?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    OXIDOREDUCTASE                          26-JUL-10   3O3R              
    TITLE     CRYSTAL STRUCTURE OF AKR1B14 IN COMPLEX WITH NADP                     
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: ALDO-KETO REDUCTASE FAMILY 1, MEMBER B7;                   
    COMPND   3 CHAIN: A, B;                                                         
    COMPND   4 SYNONYM: ALDO - KETO REDUCTASE LIKE PROTEIN;                         
    COMPND   5 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: RATTUS NORVEGICUS;                              
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: RAT;                                                
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 10116;                                               
    SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 469008;                                     
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: BL21 (DE3);                                
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PCOLD IV                                  
    KEYWDS    ALDOSE REDUCTASE LIKE PROTEIN, AKR1B14, OXIDOREDUCTASE                
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    K.SUNDARAM,U.DHAGAT,O.EL-KABBANI                                      
    REVDAT   1   19-JAN-11 3O3R    0                                                
    JRNL        AUTH   K.SUNDARAM,U.DHAGAT,S.ENDO,R.CHUNG,T.MATSUNAGA,A.HARA,       
    JRNL        AUTH 2 O.EL-KABBANI                                                 
    JRNL        TITL   STRUCTURE OF RAT ALDOSE REDUCTASE-LIKE PROTEIN AKR1B14       
    JRNL        TITL 2 HOLOENZYME: PROBING THE ROLE OF HIS269 IN COENZYME BINDING   
    JRNL        TITL 3 BY SITE-DIRECTED MUTAGENESIS                                 
    JRNL        REF    BIOORG.MED.CHEM.LETT.         V.  21   801 2011              
    JRNL        REFN                   ISSN 0960-894X                               
    JRNL        PMID   21168333                                                     
    JRNL        DOI    10.1016/J.BMCL.2010.11.086                                   
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    1.86 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : REFMAC 5.5.0109                                      
    REMARK   3   AUTHORS     : MURSHUDOV,VAGIN,DODSON                               
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : MAXIMUM LIKELIHOOD                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.86                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 28.50                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.000                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 97.7                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 49358                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.188                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.185                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.249                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 4.900                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 2432                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 20                           
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 1.86                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 1.93                         
    REMARK   3   REFLECTION IN BIN     (WORKING SET) : 3119                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 89.14                        
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.4280                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE SET COUNT          : 156                          
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.5310                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 5082                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 96                                      
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 635                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 27.07                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : 1.18000                                              
    REMARK   3    B22 (A**2) : 0.11000                                              
    REMARK   3    B33 (A**2) : -1.14000                                             
    REMARK   3    B12 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B13 (A**2) : 0.68000                                              
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.                                 
    REMARK   3   ESU BASED ON R VALUE                            (A): NULL          
    REMARK   3   ESU BASED ON FREE R VALUE                       (A): 0.167         
    REMARK   3   ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD                 (A): 0.116         
    REMARK   3   ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD (A**2): 3.850         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 CORRELATION COEFFICIENTS.                                            
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC      : 0.961                         
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC FREE : 0.931                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES        COUNT    RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   BOND LENGTHS REFINED ATOMS        (A):  5310 ; 0.023 ; 0.022       
    REMARK   3   BOND LENGTHS OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   BOND ANGLES REFINED ATOMS   (DEGREES):  7197 ; 1.933 ; 1.986       
    REMARK   3   BOND ANGLES OTHERS          (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 1    (DEGREES):   630 ; 6.194 ; 5.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 2    (DEGREES):   234 ;40.573 ;24.786       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 3    (DEGREES):   961 ;15.351 ;15.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 4    (DEGREES):    20 ;19.270 ;15.000       
    REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINTS       (A**3):   789 ; 0.131 ; 0.200       
    REMARK   3   GENERAL PLANES REFINED ATOMS      (A):  3922 ; 0.011 ; 0.021       
    REMARK   3   GENERAL PLANES OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS REFINED ATOMS (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) REFINED ATOMS      (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION REFINED ATOMS (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW REFINED ATOMS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND REFINED ATOMS     (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND OTHERS            (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.     COUNT   RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  3153 ; 1.156 ; 1.500       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND OTHER ATOMS    (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  5110 ; 1.872 ; 2.000       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  2157 ; 3.071 ; 3.000       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  2086 ; 4.513 ; 4.500       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 ANISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    COUNT   RMS   WEIGHT       
    REMARK   3   RIGID-BOND RESTRAINTS          (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; FREE ATOMS         (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; BONDED ATOMS       (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS STATISTICS                                           
    REMARK   3   NUMBER OF DIFFERENT NCS GROUPS : NULL                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : NULL                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED : MASK                                                 
    REMARK   3   PARAMETERS FOR MASK CALCULATION                                    
    REMARK   3   VDW PROBE RADIUS   : 1.40                                          
    REMARK   3   ION PROBE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING   
    REMARK   3  POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY                            
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 3O3R COMPLIES WITH FORMAT V. 3.20, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY PDBJ ON 02-AUG-10.                  
    REMARK 100 THE RCSB ID CODE IS RCSB060627.                                      
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 07-JAN-10                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : 7.5                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : N                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : ROTATING ANODE                     
    REMARK 200  BEAMLINE                       : NULL                               
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : RIGAKU RU300                       
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.54179                            
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : MIRRORS                            
    REMARK 200  OPTICS                         : MIRRORS                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : IMAGE PLATE                        
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : MAR SCANNER 345 MM PLATE           
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : HKL-2000                           
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : SCALEPACK                          
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 49358                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 1.860                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 30.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 2.000                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 97.7                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 3.480                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.04770                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 13.5000                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 1.86                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 1.93                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 90.6                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 3.02                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.27960                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 2.300                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: MOLREP                                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: PDB ENTRY 1PWL                                       
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 41.79                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.11                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 0.1M HEPES PH 7.5, 20% POLYETHYLENE      
    REMARK 280  GLYCOL 4000, 10% 2-PROPANOL, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP,         
    REMARK 280  TEMPERATURE 295K                                                    
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 1 21 1                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,Y+1/2,-Z                                             
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000  1.000000  0.000000       34.57300            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1, 2                                                    
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: MONOMERIC                  
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 2                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: MONOMERIC                  
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: B                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     MET A     1                                                      
    REMARK 465     MET B     1                                                      
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 SOLVENT                                                              
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
    REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
    REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
    REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
    REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
    REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
    REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525  M RES CSSEQI                                                        
    REMARK 525    HOH A 337        DISTANCE =  5.08 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 370        DISTANCE =  7.31 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 440        DISTANCE =  5.67 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 447        DISTANCE =  6.79 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 452        DISTANCE =  6.31 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 526        DISTANCE =  5.89 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 549        DISTANCE =  5.93 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 584        DISTANCE =  5.90 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 594        DISTANCE =  5.14 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 602        DISTANCE =  6.44 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 609        DISTANCE =  5.22 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 621        DISTANCE =  6.43 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B 624        DISTANCE =  6.58 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 628        DISTANCE =  5.10 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A 630        DISTANCE =  6.21 ANGSTROMS                       
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE NAP A 317                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE NAP B 317                 
    DBREF  3O3R A    1   316  UNP    Q5RJP0   Q5RJP0_RAT       1    316             
    DBREF  3O3R B    1   316  UNP    Q5RJP0   Q5RJP0_RAT       1    316             
    SEQRES   1 A  316  MET THR THR PHE VAL LYS LEU ARG THR LYS ALA LYS MET          
    SEQRES   2 A  316  PRO LEU VAL GLY LEU GLY THR TRP LYS SER PRO PRO GLY          
    SEQRES   3 A  316  GLN VAL LYS GLU ALA VAL LYS ALA ALA ILE ASP ALA GLY          
    SEQRES   4 A  316  TYR ARG HIS PHE ASP CYS ALA TYR VAL TYR GLN ASN GLU          
    SEQRES   5 A  316  SER GLU VAL GLY GLU ALA ILE GLN GLU LYS ILE LYS GLU          
    SEQRES   6 A  316  LYS ALA VAL ARG ARG GLU ASP LEU PHE ILE VAL SER LYS          
    SEQRES   7 A  316  LEU TRP SER THR PHE PHE GLU LYS SER LEU MET LYS GLU          
    SEQRES   8 A  316  ALA PHE GLN LYS THR LEU SER ASP LEU LYS LEU ASP TYR          
    SEQRES   9 A  316  LEU ASP LEU TYR LEU ILE HIS TRP PRO GLN GLY LEU GLN          
    SEQRES  10 A  316  ALA GLY LYS GLU PHE LEU PRO LYS ASP SER GLN GLY LYS          
    SEQRES  11 A  316  VAL LEU MET SER LYS SER THR PHE LEU ASP ALA TRP GLU          
    SEQRES  12 A  316  GLY MET GLU GLU LEU VAL ASP GLN GLY LEU VAL LYS ALA          
    SEQRES  13 A  316  LEU GLY VAL SER ASN PHE ASN HIS PHE GLN ILE GLU ARG          
    SEQRES  14 A  316  LEU LEU ASN LYS PRO GLY LEU LYS HIS LYS PRO VAL THR          
    SEQRES  15 A  316  ASN GLN VAL GLU CYS HIS PRO TYR LEU THR GLN GLU LYS          
    SEQRES  16 A  316  LEU ILE GLN TYR CYS HIS SER LYS GLY ILE ALA VAL ILE          
    SEQRES  17 A  316  ALA TYR SER PRO LEU GLY SER PRO ASP ARG PRO TYR ALA          
    SEQRES  18 A  316  LYS PRO GLU ASP PRO VAL VAL LEU GLU ILE PRO LYS ILE          
    SEQRES  19 A  316  LYS GLU ILE ALA ALA LYS HIS LYS LYS THR ILE ALA GLN          
    SEQRES  20 A  316  VAL LEU ILE ARG PHE HIS VAL GLN ARG ASN VAL ALA VAL          
    SEQRES  21 A  316  ILE PRO LYS SER VAL THR LEU SER HIS ILE LYS GLU ASN          
    SEQRES  22 A  316  ILE GLN VAL PHE ASP PHE GLN LEU SER GLU GLU ASP MET          
    SEQRES  23 A  316  ALA ALA ILE LEU SER LEU ASN ARG ASN TRP ARG ALA CYS          
    SEQRES  24 A  316  GLY LEU PHE VAL THR SER ASP GLU GLU ASP PHE PRO PHE          
    SEQRES  25 A  316  HIS GLU GLU TYR                                              
    SEQRES   1 B  316  MET THR THR PHE VAL LYS LEU ARG THR LYS ALA LYS MET          
    SEQRES   2 B  316  PRO LEU VAL GLY LEU GLY THR TRP LYS SER PRO PRO GLY          
    SEQRES   3 B  316  GLN VAL LYS GLU ALA VAL LYS ALA ALA ILE ASP ALA GLY          
    SEQRES   4 B  316  TYR ARG HIS PHE ASP CYS ALA TYR VAL TYR GLN ASN GLU          
    SEQRES   5 B  316  SER GLU VAL GLY GLU ALA ILE GLN GLU LYS ILE LYS GLU          
    SEQRES   6 B  316  LYS ALA VAL ARG ARG GLU ASP LEU PHE ILE VAL SER LYS          
    SEQRES   7 B  316  LEU TRP SER THR PHE PHE GLU LYS SER LEU MET LYS GLU          
    SEQRES   8 B  316  ALA PHE GLN LYS THR LEU SER ASP LEU LYS LEU ASP TYR          
    SEQRES   9 B  316  LEU ASP LEU TYR LEU ILE HIS TRP PRO GLN GLY LEU GLN          
    SEQRES  10 B  316  ALA GLY LYS GLU PHE LEU PRO LYS ASP SER GLN GLY LYS          
    SEQRES  11 B  316  VAL LEU MET SER LYS SER THR PHE LEU ASP ALA TRP GLU          
    SEQRES  12 B  316  GLY MET GLU GLU LEU VAL ASP GLN GLY LEU VAL LYS ALA          
    SEQRES  13 B  316  LEU GLY VAL SER ASN PHE ASN HIS PHE GLN ILE GLU ARG          
    SEQRES  14 B  316  LEU LEU ASN LYS PRO GLY LEU LYS HIS LYS PRO VAL THR          
    SEQRES  15 B  316  ASN GLN VAL GLU CYS HIS PRO TYR LEU THR GLN GLU LYS          
    SEQRES  16 B  316  LEU ILE GLN TYR CYS HIS SER LYS GLY ILE ALA VAL ILE          
    SEQRES  17 B  316  ALA TYR SER PRO LEU GLY SER PRO ASP ARG PRO TYR ALA          
    SEQRES  18 B  316  LYS PRO GLU ASP PRO VAL VAL LEU GLU ILE PRO LYS ILE          
    SEQRES  19 B  316  LYS GLU ILE ALA ALA LYS HIS LYS LYS THR ILE ALA GLN          
    SEQRES  20 B  316  VAL LEU ILE ARG PHE HIS VAL GLN ARG ASN VAL ALA VAL          
    SEQRES  21 B  316  ILE PRO LYS SER VAL THR LEU SER HIS ILE LYS GLU ASN          
    SEQRES  22 B  316  ILE GLN VAL PHE ASP PHE GLN LEU SER GLU GLU ASP MET          
    SEQRES  23 B  316  ALA ALA ILE LEU SER LEU ASN ARG ASN TRP ARG ALA CYS          
    SEQRES  24 B  316  GLY LEU PHE VAL THR SER ASP GLU GLU ASP PHE PRO PHE          
    SEQRES  25 B  316  HIS GLU GLU TYR                                              
    HET    NAP  A 317      48                                                       
    HET    NAP  B 317      48                                                       
    HETNAM     NAP NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE                 
    HETSYN     NAP 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE                       
    FORMUL   3  NAP    2(C21 H28 N7 O17 P3)                                         
    FORMUL   5  HOH   *635(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 GLY A   26  ALA A   38  1                                  13    
    HELIX    2   2 ALA A   46  GLN A   50  5                                   5    
    HELIX    3   3 ASN A   51  GLU A   65  1                                  15    
    HELIX    4   4 ARG A   69  LEU A   73  5                                   5    
    HELIX    5   5 TRP A   80  PHE A   84  5                                   5    
    HELIX    6   6 GLU A   85  LYS A  101  1                                  17    
    HELIX    7   7 THR A  137  GLN A  151  1                                  15    
    HELIX    8   8 ASN A  163  ASN A  172  1                                  10    
    HELIX    9   9 GLN A  193  SER A  202  1                                  10    
    HELIX   10  10 ILE A  231  LYS A  242  1                                  12    
    HELIX   11  11 THR A  244  GLN A  255  1                                  12    
    HELIX   12  12 THR A  266  ILE A  274  1                                   9    
    HELIX   13  13 SER A  282  SER A  291  1                                  10    
    HELIX   14  14 LEU A  301  SER A  305  5                                   5    
    HELIX   15  15 PHE A  310  GLU A  314  5                                   5    
    HELIX   16  16 PRO B   24  ALA B   38  1                                  15    
    HELIX   17  17 ALA B   46  GLN B   50  5                                   5    
    HELIX   18  18 ASN B   51  GLU B   65  1                                  15    
    HELIX   19  19 ARG B   69  LEU B   73  5                                   5    
    HELIX   20  20 TRP B   80  PHE B   84  5                                   5    
    HELIX   21  21 GLU B   85  LYS B  101  1                                  17    
    HELIX   22  22 THR B  137  GLN B  151  1                                  15    
    HELIX   23  23 ASN B  163  LYS B  173  1                                  11    
    HELIX   24  24 GLN B  193  LYS B  203  1                                  11    
    HELIX   25  25 VAL B  227  GLU B  230  5                                   4    
    HELIX   26  26 ILE B  231  LYS B  242  1                                  12    
    HELIX   27  27 THR B  244  GLN B  255  1                                  12    
    HELIX   28  28 THR B  266  ILE B  274  1                                   9    
    HELIX   29  29 SER B  282  SER B  291  1                                  10    
    HELIX   30  30 LEU B  301  SER B  305  5                                   5    
    SHEET    1   A 2 PHE A   4  LYS A   6  0                                        
    SHEET    2   A 2 LYS A  12  PRO A  14 -1  O  MET A  13   N  VAL A   5           
    SHEET    1   B 8 GLY A  17  LEU A  18  0                                        
    SHEET    2   B 8 HIS A  42  ASP A  44  1  O  HIS A  42   N  LEU A  18           
    SHEET    3   B 8 PHE A  74  LEU A  79  1  O  VAL A  76   N  PHE A  43           
    SHEET    4   B 8 LEU A 105  ILE A 110  1  O  LEU A 109   N  LEU A  79           
    SHEET    5   B 8 VAL A 154  SER A 160  1  O  LYS A 155   N  LEU A 105           
    SHEET    6   B 8 THR A 182  GLU A 186  1  O  THR A 182   N  VAL A 159           
    SHEET    7   B 8 ALA A 206  TYR A 210  1  O  TYR A 210   N  VAL A 185           
    SHEET    8   B 8 ALA A 259  VAL A 260  1  O  ALA A 259   N  ALA A 209           
    SHEET    1   C 2 PHE B   4  LYS B   6  0                                        
    SHEET    2   C 2 LYS B  12  PRO B  14 -1  O  MET B  13   N  VAL B   5           
    SHEET    1   D 8 GLY B  17  GLY B  19  0                                        
    SHEET    2   D 8 HIS B  42  ASP B  44  1  O  HIS B  42   N  LEU B  18           
    SHEET    3   D 8 PHE B  74  LEU B  79  1  O  VAL B  76   N  PHE B  43           
    SHEET    4   D 8 LEU B 105  ILE B 110  1  O  LEU B 109   N  SER B  77           
    SHEET    5   D 8 VAL B 154  SER B 160  1  O  LYS B 155   N  LEU B 105           
    SHEET    6   D 8 THR B 182  GLU B 186  1  O  GLN B 184   N  VAL B 159           
    SHEET    7   D 8 ALA B 206  TYR B 210  1  O  ILE B 208   N  VAL B 185           
    SHEET    8   D 8 ALA B 259  VAL B 260  1  O  ALA B 259   N  ALA B 209           
    SITE     1 AC1 31 GLY A  19  THR A  20  TRP A  21  ASP A  44                    
    SITE     2 AC1 31 TYR A  49  HIS A 111  SER A 160  ASN A 161                    
    SITE     3 AC1 31 GLN A 184  TYR A 210  SER A 211  PRO A 212                    
    SITE     4 AC1 31 LEU A 213  GLY A 214  SER A 215  PRO A 216                    
    SITE     5 AC1 31 ASP A 217  ALA A 246  ILE A 261  PRO A 262                    
    SITE     6 AC1 31 LYS A 263  SER A 264  VAL A 265  THR A 266                    
    SITE     7 AC1 31 HIS A 269  GLU A 272  ASN A 273  HOH A 430                    
    SITE     8 AC1 31 HOH A 442  HOH A 474  HOH A 504                               
    SITE     1 AC2 34 GLY B  19  THR B  20  TRP B  21  LYS B  22                    
    SITE     2 AC2 34 ASP B  44  TYR B  49  HIS B 111  SER B 160                    
    SITE     3 AC2 34 ASN B 161  GLN B 184  TYR B 210  SER B 211                    
    SITE     4 AC2 34 PRO B 212  LEU B 213  GLY B 214  SER B 215                    
    SITE     5 AC2 34 PRO B 216  ASP B 217  ALA B 246  ILE B 261                    
    SITE     6 AC2 34 PRO B 262  LYS B 263  SER B 264  VAL B 265                    
    SITE     7 AC2 34 THR B 266  HIS B 269  GLU B 272  ASN B 273                    
    SITE     8 AC2 34 HOH B 450  HOH B 459  HOH B 468  HOH B 531                    
    SITE     9 AC2 34 HOH B 570  HOH B 577                                          
    CRYST1   50.666   69.146   87.833  90.00  96.47  90.00 P 1 21 1      4          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.019737  0.000000  0.002237        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.014462  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.011458        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb3o3r.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    961  CG  LYS A 120     -32.670  13.991  55.343  1.00 42.23           C  
      ATOM    962  CD  LYS A 120     -33.319  12.855  54.482  1.00 46.27           C  
      ATOM    963  CE  LYS A 120     -33.111  13.016  52.946  1.00 48.55           C  
      ATOM    964  NZ  LYS A 120     -34.315  12.594  52.215  1.00 46.11           N  
      ATOM   1079  CG  LYS A 135     -26.191   0.033  66.902  0.50 35.93           C  
      ATOM   1080  CD  LYS A 135     -25.148  -0.724  67.774  0.50 39.44           C  
      ATOM   1081  CE  LYS A 135     -25.793  -1.933  68.504  1.00 43.70           C  
      ATOM   1082  NZ  LYS A 135     -24.862  -2.864  69.231  1.00 45.72           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00
    166594
    PDB entries from 2020-07-15