?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    HYDROLASE                               26-FEB-14   4CRB              
    TITLE     CREATING NOVEL F1 INHIBITORS THROUGH FRAGMENT BASED LEAD              
    TITLE    2 GENERATION AND STRUCTURE AIDED DRUG DESIGN                           
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: COAGULATION FACTOR XI;                                     
    COMPND   3 CHAIN: A;                                                            
    COMPND   4 FRAGMENT: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 388-625;                        
    COMPND   5 SYNONYM: FXI, PLASMA THROMBOPLASTIN ANTECEDENT, PTA, COAGULATION     
    COMPND   6  FACTOR XIA LIGHT CHAIN;                                             
    COMPND   7 EC: 3.4.21.27;                                                       
    COMPND   8 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   9 MUTATION: YES                                                        
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 9606;                                                
    SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM: PICHIA PASTORIS;                                  
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 4922                                        
    KEYWDS    HYDROLASE                                                             
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    J.SANDMARK,L.OSTER,O.FJELLSTROM,S.AKKAYA,H.G.BEISEL,P.O.ERIKSSON,     
    AUTHOR   2 K.ERIXON,D.GUSTAFSSON,U.JURVA,D.KANG,D.KARIS,W.KNECHT,V.NERME,       
    AUTHOR   3 I.NILSSON,T.OLSSON,A.REDZIC,R.ROTH,A.TIGERSTROM                      
    REVDAT   1   11-FEB-15 4CRB    0                                                
    JRNL        AUTH   O.FJELLSTROM,S.AKKAYA,H.BEISEL,P.ERIKSSON,K.ERIXON,          
    JRNL        AUTH 2 D.GUSTAFSSON,U.JURVA,D.KANG,D.KARIS,W.KNECHT,V.NERME,        
    JRNL        AUTH 3 I.NILSSON,T.OLSSON,A.REDZIC,R.ROTH,J.SANDMARK,A.TIGERSTROM,  
    JRNL        AUTH 4 L.OSTER                                                      
    JRNL        TITL   CREATING NOVEL ACTIVATED FACTOR XI INHIBITORS THROUGH        
    JRNL        TITL 2 FRAGMENT BASED LEAD GENERATION AND STRUCTURE AIDED DRUG      
    JRNL        TITL 3 DESIGN.                                                      
    JRNL        REF    PLOS ONE                      V.  10 13705 2015              
    JRNL        REFN                   ISSN 1932-6203                               
    JRNL        PMID   25629509                                                     
    JRNL        DOI    10.1371/JOURNAL.PONE.0113705                                 
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    1.85 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : REFMAC 5.7.0029                                      
    REMARK   3   AUTHORS     : MURSHUDOV,SKUBAK,LEBEDEV,PANNU,                      
    REMARK   3                 STEINER,NICHOLLS,WINN,LONG,VAGIN                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : MAXIMUM LIKELIHOOD                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.85                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 42.7                           
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : NONE                           
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 97.7                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 23299                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.191                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.190                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.213                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.2                             
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 1267                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : NULL                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : NULL                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : NULL                         
    REMARK   3   REFLECTION IN BIN     (WORKING SET) : NULL                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : NULL                         
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : NULL                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE SET COUNT          : NULL                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : NULL                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 1881                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 72                                      
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 122                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : NULL                           
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.                                 
    REMARK   3   ESU BASED ON R VALUE                            (A): NULL          
    REMARK   3   ESU BASED ON FREE R VALUE                       (A): NULL          
    REMARK   3   ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD                 (A): NULL          
    REMARK   3   ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD (A**2): NULL          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  CORRELATION COEFFICIENTS.                                           
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC      : NULL                          
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC FREE : NULL                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES        COUNT    RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   BOND LENGTHS REFINED ATOMS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   BOND LENGTHS OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   BOND ANGLES REFINED ATOMS   (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   BOND ANGLES OTHERS          (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 1    (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 2    (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 3    (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 4    (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINTS       (A**3):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   GENERAL PLANES REFINED ATOMS      (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   GENERAL PLANES OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS REFINED ATOMS (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) REFINED ATOMS      (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION REFINED ATOMS (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW REFINED ATOMS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND REFINED ATOMS     (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND OTHERS            (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.     COUNT   RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND OTHER ATOMS    (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ANISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.   COUNT   RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   RIGID-BOND RESTRAINTS          (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; FREE ATOMS         (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; BONDED ATOMS       (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS STATISTICS                                           
    REMARK   3   NUMBER OF DIFFERENT NCS GROUPS : NULL                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : NULL                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED : NULL                                                 
    REMARK   3   PARAMETERS FOR MASK CALCULATION                                    
    REMARK   3   VDW PROBE RADIUS   : NULL                                          
    REMARK   3   ION PROBE RADIUS   : NULL                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : NULL                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE          
    REMARK   3   RIDING POSITIONS.                                                  
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 4CRB COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY PDBE ON 26-FEB-14.                  
    REMARK 100 THE PDBE ID CODE IS EBI-59837.                                       
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 12-JUN-09                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : 8.5                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : ESRF                               
    REMARK 200  BEAMLINE                       : ID14-4                             
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.94                               
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : ADSC                               
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : MOSFLM                             
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : SCALA                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 25023                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 1.85                               
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 50.00                              
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 2.0                                
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 99.5                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 5.1                                
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.08                               
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 13.90                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 1.85                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 1.90                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 100.0                              
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 5.1                                
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.63                               
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 2.20                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: MOLREP                                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: NONE                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NONE                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 55.41                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.76                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 2M AMMONIUM SULFATE 0.1M                 
    REMARK 280  TRIS-CL PH 8.5 0.2M NACL                                            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: I 2 3                            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,-Y,Z                                                 
    REMARK 290       3555   -X,Y,-Z                                                 
    REMARK 290       4555   X,-Y,-Z                                                 
    REMARK 290       5555   Z,X,Y                                                   
    REMARK 290       6555   Z,-X,-Y                                                 
    REMARK 290       7555   -Z,-X,Y                                                 
    REMARK 290       8555   -Z,X,-Y                                                 
    REMARK 290       9555   Y,Z,X                                                   
    REMARK 290      10555   -Y,Z,-X                                                 
    REMARK 290      11555   Y,-Z,-X                                                 
    REMARK 290      12555   -Y,-Z,X                                                 
    REMARK 290      13555   X+1/2,Y+1/2,Z+1/2                                       
    REMARK 290      14555   -X+1/2,-Y+1/2,Z+1/2                                     
    REMARK 290      15555   -X+1/2,Y+1/2,-Z+1/2                                     
    REMARK 290      16555   X+1/2,-Y+1/2,-Z+1/2                                     
    REMARK 290      17555   Z+1/2,X+1/2,Y+1/2                                       
    REMARK 290      18555   Z+1/2,-X+1/2,-Y+1/2                                     
    REMARK 290      19555   -Z+1/2,-X+1/2,Y+1/2                                     
    REMARK 290      20555   -Z+1/2,X+1/2,-Y+1/2                                     
    REMARK 290      21555   Y+1/2,Z+1/2,X+1/2                                       
    REMARK 290      22555   -Y+1/2,Z+1/2,-X+1/2                                     
    REMARK 290      23555   Y+1/2,-Z+1/2,-X+1/2                                     
    REMARK 290      24555   -Y+1/2,-Z+1/2,X+1/2                                     
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   5  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   5  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   5  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   6  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   6 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   6  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   7  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   7 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   7  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   8  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   8  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   8  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   9  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   9  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   9  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1  10  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2  10  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3  10 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1  11  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2  11  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3  11 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1  12  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2  12  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3  12  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1  13  1.000000  0.000000  0.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY2  13  0.000000  1.000000  0.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY3  13  0.000000  0.000000  1.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY1  14 -1.000000  0.000000  0.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY2  14  0.000000 -1.000000  0.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY3  14  0.000000  0.000000  1.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY1  15 -1.000000  0.000000  0.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY2  15  0.000000  1.000000  0.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY3  15  0.000000  0.000000 -1.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY1  16  1.000000  0.000000  0.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY2  16  0.000000 -1.000000  0.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY3  16  0.000000  0.000000 -1.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY1  17  0.000000  0.000000  1.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY2  17  1.000000  0.000000  0.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY3  17  0.000000  1.000000  0.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY1  18  0.000000  0.000000  1.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY2  18 -1.000000  0.000000  0.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY3  18  0.000000 -1.000000  0.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY1  19  0.000000  0.000000 -1.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY2  19 -1.000000  0.000000  0.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY3  19  0.000000  1.000000  0.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY1  20  0.000000  0.000000 -1.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY2  20  1.000000  0.000000  0.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY3  20  0.000000 -1.000000  0.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY1  21  0.000000  1.000000  0.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY2  21  0.000000  0.000000  1.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY3  21  1.000000  0.000000  0.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY1  22  0.000000 -1.000000  0.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY2  22  0.000000  0.000000  1.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY3  22 -1.000000  0.000000  0.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY1  23  0.000000  1.000000  0.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY2  23  0.000000  0.000000 -1.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY3  23 -1.000000  0.000000  0.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY1  24  0.000000 -1.000000  0.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY2  24  0.000000  0.000000 -1.000000       60.49500            
    REMARK 290   SMTRY3  24  1.000000  0.000000  0.000000       60.49500            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: MONOMERIC                  
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 375                                                                      
    REMARK 375 SPECIAL POSITION                                                     
    REMARK 375 THE FOLLOWING ATOMS ARE FOUND TO BE WITHIN 0.15 ANGSTROMS            
    REMARK 375 OF A SYMMETRY RELATED ATOM AND ARE ASSUMED TO BE ON SPECIAL          
    REMARK 375 POSITIONS.                                                           
    REMARK 375                                                                      
    REMARK 375 ATOM RES CSSEQI                                                      
    REMARK 375 O4   SO4 A1488   LIES ON A SPECIAL POSITION.                         
    REMARK 375 S    SO4 A1488   LIES ON A SPECIAL POSITION.                         
    REMARK 375      HOH A2122   LIES ON A SPECIAL POSITION.                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    ASP A 148     -143.83   -160.47                                   
    REMARK 500    SER A 214      -63.55   -122.84                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 SOLVENT                                                              
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 THE FOLLOWING SOLVENT MOLECULES LIE FARTHER THAN EXPECTED            
    REMARK 525 FROM THE PROTEIN OR NUCLEIC ACID MOLECULE AND ARE                    
    REMARK 525 ASSOCIATED WITH A SYMMETRY RELATED MOLECULE (M=MODEL                 
    REMARK 525 NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE          
    REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE): THESE HAVE BEEN REPOSITIONED              
    REMARK 525 BY APPLYING THE SYMMETRY TRANSFORMATION INDICATED.                   
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525  M RES CSSEQI     ORIGINAL COORDINATES   SYMMETRY TRANS.    DIST.    
    REMARK 525                    X       Y       Z                                 
    REMARK 525    HOH W  62    33.827  -5.410  55.410    004      556      3.15     
    REMARK 525    HOH W 126    34.972  18.094  29.236    009      555      3.14     
    REMARK 525    HOH W 128    49.623   1.754  28.953    019      555      3.66     
    REMARK 630                                                                      
    REMARK 630 MOLECULE TYPE: NULL                                                  
    REMARK 630 MOLECULE NAME: N-[(1S)-1-BENZYL-2-[2-[5-CHLORO-2-(TETRAZOL-          
    REMARK 630  1-YL)PHENYL]ETHYLAMINO]-2-OXO-ETHYL]-4-HYDROXY-2-OXO-               
    REMARK 630  1H-QUINOLINE-6-CARBOXAMIDE                                          
    REMARK 630                                                                      
    REMARK 630 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 630  SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                           
    REMARK 630                                                                      
    REMARK 630   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 630     7P0 A  1485                                                      
    REMARK 630 SOURCE: NULL                                                         
    REMARK 630 TAXONOMY: NULL                                                       
    REMARK 630 SUBCOMP:    7DM PHE BXR                                              
    REMARK 630 DETAILS: NULL                                                        
    REMARK 700                                                                      
    REMARK 700 SHEET                                                                
    REMARK 700 DETERMINATION METHOD: DSSP                                           
    REMARK 700 THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS          
    REMARK 700 BELOW IS ACTUALLY AN  6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY       
    REMARK 700 A  7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS              
    REMARK 700 ARE IDENTICAL.                                                       
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE GOL A1483                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE GOL A1484                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE 7P0 A1485                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A1486                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A1487                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A1488                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A1489                 
    REMARK 900                                                                      
    REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 4CR5   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  CREATING NOVEL F1 INHIBITORS THROUGH FRAGMENT BASED LEAD            
    REMARK 900   GENERATION AND STRUCTURE AIDED DRUG DESIGN                         
    REMARK 900 RELATED ID: 4CR9   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  CREATING NOVEL F1 INHIBITORS THROUGH FRAGMENT BASED LEAD            
    REMARK 900   GENERATION AND STRUCTURE AIDED DRUG DESIGN                         
    REMARK 900 RELATED ID: 4CRA   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  CREATING NOVEL F1 INHIBITORS THROUGH FRAGMENT BASED LEAD            
    REMARK 900   GENERATION AND STRUCTURE AIDED DRUG DESIGN                         
    REMARK 900 RELATED ID: 4CRC   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  CREATING NOVEL F1 INHIBITORS THROUGH FRAGMENT BASED LEAD            
    REMARK 900   GENERATION AND STRUCTURE AIDED DRUG DESIGN                         
    REMARK 900 RELATED ID: 4CRD   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  CREATING NOVEL F1 INHIBITORS THROUGH FRAGMENT BASED LEAD            
    REMARK 900   GENERATION AND STRUCTURE AIDED DRUG DESIGN                         
    REMARK 900 RELATED ID: 4CRE   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  CREATING NOVEL F1 INHIBITORS THROUGH FRAGMENT BASED LEAD            
    REMARK 900   GENERATION AND STRUCTURE AIDED DRUG DESIGN                         
    REMARK 900 RELATED ID: 4CRF   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  CREATING NOVEL F1 INHIBITORS THROUGH FRAGMENT BASED LEAD            
    REMARK 900   GENERATION AND STRUCTURE AIDED DRUG DESIGN                         
    REMARK 900 RELATED ID: 4CRG   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  CREATING NOVEL F1 INHIBITORS THROUGH FRAGMENT BASED LEAD            
    REMARK 900   GENERATION AND STRUCTURE AIDED DRUG DESIGN                         
    DBREF  4CRB A   16   245  UNP    P03951   FA11_HUMAN     388    625             
    SEQADV 4CRB ALA A   75  UNP  P03951    SER   452 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 4CRB ALA A   78  UNP  P03951    LYS   455 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 4CRB ALA A  115  UNP  P03951    THR   493 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 4CRB SER A  123  UNP  P03951    CYS   500 ENGINEERED MUTATION            
    SEQRES   1 A  238  ILE VAL GLY GLY THR ALA SER VAL ARG GLY GLU TRP PRO          
    SEQRES   2 A  238  TRP GLN VAL THR LEU HIS THR THR SER PRO THR GLN ARG          
    SEQRES   3 A  238  HIS LEU CYS GLY GLY SER ILE ILE GLY ASN GLN TRP ILE          
    SEQRES   4 A  238  LEU THR ALA ALA HIS CYS PHE TYR GLY VAL GLU SER PRO          
    SEQRES   5 A  238  LYS ILE LEU ARG VAL TYR SER GLY ILE LEU ASN GLN ALA          
    SEQRES   6 A  238  GLU ILE ALA GLU ASP THR SER PHE PHE GLY VAL GLN GLU          
    SEQRES   7 A  238  ILE ILE ILE HIS ASP GLN TYR LYS MET ALA GLU SER GLY          
    SEQRES   8 A  238  TYR ASP ILE ALA LEU LEU LYS LEU GLU THR THR VAL ASN          
    SEQRES   9 A  238  TYR ALA ASP SER GLN ARG PRO ILE SER LEU PRO SER LYS          
    SEQRES  10 A  238  GLY ASP ARG ASN VAL ILE TYR THR ASP CYS TRP VAL THR          
    SEQRES  11 A  238  GLY TRP GLY TYR ARG LYS LEU ARG ASP LYS ILE GLN ASN          
    SEQRES  12 A  238  THR LEU GLN LYS ALA LYS ILE PRO LEU VAL THR ASN GLU          
    SEQRES  13 A  238  GLU CYS GLN LYS ARG TYR ARG GLY HIS LYS ILE THR HIS          
    SEQRES  14 A  238  LYS MET ILE CYS ALA GLY TYR ARG GLU GLY GLY LYS ASP          
    SEQRES  15 A  238  ALA CYS LYS GLY ASP SER GLY GLY PRO LEU SER CYS LYS          
    SEQRES  16 A  238  HIS ASN GLU VAL TRP HIS LEU VAL GLY ILE THR SER TRP          
    SEQRES  17 A  238  GLY GLU GLY CYS ALA GLN ARG GLU ARG PRO GLY VAL TYR          
    SEQRES  18 A  238  THR ASN VAL VAL GLU TYR VAL ASP TRP ILE LEU GLU LYS          
    SEQRES  19 A  238  THR GLN ALA VAL                                              
    HET    GOL  A1483       6                                                       
    HET    GOL  A1484       6                                                       
    HET    7P0  A1485      40                                                       
    HET    SO4  A1486       5                                                       
    HET    SO4  A1487       5                                                       
    HET    SO4  A1488       5                                                       
    HET    SO4  A1489       5                                                       
    HETNAM     7P0 N-[(1S)-1-BENZYL-2-[2-[5-CHLORO-2-(TETRAZOL-                     
    HETNAM   2 7P0  1-YL)PHENYL]ETHYLAMINO]-2-OXO-ETHYL]-4-                         
    HETNAM   3 7P0  HYDROXY-2-OXO-1H-QUINOLINE-6-CARBOXAMIDE                        
    HETNAM     SO4 SULFATE ION                                                      
    HETNAM     GOL GLYCEROL                                                         
    HETSYN     GOL GLYCERIN                                                         
    FORMUL   2  7P0    C28 H24 CL N7 O4                                             
    FORMUL   3  SO4    4(O4 S 2-)                                                   
    FORMUL   4  GOL    2(C3 H8 O3)                                                  
    FORMUL   5  HOH   *122(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 ALA A   55  TYR A   59A 5                                   6    
    HELIX    2   2 SER A   61  LYS A   63  5                                   3    
    HELIX    3   3 GLN A   74  ILE A   77  5                                   4    
    HELIX    4   4 MET A   96  GLY A  100  5                                   5    
    HELIX    5   5 SER A  126  ARG A  130  5                                   5    
    HELIX    6   6 THR A  164  TYR A  172  1                                   9    
    HELIX    7   7 TYR A  234  THR A  242  1                                   9    
    SHEET    1  AA 8 THR A  20  ALA A  21  0                                        
    SHEET    2  AA 8 GLN A 156  LYS A 159 -1  O  LYS A 157   N  THR A  20           
    SHEET    3  AA 8 CYS A 136  GLY A 140 -1  O  VAL A 138   N  ALA A 158           
    SHEET    4  AA 8 PRO A 198  HIS A 202A-1  O  PRO A 198   N  THR A 139           
    SHEET    5  AA 8 VAL A 202D TRP A 215 -1  O  VAL A 202D  N  HIS A 202A          
    SHEET    6  AA 8 GLY A 226  ASN A 230 -1  O  VAL A 227   N  TRP A 215           
    SHEET    7  AA 8 MET A 180  ALA A 183 -1  O  ILE A 181   N  TYR A 228           
    SHEET    8  AA 8 LEU A 162  VAL A 163 -1  O  VAL A 163   N  CYS A 182           
    SHEET    1  AB 7 GLN A  30  THR A  35  0                                        
    SHEET    2  AB 7 ARG A  37D GLY A  46 -1  O  ARG A  37D  N  THR A  35           
    SHEET    3  AB 7 TRP A  51  THR A  54 -1  O  TRP A  51   N  ILE A  45           
    SHEET    4  AB 7 ALA A 104  LEU A 108 -1  O  ALA A 104   N  THR A  54           
    SHEET    5  AB 7 PHE A  83  ILE A  90 -1  N  GLN A  86   O  LYS A 107           
    SHEET    6  AB 7 LEU A  65  TYR A  68 -1  O  LEU A  65   N  VAL A  85           
    SHEET    7  AB 7 GLN A  30  THR A  35 -1  O  THR A  32   N  TYR A  68           
    SSBOND   1 CYS A   40    CYS A   58                          1555   1555  2.02  
    SSBOND   2 CYS A  136    CYS A  201                          1555   1555  2.05  
    SSBOND   3 CYS A  168    CYS A  182                          1555   1555  2.03  
    SSBOND   4 CYS A  191    CYS A  219                          1555   1555  2.02  
    CISPEP   1 SER A   37    PRO A   37A         0        -0.27                     
    SITE     1 AC1  3 ARG A  37D 7P0 A1485  HOH A2119                               
    SITE     1 AC2  7 HIS A  57  SER A 214  TRP A 215  7P0 A1485                    
    SITE     2 AC2  7 HOH A2035  HOH A2104  HOH A2108                               
    SITE     1 AC3 25 HIS A  38  LEU A  39  HIS A  57  TYR A 143                    
    SITE     2 AC3 25 ILE A 151  ASP A 189  ALA A 190  CYS A 191                    
    SITE     3 AC3 25 LYS A 192  GLY A 193  ASP A 194  SER A 195                    
    SITE     4 AC3 25 THR A 213  TRP A 215  GLY A 216  GLY A 218                    
    SITE     5 AC3 25 CYS A 219  GLY A 226  VAL A 227  GOL A1483                    
    SITE     6 AC3 25 GOL A1484  HOH A2025  HOH A2027  HOH A2104                    
    SITE     7 AC3 25 HOH A2121                                                     
    SITE     1 AC4  5 THR A  20  ALA A  21  GLN A  48  GLN A  86                    
    SITE     2 AC4  5 ARG A 144                                                     
    SITE     1 AC5  3 LYS A 202  TRP A 203  HOH A2010                               
    SITE     1 AC6  3 LYS A 127  ARG A 130  HOH A2122                               
    SITE     1 AC7  3 TYR A 184A ARG A 185  GLU A 186                               
    CRYST1  120.990  120.990  120.990  90.00  90.00  90.00 I 2 3        24          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.008265  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.008265  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.008265        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb4crb.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    671  CG  LYS A  95      27.060  27.739  52.178  1.00 36.58           C  
      ATOM    672  CD  LYS A  95      27.663  28.837  53.039  1.00 41.57           C  
      ATOM    673  CE  LYS A  95      26.567  29.567  53.792  1.00 42.03           C  
      ATOM    674  NZ  LYS A  95      27.160  30.622  54.642  1.00 45.57           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00