 290       6555   Z+1/2,-X+1/2,-Y                                         
    REMARK 290       7555   -Z+1/2,-X,Y+1/2                                         
    REMARK 290       8555   -Z,X+1/2,-Y+1/2                                         
    REMARK 290       9555   Y,Z,X                                                   
    REMARK 290      10555   -Y,Z+1/2,-X+1/2                                         
    REMARK 290      11555   Y+1/2,-Z+1/2,-X                                         
    REMARK 290      12555   -Y+1/2,-Z,X+1/2                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000       70.77800            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       70.77800            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       70.77800            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000       70.77800            
    REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000       70.77800            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000       70.77800            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   5  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   5  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   5  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   6  0.000000  0.000000  1.000000       70.77800            
    REMARK 290   SMTRY2   6 -1.000000  0.000000  0.000000       70.77800            
    REMARK 290   SMTRY3   6  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   7  0.000000  0.000000 -1.000000       70.77800            
    REMARK 290   SMTRY2   7 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   7  0.000000  1.000000  0.000000       70.77800            
    REMARK 290   SMTRY1   8  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   8  1.000000  0.000000  0.000000       70.77800            
    REMARK 290   SMTRY3   8  0.000000 -1.000000  0.000000       70.77800            
    REMARK 290   SMTRY1   9  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   9  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   9  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1  10  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2  10  0.000000  0.000000  1.000000       70.77800            
    REMARK 290   SMTRY3  10 -1.000000  0.000000  0.000000       70.77800            
    REMARK 290   SMTRY1  11  0.000000  1.000000  0.000000       70.77800            
    REMARK 290   SMTRY2  11  0.000000  0.000000 -1.000000       70.77800            
    REMARK 290   SMTRY3  11 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1  12  0.000000 -1.000000  0.000000       70.77800            
    REMARK 290   SMTRY2  12  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3  12  1.000000  0.000000  0.000000       70.77800            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1, 2                                                    
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 2                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: B                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     GLU A   159A                                                     
    REMARK 465     ASN A   159B                                                     
    REMARK 465     SER A   159C                                                     
    REMARK 465     GLU B   159A                                                     
    REMARK 465     ASN B   159B                                                     
    REMARK 465     SER B   159C                                                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    ASN A  67      -63.53   -140.87                                   
    REMARK 500    ALA A 285       30.72    -90.49                                   
    REMARK 500    ASN B  67      -60.51   -140.58                                   
    REMARK 500    ARG B 240     -103.82    -70.35                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CHIRAL CENTERS                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 UNEXPECTED CONFIGURATION OF THE FOLLOWING CHIRAL                     
    REMARK 500 CENTER(S) USING IMPROPER CA--C--CB--N CHIRALITY                      
    REMARK 500 FOR AMINO ACIDS AND C1'--O4'--N1(N9)--C2' FOR                        
    REMARK 500 NUCLEIC ACIDS OR EQUIVALENT ANGLE                                    
    REMARK 500 M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN                            
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,6X,F5.1,6X,A1,10X,A1,3X,A16)       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI    IMPROPER   EXPECTED   FOUND DETAILS                 
    REMARK 500    PHE A 112        22.3      L          L   OUTSIDE RANGE           
    REMARK 500    PHE B 112        22.4      L          L   OUTSIDE RANGE           
    REMARK 500    HIS B 174        24.4      L          L   OUTSIDE RANGE           
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE NAG A 1000                
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE 0M3 A 1001                
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 1002                
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 1003                
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE NAG B 1000                
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE 0M3 B 1001                
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 B 1002                
    REMARK 900                                                                      
    REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 4GJ8   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4GJ9   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4GJB   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4GJC   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 4GJD   RELATED DB: PDB                                   
    DBREF  4GJA A   -5   326  UNP    P00797   RENI_HUMAN      67    406             
    DBREF  4GJA B   -5   326  UNP    P00797   RENI_HUMAN      67    406             
    SEQRES   1 A  340  LEU THR LEU GLY ASN THR THR SER SER VAL ILE LEU THR          
    SEQRES   2 A  340  ASN TYR MET ASP THR GLN TYR TYR GLY GLU ILE GLY ILE          
    SEQRES   3 A  340  GLY THR PRO PRO GLN THR PHE LYS VAL VAL PHE ASP THR          
    SEQRES   4 A  340  GLY SER SER ASN VAL TRP VAL PRO SER SER LYS CYS SER          
    SEQRES   5 A  340  ARG LEU TYR THR ALA CYS VAL TYR HIS LYS LEU PHE ASP          
    SEQRES   6 A  340  ALA SER ASP SER SER SER TYR LYS HIS ASN GLY THR GLU          
    SEQRES   7 A  340  LEU THR LEU ARG TYR SER THR GLY THR VAL SER GLY PHE          
    SEQRES   8 A  340  LEU SER GLN ASP ILE ILE THR VAL GLY GLY ILE THR VAL          
    SEQRES   9 A  340  THR GLN MET PHE GLY GLU VAL THR GLU MET PRO ALA LEU          
    SEQRES  10 A  340  PRO PHE MET LEU ALA GLU PHE ASP GLY VAL VAL GLY MET          
    SEQRES  11 A  340  GLY PHE ILE GLU GLN ALA ILE GLY ARG VAL THR PRO ILE          
    SEQRES  12 A  340  PHE ASP ASN ILE ILE SER GLN GLY VAL LEU LYS GLU ASP          
    SEQRES  13 A  340  VAL PHE SER PHE TYR TYR ASN ARG ASP SER GLU ASN SER          
    SEQRES  14 A  340  GLN SER LEU GLY GLY GLN ILE VAL LEU GLY GLY SER ASP          
    SEQRES  15 A  340  PRO GLN HIS TYR GLU GLY ASN PHE HIS TYR ILE ASN LEU          
    SEQRES  16 A  340  ILE LYS THR GLY VAL TRP GLN ILE GLN MET LYS GLY VAL          
    SEQRES  17 A  340  SER VAL GLY SER SER THR LEU LEU CYS GLU ASP GLY CYS          
    SEQRES  18 A  340  LEU ALA LEU VAL ASP THR GLY ALA SER TYR ILE SER GLY          
    SEQRES  19 A  340  SER THR SER SER ILE GLU LYS LEU MET GLU ALA LEU GLY          
    SEQRES  20 A  340  ALA LYS LYS ARG LEU PHE ASP TYR VAL VAL LYS CYS ASN          
    SEQRES  21 A  340  GLU GLY PRO THR LEU PRO ASP ILE SER PHE HIS LEU GLY          
    SEQRES  22 A  340  GLY LYS GLU TYR THR LEU THR SER ALA ASP TYR VAL PHE          
    SEQRES  23 A  340  GLN GLU SER TYR SER SER LYS LYS LEU CYS THR LEU ALA          
    SEQRES  24 A  340  ILE HIS ALA MET ASP ILE PRO PRO PRO THR GLY PRO THR          
    SEQRES  25 A  340  TRP ALA LEU GLY ALA THR PHE ILE ARG LYS PHE TYR THR          
    SEQRES  26 A  340  GLU PHE ASP ARG ARG ASN ASN ARG ILE GLY PHE ALA LEU          
    SEQRES  27 A  340  ALA ARG                                                      
    SEQRES   1 B  340  LEU THR LEU GLY ASN THR THR SER SER VAL ILE LEU THR          
    SEQRES   2 B  340  ASN TYR MET ASP THR GLN TYR TYR GLY GLU ILE GLY ILE          
    SEQRES   3 B  340  GLY THR PRO PRO GLN THR PHE LYS VAL VAL PHE ASP THR          
    SEQRES   4 B  340  GLY SER SER ASN VAL TRP VAL PRO SER SER LYS CYS SER          
    SEQRES   5 B  340  ARG LEU TYR THR ALA CYS VAL TYR HIS LYS LEU PHE ASP          
    SEQRES   6 B  340  ALA SER ASP SER SER SER TYR LYS HIS ASN GLY THR GLU          
    SEQRES   7 B  340  LEU THR LEU ARG TYR SER THR GLY THR VAL SER GLY PHE          
    SEQRES   8 B  340  LEU SER GLN ASP ILE ILE THR VAL GLY GLY ILE THR VAL          
    SEQRES   9 B  340  THR GLN MET PHE GLY GLU VAL THR GLU MET PRO ALA LEU          
    SEQRES  10 B  340  PRO PHE MET LEU ALA GLU PHE ASP GLY VAL VAL GLY MET          
    SEQRES  11 B  340  GLY PHE ILE GLU GLN ALA ILE GLY ARG VAL THR PRO ILE          
    SEQRES  12 B  340  PHE ASP ASN ILE ILE SER GLN GLY VAL LEU LYS GLU ASP          
    SEQRES  13 B  340  VAL PHE SER PHE TYR TYR ASN ARG ASP SER GLU ASN SER          
    SEQRES  14 B  340  GLN SER LEU GLY GLY GLN ILE VAL LEU GLY GLY SER ASP          
    SEQRES  15 B  340  PRO GLN HIS TYR GLU GLY ASN PHE HIS TYR ILE ASN LEU          
    SEQRES  16 B  340  ILE LYS THR GLY VAL TRP GLN ILE GLN MET LYS GLY VAL          
    SEQRES  17 B  340  SER VAL GLY SER SER THR LEU LEU CYS GLU ASP GLY CYS          
    SEQRES  18 B  340  LEU ALA LEU VAL ASP THR GLY ALA SER TYR ILE SER GLY          
    SEQRES  19 B  340  SER THR SER SER ILE GLU LYS LEU MET GLU ALA LEU GLY          
    SEQRES  20 B  340  ALA LYS LYS ARG LEU PHE ASP TYR VAL VAL LYS CYS ASN          
    SEQRES  21 B  340  GLU GLY PRO THR LEU PRO ASP ILE SER PHE HIS LEU GLY          
    SEQRES  22 B  340  GLY LYS GLU TYR THR LEU THR SER ALA ASP TYR VAL PHE          
    SEQRES  23 B  340  GLN GLU SER TYR SER SER LYS LYS LEU CYS THR LEU ALA          
    SEQRES  24 B  340  ILE HIS ALA MET ASP ILE PRO PRO PRO THR GLY PRO THR          
    SEQRES  25 B  340  TRP ALA LEU GLY ALA THR PHE ILE ARG LYS PHE TYR THR          
    SEQRES  26 B  340  GLU PHE ASP ARG ARG ASN ASN ARG ILE GLY PHE ALA LEU          
    SEQRES  27 B  340  ALA ARG                                                      
    MODRES 4GJA ASN A   67  ASN  GLYCOSYLATION SITE                                 
    MODRES 4GJA ASN B   67  ASN  GLYCOSYLATION SITE                                 
    HET    NAG  A1000      14                                                       
    HET    0M3  A1001      34                                                       
    HET    SO4  A1002       5                                                       
    HET    SO4  A1003       5                                                       
    HET    NAG  B1000      14                                                       
    HET    0M3  B1001      34                                                       
    HET    SO4  B1002       5                                                       
    HETNAM     NAG N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE                                           
    HETNAM     0M3 (3S,5R)-N-(2,2-DIPHENYLETHYL)-5-{[(4-METHYLPHENYL)               
    HETNAM   2 0M3  SULFONYL]AMINO}PIPERIDINE-3-CARBOXAMIDE                         
    HETNAM     SO4 SULFATE ION                                                      
    FORMUL   3  NAG    2(C8 H15 N O6)                                               
    FORMUL   4  0M3    2(C27 H31 N3 O3 S)                                           
    FORMUL   5  SO4    3(O4 S 2-)                                                   
    FORMUL  10  HOH   *215(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 TYR A   47B TYR A   52  1                                   6    
    HELIX    2   2 ASP A   57  SER A   61  5                                   5    
    HELIX    3   3 PRO A  108  MET A  113  1                                   6    
    HELIX    4   4 PHE A  125  VAL A  133  5                                   9    
    HELIX    5   5 PRO A  135  GLN A  143  1                                   9    
    HELIX    6   6 ASP A  171  GLN A  173  5                                   3    
    HELIX    7   7 SER A  224  GLY A  236  1                                  13    
    HELIX    8   8 ASN A  250  LEU A  255  5                                   6    
    HELIX    9   9 THR A  270  VAL A  275  1                                   6    
    HELIX   10  10 GLY A  302  LYS A  308  1                                   7    
    HELIX   11  11 TYR B   47B TYR B   52  1                                   6    
    HELIX   12  12 ASP B   57  SER B   61  5                                   5    
    HELIX   13  13 PRO B  108  MET B  113  1                                   6    
    HELIX   14  14 PHE B  125  VAL B  133  5                                   9    
    HELIX   15  15 PRO B  135  GLN B  143  1                                   9    
    HELIX   16  16 ASP B  171  GLN B  173  5                                   3    
    HELIX   17  17 SER B  224  GLY B  236  1                                  13    
    HELIX   18  18 ASN B  250  LEU B  255  5                                   6    
    HELIX   19  19 THR B  270  VAL B  275  1                                   6    
    HELIX   20  20 GLY B  302  LYS B  308  1                                   7    
    SHEET    1   A 9 LYS A  65  ARG A  74  0                                        
    SHEET    2   A 9 THR A  79  VAL A  91 -1  O  GLN A  86   N  LYS A  65           
    SHEET    3   A 9 GLN A  13  ILE A  20 -1  N  GLY A  19   O  THR A  90           
    SHEET    4   A 9 SER A   2  TYR A   9 -1  N  TYR A   9   O  GLN A  13           
    SHEET    5   A 9 GLY A 163  LEU A 167 -1  O  LEU A 167   N  SER A   2           
    SHEET    6   A 9 VAL A 150  TYR A 155 -1  N  SER A 152   O  VAL A 166           
    SHEET    7   A 9 PHE A 309  ASP A 314 -1  O  PHE A 313   N  PHE A 151           
    SHEET    8   A 9 ARG A 319  ALA A 325 -1  O  ARG A 319   N  ASP A 314           
    SHEET    9   A 9 TYR A 175  ASN A 183 -1  N  GLU A 176   O  LEU A 324           
    SHEET    1   B13 LYS A  65  ARG A  74  0                                        
    SHEET    2   B13 THR A  79  VAL A  91 -1  O  GLN A  86   N  LYS A  65           
    SHEET    3   B13 ILE A  94  GLU A 106 -1  O  GLU A 103   N  PHE A  83           
    SHEET    4   B13 VAL A  38  PRO A  41  1  N  VAL A  38   O  GLY A 102           
    SHEET    5   B13 GLY A 119  GLY A 122 -1  O  VAL A 120   N  TRP A  39           
    SHEET    6   B13 GLN A  25  ASP A  32  1  N  VAL A  30   O  VAL A 121           
    SHEET    7   B13 GLN A  13  ILE A  20 -1  N  GLY A  16   O  VAL A  29           
    SHEET    8   B13 SER A   2  TYR A   9 -1  N  TYR A   9   O  GLN A  13           
    SHEET    9   B13 GLY A 163  LEU A 167 -1  O  LEU A 167   N  SER A   2           
    SHEET   10   B13 VAL A 150  TYR A 155 -1  N  SER A 152   O  VAL A 166           
    SHEET   11   B13 PHE A 309  ASP A 314 -1  O  PHE A 313   N  PHE A 151           
    SHEET   12   B13 ARG A 319  ALA A 325 -1  O  ARG A 319   N  ASP A 314           
    SHEET   13   B13 TYR A 175  ASN A 183 -1  N  GLU A 176   O  LEU A 324           
    SHEET    1   C 5 GLN A 191  MET A 194  0                                        
    SHEET    2   C 5 CYS A 210  VAL A 214 -1  O  CYS A 210   N  MET A 194           
    SHEET    3   C 5 TRP A 299  LEU A 301  1  O  LEU A 301   N  LEU A 213           
    SHEET    4   C 5 ILE A 221  GLY A 223 -1  N  SER A 222   O  ALA A 300           
    SHEET    5   C 5 ILE A 286  ALA A 288  1  O  HIS A 287   N  ILE A 221           
    SHEET    1   D 4 SER A 202  LEU A 205  0                                        
    SHEET    2   D 4 GLY A 196  VAL A 199 -1  N  VAL A 197   O  LEU A 205           
    SHEET    3   D 4 ILE A 258  LEU A 262 -1  O  HIS A 261   N  GLY A 196           
    SHEET    4   D 4 LYS A 265  LEU A 269 -1  O  LEU A 269   N  ILE A 258           
    SHEET    1   E 3 LYS A 238  LYS A 239  0                                        
    SHEET    2   E 3 TYR A 245  LYS A 248 -1  O  VAL A 246   N  LYS A 238           
    SHEET    3   E 3 LEU A 281D THR A 283 -1  O  CYS A 282   N  VAL A 247           
    SHEET    1   F 9 LYS B  65  ARG B  74  0                                        
    SHEET    2   F 9 THR B  79  VAL B  91 -1  O  VAL B  80   N  LEU B  73           
    SHEET    3   F 9 GLN B  13  ILE B  20 -1  N  GLY B  19   O  THR B  90           
    SHEET    4   F 9 SER B   2  TYR B   9 -1  N  TYR B   9   O  GLN B  13           
    SHEET    5   F 9 GLY B 163  LEU B 167 -1  O  LEU B 167   N  SER B   2           
    SHEET    6   F 9 VAL B 150  TYR B 155 -1  N  SER B 152   O  VAL B 166           
    SHEET    7   F 9 PHE B 309  ASP B 314 -1  O  PHE B 313   N  PHE B 151           
    SHEET    8   F 9 ARG B 319  ALA B 325 -1  O  ARG B 319   N  ASP B 314           
    SHEET    9   F 9 TYR B 175  ASN B 183 -1  N  GLU B 176   O  LEU B 324           
    SHEET    1   G13 LYS B  65  ARG B  74  0                                        
    SHEET    2   G13 THR B  79  VAL B  91 -1  O  VAL B  80   N  LEU B  73           
    SHEET    3   G13 ILE B  94  GLU B 106 -1  O  GLU B 103   N  PHE B  83           
    SHEET    4   G13 VAL B  38  PRO B  41  1  N  VAL B  38   O  GLY B 102           
    SHEET    5   G13 GLY B 119  GLY B 122 -1  O  VAL B 120   N  TRP B  39           
    SHEET    6   G13 GLN B  25  ASP B  32  1  N  VAL B  30   O  VAL B 121           
    SHEET    7   G13 GLN B  13  ILE B  20 -1  N  GLY B  16   O  VAL B  29           
    SHEET    8   G13 SER B   2  TYR B   9 -1  N  TYR B   9   O  GLN B  13           
    SHEET    9   G13 GLY B 163  LEU B 167 -1  O  LEU B 167   N  SER B   2           
    SHEET   10   G13 VAL B 150  TYR B 155 -1  N  SER B 152   O  VAL B 166           
    SHEET   11   G13 PHE B 309  ASP B 314 -1  O  PHE B 313   N  PHE B 151           
    SHEET   12   G13 ARG B 319  ALA B 325 -1  O  ARG B 319   N  ASP B 314           
    SHEET   13   G13 TYR B 175  ASN B 183 -1  N  GLU B 176   O  LEU B 324           
    SHEET    1   H 5 GLN B 191  MET B 194  0                                        
    SHEET    2   H 5 CYS B 210  VAL B 214 -1  O  CYS B 210   N  MET B 194           
    SHEET    3   H 5 TRP B 299  LEU B 301  1  O  LEU B 301   N  LEU B 213           
    SHEET    4   H 5 ILE B 221  GLY B 223 -1  N  SER B 222   O  ALA B 300           
    SHEET    5   H 5 ILE B 286  ALA B 288  1  O  HIS B 287   N  ILE B 221           
    SHEET    1   I 4 SER B 202  LEU B 205  0                                        
    SHEET    2   I 4 GLY B 196  VAL B 199 -1  N  VAL B 197   O  LEU B 205           
    SHEET    3   I 4 ILE B 258  LEU B 262 -1  O  HIS B 261   N  GLY B 196           
    SHEET    4   I 4 LYS B 265  LEU B 269 -1  O  LEU B 269   N  ILE B 258           
    SHEET    1   J 3 LYS B 238  LYS B 239  0                                        
    SHEET    2   J 3 TYR B 245  LYS B 248 -1  O  VAL B 246   N  LYS B 238           
    SHEET    3   J 3 LEU B 281D THR B 283 -1  O  CYS B 282   N  VAL B 247           
    SSBOND   1 CYS A   45    CYS A   50                          1555   1555  2.02  
    SSBOND   2 CYS A  206    CYS A  210                          1555   1555  2.04  
    SSBOND   3 CYS A  249    CYS A  282                          1555   1555  2.04  
    SSBOND   4 CYS B   45    CYS B   50                          1555   1555  2.03  
    SSBOND   5 CYS B  206    CYS B  210                          1555   1555  2.04  
    SSBOND   6 CYS B  249    CYS B  282                          1555   1555  2.05  
    LINK         ND2 ASN A  67                 C1  NAG A1000     1555   1555  1.43  
    LINK         ND2 ASN B  67                 C1  NAG B1000     1555   1555  1.44  
    CISPEP   1 THR A   22    PRO A   23          0        -3.22                     
    CISPEP   2 LEU A  110    PRO A  111          0         9.25                     
    CISPEP   3 PRO A  293    PRO A  294          0         3.20                     
    CISPEP   4 GLY A  296    PRO A  297          0        -2.45                     
    CISPEP   5 THR B   22    PRO B   23          0        -3.71                     
    CISPEP   6 LEU B  110    PRO B  111          0         7.62                     
    CISPEP   7 PRO B  293    PRO B  294          0         3.61                     
    CISPEP   8 GLY B  296    PRO B  297          0        -2.85                     
    SITE     1 AC1  5 ASN A  67  MET A 100  HOH A1168  HOH A1180                    
    SITE     2 AC1  5 HOH A1197                                                     
    SITE     1 AC2 14 GLN A  13  ASP A  32  GLY A  34  TYR A  75                    
    SITE     2 AC2 14 SER A  76  THR A  77  VAL A 120  ASP A 215                    
    SITE     3 AC2 14 GLY A 217  MET A 289  ILE A 291  PRO A 292                    
    SITE     4 AC2 14 HOH A1102  HOH A1202                                          
    SITE     1 AC3  7 THR A  12  GLN A  13  TYR A  14  VAL A  30                    
    SITE     2 AC3  7 THR A 216  GLY A 217  ALA A 218                               
    SITE     1 AC4  9 ASP A  11  ALA A 272  ASP A 273  TYR A 274                    
    SITE     2 AC4  9 VAL A 275  PHE A 276  ALA A 285  ARG A 307                    
    SITE     3 AC4  9 HOH A1111                                                     
    SITE     1 AC5  2 ASN B  67  MET B 100                                          
    SITE     1 AC6 13 GLN B  13  ASP B  32  GLY B  34  TYR B  75                    
    SITE     2 AC6 13 SER B  76  THR B  77  VAL B 120  ASP B 215                    
    SITE     3 AC6 13 GLY B 217  ILE B 291  PRO B 292  HOH B1151                    
    SITE     4 AC6 13 HOH B1198                                                     
    SITE     1 AC7  7 THR B  12  GLN B  13  TYR B  14  VAL B  30                    
    SITE     2 AC7  7 THR B 216  GLY B 217  ALA B 218                               
    CRYST1  141.556  141.556  141.556  90.00  90.00  90.00 P 21 3       24          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.007064  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.007064  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.007064        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb4gja.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM   1052  CG  ARG A 132      31.859 124.319  13.692  1.00 87.42           C  
      ATOM   1053  CD  ARG A 132      30.929 125.234  12.923  1.00108.82           C  
      ATOM   1054  NE  ARG A 132      29.837 124.472  12.298  1.00127.41           N  
      ATOM   1055  CZ  ARG A 132      29.866 123.977  11.060  1.00141.78           C  
      ATOM   1056  NH1 ARG A 132      30.926 124.176  10.281  1.00134.04           N  
      ATOM   1057  NH2 ARG A 132      28.833 123.286  10.590  1.00118.59           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00