?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    OXIDOREDUCTASE                          07-DEC-10   XXXX              
    TITLE     THE PHENYLACETYL-COA MONOOXYGENASE PAAAC SUBCOMPLEX WITH 3-           
    TITLE    2 HYDROXYBUTANOYL-COA                                                  
    COMPND    Phenylacetic acid degradation protein paaA (E.C.1.14.13.-),           
    COMPND   2 Phenylacetic acid degradation protein paaC (E.C.1.14.13.-)           
    KEYWDS    PROTEIN-PROTEIN COMPLEX, FERRITIN-LIKE FOLD, BACTERIAL MULTICOMPONENT 
    KEYWDS   2 MONOOXYGENASE, STRUCTURAL GENOMICS, MONTREAL-KINGSTON BACTERIAL      
    KEYWDS   3 STRUCTURAL GENOMICS INITIATIVE, BSGI, OXIDOREDUCTASE                 
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    M.CYGLER, A.M.GRISHIN, MONTREAL-KINGSTON BACTERIAL STRUCTURAL         
    AUTHOR   2 GENOMICS INITIATIVE (BSGI)                                           
    JRNL        AUTH   A.M.GRISHIN, E.AJAMIAN, L.TAO, L.ZHANG, R.MENARD, M.CYGLER   
    JRNL        TITL   STRUCTURAL AND FUNCTIONAL STUDIES OF THE ESCHERICHIA COLI    
    JRNL        TITL 2 PHENYLACETYL-COA MONOOXYGENASE COMPLEX.                      
    JRNL        REF    J.BIOL.CHEM.                  V. 286 10735 2011              
    JRNL        REFN   ASTM JBCHA3  US ISSN 0021-9258                               
    JRNL        PMID   21247899                                                     
    JRNL        DOI    10.1074/JBC.M110.194423                                      
    SEQRES   1 A  311  MET ARG SER THR GLN GLU GLU ARG PHE GLU GLN ARG ILE          
    SEQRES   2 A  311  ALA GLN GLU THR ALA ILE GLU PRO GLN ASP TRP MET PRO          
    SEQRES   3 A  311  ASP ALA TYR ARG LYS THR LEU ILE ARG GLN ILE GLY GLN          
    SEQRES   4 A  311  HIS ALA HIS SER GLU ILE VAL GLY MET LEU PRO GLU GLY          
    SEQRES   5 A  311  ASN TRP ILE THR ARG ALA PRO THR LEU ARG ARG LYS ALA          
    SEQRES   6 A  311  ILE LEU LEU ALA LYS VAL GLN ASP GLU ALA GLY HIS GLY          
    SEQRES   7 A  311  LEU TYR LEU TYR SER ALA ALA GLU THR LEU GLY CYS ALA          
    SEQRES   8 A  311  ARG GLU ASP ILE TYR GLN LYS MET LEU ASP GLY ARG MET          
    SEQRES   9 A  311  LYS TYR SER SER ILE PHE ASN TYR PRO THR LEU SER TRP          
    SEQRES  10 A  311  ALA ASP ILE GLY VAL ILE GLY TRP LEU VAL ASP GLY ALA          
    SEQRES  11 A  311  ALA ILE VAL ASN GLN VAL ALA LEU CYS ARG THR SER TYR          
    SEQRES  12 A  311  GLY PRO TYR ALA ARG ALA MET VAL LYS ILE CYS LYS GLU          
    SEQRES  13 A  311  GLU SER PHE HIS GLN ARG GLN GLY PHE GLU ALA CYS MET          
    SEQRES  14 A  311  ALA LEU ALA GLN GLY SER GLU ALA GLN LYS GLN MET LEU          
    SEQRES  15 A  311  GLN ASP ALA ILE ASN ARG PHE TRP TRP PRO ALA LEU MET          
    SEQRES  16 A  311  MET PHE GLY PRO ASN ASP ASP ASN SER PRO ASN SER ALA          
    SEQRES  17 A  311  ARG SER LEU THR TRP LYS ILE LYS ARG PHE THR ASN ASP          
    SEQRES  18 A  311  GLU LEU ARG GLN ARG PHE VAL ASP ASN THR VAL PRO GLN          
    SEQRES  19 A  311  VAL GLU MET LEU GLY MET THR VAL PRO ASP PRO ASP LEU          
    SEQRES  20 A  311  HIS PHE ASP THR GLU SER GLY HIS TYR ARG PHE GLY GLU          
    SEQRES  21 A  311  ILE ASP TRP GLN GLU PHE ASN GLU VAL ILE ASN GLY ARG          
    SEQRES  22 A  311  GLY ILE CYS ASN GLN GLU ARG LEU ASP ALA LYS ARG LYS          
    SEQRES  23 A  311  ALA TRP GLU GLU GLY THR TRP VAL ARG GLU ALA ALA LEU          
    SEQRES  24 A  311  ALA HIS ALA GLN LYS GLN HIS ALA ARG LYS VAL ALA              
    SEQRES   1 B  259  MET GLY SER SER HIS HIS HIS HIS HIS HIS GLY SER ASN          
    SEQRES   2 B  259  GLN LEU THR ALA TYR THR LEU ARG LEU GLY ASP ASN CYS          
    SEQRES   3 B  259  LEU VAL LEU SER GLN ARG LEU GLY GLU TRP CYS GLY HIS          
    SEQRES   4 B  259  ALA PRO GLU LEU GLU ILE ASP LEU ALA LEU ALA ASN ILE          
    SEQRES   5 B  259  GLY LEU ASP LEU LEU GLY GLN ALA ARG ASN PHE LEU SER          
    SEQRES   6 B  259  TYR ALA ALA GLU LEU ALA GLY GLU GLY ASP GLU ASP THR          
    SEQRES   7 B  259  LEU ALA PHE THR ARG ASP GLU ARG GLN PHE SER ASN LEU          
    SEQRES   8 B  259  LEU LEU VAL GLU GLN PRO ASN GLY ASN PHE ALA ASP THR          
    SEQRES   9 B  259  ILE ALA ARG GLN TYR PHE ILE ASP ALA TRP HIS VAL ALA          
    SEQRES  10 B  259  LEU PHE THR ARG LEU MET GLU SER ARG ASP PRO GLN LEU          
    SEQRES  11 B  259  ALA ALA ILE SER ALA LYS ALA ILE LYS GLU ALA ARG TYR          
    SEQRES  12 B  259  HIS LEU ARG PHE SER ARG GLY TRP LEU GLU ARG LEU GLY          
    SEQRES  13 B  259  ASN GLY THR ASP VAL SER GLY GLN LYS MET GLN GLN ALA          
    SEQRES  14 B  259  ILE ASN LYS LEU TRP ARG PHE THR ALA GLU LEU PHE ASP          
    SEQRES  15 B  259  ALA ASP GLU ILE ASP ILE ALA LEU SER GLU GLU GLY ILE          
    SEQRES  16 B  259  ALA VAL ASP PRO ARG THR LEU ARG ALA ALA TRP GLU ALA          
    SEQRES  17 B  259  GLU VAL PHE ALA GLY ILE ASN GLU ALA THR LEU ASN VAL          
    SEQRES  18 B  259  PRO GLN GLU GLN ALA TYR ARG THR GLY GLY LYS LYS GLY          
    SEQRES  19 B  259  LEU HIS THR GLU HIS LEU GLY PRO MET LEU ALA GLU MET          
    SEQRES  20 B  259  GLN TYR LEU GLN ARG VAL LEU PRO GLY GLN GLN TRP              
    SEQRES   1 C  259  MET GLY SER SER HIS HIS HIS HIS HIS HIS GLY SER ASN          
    SEQRES   2 C  259  GLN LEU THR ALA TYR THR LEU ARG LEU GLY ASP ASN CYS          
    SEQRES   3 C  259  LEU VAL LEU SER GLN ARG LEU GLY GLU TRP CYS GLY HIS          
    SEQRES   4 C  259  ALA PRO GLU LEU GLU ILE ASP LEU ALA LEU ALA ASN ILE          
    SEQRES   5 C  259  GLY LEU ASP LEU LEU GLY GLN ALA ARG ASN PHE LEU SER          
    SEQRES   6 C  259  TYR ALA ALA GLU LEU ALA GLY GLU GLY ASP GLU ASP THR          
    SEQRES   7 C  259  LEU ALA PHE THR ARG ASP GLU ARG GLN PHE SER ASN LEU          
    SEQRES   8 C  259  LEU LEU VAL GLU GLN PRO ASN GLY ASN PHE ALA ASP THR          
    SEQRES   9 C  259  ILE ALA ARG GLN TYR PHE ILE ASP ALA TRP HIS VAL ALA          
    SEQRES  10 C  259  LEU PHE THR ARG LEU MET GLU SER ARG ASP PRO GLN LEU          
    SEQRES  11 C  259  ALA ALA ILE SER ALA LYS ALA ILE LYS GLU ALA ARG TYR          
    SEQRES  12 C  259  HIS LEU ARG PHE SER ARG GLY TRP LEU GLU ARG LEU GLY          
    SEQRES  13 C  259  ASN GLY THR ASP VAL SER GLY GLN LYS MET GLN GLN ALA          
    SEQRES  14 C  259  ILE ASN LYS LEU TRP ARG PHE THR ALA GLU LEU PHE ASP          
    SEQRES  15 C  259  ALA ASP GLU ILE ASP ILE ALA LEU SER GLU GLU GLY ILE          
    SEQRES  16 C  259  ALA VAL ASP PRO ARG THR LEU ARG ALA ALA TRP GLU ALA          
    SEQRES  17 C  259  GLU VAL PHE ALA GLY ILE ASN GLU ALA THR LEU ASN VAL          
    SEQRES  18 C  259  PRO GLN GLU GLN ALA TYR ARG THR GLY GLY LYS LYS GLY          
    SEQRES  19 C  259  LEU HIS THR GLU HIS LEU GLY PRO MET LEU ALA GLU MET          
    SEQRES  20 C  259  GLN TYR LEU GLN ARG VAL LEU PRO GLY GLN GLN TRP              
    HETNAM     3HC 3-HYDROXYBUTANOYL-COENZYME A                                     
    HETNAM     GOL GLYCEROL                                                         
    HETSYN     3HC 3-HYDROXYBUTYRYL-COENZYME A                                      
    HETSYN     GOL GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL                                    
    FORMUL   4  3HC    C25 H42 N7 O18 P3 S                                          
    FORMUL   5  GOL    5(C3 H8 O3)                                                  
    FORMUL  10  HOH   *348(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 SER A    1  GLN A   13  1                                  13    
    HELIX    2   2 PRO A   24  GLY A   45  1                                  22    
    HELIX    3   3 GLY A   45  ASN A   51  1                                   7    
    HELIX    4   4 TRP A   52  ALA A   56  5                                   5    
    HELIX    5   5 THR A   58  THR A   85  1                                  28    
    HELIX    6   6 ALA A   89  ASP A   99  1                                  11    
    HELIX    7   7 SER A  105  TYR A  110  5                                   6    
    HELIX    8   8 SER A  114  ALA A  135  1                                  22    
    HELIX    9   9 TYR A  141  GLN A  171  1                                  31    
    HELIX   10  10 SER A  173  MET A  194  1                                  22    
    HELIX   11  11 ASN A  198  SER A  202  5                                   5    
    HELIX   12  12 ASN A  204  TRP A  211  1                                   8    
    HELIX   13  13 THR A  217  LEU A  236  1                                  20    
    HELIX   14  14 ASP A  260  ASN A  269  1                                  10    
    HELIX   15  15 CYS A  274  GLY A  289  1                                  16    
    HELIX   16  16 GLY A  289  LYS A  302  1                                  14    
    HELIX   17  17 SER B    1  GLU B   24  1                                  24    
    HELIX   18  18 GLU B   31  GLY B   61  1                                  31    
    HELIX   19  19 ASP B   64  THR B   71  1                                   8    
    HELIX   20  20 ASP B   73  PHE B   77  5                                   5    
    HELIX   21  21 LEU B   80  GLN B   85  5                                   6    
    HELIX   22  22 ASN B   89  MET B  112  1                                  24    
    HELIX   23  23 ASP B  116  ASN B  146  1                                  31    
    HELIX   24  24 ASP B  149  TRP B  163  1                                  15    
    HELIX   25  25 ARG B  164  ASP B  171  5                                   8    
    HELIX   26  26 ASP B  173  GLU B  181  1                                   9    
    HELIX   27  27 ASP B  187  THR B  190  5                                   4    
    HELIX   28  28 LEU B  191  ALA B  206  1                                  16    
    HELIX   29  29 GLY B  219  GLY B  223  5                                   5    
    HELIX   30  30 HIS B  228  MET B  236  1                                   9    
    HELIX   31  31 SER C    1  GLU C   24  1                                  24    
    HELIX   32  32 GLU C   31  GLY C   61  1                                  31    
    HELIX   33  33 ASP C   64  ARG C   72  1                                   9    
    HELIX   34  34 LEU C   80  GLN C   85  5                                   6    
    HELIX   35  35 ASN C   89  MET C  112  1                                  24    
    HELIX   36  36 ASP C  116  ASN C  146  1                                  31    
    HELIX   37  37 THR C  148  TRP C  163  1                                  16    
    HELIX   38  38 ARG C  164  ASP C  171  5                                   8    
    HELIX   39  39 ASP C  173  GLU C  182  1                                  10    
    HELIX   40  40 ASP C  187  THR C  190  5                                   4    
    HELIX   41  41 LEU C  191  ALA C  206  1                                  16    
    HELIX   42  42 GLY C  219  GLY C  223  5                                   5    
    HELIX   43  43 HIS C  228  LEU C  243  1                                  16    
    SHEET    1   A 2 HIS A 246  ASP A 248  0                                        
    SHEET    2   A 2 HIS A 253  ARG A 255 -1  O  ARG A 255   N  HIS A 246           
    CISPEP   1 GLN B  212    GLU B  213          1         1.18                     
    SITE     1 AC1 36 ARG A  33  GLN A  34  GLN A  37  HIS A  38                    
    SITE     2 AC1 36 SER A  41  GLU A  42  LYS A 103  TYR A 104                    
    SITE     3 AC1 36 SER A 105  SER A 106  ALA A 129  ASN A 132                    
    SITE     4 AC1 36 GLN A 133  TYR A 144  MET A 193  MET A 194                    
    SITE     5 AC1 36 PHE A 195  GLY A 196  PRO A 197  SER A 202                    
    SITE     6 AC1 36 PRO A 203  ASN A 204  LYS A 214  ASN A 218                    
    SITE     7 AC1 36 PHE A 264  ILE A 268  HOH A 315  HOH A 324                    
    SITE     8 AC1 36 HOH A 343  HOH A 349  HOH A 364  HOH A 366                    
    SITE     9 AC1 36 HOH A 384  HOH A 429  HOH A 450  HOH A 456                    
    SITE     1 AC2  9 ASN A 198  ASP A 219  ARG A 222  PHE A 256                    
    SITE     2 AC2  9 GLU A 258  ILE A 259  TRP A 261  HOH A 346                    
    SITE     3 AC2  9 HOH A 410                                                     
    SITE     1 AC3 10 TYR B   7  ARG B  10  LEU B  11  ASN B  14                    
    SITE     2 AC3 10 TRP B 103  ASP B 176  PRO B 188  HOH B 304                    
    SITE     3 AC3 10 HOH B 318  HOH B 347                                          
    SITE     1 AC4  7 THR C  71  GLN C 240  PRO C 244  GLY C 245                    
    SITE     2 AC4  7 HOH C 310  HOH C 329  HOH C 372                               
    SITE     1 AC5 10 TYR C   7  ARG C  10  LEU C  11  ASN C  14                    
    SITE     2 AC5 10 TRP C 103  ASP C 176  PRO C 188  LYS C 221                    
    SITE     3 AC5 10 HOH C 281  HOH C 306                                          
    SITE     1 AC6  5 GLU C  24  TRP C  25  ASN C  87  GLY C  88                    
    SITE     2 AC6  5 HOH C 348                                                     
    CRYST1   77.366   77.366  301.412  90.00  90.00  90.00 P 41 21 2    16          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.012926  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.012926  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.003318        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb3pvt.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        C
      ATOM        a
      ATOM        b

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM      6  CG  MET A  -1     -22.921  66.131 -62.081  1.00 73.61           C  
      ATOM      7  SD  MET A  -1     -22.720  64.448 -62.750  1.00 80.34           S  
      ATOM      8  CE  MET A  -1     -20.994  64.447 -63.254  1.00 79.03           C  
      ATOM   1113  CG  ARG A 138     -29.134  39.780 -46.884  1.00 49.63           C  
      ATOM   1114  CD  ARG A 138     -30.090  38.879 -47.631  1.00 57.65           C  
      ATOM   1115  NE  ARG A 138     -29.328  37.776 -48.228  1.00 63.77           N  
      ATOM   1116  CZ  ARG A 138     -29.841  36.628 -48.665  1.00 66.51           C  
      ATOM   1117  NH1 ARG A 138     -31.145  36.401 -48.591  1.00 68.05           N  
      ATOM   1118  NH2 ARG A 138     -29.043  35.701 -49.184  1.00 68.67           N  
      ATOM   4201  CG  LYS C 222     -25.617  21.362  12.686  1.00 46.64           C  
      ATOM   4202  CD  LYS C 222     -25.120  21.450  14.135  1.00 52.32           C  
      ATOM   4203  CE  LYS C 222     -26.168  20.964  15.140  1.00 57.40           C  
      ATOM   4204  NZ  LYS C 222     -26.350  19.472  15.193  1.00 60.81           N  
      ATOM      6  CG  MET a  -1     -11.235  54.445  62.081  1.00 73.61           C  
      ATOM      7  SD  MET a  -1     -12.918  54.646  62.750  1.00 80.34           S  
      ATOM      8  CE  MET a  -1     -12.919  56.372  63.254  1.00 79.03           C  
      ATOM   1113  CG  ARG a 138     -37.586  48.232  46.884  1.00 49.63           C  
      ATOM   1114  CD  ARG a 138     -38.487  47.276  47.631  1.00 57.65           C  
      ATOM   1115  NE  ARG a 138     -39.590  48.038  48.228  1.00 63.77           N  
      ATOM   1116  CZ  ARG a 138     -40.738  47.525  48.665  1.00 66.51           C  
      ATOM   1117  NH1 ARG a 138     -40.965  46.221  48.591  1.00 68.05           N  
      ATOM   1118  NH2 ARG a 138     -41.665  48.323  49.184  1.00 68.67           N  
      ATOM   4201  CG  LYS b 222     -56.004  51.749 -12.686  1.00 46.64           C  
      ATOM   4202  CD  LYS b 222     -55.916  52.246 -14.135  1.00 52.32           C  
      ATOM   4203  CE  LYS b 222     -56.402  51.198 -15.140  1.00 57.40           C  
      ATOM   4204  NZ  LYS b 222     -57.894  51.016 -15.193  1.00 60.81           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00