?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    TRANSFERASE                             03-DEC-12   3ZE3              
    TITLE     CRYSTAL STRUCTURE OF THE INTEGRAL MEMBRANE DIACYLGLYCEROL             
    TITLE    2 KINASE - DELTA7                                                      
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: DIACYLGLYCEROL KINASE;                                     
    COMPND   3 CHAIN: A, B, C, D, E, F;                                             
    COMPND   4 SYNONYM: DAGK, DIGLYCERIDE KINASE, DGK;                              
    COMPND   5 EC: 2.7.1.107;                                                       
    COMPND   6 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   7 MUTATION: YES                                                        
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: ESCHERICHIA COLI K-12;                          
    SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 83333;                                               
    SOURCE   4 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562;                                        
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: WH1061;                                    
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR: PTRCHISB;                                  
    SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PTRCHISB_DGKA_DELTA7;                     
    SOURCE  10 OTHER_DETAILS: THE WILD-TYPE GENE WAS SYNTHESIZED BASED ON THE DGKA  
    SOURCE  11  NUCLEOTIDE SEQUENCE OF ESCHERICHIA COLI K12, WITH ADDITIONAL        
    SOURCE  12  NUCLEOTIDES ENCODING HIS TAG SEQUENCES AT THE N- TERMINUS.          
    SOURCE  13  SITE-DIRECTED MUTATIONS WERE MADE USING PCR.                        
    KEYWDS    TRANSFERASE, LIPID METABOLISM, IN MESO CRYSTALLISATION, LIPID CUBIC   
    KEYWDS   2 PHASE, LIPIDIC MESOPHASE, THERMOSTABLE MUTANT, MONOACYLGLYCEROL,     
    KEYWDS   3 7.8 MAG                                                              
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    D.LI,V.E.PYE,J.A.LYONS,L.VOGELEY,D.ARAGAO,M.CAFFREY                   
    REVDAT   3   05-JUN-13 3ZE3    1       JRNL                                     
    REVDAT   2   29-MAY-13 3ZE3    1       JRNL                                     
    REVDAT   1   22-MAY-13 3ZE3    0                                                
    JRNL        AUTH   D.LI,J.A.LYONS,V.E.PYE,L.VOGELEY,D.ARAGAO,C.P.KENYON,        
    JRNL        AUTH 2 S.T.A.SHAH,C.DOHERTY,M.AHERNE,M.CAFFREY                      
    JRNL        TITL   CRYSTAL STRUCTURE OF THE INTEGRAL MEMBRANE DIACYLGLYCEROL    
    JRNL        TITL 2 KINASE.                                                      
    JRNL        REF    NATURE                        V. 497   521 2013              
    JRNL        REFN                   ISSN 0028-0836                               
    JRNL        PMID   23676677                                                     
    JRNL        DOI    10.1038/NATURE12179                                          
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.05 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : PHENIX (PHENIX.REFINE)                               
    REMARK   3   AUTHORS     : PAUL ADAMS,PAVEL AFONINE,VICENT CHEN,IAN             
    REMARK   3               : DAVIS,KRESHNA GOPAL,RALF GROSSE-KUNSTLEVE,           
    REMARK   3               : LI-WEI HUNG,ROBERT IMMORMINO,TOM IOERGER,            
    REMARK   3               : AIRLIE MCCOY,ERIK MCKEE,NIGEL MORIARTY,              
    REMARK   3               : REETAL PAI,RANDY READ,JANE RICHARDSON,               
    REMARK   3               : DAVID RICHARDSON,TOD ROMO,JIM SACCHETTINI,           
    REMARK   3               : NICHOLAS SAUTER,JACOB SMITH,LAURENT                  
    REMARK   3               : STORONI,TOM TERWILLIGER,PETER ZWART                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : ML                                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.050                          
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 51.894                         
    REMARK   3   MIN(FOBS/SIGMA_FOBS)              : 0.00                           
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 99.66                          
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 62622                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.1969                          
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.1959                          
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.2167                          
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.1                             
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 3161                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT (IN BINS).                           
    REMARK   3   BIN  RESOLUTION RANGE  COMPL.    NWORK NFREE   RWORK  RFREE        
    REMARK   3     1 51.9105 -  5.8273    0.99     2755   146  0.2332 0.2460        
    REMARK   3     2  5.8273 -  4.6262    1.00     2675   130  0.2239 0.2408        
    REMARK   3     3  4.6262 -  4.0417    1.00     2645   141  0.1715 0.1765        
    REMARK   3     4  4.0417 -  3.6723    1.00     2622   145  0.1780 0.1980        
    REMARK   3     5  3.6723 -  3.4091    1.00     2601   144  0.1805 0.1874        
    REMARK   3     6  3.4091 -  3.2082    1.00     2606   142  0.1813 0.2078        
    REMARK   3     7  3.2082 -  3.0475    1.00     2573   151  0.1736 0.1993        
    REMARK   3     8  3.0475 -  2.9149    1.00     2613   132  0.1717 0.2250        
    REMARK   3     9  2.9149 -  2.8027    1.00     2595   122  0.1734 0.1953        
    REMARK   3    10  2.8027 -  2.7059    1.00     2560   129  0.1658 0.2015        
    REMARK   3    11  2.7059 -  2.6213    1.00     2583   147  0.1621 0.1919        
    REMARK   3    12  2.6213 -  2.5464    1.00     2564   141  0.1653 0.1756        
    REMARK   3    13  2.5464 -  2.4794    1.00     2602   110  0.1691 0.2049        
    REMARK   3    14  2.4794 -  2.4189    1.00     2566   116  0.1639 0.2136        
    REMARK   3    15  2.4189 -  2.3639    1.00     2583   136  0.1659 0.1914        
    REMARK   3    16  2.3639 -  2.3136    1.00     2551   154  0.1855 0.2220        
    REMARK   3    17  2.3136 -  2.2673    0.99     2548   145  0.2277 0.2687        
    REMARK   3    18  2.2673 -  2.2245    0.98     2502   131  0.3305 0.3645        
    REMARK   3    19  2.2245 -  2.1848    1.00     2557   120  0.2424 0.2651        
    REMARK   3    20  2.1848 -  2.1478    1.00     2549   132  0.2258 0.2784        
    REMARK   3    21  2.1478 -  2.1131    1.00     2525   170  0.2499 0.2747        
    REMARK   3    22  2.1131 -  2.0806    0.99     2519   139  0.2669 0.2692        
    REMARK   3    23  2.0806 -  2.0500    0.99     2567   138  0.2835 0.3286        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED        : FLAT BULK SOLVENT MODEL                       
    REMARK   3   SOLVENT RADIUS     : 1.11                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.90                                          
    REMARK   3   K_SOL              : NULL                                          
    REMARK   3   B_SOL              : NULL                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ERROR ESTIMATES.                                                    
    REMARK   3   COORDINATE ERROR (MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED)     : 0.23             
    REMARK   3   PHASE ERROR (DEGREES, MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED) : 20.52            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 42.50                          
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 47.383                         
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TWINNING INFORMATION.                                               
    REMARK   3   FRACTION: NULL                                                     
    REMARK   3   OPERATOR: NULL                                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                       
    REMARK   3                 RMSD          COUNT                                  
    REMARK   3   BOND      :  0.003           4932                                  
    REMARK   3   ANGLE     :  0.536           6687                                  
    REMARK   3   CHIRALITY :  0.039            836                                  
    REMARK   3   PLANARITY :  0.002            797                                  
    REMARK   3   DIHEDRAL  : 14.950           1866                                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : 12                                         
    REMARK   3   TLS GROUP : 1                                                      
    REMARK   3    SELECTION: (CHAIN A AND RESID 6:47)                               
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  35.7316  61.1331  87.7602              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2263 T22:   0.2730                                     
    REMARK   3      T33:   0.3517 T12:  -0.0991                                     
    REMARK   3      T13:   0.0267 T23:   0.0100                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   2.8943 L22:   1.3769                                     
    REMARK   3      L33:   7.5994 L12:  -1.6045                                     
    REMARK   3      L13:   1.5821 L23:  -0.7380                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0831 S12:  -0.0190 S13:  -0.5013                       
    REMARK   3      S21:   0.1429 S22:   0.0031 S23:   0.0820                       
    REMARK   3      S31:   0.5592 S32:   0.0164 S33:   0.1008                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 2                                                      
    REMARK   3    SELECTION: (CHAIN A AND RESID 48:121)                             
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  43.0008  72.3539  81.8209              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.1197 T22:   0.2018                                     
    REMARK   3      T33:   0.2074 T12:   0.0122                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0050 T23:   0.0235                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   3.1871 L22:   4.2991                                     
    REMARK   3      L33:   5.7789 L12:   0.0658                                     
    REMARK   3      L13:   0.1546 L23:   2.3319                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0204 S12:   0.0666 S13:   0.1041                       
    REMARK   3      S21:  -0.1568 S22:  -0.1616 S23:   0.1773                       
    REMARK   3      S31:  -0.6629 S32:  -0.1263 S33:   0.1862                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 3                                                      
    REMARK   3    SELECTION: (CHAIN B AND RESID 24:83)                              
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  55.9198  57.8559  82.7490              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2324 T22:   0.3281                                     
    REMARK   3      T33:   0.3016 T12:   0.0639                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0219 T23:  -0.0084                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   1.6603 L22:   2.4782                                     
    REMARK   3      L33:   3.5495 L12:  -0.6219                                     
    REMARK   3      L13:  -2.1373 L23:   2.8098                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.1542 S12:  -0.1507 S13:  -0.2265                       
    REMARK   3      S21:   0.4605 S22:   0.2339 S23:  -0.1261                       
    REMARK   3      S31:   0.7491 S32:   0.5148 S33:  -0.0361                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 4                                                      
    REMARK   3    SELECTION: (CHAIN B AND RESID 84:121)                             
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  44.4662  58.1164  85.2764              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.1626 T22:   0.1848                                     
    REMARK   3      T33:   0.2644 T12:  -0.0422                                     
    REMARK   3      T13:   0.0040 T23:   0.0244                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   2.5588 L22:   2.7940                                     
    REMARK   3      L33:   2.7023 L12:   0.0039                                     
    REMARK   3      L13:   0.5844 L23:   0.3931                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.0113 S12:   0.1955 S13:  -0.2064                       
    REMARK   3      S21:   0.2078 S22:   0.1019 S23:   0.0536                       
    REMARK   3      S31:   0.7328 S32:  -0.4637 S33:  -0.0041                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 5                                                      
    REMARK   3    SELECTION: (CHAIN C AND RESID 32:57)                              
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  55.4172  77.7796  67.5259              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.3407 T22:   0.4156                                     
    REMARK   3      T33:   0.5819 T12:   0.0642                                     
    REMARK   3      T13:   0.1272 T23:   0.0158                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   1.0808 L22:   6.6828                                     
    REMARK   3      L33:   5.5479 L12:   1.2770                                     
    REMARK   3      L13:  -0.3757 L23:   3.3318                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.3714 S12:  -0.1332 S13:   1.1340                       
    REMARK   3      S21:  -0.6634 S22:  -0.6503 S23:   0.0715                       
    REMARK   3      S31:  -0.3924 S32:  -0.0964 S33:   0.2714                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 6                                                      
    REMARK   3    SELECTION: (CHAIN C AND RESID 58:121)                             
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  58.1290  70.3730  83.8236              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.1500 T22:   0.3054                                     
    REMARK   3      T33:   0.2543 T12:  -0.0459                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0202 T23:  -0.0224                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   2.2427 L22:   1.9581                                     
    REMARK   3      L33:   3.2034 L12:  -0.7066                                     
    REMARK   3      L13:  -2.3414 L23:   0.2992                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.0910 S12:  -0.3301 S13:   0.1053                       
    REMARK   3      S21:   0.2934 S22:   0.1170 S23:  -0.1954                       
    REMARK   3      S31:  -0.2743 S32:   0.5533 S33:  -0.1931                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 7                                                      
    REMARK   3    SELECTION: (CHAIN D AND RESID 14:80)                              
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  71.6347  50.0338  62.8070              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.1668 T22:   0.2110                                     
    REMARK   3      T33:   0.2342 T12:   0.0201                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0155 T23:  -0.0344                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   1.6336 L22:   3.8337                                     
    REMARK   3      L33:   2.9740 L12:  -0.2500                                     
    REMARK   3      L13:  -1.2137 L23:  -0.3952                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0603 S12:  -0.0384 S13:   0.0262                       
    REMARK   3      S21:   0.1389 S22:   0.0629 S23:  -0.1231                       
    REMARK   3      S31:   0.1390 S32:   0.1599 S33:  -0.0118                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 8                                                      
    REMARK   3    SELECTION: (CHAIN D AND RESID 81:121)                             
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  62.1793  42.3171  60.2712              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2240 T22:   0.2208                                     
    REMARK   3      T33:   0.3731 T12:   0.0058                                     
    REMARK   3      T13:   0.0208 T23:  -0.0256                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   3.4837 L22:   4.1265                                     
    REMARK   3      L33:   8.8106 L12:  -0.5308                                     
    REMARK   3      L13:  -1.3071 L23:   2.4377                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.1211 S12:   0.2639 S13:  -0.1867                       
    REMARK   3      S21:   0.0758 S22:  -0.2510 S23:   0.4164                       
    REMARK   3      S31:   0.3500 S32:  -0.7890 S33:   0.3016                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 9                                                      
    REMARK   3    SELECTION: (CHAIN E AND RESID 36:116)                             
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  80.4984  39.1140  59.5171              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.2368 T22:   0.3383                                     
    REMARK   3      T33:   0.3771 T12:   0.1395                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0061 T23:  -0.0737                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   3.2865 L22:   3.2181                                     
    REMARK   3      L33:   2.0614 L12:   0.8288                                     
    REMARK   3      L13:  -1.5619 L23:   1.9680                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.0351 S12:  -0.0177 S13:  -0.3406                       
    REMARK   3      S21:   0.1526 S22:   0.1648 S23:  -0.3227                       
    REMARK   3      S31:   0.2461 S32:   1.0095 S33:  -0.1275                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 10                                                     
    REMARK   3    SELECTION: (CHAIN E AND RESID 117:121)                            
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  86.4798  44.2892  83.9134              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   1.1816 T22:   2.1323                                     
    REMARK   3      T33:   0.1888 T12:  -0.0563                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0745 T23:  -0.0444                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   4.4320 L22:   6.8295                                     
    REMARK   3      L33:   5.6832 L12:  -0.5471                                     
    REMARK   3      L13:  -0.8099 L23:  -6.0189                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.4021 S12:  -0.3458 S13:   0.2273                       
    REMARK   3      S21:   1.1071 S22:   0.3199 S23:  -0.8379                       
    REMARK   3      S31:  -0.3943 S32:   2.8110 S33:   0.4188                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 11                                                     
    REMARK   3    SELECTION: (CHAIN F AND RESID 29:37)                              
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  57.9186  26.4447  61.9196              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   1.2071 T22:   0.6322                                     
    REMARK   3      T33:   1.6676 T12:  -0.2527                                     
    REMARK   3      T13:   0.0260 T23:  -0.0767                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   9.0520 L22:   7.8913                                     
    REMARK   3      L33:   7.2895 L12:   3.6042                                     
    REMARK   3      L13:  -2.6814 L23:  -1.7406                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.1587 S12:   0.2987 S13:  -0.8865                       
    REMARK   3      S21:   0.3492 S22:   0.1401 S23:  -0.1381                       
    REMARK   3      S31:   0.5938 S32:  -0.1999 S33:  -0.2919                       
    REMARK   3   TLS GROUP : 12                                                     
    REMARK   3    SELECTION: (CHAIN F AND RESID 38:121)                             
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  68.9322  30.4231  61.8974              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.6687 T22:   0.2098                                     
    REMARK   3      T33:   0.3139 T12:  -0.0288                                     
    REMARK   3      T13:   0.0270 T23:   0.0034                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   1.8825 L22:   2.4074                                     
    REMARK   3      L33:   3.5693 L12:  -0.3492                                     
    REMARK   3      L13:   0.2257 L23:   1.3988                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.1053 S12:  -0.2459 S13:  -0.2694                       
    REMARK   3      S21:   0.6037 S22:   0.0158 S23:   0.1946                       
    REMARK   3      S31:   2.0097 S32:  -0.3692 S33:  -0.0440                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF NCS GROUPS : NULL                                        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: THE 6 CHAINS FORMING 2 TRIMERS            
    REMARK   3    PER ASYMMETRIC UNIT COULD BE RELATED BY NCS HOWEVER THIS          
    REMARK   3    WAS DETRIMENTAL TO REFINEMENT AND SO WAS NOT USED. FOR            
    REMARK   3    THE MAJORITY OF THE REFINEMENT THE PHASES FROM SEMET DATA         
    REMARK   3    WERE USED, TARGET MLHL, UNTIL THE FINAL ROUNDS OF                 
    REMARK   3    REFINEMENT WHERE TARGET WAS ML. THE FOLLOWING RESIDUES            
    REMARK   3    COULD NOT BE PLACED INTO ELECTRON DENSITY DUE TO DISORDER         
    REMARK   3    OR FLEXIBILITY -  A1-5,  B1-23,  C1-31,  D1-13,  E1-35,           
    REMARK   3    E47-49,  F1-33.                                                   
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 3ZE3 COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY PDBE ON 21-OCT-12.                  
    REMARK 100 THE PDBE ID CODE IS EBI-54541.                                       
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 13-JUN-12                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : 5.6                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 19                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : APS                                
    REMARK 200  BEAMLINE                       : 23-ID-B                            
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.03320, 0.97944                   
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : SI(111) DOUBLE CRYSTAL             
    REMARK 200                                   CRYO-COOLED                        
    REMARK 200  OPTICS                         : K-B PAIR OF BIOMORPH               
    REMARK 200                                   MIRRORS                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : MARRESEARCH                        
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : XDS                                
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : XSCALE                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 62716                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.05                               
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 58.04                              
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : -3.0                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 99.7                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 9.3                                
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.11                               
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 12.40                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.05                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.16                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 99.5                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 6.9                                
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.85                               
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 2.00                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: SAD                          
    REMARK 200 SOFTWARE USED: SHELX CDE                                             
    REMARK 200 STARTING MODEL: NONE                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NONE                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 68.86                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 3.95                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 3-5 %(V/V) 2-METHYL-2,                   
    REMARK 280  4-PENTANEDIOL, 0.1 M SODIUM CHLORIDE, 0.06 M MAGNESIUM              
    REMARK 280  ACETATE, 0.1 M SODIUM CITRATE/HCL PH 5.6. CRYSTALLIZED              
    REMARK 280  USING THE IN MESO (LIPIDIC CUBIC PHASE) METHOD AT 4                 
    REMARK 280  DEGREE CELSIUS WITH THE 7.8 MONOACYLGLYCEROL (7.8 MAG) AS           
    REMARK 280  THE HOSTING LIPID.                                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 21 21 21                       
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X+1/2,-Y,Z+1/2                                         
    REMARK 290       3555   -X,Y+1/2,-Z+1/2                                         
    REMARK 290       4555   X+1/2,-Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000       37.53000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       71.82500            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       45.77000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000       71.82500            
    REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000       37.53000            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000       45.77000            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1, 2                                                    
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: TRIMERIC                          
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 7730 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 13990 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -142.9 KCAL/MOL                       
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: D, E, F                               
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 2                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: TRIMERIC                          
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: TRIMERIC                   
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 7940 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 15570 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -80.0 KCAL/MOL                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B, C                               
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     GLY A    -8                                                      
    REMARK 465     HIS A    -7                                                      
    REMARK 465     HIS A    -6                                                      
    REMARK 465     HIS A    -5                                                      
    REMARK 465     HIS A    -4                                                      
    REMARK 465     HIS A    -3                                                      
    REMARK 465     HIS A    -2                                                      
    REMARK 465     GLU A    -1                                                      
    REMARK 465     LEU A     0                                                      
    REMARK 465     ALA A     1                                                      
    REMARK 465     ASN A     2                                                      
    REMARK 465     ASN A     3                                                      
    REMARK 465     THR A     4                                                      
    REMARK 465     THR A     5                                                      
    REMARK 465     GLY B    -8                                                      
    REMARK 465     HIS B    -7                                                      
    REMARK 465     HIS B    -6                                                      
    REMARK 465     HIS B    -5                                                      
    REMARK 465     HIS B    -4                                                      
    REMARK 465     HIS B    -3                                                      
    REMARK 465     HIS B    -2                                                      
    REMARK 465     GLU B    -1                                                      
    REMARK 465     LEU B     0                                                      
    REMARK 465     ALA B     1                                                      
    REMARK 465     ASN B     2                                                      
    REMARK 465     ASN B     3                                                      
    REMARK 465     THR B     4                                                      
    REMARK 465     THR B     5                                                      
    REMARK 465     GLY B     6                                                      
    REMARK 465     PHE B     7                                                      
    REMARK 465     THR B     8                                                      
    REMARK 465     ARG B     9                                                      
    REMARK 465     ILE B    10                                                      
    REMARK 465     ILE B    11                                                      
    REMARK 465     LYS B    12                                                      
    REMARK 465     ALA B    13                                                      
    REMARK 465     ALA B    14                                                      
    REMARK 465     GLY B    15                                                      
    REMARK 465     TYR B    16                                                      
    REMARK 465     SER B    17                                                      
    REMARK 465     TRP B    18                                                      
    REMARK 465     LYS B    19                                                      
    REMARK 465     GLY B    20                                                      
    REMARK 465     LEU B    21                                                      
    REMARK 465     ARG B    22                                                      
    REMARK 465     ALA B    23                                                      
    REMARK 465     GLY C    -8                                                      
    REMARK 465     HIS C    -7                                                      
    REMARK 465     HIS C    -6                                                      
    REMARK 465     HIS C    -5                                                      
    REMARK 465     HIS C    -4                                                      
    REMARK 465     HIS C    -3                                                      
    REMARK 465     HIS C    -2                                                      
    REMARK 465     GLU C    -1                                                      
    REMARK 465     LEU C     0                                                      
    REMARK 465     ALA C     1                                                      
    REMARK 465     ASN C     2                                                      
    REMARK 465     ASN C     3                                                      
    REMARK 465     THR C     4                                                      
    REMARK 465     THR C     5                                                      
    REMARK 465     GLY C     6                                                      
    REMARK 465     PHE C     7                                                      
    REMARK 465     THR C     8                                                      
    REMARK 465     ARG C     9                                                      
    REMARK 465     ILE C    10                                                      
    REMARK 465     ILE C    11                                                      
    REMARK 465     LYS C    12                                                      
    REMARK 465     ALA C    13                                                      
    REMARK 465     ALA C    14                                                      
    REMARK 465     GLY C    15                                                      
    REMARK 465     TYR C    16                                                      
    REMARK 465     SER C    17                                                      
    REMARK 465     TRP C    18                                                      
    REMARK 465     LYS C    19                                                      
    REMARK 465     GLY C    20                                                      
    REMARK 465     LEU C    21                                                      
    REMARK 465     ARG C    22                                                      
    REMARK 465     ALA C    23                                                      
    REMARK 465     ALA C    24                                                      
    REMARK 465     TRP C    25                                                      
    REMARK 465     ILE C    26                                                      
    REMARK 465     ASN C    27                                                      
    REMARK 465     GLU C    28                                                      
    REMARK 465     ALA C    29                                                      
    REMARK 465     ALA C    30                                                      
    REMARK 465     PHE C    31                                                      
    REMARK 465     GLY D    -8                                                      
    REMARK 465     HIS D    -7                                                      
    REMARK 465     HIS D    -6                                                      
    REMARK 465     HIS D    -5                                                      
    REMARK 465     HIS D    -4                                                      
    REMARK 465     HIS D    -3                                                      
    REMARK 465     HIS D    -2                                                      
    REMARK 465     GLU D    -1                                                      
    REMARK 465     LEU D     0                                                      
    REMARK 465     ALA D     1                                                      
    REMARK 465     ASN D     2                                                      
    REMARK 465     ASN D     3                                                      
    REMARK 465     THR D     4                                                      
    REMARK 465     THR D     5                                                      
    REMARK 465     GLY D     6                                                      
    REMARK 465     PHE D     7                                                      
    REMARK 465     THR D     8                                                      
    REMARK 465     ARG D     9                                                      
    REMARK 465     ILE D    10                                                      
    REMARK 465     ILE D    11                                                      
    REMARK 465     LYS D    12                                                      
    REMARK 465     ALA D    13                                                      
    REMARK 465     GLY E    -8                                                      
    REMARK 465     HIS E    -7                                                      
    REMARK 465     HIS E    -6                                                      
    REMARK 465     HIS E    -5                                                      
    REMARK 465     HIS E    -4                                                      
    REMARK 465     HIS E    -3                                                      
    REMARK 465     HIS E    -2                                                      
    REMARK 465     GLU E    -1                                                      
    REMARK 465     LEU E     0                                                      
    REMARK 465     ALA E     1                                                      
    REMARK 465     ASN E     2                                                      
    REMARK 465     ASN E     3                                                      
    REMARK 465     THR E     4                                                      
    REMARK 465     THR E     5                                                      
    REMARK 465     GLY E     6                                                      
    REMARK 465     PHE E     7                                                      
    REMARK 465     THR E     8                                                      
    REMARK 465     ARG E     9                                                      
    REMARK 465     ILE E    10                                                      
    REMARK 465     ILE E    11                                                      
    REMARK 465     LYS E    12                                                      
    REMARK 465     ALA E    13                                                      
    REMARK 465     ALA E    14                                                      
    REMARK 465     GLY E    15                                                      
    REMARK 465     TYR E    16                                                      
    REMARK 465     SER E    17                                                      
    REMARK 465     TRP E    18                                                      
    REMARK 465     LYS E    19                                                      
    REMARK 465     GLY E    20                                                      
    REMARK 465     LEU E    21                                                      
    REMARK 465     ARG E    22                                                      
    REMARK 465     ALA E    23                                                      
    REMARK 465     ALA E    24                                                      
    REMARK 465     TRP E    25                                                      
    REMARK 465     ILE E    26                                                      
    REMARK 465     ASN E    27                                                      
    REMARK 465     GLU E    28                                                      
    REMARK 465     ALA E    29                                                      
    REMARK 465     ALA E    30                                                      
    REMARK 465     PHE E    31                                                      
    REMARK 465     ARG E    32                                                      
    REMARK 465     GLN E    33                                                      
    REMARK 465     GLU E    34                                                      
    REMARK 465     GLY E    35                                                      
    REMARK 465     TRP E    47                                                      
    REMARK 465     LEU E    48                                                      
    REMARK 465     ASP E    49                                                      
    REMARK 465     GLY F    -8                                                      
    REMARK 465     HIS F    -7                                                      
    REMARK 465     HIS F    -6                                                      
    REMARK 465     HIS F    -5                                                      
    REMARK 465     HIS F    -4                                                      
    REMARK 465     HIS F    -3                                                      
    REMARK 465     HIS F    -2                                                      
    REMARK 465     GLU F    -1                                                      
    REMARK 465     LEU F     0                                                      
    REMARK 465     ALA F     1                                                      
    REMARK 465     ASN F     2                                                      
    REMARK 465     ASN F     3                                                      
    REMARK 465     THR F     4                                                      
    REMARK 465     THR F     5                                                      
    REMARK 465     GLY F     6                                                      
    REMARK 465     PHE F     7                                                      
    REMARK 465     THR F     8                                                      
    REMARK 465     ARG F     9                                                      
    REMARK 465     ILE F    10                                                      
    REMARK 465     ILE F    11                                                      
    REMARK 465     LYS F    12                                                      
    REMARK 465     ALA F    13                                                      
    REMARK 465     ALA F    14                                                      
    REMARK 465     GLY F    15                                                      
    REMARK 465     TYR F    16                                                      
    REMARK 465     SER F    17                                                      
    REMARK 465     TRP F    18                                                      
    REMARK 465     LYS F    19                                                      
    REMARK 465     GLY F    20                                                      
    REMARK 465     LEU F    21                                                      
    REMARK 465     ARG F    22                                                      
    REMARK 465     ALA F    23                                                      
    REMARK 465     ALA F    24                                                      
    REMARK 465     TRP F    25                                                      
    REMARK 465     ILE F    26                                                      
    REMARK 465     ASN F    27                                                      
    REMARK 465     GLU F    28                                                      
    REMARK 465     ALA F    29                                                      
    REMARK 465     ALA F    30                                                      
    REMARK 465     PHE F    31                                                      
    REMARK 465     ARG F    32                                                      
    REMARK 465     GLN F    33                                                      
    REMARK 600                                                                      
    REMARK 600 HETEROGEN                                                            
    REMARK 600 (2S)-2,3-DIHYDROXYPROPYL(7Z)-PENTADEC-7-ENOATE (78M): ALSO           
    REMARK 600  CONTAINS THE R-ISOMER OF THIS LIPID                                 
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 METAL COORDINATION                                                   
    REMARK 620 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 620 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):                             
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              NA E1122  NA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HOH E2020   O                                                      
    REMARK 620 2 SER D  60   OG   97.7                                              
    REMARK 620 3 THR E 111   OG1 122.2  83.9                                        
    REMARK 620 N                    1     2                                         
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              NA F1122  NA                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 ASP D 107   OD2                                                    
    REMARK 620 2 SER F  60   O   110.4                                              
    REMARK 620 3 HOH D2044   O    42.9 131.8                                        
    REMARK 620 4 HOH F2024   O   107.3 103.7  66.4                                  
    REMARK 620 N                    1     2     3                                   
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              ZN D1122  ZN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 GLU D  28   OE1                                                    
    REMARK 620 2 GLU D  76   OE1 131.1                                              
    REMARK 620 3 FLC D1123   OA2 107.0 110.0                                        
    REMARK 620 4 ACT D1124   OXT  85.5 116.5 101.2                                  
    REMARK 620 5 GLU D  28   OE2  53.3  80.7 119.6 127.5                            
    REMARK 620 N                    1     2     3     4                             
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE  NA F1122                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE  NA E1122                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE  ZN D1122                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE FLC D1123                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE ACT D1124                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE 78N B1122                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE 78N B1123                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC8                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE 78M D1125                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC9                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE 78N C1122                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE 78N A1122                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE 78M D1126                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE 78M D1127                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE 78N C1123                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE 78M D1128                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE 78N A1123                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE 78N A1124                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC8                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE 78M A1125                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC9                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE 78M A1126                 
    REMARK 900                                                                      
    REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 3ZE4   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF THE INTEGRAL MEMBRANE DIACYLGLYCEROL           
    REMARK 900   KINASE - WILD-TYPE                                                 
    REMARK 900 RELATED ID: 3ZE5   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900  CRYSTAL STRUCTURE OF THE INTEGRAL MEMBRANE DIACYLGLYCEROL           
    REMARK 900   KINASE - DELTA4                                                    
    REMARK 999                                                                      
    REMARK 999 SEQUENCE                                                             
    REMARK 999 THE CONSTRUCT CONTAINS AN N-TERMIANL HIS TAG 'GHHHHHHEL'.            
    REMARK 999 COMPARED TO THE WILDTYPE FORM, THE PROTEIN HAS SEVEN                 
    REMARK 999 MUTATIONS. THEY ARE A41C, C46A, I53V, I70L, M96L, V107D              
    REMARK 999 AND C113A.                                                           
    DBREF  3ZE3 A    1   121  UNP    P0ABN1   KDGL_ECOLI       2    122             
    DBREF  3ZE3 B    1   121  UNP    P0ABN1   KDGL_ECOLI       2    122             
    DBREF  3ZE3 C    1   121  UNP    P0ABN1   KDGL_ECOLI       2    122             
    DBREF  3ZE3 D    1   121  UNP    P0ABN1   KDGL_ECOLI       2    122             
    DBREF  3ZE3 E    1   121  UNP    P0ABN1   KDGL_ECOLI       2    122             
    DBREF  3ZE3 F    1   121  UNP    P0ABN1   KDGL_ECOLI       2    122             
    SEQADV 3ZE3 GLY A   -8  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS A   -7  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS A   -6  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS A   -5  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS A   -4  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS A   -3  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS A   -2  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 GLU A   -1  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 LEU A    0  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 CYS A   41  UNP  P0ABN1    ALA    42 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 ALA A   46  UNP  P0ABN1    CYS    47 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 VAL A   53  UNP  P0ABN1    ILE    54 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 LEU A   70  UNP  P0ABN1    ILE    71 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 LEU A   96  UNP  P0ABN1    MET    97 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 ASP A  107  UNP  P0ABN1    VAL   108 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 ALA A  113  UNP  P0ABN1    CYS   114 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 GLY B   -8  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS B   -7  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS B   -6  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS B   -5  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS B   -4  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS B   -3  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS B   -2  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 GLU B   -1  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 LEU B    0  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 CYS B   41  UNP  P0ABN1    ALA    42 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 ALA B   46  UNP  P0ABN1    CYS    47 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 VAL B   53  UNP  P0ABN1    ILE    54 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 LEU B   70  UNP  P0ABN1    ILE    71 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 LEU B   96  UNP  P0ABN1    MET    97 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 ASP B  107  UNP  P0ABN1    VAL   108 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 ALA B  113  UNP  P0ABN1    CYS   114 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 GLY C   -8  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS C   -7  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS C   -6  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS C   -5  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS C   -4  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS C   -3  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS C   -2  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 GLU C   -1  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 LEU C    0  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 CYS C   41  UNP  P0ABN1    ALA    42 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 ALA C   46  UNP  P0ABN1    CYS    47 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 VAL C   53  UNP  P0ABN1    ILE    54 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 LEU C   70  UNP  P0ABN1    ILE    71 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 LEU C   96  UNP  P0ABN1    MET    97 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 ASP C  107  UNP  P0ABN1    VAL   108 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 ALA C  113  UNP  P0ABN1    CYS   114 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 GLY D   -8  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS D   -7  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS D   -6  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS D   -5  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS D   -4  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS D   -3  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS D   -2  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 GLU D   -1  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 LEU D    0  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 CYS D   41  UNP  P0ABN1    ALA    42 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 ALA D   46  UNP  P0ABN1    CYS    47 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 VAL D   53  UNP  P0ABN1    ILE    54 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 LEU D   70  UNP  P0ABN1    ILE    71 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 LEU D   96  UNP  P0ABN1    MET    97 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 ASP D  107  UNP  P0ABN1    VAL   108 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 ALA D  113  UNP  P0ABN1    CYS   114 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 GLY E   -8  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS E   -7  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS E   -6  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS E   -5  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS E   -4  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS E   -3  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS E   -2  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 GLU E   -1  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 LEU E    0  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 CYS E   41  UNP  P0ABN1    ALA    42 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 ALA E   46  UNP  P0ABN1    CYS    47 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 VAL E   53  UNP  P0ABN1    ILE    54 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 LEU E   70  UNP  P0ABN1    ILE    71 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 LEU E   96  UNP  P0ABN1    MET    97 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 ASP E  107  UNP  P0ABN1    VAL   108 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 ALA E  113  UNP  P0ABN1    CYS   114 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 GLY F   -8  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS F   -7  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS F   -6  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS F   -5  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS F   -4  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS F   -3  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 HIS F   -2  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 GLU F   -1  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 LEU F    0  UNP  P0ABN1              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ZE3 CYS F   41  UNP  P0ABN1    ALA    42 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 ALA F   46  UNP  P0ABN1    CYS    47 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 VAL F   53  UNP  P0ABN1    ILE    54 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 LEU F   70  UNP  P0ABN1    ILE    71 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 LEU F   96  UNP  P0ABN1    MET    97 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 ASP F  107  UNP  P0ABN1    VAL   108 ENGINEERED MUTATION            
    SEQADV 3ZE3 ALA F  113  UNP  P0ABN1    CYS   114 ENGINEERED MUTATION            
    SEQRES   1 A  130  GLY HIS HIS HIS HIS HIS HIS GLU LEU ALA ASN ASN THR          
    SEQRES   2 A  130  THR GLY PHE THR ARG ILE ILE LYS ALA ALA GLY TYR SER          
    SEQRES   3 A  130  TRP LYS GLY LEU ARG ALA ALA TRP ILE ASN GLU ALA ALA          
    SEQRES   4 A  130  PHE ARG GLN GLU GLY VAL ALA VAL LEU LEU CYS VAL VAL          
    SEQRES   5 A  130  ILE ALA ALA TRP LEU ASP VAL ASP ALA VAL THR ARG VAL          
    SEQRES   6 A  130  LEU LEU ILE SER SER VAL MET LEU VAL MET ILE VAL GLU          
    SEQRES   7 A  130  LEU LEU ASN SER ALA ILE GLU ALA VAL VAL ASP ARG ILE          
    SEQRES   8 A  130  GLY SER GLU TYR HIS GLU LEU SER GLY ARG ALA LYS ASP          
    SEQRES   9 A  130  LEU GLY SER ALA ALA VAL LEU ILE ALA ILE ILE ASP ALA          
    SEQRES  10 A  130  VAL ILE THR TRP ALA ILE LEU LEU TRP SER HIS PHE GLY          
    SEQRES   1 B  130  GLY HIS HIS HIS HIS HIS HIS GLU LEU ALA ASN ASN THR          
    SEQRES   2 B  130  THR GLY PHE THR ARG ILE ILE LYS ALA ALA GLY TYR SER          
    SEQRES   3 B  130  TRP LYS GLY LEU ARG ALA ALA TRP ILE ASN GLU ALA ALA          
    SEQRES   4 B  130  PHE ARG GLN GLU GLY VAL ALA VAL LEU LEU CYS VAL VAL          
    SEQRES   5 B  130  ILE ALA ALA TRP LEU ASP VAL ASP ALA VAL THR ARG VAL          
    SEQRES   6 B  130  LEU LEU ILE SER SER VAL MET LEU VAL MET ILE VAL GLU          
    SEQRES   7 B  130  LEU LEU ASN SER ALA ILE GLU ALA VAL VAL ASP ARG ILE          
    SEQRES   8 B  130  GLY SER GLU TYR HIS GLU LEU SER GLY ARG ALA LYS ASP          
    SEQRES   9 B  130  LEU GLY SER ALA ALA VAL LEU ILE ALA ILE ILE ASP ALA          
    SEQRES  10 B  130  VAL ILE THR TRP ALA ILE LEU LEU TRP SER HIS PHE GLY          
    SEQRES   1 C  130  GLY HIS HIS HIS HIS HIS HIS GLU LEU ALA ASN ASN THR          
    SEQRES   2 C  130  THR GLY PHE THR ARG ILE ILE LYS ALA ALA GLY TYR SER          
    SEQRES   3 C  130  TRP LYS GLY LEU ARG ALA ALA TRP ILE ASN GLU ALA ALA          
    SEQRES   4 C  130  PHE ARG GLN GLU GLY VAL ALA VAL LEU LEU CYS VAL VAL          
    SEQRES   5 C  130  ILE ALA ALA TRP LEU ASP VAL ASP ALA VAL THR ARG VAL          
    SEQRES   6 C  130  LEU LEU ILE SER SER VAL MET LEU VAL MET ILE VAL GLU          
    SEQRES   7 C  130  LEU LEU ASN SER ALA ILE GLU ALA VAL VAL ASP ARG ILE          
    SEQRES   8 C  130  GLY SER GLU TYR HIS GLU LEU SER GLY ARG ALA LYS ASP          
    SEQRES   9 C  130  LEU GLY SER ALA ALA VAL LEU ILE ALA ILE ILE ASP ALA          
    SEQRES  10 C  130  VAL ILE THR TRP ALA ILE LEU LEU TRP SER HIS PHE GLY          
    SEQRES   1 D  130  GLY HIS HIS HIS HIS HIS HIS GLU LEU ALA ASN ASN THR          
    SEQRES   2 D  130  THR GLY PHE THR ARG ILE ILE LYS ALA ALA GLY TYR SER          
    SEQRES   3 D  130  TRP LYS GLY LEU ARG ALA ALA TRP ILE ASN GLU ALA ALA          
    SEQRES   4 D  130  PHE ARG GLN GLU GLY VAL ALA VAL LEU LEU CYS VAL VAL          
    SEQRES   5 D  130  ILE ALA ALA TRP LEU ASP VAL ASP ALA VAL THR ARG VAL          
    SEQRES   6 D  130  LEU LEU ILE SER SER VAL MET LEU VAL MET ILE VAL GLU          
    SEQRES   7 D  130  LEU LEU ASN SER ALA ILE GLU ALA VAL VAL ASP ARG ILE          
    SEQRES   8 D  130  GLY SER GLU TYR HIS GLU LEU SER GLY ARG ALA LYS ASP          
    SEQRES   9 D  130  LEU GLY SER ALA ALA VAL LEU ILE ALA ILE ILE ASP ALA          
    SEQRES  10 D  130  VAL ILE THR TRP ALA ILE LEU LEU TRP SER HIS PHE GLY          
    SEQRES   1 E  130  GLY HIS HIS HIS HIS HIS HIS GLU LEU ALA ASN ASN THR          
    SEQRES   2 E  130  THR GLY PHE THR ARG ILE ILE LYS ALA ALA GLY TYR SER          
    SEQRES   3 E  130  TRP LYS GLY LEU ARG ALA ALA TRP ILE ASN GLU ALA ALA          
    SEQRES   4 E  130  PHE ARG GLN GLU GLY VAL ALA VAL LEU LEU CYS VAL VAL          
    SEQRES   5 E  130  ILE ALA ALA TRP LEU ASP VAL ASP ALA VAL THR ARG VAL          
    SEQRES   6 E  130  LEU LEU ILE SER SER VAL MET LEU VAL MET ILE VAL GLU          
    SEQRES   7 E  130  LEU LEU ASN SER ALA ILE GLU ALA VAL VAL ASP ARG ILE          
    SEQRES   8 E  130  GLY SER GLU TYR HIS GLU LEU SER GLY ARG ALA LYS ASP          
    SEQRES   9 E  130  LEU GLY SER ALA ALA VAL LEU ILE ALA ILE ILE ASP ALA          
    SEQRES  10 E  130  VAL ILE THR TRP ALA ILE LEU LEU TRP SER HIS PHE GLY          
    SEQRES   1 F  130  GLY HIS HIS HIS HIS HIS HIS GLU LEU ALA ASN ASN THR          
    SEQRES   2 F  130  THR GLY PHE THR ARG ILE ILE LYS ALA ALA GLY TYR SER          
    SEQRES   3 F  130  TRP LYS GLY LEU ARG ALA ALA TRP ILE ASN GLU ALA ALA          
    SEQRES   4 F  130  PHE ARG GLN GLU GLY VAL ALA VAL LEU LEU CYS VAL VAL          
    SEQRES   5 F  130  ILE ALA ALA TRP LEU ASP VAL ASP ALA VAL THR ARG VAL          
    SEQRES   6 F  130  LEU LEU ILE SER SER VAL MET LEU VAL MET ILE VAL GLU          
    SEQRES   7 F  130  LEU LEU ASN SER ALA ILE GLU ALA VAL VAL ASP ARG ILE          
    SEQRES   8 F  130  GLY SER GLU TYR HIS GLU LEU SER GLY ARG ALA LYS ASP          
    SEQRES   9 F  130  LEU GLY SER ALA ALA VAL LEU ILE ALA ILE ILE ASP ALA          
    SEQRES  10 F  130  VAL ILE THR TRP ALA ILE LEU LEU TRP SER HIS PHE GLY          
    HET     NA  F1122       1                                                       
    HET     NA  E1122       1                                                       
    HET     ZN  D1122       1                                                       
    HET    FLC  D1123      13                                                       
    HET    ACT  D1124       4                                                       
    HET    78N  B1122      22                                                       
    HET    78N  B1123      22                                                       
    HET    78M  D1125      22                                                       
    HET    78N  C1122      22                                                       
    HET    78N  A1122      22                                                       
    HET    78M  D1126      22                                                       
    HET    78M  D1127      22                                                       
    HET    78N  C1123      22                                                       
    HET    78M  D1128      22                                                       
    HET    78N  A1123      22                                                       
    HET    78N  A1124      22                                                       
    HET    78M  A1125      22                                                       
    HET    78M  A1126      22                                                       
    HETNAM     78N (2R)-2,3-DIHYDROXYPROPYL(7Z)-PENTADEC-7-                         
    HETNAM   2 78N  ENOATE                                                          
    HETNAM     78M (2S)-2,3-DIHYDROXYPROPYL(7Z)-PENTADEC-7-                         
    HETNAM   2 78M  ENOATE                                                          
    HETNAM     FLC CITRATE ANION                                                    
    HETNAM      NA SODIUM ION                                                       
    HETNAM      ZN ZINC ION                                                         
    HETNAM     ACT ACETATE ION                                                      
    HETSYN     78N 7.8 MONOACYLGLYCEROL (2R)                                        
    HETSYN     78M 7.8 MONOACYLGLYCEROL                                             
    FORMUL   2  78N    7(C18 H34 O4)                                                
    FORMUL   2  78M    6(C18 H34 O4)                                                
    FORMUL   3  FLC    C6 H5 O7 3-                                                  
    FORMUL   4   NA    2(NA 1+)                                                     
    FORMUL   5   ZN    ZN 2+                                                        
    FORMUL   6  ACT    C2 H3 O2 1-                                                  
    FORMUL   7  HOH   *187(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 GLY A    6  GLU A   28  1                                  23    
    HELIX    2   2 GLU A   28  LEU A   48  1                                  21    
    HELIX    3   3 ASP A   51  GLY A   83  1                                  33    
    HELIX    4   4 HIS A   87  PHE A  120  1                                  34    
    HELIX    5   5 ALA B   24  ASN B   27  5                                   4    
    HELIX    6   6 GLU B   28  LEU B   48  1                                  21    
    HELIX    7   7 ASP B   51  GLY B   83  1                                  33    
    HELIX    8   8 HIS B   87  TRP B  117  1                                  31    
    HELIX    9   9 ARG C   32  LEU C   48  1                                  17    
    HELIX   10  10 ASP C   51  GLY C   83  1                                  33    
    HELIX   11  11 HIS C   87  PHE C  120  1                                  34    
    HELIX   12  12 TYR D   16  GLU D   28  1                                  13    
    HELIX   13  13 GLU D   28  LEU D   48  1                                  21    
    HELIX   14  14 ASP D   51  GLY D   83  1                                  33    
    HELIX   15  15 HIS D   87  GLY D  121  1                                  35    
    HELIX   16  16 VAL E   36  ILE E   44  1                                   9    
    HELIX   17  17 ASP E   51  ASP E   80  1                                  30    
    HELIX   18  18 GLY E   83  HIS E   87  5                                   5    
    HELIX   19  19 SER E   90  PHE E  120  1                                  31    
    HELIX   20  20 GLY F   35  LEU F   48  1                                  14    
    HELIX   21  21 ASP F   51  HIS F   87  1                                  37    
    HELIX   22  22 ARG F   92  HIS F  119  1                                  28    
    LINK        ZN    ZN D1122                 OE1 GLU D  28     1555   1555  2.28  
    LINK        ZN    ZN D1122                 OE2 GLU D  28     1555   1555  2.57  
    LINK        ZN    ZN D1122                 OXT ACT D1124     1555   1555  2.08  
    LINK        ZN    ZN D1122                 OE1 GLU D  76     1555   1555  2.09  
    LINK         OA2 FLC D1123                ZN    ZN D1122     1555   1555  2.41  
    LINK        NA    NA E1122                 OG BSER D  60     1555   1555  2.57  
    LINK        NA    NA E1122                 OG1 THR E 111     1555   1555  2.42  
    LINK        NA    NA E1122                 O   HOH E2020     1555   1555  2.65  
    LINK        NA    NA F1122                 O   HOH F2024     1555   1555  2.50  
    LINK        NA    NA F1122                 O   HOH D2044     1555   1555  3.02  
    LINK        NA    NA F1122                 O   SER F  60     1555   1555  2.66  
    LINK        NA    NA F1122                 OD2 ASP D 107     1555   1555  3.14  
    SITE     1 AC1  6 LEU D  64  ASP D 107  HOH D2044  SER F  60                    
    SITE     2 AC1  6 LEU F  64  HOH F2024                                          
    SITE     1 AC2  4 SER D  60  SER E  61  THR E 111  HOH E2020                    
    SITE     1 AC3  4 GLU D  28  GLU D  76  FLC D1123  ACT D1124                    
    SITE     1 AC4  4 GLU D  76   ZN D1122  ACT D1124  HOH D2048                    
    SITE     1 AC5  8 GLU D  28  GLU D  69  ASN D  72  SER D  73                    
    SITE     2 AC5  8 GLU D  76   ZN D1122  FLC D1123  HOH D2047                    
    SITE     1 AC6 11 ALA A  13  ALA A  14  SER A  17  78N A1123                    
    SITE     2 AC6 11 78N A1124  SER B  98  VAL B 101  LEU B 102                    
    SITE     3 AC6 11 ILE B 105  ILE B 110  78N B1123                               
    SITE     1 AC7  9 ARG A   9  78N A1124  GLU B  34  VAL B  65                    
    SITE     2 AC7  9 GLU B  69  ALA B 108  TRP B 112  ALA B 113                    
    SITE     3 AC7  9 78N B1122                                                     
    SITE     1 AC8 12 GLN A  33  GLU A  34  78M A1126  TRP C 117                    
    SITE     2 AC8 12 78N C1122  TRP D  25  ALA D  29  ARG D  32                    
    SITE     3 AC8 12 GLN D  33  VAL D  36  HOH D2017  HOH D2049                    
    SITE     1 AC9 10 78M A1126  ALA B  46  ARG B  55  HOH B2010                    
    SITE     2 AC9 10 ILE C 110  ILE C 114  TRP C 117  SER C 118                    
    SITE     3 AC9 10 GLN D  33  78M D1125                                          
    SITE     1 BC1  7 TRP A  18  ARG A  22  TRP A  25  ILE A  26                    
    SITE     2 BC1  7 LEU A  39  MET A  63  MET A  66                               
    SITE     1 BC2 10 ALA A  30  PHE A  31  GLU A  34  GLU A  69                    
    SITE     2 BC2 10 LEU A 102  ILE A 105  HOH A2012  ARG D  22                    
    SITE     3 BC2 10 TRP D  25  HOH D2050                                          
    SITE     1 BC3  8 TRP B  47  HOH B2006  HOH B2008  LEU D 102                    
    SITE     2 BC3  8 VAL D 109  ALA D 113  HOH D2018  HOH D2043                    
    SITE     1 BC4  6 LEU A  40  TRP A  47  78M A1126  GLU C  34                    
    SITE     2 BC4  6 GLU C  69  TRP C 112                                          
    SITE     1 BC5  7 TRP A 117  GLY B  35  VAL B  36  TRP D  47                    
    SITE     2 BC5  7 LEU D  48  ASP D  49  PHE D 120                               
    SITE     1 BC6  6 VAL A  42  ALA A  46  ARG A  55  78N A1124                    
    SITE     2 BC6  6 HOH A2016  78N B1122                                          
    SITE     1 BC7  9 VAL A  50  ASP A  51  ALA A  52  ARG A  55                    
    SITE     2 BC7  9 78N A1123  ILE B 114  TRP B 117  78N B1122                    
    SITE     3 BC7  9 78N B1123                                                     
    SITE     1 BC8  5 ILE A 110  TRP A 117  ALA D  46  TRP D  47                    
    SITE     2 BC8  5 ARG D  55                                                     
    SITE     1 BC9  9 CYS A  41  PHE A 120  HOH A2015  LEU C 102                    
    SITE     2 BC9  9 ILE C 105  78N C1122  78N C1123  LEU D  39                    
    SITE     3 BC9  9 78M D1125                                                     
    CRYST1   75.060   91.540  143.650  90.00  90.00  90.00 P 21 21 21   24          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.013323  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.010924  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.006961        0.00000                         
    ANISOU    1  N   GLY A   6    15588  12465  10931   5663   -155    495       N  
    ANISOU    2  CA  GLY A   6    15112  12207  10735   5530   -173    348       C  
    ANISOU    3  C   GLY A   6    15532  11620  11214   5068   -186    356       C  
    ANISOU    4  O   GLY A   6    14511  10994  10721   4757   -143    354       O  
    ANISOU    5  N   PHE A   7    17059  11866  12189   4994   -250    371       N  
    ANISOU    6  CA  PHE A   7    17370  11198  12506   4478   -277    386       C  
    ANISOU    7  C   PHE A   7    15915   9750  11436   4015   -175    628       C  
    ANISOU    8  O   PHE A   7    14743   8706  10702   3525   -131    624       O  
    ANISOU    9  CB  PHE A   7    19730  12276  14170   4485   -397    346       C  
    ANISOU   10  CG  PHE A   7    20488  12104  14956   3855   -420    440       C  
    ANISOU   11  CD1 PHE A   7    20259  11717  14964   3489   -459    303       C  
    ANISOU   12  CD2 PHE A   7    21142  12133  15416   3610   -399    671       C  
    ANISOU   13  CE1 PHE A   7    20549  11316  15326   2860   -481    395       C  
    ANISOU   14  CE2 PHE A   7    21414  11735  15774   2984   -413    784       C  
    ANISOU   15  CZ  PHE A   7    21167  11413  15793   2596   -455    644       C  
    ANISOU   16  N   THR A   8    15820   9674  11211   4105   -130    819       N  
    ANISOU   17  CA  THR A   8    15098   9030  10789   3720    -30   1066       C  
    ANISOU   18  C   THR A   8    13074   8355   9506   3536     48   1041       C  
    ANISOU   19  O   THR A   8    12051   7618   8901   3045    124   1143       O  
    ANISOU   20  CB  THR A   8    16026   9826  11417   3898     -4   1246       C  
    ANISOU   21  OG1 THR A   8    16040  10743  11451   4407     -9   1177       O  
    ANISOU   22  CG2 THR A   8    16799   9437  11560   3917    -85   1248       C  
    ANISOU   23  N   ARG A   9    12978   9131   9560   3910     19    900       N  
    ANISOU   24  CA  ARG A   9    12097   9557   9351   3712     61    869       C  
    ANISOU   25  C   ARG A   9    11008   8667   8714   3215     82    748       C  
    ANISOU   26  O   ARG A   9    10008   8307   8221   2817    124    781       O  
    ANISOU   27  CB  ARG A   9    13047  11409  10291   4257     18    793       C  
    ANISOU   28  CG  ARG A   9    13010  12665  10896   4042     30    732       C  
    ANISOU   29  CD  ARG A   9    13979  14591  11824   4591    -10    706       C  
    ANISOU   30  NE  ARG A   9    14052  15839  12442   4397     -8    652       N  
    ANISOU   31  CZ  ARG A   9    14474  16470  12880   4517     -5    523       C  
    ANISOU   32  NH1 ARG A   9    15186  16252  13072   4839    -24    399       N  
    ANISOU   33  NH2 ARG A   9    13971  17076  12878   4302      4    522       N  
    ANISOU   34  N   ILE A  10    10606   7668   8073   3266     36    598       N  
    ANISOU   35  CA  ILE A  10     9806   6958   7630   2828     48    477       C  
    ANISOU   36  C   ILE A  10     8989   5680   6977   2260     96    587       C  
    ANISOU   37  O   ILE A  10     7861   5058   6325   1854    141    571       O  
    ANISOU   38  CB  ILE A  10    10529   7027   7970   3039    -37    279       C  
    ANISOU   39  CG1 ILE A  10    12269   9353   9542   3656    -75    164       C  
    ANISOU   40  CG2 ILE A  10     8653   5234   6451   2578    -29    158       C  
    ANISOU   41  CD1 ILE A  10    13561   9847  10260   4034   -184    -37       C  
    ANISOU   42  N   ILE A  11     9741   5483   7300   2252     85    715       N  
    ANISOU   43  CA  ILE A  11     9705   5046   7378   1731    139    861       C  
    ANISOU   44  C   ILE A  11     8566   4701   6667   1530    233   1000       C  
    ANISOU   45  O   ILE A  11     8067   4474   6534   1102    283   1017       O  
    ANISOU   46  CB  ILE A  11    10480   4682   7568   1771    109   1027       C  
    ANISOU   47  CG1 ILE A  11    12382   5625   8920   2013    -28    868       C  
    ANISOU   48  CG2 ILE A  11    10122   4053   7370   1190    174   1211       C  
    ANISOU   49  CD1 ILE A  11    11885   4997   8612   1658    -84    676       C  
    ANISOU   50  N   LYS A  12     7803   4307   5819   1872    241   1087       N  
    ANISOU   51  CA  LYS A  12     8358   5578   6702   1743    293   1193       C  
    ANISOU   52  C   LYS A  12     7163   5225   6028   1515    283   1054       C  
    ANISOU   53  O   LYS A  12     5812   4156   4957   1191    319   1093       O  
    ANISOU   54  CB  LYS A  12     8297   5826   6445   2191    269   1272       C  
    ANISOU   55  CG  LYS A  12     8468   6848   6965   2094    273   1314       C  
    ANISOU   56  CD  LYS A  12     8694   7474   7017   2533    226   1372       C  
    ANISOU   57  CE  LYS A  12     8530   6657   6393   2732    271   1575       C  
    ANISOU   58  NZ  LYS A  12    10249   8874   7974   3151    222   1632       N  
    ANISOU   59  N   ALA A  13     6122   4572   5073   1710    230    900       N  
    ANISOU   60  CA  ALA A  13     5538   4759   4934   1504    211    793       C  
    ANISOU   61  C   ALA A  13     5551   4542   5140   1098    241    721       C  
    ANISOU   62  O   ALA A  13     4578   4011   4490    820    243    702       O  
    ANISOU   63  CB  ALA A  13     5934   5636   5342   1815    164    681       C  
    ANISOU   64  N   ALA A  14     5933   4203   5284   1073    245    677       N  
    ANISOU   65  CA  ALA A  14     5546   3599   5059    688    263    614       C  
    ANISOU   66  C   ALA A  14     5528   3619   5193    363    327    755       C  
    ANISOU   67  O   ALA A  14     5135   3539   5086     83    345    709       O  
    ANISOU   68  CB  ALA A  14     6676   3875   5845    705    222    551       C  
    ANISOU   69  N   GLY A  15     5649   3444   5088    443    361    932       N  
    ANISOU   70  CA  GLY A  15     5499   3399   5035    207    431   1090       C  
    ANISOU   71  C   GLY A  15     4826   3461   4649    179    423   1057       C  
    ANISOU   72  O   GLY A  15     4628   3481   4625    -59    458   1076       O  
    ANISOU   73  N   TYR A  16     4650   3669   4491    427    361   1008       N  
    ANISOU   74  CA  TYR A  16     4123   3755   4188    371    306    962       C  
    ANISOU   75  C   TYR A  16     3705   3560   4028    135    281    823       C  
    ANISOU   76  O   TYR A  16     3437   3516   3877    -27    261    806       O  
    ANISOU   77  CB  TYR A  16     4070   4119   4127    629    222    943       C  
    ANISOU   78  CG  TYR A  16     4446   4393   4243    906    228   1074       C  
    ANISOU   79  CD1 TYR A  16     4669   4323   4302    873    293   1217       C  
    ANISOU   80  CD2 TYR A  16     4595   4811   4302   1225    173   1069       C  
    ANISOU   81  CE1 TYR A  16     5049   4605   4413   1147    301   1351       C  
    ANISOU   82  CE2 TYR A  16     4967   5109   4410   1518    172   1187       C  
    ANISOU   83  CZ  TYR A  16     5201   4975   4463   1476    236   1329       C  
    ANISOU   84  OH  TYR A  16     5605   5302   4575   1786    238   1459       O  
    ANISOU   85  N   SER A  17     3909   3678   4267    157    276    721       N  
    ANISOU   86  C   SER A  17     3667   3484   4311   -291    304    592       C  
    ANISOU   87  O   SER A  17     3407   3495   4197   -434    278    538       O  
    ANISOU   88  CA ASER A  17     3481   3461   4055    -30    256    594       C  
    ANISOU   89  CB ASER A  17     3575   3434   4109     88    250    486       C  
    ANISOU   90  OG ASER A  17     3783   3948   4265    371    211    489       O  
    ANISOU   91  CA BSER A  17     3550   3535   4125    -30    255    594       C  
    ANISOU   92  CB BSER A  17     3555   3444   4097     90    247    486       C  
    ANISOU   93  OG BSER A  17     4019   3287   4365     82    282    479       O  
    ANISOU   94  N   TRP A  18     3945   3324   4457   -351    366    665       N  
    ANISOU   95  CA  TRP A  18     3920   3254   4517   -611    418    692       C  
    ANISOU   96  C   TRP A  18     5146   4805   5781   -641    441    779       C  
    ANISOU   97  O   TRP A  18     4397   4300   5154   -776    449    735       O  
    ANISOU   98  CB  TRP A  18     4856   3660   5290   -723    464    792       C  
    ANISOU   99  CG  TRP A  18     5753   4649   6317  -1030    516    842       C  
    ANISOU  100  CD1 TRP A  18     5828   4725   6350  -1173    594   1042       C  
    ANISOU  101  CD2 TRP A  18     6095   5206   6860  -1220    496    704       C  
    ANISOU  102  NE1 TRP A  18     6164   5325   6871  -1450    625   1040       N  
    ANISOU  103  CE2 TRP A  18     6677   5956   7530  -1474    560    823       C  
    ANISOU  104  CE3 TRP A  18     6307   5539   7181  -1188    434    503       C  
    ANISOU  105  CZ2 TRP A  18     6414   5994   7465  -1684    554    732       C  
    ANISOU  106  CZ3 TRP A  18     6790   6245   7833  -1389    429    412       C  
    ANISOU  107  CH2 TRP A  18     6466   6101   7599  -1629    484    518       C  
    ANISOU  108  N   LYS A  19     4376   4042   4868   -474    442    892       N  
    ANISOU  109  CA  LYS A  19     4353   4308   4813   -434    437    950       C  
    ANISOU  110  C   LYS A  19     3034   3291   3582   -430    328    804       C  
    ANISOU  111  O   LYS A  19     3834   4264   4348   -443    307    786       O  
    ANISOU  112  CB  LYS A  19     3637   3539   3899   -222    436   1077       C  
    ANISOU  113  CG  LYS A  19     4670   4222   4768   -230    544   1271       C  
    ANISOU  114  CD  LYS A  19     5894   5329   5765     38    529   1375       C  
    ANISOU  115  CE  LYS A  19     6488   6291   6291    186    488   1402       C  
    ANISOU  116  NZ  LYS A  19     7613   7500   7338    123    591   1561       N  
    ANISOU  117  N   GLY A  20     2916   3229   3539   -400    253    712       N  
    ANISOU  118  CA  GLY A  20     3713   4259   4401   -453    138    608       C  
    ANISOU  119  C   GLY A  20     3197   3759   3976   -602    151    519       C  
    ANISOU  120  O   GLY A  20     3727   4361   4438   -629     79    472       O  
    ANISOU  121  N   LEU A  21     3302   3762   4189   -677    226    486       N  
    ANISOU  122  CA  LEU A  21     3202   3720   4184   -806    241    396       C  
    ANISOU  123  C   LEU A  21     3527   4121   4464   -843    290    438       C  
    ANISOU  124  O   LEU A  21     3140   3882   4059   -853    254    371       O  
    ANISOU  125  CB  LEU A  21     2714   3083   3788   -871    292    342       C  
    ANISOU  126  CG  LEU A  21     3750   4157   4860   -787    247    273       C  
    ANISOU  127  CD1 LEU A  21     4146   4307   5249   -788    279    201       C  
    ANISOU  128  CD2 LEU A  21     3104   3783   4288   -838    182    206       C  
    ANISOU  129  N   ARG A  22     3270   3787   4161   -840    373    565       N  
    ANISOU  130  C   ARG A  22     3739   4638   4429   -692    375    628       C  
    ANISOU  131  O   ARG A  22     3518   4658   4169   -655    380    594       O  
    ANISOU  132  CA AARG A  22     3680   4398   4544   -870    442    647       C  
    ANISOU  133  CB AARG A  22     4317   4908   5136   -916    543    833       C  
    ANISOU  134  CG AARG A  22     5106   6034   5913   -955    634    967       C  
    ANISOU  135  CD AARG A  22     6010   6783   6770  -1066    737   1193       C  
    ANISOU  136  NE AARG A  22     6283   7508   7072  -1145    841   1357       N  
    ANISOU  137  CZ AARG A  22     6814   8306   7789  -1409    895   1398       C  
    ANISOU  138  NH1AARG A  22     7027   8294   8146  -1609    840   1262       N  
    ANISOU  139  NH2AARG A  22     6721   8768   7736  -1466    997   1575       N  
    ANISOU  140  CA BARG A  22     3685   4403   4549   -870    442    647       C  
    ANISOU  141  CB BARG A  22     4324   4917   5143   -917    543    833       C  
    ANISOU  142  CG BARG A  22     5107   6039   5920   -963    635    966       C  
    ANISOU  143  CD BARG A  22     6005   6793   6746  -1034    735   1197       C  
    ANISOU  144  NE BARG A  22     6274   7516   7030  -1095    839   1362       N  
    ANISOU  145  CZ BARG A  22     6683   8241   7281   -864    865   1440       C  
    ANISOU  146  NH1BARG A  22     6998   8402   7407   -595    773   1354       N  
    ANISOU  147  NH2BARG A  22     7113   9188   7733   -901    974   1605       N  
    ANISOU  148  N   ALA A  23     3886   4664   4438   -560    296    640       N  
    ANISOU  149  CA  ALA A  23     4118   4952   4433   -389    188    599       C  
    ANISOU  150  C   ALA A  23     3604   4391   3854   -403     60    448       C  
    ANISOU  151  O   ALA A  23     3879   4708   3912   -268      3    394       O  
    ANISOU  152  CB  ALA A  23     3849   4571   4042   -285    102    632       C  
    ANISOU  153  N   ALA A  24     2989   3684   3385   -540     14    388       N  
    ANISOU  154  CA  ALA A  24     3460   4074   3779   -584   -103    280       C  
    ANISOU  155  C   ALA A  24     3137   3876   3459   -559    -39    228       C  
    ANISOU  156  O   ALA A  24     3587   4244   3669   -455   -136    154       O  
    ANISOU  157  CB  ALA A  24     2982   3590   3490   -737   -129    263       C  
    ANISOU  158  N   TRP A  25     3114   4036   3674   -650    108    266       N  
    ANISOU  159  CA  TRP A  25     2744   3911   3365   -658    174    227       C  
    ANISOU  160  C   TRP A  25     3045   4439   3463   -462    189    260       C  
    ANISOU  161  O   TRP A  25     3179   4674   3425   -316    136    178       O  
    ANISOU  162  CB  TRP A  25     2897   4183   3799   -849    300    274       C  
    ANISOU  163  CG  TRP A  25     3095   4705   4112   -913    348    225       C  
    ANISOU  164  CD1 TRP A  25     2731   4747   3780   -906    428    299       C  
    ANISOU  165  CD2 TRP A  25     2833   4478   3954   -987    318    101       C  
    ANISOU  166  NE1 TRP A  25     2969   5296   4152   -983    440    220       N  
    ANISOU  167  CE2 TRP A  25     3067   5138   4283  -1024    370     90       C  
    ANISOU  168  CE3 TRP A  25     3201   4627   4343  -1016    255     10       C  
    ANISOU  169  CZ2 TRP A  25     2472   4712   3790  -1079    348    -29       C  
    ANISOU  170  CZ3 TRP A  25     3033   4604   4259  -1061    245    -98       C  
    ANISOU  171  CH2 TRP A  25     1895   3846   3202  -1088    285   -127       C  
    ANISOU  172  N   ILE A  26     3390   4878   3794   -422    262    386       N  
    ANISOU  173  CA  ILE A  26     3651   5463   3866   -208    300    444       C  
    ANISOU  174  C   ILE A  26     3860   5475   3654     89    134    329       C  
    ANISOU  175  O   ILE A  26     3697   5565   3271    333    124    290       O  
    ANISOU  176  CB  ILE A  26     3902   5821   4151   -222    409    629       C  
    ANISOU  177  CG1 ILE A  26     4205   6301   4780   -515    561    761       C  
    ANISOU  178  CG2 ILE A  26     4207   6478   4195     67    432    689       C  
    ANISOU  179  CD1 ILE A  26     4702   6836   5276   -561    672    979       C  
    ANISOU  180  N   ASN A  27     3298   4460   2954     71    -12    272       N  
    ANISOU  181  CA  ASN A  27     4252   5098   3450    309   -210    172       C  
    ANISOU  182  C   ASN A  27     4714   5280   3633    398   -362     27       C  
    ANISOU  183  O   ASN A  27     4775   5116   3220    683   -509    -62       O  
    ANISOU  184  CB  ASN A  27     4258   4772   3404    219   -334    180       C  
    ANISOU  185  CG  ASN A  27     6079   6801   5308    272   -225    312       C  
    ANISOU  186  OD1 ASN A  27     6143   7185   5313    442   -105    391       O  
    ANISOU  187  ND2 ASN A  27     6251   6841   5604    139   -262    353       N  
    ANISOU  188  N   GLU A  28     3295   3824   2443    187   -341      3       N  
    ANISOU  189  CA  GLU A  28     4388   4590   3236    262   -490   -109       C  
    ANISOU  190  C   GLU A  28     4081   4569   3156    202   -380   -130       C  
    ANISOU  191  O   GLU A  28     3820   4478   3304    -56   -273    -88       O  
    ANISOU  192  CB  GLU A  28     4004   3679   2735     56   -678   -125       C  
    ANISOU  193  CG  GLU A  28     5086   4410   3500    112   -859   -138       C  
    ANISOU  194  CD  GLU A  28     5619   4584   3410    469  -1032   -252       C  
    ANISOU  195  OE1 GLU A  28     5962   4883   3523    672  -1038   -320       O  
    ANISOU  196  OE2 GLU A  28     6910   5635   4403    581  -1174   -285       O  
    ANISOU  197  N   ALA A  29     3867   4399   2631    479   -424   -210       N  
    ANISOU  198  CA  ALA A  29     4197   4981   3096    467   -361   -252       C  
    ANISOU  199  C   ALA A  29     3352   3744   2302    229   -440   -266       C  
    ANISOU  200  O   ALA A  29     3051   3711   2314     82   -344   -269       O  
    ANISOU  201  CB  ALA A  29     4350   5185   2792    882   -433   -343       C  
    ANISOU  202  N   ALA A  30     3696   3484   2330    180   -624   -266       N  
    ANISOU  203  CA  ALA A  30     4234   3704   2895    -68   -704   -236       C  
    ANISOU  204  C   ALA A  30     3936   3755   3156   -372   -559   -162       C  
    ANISOU  205  O   ALA A  30     3038   2946   2435   -512   -520   -149       O  
    ANISOU  206  CB  ALA A  30     4250   3043   2479   -132   -947   -222       C  
    ANISOU  207  N   PHE A  31     3097   3099   2545   -433   -486   -115       N  
    ANISOU  208  CA  PHE A  31     3231   3510   3129   -646   -358    -57       C  
    ANISOU  209  C   PHE A  31     2931   3597   3123   -652   -194    -92       C  
    ANISOU  210  O   PHE A  31     2909   3692   3346   -789   -136    -97       O  
    ANISOU  211  CB  PHE A  31     3377   3697   3376   -669   -332      8       C  
    ANISOU  212  CG  PHE A  31     3272   3791   3636   -826   -225     62       C  
    ANISOU  213  CD1 PHE A  31     3503   3991   3939   -962   -293    109       C  
    ANISOU  214  CD2 PHE A  31     2852   3593   3456   -831    -69     71       C  
    ANISOU  215  CE1 PHE A  31     3362   4057   4075  -1023   -200    146       C  
    ANISOU  216  CE2 PHE A  31     3650   4453   4489   -922      3    101       C  
    ANISOU  217  CZ  PHE A  31     2825   3616   3704   -979    -59    129       C  
    ANISOU  218  N   ARG A  32     2492   3391   2647   -503   -130   -115       N  
    ANISOU  219  CA  ARG A  32     2499   3808   2926   -554     -1   -144       C  
    ANISOU  220  C   ARG A  32     2674   4014   3093   -556    -32   -229       C  
    ANISOU  221  O   ARG A  32     2520   4043   3206   -696     35   -263       O  
    ANISOU  222  CB  ARG A  32     2390   4069   2755   -391     58   -131       C  
    ANISOU  223  CG  ARG A  32     2276   4014   2677   -394    120    -21       C  
    ANISOU  224  CD  ARG A  32     2262   4551   2705   -295    222     36       C  
    ANISOU  225  NE  ARG A  32     2502   4912   2571     58    152    -21       N  
    ANISOU  226  CZ  ARG A  32     3721   5967   3445    308     86     -5       C  
    ANISOU  227  NH1 ARG A  32     3097   5097   2839    222     87     74       N  
    ANISOU  228  NH2 ARG A  32     3080   5394   2395    682      6    -81       N  
    ANISOU  229  N   GLN A  33     3005   4108   3063   -387   -149   -263       N  
    ANISOU  230  CA  GLN A  33     2929   4030   2903   -347   -183   -325       C  
    ANISOU  231  C   GLN A  33     2702   3629   2805   -553   -200   -288       C  
    ANISOU  232  O   GLN A  33     2855   3963   3086   -590   -161   -332       O  
    ANISOU  233  CB  GLN A  33     2838   3626   2294    -77   -319   -357       C  
    ANISOU  234  CG  GLN A  33     3594   4739   2917    212   -286   -410       C  
    ANISOU  235  CD  GLN A  33     5132   5859   3833    560   -445   -454       C  
    ANISOU  236  OE1 GLN A  33     4779   4836   3129    535   -601   -431       O  
    ANISOU  237  NE2 GLN A  33     3626   4749   2156    893   -422   -519       N  
    ANISOU  238  N   GLU A  34     2952   3601   3022   -675   -258   -204       N  
    ANISOU  239  CA  GLU A  34     2969   3619   3210   -864   -255   -142       C  
    ANISOU  240  C   GLU A  34     2961   3950   3589   -936   -119   -181       C  
    ANISOU  241  O   GLU A  34     3158   4295   3911   -982    -85   -200       O  
    ANISOU  242  CB  GLU A  34     2904   3314   3064   -987   -351    -39       C  
    ANISOU  243  CG  GLU A  34     3656   4197   3983  -1173   -352     54       C  
    ANISOU  244  CD  GLU A  34     4553   4915   4771  -1332   -483    170       C  
    ANISOU  245  OE1 GLU A  34     5225   5571   5482  -1314   -495    171       O  
    ANISOU  246  OE2 GLU A  34     5687   5937   5771  -1493   -584    272       O  
    ANISOU  247  N   GLY A  35     2917   3988   3684   -932    -52   -188       N  
    ANISOU  248  CA  GLY A  35     2651   3892   3694  -1005     48   -226       C  
    ANISOU  249  C   GLY A  35     3140   4600   4280  -1004     84   -339       C  
    ANISOU  250  O   GLY A  35     3072   4588   4351  -1053    111   -400       O  
    ANISOU  251  N   VAL A  36     2784   4388   3820   -917     71   -377       N  
    ANISOU  252  CA  VAL A  36     2760   4651   3868   -898     85   -488       C  
    ANISOU  253  C   VAL A  36     2754   4601   3801   -866     49   -528       C  
    ANISOU  254  O   VAL A  36     2573   4581   3760   -906     68   -625       O  
    ANISOU  255  CB  VAL A  36     2729   4848   3675   -734     66   -510       C  
    ANISOU  256  CG1 VAL A  36     2421   4846   3380   -667     53   -624       C  
    ANISOU  257  CG2 VAL A  36     2881   5260   3954   -779    129   -468       C  
    ANISOU  258  N   ALA A  37     2277   3889   3088   -805    -14   -445       N  
    ANISOU  259  CA  ALA A  37     2787   4380   3510   -793    -43   -429       C  
    ANISOU  260  C   ALA A  37     2985   4678   3921   -886      5   -422       C  
    ANISOU  261  O   ALA A  37     2728   4605   3706   -848     24   -482       O  
    ANISOU  262  CB  ALA A  37     2698   3946   3100   -782   -140   -301       C  
    ANISOU  263  N   VAL A  38     2631   4224   3664   -965     19   -353       N  
    ANISOU  264  CA  VAL A  38     2443   4148   3626   -984     59   -345       C  
    ANISOU  265  C   VAL A  38     2203   3988   3520   -947    101   -506       C  
    ANISOU  266  O   VAL A  38     2554   4476   3892   -875    112   -572       O  
    ANISOU  267  CB  VAL A  38     2627   4230   3857  -1036     56   -240       C  
    ANISOU  268  CG1 VAL A  38     2666   4399   4023   -976    102   -264       C  
    ANISOU  269  CG2 VAL A  38     2547   4093   3641  -1119    -21    -86       C  
    ANISOU  270  N   LEU A  39     2775   4474   4153  -1003    112   -564       N  
    ANISOU  271  CA  LEU A  39     3536   5232   5012  -1044    118   -707       C  
    ANISOU  272  C   LEU A  39     3725   5646   5190   -997     89   -845       C  
    ANISOU  273  O   LEU A  39     3248   5155   4724   -969     65   -978       O  
    ANISOU  274  CB  LEU A  39     3682   5309   5226  -1168    133   -687       C  
    ANISOU  275  CG  LEU A  39     5044   6419   6598  -1212    164   -577       C  
    ANISOU  276  CD1 LEU A  39     5888   7247   7456  -1296    185   -491       C  
    ANISOU  277  CD2 LEU A  39     5518   6633   7055  -1190    153   -639       C  
    ANISOU  278  N   LEU A  40     2740   4840   4134   -953     77   -825       N  
    ANISOU  279  C   LEU A  40     2888   5272   4161   -759     49   -945       C  
    ANISOU  280  O   LEU A  40     2416   4947   3692   -695     25  -1091       O  
    ANISOU  281  CA  LEU A  40     3501   5850   4851   -869     48   -942       C  
    ANISOU  282  CB  LEU A  40     3463   5945   4666   -774     31   -896       C  
    ANISOU  283  CG  LEU A  40     3901   6612   5175   -804     29   -940       C  
    ANISOU  284  CD1 LEU A  40     3324   6118   4353   -608      2   -895       C  
    ANISOU  285  CD2 LEU A  40     3854   6831   5271   -876      8  -1095       C  
    ANISOU  286  N   CYS A  41     2306   4599   3502   -744     69   -778       N  
    ANISOU  287  CA  CYS A  41     2854   5302   3994   -655     86   -727       C  
    ANISOU  288  C   CYS A  41     2628   5115   3848   -580    100   -843       C  
    ANISOU  289  O   CYS A  41     2142   4839   3304   -436    101   -919       O  
    ANISOU  290  CB  CYS A  41     2914   5311   3987   -724     91   -496       C  
    ANISOU  291  SG  CYS A  41     3284   5517   4096   -758     33   -357       S  
    ANISOU  292  N   VAL A  42     2245   4500   3545   -642    102   -856       N  
    ANISOU  293  CA  VAL A  42     3353   5499   4638   -535     92   -974       C  
    ANISOU  294  C   VAL A  42     2798   4864   4039   -511     25  -1214       C  
    ANISOU  295  O   VAL A  42     3193   5284   4319   -330     -7  -1348       O  
    ANISOU  296  CB  VAL A  42     3058   4884   4381   -605     99   -922       C  
    ANISOU  297  CG1 VAL A  42     3390   4958   4600   -462     61  -1067       C  
    ANISOU  298  CG2 VAL A  42     2292   4249   3649   -608    141   -709       C  
    ANISOU  299  N   VAL A  43     2764   4778   4084   -686     -6  -1271       N  
    ANISOU  300  CA  VAL A  43     3173   5181   4482   -733    -92  -1491       C  
    ANISOU  301  C   VAL A  43     3381   5723   4599   -551   -112  -1589       C  
    ANISOU  302  O   VAL A  43     3976   6275   5086   -448   -190  -1789       O  
    ANISOU  303  CB  VAL A  43     3063   5149   4516   -969   -111  -1492       C  
    ANISOU  304  CG1 VAL A  43     3668   5917   5135  -1037   -214  -1709       C  
    ANISOU  305  CG2 VAL A  43     3451   5198   4971  -1161   -101  -1413       C  
    ANISOU  306  N   ILE A  44     2893   5518   4104   -498    -55  -1447       N  
    ANISOU  307  CA  ILE A  44     2884   5826   3975   -316    -58  -1486       C  
    ANISOU  308  C   ILE A  44     3716   6737   4693   -107    -39  -1501       C  
    ANISOU  309  O   ILE A  44     3711   6882   4574     62    -88  -1674       O  
    ANISOU  310  CB  ILE A  44     2888   5975   3912   -301     -5  -1279       C  
    ANISOU  311  CG1 ILE A  44     3577   6695   4636   -388    -36  -1306       C  
    ANISOU  312  CG2 ILE A  44     2891   6266   3751   -108      8  -1257       C  
    ANISOU  313  CD1 ILE A  44     3461   6559   4354   -334    -14  -1119       C  
    ANISOU  314  N   ALA A  45     2920   5899   3918    -97     28  -1322       N  
    ANISOU  315  CA  ALA A  45     3702   6885   4603    132     61  -1304       C  
    ANISOU  316  C   ALA A  45     2665   5614   3441    296    -25  -1576       C  
    ANISOU  317  O   ALA A  45     3018   6182   3629    571    -37  -1674       O  
    ANISOU  318  CB  ALA A  45     2448   5677   3426     85    131  -1070       C  
    ANISOU  319  N   ALA A  46     4214   6695   5030    128    -95  -1690       N  
    ANISOU  320  CA  ALA A  46     5191   7258   5822    231   -214  -1943       C  
    ANISOU  321  C   ALA A  46     5292   7404   5798    292   -331  -2204       C  
    ANISOU  322  O   ALA A  46     5521   7367   5771    490   -446  -2434       O  
    ANISOU  323  CB  ALA A  46     5632   7162   6326    -33   -263  -1950       C  
    ANISOU  324  N   TRP A  47     4530   6964   5176    154   -318  -2180       N  
    ANISOU  325  CA  TRP A  47     5068   7627   5625    191   -438  -2425       C  
    ANISOU  326  C   TRP A  47     4353   7433   4798    479   -382  -2402       C  
    ANISOU  327  O   TRP A  47     4817   8038   5128    604   -483  -2620       O  
    ANISOU  328  CB  TRP A  47     5421   8052   6186   -131   -482  -2445       C  
    ANISOU  329  CG  TRP A  47     7288   9496   8057   -389   -641  -2641       C  
    ANISOU  330  CD1 TRP A  47     8644  10797   9322   -447   -806  -2875       C  
    ANISOU  331  CD2 TRP A  47     7631   9367   8473   -647   -649  -2561       C  
    ANISOU  332  NE1 TRP A  47     9076  10703   9751   -751   -909  -2883       N  
    ANISOU  333  CE2 TRP A  47     8914  10300   9691   -882   -824  -2734       C  
    ANISOU  334  CE3 TRP A  47     7669   9230   8601   -700   -525  -2324       C  
    ANISOU  335  CZ2 TRP A  47     9513  10361  10291  -1176   -870  -2646       C  
    ANISOU  336  CZ3 TRP A  47     8303   9380   9257   -961   -572  -2295       C  
    ANISOU  337  CH2 TRP A  47     9180   9911  10068  -1219   -748  -2483       C  
    ANISOU  338  N   LEU A  48     4073   7805   5898    706  -1477  -2229       N  
    ANISOU  339  CA  LEU A  48     4269   7861   5532    922  -1676  -2132       C  
    ANISOU  340  C   LEU A  48     4839   8396   5819    863  -1697  -2248       C  
    ANISOU  341  O   LEU A  48     4829   8348   5961    679  -1520  -2312       O  
    ANISOU  342  CB  LEU A  48     5267   8552   6212    996  -1626  -1836       C  
    ANISOU  343  CG  LEU A  48     6579   9675   7151   1250  -1810  -1667       C  
    ANISOU  344  CD1 LEU A  48     6360   9714   7262   1366  -1935  -1824       C  
    ANISOU  345  CD2 LEU A  48     5488   8318   5969   1249  -1694  -1412       C  
    ANISOU  346  N   ASP A  49     4869   8401   5404   1025  -1910  -2279       N  
    ANISOU  347  CA  ASP A  49     4527   7979   4671    978  -1921  -2381       C  
    ANISOU  348  C   ASP A  49     4696   7788   4180   1016  -1850  -2143       C  
    ANISOU  349  O   ASP A  49     7100   9960   5937   1153  -1983  -2017       O  
    ANISOU  350  CB  ASP A  49     6121   9703   6050   1108  -2172  -2535       C  
    ANISOU  351  CG  ASP A  49     7456  11029   7140   1006  -2154  -2727       C  
    ANISOU  352  OD1 ASP A  49     7622  11049   7230    866  -1943  -2726       O  
    ANISOU  353  OD2 ASP A  49     8624  12343   8193   1075  -2352  -2896       O  
    ANISOU  354  N   VAL A  50     4543   7571   4173    878  -1623  -2080       N  
    ANISOU  355  CA  VAL A  50     4976   7725   4038    867  -1489  -1889       C  
    ANISOU  356  C   VAL A  50     4773   7591   3997    695  -1253  -2065       C  
    ANISOU  357  O   VAL A  50     4343   7337   4119    592  -1219  -2286       O  
    ANISOU  358  CB  VAL A  50     5318   7935   4414    899  -1436  -1625       C  
    ANISOU  359  CG1 VAL A  50     5748   8204   4650   1098  -1653  -1456       C  
    ANISOU  360  CG2 VAL A  50     3391   6207   3264    766  -1296  -1678       C  
    ANISOU  361  N   ASP A  51     4940   7538   3729    646  -1030  -1927       N  
    ANISOU  362  CA  ASP A  51     4167   6781   3200    516   -756  -2055       C  
    ANISOU  363  C   ASP A  51     3604   6202   3262    432   -583  -1937       C  
    ANISOU  364  O   ASP A  51     3268   5835   3110    449   -636  -1737       O  
    ANISOU  365  CB  ASP A  51     4592   7070   3030    484   -541  -1996       C  
    ANISOU  366  CG  ASP A  51     7134   9389   5227    455   -416  -1639       C  
    ANISOU  367  OD1 ASP A  51     5889   8091   4324    452   -430  -1447       O  
    ANISOU  368  OD2 ASP A  51     8935  11049   6385    412   -285  -1562       O  
    ANISOU  369  N   ALA A  52     3419   6016   3362    363   -391  -2073       N  
    ANISOU  370  CA  ALA A  52     2953   5492   3441    307   -261  -1991       C  
    ANISOU  371  C   ALA A  52     2728   5193   3185    301   -145  -1674       C  
    ANISOU  372  O   ALA A  52     2497   4925   3276    279   -164  -1530       O  
    ANISOU  373  CB  ALA A  52     3161   5648   3846    295    -99  -2195       C  
    ANISOU  374  N   VAL A  53     2938   5386   2991    295    -10  -1580       N  
    ANISOU  375  CA  VAL A  53     2872   5260   2895    246    119  -1314       C  
    ANISOU  376  C   VAL A  53     2979   5223   2843    265    -35  -1089       C  
    ANISOU  377  O   VAL A  53     3011   5196   3089    233      7   -912       O  
    ANISOU  378  CB  VAL A  53     4844   7272   4466    179    334  -1292       C  
    ANISOU  379  CG1 VAL A  53     4443   7073   4366    193    514  -1520       C  
    ANISOU  380  CG2 VAL A  53     6025   8349   4962    189    259  -1313       C  
    ANISOU  381  N   THR A  54     3330   5514   2810    344   -231  -1114       N  
    ANISOU  382  CA  THR A  54     3843   5885   3180    427   -418   -941       C  
    ANISOU  383  C   THR A  54     3422   5615   3370    454   -515   -992       C  
    ANISOU  384  O   THR A  54     3089   5192   3145    472   -533   -825       O  
    ANISOU  385  CB  THR A  54     3939   5906   2736    563   -661   -990       C  
    ANISOU  386  OG1 THR A  54     5422   7186   3540    510   -540   -915       O  
    ANISOU  387  CG2 THR A  54     4040   5845   2712    710   -880   -827       C  
    ANISOU  388  N   ARG A  55     2846   5248   3167    433   -557  -1236       N  
    ANISOU  389  CA  ARG A  55     2870   5416   3750    400   -602  -1306       C  
    ANISOU  390  C   ARG A  55     2463   4894   3616    318   -417  -1131       C  
    ANISOU  391  O   ARG A  55     2442   4892   3823    317   -440  -1041       O  
    ANISOU  392  CB  ARG A  55     2439   5142   3623    326   -625  -1601       C  
    ANISOU  393  CG  ARG A  55     3419   6321   5104    260   -702  -1722       C  
    ANISOU  394  CD  ARG A  55     3637   6610   5607    125   -689  -2014       C  
    ANISOU  395  NE  ARG A  55     4451   7518   6134    180   -823  -2237       N  
    ANISOU  396  CZ  ARG A  55     4237   7467   5813    265  -1005  -2330       C  
    ANISOU  397  NH1 ARG A  55     4326   7650   6080    312  -1064  -2244       N  
    ANISOU  398  NH2 ARG A  55     4448   7714   5715    316  -1109  -2502       N  
    ANISOU  399  N   VAL A  56     2248   4590   3373    266   -241  -1102       N  
    ANISOU  400  CA  VAL A  56     1729   3983   3079    217    -99   -950       C  
    ANISOU  401  C   VAL A  56     2511   4677   3674    223    -92   -715       C  
    ANISOU  402  O   VAL A  56     2687   4809   4058    200    -73   -604       O  
    ANISOU  403  CB  VAL A  56     2029   4280   3409    208     57  -1008       C  
    ANISOU  404  CG1 VAL A  56     1900   4109   3476    191    157   -848       C  
    ANISOU  405  CG2 VAL A  56     1613   3848   3202    211     53  -1243       C  
    ANISOU  406  N   LEU A  57     2320   4409   3039    241   -102   -643       N  
    ANISOU  407  CA  LEU A  57     2504   4406   2972    225    -93   -426       C  
    ANISOU  408  C   LEU A  57     2504   4347   3043    319   -258   -378       C  
    ANISOU  409  O   LEU A  57     2422   4149   3009    301   -233   -243       O  
    ANISOU  410  CB  LEU A  57     2681   4411   2560    202    -65   -351       C  
    ANISOU  411  CG  LEU A  57     3436   5245   3224     64    168   -359       C  
    ANISOU  412  CD1 LEU A  57     3281   4895   2401     11    217   -297       C  
    ANISOU  413  CD2 LEU A  57     4130   5950   4148    -48    299   -236       C  
    ANISOU  414  N   LEU A  58     2133   4099   2701    425   -430   -520       N  
    ANISOU  415  CA  LEU A  58     2319   4350   3050    540   -589   -539       C  
    ANISOU  416  C   LEU A  58     2871   5044   4113    455   -490   -563       C  
    ANISOU  417  O   LEU A  58     2326   4453   3647    494   -500   -483       O  
    ANISOU  418  CB  LEU A  58     2247   4503   2998    661   -803   -745       C  
    ANISOU  419  CG  LEU A  58     3610   5679   3746    794   -961   -707       C  
    ANISOU  420  CD1 LEU A  58     2845   5212   3048    916  -1199   -955       C  
    ANISOU  421  CD2 LEU A  58     3955   5678   3705    933  -1058   -499       C  
    ANISOU  422  N   ILE A  59     2458   4750   3991    342   -389   -674       N  
    ANISOU  423  CA  ILE A  59     2323   4534   4134    229   -269   -643       C  
    ANISOU  424  C   ILE A  59     1575   3611   3348    183   -149   -451       C  
    ANISOU  425  O   ILE A  59     1836   3767   3634    161   -117   -353       O  
    ANISOU  426  CB  ILE A  59     2393   4602   4389    125   -206   -785       C  
    ANISOU  427  CG1 ILE A  59     2119   4516   4205    130   -322  -1001       C  
    ANISOU  428  CG2 ILE A  59     1697   3716   3824     13    -79   -695       C  
    ANISOU  429  CD1 ILE A  59     2246   4664   4524     20   -279  -1200       C  
    ANISOU  430  N   SER A  60     1358   3411   3070    172    -83   -420       N  
    ANISOU  431  C   SER A  60     2472   4317   4001    136    -12   -136       C  
    ANISOU  432  O   SER A  60     2145   3932   3737     97     32    -45       O  
    ANISOU  433  CA ASER A  60     1962   3881   3657    125     13   -266       C  
    ANISOU  434  CB ASER A  60     1935   3919   3598    110     96   -290       C  
    ANISOU  435  OG ASER A  60     2389   4371   3733    108     96   -282       O  
    ANISOU  436  CA BSER A  60     1969   3889   3663    125     13   -266       C  
    ANISOU  437  CB BSER A  60     1941   3925   3597    110     96   -289       C  
    ANISOU  438  OG BSER A  60     2204   4172   4007    123    120   -408       O  
    ANISOU  439  N   SER A  61     2106   3874   3354    198    -97   -123       N  
    ANISOU  440  CA  SER A  61     2260   3813   3267    218   -130      4       C  
    ANISOU  441  C   SER A  61     2636   4217   3839    280   -178    -14       C  
    ANISOU  442  O   SER A  61     2294   3736   3445    250   -144     72       O  
    ANISOU  443  CB  SER A  61     2124   3472   2690    295   -228     43       C  
    ANISOU  444  OG  SER A  61     3122   4583   3729    453   -391    -74       O  
    ANISOU  445  N   VAL A  62     2083   3878   3526    349   -242   -154       N  
    ANISOU  446  CA  VAL A  62     2223   4071   3856    371   -234   -193       C  
    ANISOU  447  C   VAL A  62     2379   4146   4113    217    -80   -125       C  
    ANISOU  448  O   VAL A  62     2192   3934   3946    208    -33    -95       O  
    ANISOU  449  CB  VAL A  62     2192   4162   3915    434   -314   -335       C  
    ANISOU  450  CG1 VAL A  62     2144   4115   3671    652   -518   -375       C  
    ANISOU  451  CG2 VAL A  62     2086   4145   3923    326   -275   -427       C  
    ANISOU  452  N   MET A  63     1959   3696   3711    131    -20   -110       N  
    ANISOU  453  C   MET A  63     2582   4174   4208     34     87      3       C  
    ANISOU  454  O   MET A  63     1826   3334   3449     -9    133     39       O  
    ANISOU  455  CA AMET A  63     2619   4283   4361     42     72    -53       C  
    ANISOU  456  CB AMET A  63     2624   4252   4426      5     96    -94       C  
    ANISOU  457  CG AMET A  63     2943   4629   4895    -32     90   -235       C  
    ANISOU  458  SD AMET A  63     2620   4293   4716   -158    181   -277       S  
    ANISOU  459  CE AMET A  63     3366   4842   5612   -250    272   -283       C  
    ANISOU  460  CA BMET A  63     2587   4253   4331     43     72    -53       C  
    ANISOU  461  CB BMET A  63     2709   4338   4527     -4    101   -103       C  
    ANISOU  462  CG BMET A  63     2789   4493   4757    -42     92   -245       C  
    ANISOU  463  SD BMET A  63     2592   4212   4743   -125    152   -349       S  
    ANISOU  464  CE BMET A  63     3278   4717   5500   -222    269   -240       C  
    ANISOU  465  N   LEU A  64     1066   2637   2659     56     58     27       N  
    ANISOU  466  CA  LEU A  64     1832   3326   3340     16     73    136       C  
    ANISOU  467  C   LEU A  64     1501   2972   2996     34     60    192       C  
    ANISOU  468  O   LEU A  64     1859   3274   3311    -13     78    244       O  
    ANISOU  469  CB  LEU A  64     1524   3081   2957    -16     78    194       C  
    ANISOU  470  CG  LEU A  64     2343   3846   3682   -114    104    263       C  
    ANISOU  471  CD1 LEU A  64     1915   3462   3363   -123    110    222       C  
    ANISOU  472  CD2 LEU A  64     2098   3558   3238   -206    151    281       C  
    ANISOU  473  N   VAL A  65     1583   3040   3039    123      8    135       N  
    ANISOU  474  CA  VAL A  65     2309   3679   3700    184    -10    114       C  
    ANISOU  475  C   VAL A  65     2584   4064   4125    131     81     88       C  
    ANISOU  476  O   VAL A  65     2162   3536   3584    111    107    112       O  
    ANISOU  477  CB  VAL A  65     2657   4070   4060    348   -105     14       C  
    ANISOU  478  CG1 VAL A  65     2009   3417   3442    443   -105    -62       C  
    ANISOU  479  CG2 VAL A  65     2482   3641   3569    413   -208     79       C  
    ANISOU  480  N   MET A  66     1598   3204   3270     85    132     22       N  
    ANISOU  481  C   MET A  66     1809   3291   3418    -70    270    156       C  
    ANISOU  482  O   MET A  66     2255   3692   3769   -112    334    200       O  
    ANISOU  483  CA AMET A  66     1998   3627   3697     -2    240     19       C  
    ANISOU  484  CB AMET A  66     1766   3463   3544    -64    279    -22       C  
    ANISOU  485  CG AMET A  66     1761   3446   3578   -195    422    -15       C  
    ANISOU  486  SD AMET A  66     3416   5232   5256   -182    523    -78       S  
    ANISOU  487  CE AMET A  66     3543   5553   5557    -52    431   -235       C  
    ANISOU  488  CA BMET A  66     1953   3582   3652     -2    240     20       C  
    ANISOU  489  CB BMET A  66     1839   3539   3619    -64    282    -23       C  
    ANISOU  490  CG BMET A  66     1817   3657   3727      6    248   -129       C  
    ANISOU  491  SD BMET A  66     3445   5396   5410     96    279   -219       S  
    ANISOU  492  CE BMET A  66     3541   5549   5537    -79    478   -230       C  
    ANISOU  493  N   ILE A  67     1668   3072   3233    -65    208    202       N  
    ANISOU  494  CA  ILE A  67     2009   3370   3544    -83    189    323       C  
    ANISOU  495  C   ILE A  67     2560   3880   3926    -91    144    354       C  
    ANISOU  496  O   ILE A  67     1680   2919   2896   -111    136    405       O  
    ANISOU  497  CB  ILE A  67     2051   3407   3604    -47    128    300       C  
    ANISOU  498  CG1 ILE A  67     2020   3351   3693    -39    162    261       C  
    ANISOU  499  CG2 ILE A  67     1543   2961   3121    -29     66    383       C  
    ANISOU  500  CD1 ILE A  67     1856   3233   3558     10    125    195       C  
    ANISOU  501  N   VAL A  68     1515   2838   2852    -84    109    319       N  
    ANISOU  502  CA  VAL A  68     1783   3006   2947   -122     69    323       C  
    ANISOU  503  C   VAL A  68     2145   3277   3181    -99    108    279       C  
    ANISOU  504  O   VAL A  68     2312   3368   3182   -138     88    280       O  
    ANISOU  505  CB  VAL A  68     2114   3243   3204   -143     41    310       C  
    ANISOU  506  CG1 VAL A  68     2294   3247   3189   -221     11    299       C  
    ANISOU  507  CG2 VAL A  68     2291   3558   3490   -192     44    332       C  
    ANISOU  508  N   GLU A  69     1820   3007   2950    -33    164    211       N  
    ANISOU  509  C   GLU A  69     2529   3718   3481    -89    318    179       C  
    ANISOU  510  O   GLU A  69     2752   3869   3500   -103    352    145       O  
    ANISOU  511  CA AGLU A  69     2411   3605   3485     -2    237    128       C  
    ANISOU  512  CB AGLU A  69     2370   3758   3674     78    285     12       C  
    ANISOU  513  CG AGLU A  69     3128   4667   4480     72    424   -102       C  
    ANISOU  514  CD AGLU A  69     4429   5863   5622    171    412   -200       C  
    ANISOU  515  OE1AGLU A  69     4664   5888   5750    269    281   -197       O  
    ANISOU  516  OE2AGLU A  69     5063   6586   6201    141    545   -286       O  
    ANISOU  517  CA BGLU A  69     2401   3596   3476     -2    237    128       C  
    ANISOU  518  CB BGLU A  69     2444   3835   3751     76    287     13       C  
    ANISOU  519  CG BGLU A  69     3442   4959   4777    100    403   -116       C  
    ANISOU  520  CD BGLU A  69     4529   5890   5697    217    352   -199       C  
    ANISOU  521  OE1BGLU A  69     4543   5696   5621    302    219   -175       O  
    ANISOU  522  OE2BGLU A  69     5096   6497   6180    214    456   -292       O  
    ANISOU  523  N   LEU A  70     1873   3085   2896   -141    343    261       N  
    ANISOU  524  CA  LEU A  70     2009   3105   2823   -214    407    348       C  
    ANISOU  525  C   LEU A  70     2587   3559   3154   -201    279    430       C  
    ANISOU  526  O   LEU A  70     2771   3628   3037   -232    302    461       O  
    ANISOU  527  CB  LEU A  70     2307   3355   3226   -260    454    414       C  
    ANISOU  528  CG  LEU A  70     1933   3134   3087   -329    602    307       C  
    ANISOU  529  CD1 LEU A  70     1857   2981   3150   -374    607    341       C  
    ANISOU  530  CD2 LEU A  70     2165   3360   3163   -447    794    277       C  
    ANISOU  531  N   LEU A  71     1902   2933   2595   -164    145    445       N  
    ANISOU  532  CA  LEU A  71     2216   3244   2774   -159      4    474       C  
    ANISOU  533  C   LEU A  71     2790   3770   3158   -201    -11    390       C  
    ANISOU  534  O   LEU A  71     2690   3620   2810   -213    -85    396       O  
    ANISOU  535  CB  LEU A  71     2177   3373   2987   -144    -94    462       C  
    ANISOU  536  CG  LEU A  71     2160   3403   3123    -66   -129    521       C  
    ANISOU  537  CD1 LEU A  71     1376   2858   2616    -61   -176    461       C  
    ANISOU  538  CD2 LEU A  71     1620   2757   2377     12   -240    605       C  
    ANISOU  539  N   ASN A  72     2386   3346   2836   -205     43    302       N  
    ANISOU  540  CA  ASN A  72     3055   3889   3312   -225     37    199       C  
    ANISOU  541  C   ASN A  72     2963   3743   2984   -210    138    155       C  
    ANISOU  542  O   ASN A  72     3062   3749   2819   -239    101     91       O  
    ANISOU  543  CB  ASN A  72     2254   2986   2601   -184     59    125       C  
    ANISOU  544  CG  ASN A  72     3387   3900   3512   -177     51      3       C  
    ANISOU  545  OD1 ASN A  72     3115   3518   3095   -276    -30    -28       O  
    ANISOU  546  ND2 ASN A  72     3515   3984   3635    -58    130    -97       N  
    ANISOU  547  N   SER A  73     2407   3265   2520   -187    278    167       N  
    ANISOU  548  CA  SER A  73     3248   4099   3144   -213    431    118       C  
    ANISOU  549  C   SER A  73     2640   3361   2163   -273    392    236       C  
    ANISOU  550  O   SER A  73     3284   3929   2462   -305    462    188       O  
    ANISOU  551  CB  SER A  73     3562   4574   3685   -229    609     94       C  
    ANISOU  552  OG  SER A  73     4019   5180   4437   -128    620    -54       O  
    ANISOU  553  N   ALA A  74     2579   3267   2145   -267    270    380       N  
    ANISOU  554  CA  ALA A  74     3143   3680   2341   -265    164    503       C  
    ANISOU  555  C   ALA A  74     3421   3971   2415   -256     -2    418       C  
    ANISOU  556  O   ALA A  74     3689   4112   2241   -266    -33    435       O  
    ANISOU  557  CB  ALA A  74     2693   3217   2051   -202     34    634       C  
    ANISOU  558  N   ILE A  75     3052   3736   2338   -259   -103    321       N  
    ANISOU  559  CA  ILE A  75     3682   4387   2843   -300   -253    205       C  
    ANISOU  560  C   ILE A  75     3482   4043   2339   -329   -149     66       C  
    ANISOU  561  O   ILE A  75     3886   4394   2406   -355   -246     -3       O  
    ANISOU  562  CB  ILE A  75     3892   4717   3418   -354   -325    133       C  
    ANISOU  563  CG1 ILE A  75     3703   4749   3510   -324   -441    222       C  
    ANISOU  564  CG2 ILE A  75     3586   4374   2982   -455   -431    -25       C  
    ANISOU  565  CD1 ILE A  75     3556   4733   3718   -403   -436    171       C  
    ANISOU  566  N   GLU A  76     3113   3637   2095   -305     36      1       N  
    ANISOU  567  CA  GLU A  76     3807   4232   2550   -292    160   -165       C  
    ANISOU  568  C   GLU A  76     3758   4148   2065   -319    261   -129       C  
    ANISOU  569  O   GLU A  76     4160   4462   2108   -333    283   -264       O  
    ANISOU  570  CB  GLU A  76     3803   4276   2831   -213    323   -252       C  
    ANISOU  571  CG  GLU A  76     5545   5939   4856   -171    224   -286       C  
    ANISOU  572  CD  GLU A  76     7576   8029   7148    -41    332   -365       C  
    ANISOU  573  OE1 GLU A  76     8608   9282   8301    -18    482   -365       O  
    ANISOU  574  OE2 GLU A  76     6711   6978   6352     34    259   -433       O  
    ANISOU  575  N   ALA A  77     3818   4227   2106   -338    330     53       N  
    ANISOU  576  CA  ALA A  77     4538   4818   2321   -392    444    137       C  
    ANISOU  577  C   ALA A  77     4676   4819   1981   -381    218    175       C  
    ANISOU  578  O   ALA A  77     5204   5231   1990   -416    285    121       O  
    ANISOU  579  CB  ALA A  77     4208   4426   2042   -432    543    342       C  
    ANISOU  580  N   VAL A  78     4486   4687   1973   -328    -53    244       N  
    ANISOU  581  CA  VAL A  78     6066   6236   3193   -296   -321    242       C  
    ANISOU  582  C   VAL A  78     5067   5262   2043   -349   -364     -5       C  
    ANISOU  583  O   VAL A  78     5616   5715   2060   -354   -451    -54       O  
    ANISOU  584  CB  VAL A  78     5945   6305   3444   -226   -597    298       C  
    ANISOU  585  CG1 VAL A  78     6178   6577   3322   -165   -905    278       C  
    ANISOU  586  CG2 VAL A  78     5736   6041   3425   -154   -556    506       C  
    ANISOU  587  N   VAL A  79     4782   5055   2176   -386   -311   -160       N  
    ANISOU  588  CA  VAL A  79     4920   5122   2184   -441   -340   -410       C  
    ANISOU  589  C   VAL A  79     5377   5437   2181   -430   -133   -523       C  
    ANISOU  590  O   VAL A  79     5867   5841   2241   -460   -212   -675       O  
    ANISOU  591  CB  VAL A  79     4962   5138   2688   -466   -292   -522       C  
    ANISOU  592  CG1 VAL A  79     5633   5608   3159   -511   -299   -786       C  
    ANISOU  593  CG2 VAL A  79     4181   4516   2313   -521   -466   -444       C  
    ANISOU  594  N   ASP A  80     5242   5320   2149   -398    138   -474       N  
    ANISOU  595  CA  ASP A  80     5672   5703   2200   -403    391   -596       C  
    ANISOU  596  C   ASP A  80     6272   6188   2124   -455    378   -470       C  
    ANISOU  597  O   ASP A  80     6823   6660   2172   -481    490   -616       O  
    ANISOU  598  CB  ASP A  80     5382   5560   2257   -380    684   -586       C  
    ANISOU  599  CG  ASP A  80     6614   6862   4048   -283    678   -729       C  
    ANISOU  600  OD1 ASP A  80     6052   6153   3490   -250    524   -879       O  
    ANISOU  601  OD2 ASP A  80     6450   6869   4286   -244    817   -695       O  
    ANISOU  602  N   ARG A  81     6234   6105   2036   -451    233   -204       N  
    ANISOU  603  CA  ARG A  81     6899   6564   1995   -462    153    -35       C  
    ANISOU  604  C   ARG A  81     7364   6993   2023   -439   -116   -184       C  
    ANISOU  605  O   ARG A  81     8036   7524   2080   -438    -73   -195       O  
    ANISOU  606  CB  ARG A  81     7270   6859   2470   -402    -22    256       C  
    ANISOU  607  CG  ARG A  81     7763   7129   2298   -328   -291    415       C  
    ANISOU  608  CD  ARG A  81     8726   7850   2715   -358    -55    536       C  
    ANISOU  609  NE  ARG A  81     9286   8267   2824   -233   -313    687       N  
    ANISOU  610  CZ  ARG A  81     9706   8714   2799   -207   -402    579       C  
    ANISOU  611  NH1 ARG A  81     9861   8996   2903   -285   -249    307       N  
    ANISOU  612  NH2 ARG A  81     9943   8847   2644    -96   -648    730       N  
    ANISOU  613  N   ILE A  82     7001   6799   2083   -415   -384   -308       N  
    ANISOU  614  CA  ILE A  82     8231   8059   3006   -421   -676   -483       C  
    ANISOU  615  C   ILE A  82     8810   8524   3187   -481   -522   -764       C  
    ANISOU  616  O   ILE A  82     9034   8714   2991   -431   -652   -847       O  
    ANISOU  617  CB  ILE A  82     7781   7850   3185   -448   -932   -594       C  
    ANISOU  618  CG1 ILE A  82     7179   7413   2944   -363  -1100   -355       C  
    ANISOU  619  CG2 ILE A  82     8095   8241   3240   -501  -1221   -833       C  
    ANISOU  620  CD1 ILE A  82     6887   7425   3297   -417  -1299   -467       C  
    ANISOU  621  N   GLY A  83     9482   9189   4192   -499   -242   -906       N  
    ANISOU  622  CA  GLY A  83    10687  10287   5082   -516    -70  -1203       C  
    ANISOU  623  C   GLY A  83    12231  11841   7151   -473    155  -1370       C  
    ANISOU  624  O   GLY A  83    11688  11339   7198   -458     76  -1318       O  
    ANISOU  625  N   SER A  84    14080  13657   8763   -435    432  -1579       N  
    ANISOU  626  CA  SER A  84    14845  14435   9987   -332    621  -1781       C  
    ANISOU  627  C   SER A  84    15277  14612  10441   -307    455  -2074       C  
    ANISOU  628  O   SER A  84    15479  14703  11031   -197    511  -2217       O  
    ANISOU  629  CB  SER A  84    15344  15073  10369   -256    975  -1890       C  
    ANISOU  630  OG  SER A  84    16157  15780  10662   -235    970  -2006       O  
    ANISOU  631  N   GLU A  85    14948  14161   9700   -396    228  -2153       N  
    ANISOU  632  CA  GLU A  85    14785  13721   9544   -411     59  -2428       C  
    ANISOU  633  C   GLU A  85    14191  13006   9417   -508   -122  -2376       C  
    ANISOU  634  O   GLU A  85    12215  11240   7761   -554   -212  -2090       O  
    ANISOU  635  CB  GLU A  85    15077  14000   9403   -464   -167  -2499       C  
    ANISOU  636  CG  GLU A  85    14999  14124   9313   -576   -449  -2272       C  
    ANISOU  637  CD  GLU A  85    15059  14371   9046   -515   -381  -1995       C  
    ANISOU  638  OE1 GLU A  85    15164  14468   8927   -433    -89  -1984       O  
    ANISOU  639  OE2 GLU A  85    14928  14388   8902   -541   -619  -1791       O  
    ANISOU  640  N   TYR A  86    15559  14005  10850   -519   -170  -2627       N  
    ANISOU  641  CA  TYR A  86    15588  13837  11299   -625   -317  -2556       C  
    ANISOU  642  C   TYR A  86    14797  13189  10507   -874   -594  -2521       C  
    ANISOU  643  O   TYR A  86    15513  13982  10931   -921   -732  -2657       O  
    ANISOU  644  CB  TYR A  86    16787  14474  12471   -574   -285  -2831       C  
    ANISOU  645  CG  TYR A  86    17310  14665  13224   -781   -450  -2804       C  
    ANISOU  646  CD1 TYR A  86    17003  14314  13332   -759   -422  -2556       C  
    ANISOU  647  CD2 TYR A  86    17897  15111  13757   -966   -622  -2970       C  
    ANISOU  648  CE1 TYR A  86    17354  14340  13830   -986   -531  -2523       C  
    ANISOU  649  CE2 TYR A  86    18149  15111  14263  -1190   -724  -2932       C  
    ANISOU  650  CZ  TYR A  86    18073  14883  14440  -1222   -666  -2714       C  
    ANISOU  651  OH  TYR A  86    18411  14980  15003  -1465   -727  -2653       O  
    ANISOU  652  N   HIS A  87    12534  11046   8699   -975   -678  -2309       N  
    ANISOU  653  CA  HIS A  87    11047   9764   7355  -1220   -927  -2316       C  
    ANISOU  654  C   HIS A  87    10298   8952   7105  -1345   -920  -2175       C  
    ANISOU  655  O   HIS A  87     8472   7140   5534  -1205   -778  -1952       O  
    ANISOU  656  CB  HIS A  87     9807   9045   6055  -1180  -1066  -2142       C  
    ANISOU  657  CG  HIS A  87     9319   8870   5767  -1343  -1350  -2192       C  
    ANISOU  658  ND1 HIS A  87     8475   8267   5451  -1489  -1427  -2094       N  
    ANISOU  659  CD2 HIS A  87     9335   9026   5591  -1340  -1564  -2326       C  
    ANISOU  660  CE1 HIS A  87     8432   8533   5579  -1566  -1664  -2177       C  
    ANISOU  661  NE2 HIS A  87     9480   9506   6183  -1477  -1771  -2318       N  
    ANISOU  662  N   GLU A  88    10299   8900   7242  -1620  -1063  -2312       N  
    ANISOU  663  CA  GLU A  88     9780   8256   7110  -1805  -1025  -2209       C  
    ANISOU  664  C   GLU A  88     8028   6975   5759  -1740  -1002  -1910       C  
    ANISOU  665  O   GLU A  88     7510   6273   5434  -1686   -861  -1734       O  
    ANISOU  666  CB  GLU A  88    10114   8670   7680  -2060  -1153  -2340       C  
    ANISOU  667  CG  GLU A  88    12639  10732   9922  -2096  -1176  -2605       C  
    ANISOU  668  CD  GLU A  88    13718  12098  10743  -2010  -1346  -2780       C  
    ANISOU  669  OE1 GLU A  88    13540  12237  10381  -1816  -1368  -2687       O  
    ANISOU  670  OE2 GLU A  88    14776  13034  11747  -2140  -1458  -3003       O  
    ANISOU  671  N   LEU A  89     7776   7308   5611  -1715  -1157  -1856       N  
    ANISOU  672  CA  LEU A  89     7392   7375   5619  -1634  -1160  -1600       C  
    ANISOU  673  C   LEU A  89     6531   6454   4692  -1341   -996  -1366       C  
    ANISOU  674  O   LEU A  89     6043   6137   4523  -1275   -926  -1159       O  
    ANISOU  675  CB  LEU A  89     7608   8188   5946  -1651  -1413  -1635       C  
    ANISOU  676  CG  LEU A  89     8520   9293   7187  -1873  -1540  -1807       C  
    ANISOU  677  CD1 LEU A  89     8222   9483   6956  -1762  -1810  -1846       C  
    ANISOU  678  CD2 LEU A  89     7574   8473   6751  -2033  -1418  -1710       C  
    ANISOU  679  N   SER A  90     6977   6684   4733  -1185   -921  -1425       N  
    ANISOU  680  CA  SER A  90     6617   6281   4333   -954   -728  -1255       C  
    ANISOU  681  C   SER A  90     5905   5274   3852   -912   -569  -1211       C  
    ANISOU  682  O   SER A  90     4938   4432   3134   -800   -472  -1017       O  
    ANISOU  683  CB  SER A  90     7245   6772   4481   -835   -643  -1379       C  
    ANISOU  684  OG  SER A  90     8013   7777   4939   -840   -793  -1367       O  
    ANISOU  685  N   GLY A  91     6045   4981   3870   -995   -562  -1397       N  
    ANISOU  686  CA  GLY A  91     5704   4248   3649   -937   -457  -1357       C  
    ANISOU  687  C   GLY A  91     5243   3890   3524  -1078   -478  -1173       C  
    ANISOU  688  O   GLY A  91     4970   3564   3415   -952   -390  -1016       O  
    ANISOU  689  N   ARG A  92     5281   4122   3671  -1343   -595  -1217       N  
    ANISOU  690  CA  ARG A  92     4990   4015   3716  -1514   -589  -1081       C  
    ANISOU  691  C   ARG A  92     4387   3868   3397  -1338   -556   -859       C  
    ANISOU  692  O   ARG A  92     4132   3583   3325  -1329   -471   -713       O  
    ANISOU  693  CB  ARG A  92     6401   5714   5271  -1829   -720  -1225       C  
    ANISOU  694  CG  ARG A  92     6799   6474   6079  -2010   -693  -1120       C  
    ANISOU  695  CD  ARG A  92     8894   8923   8392  -2315   -805  -1309       C  
    ANISOU  696  NE  ARG A  92     9603  10185   9586  -2349   -775  -1208       N  
    ANISOU  697  CZ  ARG A  92    10133  10603  10272  -2514   -608  -1136       C  
    ANISOU  698  NH1 ARG A  92    10984  10767  10814  -2657   -478  -1122       N  
    ANISOU  699  NH2 ARG A  92     9529  10533  10084  -2508   -572  -1077       N  
    ANISOU  700  N   ALA A  93     4201   4046   3189  -1204   -626   -837       N  
    ANISOU  701  CA  ALA A  93     3851   4045   3051  -1040   -601   -638       C  
    ANISOU  702  C   ALA A  93     4222   4214   3447   -863   -436   -519       C  
    ANISOU  703  O   ALA A  93     3466   3598   2949   -827   -388   -377       O  
    ANISOU  704  CB  ALA A  93     3782   4215   2795   -921   -694   -624       C  
    ANISOU  705  N   LYS A  94     3974   3678   2950   -745   -356   -607       N  
    ANISOU  706  CA  LYS A  94     4036   3619   3081   -557   -224   -548       C  
    ANISOU  707  C   LYS A  94     3682   2952   2809   -581   -212   -514       C  
    ANISOU  708  O   LYS A  94     3541   2847   2828   -453   -156   -409       O  
    ANISOU  709  CB  LYS A  94     3979   3404   2782   -409   -138   -701       C  
    ANISOU  710  CG  LYS A  94     4204   3912   2864   -371    -87   -689       C  
    ANISOU  711  CD  LYS A  94     4760   4378   3216   -233     57   -861       C  
    ANISOU  712  CE  LYS A  94     5620   5496   3894   -228    164   -811       C  
    ANISOU  713  NZ  LYS A  94     6146   6007   4220   -127    347  -1009       N  
    ANISOU  714  N   ASP A  95     4071   3005   3047   -759   -267   -604       N  
    ANISOU  715  CA  ASP A  95     4292   2805   3220   -821   -249   -549       C  
    ANISOU  716  C   ASP A  95     4586   3397   3779   -931   -228   -376       C  
    ANISOU  717  O   ASP A  95     3934   2598   3143   -839   -185   -259       O  
    ANISOU  718  CB  ASP A  95     4885   2936   3561  -1061   -290   -686       C  
    ANISOU  719  CG  ASP A  95     6157   3501   4577  -1049   -262   -648       C  
    ANISOU  720  OD1 ASP A  95     5785   2899   4120   -746   -253   -623       O  
    ANISOU  721  OD2 ASP A  95     6004   3011   4293  -1346   -253   -648       O  
    ANISOU  722  N   LEU A  96     3680   2930   3075  -1106   -273   -381       N  
    ANISOU  723  CA  LEU A  96     4002   3609   3689  -1202   -246   -265       C  
    ANISOU  724  C   LEU A  96     3144   2984   2997   -964   -205   -129       C  
    ANISOU  725  O   LEU A  96     3069   2903   3009   -959   -146    -26       O  
    ANISOU  726  CB  LEU A  96     3742   3854   3664  -1365   -336   -342       C  
    ANISOU  727  CG  LEU A  96     4551   4555   4414  -1678   -374   -507       C  
    ANISOU  728  CD1 LEU A  96     3805   4363   3880  -1749   -528   -637       C  
    ANISOU  729  CD2 LEU A  96     3752   3646   3694  -1940   -255   -467       C  
    ANISOU  730  N   GLY A  97     3077   3097   2938   -790   -225   -136       N  
    ANISOU  731  CA  GLY A  97     2361   2588   2379   -607   -174    -31       C  
    ANISOU  732  C   GLY A  97     3433   3414   3405   -458   -110     -9       C  
    ANISOU  733  O   GLY A  97     2981   3106   3122   -379    -78     74       O  
    ANISOU  734  N   SER A  98     3317   2932   3061   -398   -111   -106       N  
    ANISOU  735  C   SER A  98     4177   3300   3797   -267   -119     -4       C  
    ANISOU  736  O   SER A  98     3720   2843   3389   -112   -129     51       O  
    ANISOU  737  CA ASER A  98     3542   2910   3233   -205    -97   -113       C  
    ANISOU  738  CB ASER A  98     3829   2812   3272    -97   -113   -265       C  
    ANISOU  739  OG ASER A  98     4214   2918   3595    128   -145   -280       O  
    ANISOU  740  CA BSER A  98     3526   2898   3220   -204    -97   -112       C  
    ANISOU  741  CB BSER A  98     3731   2726   3181    -91   -112   -266       C  
    ANISOU  742  OG BSER A  98     4077   3321   3552    -33    -59   -376       O  
    ANISOU  743  N   ALA A  99     3255   2181   2742   -514   -122     14       N  
    ANISOU  744  CA  ALA A  99     3774   2445   3125   -641    -98    125       C  
    ANISOU  745  C   ALA A  99     3107   2235   2729   -632    -58    222       C  
    ANISOU  746  O   ALA A  99     3936   2913   3445   -578    -48    312       O  
    ANISOU  747  CB  ALA A  99     4080   2558   3302   -977    -66     95       C  
    ANISOU  748  N   ALA A 100     3153   2798   3089   -668    -50    197       N  
    ANISOU  749  CA  ALA A 100     3069   3125   3273   -639    -18    260       C  
    ANISOU  750  C   ALA A 100     2810   2892   3061   -403    -27    289       C  
    ANISOU  751  O   ALA A 100     2525   2689   2823   -376     -7    343       O  
    ANISOU  752  CB  ALA A 100     2208   2708   2681   -667    -43    226       C  
    ANISOU  753  N   VAL A 101     2452   2508   2706   -246    -50    227       N  
    ANISOU  754  CA  VAL A 101     2765   2917   3126    -39    -57    203       C  
    ANISOU  755  C   VAL A 101     3415   3251   3571     73   -120    229       C  
    ANISOU  756  O   VAL A 101     3317   3294   3562    167   -144    249       O  
    ANISOU  757  CB  VAL A 101     3318   3521   3714     81    -38     93       C  
    ANISOU  758  CG1 VAL A 101     2851   3177   3392    291    -50     17       C  
    ANISOU  759  CG2 VAL A 101     2737   3227   3262     -8     23     99       C  
    ANISOU  760  N   LEU A 102     3749   3109   3584     65   -159    228       N  
    ANISOU  761  CA  LEU A 102     4027   2940   3545    197   -245    279       C  
    ANISOU  762  C   LEU A 102     4085   2943   3456     60   -217    412       C  
    ANISOU  763  O   LEU A 102     4724   3461   3939    216   -296    456       O  
    ANISOU  764  CB  LEU A 102     5022   3307   4155    188   -285    263       C  
    ANISOU  765  CG  LEU A 102     7468   5549   6547    514   -388    136       C  
    ANISOU  766  CD1 LEU A 102     7334   5716   6657    523   -324    -25       C  
    ANISOU  767  CD2 LEU A 102     8943   6194   7494    577   -478    179       C  
    ANISOU  768  N   ILE A 103     4174   3156   3593   -224   -109    454       N  
    ANISOU  769  CA  ILE A 103     4657   3685   3982   -380    -36    546       C  
    ANISOU  770  C   ILE A 103     4316   3778   3901   -233    -54    528       C  
    ANISOU  771  O   ILE A 103     4392   3738   3758   -184    -74    586       O  
    ANISOU  772  CB  ILE A 103     4194   3465   3677   -694     89    532       C  
    ANISOU  773  CG1 ILE A 103     5467   4260   4645   -911    120    538       C  
    ANISOU  774  CG2 ILE A 103     4526   4011   4018   -828    196    580       C  
    ANISOU  775  CD1 ILE A 103     5926   5018   5297  -1246    237    487       C  
    ANISOU  776  N   ALA A 104     3642   3554   3641   -173    -50    447       N  
    ANISOU  777  CA  ALA A 104     2958   3243   3221    -62    -59    408       C  
    ANISOU  778  C   ALA A 104     3324   3504   3484    168   -176    377       C  
    ANISOU  779  O   ALA A 104     3236   3536   3388    223   -206    369       O  
    ANISOU  780  CB  ALA A 104     2431   3066   3061    -49    -30    343       C  
    ANISOU  781  N   ILE A 105     3412   3394   3500    319   -254    332       N  
    ANISOU  782  CA  ILE A 105     3676   3629   3732    587   -398    262       C  
    ANISOU  783  C   ILE A 105     4706   4225   4281    665   -507    364       C  
    ANISOU  784  O   ILE A 105     4546   4199   4106    808   -614    333       O  
    ANISOU  785  CB  ILE A 105     3584   3455   3702    760   -449    156       C  
    ANISOU  786  CG1 ILE A 105     2840   3193   3403    707   -337     42       C  
    ANISOU  787  CG2 ILE A 105     3783   3579   3831   1083   -638     72       C  
    ANISOU  788  CD1 ILE A 105     3446   3789   4079    847   -337    -91       C  
    ANISOU  789  N   ILE A 106     4427   3399   3570    551   -479    485       N  
    ANISOU  790  CA  ILE A 106     5188   3603   3737    586   -557    622       C  
    ANISOU  791  C   ILE A 106     4746   3366   3220    436   -477    683       C  
    ANISOU  792  O   ILE A 106     5132   3560   3248    569   -590    735       O  
    ANISOU  793  CB  ILE A 106     6495   4234   4579    401   -490    741       C  
    ANISOU  794  CG1 ILE A 106     7662   5131   5764    587   -584    653       C  
    ANISOU  795  CG2 ILE A 106     7460   4525   4825    395   -540    918       C  
    ANISOU  796  CD1 ILE A 106     8613   5872   6569   1016   -825    599       C  
    ANISOU  797  N   ASP A 107     4578   3594   3378    183   -294    660       N  
    ANISOU  798  CA  ASP A 107     4737   4036   3560     55   -195    666       C  
    ANISOU  799  C   ASP A 107     4329   3987   3361    270   -316    558       C  
    ANISOU  800  O   ASP A 107     4418   4058   3188    280   -332    575       O  
    ANISOU  801  CB  ASP A 107     3509   3231   2749   -178    -16    616       C  
    ANISOU  802  CG  ASP A 107     5311   4784   4344   -460    126    692       C  
    ANISOU  803  OD1 ASP A 107     5631   4518   4148   -509    110    803       O  
    ANISOU  804  OD2 ASP A 107     5598   5449   4982   -632    242    632       O  
    ANISOU  805  N   ALA A 108     3551   3541   3041    414   -387    432       N  
    ANISOU  806  CA  ALA A 108     3389   3759   3152    576   -494    292       C  
    ANISOU  807  C   ALA A 108     3785   3924   3195    829   -719    287       C  
    ANISOU  808  O   ALA A 108     4689   4978   4019    902   -809    227       O  
    ANISOU  809  CB  ALA A 108     2532   3275   2834    622   -481    160       C  
    ANISOU  810  N   VAL A 109     3712   3468   2891    985   -828    337       N  
    ANISOU  811  CA  VAL A 109     4244   3713   3051   1293  -1087    338       C  
    ANISOU  812  C   VAL A 109     5406   4434   3525   1246  -1119    502       C  
    ANISOU  813  O   VAL A 109     4915   3985   2825   1445  -1318    457       O  
    ANISOU  814  CB  VAL A 109     4579   3588   3195   1477  -1186    372       C  
    ANISOU  815  CG1 VAL A 109     5203   3829   3385   1738  -1408    386       C  
    ANISOU  816  CG2 VAL A 109     4393   3890   3655   1571  -1168    172       C  
    ANISOU  817  N   ILE A 110     5037   3667   2797    965   -917    677       N  
    ANISOU  818  CA  ILE A 110     5953   4143   3011    843   -871    843       C  
    ANISOU  819  C   ILE A 110     5141   3832   2354    752   -798    747       C  
    ANISOU  820  O   ILE A 110     6094   4597   2793    833   -898    791       O  
    ANISOU  821  CB  ILE A 110     6288   4036   3026    494   -619   1011       C  
    ANISOU  822  CG1 ILE A 110     7289   4383   3730    586   -711   1105       C  
    ANISOU  823  CG2 ILE A 110     7210   4592   3254    297   -498   1165       C  
    ANISOU  824  CD1 ILE A 110     7378   4094   3619    207   -466   1220       C  
    ANISOU  825  N   THR A 111     5275   4558   3149    600   -637    612       N  
    ANISOU  826  CA  THR A 111     5121   4862   3198    531   -567    486       C  
    ANISOU  827  C   THR A 111     4949   4893   3045    802   -827    343       C  
    ANISOU  828  O   THR A 111     5285   5242   3047    816   -867    311       O  
    ANISOU  829  CB  THR A 111     4478   4746   3274    391   -402    358       C  
    ANISOU  830  OG1 THR A 111     4353   4527   3149    144   -182    456       O  
    ANISOU  831  CG2 THR A 111     3452   4122   2454    365   -359    200       C  
    ANISOU  832  N   TRP A 112     4417   4555   2911   1009  -1000    235       N  
    ANISOU  833  CA  TRP A 112     5099   5535   3725   1266  -1267     53       C  
    ANISOU  834  C   TRP A 112     5837   5821   3733   1504  -1522    149       C  
    ANISOU  835  O   TRP A 112     5283   5436   3100   1571  -1638     34       O  
    ANISOU  836  CB  TRP A 112     4501   5303   3759   1410  -1357   -107       C  
    ANISOU  837  CG  TRP A 112     3180   4547   3131   1236  -1204   -285       C  
    ANISOU  838  CD1 TRP A 112     2375   3794   2582    985   -943   -232       C  
    ANISOU  839  CD2 TRP A 112     2795   4623   3211   1243  -1253   -530       C  
    ANISOU  840  NE1 TRP A 112     2528   4397   3286    896   -880   -415       N  
    ANISOU  841  CE2 TRP A 112     2493   4592   3378   1015  -1043   -598       C  
    ANISOU  842  CE3 TRP A 112     3708   5661   4147   1375  -1411   -688       C  
    ANISOU  843  CZ2 TRP A 112     2264   4642   3541    895   -976   -789       C  
    ANISOU  844  CZ3 TRP A 112     3779   6137   4692   1263  -1355   -911       C  
    ANISOU  845  CH2 TRP A 112     2167   4693   3461   1014  -1133   -950       C  
    ANISOU  846  N   ALA A 113     5684   5054   3147   1540  -1522    346       N  
    ANISOU  847  CA  ALA A 113     6590   5455   3460   1676  -1663    445       C  
    ANISOU  848  C   ALA A 113     6691   5309   2914   1516  -1582    570       C  
    ANISOU  849  O   ALA A 113     7183   5763   3123   1644  -1738    532       O  
    ANISOU  850  CB  ALA A 113     7308   5528   3859   1708  -1646    615       C  
    ANISOU  851  N   ILE A 114     7382   5857   3373   1224  -1315    702       N  
    ANISOU  852  CA  ILE A 114     7971   6277   3387   1011  -1149    793       C  
    ANISOU  853  C   ILE A 114     7632   6492   3218   1071  -1225    571       C  
    ANISOU  854  O   ILE A 114     7384   6131   2529   1092  -1288    576       O  
    ANISOU  855  CB  ILE A 114     8325   6523   3638    639   -781    909       C  
    ANISOU  856  CG1 ILE A 114     9401   6968   4417    504   -681   1125       C  
    ANISOU  857  CG2 ILE A 114     8802   7075   3719    409   -559    905       C  
    ANISOU  858  CD1 ILE A 114     9058   6606   4109     94   -313   1200       C  
    ANISOU  859  N   LEU A 115     6420   5912   2779   1052  -1181    356       N  
    ANISOU  860  CA  LEU A 115     6190   6214   2833   1051  -1207    108       C  
    ANISOU  861  C   LEU A 115     6700   6891   3379   1334  -1558    -52       C  
    ANISOU  862  O   LEU A 115     6694   7007   3169   1335  -1615   -170       O  
    ANISOU  863  CB  LEU A 115     4850   5427   2401    897  -1020    -69       C  
    ANISOU  864  CG  LEU A 115     5364   5903   3009    604   -663     31       C  
    ANISOU  865  CD1 LEU A 115     4049   5058   2520    513   -535   -128       C  
    ANISOU  866  CD2 LEU A 115     5339   5782   2445    454   -488     44       C  
    ANISOU  867  N   LEU A 116     6494   6717   3560   1518  -1725    -75       N  
    ANISOU  868  CA  LEU A 116     6615   7040   3876   1736  -1978   -244       C  
    ANISOU  869  C   LEU A 116     8464   8372   4949   1863  -2124    -89       C  
    ANISOU  870  O   LEU A 116     8983   9057   5418   2002  -2319   -228       O  
    ANISOU  871  CB  LEU A 116     6795   7433   4673   1888  -2060   -346       C  
    ANISOU  872  CG  LEU A 116     7694   8945   6423   1762  -1938   -565       C  
    ANISOU  873  CD1 LEU A 116     7519   8993   6772   1889  -1994   -696       C  
    ANISOU  874  CD2 LEU A 116     7836   9518   6796   1668  -1948   -795       C  
    ANISOU  875  N   TRP A 117     8230   7497   4106   1798  -2023    196       N  
    ANISOU  876  CA  TRP A 117     9896   8605   4978   1876  -2123    370       C  
    ANISOU  877  C   TRP A 117    10499   9207   5076   1681  -2003    391       C  
    ANISOU  878  O   TRP A 117    11223   9781   5331   1787  -2160    399       O  
    ANISOU  879  CB  TRP A 117     9367   7346   3962   1827  -2022    654       C  
    ANISOU  880  CG  TRP A 117    12347   9713   6101   1890  -2110    837       C  
    ANISOU  881  CD1 TRP A 117    13650  10514   6694   1634  -1886   1069       C  
    ANISOU  882  CD2 TRP A 117    13432  10644   6964   2227  -2437    789       C  
    ANISOU  883  NE1 TRP A 117    14940  11294   7292   1789  -2058   1190       N  
    ANISOU  884  CE2 TRP A 117    15127  11670   7746   2171  -2414   1025       C  
    ANISOU  885  CE3 TRP A 117    13346  10942   7372   2563  -2734    557       C  
    ANISOU  886  CZ2 TRP A 117    16281  12475   8416   2472  -2712   1053       C  
    ANISOU  887  CZ3 TRP A 117    14859  12163   8449   2862  -3025    562       C  
    ANISOU  888  CH2 TRP A 117    15993  12577   8623   2830  -3029    817       C  
    ANISOU  889  N   SER A 118     9961   8847   4622   1405  -1718    382       N  
    ANISOU  890  CA  SER A 118    10645   9626   4911   1208  -1555    337       C  
    ANISOU  891  C   SER A 118    10708  10210   5297   1341  -1759     35       C  
    ANISOU  892  O   SER A 118    11914  11391   6045   1306  -1782    -11       O  
    ANISOU  893  CB  SER A 118    11384  10531   5795    921  -1194    326       C  
    ANISOU  894  OG  SER A 118    12857  11543   6999    749   -979    591       O  
    ANISOU  895  N   HIS A 119    10127  10107   5525   1470  -1890   -181       N  
    ANISOU  896  CA  HIS A 119    10959  11467   6804   1559  -2062   -495       C  
    ANISOU  897  C   HIS A 119    11093  11512   6715   1810  -2379   -518       C  
    ANISOU  898  O   HIS A 119    11596  12127   6967   1827  -2487   -647       O  
    ANISOU  899  CB  HIS A 119    11134  12178   7945   1566  -2055   -709       C  
    ANISOU  900  CG  HIS A 119    12506  14068   9847   1621  -2206  -1033       C  
    ANISOU  901  ND1 HIS A 119    13067  14878  10868   1802  -2406  -1160       N  
    ANISOU  902  CD2 HIS A 119    13177  15046  10661   1501  -2162  -1273       C  
    ANISOU  903  CE1 HIS A 119    13449  15703  11648   1770  -2474  -1452       C  
    ANISOU  904  NE2 HIS A 119    13518  15790  11532   1590  -2339  -1521       N  
    ANISOU  905  N   PHE A 120    10904  11127   6612   2017  -2529   -413       N  
    ANISOU  906  CA  PHE A 120    12380  12554   7944   2308  -2846   -467       C  
    ANISOU  907  C   PHE A 120    14464  13927   9060   2392  -2921   -180       C  
    ANISOU  908  O   PHE A 120    15610  14661  10026   2578  -3024    -30       O  
    ANISOU  909  CB  PHE A 120    12436  12828   8645   2521  -2972   -574       C  
    ANISOU  910  CG  PHE A 120    12081  13217   9222   2468  -2949   -902       C  
    ANISOU  911  CD1 PHE A 120    12461  14049   9844   2529  -3116  -1177       C  
    ANISOU  912  CD2 PHE A 120    11634  12992   9386   2337  -2750   -935       C  
    ANISOU  913  CE1 PHE A 120    11634  13856   9852   2431  -3058  -1475       C  
    ANISOU  914  CE2 PHE A 120    10962  12942   9521   2244  -2691  -1218       C  
    ANISOU  915  CZ  PHE A 120    11079  13476   9869   2278  -2833  -1487       C  
    ANISOU  916  N   GLY A 121    15123  14424   9083   2245  -2855   -119       N  
    ANISOU  917  CA  GLY A 121    16610  15269   9614   2305  -2924    134       C  
    ANISOU  918  C   GLY A 121    17217  15205   9708   2149  -2685    473       C  
    ANISOU  919  O   GLY A 121    18017  15502   9680   2038  -2589    691       O  
    ANISOU  920  OXT GLY A 121    16852  14777   9733   2113  -2568    532       O  
    TER     921      GLY A 121                                                      
    ANISOU  922  N   ALA B  24    12415  16521  12139   3061  -1615  -1708       N  
    ANISOU  923  CA  ALA B  24    12855  16534  11969   3431  -1727  -1535       C  
    ANISOU  924  C   ALA B  24    12441  15384  11187   3397  -1663  -1144       C  
    ANISOU  925  O   ALA B  24    12617  14984  10818   3681  -1695   -963       O  
    ANISOU  926  CB  ALA B  24    12852  16817  11891   3503  -1771  -1653       C  
    ANISOU  927  N   TRP B  25    11474  14415  10496   3046  -1550  -1033       N  
    ANISOU  928  CA  TRP B  25    10827  13117   9539   2976  -1471   -701       C  
    ANISOU  929  C   TRP B  25     9948  11879   8614   3017  -1430   -588       C  
    ANISOU  930  O   TRP B  25     9629  10866   7848   3090  -1359   -329       O  
    ANISOU  931  CB  TRP B  25    10058  12547   9143   2595  -1372   -660       C  
    ANISOU  932  CG  TRP B  25     9128  12161   8885   2302  -1296   -862       C  
    ANISOU  933  CD1 TRP B  25     8963  12580   9136   2131  -1255  -1137       C  
    ANISOU  934  CD2 TRP B  25     8167  11121   8190   2139  -1212   -807       C  
    ANISOU  935  NE1 TRP B  25     8177  11991   8791   1863  -1131  -1237       N  
    ANISOU  936  CE2 TRP B  25     7387  10835   7937   1867  -1114  -1038       C  
    ANISOU  937  CE3 TRP B  25     8104  10550   7929   2180  -1173   -589       C  
    ANISOU  938  CZ2 TRP B  25     6705  10163   7564   1658  -1002  -1043       C  
    ANISOU  939  CZ3 TRP B  25     7457   9984   7658   1954  -1065   -618       C  
    ANISOU  940  CH2 TRP B  25     6846   9920   7564   1729  -1007   -840       C  
    ANISOU  941  N   ILE B  26     9732  12099   8835   2953  -1446   -796       N  
    ANISOU  942  CA  ILE B  26    10052  12175   9200   2956  -1403   -723       C  
    ANISOU  943  C   ILE B  26    10539  12218   9165   3332  -1466   -658       C  
    ANISOU  944  O   ILE B  26    10501  11884   9071   3375  -1423   -578       O  
    ANISOU  945  CB  ILE B  26     9761  12457   9514   2740  -1377   -973       C  
    ANISOU  946  CG1 ILE B  26     9746  12214   9655   2612  -1288   -860       C  
    ANISOU  947  CG2 ILE B  26     9849  12891   9610   2959  -1489  -1239       C  
    ANISOU  948  CD1 ILE B  26     9215  12140   9642   2381  -1231  -1081       C  
    ANISOU  949  N   ASN B  27    10683  12307   8913   3608  -1557   -696       N  
    ANISOU  950  CA  ASN B  27    12088  13253   9748   3992  -1603   -634       C  
    ANISOU  951  C   ASN B  27    12692  12986   9647   4111  -1492   -330       C  
    ANISOU  952  O   ASN B  27    13806  13608  10177   4433  -1489   -256       O  
    ANISOU  953  CB  ASN B  27    13307  14944  10927   4274  -1766   -901       C  
    ANISOU  954  CG  ASN B  27    13477  15854  11697   4174  -1836  -1228       C  
    ANISOU  955  OD1 ASN B  27    13381  15759  11849   4057  -1795  -1232       O  
    ANISOU  956  ND2 ASN B  27    13640  16635  12086   4208  -1922  -1518       N  
    ANISOU  957  N   GLU B  28    11987  12063   8974   3841  -1377   -165       N  
    ANISOU  958  CA  GLU B  28    12267  11456   8595   3869  -1211    109       C  
    ANISOU  959  C   GLU B  28    11804  10359   7987   3761  -1017    288       C  
    ANISOU  960  O   GLU B  28    11414  10269   8109   3559  -1009    245       O  
    ANISOU  961  CB  GLU B  28    11526  10763   7918   3622  -1166    181       C  
    ANISOU  962  CG  GLU B  28    11923  11710   8399   3724  -1322      9       C  
    ANISOU  963  CD  GLU B  28    11374  11365   8052   3431  -1290     42       C  
    ANISOU  964  OE1 GLU B  28    11078  10701   7735   3175  -1144    220       O  
    ANISOU  965  OE2 GLU B  28    11183  11710   8038   3454  -1400   -126       O  
    ANISOU  966  N   ALA B  29    12074   9744   7556   3888   -834    467       N  
    ANISOU  967  CA  ALA B  29    11972   8979   7260   3791   -601    603       C  
    ANISOU  968  C   ALA B  29    12159   9044   7759   3396   -435    689       C  
    ANISOU  969  O   ALA B  29    12438   9201   8257   3269   -326    699       O  
    ANISOU  970  CB  ALA B  29    12177   8240   6628   3954   -380    746       C  
    ANISOU  971  N   ALA B  30    11347   8264   6961   3207   -410    739       N  
    ANISOU  972  CA  ALA B  30    10665   7607   6699   2689   -203    732       C  
    ANISOU  973  C   ALA B  30     9468   7242   6346   2455   -315    568       C  
    ANISOU  974  O   ALA B  30     8408   6120   5572   2179   -159    548       O  
    ANISOU  975  CB  ALA B  30    10636   7569   6600   2488   -152    763       C  
    ANISOU  976  N   PHE B  31     8816   7357   6066   2565   -567    432       N  
    ANISOU  977  CA  PHE B  31     8755   8040   6744   2353   -646    268       C  
    ANISOU  978  C   PHE B  31     7715   7031   5826   2487   -675    214       C  
    ANISOU  979  O   PHE B  31     6879   6458   5452   2229   -615    145       O  
    ANISOU  980  CB  PHE B  31     9280   9340   7609   2430   -861     96       C  
    ANISOU  981  CG  PHE B  31    10226  10422   8657   2180   -808    108       C  
    ANISOU  982  CD1 PHE B  31    10262  10601   9115   1766   -666    105       C  
    ANISOU  983  CD2 PHE B  31    10838  11024   8924   2378   -906    116       C  
    ANISOU  984  CE1 PHE B  31    10003  10457   8956   1547   -610    112       C  
    ANISOU  985  CE2 PHE B  31    10513  10825   8706   2134   -846    118       C  
    ANISOU  986  CZ  PHE B  31    10072  10513   8712   1714   -692    117       C  
    ANISOU  987  N   ARG B  32     7545   6579   5212   2909   -769    244       N  
    ANISOU  988  CA  ARG B  32     8511   7536   6256   3073   -795    191       C  
    ANISOU  989  C   ARG B  32     8485   6949   6168   2816   -526    293       C  
    ANISOU  990  O   ARG B  32     7912   6618   5990   2680   -502    205       O  
    ANISOU  991  CB  ARG B  32     8749   7547   6005   3489   -893    186       C  
    ANISOU  992  CG  ARG B  32     9134   8699   6661   3624  -1129    -49       C  
    ANISOU  993  CD  ARG B  32    10770  10161   7886   3987  -1204    -98       C  
    ANISOU  994  NE  ARG B  32    10946  11121   8440   4085  -1407   -384       N  
    ANISOU  995  CZ  ARG B  32    11586  11847   8966   4355  -1503   -508       C  
    ANISOU  996  NH1 ARG B  32    12207  11817   9103   4559  -1418   -352       N  
    ANISOU  997  NH2 ARG B  32    11714  12695   9453   4410  -1665   -802       N  
    ANISOU  998  N   GLN B  33     8668   6395   5858   2735   -309    452       N  
    ANISOU  999  CA  GLN B  33     9793   6989   6918   2469    -19    503       C  
    ANISOU 1000  C   GLN B  33     8287   5957   6047   2009     42    407       C  
    ANISOU 1001  O   GLN B  33     7732   5405   5734   1828    156    349       O  
    ANISOU 1002  CB  GLN B  33    11719   8013   8164   2466    237    654       C  
    ANISOU 1003  CG  GLN B  33    13327   9087   9724   2151    581    650       C  
    ANISOU 1004  CD  GLN B  33    15118   9887  10771   2169    887    772       C  
    ANISOU 1005  OE1 GLN B  33    16198  10453  11212   2532    888    885       O  
    ANISOU 1006  NE2 GLN B  33    15099   9662  10854   1754   1153    718       N  
    ANISOU 1007  N   GLU B  34     8070   6138   6074   1842    -35    385       N  
    ANISOU 1008  CA  GLU B  34     7559   6068   6112   1462      5    304       C  
    ANISOU 1009  C   GLU B  34     6337   5507   5404   1458   -152    180       C  
    ANISOU 1010  O   GLU B  34     5783   5137   5186   1227    -85    120       O  
    ANISOU 1011  CB  GLU B  34     7780   6480   6409   1315    -21    321       C  
    ANISOU 1012  CG  GLU B  34    10178   8232   8335   1251    169    423       C  
    ANISOU 1013  CD  GLU B  34    11669   9873   9768   1240     95    452       C  
    ANISOU 1014  OE1 GLU B  34    11766  10595  10213   1276    -97    382       O  
    ANISOU 1015  OE2 GLU B  34    12781  10463  10481   1181    252    528       O  
    ANISOU 1016  N   GLY B  35     6369   5900   5482   1717   -354    119       N  
    ANISOU 1017  CA  GLY B  35     5946   6088   5528   1713   -476    -34       C  
    ANISOU 1018  C   GLY B  35     5822   5843   5456   1751   -427    -68       C  
    ANISOU 1019  O   GLY B  35     4788   5119   4803   1555   -400   -152       O  
    ANISOU 1020  N   VAL B  36     5312   4841   4522   2012   -401      2       N  
    ANISOU 1021  CA  VAL B  36     4971   4351   4201   2080   -347    -36       C  
    ANISOU 1022  C   VAL B  36     5134   4300   4485   1742   -133    -19       C  
    ANISOU 1023  O   VAL B  36     5237   4556   4835   1667   -105   -103       O  
    ANISOU 1024  CB  VAL B  36     6814   5633   5493   2471   -343     47       C  
    ANISOU 1025  CG1 VAL B  36     7331   5335   5485   2405    -99    211       C  
    ANISOU 1026  CG2 VAL B  36     6553   5388   5344   2598   -344    -35       C  
    ANISOU 1027  N   ALA B  37     5610   4469   4809   1536     15     60       N  
    ANISOU 1028  CA  ALA B  37     5641   4376   4983   1218    209     26       C  
    ANISOU 1029  C   ALA B  37     5628   4989   5491    996    127    -71       C  
    ANISOU 1030  O   ALA B  37     4790   4255   4859    853    194   -150       O  
    ANISOU 1031  CB  ALA B  37     6226   4535   5309   1055    386     91       C  
    ANISOU 1032  N   VAL B  38     4575   4324   4615    975     -3    -69       N  
    ANISOU 1033  CA  VAL B  38     3397   3664   3848    801    -61   -144       C  
    ANISOU 1034  C   VAL B  38     3502   4076   4163    897   -144   -244       C  
    ANISOU 1035  O   VAL B  38     3271   4048   4158    753   -112   -309       O  
    ANISOU 1036  CB  VAL B  38     3930   4481   4485    767   -143   -126       C  
    ANISOU 1037  CG1 VAL B  38     3253   4270   4166    635   -177   -204       C  
    ANISOU 1038  CG2 VAL B  38     3994   4288   4405    624    -47    -49       C  
    ANISOU 1039  N   LEU B  39     3619   4230   4187   1153   -251   -271       N  
    ANISOU 1040  CA  LEU B  39     3662   4580   4442   1262   -329   -403       C  
    ANISOU 1041  C   LEU B  39     4247   4962   5027   1217   -231   -424       C  
    ANISOU 1042  O   LEU B  39     3341   4336   4385   1118   -226   -527       O  
    ANISOU 1043  CB  LEU B  39     3766   4737   4409   1596   -471   -449       C  
    ANISOU 1044  CG  LEU B  39     4514   5890   5424   1731   -568   -639       C  
    ANISOU 1045  CD1 LEU B  39     4285   6196   5601   1523   -570   -785       C  
    ANISOU 1046  CD2 LEU B  39     4992   6423   5730   2117   -730   -700       C  
    ANISOU 1047  N   LEU B  40     4191   4388   4651   1276   -126   -335       N  
    ANISOU 1048  C   LEU B  40     3588   3730   4269    907     94   -419       C  
    ANISOU 1049  O   LEU B  40     3415   3678   4260    834    132   -509       O  
    ANISOU 1050  CA ALEU B  40     4144   4114   4590   1220      1   -371       C  
    ANISOU 1051  CB ALEU B  40     4501   3809   4511   1336    148   -279       C  
    ANISOU 1052  CG ALEU B  40     5467   4539   5194   1718     69   -250       C  
    ANISOU 1053  CD1ALEU B  40     6725   5017   5902   1841    253   -126       C  
    ANISOU 1054  CD2ALEU B  40     4596   3875   4544   1804     32   -371       C  
    ANISOU 1055  CA BLEU B  40     4115   4068   4549   1220      5   -367       C  
    ANISOU 1056  CB BLEU B  40     4631   3919   4627   1311    158   -268       C  
    ANISOU 1057  CG BLEU B  40     5349   4248   5163   1440    276   -290       C  
    ANISOU 1058  CD1BLEU B  40     6501   4693   5759   1651    395   -163       C  
    ANISOU 1059  CD2BLEU B  40     5680   4553   5669   1151    457   -377       C  
    ANISOU 1060  N   CYS B  41     3461   3636   4153    743    120   -372       N  
    ANISOU 1061  CA  CYS B  41     3175   3564   4074    497    174   -430       C  
    ANISOU 1062  C   CYS B  41     3069   3916   4233    460     75   -488       C  
    ANISOU 1063  O   CYS B  41     2721   3722   4012    340    110   -560       O  
    ANISOU 1064  CB  CYS B  41     3142   3481   3997    365    212   -380       C  
    ANISOU 1065  SG  CYS B  41     4280   4042   4832    303    419   -367       S  
    ANISOU 1066  N   VAL B  42     2478   3530   3703    562    -30   -477       N  
    ANISOU 1067  CA  VAL B  42     2867   4284   4309    518    -72   -555       C  
    ANISOU 1068  C   VAL B  42     2932   4405   4462    566    -60   -662       C  
    ANISOU 1069  O   VAL B  42     2182   3817   3826    455    -22   -727       O  
    ANISOU 1070  CB  VAL B  42     2256   3897   3773    596   -149   -575       C  
    ANISOU 1071  CG1 VAL B  42     2504   4464   4231    542   -135   -702       C  
    ANISOU 1072  CG2 VAL B  42     1893   3518   3360    509   -143   -480       C  
    ANISOU 1073  N   VAL B  43     2373   3686   3818    748    -87   -679       N  
    ANISOU 1074  CA  VAL B  43     2448   3791   3980    814    -73   -787       C  
    ANISOU 1075  C   VAL B  43     3121   4323   4642    658     44   -800       C  
    ANISOU 1076  O   VAL B  43     2928   4303   4595    581     71   -900       O  
    ANISOU 1077  CB  VAL B  43     2884   4017   4264   1089   -124   -786       C  
    ANISOU 1078  CG1 VAL B  43     2874   3961   4323   1148    -81   -887       C  
    ANISOU 1079  CG2 VAL B  43     2693   4114   4150   1270   -268   -848       C  
    ANISOU 1080  N   ILE B  44     2755   3655   4105    598    126   -726       N  
    ANISOU 1081  CA  ILE B  44     3107   3932   4474    430    248   -783       C  
    ANISOU 1082  C   ILE B  44     3272   4441   4791    265    222   -829       C  
    ANISOU 1083  O   ILE B  44     2729   4016   4332    183    262   -924       O  
    ANISOU 1084  CB  ILE B  44     3131   3608   4313    361    369   -741       C  
    ANISOU 1085  CG1 ILE B  44     3696   3697   4628    529    457   -698       C  
    ANISOU 1086  CG2 ILE B  44     2805   3356   4080    150    485   -858       C  
    ANISOU 1087  CD1 ILE B  44     4366   3929   5059    448    632   -666       C  
    ANISOU 1088  N   ALA B  45     2605   3908   4127    236    158   -760       N  
    ANISOU 1089  CA  ALA B  45     2336   3897   3921    131    136   -777       C  
    ANISOU 1090  C   ALA B  45     2719   4459   4381    142    125   -838       C  
    ANISOU 1091  O   ALA B  45     2655   4521   4305     69    146   -880       O  
    ANISOU 1092  CB  ALA B  45     1934   3550   3486    123     88   -682       C  
    ANISOU 1093  N   ALA B  46     2031   3786   3759    243     98   -862       N  
    ANISOU 1094  CA  ALA B  46     2368   4296   4202    235    117   -966       C  
    ANISOU 1095  C   ALA B  46     3306   5218   5180    200    171  -1065       C  
    ANISOU 1096  O   ALA B  46     2279   4312   4203    141    218  -1156       O  
    ANISOU 1097  CB  ALA B  46     1776   3800   3721    360     66  -1023       C  
    ANISOU 1098  N   TRP B  47     2223   3955   4058    223    193  -1059       N  
    ANISOU 1099  CA  TRP B  47     2847   4541   4733    190    262  -1165       C  
    ANISOU 1100  C   TRP B  47     2690   4398   4526     47    324  -1198       C  
    ANISOU 1101  O   TRP B  47     2923   4680   4806    -19    385  -1305       O  
    ANISOU 1102  CB  TRP B  47     2477   3928   4344    330    282  -1170       C  
    ANISOU 1103  CG  TRP B  47     2905   4444   4875    499    215  -1228       C  
    ANISOU 1104  CD1 TRP B  47     2730   4228   4656    690    124  -1180       C  
    ANISOU 1105  CD2 TRP B  47     2329   4058   4478    498    230  -1381       C  
    ANISOU 1106  NE1 TRP B  47     2458   4160   4550    824     66  -1314       N  
    ANISOU 1107  CE2 TRP B  47     2526   4363   4769    697    140  -1444       C  
    ANISOU 1108  CE3 TRP B  47     2276   4108   4510    350    312  -1490       C  
    ANISOU 1109  CZ2 TRP B  47     2574   4644   5037    741    136  -1633       C  
    ANISOU 1110  CZ3 TRP B  47     2266   4270   4683    379    324  -1652       C  
    ANISOU 1111  CH2 TRP B  47     2436   4568   4986    567    240  -1733       C  
    ANISOU 1112  N   LEU B  48     2168   3869   3926      1    307  -1133       N  
    ANISOU 1113  C   LEU B  48     2675   4714   4385   -160    320  -1265       C  
    ANISOU 1114  O   LEU B  48     3403   5492   5055   -119    281  -1203       O  
    ANISOU 1115  CA ALEU B  48     2858   4661   4600   -118    347  -1211       C  
    ANISOU 1116  CB ALEU B  48     2955   4765   4650   -144    320  -1158       C  
    ANISOU 1117  CG ALEU B  48     2993   4528   4663   -158    405  -1150       C  
    ANISOU 1118  CD1ALEU B  48     2152   3731   3796   -197    377  -1113       C  
    ANISOU 1119  CD2ALEU B  48     3566   5011   5277   -262    554  -1310       C  
    ANISOU 1120  CA BLEU B  48     2785   4589   4526   -118    347  -1210       C  
    ANISOU 1121  CB BLEU B  48     2895   4710   4588   -141    316  -1154       C  
    ANISOU 1122  CG BLEU B  48     3083   4711   4780   -210    421  -1214       C  
    ANISOU 1123  CD1BLEU B  48     3338   4609   4983   -135    505  -1177       C  
    ANISOU 1124  CD2BLEU B  48     2874   4501   4536   -225    388  -1152       C  
    ANISOU 1125  N   ASP B  49     3281   5445   5005   -243    362  -1396       N  
    ANISOU 1126  CA  ASP B  49     3712   6076   5332   -258    333  -1447       C  
    ANISOU 1127  C   ASP B  49     3626   6177   5133   -230    249  -1436       C  
    ANISOU 1128  O   ASP B  49     3852   6612   5388   -274    243  -1580       O  
    ANISOU 1129  CB  ASP B  49     5467   7914   7152   -345    411  -1617       C  
    ANISOU 1130  CG  ASP B  49     6881   9472   8405   -343    392  -1658       C  
    ANISOU 1131  OD1 ASP B  49     7191   9720   8546   -275    359  -1544       O  
    ANISOU 1132  OD2 ASP B  49     7412  10149   8951   -412    431  -1811       O  
    ANISOU 1133  N   VAL B  50     2951   5447   4345   -149    189  -1289       N  
    ANISOU 1134  CA  VAL B  50     2741   5384   4008    -80    101  -1257       C  
    ANISOU 1135  C   VAL B  50     2847   5406   3847     15     89  -1138       C  
    ANISOU 1136  O   VAL B  50     2463   4854   3434     -7    165  -1093       O  
    ANISOU 1137  CB  VAL B  50     3164   5745   4530    -78     75  -1182       C  
    ANISOU 1138  CG1 VAL B  50     2798   5387   4359   -182    135  -1310       C  
    ANISOU 1139  CG2 VAL B  50     2306   4657   3677    -53    100  -1032       C  
    ANISOU 1140  N   ASP B  51     2436   5095   3229    127     13  -1104       N  
    ANISOU 1141  CA  ASP B  51     3099   5570   3559    230     46   -974       C  
    ANISOU 1142  C   ASP B  51     2724   4997   3221    223     91   -830       C  
    ANISOU 1143  O   ASP B  51     2782   5094   3533    169     63   -822       O  
    ANISOU 1144  CB  ASP B  51     3999   6589   4136    407    -47   -976       C  
    ANISOU 1145  CG  ASP B  51     4399   7199   4639    488   -169   -986       C  
    ANISOU 1146  OD1 ASP B  51     4500   7234   4949    420   -155   -922       O  
    ANISOU 1147  OD2 ASP B  51     6360   9412   6463    631   -285  -1077       O  
    ANISOU 1148  N   ALA B  52     3010   5050   3230    273    186   -731       N  
    ANISOU 1149  CA  ALA B  52     3299   5163   3565    237    270   -635       C  
    ANISOU 1150  C   ALA B  52     2780   4706   3122    292    184   -553       C  
    ANISOU 1151  O   ALA B  52     2881   4809   3456    221    191   -531       O  
    ANISOU 1152  CB  ALA B  52     3217   4783   3128    264    438   -574       C  
    ANISOU 1153  N   VAL B  53     2536   4527   2674    431    100   -521       N  
    ANISOU 1154  CA  VAL B  53     2710   4772   2919    488     25   -461       C  
    ANISOU 1155  C   VAL B  53     3292   5572   3883    382    -58   -550       C  
    ANISOU 1156  O   VAL B  53     2647   4903   3384    341    -61   -498       O  
    ANISOU 1157  CB  VAL B  53     3654   5787   3568    701    -68   -441       C  
    ANISOU 1158  CG1 VAL B  53     3498   5269   2932    829     60   -310       C  
    ANISOU 1159  CG2 VAL B  53     4682   7126   4622    752   -192   -604       C  
    ANISOU 1160  N   THR B  54     2578   5030   3301    328    -98   -690       N  
    ANISOU 1161  CA  THR B  54     2206   4772   3232    212   -117   -788       C  
    ANISOU 1162  C   THR B  54     2564   4925   3724    120    -44   -721       C  
    ANISOU 1163  O   THR B  54     2467   4781   3763     71    -44   -701       O  
    ANISOU 1164  CB  THR B  54     2665   5417   3783    159   -126   -972       C  
    ANISOU 1165  OG1 THR B  54     2908   5935   3918    268   -221  -1075       O  
    ANISOU 1166  CG2 THR B  54     2148   4909   3527     22    -80  -1076       C  
    ANISOU 1167  N   ARG B  55     1783   4031   2892    109     19   -701       N  
    ANISOU 1168  CA  ARG B  55     1850   3974   3094     62     66   -677       C  
    ANISOU 1169  C   ARG B  55     2423   4476   3676     77     71   -572       C  
    ANISOU 1170  O   ARG B  55     1703   3707   3078     61     59   -555       O  
    ANISOU 1171  CB  ARG B  55     1762   3841   2975     48    138   -721       C  
    ANISOU 1172  CG  ARG B  55     2637   4677   4035     32    156   -763       C  
    ANISOU 1173  CD  ARG B  55     2377   4421   3790      9    236   -846       C  
    ANISOU 1174  NE  ARG B  55     2557   4618   3875    -21    270   -916       N  
    ANISOU 1175  CZ  ARG B  55     3205   5303   4622    -42    257  -1001       C  
    ANISOU 1176  NH1 ARG B  55     2825   4887   4400    -21    225  -1013       N  
    ANISOU 1177  NH2 ARG B  55     2846   4983   4169    -78    292  -1075       N  
    ANISOU 1178  N   VAL B  56     1784   3805   2871    118     99   -501       N  
    ANISOU 1179  CA  VAL B  56     2233   4189   3324    118    129   -413       C  
    ANISOU 1180  C   VAL B  56     2016   4021   3210    112     52   -382       C  
    ANISOU 1181  O   VAL B  56     1829   3795   3121     81     57   -345       O  
    ANISOU 1182  CB  VAL B  56     2470   4310   3306    174    211   -342       C  
    ANISOU 1183  CG1 VAL B  56     2537   4325   3377    178    234   -253       C  
    ANISOU 1184  CG2 VAL B  56     1993   3710   2735    131    357   -384       C  
    ANISOU 1185  N   LEU B  57     1620   3732   2796    138    -13   -425       N  
    ANISOU 1186  CA  LEU B  57     1824   3994   3116    107    -58   -441       C  
    ANISOU 1187  C   LEU B  57     2100   4185   3531     21    -39   -486       C  
    ANISOU 1188  O   LEU B  57     1976   3982   3458    -20    -29   -453       O  
    ANISOU 1189  CB  LEU B  57     1515   3891   2791    157   -127   -539       C  
    ANISOU 1190  CG  LEU B  57     2452   4865   3533    300   -161   -470       C  
    ANISOU 1191  CD1 LEU B  57     2581   5268   3629    404   -262   -605       C  
    ANISOU 1192  CD2 LEU B  57     1817   4158   2935    295   -145   -377       C  
    ANISOU 1193  N   LEU B  58     2171   4232   3624      2    -18   -559       N  
    ANISOU 1194  CA  LEU B  58     1926   3818   3433    -43     26   -586       C  
    ANISOU 1195  C   LEU B  58     1927   3679   3413      3     23   -485       C  
    ANISOU 1196  O   LEU B  58     2428   4012   3887     -3     42   -452       O  
    ANISOU 1197  CB  LEU B  58     1819   3697   3343    -52     61   -678       C  
    ANISOU 1198  CG  LEU B  58     1812   3853   3379   -111     77   -829       C  
    ANISOU 1199  CD1 LEU B  58     1740   3759   3321   -123    121   -909       C  
    ANISOU 1200  CD2 LEU B  58     1726   3721   3362   -208    142   -927       C  
    ANISOU 1201  N   ILE B  59     2077   3903   3560     49     13   -457       N  
    ANISOU 1202  CA  ILE B  59     2412   4212   3921     96      5   -419       C  
    ANISOU 1203  C   ILE B  59     2508   4309   4008     77     -1   -342       C  
    ANISOU 1204  O   ILE B  59     2353   4075   3844    107    -21   -312       O  
    ANISOU 1205  CB  ILE B  59     2609   4525   4159    112     35   -473       C  
    ANISOU 1206  CG1 ILE B  59     2294   4205   3879    138     39   -562       C  
    ANISOU 1207  CG2 ILE B  59     1327   3318   2951    144     35   -487       C  
    ANISOU 1208  CD1 ILE B  59     2389   4413   4029    129     93   -651       C  
    ANISOU 1209  N   SER B  60     1595   3465   3068     45     20   -308       N  
    ANISOU 1210  C   SER B  60     1868   3657   3353    -14      7   -218       C  
    ANISOU 1211  O   SER B  60     1800   3552   3295    -33     13   -171       O  
    ANISOU 1212  CA ASER B  60     2079   3950   3555     22     33   -240       C  
    ANISOU 1213  CB ASER B  60     1519   3425   2915     29     75   -204       C  
    ANISOU 1214  OG ASER B  60     1883   3833   3235     53     28   -224       O  
    ANISOU 1215  CA BSER B  60     1990   3860   3465     22     33   -240       C  
    ANISOU 1216  CB BSER B  60     1615   3521   3011     29     74   -204       C  
    ANISOU 1217  OG BSER B  60     1743   3642   3078     39    153   -224       O  
    ANISOU 1218  N   SER B  61     1991   3755   3477    -40     -1   -275       N  
    ANISOU 1219  CA  SER B  61     1999   3663   3495   -109     21   -295       C  
    ANISOU 1220  C   SER B  61     2044   3465   3449    -98     49   -257       C  
    ANISOU 1221  O   SER B  61     2283   3580   3644   -142     78   -225       O  
    ANISOU 1222  CB  SER B  61     1845   3569   3389   -163     42   -424       C  
    ANISOU 1223  OG  SER B  61     1835   3480   3350   -152     68   -478       O  
    ANISOU 1224  N   VAL B  62     1833   3174   3184    -21     39   -263       N  
    ANISOU 1225  CA  VAL B  62     3029   4119   4229     57     47   -220       C  
    ANISOU 1226  C   VAL B  62     2892   4094   4096    139    -20   -167       C  
    ANISOU 1227  O   VAL B  62     2180   3214   3239    196    -28   -120       O  
    ANISOU 1228  CB  VAL B  62     2884   3813   3999    143     66   -259       C  
    ANISOU 1229  CG1 VAL B  62     2327   3111   3429     32    175   -339       C  
    ANISOU 1230  CG2 VAL B  62     2299   3481   3546    206      3   -301       C  
    ANISOU 1231  N   MET B  63     1729   3204   3079    139    -50   -194       N  
    ANISOU 1232  C   MET B  63     2325   3946   3724     93    -53   -137       C  
    ANISOU 1233  O   MET B  63     2395   4070   3782    125    -75   -134       O  
    ANISOU 1234  CA AMET B  63     2609   4244   4012    179    -81   -197       C  
    ANISOU 1235  CB AMET B  63     2030   3912   3580    166    -58   -275       C  
    ANISOU 1236  CG AMET B  63     2187   4116   3770    252    -86   -362       C  
    ANISOU 1237  SD AMET B  63     2200   4406   3956    218    -23   -503       S  
    ANISOU 1238  CE AMET B  63     2134   4582   4001    296    -70   -613       C  
    ANISOU 1239  CA BMET B  63     2460   4103   3869    176    -79   -198       C  
    ANISOU 1240  CB BMET B  63     1673   3555   3226    148    -48   -267       C  
    ANISOU 1241  CG BMET B  63     2244   4191   3841    221    -67   -358       C  
    ANISOU 1242  SD BMET B  63     2098   4202   3747    381   -150   -465       S  
    ANISOU 1243  CE BMET B  63     2295   4734   4156    288    -66   -604       C  
    ANISOU 1244  N   LEU B  64     1684   3261   3102     -6    -10   -109       N  
    ANISOU 1245  CA  LEU B  64     1923   3478   3353    -88     21    -64       C  
    ANISOU 1246  C   LEU B  64     2368   3684   3650    -91     29    -35       C  
    ANISOU 1247  O   LEU B  64     2251   3555   3511   -123     40     -2       O  
    ANISOU 1248  CB  LEU B  64     1949   3551   3442   -157     47    -76       C  
    ANISOU 1249  CG  LEU B  64     2032   3633   3569   -237     80    -53       C  
    ANISOU 1250  CD1 LEU B  64     1852   3545   3430   -243    108     -5       C  
    ANISOU 1251  CD2 LEU B  64     1668   3376   3279   -255     77   -102       C  
    ANISOU 1252  N   VAL B  65     2229   3315   3378    -60     47    -51       N  
    ANISOU 1253  CA  VAL B  65     3205   3947   4113    -42     94    -15       C  
    ANISOU 1254  C   VAL B  65     2156   2905   2935    104     18     31       C  
    ANISOU 1255  O   VAL B  65     2672   3287   3310     94     35     75       O  
    ANISOU 1256  CB  VAL B  65     3407   3836   4145    -12    164    -44       C  
    ANISOU 1257  CG1 VAL B  65     3388   3355   3770     46    241     14       C  
    ANISOU 1258  CG2 VAL B  65     2381   2847   3263   -174    252   -142       C  
    ANISOU 1259  N   MET B  66     1979   2925   2822    238    -68     -5       N  
    ANISOU 1260  CA  MET B  66     2602   3676   3378    403   -164    -22       C  
    ANISOU 1261  C   MET B  66     2406   3758   3337    319   -170    -44       C  
    ANISOU 1262  O   MET B  66     2899   4241   3694    396   -213    -36       O  
    ANISOU 1263  CB  MET B  66     2572   3882   3469    537   -241   -114       C  
    ANISOU 1264  CG  MET B  66     3303   4799   4144    754   -361   -187       C  
    ANISOU 1265  SD  MET B  66     6963   8002   7311    988   -407    -82       S  
    ANISOU 1266  CE  MET B  66     6632   7153   6762    986   -297      0       C  
    ANISOU 1267  N   ILE B  67     1741   3313   2922    171   -116    -72       N  
    ANISOU 1268  CA  ILE B  67     1998   3783   3328     66    -74    -93       C  
    ANISOU 1269  C   ILE B  67     2222   3814   3429    -10    -39    -18       C  
    ANISOU 1270  O   ILE B  67     2519   4210   3708     -4    -52    -37       O  
    ANISOU 1271  CB  ILE B  67     2078   3979   3594    -60     13   -100       C  
    ANISOU 1272  CG1 ILE B  67     1708   3806   3340    -16     20   -196       C  
    ANISOU 1273  CG2 ILE B  67     1640   3639   3256   -177     96    -93       C  
    ANISOU 1274  CD1 ILE B  67     1464   3563   3159    -98    114   -181       C  
    ANISOU 1275  N   VAL B  68     1935   3273   3071    -92     14     40       N  
    ANISOU 1276  CA  VAL B  68     2608   3744   3646   -196     77     83       C  
    ANISOU 1277  C   VAL B  68     2955   3817   3672    -93     57    121       C  
    ANISOU 1278  O   VAL B  68     2609   3412   3238   -141     83    142       O  
    ANISOU 1279  CB  VAL B  68     2459   3436   3532   -312    152     73       C  
    ANISOU 1280  CG1 VAL B  68     1700   2462   2686   -440    242     78       C  
    ANISOU 1281  CG2 VAL B  68     1867   3115   3195   -363    151     43       C  
    ANISOU 1282  N   GLU B  69     2600   3268   3106     66     16    133       N  
    ANISOU 1283  C   GLU B  69     2958   3605   3067    362   -126    149       C  
    ANISOU 1284  O   GLU B  69     3310   3776   3139    425   -130    189       O  
    ANISOU 1285  CA AGLU B  69     3190   3533   3297    231     -6    184       C  
    ANISOU 1286  CB AGLU B  69     3305   3389   3188    413    -25    200       C  
    ANISOU 1287  CG AGLU B  69     4219   3876   3974    289    137    217       C  
    ANISOU 1288  CD AGLU B  69     5790   5181   5338    457    146    225       C  
    ANISOU 1289  OE1AGLU B  69     6815   6459   6432    650      4    202       O  
    ANISOU 1290  OE2AGLU B  69     5972   4902   5301    386    315    232       O  
    ANISOU 1291  CA BGLU B  69     3165   3508   3273    229     -5    184       C  
    ANISOU 1292  CB BGLU B  69     3389   3462   3264    411    -22    201       C  
    ANISOU 1293  CG BGLU B  69     4180   3818   3542    633    -31    275       C  
    ANISOU 1294  CD BGLU B  69     5175   4314   4224    498    138    343       C  
    ANISOU 1295  OE1BGLU B  69     5420   4147   4340    382    310    349       O  
    ANISOU 1296  OE2BGLU B  69     4622   3788   3564    492    117    366       O  
    ANISOU 1297  N   LEU B  70     2563   3679   2984    396   -206     49       N  
    ANISOU 1298  CA  LEU B  70     2457   3967   2967    492   -301    -55       C  
    ANISOU 1299  C   LEU B  70     2612   4240   3237    303   -227    -58       C  
    ANISOU 1300  O   LEU B  70     2644   4373   3146    380   -281    -95       O  
    ANISOU 1301  CB  LEU B  70     2181   4153   3034    516   -345   -205       C  
    ANISOU 1302  CG  LEU B  70     2428   4392   3190    748   -450   -249       C  
    ANISOU 1303  CD1 LEU B  70     1897   4255   3027    693   -437   -400       C  
    ANISOU 1304  CD2 LEU B  70     2626   4660   3135   1045   -605   -307       C  
    ANISOU 1305  N   LEU B  71     1947   3565   2794     76   -109    -25       N  
    ANISOU 1306  CA  LEU B  71     2471   4160   3438   -108    -19    -22       C  
    ANISOU 1307  C   LEU B  71     3033   4345   3693   -136     16     67       C  
    ANISOU 1308  O   LEU B  71     2611   3995   3246   -194     37     49       O  
    ANISOU 1309  CB  LEU B  71     1482   3214   2712   -290     90     -4       C  
    ANISOU 1310  CG  LEU B  71     1384   3437   2880   -306    119    -91       C  
    ANISOU 1311  CD1 LEU B  71     1449   3443   3083   -426    219    -41       C  
    ANISOU 1312  CD2 LEU B  71     1506   3889   3148   -343    154   -214       C  
    ANISOU 1313  N   ASN B  72     2321   3215   2742   -112     49    145       N  
    ANISOU 1314  CA  ASN B  72     3532   3971   3596   -144    128    214       C  
    ANISOU 1315  C   ASN B  72     3905   4252   3594     72     37    233       C  
    ANISOU 1316  O   ASN B  72     3413   3595   2891     26     83    259       O  
    ANISOU 1317  CB  ASN B  72     3013   3003   2876   -157    219    255       C  
    ANISOU 1318  CG  ASN B  72     3643   3071   3077   -202    356    308       C  
    ANISOU 1319  OD1 ASN B  72     4211   3602   3665   -364    437    299       O  
    ANISOU 1320  ND2 ASN B  72     3881   2828   2897    -61    406    359       N  
    ANISOU 1321  N   SER B  73     3659   4129   3257    325   -100    207       N  
    ANISOU 1322  CA  SER B  73     3986   4440   3221    605   -230    200       C  
    ANISOU 1323  C   SER B  73     3201   4184   2660    581   -305     79       C  
    ANISOU 1324  O   SER B  73     3538   4463   2673    722   -367     79       O  
    ANISOU 1325  CB  SER B  73     4367   4899   3518    897   -370    165       C  
    ANISOU 1326  OG  SER B  73     4843   4822   3711    937   -280    275       O  
    ANISOU 1327  N   ALA B  74     2660   4136   2643    407   -283    -34       N  
    ANISOU 1328  CA  ALA B  74     2404   4376   2653    321   -291   -177       C  
    ANISOU 1329  C   ALA B  74     3031   4790   3172    133   -179   -108       C  
    ANISOU 1330  O   ALA B  74     3333   5276   3380    174   -221   -180       O  
    ANISOU 1331  CB  ALA B  74     2358   4749   3127    143   -217   -294       C  
    ANISOU 1332  N   ILE B  75     2595   3997   2763    -72    -37      8       N  
    ANISOU 1333  CA  ILE B  75     3182   4360   3279   -272     90     58       C  
    ANISOU 1334  C   ILE B  75     3297   4047   2830   -135     70    133       C  
    ANISOU 1335  O   ILE B  75     3684   4452   3111   -200    101    113       O  
    ANISOU 1336  CB  ILE B  75     3276   4192   3527   -487    232    125       C  
    ANISOU 1337  CG1 ILE B  75     3759   5059   4495   -602    262     66       C  
    ANISOU 1338  CG2 ILE B  75     3668   4321   3822   -684    367    152       C  
    ANISOU 1339  CD1 ILE B  75     3882   5008   4765   -732    349    106       C  
    ANISOU 1340  N   GLU B  76     3516   3844   2654     60     37    220       N  
    ANISOU 1341  CA  GLU B  76     4655   4468   3141    248     36    310       C  
    ANISOU 1342  C   GLU B  76     4978   5138   3292    498   -146    233       C  
    ANISOU 1343  O   GLU B  76     4736   4620   2599    575   -134    276       O  
    ANISOU 1344  CB  GLU B  76     4569   3880   2663    453     41    405       C  
    ANISOU 1345  CG  GLU B  76     7366   6011   4672    685     74    519       C  
    ANISOU 1346  CD  GLU B  76     9482   7617   6376    924     92    609       C  
    ANISOU 1347  OE1 GLU B  76     9771   8259   6933   1070    -50    559       O  
    ANISOU 1348  OE2 GLU B  76    10768   8116   7057    955    274    721       O  
    ANISOU 1349  N   ALA B  77     3944   4726   2618    625   -306     93       N  
    ANISOU 1350  CA  ALA B  77     4058   5317   2668    866   -493    -53       C  
    ANISOU 1351  C   ALA B  77     3820   5404   2641    645   -430   -152       C  
    ANISOU 1352  O   ALA B  77     4166   5816   2663    806   -520   -198       O  
    ANISOU 1353  CB  ALA B  77     3714   5603   2747    994   -635   -236       C  
    ANISOU 1354  N   VAL B  78     3584   5355   2921    292   -274   -183       N  
    ANISOU 1355  CA  VAL B  78     3904   5952   3484     49   -175   -274       C  
    ANISOU 1356  C   VAL B  78     3570   5085   2703    -26    -80   -142       C  
    ANISOU 1357  O   VAL B  78     3991   5682   3033    -48    -88   -219       O  
    ANISOU 1358  CB  VAL B  78     3455   5696   3613   -283     -4   -305       C  
    ANISOU 1359  CG1 VAL B  78     4497   7021   4901   -518    113   -411       C  
    ANISOU 1360  CG2 VAL B  78     3266   5945   3810   -231    -53   -432       C  
    ANISOU 1361  N   VAL B  79     3663   4532   2523    -81     29     33       N  
    ANISOU 1362  CA  VAL B  79     4559   4833   2950   -165    161    143       C  
    ANISOU 1363  C   VAL B  79     4946   5001   2663    163     36    175       C  
    ANISOU 1364  O   VAL B  79     5210   5191   2681    115     74    161       O  
    ANISOU 1365  CB  VAL B  79     5459   5080   3668   -272    323    275       C  
    ANISOU 1366  CG1 VAL B  79     5260   4191   2890   -337    489    364       C  
    ANISOU 1367  CG2 VAL B  79     4979   4818   3809   -582    440    232       C  
    ANISOU 1368  N   ASP B  80     5163   5112   2561    517   -118    213       N  
    ANISOU 1369  CA  ASP B  80     5905   5623   2596    915   -264    250       C  
    ANISOU 1370  C   ASP B  80     6188   6658   3049   1041   -455     49       C  
    ANISOU 1371  O   ASP B  80     6325   6652   2627   1272   -539     57       O  
    ANISOU 1372  CB  ASP B  80     7396   6889   3771   1289   -394    318       C  
    ANISOU 1373  CG  ASP B  80     8198   6873   4291   1187   -180    500       C  
    ANISOU 1374  OD1 ASP B  80     8347   6488   4248    917     60    583       O  
    ANISOU 1375  OD2 ASP B  80     8426   7010   4506   1364   -236    533       O  
    ANISOU 1376  N   ARG B  81     5221   6478   2833    886   -505   -147       N  
    ANISOU 1377  CA  ARG B  81     5163   7222   3076    923   -632   -403       C  
    ANISOU 1378  C   ARG B  81     4861   6848   2653    708   -514   -409       C  
    ANISOU 1379  O   ARG B  81     5122   7441   2701    887   -645   -546       O  
    ANISOU 1380  CB  ARG B  81     5174   7929   3923    685   -591   -600       C  
    ANISOU 1381  CG  ARG B  81     4546   8072   3729    547   -591   -885       C  
    ANISOU 1382  CD  ARG B  81     5977  10090   5032    930   -854  -1128       C  
    ANISOU 1383  NE  ARG B  81     6161  11068   5665    776   -833  -1455       N  
    ANISOU 1384  CZ  ARG B  81     6009  11005   5296    750   -834  -1516       C  
    ANISOU 1385  NH1 ARG B  81     5636   9930   4229    870   -849  -1258       N  
    ANISOU 1386  NH2 ARG B  81     5830  11510   5612    587   -759  -1818       N  
    ANISOU 1387  N   ILE B  82     5093   6675   3035    332   -269   -281       N  
    ANISOU 1388  CA  ILE B  82     4779   6256   2671     72   -119   -286       C  
    ANISOU 1389  C   ILE B  82     6186   7132   3227    312   -164   -180       C  
    ANISOU 1390  O   ILE B  82     6768   7920   3687    282   -173   -276       O  
    ANISOU 1391  CB  ILE B  82     5141   6227   3321   -335    144   -170       C  
    ANISOU 1392  CG1 ILE B  82     4894   6494   3852   -542    192   -272       C  
    ANISOU 1393  CG2 ILE B  82     4974   5902   3075   -599    310   -178       C  
    ANISOU 1394  CD1 ILE B  82     5196   6473   4439   -863    404   -173       C  
    ANISOU 1395  N   GLY B  83     6767   7001   3184    557   -174     14       N  
    ANISOU 1396  CA  GLY B  83     8218   7815   3704    833   -192    140       C  
    ANISOU 1397  C   GLY B  83     8622   7185   3493    881    -16    382       C  
    ANISOU 1398  O   GLY B  83     8614   7017   3826    699    101    434       O  
    ANISOU 1399  N   SER B  84     8711   5048   4211   1468  -1420      8       N  
    ANISOU 1400  CA  SER B  84     9380   5523   4537   1296  -1262    229       C  
    ANISOU 1401  C   SER B  84     9082   5346   3841   1148   -943    280       C  
    ANISOU 1402  O   SER B  84     9858   6020   4367    965   -765    462       O  
    ANISOU 1403  CB  SER B  84    10237   5944   5019   1311  -1472    331       C  
    ANISOU 1404  OG  SER B  84    11021   6571   5324   1376  -1558    274       O  
    ANISOU 1405  N   GLU B  85     7877   4360   2590   1224   -867    112       N  
    ANISOU 1406  CA  GLU B  85     8410   5113   2864   1104   -532    123       C  
    ANISOU 1407  C   GLU B  85     8880   6001   3926    973   -280    151       C  
    ANISOU 1408  O   GLU B  85     8645   6056   4324   1054   -313     25       O  
    ANISOU 1409  CB  GLU B  85     9004   5864   3348   1248   -517   -104       C  
    ANISOU 1410  CG  GLU B  85    10903   8014   4963   1149   -159   -115       C  
    ANISOU 1411  CD  GLU B  85    12142   9444   6191   1313   -129   -378       C  
    ANISOU 1412  OE1 GLU B  85    12324   9710   6852   1466   -316   -554       O  
    ANISOU 1413  OE2 GLU B  85    12925  10290   6485   1285     89   -412       O  
    ANISOU 1414  N   TYR B  86     8614   5763   3456    761    -36    323       N  
    ANISOU 1415  CA  TYR B  86     7249   4795   2642    625    179    356       C  
    ANISOU 1416  C   TYR B  86     6792   4844   2499    664    406    198       C  
    ANISOU 1417  O   TYR B  86     7193   5308   2525    689    547    131       O  
    ANISOU 1418  CB  TYR B  86     7522   4957   2657    366    359    581       C  
    ANISOU 1419  CG  TYR B  86     6892   4731   2622    225    534    603       C  
    ANISOU 1420  CD1 TYR B  86     6271   4122   2501    258    380    594       C  
    ANISOU 1421  CD2 TYR B  86     7153   5387   2953     66    851    625       C  
    ANISOU 1422  CE1 TYR B  86     6318   4533   3054    134    520    609       C  
    ANISOU 1423  CE2 TYR B  86     6275   4896   2631    -57    982    640       C  
    ANISOU 1424  CZ  TYR B  86     6307   4900   3104    -22    807    633       C  
    ANISOU 1425  OH  TYR B  86     5338   4307   2644   -142    920    645       O  
    ANISOU 1426  N   HIS B  87     6226   4630   2613    678    437    139       N  
    ANISOU 1427  CA  HIS B  87     6520   5413   3293    720    639      7       C  
    ANISOU 1428  C   HIS B  87     5339   4568   2617    567    779     98       C  
    ANISOU 1429  O   HIS B  87     5116   4221   2615    516    645    184       O  
    ANISOU 1430  CB  HIS B  87     7227   6181   4354    952    459   -195       C  
    ANISOU 1431  CG  HIS B  87     6617   5984   4048   1044    635   -354       C  
    ANISOU 1432  ND1 HIS B  87     6036   5825   4032    999    778   -344       N  
    ANISOU 1433  CD2 HIS B  87     7405   6816   4658   1194    675   -540       C  
    ANISOU 1434  CE1 HIS B  87     4988   5062   3159   1126    899   -507       C  
    ANISOU 1435  NE2 HIS B  87     6562   6410   4290   1246    846   -637       N  
    ANISOU 1436  N   GLU B  88     5262   4927   2720    501   1044     70       N  
    ANISOU 1437  CA  GLU B  88     5140   5173   3079    352   1175    146       C  
    ANISOU 1438  C   GLU B  88     4564   4690   3078    451    996    103       C  
    ANISOU 1439  O   GLU B  88     4723   4882   3470    323    968    206       O  
    ANISOU 1440  CB  GLU B  88     5826   6378   3957    329   1459     76       C  
    ANISOU 1441  CG  GLU B  88     7386   8372   6043    183   1580    142       C  
    ANISOU 1442  CD  GLU B  88     8392   9929   7274    174   1856     66       C  
    ANISOU 1443  OE1 GLU B  88     8340   9912   6944    283   1974    -45       O  
    ANISOU 1444  OE2 GLU B  88     9239  11187   8579     64   1951    107       O  
    ANISOU 1445  N   LEU B  89     4970   5117   3686    671    874    -51       N  
    ANISOU 1446  CA  LEU B  89     4235   4473   3482    766    718    -87       C  
    ANISOU 1447  C   LEU B  89     4760   4625   3945    762    487    -21       C  
    ANISOU 1448  O   LEU B  89     4415   4362   3997    762    399      6       O  
    ANISOU 1449  CB  LEU B  89     3983   4327   3464    987    662   -267       C  
    ANISOU 1450  CG  LEU B  89     4865   5623   4525   1033    882   -357       C  
    ANISOU 1451  CD1 LEU B  89     5394   6163   5236   1266    802   -549       C  
    ANISOU 1452  CD2 LEU B  89     4806   5970   4940    930    990   -269       C  
    ANISOU 1453  N   SER B  90     4360   3826   3044    767    387      4       N  
    ANISOU 1454  CA  SER B  90     4109   3221   2718    771    170     68       C  
    ANISOU 1455  C   SER B  90     4196   3288   2839    581    231    219       C  
    ANISOU 1456  O   SER B  90     4233   3277   3147    586    113    241       O  
    ANISOU 1457  CB  SER B  90     5360   4043   3396    829     36     68       C  
    ANISOU 1458  OG  SER B  90     5827   4494   3849   1011    -71    -95       O  
    ANISOU 1459  N   GLY B  91     4610   3739   2976    406    422    314       N  
    ANISOU 1460  CA  GLY B  91     4116   3234   2518    200    492    446       C  
    ANISOU 1461  C   GLY B  91     3960   3502   2938    166    553    419       C  
    ANISOU 1462  O   GLY B  91     3935   3423   3078     87    489    471       O  
    ANISOU 1463  N   ARG B  92     3861   3813   3129    237    666    333       N  
    ANISOU 1464  CA  ARG B  92     3692   4063   3493    219    715    316       C  
    ANISOU 1465  C   ARG B  92     3600   3904   3710    334    526    285       C  
    ANISOU 1466  O   ARG B  92     3192   3630   3561    253    513    331       O  
    ANISOU 1467  CB  ARG B  92     3544   4329   3588    315    851    222       C  
    ANISOU 1468  CG  ARG B  92     3980   5202   4565    307    887    219       C  
    ANISOU 1469  CD  ARG B  92     3676   5285   4513    432   1007    119       C  
    ANISOU 1470  NE  ARG B  92     3650   5454   4293    325   1229    122       N  
    ANISOU 1471  CZ  ARG B  92     4900   7029   5677    432   1372     19       C  
    ANISOU 1472  NH1 ARG B  92     4379   6627   5476    654   1297    -94       N  
    ANISOU 1473  NH2 ARG B  92     5465   7796   6059    317   1597     27       N  
    ANISOU 1474  N   ALA B  93     2933   3040   3009    515    381    204       N  
    ANISOU 1475  CA  ALA B  93     3094   3140   3462    617    211    175       C  
    ANISOU 1476  C   ALA B  93     3899   3719   4184    523    132    252       C  
    ANISOU 1477  O   ALA B  93     3165   3113   3754    509     98    266       O  
    ANISOU 1478  CB  ALA B  93     3043   2878   3341    795     61     76       C  
    ANISOU 1479  N   LYS B  94     3496   2965   3348    464    102    301       N  
    ANISOU 1480  CA  LYS B  94     3764   2960   3505    389     21    364       C  
    ANISOU 1481  C   LYS B  94     3624   2997   3474    195    143    432       C  
    ANISOU 1482  O   LYS B  94     3793   3128   3793    168     83    436       O  
    ANISOU 1483  CB  LYS B  94     4033   2769   3256    376    -52    417       C  
    ANISOU 1484  CG  LYS B  94     4894   3401   4005    573   -238    345       C  
    ANISOU 1485  CD  LYS B  94     5553   3583   4118    562   -332    418       C  
    ANISOU 1486  CE  LYS B  94     6578   4390   5044    764   -553    341       C  
    ANISOU 1487  NZ  LYS B  94     7862   5190   5763    767   -669    426       N  
    ANISOU 1488  N   ASP B  95     3155   2738   2938     61    315    474       N  
    ANISOU 1489  CA  ASP B  95     3436   3235   3352   -141    427    530       C  
    ANISOU 1490  C   ASP B  95     3329   3498   3720    -95    409    486       C  
    ANISOU 1491  O   ASP B  95     3132   3336   3631   -202    391    506       O  
    ANISOU 1492  CB  ASP B  95     3327   3371   3157   -280    625    570       C  
    ANISOU 1493  CG  ASP B  95     4933   4609   4240   -378    672    648       C  
    ANISOU 1494  OD1 ASP B  95     4292   3504   3310   -396    548    697       O  
    ANISOU 1495  OD2 ASP B  95     5046   4899   4226   -435    836    662       O  
    ANISOU 1496  N   LEU B  96     2651   3073   3300     62    409    425       N  
    ANISOU 1497  CA  LEU B  96     2105   2862   3181    117    387    404       C  
    ANISOU 1498  C   LEU B  96     2971   3552   4129    177    251    392       C  
    ANISOU 1499  O   LEU B  96     2299   3059   3663    126    244    408       O  
    ANISOU 1500  CB  LEU B  96     1983   2966   3287    284    403    345       C  
    ANISOU 1501  CG  LEU B  96     2417   3711   3769    250    560    335       C  
    ANISOU 1502  CD1 LEU B  96     1562   2956   3059    449    556    248       C  
    ANISOU 1503  CD2 LEU B  96     1955   3652   3603    132    630    381       C  
    ANISOU 1504  N   GLY B  97     3146   3396   4140    287    144    358       N  
    ANISOU 1505  CA  GLY B  97     2582   2676   3660    352     26    335       C  
    ANISOU 1506  C   GLY B  97     3443   3376   4370    218     25    363       C  
    ANISOU 1507  O   GLY B  97     3162   3156   4251    222     -8    344       O  
    ANISOU 1508  N   SER B  98     2771   2484   3371     94     66    407       N  
    ANISOU 1509  CA  SER B  98     3784   3286   4214    -53     62    432       C  
    ANISOU 1510  C   SER B  98     3004   2850   3652   -195    140    440       C  
    ANISOU 1511  O   SER B  98     3044   2820   3706   -252    102    413       O  
    ANISOU 1512  CB  SER B  98     4047   3233   4075   -180     98    501       C  
    ANISOU 1513  OG  SER B  98     5230   4043   5001    -47     -8    500       O  
    ANISOU 1514  N   ALA B  99     2482   2704   3298   -241    242    466       N  
    ANISOU 1515  CA  ALA B  99     2366   2963   3415   -364    297    477       C  
    ANISOU 1516  C   ALA B  99     2322   3083   3623   -262    227    441       C  
    ANISOU 1517  O   ALA B  99     2443   3331   3812   -362    216    434       O  
    ANISOU 1518  CB  ALA B  99     1798   2792   3025   -386    408    503       C  
    ANISOU 1519  N   ALA B 100     1922   2679   3347    -73    179    420       N  
    ANISOU 1520  CA  ALA B 100     2049   2944   3698     19    127    402       C  
    ANISOU 1521  C   ALA B 100     2635   3294   4152     -8     74    356       C  
    ANISOU 1522  O   ALA B 100     2045   2864   3657    -43     71    346       O  
    ANISOU 1523  CB  ALA B 100     1531   2395   3296    199     83    382       C  
    ANISOU 1524  N   VAL B 101     2071   2343   3354     19     28    325       N  
    ANISOU 1525  CA  VAL B 101     2298   2298   3447     18    -27    264       C  
    ANISOU 1526  C   VAL B 101     3541   3544   4573   -172      2    256       C  
    ANISOU 1527  O   VAL B 101     3362   3371   4408   -182    -17    193       O  
    ANISOU 1528  CB  VAL B 101     3181   2732   4079     84   -101    246       C  
    ANISOU 1529  CG1 VAL B 101     3050   2294   3808     86   -161    174       C  
    ANISOU 1530  CG2 VAL B 101     2670   2215   3695    274   -162    231       C  
    ANISOU 1531  N   LEU B 102     2690   2703   3609   -330     54    311       N  
    ANISOU 1532  CA  LEU B 102     3249   3287   4086   -542     75    305       C  
    ANISOU 1533  C   LEU B 102     2911   3362   3977   -574     83    286       C  
    ANISOU 1534  O   LEU B 102     2667   3072   3664   -661     49    223       O  
    ANISOU 1535  CB  LEU B 102     2630   2708   3380   -714    152    381       C  
    ANISOU 1536  CG  LEU B 102     3151   3361   3903   -964    180    382       C  
    ANISOU 1537  CD1 LEU B 102     3392   3155   3889  -1063    110    322       C  
    ANISOU 1538  CD2 LEU B 102     3527   3887   4273  -1127    285    464       C  
    ANISOU 1539  N   ILE B 103     2029   2861   3348   -497    116    337       N  
    ANISOU 1540  CA  ILE B 103     2301   3520   3824   -510    107    345       C  
    ANISOU 1541  C   ILE B 103     2620   3770   4129   -407     64    288       C  
    ANISOU 1542  O   ILE B 103     2257   3552   3756   -474     42    258       O  
    ANISOU 1543  CB  ILE B 103     1939   3454   3650   -400    134    389       C  
    ANISOU 1544  CG1 ILE B 103     2048   3635   3742   -478    196    403       C  
    ANISOU 1545  CG2 ILE B 103     1699   3378   3407   -365    100    347       C  
    ANISOU 1546  CD1 ILE B 103     3026   4701   4682   -682    212    388       C  
    ANISOU 1547  N   ALA B 104     1498   2444   3006   -247     54    268       N  
    ANISOU 1548  CA  ALA B 104     2205   3101   3724   -145     37    207       C  
    ANISOU 1549  C   ALA B 104     2750   3392   4035   -225     12     99       C  
    ANISOU 1550  O   ALA B 104     2408   3151   3672   -226     15     41       O  
    ANISOU 1551  CB  ALA B 104     1476   2212   3074     30     21    196       C  
    ANISOU 1552  N   ILE B 105     2299   2591   3386   -291    -14     73       N  
    ANISOU 1553  CA  ILE B 105     2971   2941   3825   -366    -51    -34       C  
    ANISOU 1554  C   ILE B 105     3405   3553   4207   -557    -53    -61       C  
    ANISOU 1555  O   ILE B 105     3360   3436   4050   -573    -76   -174       O  
    ANISOU 1556  CB  ILE B 105     3180   2693   3816   -409    -88    -25       C  
    ANISOU 1557  CG1 ILE B 105     3250   2542   3902   -198   -125    -31       C  
    ANISOU 1558  CG2 ILE B 105     3743   2904   4138   -526   -134   -126       C  
    ANISOU 1559  CD1 ILE B 105     3837   2653   4235   -219   -180     -2       C  
    ANISOU 1560  N   ILE B 106     3047   3446   3939   -695    -32     30       N  
    ANISOU 1561  CA  ILE B 106     3578   4217   4476   -881    -53     11       C  
    ANISOU 1562  C   ILE B 106     2892   3852   3878   -806    -66    -13       C  
    ANISOU 1563  O   ILE B 106     2847   3830   3710   -900   -110   -102       O  
    ANISOU 1564  CB  ILE B 106     2935   3872   3993  -1013    -21    118       C  
    ANISOU 1565  CG1 ILE B 106     3891   4503   4798  -1141      7    144       C  
    ANISOU 1566  CG2 ILE B 106     3110   4394   4250  -1179    -64    101       C  
    ANISOU 1567  CD1 ILE B 106     3217   4141   4289  -1269     71    241       C  
    ANISOU 1568  N   ASP B 107     2434   3615   3610   -643    -31     67       N  
    ANISOU 1569  CA  ASP B 107     2486   3943   3727   -565    -30     77       C  
    ANISOU 1570  C   ASP B 107     2438   3687   3485   -510    -25    -58       C  
    ANISOU 1571  O   ASP B 107     2338   3747   3288   -546    -38   -104       O  
    ANISOU 1572  CB  ASP B 107     2281   3918   3757   -401     10    190       C  
    ANISOU 1573  CG  ASP B 107     4520   6387   6038   -325     24    221       C  
    ANISOU 1574  OD1 ASP B 107     3920   6079   5464   -389    -11    283       O  
    ANISOU 1575  OD2 ASP B 107     6331   8096   7855   -205     70    189       O  
    ANISOU 1576  N   ALA B 108     2296   3195   3279   -414     -9   -128       N  
    ANISOU 1577  CA  ALA B 108     2846   3540   3680   -332      4   -277       C  
    ANISOU 1578  C   ALA B 108     2810   3313   3384   -479    -48   -414       C  
    ANISOU 1579  O   ALA B 108     2951   3498   3390   -464    -37   -530       O  
    ANISOU 1580  CB  ALA B 108     2091   2453   2950   -183      7   -319       C  
    ANISOU 1581  N   VAL B 109     2776   3061   3270   -629   -100   -405       N  
    ANISOU 1582  CA  VAL B 109     3343   3407   3607   -800   -164   -532       C  
    ANISOU 1583  C   VAL B 109     3520   3959   3767   -926   -196   -545       C  
    ANISOU 1584  O   VAL B 109     3483   3837   3524   -974   -234   -699       O  
    ANISOU 1585  CB  VAL B 109     3213   2998   3421   -973   -203   -485       C  
    ANISOU 1586  CG1 VAL B 109     3487   3091   3498  -1192   -278   -605       C  
    ANISOU 1587  CG2 VAL B 109     3707   3037   3843   -849   -200   -485       C  
    ANISOU 1588  N   ILE B 110     3022   3873   3480   -964   -190   -391       N  
    ANISOU 1589  CA  ILE B 110     3003   4248   3472  -1063   -243   -375       C  
    ANISOU 1590  C   ILE B 110     2541   3928   2898   -933   -216   -425       C  
    ANISOU 1591  O   ILE B 110     3348   4825   3512  -1013   -273   -522       O  
    ANISOU 1592  CB  ILE B 110     3307   4962   4064  -1083   -244   -191       C  
    ANISOU 1593  CG1 ILE B 110     4063   5670   4911  -1261   -264   -158       C  
    ANISOU 1594  CG2 ILE B 110     3145   5223   3927  -1121   -312   -152       C  
    ANISOU 1595  CD1 ILE B 110     4230   6245   5384  -1261   -248     -2       C  
    ANISOU 1596  N   THR B 111     2618   4028   3087   -741   -126   -362       N  
    ANISOU 1597  CA  THR B 111     2347   3900   2730   -620    -65   -391       C  
    ANISOU 1598  C   THR B 111     2759   4054   2846   -615    -57   -617       C  
    ANISOU 1599  O   THR B 111     2974   4421   2853   -649    -68   -689       O  
    ANISOU 1600  CB  THR B 111     2296   3875   2891   -432     35   -299       C  
    ANISOU 1601  OG1 THR B 111     2048   3882   2897   -425     25   -102       O  
    ANISOU 1602  CG2 THR B 111     2145   3864   2653   -325    126   -337       C  
    ANISOU 1603  N   TRP B 112     2908   3798   2958   -565    -46   -734       N  
    ANISOU 1604  CA  TRP B 112     4316   4908   4105   -531    -42   -969       C  
    ANISOU 1605  C   TRP B 112     4385   4891   3919   -731   -151  -1096       C  
    ANISOU 1606  O   TRP B 112     4045   4514   3325   -721   -149  -1274       O  
    ANISOU 1607  CB  TRP B 112     3441   3585   3265   -424    -36  -1049       C  
    ANISOU 1608  CG  TRP B 112     3231   3440   3245   -195     67  -1027       C  
    ANISOU 1609  CD1 TRP B 112     2807   3279   3098   -119    118   -842       C  
    ANISOU 1610  CD2 TRP B 112     3457   3477   3426    -14    127  -1209       C  
    ANISOU 1611  NE1 TRP B 112     3013   3483   3444     78    201   -892       N  
    ANISOU 1612  CE2 TRP B 112     3132   3350   3384    153    213  -1115       C  
    ANISOU 1613  CE3 TRP B 112     4182   3887   3916     29    113  -1454       C  
    ANISOU 1614  CZ2 TRP B 112     3236   3395   3575    356    289  -1252       C  
    ANISOU 1615  CZ3 TRP B 112     4684   4312   4489    252    194  -1597       C  
    ANISOU 1616  CH2 TRP B 112     3683   3561   3803    412    283  -1493       C  
    ANISOU 1617  N   ALA B 113     4284   4775   3891   -916   -243  -1012       N  
    ANISOU 1618  CA  ALA B 113     4242   4682   3662  -1138   -362  -1123       C  
    ANISOU 1619  C   ALA B 113     4035   4898   3348  -1185   -403  -1124       C  
    ANISOU 1620  O   ALA B 113     4444   5223   3471  -1253   -465  -1311       O  
    ANISOU 1621  CB  ALA B 113     4048   4466   3633  -1336   -431  -1008       C  
    ANISOU 1622  N   ILE B 114     3742   5035   3262  -1142   -379   -915       N  
    ANISOU 1623  CA  ILE B 114     4224   5919   3641  -1175   -434   -873       C  
    ANISOU 1624  C   ILE B 114     3927   5619   3055  -1043   -353   -993       C  
    ANISOU 1625  O   ILE B 114     4266   6060   3105  -1114   -423  -1103       O  
    ANISOU 1626  CB  ILE B 114     3532   5642   3245  -1124   -424   -610       C  
    ANISOU 1627  CG1 ILE B 114     4158   6367   4141  -1269   -508   -513       C  
    ANISOU 1628  CG2 ILE B 114     3589   6069   3154  -1118   -478   -545       C  
    ANISOU 1629  CD1 ILE B 114     3512   6103   3805  -1202   -504   -280       C  
    ANISOU 1630  N   LEU B 115     3946   5538   3154   -854   -203   -978       N  
    ANISOU 1631  CA  LEU B 115     5061   6723   4054   -719    -85  -1067       C  
    ANISOU 1632  C   LEU B 115     4478   5810   3146   -710    -80  -1372       C  
    ANISOU 1633  O   LEU B 115     4789   6226   3163   -667    -26  -1491       O  
    ANISOU 1634  CB  LEU B 115     4299   6008   3545   -529     74   -953       C  
    ANISOU 1635  CG  LEU B 115     3214   5263   2732   -511     87   -665       C  
    ANISOU 1636  CD1 LEU B 115     2925   4971   2711   -343    228   -581       C  
    ANISOU 1637  CD2 LEU B 115     3961   6358   3277   -553     70   -570       C  
    ANISOU 1638  N   LEU B 116     4778   5695   3482   -748   -135  -1497       N  
    ANISOU 1639  CA  LEU B 116     5597   6122   4028   -710   -134  -1794       C  
    ANISOU 1640  C   LEU B 116     6915   7217   5118   -930   -308  -1950       C  
    ANISOU 1641  O   LEU B 116     7097   7003   5070   -923   -337  -2208       O  
    ANISOU 1642  CB  LEU B 116     5860   5999   4467   -562    -73  -1847       C  
    ANISOU 1643  CG  LEU B 116     6056   6390   4904   -338     91  -1742       C  
    ANISOU 1644  CD1 LEU B 116     5130   5061   4123   -185    113  -1829       C  
    ANISOU 1645  CD2 LEU B 116     5915   6528   4578   -229    226  -1840       C  
    ANISOU 1646  N   TRP B 117     6613   7170   4905  -1123   -429  -1800       N  
    ANISOU 1647  CA  TRP B 117     7936   8357   6053  -1361   -607  -1938       C  
    ANISOU 1648  C   TRP B 117     9205   9644   6897  -1358   -640  -2178       C  
    ANISOU 1649  O   TRP B 117    10025  10857   7592  -1298   -602  -2110       O  
    ANISOU 1650  CB  TRP B 117     6975   7783   5315  -1547   -723  -1726       C  
    ANISOU 1651  CG  TRP B 117     7829   8459   6154  -1816   -893  -1824       C  
    ANISOU 1652  CD1 TRP B 117     8527   9238   6627  -1997  -1056  -1977       C  
    ANISOU 1653  CD2 TRP B 117     8501   8846   7044  -1952   -917  -1772       C  
    ANISOU 1654  NE1 TRP B 117     8405   8889   6653  -2191  -1164  -1983       N  
    ANISOU 1655  CE2 TRP B 117     8301   8571   6782  -2209  -1082  -1878       C  
    ANISOU 1656  CE3 TRP B 117     8760   8905   7539  -1876   -814  -1631       C  
    ANISOU 1657  CZ2 TRP B 117     8491   8496   7174  -2358  -1115  -1812       C  
    ANISOU 1658  CZ3 TRP B 117     9013   8887   7909  -2074   -867  -1601       C  
    ANISOU 1659  CH2 TRP B 117     8859   8671   7707  -2326  -1009  -1691       C  
    ANISOU 1660  N   SER B 118    10367  10350   7815  -1419   -709  -2458       N  
    ANISOU 1661  CA  SER B 118    12160  12070   9161  -1408   -741  -2745       C  
    ANISOU 1662  C   SER B 118    11924  11906   8759  -1134   -536  -2836       C  
    ANISOU 1663  O   SER B 118    13019  13054   9503  -1079   -523  -2987       O  
    ANISOU 1664  CB  SER B 118    13528  13810  10403  -1555   -893  -2667       C  
    ANISOU 1665  OG  SER B 118    14213  14399  11274  -1779  -1080  -2610       O  
    ANISOU 1666  N   HIS B 119    11106  11081   8235   -944   -374  -2700       N  
    ANISOU 1667  CA  HIS B 119    10277  10346   7330   -690   -164  -2782       C  
    ANISOU 1668  C   HIS B 119    11138  10743   7946   -574   -136  -3146       C  
    ANISOU 1669  O   HIS B 119    12104  11789   8691   -411     -2  -3281       O  
    ANISOU 1670  CB  HIS B 119     9846  10027   7326   -530    -24  -2550       C  
    ANISOU 1671  CG  HIS B 119     9602   9862   7086   -275    192  -2649       C  
    ANISOU 1672  ND1 HIS B 119     9698  10409   7079   -205    343  -2574       N  
    ANISOU 1673  CD2 HIS B 119     9774   9735   7368    -76    282  -2816       C  
    ANISOU 1674  CE1 HIS B 119     9525  10242   6974     14    535  -2695       C  
    ANISOU 1675  NE2 HIS B 119    10010  10286   7603    107    495  -2850       N  
    ANISOU 1676  N   PHE B 120    11802  10888   8677   -642   -261  -3237       N  
    ANISOU 1677  CA  PHE B 120    13565  12098  10274   -497   -266  -3458       C  
    ANISOU 1678  C   PHE B 120    15436  13701  11777   -639   -436  -3614       C  
    ANISOU 1679  O   PHE B 120    16418  14109  12623   -619   -520  -3764       O  
    ANISOU 1680  CB  PHE B 120    13422  11467  10385   -458   -312  -3424       C  
    ANISOU 1681  CG  PHE B 120    12726  10957  10042   -258   -157  -3311       C  
    ANISOU 1682  CD1 PHE B 120    12640  10794  10005     29     -7  -3404       C  
    ANISOU 1683  CD2 PHE B 120    11881  10367   9514   -346   -166  -3014       C  
    ANISOU 1684  CE1 PHE B 120    11966  10311   9694    215    113  -3287       C  
    ANISOU 1685  CE2 PHE B 120    11562  10196   9528   -154    -46  -2848       C  
    ANISOU 1686  CZ  PHE B 120    11511  10081   9529    121     86  -3013       C  
    ANISOU 1687  N   GLY B 121    16024  14692  12194   -779   -496  -3565       N  
    ANISOU 1688  CA  GLY B 121    17103  15587  12929   -898   -668  -3715       C  
    ANISOU 1689  C   GLY B 121    18290  16720  13723   -713   -549  -3923       C  
    ANISOU 1690  O   GLY B 121    18329  16887  13804   -494   -323  -3939       O  
    ANISOU 1691  OXT GLY B 121    18939  17207  14018   -777   -672  -4080       O  
    TER    1692      GLY B 121                                                      
    ANISOU 1693  N   ARG C  32     8756   9831  13306  -2283   1754  -2362       N  
    ANISOU 1694  CA  ARG C  32     8391   9687  12614  -2337   1551  -2240       C  
    ANISOU 1695  C   ARG C  32     8329   9818  12795  -2181   1508  -1960       C  
    ANISOU 1696  O   ARG C  32     7997   9421  12708  -1988   1627  -1873       O  
    ANISOU 1697  CB  ARG C  32     8684   9954  12487  -2336   1541  -2395       C  
    ANISOU 1698  CG  ARG C  32     8786  10140  12126  -2462   1337  -2331       C  
    ANISOU 1699  CD  ARG C  32     9200  10436  12217  -2714   1229  -2438       C  
    ANISOU 1700  NE  ARG C  32     9263  10605  12063  -2825    952  -2342       N  
    ANISOU 1701  CZ  ARG C  32     9875  11446  13024  -2880    788  -2249       C  
    ANISOU 1702  NH1 ARG C  32     9622  11269  13250  -2856    913  -2210       N  
    ANISOU 1703  NH2 ARG C  32    10581  12303  13593  -2963    494  -2225       N  
    ANISOU 1704  N   GLN C  33     8243   9979  12677  -2260   1341  -1835       N  
    ANISOU 1705  CA  GLN C  33     7814   9796  12490  -2107   1326  -1585       C  
    ANISOU 1706  C   GLN C  33     8019  10045  12493  -1941   1309  -1519       C  
    ANISOU 1707  O   GLN C  33     8167  10283  12815  -1742   1383  -1306       O  
    ANISOU 1708  CB  GLN C  33     7934  10264  12735  -2225   1135  -1545       C  
    ANISOU 1709  CG  GLN C  33     9140  11510  14227  -2384   1169  -1585       C  
    ANISOU 1710  CD  GLN C  33     9830  12626  15119  -2506    930  -1619       C  
    ANISOU 1711  OE1 GLN C  33    10228  13172  15316  -2544    676  -1698       O  
    ANISOU 1712  NE2 GLN C  33     9944  12933  15637  -2581    998  -1593       N  
    ANISOU 1713  N   GLU C  34     8018   9941  12062  -2040   1237  -1709       N  
    ANISOU 1714  CA  GLU C  34     7621   9555  11394  -1942   1241  -1702       C  
    ANISOU 1715  C   GLU C  34     7064   8905  11069  -1729   1410  -1686       C  
    ANISOU 1716  O   GLU C  34     7059   8994  11060  -1552   1435  -1554       O  
    ANISOU 1717  CB  GLU C  34     8796  10536  11953  -2152   1176  -1949       C  
    ANISOU 1718  CG  GLU C  34     9805  11537  12641  -2379    952  -1992       C  
    ANISOU 1719  CD  GLU C  34    10319  12281  13134  -2273    752  -1799       C  
    ANISOU 1720  OE1 GLU C  34    10031  11922  12536  -2058    767  -1656       O  
    ANISOU 1721  OE2 GLU C  34    10981  13143  13994  -2291    551  -1744       O  
    ANISOU 1722  N   GLY C  35     6637   8298  10868  -1741   1519  -1839       N  
    ANISOU 1723  CA  GLY C  35     6980   8561  11572  -1547   1648  -1883       C  
    ANISOU 1724  C   GLY C  35     7277   8836  12217  -1348   1718  -1572       C  
    ANISOU 1725  O   GLY C  35     7539   8984  12418  -1050   1696  -1445       O  
    ANISOU 1726  N   VAL C  36     6716   8248  11756  -1446   1745  -1418       N  
    ANISOU 1727  CA  VAL C  36     7347   8744  12522  -1285   1847  -1109       C  
    ANISOU 1728  C   VAL C  36     6476   8041  11367  -1090   1764   -858       C  
    ANISOU 1729  O   VAL C  36     6721   8054  11472   -838   1811   -625       O  
    ANISOU 1730  CB  VAL C  36     7628   9028  13001  -1503   1930  -1072       C  
    ANISOU 1731  CG1 VAL C  36     7415   8690  12900  -1408   2109   -778       C  
    ANISOU 1732  CG2 VAL C  36     7785   8882  13306  -1654   2021  -1287       C  
    ANISOU 1733  N   ALA C  37     5938   7830  10670  -1202   1629   -909       N  
    ANISOU 1734  CA  ALA C  37     5965   7986  10383  -1015   1538   -703       C  
    ANISOU 1735  C   ALA C  37     5600   7443   9683   -790   1514   -670       C  
    ANISOU 1736  O   ALA C  37     5776   7535   9655   -560   1527   -428       O  
    ANISOU 1737  CB  ALA C  37     6399   8670  10603  -1159   1347   -806       C  
    ANISOU 1738  N   VAL C  38     4985   6788   9036   -877   1492   -946       N  
    ANISOU 1739  CA  VAL C  38     5015   6742   8882   -694   1464  -1004       C  
    ANISOU 1740  C   VAL C  38     5968   7430  10001   -409   1497   -839       C  
    ANISOU 1741  O   VAL C  38     6643   8004  10423   -169   1441   -669       O  
    ANISOU 1742  CB  VAL C  38     6346   8148  10286   -885   1483  -1417       C  
    ANISOU 1743  CG1 VAL C  38     6359   8159  10375   -670   1463  -1542       C  
    ANISOU 1744  CG2 VAL C  38     6478   8371   9971  -1152   1443  -1563       C  
    ANISOU 1745  N   LEU C  39     5670   6937  10044   -442   1576   -888       N  
    ANISOU 1746  CA  LEU C  39     5971   6811  10384   -174   1585   -735       C  
    ANISOU 1747  C   LEU C  39     5240   5854   9342    -34   1639   -342       C  
    ANISOU 1748  O   LEU C  39     5989   6245   9830    240   1580   -170       O  
    ANISOU 1749  CB  LEU C  39     6884   7451  11617   -282   1690   -845       C  
    ANISOU 1750  CG  LEU C  39     7744   7705  12423      9   1665   -734       C  
    ANISOU 1751  CD1 LEU C  39     8245   8242  13013    295   1462   -950       C  
    ANISOU 1752  CD2 LEU C  39     8364   7967  13261   -144   1807   -818       C  
    ANISOU 1753  N   LEU C  40     4402   5222   8534   -222   1745   -225       N  
    ANISOU 1754  CA  LEU C  40     4918   5590   8825   -130   1858     95       C  
    ANISOU 1755  C   LEU C  40     5254   5984   8748     81   1750    227       C  
    ANISOU 1756  O   LEU C  40     5268   5646   8430    269   1803    473       O  
    ANISOU 1757  CB  LEU C  40     5150   6166   9336   -372   1980    108       C  
    ANISOU 1758  CG  LEU C  40     6467   7346  11015   -605   2151     30       C  
    ANISOU 1759  CD1 LEU C  40     6047   7415  10974   -851   2220    -26       C  
    ANISOU 1760  CD2 LEU C  40     7171   7386  11489   -508   2347    242       C  
    ANISOU 1761  N   CYS C  41     4817   5911   8248     23   1614     56       N  
    ANISOU 1762  CA  CYS C  41     4070   5195   7064    181   1524    148       C  
    ANISOU 1763  C   CYS C  41     4938   5795   7746    409   1424    141       C  
    ANISOU 1764  O   CYS C  41     4238   4899   6650    597   1399    344       O  
    ANISOU 1765  CB  CYS C  41     3168   4619   6027     20   1421    -59       C  
    ANISOU 1766  SG  CYS C  41     4338   6060   7257   -137   1418    -10       S  
    ANISOU 1767  N   VAL C  42     4476   5331   7586    404   1351   -113       N  
    ANISOU 1768  C   VAL C  42     5335   5412   8144    908   1183    124       C  
    ANISOU 1769  O   VAL C  42     6946   6779   9423   1157   1031    227       O  
    ANISOU 1770  CA AVAL C  42     4330   5005   7379    659   1193   -180       C  
    ANISOU 1771  CB AVAL C  42     5137   6016   8660    621   1113   -593       C  
    ANISOU 1772  CG1AVAL C  42     5459   6055   9316    616   1174   -620       C  
    ANISOU 1773  CG2AVAL C  42     5350   6248   8886    887    901   -744       C  
    ANISOU 1774  CA BVAL C  42     4416   5087   7483    657   1193   -187       C  
    ANISOU 1775  CB BVAL C  42     5389   6218   8954    615   1130   -578       C  
    ANISOU 1776  CG1BVAL C  42     5580   6159   9223    957    924   -644       C  
    ANISOU 1777  CG2BVAL C  42     4441   5760   8098    368   1147   -923       C  
    ANISOU 1778  N   VAL C  43     5450   5241   8351    812   1350    260       N  
    ANISOU 1779  CA  VAL C  43     5648   4726   8176    978   1404    553       C  
    ANISOU 1780  C   VAL C  43     6251   5184   8272   1015   1515    862       C  
    ANISOU 1781  O   VAL C  43     7083   5448   8577   1232   1449   1073       O  
    ANISOU 1782  CB  VAL C  43     6275   5055   8999    788   1622    585       C  
    ANISOU 1783  CG1 VAL C  43     7586   5537   9760    873   1764    910       C  
    ANISOU 1784  CG2 VAL C  43     6724   5458   9845    811   1508    299       C  
    ANISOU 1785  N   ILE C  44     5873   5282   8024    818   1665    875       N  
    ANISOU 1786  CA  ILE C  44     5549   4907   7294    862   1784   1116       C  
    ANISOU 1787  C   ILE C  44     5094   4414   6414   1074   1572   1135       C  
    ANISOU 1788  O   ILE C  44     6164   5048   6944   1221   1601   1370       O  
    ANISOU 1789  CB  ILE C  44     5107   5042   7145    667   1909   1067       C  
    ANISOU 1790  CG1 ILE C  44     5745   5734   8205    447   2140   1061       C  
    ANISOU 1791  CG2 ILE C  44     4791   4712   6425    767   1994   1265       C  
    ANISOU 1792  CD1 ILE C  44     5349   5976   8224    279   2168    943       C  
    ANISOU 1793  N   ALA C  45     4903   4652   6441   1057   1379    863       N  
    ANISOU 1794  CA  ALA C  45     5560   5359   6769   1201   1189    806       C  
    ANISOU 1795  C   ALA C  45     6470   5786   7438   1474    988    867       C  
    ANISOU 1796  O   ALA C  45     7061   6197   7566   1628    866    963       O  
    ANISOU 1797  CB  ALA C  45     5251   5589   6772   1056   1084    440       C  
    ANISOU 1798  N   ALA C  46     7139   6194   8377   1543    930    806       N  
    ANISOU 1799  CA  ALA C  46     7125   5600   8087   1850    682    869       C  
    ANISOU 1800  C   ALA C  46     8624   6284   8874   1924    818   1275       C  
    ANISOU 1801  O   ALA C  46     9859   6975   9532   2167    614   1423       O  
    ANISOU 1802  CB  ALA C  46     7762   6159   9215   1923    567    648       C  
    ANISOU 1803  N   TRP C  47     8911   6486   9194   1690   1168   1428       N  
    ANISOU 1804  CA  TRP C  47     9253   6067   8897   1670   1407   1766       C  
    ANISOU 1805  C   TRP C  47     9635   6375   8711   1717   1467   1960       C  
    ANISOU 1806  O   TRP C  47    10420   6386   8739   1820   1485   2199       O  
    ANISOU 1807  CB  TRP C  47     9169   6101   9152   1358   1802   1795       C  
    ANISOU 1808  CG  TRP C  47    10453   6621   9842   1262   2134   2079       C  
    ANISOU 1809  CD1 TRP C  47    11719   6887  10555   1300   2183   2231       C  
    ANISOU 1810  CD2 TRP C  47    10559   6846   9811   1092   2495   2219       C  
    ANISOU 1811  NE1 TRP C  47    12442   7234  10803   1089   2532   2377       N  
    ANISOU 1812  CE2 TRP C  47    11601   7070  10262    978   2752   2376       C  
    ANISOU 1813  CE3 TRP C  47     9522   6560   9092   1025   2594   2168       C  
    ANISOU 1814  CZ2 TRP C  47    11705   7266  10223    782   3078   2385       C  
    ANISOU 1815  CZ3 TRP C  47     9836   6788   9225    894   2978   2305       C  
    ANISOU 1816  CH2 TRP C  47    10898   7223   9839    765   3175   2334       C  
    ANISOU 1817  N   LEU C  48     8862   6340   8228   1625   1495   1844       N  
    ANISOU 1818  CA  LEU C  48     8639   6079   7484   1676   1541   1991       C  
    ANISOU 1819  C   LEU C  48     9057   6215   7442   1923   1180   1976       C  
    ANISOU 1820  O   LEU C  48     8690   6108   7432   2029    871   1732       O  
    ANISOU 1821  CB  LEU C  48     7222   5438   6439   1538   1611   1843       C  
    ANISOU 1822  CG  LEU C  48     6865   5446   6563   1328   1901   1832       C  
    ANISOU 1823  CD1 LEU C  48     6146   5422   6201   1233   1823   1625       C  
    ANISOU 1824  CD2 LEU C  48     6933   5200   6294   1298   2239   2073       C  
    ANISOU 1825  N   ASP C  49     9190   6030   6932   1910   1174   2081       N  
    ANISOU 1826  CA  ASP C  49     9798   6447   7142   2067    799   2013       C  
    ANISOU 1827  C   ASP C  49     9054   6200   6395   2079    726   1899       C  
    ANISOU 1828  O   ASP C  49     8884   5961   5810   1995    708   1890       O  
    ANISOU 1829  CB  ASP C  49    12238   8318   8948   1979    800   2116       C  
    ANISOU 1830  CG  ASP C  49    13838   9630  10175   2158    376   2075       C  
    ANISOU 1831  OD1 ASP C  49    14028   9803  10602   2392     45   1981       O  
    ANISOU 1832  OD2 ASP C  49    14555  10171  10431   2082    365   2105       O  
    ANISOU 1833  N   VAL C  50     8840   6566   6731   2096    686   1719       N  
    ANISOU 1834  CA  VAL C  50     7024   5261   4918   2005    629   1522       C  
    ANISOU 1835  C   VAL C  50     6635   5139   4754   2118    246   1209       C  
    ANISOU 1836  O   VAL C  50     6912   5358   5389   2276     18   1092       O  
    ANISOU 1837  CB  VAL C  50     6779   5624   5177   1764    830   1354       C  
    ANISOU 1838  CG1 VAL C  50     6200   4899   4472   1683   1165   1612       C  
    ANISOU 1839  CG2 VAL C  50     6283   5497   5434   1707    741   1088       C  
    ANISOU 1840  N   ASP C  51     6087   4880   4012   2038    180   1046       N  
    ANISOU 1841  CA  ASP C  51     6815   5997   5054   2099   -154    673       C  
    ANISOU 1842  C   ASP C  51     6167   6060   5233   1908   -110    258       C  
    ANISOU 1843  O   ASP C  51     5460   5480   4744   1730    149    293       O  
    ANISOU 1844  CB  ASP C  51     8053   7266   5752   2027   -207    616       C  
    ANISOU 1845  CG  ASP C  51    10064   9585   7653   1710     99    525       C  
    ANISOU 1846  OD1 ASP C  51    10649  10137   8294   1606    370    680       O  
    ANISOU 1847  OD2 ASP C  51    11372  11134   8786   1562     54    282       O  
    ANISOU 1848  N   ALA C  52     5294   5652   4824   1937   -364   -162       N  
    ANISOU 1849  CA  ALA C  52     5760   6766   6100   1755   -310   -615       C  
    ANISOU 1850  C   ALA C  52     5096   6387   5321   1346     33   -742       C  
    ANISOU 1851  O   ALA C  52     3991   5519   4630   1162    201   -901       O  
    ANISOU 1852  CB  ALA C  52     4726   6231   5621   1864   -631  -1094       C  
    ANISOU 1853  N   VAL C  53     4833   6015   4417   1204    123   -672       N  
    ANISOU 1854  CA  VAL C  53     5007   6293   4292    835    413   -781       C  
    ANISOU 1855  C   VAL C  53     4169   5176   3277    797    624   -458       C  
    ANISOU 1856  O   VAL C  53     3806   4992   3083    552    777   -633       O  
    ANISOU 1857  CB  VAL C  53     6100   7188   4617    721    461   -738       C  
    ANISOU 1858  CG1 VAL C  53     5496   6432   3486    401    751   -736       C  
    ANISOU 1859  CG2 VAL C  53     6457   7978   5244    641    289  -1190       C  
    ANISOU 1860  N   THR C  54     4338   4905   3102   1026    632    -15       N  
    ANISOU 1861  CA  THR C  54     5075   5453   3789   1021    817    269       C  
    ANISOU 1862  C   THR C  54     4679   5296   4101    986    819    146       C  
    ANISOU 1863  O   THR C  54     3650   4377   3187    815    951    118       O  
    ANISOU 1864  CB  THR C  54     6045   5942   4376   1262    860    705       C  
    ANISOU 1865  OG1 THR C  54     6536   6169   4153   1274    897    825       O  
    ANISOU 1866  CG2 THR C  54     5282   5111   3746   1247   1061    925       C  
    ANISOU 1867  N   ARG C  55     3937   4590   3792   1159    647     61       N  
    ANISOU 1868  CA  ARG C  55     3773   4580   4276   1147    647    -64       C  
    ANISOU 1869  C   ARG C  55     3447   4728   4346    858    712   -498       C  
    ANISOU 1870  O   ARG C  55     3268   4644   4468    711    825   -555       O  
    ANISOU 1871  CB  ARG C  55     4071   4711   4856   1439    409    -79       C  
    ANISOU 1872  CG  ARG C  55     4939   5645   6348   1452    410   -209       C  
    ANISOU 1873  CD  ARG C  55     6991   7310   8493   1799    155   -140       C  
    ANISOU 1874  NE  ARG C  55     7591   7215   8481   1953    197    328       N  
    ANISOU 1875  CZ  ARG C  55     8562   7736   8905   2193     -1    518       C  
    ANISOU 1876  NH1 ARG C  55     8809   8225   9217   2334   -301    274       N  
    ANISOU 1877  NH2 ARG C  55     8748   7222   8472   2271    109    928       N  
    ANISOU 1878  N   VAL C  56     3433   4990   4301    743    661   -825       N  
    ANISOU 1879  CA  VAL C  56     3243   5182   4357    400    790  -1272       C  
    ANISOU 1880  C   VAL C  56     3218   4974   3819    124    995  -1160       C  
    ANISOU 1881  O   VAL C  56     3119   4981   3923   -103   1103  -1348       O  
    ANISOU 1882  CB  VAL C  56     3312   5573   4438    277    747  -1671       C  
    ANISOU 1883  CG1 VAL C  56     3265   5749   4328   -184    990  -2088       C  
    ANISOU 1884  CG2 VAL C  56     3327   5917   5194    538    500  -1936       C  
    ANISOU 1885  N   LEU C  57     3378   4814   3288    168   1024   -856       N  
    ANISOU 1886  CA  LEU C  57     3699   4897   3071    -16   1150   -736       C  
    ANISOU 1887  C   LEU C  57     3900   5054   3550     57   1159   -517       C  
    ANISOU 1888  O   LEU C  57     3345   4484   2905   -158   1208   -623       O  
    ANISOU 1889  CB  LEU C  57     3914   4757   2514     70   1167   -472       C  
    ANISOU 1890  CG  LEU C  57     5051   5839   3124   -155   1222   -731       C  
    ANISOU 1891  CD1 LEU C  57     5761   6136   3229     34   1158   -392       C  
    ANISOU 1892  CD2 LEU C  57     4526   5141   2500   -457   1205   -904       C  
    ANISOU 1893  N   LEU C  58     2216   4213   3147    368    132    185       N  
    ANISOU 1894  CA  LEU C  58     2202   3916   3086    316    256    228       C  
    ANISOU 1895  C   LEU C  58     2540   4052   3401    300    331    285       C  
    ANISOU 1896  O   LEU C  58     2576   3939   3512    171    359    244       O  
    ANISOU 1897  CB  LEU C  58     1750   3374   2437    428    378    307       C  
    ANISOU 1898  CG  LEU C  58     2795   4531   3457    434    354    255       C  
    ANISOU 1899  CD1 LEU C  58     2675   4276   3097    575    507    364       C  
    ANISOU 1900  CD2 LEU C  58     2427   4109   3270    269    343    163       C  
    ANISOU 1901  N   ILE C  59     2133   3661   2885    439    365    377       N  
    ANISOU 1902  CA  ILE C  59     2608   3905   3296    447    470    443       C  
    ANISOU 1903  C   ILE C  59     2353   3699   3192    352    374    381       C  
    ANISOU 1904  O   ILE C  59     2689   3819   3522    258    432    365       O  
    ANISOU 1905  CB  ILE C  59     2985   4266   3486    669    573    592       C  
    ANISOU 1906  CG1 ILE C  59     3179   4333   3482    779    712    675       C  
    ANISOU 1907  CG2 ILE C  59     3513   4522   3940    684    705    660       C  
    ANISOU 1908  CD1 ILE C  59     4650   5853   4741   1053    802    842       C  
    ANISOU 1909  N   SER C  60     1952   3575   2919    368    240    335       N  
    ANISOU 1910  C   SER C  60     2573   4098   3752    134    148    204       C  
    ANISOU 1911  O   SER C  60     2636   4046   3832     78    152    194       O  
    ANISOU 1912  CA ASER C  60     2525   4175   3629    288    174    283       C  
    ANISOU 1913  CB ASER C  60     2029   3997   3280    301     61    220       C  
    ANISOU 1914  OG ASER C  60     2773   4944   3980    452     64    288       O  
    ANISOU 1915  CA BSER C  60     2422   4069   3524    288    175    284       C  
    ANISOU 1916  CB BSER C  60     2159   4123   3407    305     64    224       C  
    ANISOU 1917  OG BSER C  60     2125   4207   3453    227     -8    124       O  
    ANISOU 1918  N   SER C  61     2244   3812   3458     83    122    153       N  
    ANISOU 1919  CA  SER C  61     2330   3849   3631    -33     91     89       C  
    ANISOU 1920  C   SER C  61     2208   3533   3437   -100    168     97       C  
    ANISOU 1921  O   SER C  61     2131   3437   3408   -177    130     54       O  
    ANISOU 1922  CB  SER C  61     1855   3478   3219    -56     65     42       C  
    ANISOU 1923  OG  SER C  61     2655   4203   3927    -39    150     73       O  
    ANISOU 1924  N   VAL C  62     2135   3314   3238    -72    287    145       N  
    ANISOU 1925  C   VAL C  62     2877   3695   3816   -151    429    152       C  
    ANISOU 1926  O   VAL C  62     2406   3114   3318   -260    451     91       O  
    ANISOU 1927  CA AVAL C  62     2662   3631   3694   -167    391    123       C  
    ANISOU 1928  CB AVAL C  62     3125   3919   4048   -165    560    154       C  
    ANISOU 1929  CG1AVAL C  62     3061   4000   4077   -180    531    125       C  
    ANISOU 1930  CG2AVAL C  62     2769   3432   3515      3    673    279       C  
    ANISOU 1931  CA BVAL C  62     2749   3709   3773   -162    398    128       C  
    ANISOU 1932  CB BVAL C  62     3137   3916   4027   -124    572    181       C  
    ANISOU 1933  CG1BVAL C  62     2420   2929   3225   -243    727    141       C  
    ANISOU 1934  CG2BVAL C  62     3372   4269   4335   -139    561    156       C  
    ANISOU 1935  N   MET C  63     2222   3068   3117    -15    432    236       N  
    ANISOU 1936  CA  MET C  63     2376   3093   3198     20    477    275       C  
    ANISOU 1937  C   MET C  63     2768   3565   3687    -55    361    211       C  
    ANISOU 1938  O   MET C  63     2380   3018   3216    -88    404    204       O  
    ANISOU 1939  CB  MET C  63     2509   3321   3304    197    498    382       C  
    ANISOU 1940  CG  MET C  63     3760   4453   4395    327    646    486       C  
    ANISOU 1941  SD  MET C  63     5477   5698   5899    265    892    504       S  
    ANISOU 1942  CE  MET C  63     7679   7786   7915    468   1076    655       C  
    ANISOU 1943  N   LEU C  64     2293   3309   3362    -71    235    168       N  
    ANISOU 1944  CA  LEU C  64     2515   3578   3654   -115    153    125       C  
    ANISOU 1945  C   LEU C  64     2829   3815   3915   -219    145     64       C  
    ANISOU 1946  O   LEU C  64     2438   3363   3469   -238    129     51       O  
    ANISOU 1947  CB  LEU C  64     1852   3114   3146   -106     63     94       C  
    ANISOU 1948  CG  LEU C  64     2457   3726   3804   -121     18     74       C  
    ANISOU 1949  CD1 LEU C  64     2032   3223   3354    -80     58    111       C  
    ANISOU 1950  CD2 LEU C  64     2438   3841   3919   -117    -25     39       C  
    ANISOU 1951  N   VAL C  65     2251   3266   3354   -287    159     20       N  
    ANISOU 1952  CA  VAL C  65     2487   3501   3568   -406    151    -64       C  
    ANISOU 1953  C   VAL C  65     2256   3036   3163   -459    248    -85       C  
    ANISOU 1954  O   VAL C  65     2328   3116   3177   -519    205   -145       O  
    ANISOU 1955  CB  VAL C  65     2381   3461   3532   -484    188   -114       C  
    ANISOU 1956  CG1 VAL C  65     2387   3501   3533   -637    195   -230       C  
    ANISOU 1957  CG2 VAL C  65     2270   3575   3581   -435     97   -104       C  
    ANISOU 1958  N   MET C  66     2123   2690   2927   -420    389    -29       N  
    ANISOU 1959  C   MET C  66     2826   3071   3382   -398    483     -6       C  
    ANISOU 1960  O   MET C  66     3055   3163   3478   -477    517    -72       O  
    ANISOU 1961  CA AMET C  66     2526   2808   3144   -455    526    -37       C  
    ANISOU 1962  CB AMET C  66     2802   2862   3316   -361    705     61       C  
    ANISOU 1963  CG AMET C  66     3751   3445   4053   -400    906     54       C  
    ANISOU 1964  SD AMET C  66     8699   8107   8856   -262   1158    190       S  
    ANISOU 1965  CE AMET C  66     8433   7358   8336   -359   1418    137       C  
    ANISOU 1966  CA BMET C  66     2510   2793   3129   -456    525    -37       C  
    ANISOU 1967  CB BMET C  66     2805   2863   3318   -364    705     59       C  
    ANISOU 1968  CG BMET C  66     2713   2732   3242   -417    798     37       C  
    ANISOU 1969  SD BMET C  66     6158   6078   6667   -675    874   -148       S  
    ANISOU 1970  CE BMET C  66     4693   4949   5437   -732    751   -202       C  
    ANISOU 1971  N   ILE C  67     2714   3084   3366   -269    419     82       N  
    ANISOU 1972  CA  ILE C  67     2726   3069   3353   -208    397    119       C  
    ANISOU 1973  C   ILE C  67     3008   3423   3617   -274    295     47       C  
    ANISOU 1974  O   ILE C  67     3280   3556   3744   -286    326     33       O  
    ANISOU 1975  CB  ILE C  67     2458   2985   3248    -94    344    192       C  
    ANISOU 1976  CG1 ILE C  67     2717   3214   3492     15    442    280       C  
    ANISOU 1977  CG2 ILE C  67     1922   2452   2735    -61    318    208       C  
    ANISOU 1978  CD1 ILE C  67     2607   3375   3561    106    373    318       C  
    ANISOU 1979  N   VAL C  68     2387   3024   3126   -299    181     11       N  
    ANISOU 1980  CA  VAL C  68     2561   3318   3286   -316     81    -32       C  
    ANISOU 1981  C   VAL C  68     2445   3178   3030   -436     80   -139       C  
    ANISOU 1982  O   VAL C  68     2805   3551   3266   -434     35   -167       O  
    ANISOU 1983  CB  VAL C  68     2758   3757   3660   -288    -16    -30       C  
    ANISOU 1984  CG1 VAL C  68     2335   3483   3206   -271   -109    -55       C  
    ANISOU 1985  CG2 VAL C  68     2090   3103   3112   -196     -4     41       C  
    ANISOU 1986  N   GLU C  69     2358   3058   2955   -546    141   -207       N  
    ANISOU 1987  CA  GLU C  69     2488   3158   2969   -703    170   -345       C  
    ANISOU 1988  C   GLU C  69     3462   3839   3704   -723    274   -361       C  
    ANISOU 1989  O   GLU C  69     3573   3981   3676   -808    238   -468       O  
    ANISOU 1990  CB  GLU C  69     2910   3538   3457   -827    270   -414       C  
    ANISOU 1991  CG  GLU C  69     5200   6150   5967   -856    168   -448       C  
    ANISOU 1992  CD  GLU C  69     7872   8759   8700   -989    296   -522       C  
    ANISOU 1993  OE1 GLU C  69     8991   9542   9689  -1013    480   -503       O  
    ANISOU 1994  OE2 GLU C  69     8171   9331   9174  -1059    232   -590       O  
    ANISOU 1995  N   LEU C  70     3100   3214   3286   -634    405   -256       N  
    ANISOU 1996  CA  LEU C  70     3695   3505   3658   -625    531   -248       C  
    ANISOU 1997  C   LEU C  70     3166   3030   3050   -547    440   -220       C  
    ANISOU 1998  O   LEU C  70     3496   3212   3162   -600    480   -288       O  
    ANISOU 1999  CB  LEU C  70     3329   2910   3284   -503    688   -113       C  
    ANISOU 2000  CG  LEU C  70     4381   3763   4298   -550    859   -118       C  
    ANISOU 2001  CD1 LEU C  70     3963   3257   3910   -362    962     53       C  
    ANISOU 2002  CD2 LEU C  70     3843   2893   3523   -698   1035   -237       C  
    ANISOU 2003  N   LEU C  71     3017   3068   3060   -424    338   -123       N  
    ANISOU 2004  CA  LEU C  71     3231   3310   3203   -335    280    -80       C  
    ANISOU 2005  C   LEU C  71     3332   3599   3202   -390    155   -178       C  
    ANISOU 2006  O   LEU C  71     3464   3664   3129   -357    150   -188       O  
    ANISOU 2007  CB  LEU C  71     3002   3213   3181   -212    236     29       C  
    ANISOU 2008  CG  LEU C  71     3175   3274   3451   -137    341    122       C  
    ANISOU 2009  CD1 LEU C  71     2641   2917   3144    -64    292    179       C  
    ANISOU 2010  CD2 LEU C  71     2805   2661   2911    -88    456    164       C  
    ANISOU 2011  N   ASN C  72     3229   3757   3238   -460     57   -247       N  
    ANISOU 2012  CA  ASN C  72     3015   3815   2961   -514    -73   -353       C  
    ANISOU 2013  C   ASN C  72     3911   4601   3622   -664    -28   -506       C  
    ANISOU 2014  O   ASN C  72     3082   3872   2602   -649   -102   -558       O  
    ANISOU 2015  CB  ASN C  72     3081   4190   3260   -578   -160   -407       C  
    ANISOU 2016  CG  ASN C  72     3340   4826   3499   -617   -308   -514       C  
    ANISOU 2017  OD1 ASN C  72     2954   4565   2994   -488   -393   -465       O  
    ANISOU 2018  ND2 ASN C  72     2944   4630   3219   -787   -329   -658       N  
    ANISOU 2019  N   SER C  73     3357   3825   3060   -804    111   -577       N  
    ANISOU 2020  CA  SER C  73     3779   4068   3254   -977    205   -744       C  
    ANISOU 2021  C   SER C  73     3853   3850   3045   -903    284   -703       C  
    ANISOU 2022  O   SER C  73     4564   4525   3516  -1010    288   -849       O  
    ANISOU 2023  CB  SER C  73     4083   4103   3597  -1111    397   -795       C  
    ANISOU 2024  OG  SER C  73     4327   4606   4076  -1205    344   -858       O  
    ANISOU 2025  N   ALA C  74     3451   3252   2674   -730    353   -518       N  
    ANISOU 2026  CA  ALA C  74     4004   3535   2991   -639    442   -458       C  
    ANISOU 2027  C   ALA C  74     3731   3472   2576   -565    294   -469       C  
    ANISOU 2028  O   ALA C  74     4294   3899   2845   -582    328   -534       O  
    ANISOU 2029  CB  ALA C  74     3459   2835   2580   -471    533   -264       C  
    ANISOU 2030  N   ILE C  75     4009   4070   3044   -466    144   -398       N  
    ANISOU 2031  CA  ILE C  75     4443   4729   3348   -351     12   -376       C  
    ANISOU 2032  C   ILE C  75     4474   5006   3195   -483   -101   -573       C  
    ANISOU 2033  O   ILE C  75     4169   4731   2607   -420   -145   -597       O  
    ANISOU 2034  CB  ILE C  75     3845   4404   3004   -219    -94   -261       C  
    ANISOU 2035  CG1 ILE C  75     3560   3891   2856    -91     19    -90       C  
    ANISOU 2036  CG2 ILE C  75     3540   4375   2554    -86   -228   -239       C  
    ANISOU 2037  CD1 ILE C  75     4061   4589   3608     10    -42      4       C  
    ANISOU 2038  N   GLU C  76     4285   5003   3161   -671   -140   -722       N  
    ANISOU 2039  C   GLU C  76     5408   6099   3830   -979   -118  -1094       C  
    ANISOU 2040  O   GLU C  76     4757   5659   2952  -1056   -211  -1259       O  
    ANISOU 2041  CA AGLU C  76     4893   5903   3651   -844   -242   -951       C  
    ANISOU 2042  CB AGLU C  76     4836   6062   3870  -1043   -259  -1087       C  
    ANISOU 2043  CG AGLU C  76     4797   6433   4137   -935   -407   -997       C  
    ANISOU 2044  CD AGLU C  76     5349   7195   4956  -1139   -407  -1140       C  
    ANISOU 2045  OE1AGLU C  76     5762   7350   5331  -1353   -254  -1279       O  
    ANISOU 2046  OE2AGLU C  76     5237   7483   5084  -1079   -535  -1108       O  
    ANISOU 2047  CA BGLU C  76     4881   5894   3635   -839   -245   -948       C  
    ANISOU 2048  CB BGLU C  76     4819   6093   3856  -1029   -281  -1084       C  
    ANISOU 2049  CG BGLU C  76     5771   6822   4734  -1311   -132  -1301       C  
    ANISOU 2050  CD BGLU C  76     6686   8073   5909  -1516   -178  -1472       C  
    ANISOU 2051  OE1BGLU C  76     6714   8646   6040  -1516   -381  -1550       O  
    ANISOU 2052  OE2BGLU C  76     7309   8421   6635  -1664      2  -1518       O  
    ANISOU 2053  N   ALA C  77     4466   4662   2848  -1000     99  -1032       N  
    ANISOU 2054  CA  ALA C  77     5478   5289   3534  -1112    265  -1147       C  
    ANISOU 2055  C   ALA C  77     5202   4939   2947   -945    234  -1074       C  
    ANISOU 2056  O   ALA C  77     5605   5290   3024  -1043    245  -1238       O  
    ANISOU 2057  CB  ALA C  77     4878   4191   2979  -1118    518  -1055       C  
    ANISOU 2058  N   VAL C  78     5256   4980   3094   -700    210   -836       N  
    ANISOU 2059  CA  VAL C  78     5044   4675   2603   -515    207   -735       C  
    ANISOU 2060  C   VAL C  78     5228   5293   2601   -480     -5   -830       C  
    ANISOU 2061  O   VAL C  78     6412   6409   3412   -444     -4   -884       O  
    ANISOU 2062  CB  VAL C  78     5874   5418   3618   -278    247   -473       C  
    ANISOU 2063  CG1 VAL C  78     6686   6083   4128    -90    287   -367       C  
    ANISOU 2064  CG2 VAL C  78     4956   4171   2903   -295    431   -382       C  
    ANISOU 2065  N   VAL C  79     5145   5673   2770   -476   -185   -844       N  
    ANISOU 2066  CA  VAL C  79     5855   6893   3345   -425   -403   -929       C  
    ANISOU 2067  C   VAL C  79     6342   7499   3574   -664   -443  -1225       C  
    ANISOU 2068  O   VAL C  79     6403   7730   3291   -594   -536  -1288       O  
    ANISOU 2069  CB  VAL C  79     5331   6860   3185   -406   -569   -912       C  
    ANISOU 2070  CG1 VAL C  79     5980   8113   3711   -366   -798  -1026       C  
    ANISOU 2071  CG2 VAL C  79     4758   6189   2818   -162   -532   -638       C  
    ANISOU 2072  N   ASP C  80     6328   7381   3709   -947   -355  -1411       N  
    ANISOU 2073  CA  ASP C  80     6778   7885   3938  -1229   -346  -1728       C  
    ANISOU 2074  C   ASP C  80     7371   7971   4098  -1234   -171  -1759       C  
    ANISOU 2075  O   ASP C  80     8214   8909   4626  -1385   -204  -1999       O  
    ANISOU 2076  CB  ASP C  80     6675   7701   4106  -1527   -232  -1902       C  
    ANISOU 2077  CG  ASP C  80     6717   8271   4559  -1549   -399  -1908       C  
    ANISOU 2078  OD1 ASP C  80     7787   9892   5660  -1407   -634  -1881       O  
    ANISOU 2079  OD2 ASP C  80     6866   8281   4988  -1690   -282  -1929       O  
    ANISOU 2080  N   ARG C  81     7865   7952   4584  -1072     16  -1525       N  
    ANISOU 2081  CA  ARG C  81     7676   7262   4008  -1032    203  -1507       C  
    ANISOU 2082  C   ARG C  81     7894   7678   3854   -852     68  -1485       C  
    ANISOU 2083  O   ARG C  81     7812   7414   3359   -926    133  -1633       O  
    ANISOU 2084  CB  ARG C  81     8597   7707   5071   -860    407  -1235       C  
    ANISOU 2085  CG  ARG C  81     9484   8139   5599   -730    583  -1143       C  
    ANISOU 2086  CD  ARG C  81    10116   8392   5913   -950    772  -1363       C  
    ANISOU 2087  NE  ARG C  81    10261   8077   5718   -818    964  -1266       N  
    ANISOU 2088  CZ  ARG C  81     9901   7740   4936   -749    912  -1323       C  
    ANISOU 2089  NH1 ARG C  81     8804   7148   3708   -786    657  -1473       N  
    ANISOU 2090  NH2 ARG C  81     9649   7029   4391   -627   1118  -1223       N  
    ANISOU 2091  N   ILE C  82     7850   7986   3934   -606   -101  -1295       N  
    ANISOU 2092  CA  ILE C  82     8528   8860   4257   -377   -218  -1225       C  
    ANISOU 2093  C   ILE C  82     8584   9408   4053   -520   -419  -1513       C  
    ANISOU 2094  O   ILE C  82     9226   9976   4233   -495   -411  -1604       O  
    ANISOU 2095  CB  ILE C  82     8078   8682   4016    -80   -332   -959       C  
    ANISOU 2096  CG1 ILE C  82     6550   6710   2757     36   -137   -708       C  
    ANISOU 2097  CG2 ILE C  82     8433   9208   3963    193   -423   -862       C  
    ANISOU 2098  CD1 ILE C  82     6508   6879   2969    274   -209   -478       C  
    ANISOU 2099  N   GLY C  83     8884  10234   4654   -676   -596  -1667       N  
    ANISOU 2100  CA  GLY C  83     9864  11650   5617   -791   -781  -1880       C  
    ANISOU 2101  C   GLY C  83    10209  12446   6469   -966   -903  -1991       C  
    ANISOU 2102  O   GLY C  83    10142  12457   6731   -933   -901  -1874       O  
    ANISOU 2103  N   SER C  84    11703  14243   8025  -1153   -996  -2218       N  
    ANISOU 2104  CA  SER C  84    12141  15122   8937  -1333  -1080  -2338       C  
    ANISOU 2105  C   SER C  84    11666  15319   8617  -1123  -1327  -2244       C  
    ANISOU 2106  O   SER C  84    11173  15209   8544  -1165  -1396  -2246       O  
    ANISOU 2107  CB  SER C  84    13012  15954   9830  -1678   -995  -2647       C  
    ANISOU 2108  OG  SER C  84    14094  17139  10548  -1658  -1079  -2763       O  
    ANISOU 2109  N   GLU C  85    11700  15468   8299   -883  -1436  -2150       N  
    ANISOU 2110  CA  GLU C  85    11841  16216   8539   -644  -1642  -2036       C  
    ANISOU 2111  C   GLU C  85    11312  15775   8272   -389  -1655  -1755       C  
    ANISOU 2112  O   GLU C  85    10657  14684   7582   -322  -1525  -1607       O  
    ANISOU 2113  CB  GLU C  85    13009  17398   9224   -419  -1714  -1967       C  
    ANISOU 2114  CG  GLU C  85    13466  17368   9342   -135  -1600  -1693       C  
    ANISOU 2115  CD  GLU C  85    13715  16935   9279   -293  -1394  -1776       C  
    ANISOU 2116  OE1 GLU C  85    13695  16749   9403   -619  -1306  -2006       O  
    ANISOU 2117  OE2 GLU C  85    13766  16601   8949    -81  -1290  -1601       O  
    ANISOU 2118  N   TYR C  86    11288  16320   8509   -245  -1799  -1687       N  
    ANISOU 2119  CA  TYR C  86    10525  15643   7990     12  -1798  -1421       C  
    ANISOU 2120  C   TYR C  86     9851  14723   6983    383  -1757  -1136       C  
    ANISOU 2121  O   TYR C  86    10380  15259   7141    514  -1792  -1120       O  
    ANISOU 2122  CB  TYR C  86    11012  16783   8818     84  -1932  -1424       C  
    ANISOU 2123  CG  TYR C  86    11242  17092   9224    405  -1919  -1132       C  
    ANISOU 2124  CD1 TYR C  86    11460  17139   9767    346  -1835  -1062       C  
    ANISOU 2125  CD2 TYR C  86    11797  17862   9605    771  -1968   -927       C  
    ANISOU 2126  CE1 TYR C  86    11239  16950   9691    630  -1803   -806       C  
    ANISOU 2127  CE2 TYR C  86    11497  17575   9450   1064  -1915   -664       C  
    ANISOU 2128  CZ  TYR C  86    11241  17135   9514    984  -1833   -610       C  
    ANISOU 2129  OH  TYR C  86    11224  17094   9624   1263  -1762   -361       O  
    ANISOU 2130  N   HIS C  87     8442  13079   5709    549  -1663   -911       N  
    ANISOU 2131  CA  HIS C  87     7848  12236   4872    916  -1580   -615       C  
    ANISOU 2132  C   HIS C  87     7163  11563   4516   1082  -1527   -408       C  
    ANISOU 2133  O   HIS C  87     6605  10978   4276    885  -1509   -482       O  
    ANISOU 2134  CB  HIS C  87     7696  11467   4362    896  -1423   -580       C  
    ANISOU 2135  CG  HIS C  87     7710  11193   4054   1256  -1312   -307       C  
    ANISOU 2136  ND1 HIS C  87     7547  10827   4005   1516  -1189    -33       N  
    ANISOU 2137  CD2 HIS C  87     8165  11487   4082   1390  -1276   -267       C  
    ANISOU 2138  CE1 HIS C  87     8202  11192   4336   1792  -1065    163       C  
    ANISOU 2139  NE2 HIS C  87     8370  11390   4171   1729  -1121     32       N  
    ANISOU 2140  N   GLU C  88     7151  11570   4422   1443  -1481   -154       N  
    ANISOU 2141  CA  GLU C  88     7064  11461   4615   1620  -1404     47       C  
    ANISOU 2142  C   GLU C  88     6147  10046   3771   1543  -1262    120       C  
    ANISOU 2143  O   GLU C  88     5456   9394   3420   1478  -1247    140       O  
    ANISOU 2144  CB  GLU C  88     7844  12221   5218   2028  -1317    309       C  
    ANISOU 2145  CG  GLU C  88     9290  13640   6928   2218  -1211    506       C  
    ANISOU 2146  CD  GLU C  88    10938  15250   8380   2618  -1089    747       C  
    ANISOU 2147  OE1 GLU C  88    11520  15792   8617   2762  -1082    779       O  
    ANISOU 2148  OE2 GLU C  88    11432  15734   9052   2790   -983    902       O  
    ANISOU 2149  N   LEU C  89     5618   9055   2915   1551  -1150    156       N  
    ANISOU 2150  CA  LEU C  89     5330   8287   2651   1511   -995    243       C  
    ANISOU 2151  C   LEU C  89     5040   7913   2598   1117  -1008      3       C  
    ANISOU 2152  O   LEU C  89     4905   7420   2744   1004   -870     44       O  
    ANISOU 2153  CB  LEU C  89     6041   8446   2982   1671   -801    392       C  
    ANISOU 2154  CG  LEU C  89     7079   9374   3883   2038   -684    652       C  
    ANISOU 2155  CD1 LEU C  89     6568   8348   2985   2166   -492    764       C  
    ANISOU 2156  CD2 LEU C  89     7115   9273   4215   2165   -561    838       C  
    ANISOU 2157  N   SER C  90     6128   9314   3577    903  -1152   -252       N  
    ANISOU 2158  CA  SER C  90     5430   8535   3110    525  -1137   -488       C  
    ANISOU 2159  C   SER C  90     4990   8440   3127    433  -1216   -522       C  
    ANISOU 2160  O   SER C  90     4307   7478   2725    256  -1108   -545       O  
    ANISOU 2161  CB  SER C  90     5912   9254   3360    304  -1244   -773       C  
    ANISOU 2162  OG  SER C  90     6451   9412   3458    354  -1146   -765       O  
    ANISOU 2163  N   GLY C  91     4890   8837   3152    555  -1353   -502       N  
    ANISOU 2164  CA  GLY C  91     4830   9059   3532    503  -1392   -504       C  
    ANISOU 2165  C   GLY C  91     4186   8190   3038    676  -1297   -280       C  
    ANISOU 2166  O   GLY C  91     4307   8318   3486    538  -1274   -315       O  
    ANISOU 2167  N   ARG C  92     4312   8083   2920    979  -1218    -48       N  
    ANISOU 2168  CA  ARG C  92     4819   8200   3591   1123  -1046    168       C  
    ANISOU 2169  C   ARG C  92     3720   6587   2656    884   -892    115       C  
    ANISOU 2170  O   ARG C  92     4613   7371   3849    838   -824    158       O  
    ANISOU 2171  CB  ARG C  92     5024   8136   3482   1455   -927    405       C  
    ANISOU 2172  CG  ARG C  92     5598   8271   4211   1580   -715    605       C  
    ANISOU 2173  CD  ARG C  92     6561   8907   4845   1886   -552    826       C  
    ANISOU 2174  NE  ARG C  92     7376   9281   5819   1967   -320    984       N  
    ANISOU 2175  CZ  ARG C  92     8543  10511   7092   2176   -252   1136       C  
    ANISOU 2176  NH1 ARG C  92     8543  10996   7097   2316   -390   1148       N  
    ANISOU 2177  NH2 ARG C  92     8946  10473   7630   2205    -19   1242       N  
    ANISOU 2178  N   ALA C  93     3862   6430   2586    748   -835     24       N  
    ANISOU 2179  CA  ALA C  93     4204   6313   3053    555   -685    -13       C  
    ANISOU 2180  C   ALA C  93     4036   6289   3199    302   -727   -167       C  
    ANISOU 2181  O   ALA C  93     4262   6291   3660    247   -630   -120       O  
    ANISOU 2182  CB  ALA C  93     4319   6120   2860    473   -613    -85       C  
    ANISOU 2183  N   LYS C  94     3592   6230   2751    149   -865   -360       N  
    ANISOU 2184  CA  LYS C  94     3559   6324   3001   -102   -879   -518       C  
    ANISOU 2185  C   LYS C  94     3078   6103   2852    -26   -924   -436       C  
    ANISOU 2186  O   LYS C  94     3381   6293   3398   -162   -856   -467       O  
    ANISOU 2187  CB  LYS C  94     3619   6739   2984   -314   -992   -773       C  
    ANISOU 2188  CG  LYS C  94     5102   7877   4170   -473   -900   -906       C  
    ANISOU 2189  CD  LYS C  94     5489   8627   4489   -718  -1000  -1197       C  
    ANISOU 2190  CE  LYS C  94     7023   9755   5703   -884   -875  -1337       C  
    ANISOU 2191  NZ  LYS C  94     7467  10509   6073  -1143   -945  -1642       N  
    ANISOU 2192  N   ASP C  95     3275   6636   3037    208  -1023   -322       N  
    ANISOU 2193  CA  ASP C  95     3260   6848   3312    312  -1044   -228       C  
    ANISOU 2194  C   ASP C  95     3480   6609   3638    386   -880    -69       C  
    ANISOU 2195  O   ASP C  95     3267   6410   3693    325   -848    -68       O  
    ANISOU 2196  CB  ASP C  95     3383   7405   3362    592  -1159   -114       C  
    ANISOU 2197  CG  ASP C  95     5350   9762   5348    483  -1267   -279       C  
    ANISOU 2198  OD1 ASP C  95     5814  10277   5930    194  -1282   -487       O  
    ANISOU 2199  OD2 ASP C  95     6068  10723   5965    691  -1317   -197       O  
    ANISOU 2200  N   LEU C  96     3271   6012   3219    512   -771     54       N  
    ANISOU 2201  CA  LEU C  96     3153   5487   3204    559   -611    175       C  
    ANISOU 2202  C   LEU C  96     2754   4855   2950    327   -547     76       C  
    ANISOU 2203  O   LEU C  96     2591   4581   2995    303   -480    111       O  
    ANISOU 2204  CB  LEU C  96     3330   5321   3134    725   -493    309       C  
    ANISOU 2205  CG  LEU C  96     3815   5932   3462   1016   -493    467       C  
    ANISOU 2206  CD1 LEU C  96     3867   5640   3211   1157   -370    575       C  
    ANISOU 2207  CD2 LEU C  96     3488   5573   3347   1137   -406    584       C  
    ANISOU 2208  N   GLY C  97     2889   4914   2953    168   -556    -47       N  
    ANISOU 2209  CA  GLY C  97     3136   4935   3299    -23   -476   -126       C  
    ANISOU 2210  C   GLY C  97     3197   5221   3609   -154   -519   -214       C  
    ANISOU 2211  O   GLY C  97     3147   5007   3709   -217   -440   -202       O  
    ANISOU 2212  N   SER C  98     3250   5677   3707   -187   -643   -304       N  
    ANISOU 2213  CA  SER C  98     2923   5597   3631   -317   -674   -396       C  
    ANISOU 2214  C   SER C  98     3093   5814   4013   -188   -657   -271       C  
    ANISOU 2215  O   SER C  98     2694   5395   3801   -281   -610   -301       O  
    ANISOU 2216  CB  SER C  98     2707   5874   3440   -386   -814   -536       C  
    ANISOU 2217  OG  SER C  98     4147   7257   4684   -555   -813   -695       O  
    ANISOU 2218  N   ALA C  99     2308   5060   3174     32   -675   -131       N  
    ANISOU 2219  CA  ALA C  99     2442   5167   3472    159   -624    -15       C  
    ANISOU 2220  C   ALA C  99     2566   4904   3643    103   -499     16       C  
    ANISOU 2221  O   ALA C  99     2071   4397   3320     94   -458     32       O  
    ANISOU 2222  CB  ALA C  99     2012   4770   2931    414   -620    135       C  
    ANISOU 2223  N   ALA C 100     2590   4638   3510     72   -440     21       N  
    ANISOU 2224  CA  ALA C 100     1947   3702   2920     26   -335     43       C  
    ANISOU 2225  C   ALA C 100     2081   3856   3172   -128   -325    -41       C  
    ANISOU 2226  O   ALA C 100     1947   3653   3159   -133   -275    -20       O  
    ANISOU 2227  CB  ALA C 100     2222   3710   3016     29   -271     65       C  
    ANISOU 2228  N   VAL C 101     2029   3890   3067   -253   -357   -144       N  
    ANISOU 2229  CA  VAL C 101     2457   4305   3586   -397   -312   -222       C  
    ANISOU 2230  C   VAL C 101     2390   4458   3730   -384   -339   -219       C  
    ANISOU 2231  O   VAL C 101     2346   4319   3768   -413   -273   -209       O  
    ANISOU 2232  CB  VAL C 101     2560   4466   3604   -558   -317   -360       C  
    ANISOU 2233  CG1 VAL C 101     2630   4511   3783   -705   -235   -438       C  
    ANISOU 2234  CG2 VAL C 101     2107   3730   2920   -578   -254   -367       C  
    ANISOU 2235  N   LEU C 102     2134   4503   3545   -320   -432   -219       N  
    ANISOU 2236  CA  LEU C 102     2320   4915   3934   -287   -449   -207       C  
    ANISOU 2237  C   LEU C 102     2238   4653   3906   -188   -382   -112       C  
    ANISOU 2238  O   LEU C 102     2380   4806   4168   -225   -339   -125       O  
    ANISOU 2239  CB  LEU C 102     1996   4961   3660   -181   -555   -192       C  
    ANISOU 2240  CG  LEU C 102     2966   6017   4772    -97   -538   -142       C  
    ANISOU 2241  CD1 LEU C 102     2826   5868   4739   -251   -497   -230       C  
    ANISOU 2242  CD2 LEU C 102     1957   5282   3746     56   -617    -92       C  
    ANISOU 2243  N   ILE C 103     1680   3926   3251    -73   -360    -30       N  
    ANISOU 2244  CA  ILE C 103     1780   3857   3400     -8   -285     27       C  
    ANISOU 2245  C   ILE C 103     2023   3939   3652   -104   -232    -10       C  
    ANISOU 2246  O   ILE C 103     2207   4107   3918   -100   -193    -11       O  
    ANISOU 2247  CB  ILE C 103     1994   3895   3513    105   -239    104       C  
    ANISOU 2248  CG1 ILE C 103     2730   4778   4204    252   -271    172       C  
    ANISOU 2249  CG2 ILE C 103     1807   3544   3397    128   -145    121       C  
    ANISOU 2250  CD1 ILE C 103     2700   4915   4308    340   -259    207       C  
    ANISOU 2251  N   ALA C 104     1693   3494   3217   -176   -223    -35       N  
    ANISOU 2252  CA  ALA C 104     1900   3565   3407   -229   -164    -46       C  
    ANISOU 2253  C   ALA C 104     1575   3320   3153   -296   -142    -87       C  
    ANISOU 2254  O   ALA C 104     2129   3826   3725   -284    -97    -74       O  
    ANISOU 2255  CB  ALA C 104     1360   2862   2725   -268   -130    -50       C  
    ANISOU 2256  N   ILE C 105     1668   3554   3286   -367   -168   -142       N  
    ANISOU 2257  CA  ILE C 105     1817   3779   3524   -445   -122   -189       C  
    ANISOU 2258  C   ILE C 105     1820   3904   3659   -376   -129   -160       C  
    ANISOU 2259  O   ILE C 105     1781   3809   3636   -386    -62   -157       O  
    ANISOU 2260  CB  ILE C 105     1960   4098   3718   -564   -146   -284       C  
    ANISOU 2261  CG1 ILE C 105     1378   3329   2978   -663    -96   -337       C  
    ANISOU 2262  CG2 ILE C 105     2061   4295   3953   -645    -82   -332       C  
    ANISOU 2263  CD1 ILE C 105     1473   3623   3105   -806   -131   -469       C  
    ANISOU 2264  N   ILE C 106     1536   3760   3439   -289   -191   -130       N  
    ANISOU 2265  CA  ILE C 106     2056   4303   4038   -207   -170    -93       C  
    ANISOU 2266  C   ILE C 106     1652   3756   3600   -183   -117    -82       C  
    ANISOU 2267  O   ILE C 106     1846   3949   3831   -180    -71    -91       O  
    ANISOU 2268  CB  ILE C 106     1977   4344   4001    -87   -209    -44       C  
    ANISOU 2269  CG1 ILE C 106     1772   4342   3827    -90   -276    -61       C  
    ANISOU 2270  CG2 ILE C 106     2090   4459   4199     -1   -148    -11       C  
    ANISOU 2271  CD1 ILE C 106     1932   4657   4000     68   -313      9       C  
    ANISOU 2272  N   ASP C 107     2308   4269   4160   -166   -123    -65       N  
    ANISOU 2273  CA  ASP C 107     2067   3920   3882   -152    -88    -70       C  
    ANISOU 2274  C   ASP C 107     1841   3671   3603   -187    -56    -83       C  
    ANISOU 2275  O   ASP C 107     1910   3747   3662   -166    -32    -99       O  
    ANISOU 2276  CB  ASP C 107     1917   3665   3672   -136    -93    -54       C  
    ANISOU 2277  CG  ASP C 107     3659   5378   5421   -133    -66    -84       C  
    ANISOU 2278  OD1 ASP C 107     3716   5477   5521   -131    -44   -122       O  
    ANISOU 2279  OD2 ASP C 107     5827   7504   7556   -135    -65    -78       O  
    ANISOU 2280  N   ALA C 108     1922   3710   3629   -236    -39    -77       N  
    ANISOU 2281  CA  ALA C 108     2362   4077   3990   -250     32    -67       C  
    ANISOU 2282  C   ALA C 108     2041   3824   3730   -261     77    -84       C  
    ANISOU 2283  O   ALA C 108     1944   3689   3560   -219    128    -67       O  
    ANISOU 2284  CB  ALA C 108     1903   3502   3454   -315     84    -68       C  
    ANISOU 2285  N   VAL C 109     1921   3826   3739   -306     59   -115       N  
    ANISOU 2286  CA  VAL C 109     1908   3903   3821   -317    111   -131       C  
    ANISOU 2287  C   VAL C 109     2489   4492   4397   -235    111   -121       C  
    ANISOU 2288  O   VAL C 109     1781   3752   3647   -218    181   -120       O  
    ANISOU 2289  CB  VAL C 109     2213   4402   4289   -361     75   -160       C  
    ANISOU 2290  CG1 VAL C 109     1736   4008   3911   -343    130   -156       C  
    ANISOU 2291  CG2 VAL C 109     2506   4699   4580   -480     92   -210       C  
    ANISOU 2292  N   ILE C 110     1312   3334   3245   -189     54   -120       N  
    ANISOU 2293  CA  ILE C 110     2436   4433   4357   -137     74   -138       C  
    ANISOU 2294  C   ILE C 110     2136   4070   3918   -130     84   -158       C  
    ANISOU 2295  O   ILE C 110     2199   4136   3932   -109    124   -188       O  
    ANISOU 2296  CB  ILE C 110     2188   4159   4145   -102     48   -137       C  
    ANISOU 2297  CG1 ILE C 110     2734   4805   4807    -56     45    -98       C  
    ANISOU 2298  CG2 ILE C 110     1890   3789   3815    -87     95   -190       C  
    ANISOU 2299  CD1 ILE C 110     2927   4931   4999     11     51    -69       C  
    ANISOU 2300  N   THR C 111     1400   3298   3110   -135     50   -140       N  
    ANISOU 2301  CA  THR C 111     1170   3075   2754    -98     47   -143       C  
    ANISOU 2302  C   THR C 111     1736   3617   3210    -63    116   -112       C  
    ANISOU 2303  O   THR C 111     1622   3555   2999    -14    123   -135       O  
    ANISOU 2304  CB  THR C 111     2049   3920   3585    -89     20   -103       C  
    ANISOU 2305  OG1 THR C 111     2024   3904   3645   -112    -26   -130       O  
    ANISOU 2306  CG2 THR C 111     1516   3449   2926    -15     20    -83       C  
    ANISOU 2307  N   TRP C 112     1711   3509   3189    -92    179    -69       N  
    ANISOU 2308  CA  TRP C 112     1966   3688   3335    -61    288    -30       C  
    ANISOU 2309  C   TRP C 112     2877   4644   4282    -56    329    -61       C  
    ANISOU 2310  O   TRP C 112     2204   3944   3460     14    387    -42       O  
    ANISOU 2311  CB  TRP C 112     1737   3334   3123   -130    379     -3       C  
    ANISOU 2312  CG  TRP C 112     2260   3727   3506    -91    413     54       C  
    ANISOU 2313  CD1 TRP C 112     2084   3566   3337    -89    331     56       C  
    ANISOU 2314  CD2 TRP C 112     2000   3276   3064    -31    566    131       C  
    ANISOU 2315  NE1 TRP C 112     2115   3443   3213    -29    417    128       N  
    ANISOU 2316  CE2 TRP C 112     2240   3429   3211     14    567    179       C  
    ANISOU 2317  CE3 TRP C 112     3042   4186   4001      3    727    173       C  
    ANISOU 2318  CZ2 TRP C 112     3081   4050   3853    103    729    276       C  
    ANISOU 2319  CZ3 TRP C 112     3732   4642   4482     88    894    269       C  
    ANISOU 2320  CH2 TRP C 112     3096   3919   3752    144    895    324       C  
    ANISOU 2321  N   ALA C 113     2066   3908   3653   -111    304   -101       N  
    ANISOU 2322  CA  ALA C 113     2040   3921   3678    -96    357   -125       C  
    ANISOU 2323  C   ALA C 113     1511   3394   3020    -38    337   -168       C  
    ANISOU 2324  O   ALA C 113     2025   3878   3414      6    407   -171       O  
    ANISOU 2325  CB  ALA C 113     1067   3055   2921   -128    330   -143       C  
    ANISOU 2326  N   ILE C 114     1200   3121   2728    -46    251   -212       N  
    ANISOU 2327  CA  ILE C 114     1688   3640   3121    -32    232   -295       C  
    ANISOU 2328  C   ILE C 114     2368   4374   3590     28    221   -294       C  
    ANISOU 2329  O   ILE C 114     2093   4127   3188     57    249   -349       O  
    ANISOU 2330  CB  ILE C 114     1683   3659   3195    -75    167   -352       C  
    ANISOU 2331  CG1 ILE C 114     1988   3896   3655    -92    206   -350       C  
    ANISOU 2332  CG2 ILE C 114     1545   3593   2963    -94    147   -469       C  
    ANISOU 2333  CD1 ILE C 114     2076   3948   3803   -126    185   -394       C  
    ANISOU 2334  N   LEU C 115     1993   4017   3159     64    187   -226       N  
    ANISOU 2335  CA  LEU C 115     2252   4359   3206    165    177   -197       C  
    ANISOU 2336  C   LEU C 115     1936   3941   2721    247    293   -123       C  
    ANISOU 2337  O   LEU C 115     2599   4686   3179    341    298   -131       O  
    ANISOU 2338  CB  LEU C 115     1545   3680   2484    207    136   -125       C  
    ANISOU 2339  CG  LEU C 115     2302   4561   3379    145     31   -197       C  
    ANISOU 2340  CD1 LEU C 115     2217   4483   3276    200     14   -109       C  
    ANISOU 2341  CD2 LEU C 115     1868   4350   2914    136    -41   -324       C  
    ANISOU 2342  N   LEU C 116     1929   3771   2795    209    395    -60       N  
    ANISOU 2343  CA  LEU C 116     1955   3666   2686    269    545      7       C  
    ANISOU 2344  C   LEU C 116     2162   3893   2875    267    583    -57       C  
    ANISOU 2345  O   LEU C 116     2667   4347   3166    362    671    -23       O  
    ANISOU 2346  CB  LEU C 116     1898   3453   2761    191    659     59       C  
    ANISOU 2347  CG  LEU C 116     3726   5180   4536    204    683    129       C  
    ANISOU 2348  CD1 LEU C 116     3355   4652   4288     92    818    140       C  
    ANISOU 2349  CD2 LEU C 116     4430   5825   4942    378    748    228       C  
    ANISOU 2350  N   TRP C 117     1875   3658   2789    176    534   -139       N  
    ANISOU 2351  CA  TRP C 117     2207   3986   3104    177    584   -205       C  
    ANISOU 2352  C   TRP C 117     2314   4174   2968    238    535   -280       C  
    ANISOU 2353  O   TRP C 117     2848   4668   3333    291    614   -299       O  
    ANISOU 2354  CB  TRP C 117     2390   4195   3527     97    553   -266       C  
    ANISOU 2355  CG  TRP C 117     2158   3953   3524     57    617   -210       C  
    ANISOU 2356  CD1 TRP C 117     1850   3602   3243     57    731   -149       C  
    ANISOU 2357  CD2 TRP C 117     1864   3727   3468     14    576   -216       C  
    ANISOU 2358  NE1 TRP C 117     1848   3689   3512     -3    745   -138       N  
    ANISOU 2359  CE2 TRP C 117     2245   4166   4028    -12    642   -168       C  
    ANISOU 2360  CE3 TRP C 117     2735   4619   4413      3    503   -256       C  
    ANISOU 2361  CZ2 TRP C 117     2677   4734   4702    -33    609   -157       C  
    ANISOU 2362  CZ3 TRP C 117     1750   3706   3639      1    493   -222       C  
    ANISOU 2363  CH2 TRP C 117     1893   3962   3950     -8    531   -173       C  
    ANISOU 2364  N   SER C 118     2323   4322   2963    225    405   -332       N  
    ANISOU 2365  CA  SER C 118     3053   5219   3492    263    333   -432       C  
    ANISOU 2366  C   SER C 118     2947   5164   3102    422    356   -337       C  
    ANISOU 2367  O   SER C 118     2782   5083   2703    491    361   -391       O  
    ANISOU 2368  CB  SER C 118     2743   5086   3290    198    198   -516       C  
    ANISOU 2369  OG  SER C 118     3174   5753   3556    215    117   -640       O  
    ANISOU 2370  N   HIS C 119     2965   5119   3120    489    383   -194       N  
    ANISOU 2371  CA  HIS C 119     3193   5340   3063    673    446    -67       C  
    ANISOU 2372  C   HIS C 119     3801   5769   3487    742    610    -18       C  
    ANISOU 2373  O   HIS C 119     3602   5628   2978    903    639     25       O  
    ANISOU 2374  CB  HIS C 119     3338   5348   3249    716    507     80       C  
    ANISOU 2375  CG  HIS C 119     4586   6508   4190    925    630    240       C  
    ANISOU 2376  ND1 HIS C 119     5055   7217   4414   1112    551    278       N  
    ANISOU 2377  CD2 HIS C 119     5486   7105   4981    988    845    374       C  
    ANISOU 2378  CE1 HIS C 119     5127   7118   4212   1310    716    453       C  
    ANISOU 2379  NE2 HIS C 119     5392   7022   4553   1229    911    510       N  
    ANISOU 2380  N   PHE C 120     3053   4825   2930    633    719    -20       N  
    ANISOU 2381  CA  PHE C 120     3267   4859   3017    684    901     30       C  
    ANISOU 2382  C   PHE C 120     3209   4836   2964    630    896    -98       C  
    ANISOU 2383  O   PHE C 120     3763   5239   3482    645   1053    -73       O  
    ANISOU 2384  CB  PHE C 120     3350   4728   3310    606   1058    111       C  
    ANISOU 2385  CG  PHE C 120     3711   4951   3579    674   1150    244       C  
    ANISOU 2386  CD1 PHE C 120     4397   5508   3920    862   1288    366       C  
    ANISOU 2387  CD2 PHE C 120     3408   4623   3507    563   1118    250       C  
    ANISOU 2388  CE1 PHE C 120     4253   5181   3669    942   1415    501       C  
    ANISOU 2389  CE2 PHE C 120     4030   5069   4025    619   1233    362       C  
    ANISOU 2390  CZ  PHE C 120     3921   4801   3579    811   1393    492       C  
    ANISOU 2391  N   GLY C 121     3950   5761   3746    564    740   -240       N  
    ANISOU 2392  CA  GLY C 121     3000   4809   2786    500    755   -381       C  
    ANISOU 2393  C   GLY C 121     5501   7337   4916    613    798   -419       C  
    ANISOU 2394  O   GLY C 121     5014   6848   4355    562    814   -559       O  
    ANISOU 2395  OXT GLY C 121     5611   7459   4767    768    832   -309       O  
    TER    2396      GLY C 121                                                      

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb3ze3.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        D
      ATOM        E
      ATOM        F

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM   4324  CG AARG F  92      81.079  28.722  44.937  0.61 45.87           C  
      ATOM   4325  CD AARG F  92      82.308  28.371  45.760  0.61 48.48           C  
      ATOM   4326  NE AARG F  92      83.383  27.827  44.931  0.61 60.68           N  
      ATOM   4327  CZ AARG F  92      83.553  26.533  44.675  0.61 64.48           C  
      ATOM   4328  NH1AARG F  92      82.719  25.637  45.184  0.61 64.23           N  
      ATOM   4329  NH2AARG F  92      84.560  26.134  43.910  0.61 68.05           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00