?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    STRUCTURAL GENOMICS, UNKNOWN FUNCTION   18-MAR-09   3GO5              
    TITLE     CRYSTAL STRUCTURE OF MULTIDOMAIN PROTEIN WITH S1 RNA-BINDING DOMAINS  
    TITLE    2 (NP_345429.1) FROM STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE TIGR4 AT 1.40 A          
    TITLE    3 RESOLUTION                                                           
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: MULTIDOMAIN PROTEIN WITH S1 RNA-BINDING DOMAINS;           
    COMPND   3 CHAIN: A;                                                            
    COMPND   4 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE TIGR4;                 
    SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 170187;                                              
    SOURCE   4 STRAIN: TIGR4;                                                       
    SOURCE   5 ATCC: BAA-334;                                                       
    SOURCE   6 GENE: NP_345429.1, SP_0946;                                          
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562;                                        
    SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: HK100;                                     
    SOURCE  10 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE  11 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: SPEEDET                                   
    KEYWDS    NP_345429.1, MULTIDOMAIN PROTEIN WITH S1 RNA-BINDING DOMAINS,         
    KEYWDS   2 STRUCTURAL GENOMICS, JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS, JCSG,     
    KEYWDS   3 PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE, PSI-2, UNKNOWN FUNCTION                
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS (JCSG)                           
    REVDAT   2   05-MAY-10 3GO5    1       JRNL                                     
    REVDAT   1   07-APR-09 3GO5    0                                                
    JRNL        AUTH   Y.MATSUMOTO,Q.XU,S.MIYAZAKI,C.KAITO,C.L.FARR,H.L.AXELROD,    
    JRNL        AUTH 2 H.J.CHIU,H.E.KLOCK,M.W.KNUTH,M.D.MILLER,M.A.ELSLIGER,        
    JRNL        AUTH 3 A.M.DEACON,A.GODZIK,S.A.LESLEY,K.SEKIMIZU,I.A.WILSON         
    JRNL        TITL   STRUCTURE OF A VIRULENCE REGULATORY FACTOR CVFB REVEALS A    
    JRNL        TITL 2 NOVEL WINGED HELIX RNA BINDING MODULE.                       
    JRNL        REF    STRUCTURE                     V.  18   537 2010              
    JRNL        REFN                   ISSN 0969-2126                               
    JRNL        PMID   20399190                                                     
    JRNL        DOI    10.1016/J.STR.2010.02.007                                    
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    1.40 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : REFMAC 5.5.0053                                      
    REMARK   3   AUTHORS     : MURSHUDOV,VAGIN,DODSON                               
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.40                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 29.14                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.000                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 99.8                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 72406                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.155                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.154                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.175                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.000                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 3649                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 20                           
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 1.40                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 1.44                         
    REMARK   3   REFLECTION IN BIN     (WORKING SET) : 4927                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 98.33                        
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.2980                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE SET COUNT          : 251                          
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.3460                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 2290                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 41                                      
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 646                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 14.19                          
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 14.83                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : -0.06000                                             
    REMARK   3    B22 (A**2) : -0.06000                                             
    REMARK   3    B33 (A**2) : 0.10000                                              
    REMARK   3    B12 (A**2) : -0.03000                                             
    REMARK   3    B13 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.                                 
    REMARK   3   ESU BASED ON R VALUE                            (A): 0.053         
    REMARK   3   ESU BASED ON FREE R VALUE                       (A): 0.054         
    REMARK   3   ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD                 (A): 0.032         
    REMARK   3   ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD (A**2): 1.771         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 CORRELATION COEFFICIENTS.                                            
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC      : 0.971                         
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC FREE : 0.965                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES        COUNT    RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   BOND LENGTHS REFINED ATOMS        (A):  2658 ; 0.013 ; 0.022       
    REMARK   3   BOND LENGTHS OTHERS               (A):  1938 ; 0.001 ; 0.020       
    REMARK   3   BOND ANGLES REFINED ATOMS   (DEGREES):  3605 ; 1.420 ; 1.983       
    REMARK   3   BOND ANGLES OTHERS          (DEGREES):  4743 ; 0.857 ; 3.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 1    (DEGREES):   353 ; 5.920 ; 5.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 2    (DEGREES):   137 ;32.460 ;24.453       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 3    (DEGREES):   518 ;11.641 ;15.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 4    (DEGREES):    21 ;14.522 ;15.000       
    REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINTS       (A**3):   385 ; 0.089 ; 0.200       
    REMARK   3   GENERAL PLANES REFINED ATOMS      (A):  2975 ; 0.007 ; 0.020       
    REMARK   3   GENERAL PLANES OTHERS             (A):   550 ; 0.002 ; 0.020       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS REFINED ATOMS (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) REFINED ATOMS      (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION REFINED ATOMS (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW REFINED ATOMS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND REFINED ATOMS     (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND OTHERS            (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.     COUNT   RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  1540 ; 1.243 ; 3.000       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND OTHER ATOMS    (A**2):   626 ; 0.339 ; 3.000       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  2520 ; 2.130 ; 5.000       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  1118 ; 3.707 ; 8.000       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  1053 ; 5.724 ;11.000       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 ANISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    COUNT   RMS   WEIGHT       
    REMARK   3   RIGID-BOND RESTRAINTS          (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; FREE ATOMS         (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; BONDED ATOMS       (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS STATISTICS                                           
    REMARK   3   NUMBER OF DIFFERENT NCS GROUPS : NULL                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : 4                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 1                                                      
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   A     0        A    63                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  42.8474  27.7831  -6.8450              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.0160 T22:   0.0074                                     
    REMARK   3      T33:   0.0088 T12:   0.0092                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0020 T23:  -0.0034                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.5116 L22:   1.0667                                     
    REMARK   3      L33:   1.5437 L12:   0.4002                                     
    REMARK   3      L13:   0.2819 L23:   0.4215                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0098 S12:  -0.0066 S13:   0.0529                       
    REMARK   3      S21:  -0.0549 S22:  -0.0119 S23:   0.0024                       
    REMARK   3      S31:  -0.0995 S32:  -0.0244 S33:   0.0217                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 2                                                      
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   A    64        A   134                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  49.2596  31.8993  14.7732              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.0069 T22:   0.0017                                     
    REMARK   3      T33:   0.0046 T12:   0.0016                                     
    REMARK   3      T13:   0.0046 T23:   0.0025                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.4685 L22:   0.4367                                     
    REMARK   3      L33:   0.4310 L12:  -0.0169                                     
    REMARK   3      L13:   0.2130 L23:  -0.0382                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:   0.0240 S12:   0.0066 S13:   0.0137                       
    REMARK   3      S21:  -0.0304 S22:   0.0055 S23:  -0.0095                       
    REMARK   3      S31:  -0.0138 S32:  -0.0196 S33:  -0.0294                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 3                                                      
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   A   135        A   216                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  53.1673  15.3964  29.8029              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.0106 T22:   0.0088                                     
    REMARK   3      T33:   0.0048 T12:   0.0057                                     
    REMARK   3      T13:   0.0049 T23:   0.0038                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.7913 L22:   0.6941                                     
    REMARK   3      L33:   0.3741 L12:  -0.3109                                     
    REMARK   3      L13:  -0.0484 L23:  -0.2372                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0677 S12:  -0.0549 S13:  -0.0543                       
    REMARK   3      S21:   0.0420 S22:   0.0701 S23:   0.0124                       
    REMARK   3      S31:   0.0162 S32:  -0.0316 S33:  -0.0024                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3   TLS GROUP : 4                                                      
    REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
    REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
    REMARK   3    RESIDUE RANGE :   A   217        A   284                          
    REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A):  72.6686  -8.5646  37.6993              
    REMARK   3    T TENSOR                                                          
    REMARK   3      T11:   0.0366 T22:   0.0101                                     
    REMARK   3      T33:   0.0231 T12:   0.0130                                     
    REMARK   3      T13:  -0.0227 T23:  -0.0066                                     
    REMARK   3    L TENSOR                                                          
    REMARK   3      L11:   0.3685 L22:   0.5307                                     
    REMARK   3      L33:   0.6045 L12:   0.2858                                     
    REMARK   3      L13:   0.0174 L23:   0.2552                                     
    REMARK   3    S TENSOR                                                          
    REMARK   3      S11:  -0.0764 S12:  -0.0123 S13:   0.0616                       
    REMARK   3      S21:   0.0147 S22:   0.0404 S23:   0.0195                       
    REMARK   3      S31:   0.0194 S32:   0.0484 S33:   0.0360                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED : MASK                                                 
    REMARK   3   PARAMETERS FOR MASK CALCULATION                                    
    REMARK   3   VDW PROBE RADIUS   : 1.20                                          
    REMARK   3   ION PROBE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE       
    REMARK   3  RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR         
    REMARK   3  SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE       
    REMARK   3  OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75   
    REMARK   3  FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET               
    REMARK   3  INCORPORATION. 3. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY.     
    REMARK   3  4. ETHYLENE GLYCOL (EDO) AND CHLORIDE (CL) FROM THE                 
    REMARK   3  CRYOPROTECTANT/CRYSTALLIZATION CONDITIONS ARE MODELED INTO THE      
    REMARK   3  STRUCTURE.                                                          
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 3GO5 COMPLIES WITH FORMAT V. 3.20, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 20-MAR-09.                  
    REMARK 100 THE RCSB ID CODE IS RCSB052104.                                      
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 15-NOV-08                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : NULL                               
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : SSRL                               
    REMARK 200  BEAMLINE                       : BL11-1                             
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.97839                            
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : SINGLE CRYSTAL SI(111) BENT        
    REMARK 200                                   (HORIZONTAL FOCUSING)              
    REMARK 200  OPTICS                         : FLAT MIRROR (VERTICAL FOCUSING)    
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : MARMOSAIC 325 MM CCD               
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : XDS                                
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : XSCALE                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 72475                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 1.400                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 29.136                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : -3.000                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 99.6                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 10.700                             
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.08500                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 1.40                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 1.45                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 96.7                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : NULL                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.97900                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 1.700                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SAD                                            
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: SAD                          
    REMARK 200 SOFTWARE USED: SHELXD, AUTOSHARP                                     
    REMARK 200 STARTING MODEL: NULL                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: DATA WERE SCALED USING XSCALE WITH FRIEDEL PAIRS KEPT AS     
    REMARK 200  SEPARATE WHEN COMPUTING R-SYM, COMPLETENESS AND <I/SIGMA(I)>.       
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 55.30                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.75                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: NANODROP, 0.3640M AMMONIUM DIHYDROGEN    
    REMARK 280  PHOSPHATE, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 277K          
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 32 2 1                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -Y,X-Y,Z+2/3                                            
    REMARK 290       3555   -X+Y,-X,Z+1/3                                           
    REMARK 290       4555   Y,X,-Z                                                  
    REMARK 290       5555   X-Y,-Y,-Z+1/3                                           
    REMARK 290       6555   -X,-X+Y,-Z+2/3                                          
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000      106.80000            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3 -0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000       53.40000            
    REMARK 290   SMTRY1   4 -0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   5  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   5  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   5  0.000000  0.000000 -1.000000       53.40000            
    REMARK 290   SMTRY1   6 -0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   6 -0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   6  0.000000  0.000000 -1.000000      106.80000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: MONOMERIC                  
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.                            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE          
    REMARK 500   O    ASP A    52     O    HOH A   813              2.02            
    REMARK 500   O    ILE A   284     O    HOH A   843              2.12            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    THR A  65      -72.30    -95.92                                   
    REMARK 500    LEU A  83      -54.54   -130.60                                   
    REMARK 500    TYR A 186     -100.40   -104.80                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE CL A 285                  
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE EDO A 286                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE EDO A 287                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE EDO A 288                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE EDO A 289                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE EDO A 290                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE EDO A 291                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC8                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE EDO A 292                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC9                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE EDO A 293                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE EDO A 294                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE EDO A 295                 
    REMARK 900                                                                      
    REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 389882   RELATED DB: TARGETDB                            
    REMARK 999                                                                      
    REMARK 999 SEQUENCE                                                             
    REMARK 999 THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG                  
    REMARK 999 MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE           
    REMARK 999 LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.          
    DBREF  3GO5 A    1   284  UNP    Q97R81   Q97R81_STRPN     1    284             
    SEQADV 3GO5 GLY A    0  UNP  Q97R81              LEADER SEQUENCE                
    SEQRES   1 A  285  GLY MSE ASN THR ASN LEU ALA SER PHE ILE VAL GLY LEU          
    SEQRES   2 A  285  ILE ILE ASP GLU ASN ASP ARG PHE TYR PHE VAL GLN LYS          
    SEQRES   3 A  285  ASP GLY GLN THR TYR ALA LEU ALA LYS GLU GLU GLY GLN          
    SEQRES   4 A  285  HIS THR VAL GLY ASP THR VAL LYS GLY PHE ALA TYR THR          
    SEQRES   5 A  285  ASP MSE LYS GLN LYS LEU ARG LEU THR THR LEU GLU VAL          
    SEQRES   6 A  285  THR ALA THR GLN ASP GLN PHE GLY TRP GLY ARG VAL THR          
    SEQRES   7 A  285  GLU VAL ARG LYS ASP LEU GLY VAL PHE VAL ASP THR GLY          
    SEQRES   8 A  285  LEU PRO ASP LYS GLU ILE VAL VAL SER LEU ASP ILE LEU          
    SEQRES   9 A  285  PRO GLU LEU LYS GLU LEU TRP PRO LYS LYS GLY ASP GLN          
    SEQRES  10 A  285  LEU TYR ILE ARG LEU GLU VAL ASP LYS LYS ASP ARG ILE          
    SEQRES  11 A  285  TRP GLY LEU LEU ALA TYR GLN GLU ASP PHE GLN ARG LEU          
    SEQRES  12 A  285  ALA ARG PRO ALA TYR ASN ASN MSE GLN ASN GLN ASN TRP          
    SEQRES  13 A  285  PRO ALA ILE VAL TYR ARG LEU LYS LEU SER GLY THR PHE          
    SEQRES  14 A  285  VAL TYR LEU PRO GLU ASN ASN MSE LEU GLY PHE ILE HIS          
    SEQRES  15 A  285  PRO SER GLU ARG TYR ALA GLU PRO ARG LEU GLY GLN VAL          
    SEQRES  16 A  285  LEU ASP ALA ARG VAL ILE GLY PHE ARG GLU VAL ASP ARG          
    SEQRES  17 A  285  THR LEU ASN LEU SER LEU LYS PRO ARG SER PHE GLU MSE          
    SEQRES  18 A  285  LEU GLU ASN ASP ALA GLN MSE ILE LEU THR TYR LEU GLU          
    SEQRES  19 A  285  SER ASN GLY GLY PHE MSE THR LEU ASN ASP LYS SER SER          
    SEQRES  20 A  285  PRO ASP ASP ILE LYS ALA THR PHE GLY ILE SER LYS GLY          
    SEQRES  21 A  285  GLN PHE LYS LYS ALA LEU GLY GLY LEU MSE LYS ALA GLY          
    SEQRES  22 A  285  LYS ILE LYS GLN ASP GLN PHE GLY THR GLU LEU ILE              
    MODRES 3GO5 MSE A    1  MET  SELENOMETHIONINE                                   
    MODRES 3GO5 MSE A   53  MET  SELENOMETHIONINE                                   
    MODRES 3GO5 MSE A  150  MET  SELENOMETHIONINE                                   
    MODRES 3GO5 MSE A  176  MET  SELENOMETHIONINE                                   
    MODRES 3GO5 MSE A  220  MET  SELENOMETHIONINE                                   
    MODRES 3GO5 MSE A  227  MET  SELENOMETHIONINE                                   
    MODRES 3GO5 MSE A  239  MET  SELENOMETHIONINE                                   
    MODRES 3GO5 MSE A  269  MET  SELENOMETHIONINE                                   
    HET    MSE  A   1       8                                                       
    HET    MSE  A  53      16                                                       
    HET    MSE  A 150       8                                                       
    HET    MSE  A 176       8                                                       
    HET    MSE  A 220       8                                                       
    HET    MSE  A 227       8                                                       
    HET    MSE  A 239       8                                                       
    HET    MSE  A 269       8                                                       
    HET     CL  A 285       1                                                       
    HET    EDO  A 286       4                                                       
    HET    EDO  A 287       4                                                       
    HET    EDO  A 288       4                                                       
    HET    EDO  A 289       4                                                       
    HET    EDO  A 290       4                                                       
    HET    EDO  A 291       4                                                       
    HET    EDO  A 292       4                                                       
    HET    EDO  A 293       7                                                       
    HET    EDO  A 294       7                                                       
    HET    EDO  A 295       4                                                       
    HETNAM     MSE SELENOMETHIONINE                                                 
    HETNAM      CL CHLORIDE ION                                                     
    HETNAM     EDO 1,2-ETHANEDIOL                                                   
    HETSYN     EDO ETHYLENE GLYCOL                                                  
    FORMUL   1  MSE    8(C5 H11 N O2 SE)                                            
    FORMUL   2   CL    CL 1-                                                        
    FORMUL   3  EDO    10(C2 H6 O2)                                                 
    FORMUL  13  HOH   *646(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 GLU A   35  GLY A   37  5                                   3    
    HELIX    2   2 ASP A  101  LEU A  103  5                                   3    
    HELIX    3   3 LEU A  106  TRP A  110  5                                   5    
    HELIX    4   4 TYR A  135  ALA A  143  1                                   9    
    HELIX    5   5 PRO A  182  ARG A  185  5                                   4    
    HELIX    6   6 GLU A  222  ASN A  235  1                                  14    
    HELIX    7   7 SER A  246  GLY A  255  1                                  10    
    HELIX    8   8 SER A  257  ALA A  271  1                                  15    
    SHEET    1   A 6 SER A   7  GLU A  16  0                                        
    SHEET    2   A 6 PHE A  20  LYS A  25 -1  O  GLN A  24   N  LEU A  12           
    SHEET    3   A 6 GLN A  28  ALA A  33 -1  O  TYR A  30   N  VAL A  23           
    SHEET    4   A 6 LEU A  57  THR A  60  1  O  LEU A  57   N  ALA A  31           
    SHEET    5   A 6 THR A  44  THR A  51 -1  N  TYR A  50   O  ARG A  58           
    SHEET    6   A 6 SER A   7  GLU A  16 -1  N  SER A   7   O  ALA A  49           
    SHEET    1   B 5 ILE A  96  SER A  99  0                                        
    SHEET    2   B 5 GLY A  84  ASP A  88 -1  N  VAL A  85   O  VAL A  98           
    SHEET    3   B 5 GLY A  72  ARG A  80 -1  N  ARG A  80   O  GLY A  84           
    SHEET    4   B 5 GLN A 116  VAL A 123 -1  O  ILE A 119   N  GLY A  72           
    SHEET    5   B 5 ILE A 129  LEU A 133 -1  O  LEU A 132   N  ARG A 120           
    SHEET    1   C 6 ASN A 154  LYS A 163  0                                        
    SHEET    2   C 6 GLY A 166  LEU A 171 -1  O  TYR A 170   N  ILE A 158           
    SHEET    3   C 6 MSE A 176  ILE A 180 -1  O  MSE A 176   N  LEU A 171           
    SHEET    4   C 6 THR A 208  SER A 212  1  O  LEU A 211   N  PHE A 179           
    SHEET    5   C 6 VAL A 194  ARG A 203 -1  N  ARG A 203   O  THR A 208           
    SHEET    6   C 6 ASN A 154  LYS A 163 -1  N  ALA A 157   O  LEU A 195           
    SHEET    1   D 3 PHE A 238  MSE A 239  0                                        
    SHEET    2   D 3 GLY A 280  LEU A 283 -1  O  THR A 281   N  MSE A 239           
    SHEET    3   D 3 ILE A 274  ASP A 277 -1  N  LYS A 275   O  GLU A 282           
    LINK         C   GLY A   0                 N   MSE A   1     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE A   1                 N   ASN A   2     1555   1555  1.33  
    LINK         C  AASP A  52                 N  AMSE A  53     1555   1555  1.33  
    LINK         C  BASP A  52                 N  BMSE A  53     1555   1555  1.32  
    LINK         C  AMSE A  53                 N  ALYS A  54     1555   1555  1.33  
    LINK         C  BMSE A  53                 N  BLYS A  54     1555   1555  1.33  
    LINK         C   ASN A 149                 N   MSE A 150     1555   1555  1.32  
    LINK         C   MSE A 150                 N   GLN A 151     1555   1555  1.33  
    LINK         C   ASN A 175                 N   MSE A 176     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE A 176                 N   LEU A 177     1555   1555  1.33  
    LINK         C   GLU A 219                 N   MSE A 220     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE A 220                 N   LEU A 221     1555   1555  1.33  
    LINK         C   GLN A 226                 N   MSE A 227     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE A 227                 N   ILE A 228     1555   1555  1.32  
    LINK         C   PHE A 238                 N   MSE A 239     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE A 239                 N   THR A 240     1555   1555  1.33  
    LINK         C   LEU A 268                 N   MSE A 269     1555   1555  1.32  
    LINK         C   MSE A 269                 N   LYS A 270     1555   1555  1.33  
    SITE     1 AC1  4 GLN A  24  GLU A 204  VAL A 205  HOH A 918                    
    SITE     1 AC2  7 LEU A 162  LYS A 163  LEU A 164  GLU A 188                    
    SITE     2 AC2  7 LYS A 251  HOH A 698  HOH A 705                               
    SITE     1 AC3  7 ALA A 134  TYR A 135  TYR A 160  ARG A 161                    
    SITE     2 AC3  7 HOH A 597  HOH A 704  HOH A 719                               
    SITE     1 AC4  6 TRP A  73  GLN A 116  GLN A 278  PHE A 279                    
    SITE     2 AC4  6 HOH A 442  HOH A 599                                          
    SITE     1 AC5  4 TYR A 186  ALA A 187  GLN A 193  HOH A 926                    
    SITE     1 AC6  4 ASP A 243  LYS A 244  ASP A 277  HOH A 564                    
    SITE     1 AC7  2 PHE A   8  LYS A  46                                          
    SITE     1 AC8  5 PRO A 172  GLU A 173  ASP A 277  PHE A 279                    
    SITE     2 AC8  5 HOH A 518                                                     
    SITE     1 AC9  7 LEU A 100  ASP A 101  THR A 253  HOH A 385                    
    SITE     2 AC9  7 HOH A 473  HOH A 527  HOH A 917                               
    SITE     1 BC1  6 MSE A   1  ASN A   2  THR A   3  ASN A   4                    
    SITE     2 BC1  6 ASP A  26  HOH A 872                                          
    SITE     1 BC2  1 HOH A 469                                                     
    CRYST1   62.560   62.560  160.200  90.00  90.00 120.00 P 32 2 1      6          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.015985  0.009229  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.018457  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.006242        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb3go5.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM      1  N   GLY A   0      30.487  41.988   0.811  1.00 29.50           N  
      ATOM      2  CA  GLY A   0      31.006  41.699   2.179  1.00 28.06           C  
      ATOM      3  C   GLY A   0      32.107  40.660   2.137  1.00 26.99           C  
      ATOM      4  O   GLY A   0      32.830  40.551   1.147  1.00 26.82           O  
      ATOM    429  CG  LYS A  54      53.196  37.281  -3.046  0.50 14.91           C  
      ATOM    430  CD  LYS A  54      53.872  36.923  -4.361  0.50 22.23           C  
      ATOM    431  CE  LYS A  54      55.305  36.467  -4.137  0.50 26.42           C  
      ATOM    432  NZ  LYS A  54      55.353  35.192  -3.370  0.50 30.01           N  
      ATOM   1006  CG  LYS A 125      33.504  40.870  10.284  1.00 22.85           C  
      ATOM   1007  CD  LYS A 125      32.336  40.197   9.594  1.00 30.94           C  
      ATOM   1008  CE  LYS A 125      31.369  39.591  10.619  1.00 35.25           C  
      ATOM   1009  NZ  LYS A 125      30.825  40.641  11.540  1.00 36.82           N  
      ATOM   2040  CG  LYS A 251      82.210 -19.374  35.391  1.00  6.96           C  
      ATOM   2041  CD  LYS A 251      83.039 -20.431  36.079  1.00  6.33           C  
      ATOM   2042  CE  LYS A 251      84.376 -20.542  35.416  1.00  7.79           C  
      ATOM   2043  NZ  LYS A 251      85.233 -21.591  36.110  1.00 11.13           N  
      ATOM   2132  CG  LYS A 263      79.539  -6.454  45.688  0.30 11.35           C  
      ATOM   2133  CD  LYS A 263      80.985  -6.471  46.163  0.30 14.66           C  
      ATOM   2134  CE  LYS A 263      81.502  -5.049  46.361  0.30 17.19           C  
      ATOM   2135  NZ  LYS A 263      82.741  -4.961  47.180  0.30 19.78           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00