?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    OXYGEN STORAGE                          02-AUG-10   3O89              
    TITLE     CRYSTAL STRUCTURE OF SPERM WHALE MYOGLOBIN G65T                       
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: MYOGLOBIN;                                                 
    COMPND   3 CHAIN: A;                                                            
    COMPND   4 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   5 MUTATION: YES                                                        
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: PHYSETER CATODON;                               
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: SPERM WHALE;                                        
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 9755;                                                
    SOURCE   5 GENE: MB;                                                            
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562                                         
    KEYWDS    OXYGEN STORAGE                                                        
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    X.HUANG,L.LOVELACE,L.LEBIODA                                          
    REVDAT   1   07-DEC-11 3O89    0                                                
    JRNL        AUTH   X.HUANG,J.DU,J.DAWSON,L.LEBIODA                              
    JRNL        TITL   INVESTIGATIONS OF STRUCTURAL FACTORS THAT INFLUENCE THE      
    JRNL        TITL 2 MECHANISM OF HALOPHENOL DEHALOGENATION USING                 
    JRNL        TITL 3 'PEROXIDASE-LIKE' MYOGLOBIN MUTANTS AND 'MYOGLOBIN-LIKE'     
    JRNL        TITL 4 AMPHITRITE ORNATA DEHALOPEROXIDASE MUTANTS                   
    JRNL        REF    TO BE PUBLISHED                                              
    JRNL        REFN                                                                
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    1.10 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : REFMAC 5.2.0019                                      
    REMARK   3   AUTHORS     : MURSHUDOV,VAGIN,DODSON                               
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : MAXIMUM LIKELIHOOD                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.10                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 31.99                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.000                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 97.1                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 83174                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.173                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.172                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.183                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.000                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 4156                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 20                           
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 1.10                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 1.13                         
    REMARK   3   REFLECTION IN BIN     (WORKING SET) : 4475                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 75.12                        
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.3200                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE SET COUNT          : 241                          
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.3490                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 1219                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 53                                      
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 243                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 15.26                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : 0.01000                                              
    REMARK   3    B22 (A**2) : 0.01000                                              
    REMARK   3    B33 (A**2) : -0.02000                                             
    REMARK   3    B12 (A**2) : 0.01000                                              
    REMARK   3    B13 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.                                 
    REMARK   3   ESU BASED ON R VALUE                            (A): NULL          
    REMARK   3   ESU BASED ON FREE R VALUE                       (A): 0.029         
    REMARK   3   ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD                 (A): 0.016         
    REMARK   3   ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD (A**2): 0.701         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 CORRELATION COEFFICIENTS.                                            
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC      : 0.963                         
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC FREE : 0.959                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES        COUNT    RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   BOND LENGTHS REFINED ATOMS        (A):  1305 ; 0.006 ; 0.022       
    REMARK   3   BOND LENGTHS OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   BOND ANGLES REFINED ATOMS   (DEGREES):  1770 ; 1.034 ; 2.061       
    REMARK   3   BOND ANGLES OTHERS          (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 1    (DEGREES):   152 ; 4.606 ; 5.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 2    (DEGREES):    54 ;33.850 ;24.259       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 3    (DEGREES):   237 ;12.146 ;15.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 4    (DEGREES):     4 ;11.590 ;15.000       
    REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINTS       (A**3):   184 ; 0.074 ; 0.200       
    REMARK   3   GENERAL PLANES REFINED ATOMS      (A):   954 ; 0.004 ; 0.020       
    REMARK   3   GENERAL PLANES OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS REFINED ATOMS (A):   661 ; 0.201 ; 0.200       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION REFINED ATOMS  (A):   879 ; 0.304 ; 0.200       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) REFINED ATOMS      (A):   188 ; 0.072 ; 0.200       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION REFINED ATOMS (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW REFINED ATOMS        (A):    31 ; 0.195 ; 0.200       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND REFINED ATOMS     (A):    22 ; 0.091 ; 0.200       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND OTHERS            (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.     COUNT   RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):   773 ; 0.768 ; 1.500       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND OTHER ATOMS    (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  1209 ; 1.264 ; 2.000       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):   592 ; 1.962 ; 3.000       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):   559 ; 2.946 ; 4.500       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 ANISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    COUNT   RMS   WEIGHT       
    REMARK   3   RIGID-BOND RESTRAINTS          (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; FREE ATOMS         (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; BONDED ATOMS       (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS STATISTICS                                           
    REMARK   3   NUMBER OF DIFFERENT NCS GROUPS : NULL                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : 1                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 1                                                      
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 2                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   A  2001        A  2157                          
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   A  4001        A  4256                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  25.5650 -23.4690   0.5780              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:  -0.0092 T22:   0.0043                                     
    REMARK   3      T33:   0.0000 T12:  -0.0066                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0016 T23:  -0.0042                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.1731 L22:   0.0635                                     
    REMARK   3      L33:   0.1264 L12:   0.0577                                     
    REMARK   3      L13:   0.1435 L23:   0.0296                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0143 S12:  -0.0522 S13:   0.0056                       
    REMARK   3      S21:  -0.0114 S22:   0.0007 S23:   0.0272                       
    REMARK   3      S31:   0.0397 S32:  -0.0346 S33:   0.0137                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED : MASK                                                 
    REMARK   3   PARAMETERS FOR MASK CALCULATION                                    
    REMARK   3   VDW PROBE RADIUS   : 1.40                                          
    REMARK   3   ION PROBE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING   
    REMARK   3  POSITIONS                                                           
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 3O89 COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 03-AUG-10.                  
    REMARK 100 THE RCSB ID CODE IS RCSB060789.                                      
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 13-JUN-09                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : NULL                               
    REMARK 200  PH                             : 8.5                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : APS                                
    REMARK 200  BEAMLINE                       : 22-ID                              
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.0                                
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : MARMOSAIC 300 MM CCD               
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : HKL-2000                           
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : HKL                                
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 87374                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 1.050                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 50.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 88.8                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 3.700                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.04900                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 17.7000                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 1.05                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 1.07                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 14.6                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 1.10                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.55600                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: AMORE                                                 
    REMARK 200 STARTING MODEL: NULL                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 60.21                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 3.09                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 2.6M AS, 50MM TRIS 8.5, 1MM EDTA,        
    REMARK 280  EVAPORATION, TEMPERATURE 293K                                       
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 6                              
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -Y,X-Y,Z                                                
    REMARK 290       3555   -X+Y,-X,Z                                               
    REMARK 290       4555   -X,-Y,Z                                                 
    REMARK 290       5555   Y,-X+Y,Z                                                
    REMARK 290       6555   X-Y,X,Z                                                 
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3 -0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   4 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   5  0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   5 -0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   5  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   6  0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   6  0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   6  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: MONOMERIC                  
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    ASP A2020       74.19   -162.78                                   
    REMARK 500    PHE A2123       47.85   -141.26                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 METAL COORDINATION                                                   
    REMARK 620 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 620 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):                             
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                             HEM A2154  FE                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HOH A4001   O                                                      
    REMARK 620 2 HEM A2154   NA   91.7                                              
    REMARK 620 3 HEM A2154   NB   91.6  89.9                                        
    REMARK 620 4 HEM A2154   NC   83.9 175.5  89.5                                  
    REMARK 620 5 HEM A2154   ND   84.6  89.3 176.2  90.9                            
    REMARK 620 6 HIS A2093   NE2 176.6  90.7  90.8  93.8  93.0                      
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5                       
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE HEM A 2154                
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 2155                
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 2157                
    DBREF  3O89 A 2001  2153  UNP    P02185   MYG_PHYCA        2    154             
    SEQADV 3O89 THR A 2065  UNP  P02185    GLY    66 ENGINEERED MUTATION            
    SEQRES   1 A  153  VAL LEU SER GLU GLY GLU TRP GLN LEU VAL LEU HIS VAL          
    SEQRES   2 A  153  TRP ALA LYS VAL GLU ALA ASP VAL ALA GLY HIS GLY GLN          
    SEQRES   3 A  153  ASP ILE LEU ILE ARG LEU PHE LYS SER HIS PRO GLU THR          
    SEQRES   4 A  153  LEU GLU LYS PHE ASP ARG PHE LYS HIS LEU LYS THR GLU          
    SEQRES   5 A  153  ALA GLU MET LYS ALA SER GLU ASP LEU LYS LYS HIS THR          
    SEQRES   6 A  153  VAL THR VAL LEU THR ALA LEU GLY ALA ILE LEU LYS LYS          
    SEQRES   7 A  153  LYS GLY HIS HIS GLU ALA GLU LEU LYS PRO LEU ALA GLN          
    SEQRES   8 A  153  SER HIS ALA THR LYS HIS LYS ILE PRO ILE LYS TYR LEU          
    SEQRES   9 A  153  GLU PHE ILE SER GLU ALA ILE ILE HIS VAL LEU HIS SER          
    SEQRES  10 A  153  ARG HIS PRO GLY ASP PHE GLY ALA ASP ALA GLN GLY ALA          
    SEQRES  11 A  153  MET ASN LYS ALA LEU GLU LEU PHE ARG LYS ASP ILE ALA          
    SEQRES  12 A  153  ALA LYS TYR LYS GLU LEU GLY TYR GLN GLY                      
    HET    HEM  A2154      43                                                       
    HET    SO4  A2155       5                                                       
    HET    SO4  A2157       5                                                       
    HETNAM     HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE                                  
    HETNAM     SO4 SULFATE ION                                                      
    HETSYN     HEM HEME                                                             
    FORMUL   2  HEM    C34 H32 FE N4 O4                                             
    FORMUL   3  SO4    2(O4 S 2-)                                                   
    FORMUL   5  HOH   *243(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 SER A 2003  GLU A 2018  1                                  16    
    HELIX    2   2 ASP A 2020  HIS A 2036  1                                  17    
    HELIX    3   3 PRO A 2037  PHE A 2043  5                                   7    
    HELIX    4   4 THR A 2051  SER A 2058  1                                   8    
    HELIX    5   5 SER A 2058  LYS A 2078  1                                  21    
    HELIX    6   6 HIS A 2082  LYS A 2096  1                                  15    
    HELIX    7   7 PRO A 2100  HIS A 2119  1                                  20    
    HELIX    8   8 GLY A 2124  GLY A 2150  1                                  27    
    LINK        FE   HEM A2154                 O   HOH A4001     1555   1555  2.08  
    LINK         NE2 HIS A2093                FE   HEM A2154     1555   1555  2.09  
    SITE     1 AC1 18 LYS A2042  PHE A2043  ARG A2045  HIS A2064                    
    SITE     2 AC1 18 VAL A2068  LEU A2089  SER A2092  HIS A2093                    
    SITE     3 AC1 18 HIS A2097  ILE A2099  TYR A2103  HOH A4001                    
    SITE     4 AC1 18 HOH A4067  HOH A4089  HOH A4206  HOH A4208                    
    SITE     5 AC1 18 HOH A4209  HOH A4210                                          
    SITE     1 AC2  6 GLY A2124  ALA A2125  ASP A2126  HOH A4211                    
    SITE     2 AC2  6 HOH A4213  HOH A4214                                          
    SITE     1 AC3  8 SER A2003  GLU A2004  LYS A2034  THR A2051                    
    SITE     2 AC3  8 GLU A2052  ALA A2053  HOH A4016  HOH A4250                    
    CRYST1   90.439   90.439   45.247  90.00  90.00 120.00 P 6           6          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.011057  0.006384  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.012768  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.022101        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb3o89.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      HETATM  HEM A

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM   1170  CG  LYS A2147       5.839 -22.313  -8.330  1.00 14.73           C  
      ATOM   1171  CD  LYS A2147       5.969 -21.092  -9.237  1.00 15.32           C  
      ATOM   1172  CE  LYS A2147       4.633 -20.708  -9.859  1.00 18.85           C  
      ATOM   1173  NZ  LYS A2147       3.640 -20.249  -8.848  1.00 20.88           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00