?

Promode Elastic


    ダウンロード: 3giz-results.tgz ヘルプ


    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    ヘッダ

    HEADER    IMMUNE SYSTEM                           07-MAR-09   3GIZ              
    TITLE     CRYSTAL STRUCTURE OF THE FAB FRAGMENT OF ANTI-CD20 ANTIBODY           
    TITLE    2 OFATUMUMAB                                                           
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: FAB FRAGMENT OF ANTI-CD20 ANTIBODY OFATUMUMAB,             
    COMPND   3 LIGHT CHAIN;                                                         
    COMPND   4 CHAIN: L;                                                            
    COMPND   5 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   6 MOL_ID: 2;                                                           
    COMPND   7 MOLECULE: FAB FRAGMENT OF ANTI-CD20 ANTIBODY OFATUMUMAB,             
    COMPND   8 HEAVY CHAIN;                                                         
    COMPND   9 CHAIN: H;                                                            
    COMPND  10 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 9606;                                                
    SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM: CRICETULUS GRISEUS;                               
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM_COMMON: CHINESE HAMSTER;                           
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 10029;                                      
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: K1;                                        
    SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_CELL_LINE: OVARY (CHO) CELLS;                      
    SOURCE  10 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE  11 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PCDNA3.1;                                 
    SOURCE  12 MOL_ID: 2;                                                           
    SOURCE  13 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE  14 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
    SOURCE  15 ORGANISM_TAXID: 9606;                                                
    SOURCE  16 EXPRESSION_SYSTEM: CRICETULUS GRISEUS;                               
    SOURCE  17 EXPRESSION_SYSTEM_COMMON: CHINESE HAMSTER;                           
    SOURCE  18 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 10029;                                      
    SOURCE  19 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: K1;                                        
    SOURCE  20 EXPRESSION_SYSTEM_CELL_LINE: OVARY (CHO) CELLS;                      
    SOURCE  21 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE  22 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PCDNA3.1                                  
    KEYWDS    CD20, 2F2, OFATUMUMAB, HU-MAXCD20, FAB, ANTIBODY, FULLY               
    KEYWDS   2 HUMAN ANTIBODY, IMMUNE SYSTEM                                        
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    J.DU,H.YANG,J.DING                                                    
    REVDAT   2   23-JUN-09 3GIZ    1       JRNL                                     
    REVDAT   1   26-MAY-09 3GIZ    0                                                
    JRNL        AUTH   J.DU,H.YANG,Y.GUO,J.DING                                     
    JRNL        TITL   STRUCTURE OF THE FAB FRAGMENT OF THERAPEUTIC                 
    JRNL        TITL 2 ANTIBODY OFATUMUMAB PROVIDES INSIGHTS INTO THE               
    JRNL        TITL 3 RECOGNITION MECHANISM WITH CD20                              
    JRNL        REF    MOL.IMMUNOL.                  V.  46  2419 2009              
    JRNL        REFN                   ISSN 0161-5890                               
    JRNL        PMID   19427037                                                     
    JRNL        DOI    10.1016/J.MOLIMM.2009.04.009                                 
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.20 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : REFMAC 5.2.0019                                      
    REMARK   3   AUTHORS     : MURSHUDOV,VAGIN,DODSON                               
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : MAXIMUM LIKELIHOOD                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.20                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 20.00                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.000                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 99.4                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 24611                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.198                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.195                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.250                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.000                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 1288                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 20                           
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 2.20                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 2.26                         
    REMARK   3   REFLECTION IN BIN     (WORKING SET) : 1792                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 99.26                        
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.2390                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE SET COUNT          : 94                           
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.3410                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 3261                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 3                                       
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 221                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 35.00                          
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 28.51                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : -0.24000                                             
    REMARK   3    B22 (A**2) : 1.20000                                              
    REMARK   3    B33 (A**2) : -1.13000                                             
    REMARK   3    B12 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B13 (A**2) : -0.17000                                             
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.                                 
    REMARK   3   ESU BASED ON R VALUE                            (A): NULL          
    REMARK   3   ESU BASED ON FREE R VALUE                       (A): 0.211         
    REMARK   3   ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD                 (A): 0.154         
    REMARK   3   ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD (A**2): 13.528        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 CORRELATION COEFFICIENTS.                                            
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC      : 0.945                         
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC FREE : 0.908                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES        COUNT    RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   BOND LENGTHS REFINED ATOMS        (A):  3341 ; 0.011 ; 0.022       
    REMARK   3   BOND LENGTHS OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   BOND ANGLES REFINED ATOMS   (DEGREES):  4550 ; 1.375 ; 1.953       
    REMARK   3   BOND ANGLES OTHERS          (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 1    (DEGREES):   424 ; 6.977 ; 5.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 2    (DEGREES):   135 ;37.650 ;24.074       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 3    (DEGREES):   527 ;15.682 ;15.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 4    (DEGREES):    16 ;24.796 ;15.000       
    REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINTS       (A**3):   508 ; 0.093 ; 0.200       
    REMARK   3   GENERAL PLANES REFINED ATOMS      (A):  2536 ; 0.005 ; 0.020       
    REMARK   3   GENERAL PLANES OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS REFINED ATOMS (A):  1341 ; 0.196 ; 0.200       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION REFINED ATOMS  (A):  2179 ; 0.300 ; 0.200       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) REFINED ATOMS      (A):   221 ; 0.138 ; 0.200       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION REFINED ATOMS (A):     1 ; 0.053 ; 0.200       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW REFINED ATOMS        (A):    41 ; 0.315 ; 0.200       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND REFINED ATOMS     (A):    10 ; 0.095 ; 0.200       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND OTHERS            (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION REFINED ATOMS  (A):     1 ; 0.294 ; 0.200       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.     COUNT   RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  2179 ; 0.696 ; 1.500       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND OTHER ATOMS    (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  3429 ; 1.175 ; 2.000       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  1352 ; 1.563 ; 3.000       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  1121 ; 2.318 ; 4.500       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 ANISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    COUNT   RMS   WEIGHT       
    REMARK   3   RIGID-BOND RESTRAINTS          (A**2):  3531 ; 1.144 ; 3.000       
    REMARK   3   SPHERICITY; FREE ATOMS         (A**2):   224 ; 3.956 ; 3.000       
    REMARK   3   SPHERICITY; BONDED ATOMS       (A**2):  3261 ; 1.337 ; 3.000       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS STATISTICS                                           
    REMARK   3   NUMBER OF DIFFERENT NCS GROUPS : NULL                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : NULL                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED : MASK                                                 
    REMARK   3   PARAMETERS FOR MASK CALCULATION                                    
    REMARK   3   VDW PROBE RADIUS   : 1.20                                          
    REMARK   3   ION PROBE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 3GIZ COMPLIES WITH FORMAT V. 3.20, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY PDBJ ON 10-MAR-09.                  
    REMARK 100 THE RCSB ID CODE IS RCSB051919.                                      
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 27-JUN-08                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : 6.3                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : N                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : ROTATING ANODE                     
    REMARK 200  BEAMLINE                       : NULL                               
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : RIGAKU                             
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.5418                             
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : IMAGE PLATE                        
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : RIGAKU RAXIS IV++                  
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : CRYSTALCLEAR                       
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : CRYSTALCLEAR                       
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 26051                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.200                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 20.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 0.000                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 99.4                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 5.100                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.08300                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : 0.08300                            
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 7.0000                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.20                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.28                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 99.4                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 4.80                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.32500                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : 0.32500                            
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 2.100                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: PHASER                                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: PDB ENTRY 1U6A                                       
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 55.21                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.75                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 0.2 M ZINC ACETATE, 20% PEG3350, PH      
    REMARK 280  6.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 277K                
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: C 1 2 1                          
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,Y,-Z                                                 
    REMARK 290       3555   X+1/2,Y+1/2,Z                                           
    REMARK 290       4555   -X+1/2,Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   3  1.000000  0.000000  0.000000       68.16500            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       27.97200            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   4 -1.000000  0.000000  0.000000       68.16500            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000  1.000000  0.000000       27.97200            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 3470 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 19490 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -52.0 KCAL/MOL                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: L, H                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 375                                                                      
    REMARK 375 SPECIAL POSITION                                                     
    REMARK 375 THE FOLLOWING ATOMS ARE FOUND TO BE WITHIN 0.15 ANGSTROMS            
    REMARK 375 OF A SYMMETRY RELATED ATOM AND ARE ASSUMED TO BE ON SPECIAL          
    REMARK 375 POSITIONS.                                                           
    REMARK 375                                                                      
    REMARK 375 ATOM RES CSSEQI                                                      
    REMARK 375 ZN    ZN L 212  LIES ON A SPECIAL POSITION.                          
    REMARK 375      HOH H 312  LIES ON A SPECIAL POSITION.                          
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     SER H   137                                                      
    REMARK 465     SER H   138                                                      
    REMARK 465     LYS H   139                                                      
    REMARK 465     SER H   140                                                      
    REMARK 465     THR H   141                                                      
    REMARK 465     SER H   142                                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    SER L  30     -121.01     64.23                                   
    REMARK 500    ALA L  51      -38.32     63.12                                   
    REMARK 500    ALA L  84     -178.17   -171.71                                   
    REMARK 500    SER H  85       66.40     38.92                                   
    REMARK 500    ASP H 153       60.97     66.64                                   
    REMARK 500    THR H 169      -35.47   -134.90                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 SOLVENT                                                              
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
    REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
    REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
    REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
    REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
    REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
    REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525  M RES CSSEQI                                                        
    REMARK 525    HOH L 234        DISTANCE =  5.19 ANGSTROMS                       
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 METAL COORDINATION                                                   
    REMARK 620  (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;              
    REMARK 620  SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):                            
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              ZN L 214  ZN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 GLU L   1   N                                                      
    REMARK 620 2 GLU L   1   O    77.3                                              
    REMARK 620 N                    1                                               
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              ZN L 213  ZN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 ASN L 137   ND2                                                    
    REMARK 620 2 ASN L 138   OD1  89.4                                              
    REMARK 620 3 HIS H 173   NE2 106.8  90.6                                        
    REMARK 620 N                    1     2                                         
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE ZN L 212                  
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE ZN L 213                  
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE ZN L 214                  
    DBREF  3GIZ L    1   211  PDB    3GIZ     3GIZ             1    211             
    DBREF  3GIZ H    1   222  PDB    3GIZ     3GIZ             1    222             
    SEQRES   1 L  211  GLU ILE VAL LEU THR GLN SER PRO ALA THR LEU SER LEU          
    SEQRES   2 L  211  SER PRO GLY GLU ARG ALA THR LEU SER CYS ARG ALA SER          
    SEQRES   3 L  211  GLN SER VAL SER SER TYR LEU ALA TRP TYR GLN GLN LYS          
    SEQRES   4 L  211  PRO GLY GLN ALA PRO ARG LEU LEU ILE TYR ASP ALA SER          
    SEQRES   5 L  211  ASN ARG ALA THR GLY ILE PRO ALA ARG PHE SER GLY SER          
    SEQRES   6 L  211  GLY SER GLY THR ASP PHE THR LEU THR ILE SER SER LEU          
    SEQRES   7 L  211  GLU PRO GLU ASP PHE ALA VAL TYR TYR CYS GLN GLN ARG          
    SEQRES   8 L  211  SER ASN TRP PRO ILE THR PHE GLY GLN GLY THR ARG LEU          
    SEQRES   9 L  211  GLU ILE LYS ARG THR VAL ALA ALA PRO SER VAL PHE ILE          
    SEQRES  10 L  211  PHE PRO PRO SER ASP GLU GLN LEU LYS SER GLY THR ALA          
    SEQRES  11 L  211  SER VAL VAL CYS LEU LEU ASN ASN PHE TYR PRO ARG GLU          
    SEQRES  12 L  211  ALA LYS VAL GLN TRP LYS VAL ASP ASN ALA LEU GLN SER          
    SEQRES  13 L  211  GLY ASN SER GLN GLU SER VAL THR GLU GLN ASP SER LYS          
    SEQRES  14 L  211  ASP SER THR TYR SER LEU SER SER THR LEU THR LEU SER          
    SEQRES  15 L  211  LYS ALA ASP TYR GLU LYS HIS LYS VAL TYR ALA CYS GLU          
    SEQRES  16 L  211  VAL THR HIS GLN GLY LEU SER SER PRO VAL THR LYS SER          
    SEQRES  17 L  211  PHE ASN ARG                                                  
    SEQRES   1 H  222  GLU VAL GLN LEU VAL GLU SER GLY GLY GLY LEU VAL GLN          
    SEQRES   2 H  222  PRO GLY ARG SER LEU ARG LEU SER CYS ALA ALA SER GLY          
    SEQRES   3 H  222  PHE THR PHE ASN ASP TYR ALA MET HIS TRP VAL ARG GLN          
    SEQRES   4 H  222  ALA PRO GLY LYS GLY LEU GLU TRP VAL SER THR ILE SER          
    SEQRES   5 H  222  TRP ASN SER GLY SER ILE GLY TYR ALA ASP SER VAL LYS          
    SEQRES   6 H  222  GLY ARG PHE THR ILE SER ARG ASP ASN ALA LYS LYS SER          
    SEQRES   7 H  222  LEU TYR LEU GLN MET ASN SER LEU ARG ALA GLU ASP THR          
    SEQRES   8 H  222  ALA LEU TYR TYR CYS ALA LYS ASP ILE GLN TYR GLY ASN          
    SEQRES   9 H  222  TYR TYR TYR GLY MET ASP VAL TRP GLY GLN GLY THR THR          
    SEQRES  10 H  222  VAL THR VAL SER SER ALA SER THR LYS GLY PRO SER VAL          
    SEQRES  11 H  222  PHE PRO LEU ALA PRO GLY SER SER LYS SER THR SER GLY          
    SEQRES  12 H  222  THR ALA ALA LEU GLY CYS LEU VAL LYS ASP TYR PHE PRO          
    SEQRES  13 H  222  GLU PRO VAL THR VAL SER TRP ASN SER GLY ALA LEU THR          
    SEQRES  14 H  222  SER GLY VAL HIS THR PHE PRO ALA VAL LEU GLN SER SER          
    SEQRES  15 H  222  GLY LEU TYR SER LEU SER SER VAL VAL THR VAL PRO SER          
    SEQRES  16 H  222  SER SER LEU GLY THR GLN THR TYR ILE CYS ASN VAL ASN          
    SEQRES  17 H  222  HIS LYS PRO SER ASN THR LYS VAL ASP LYS LYS VAL GLU          
    SEQRES  18 H  222  PRO                                                          
    HET     ZN  L 212       1                                                       
    HET     ZN  L 213       1                                                       
    HET     ZN  L 214       1                                                       
    HETNAM      ZN ZINC ION                                                         
    FORMUL   3   ZN    3(ZN 2+)                                                     
    FORMUL   6  HOH   *221(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 GLU L   79  PHE L   83  5                                   5    
    HELIX    2   2 SER L  121  LYS L  126  1                                   6    
    HELIX    3   3 LYS L  183  GLU L  187  1                                   5    
    HELIX    4   4 THR H   28  TYR H   32  5                                   5    
    HELIX    5   5 ARG H   87  THR H   91  5                                   5    
    HELIX    6   6 SER H  165  ALA H  167  5                                   3    
    HELIX    7   7 SER H  196  LEU H  198  5                                   3    
    HELIX    8   8 LYS H  210  ASN H  213  5                                   4    
    SHEET    1   A 4 LEU L   4  SER L   7  0                                        
    SHEET    2   A 4 ALA L  19  ALA L  25 -1  O  ARG L  24   N  THR L   5           
    SHEET    3   A 4 ASP L  70  ILE L  75 -1  O  LEU L  73   N  LEU L  21           
    SHEET    4   A 4 PHE L  62  SER L  67 -1  N  SER L  63   O  THR L  74           
    SHEET    1   B 6 THR L  10  LEU L  13  0                                        
    SHEET    2   B 6 THR L 102  ILE L 106  1  O  GLU L 105   N  LEU L  11           
    SHEET    3   B 6 VAL L  85  GLN L  90 -1  N  TYR L  86   O  THR L 102           
    SHEET    4   B 6 LEU L  33  GLN L  38 -1  N  ALA L  34   O  GLN L  89           
    SHEET    5   B 6 ARG L  45  TYR L  49 -1  O  LEU L  47   N  TRP L  35           
    SHEET    6   B 6 ASN L  53  ARG L  54 -1  O  ASN L  53   N  TYR L  49           
    SHEET    1   C 4 THR L  10  LEU L  13  0                                        
    SHEET    2   C 4 THR L 102  ILE L 106  1  O  GLU L 105   N  LEU L  11           
    SHEET    3   C 4 VAL L  85  GLN L  90 -1  N  TYR L  86   O  THR L 102           
    SHEET    4   C 4 THR L  97  PHE L  98 -1  O  THR L  97   N  GLN L  90           
    SHEET    1   D 4 SER L 114  PHE L 118  0                                        
    SHEET    2   D 4 THR L 129  PHE L 139 -1  O  LEU L 135   N  PHE L 116           
    SHEET    3   D 4 TYR L 173  SER L 182 -1  O  LEU L 179   N  VAL L 132           
    SHEET    4   D 4 SER L 159  VAL L 163 -1  N  GLN L 160   O  THR L 178           
    SHEET    1   E 4 ALA L 153  LEU L 154  0                                        
    SHEET    2   E 4 LYS L 145  VAL L 150 -1  N  VAL L 150   O  ALA L 153           
    SHEET    3   E 4 VAL L 191  THR L 197 -1  O  GLU L 195   N  GLN L 147           
    SHEET    4   E 4 VAL L 205  ASN L 210 -1  O  LYS L 207   N  CYS L 194           
    SHEET    1   F 4 GLN H   3  SER H   7  0                                        
    SHEET    2   F 4 LEU H  18  SER H  25 -1  O  ALA H  23   N  VAL H   5           
    SHEET    3   F 4 SER H  78  MET H  83 -1  O  MET H  83   N  LEU H  18           
    SHEET    4   F 4 PHE H  68  ASP H  73 -1  N  SER H  71   O  TYR H  80           
    SHEET    1   G 6 LEU H  11  VAL H  12  0                                        
    SHEET    2   G 6 THR H 116  VAL H 120  1  O  THR H 119   N  VAL H  12           
    SHEET    3   G 6 ALA H  92  ASP H  99 -1  N  ALA H  92   O  VAL H 118           
    SHEET    4   G 6 MET H  34  GLN H  39 -1  N  VAL H  37   O  TYR H  95           
    SHEET    5   G 6 LEU H  45  ILE H  51 -1  O  GLU H  46   N  ARG H  38           
    SHEET    6   G 6 ILE H  58  TYR H  60 -1  O  GLY H  59   N  THR H  50           
    SHEET    1   H 4 LEU H  11  VAL H  12  0                                        
    SHEET    2   H 4 THR H 116  VAL H 120  1  O  THR H 119   N  VAL H  12           
    SHEET    3   H 4 ALA H  92  ASP H  99 -1  N  ALA H  92   O  VAL H 118           
    SHEET    4   H 4 MET H 109  TRP H 112 -1  O  VAL H 111   N  LYS H  98           
    SHEET    1   I 4 SER H 129  LEU H 133  0                                        
    SHEET    2   I 4 THR H 144  TYR H 154 -1  O  LYS H 152   N  SER H 129           
    SHEET    3   I 4 TYR H 185  PRO H 194 -1  O  VAL H 193   N  ALA H 145           
    SHEET    4   I 4 VAL H 172  THR H 174 -1  N  HIS H 173   O  VAL H 190           
    SHEET    1   J 4 SER H 129  LEU H 133  0                                        
    SHEET    2   J 4 THR H 144  TYR H 154 -1  O  LYS H 152   N  SER H 129           
    SHEET    3   J 4 TYR H 185  PRO H 194 -1  O  VAL H 193   N  ALA H 145           
    SHEET    4   J 4 VAL H 178  LEU H 179 -1  N  VAL H 178   O  SER H 186           
    SHEET    1   K 3 THR H 160  TRP H 163  0                                        
    SHEET    2   K 3 ILE H 204  HIS H 209 -1  O  ASN H 206   N  SER H 162           
    SHEET    3   K 3 THR H 214  LYS H 219 -1  O  THR H 214   N  HIS H 209           
    SSBOND   1 CYS L   23    CYS L   88                          1555   1555  2.04  
    SSBOND   2 CYS L  134    CYS L  194                          1555   1555  2.01  
    SSBOND   3 CYS H   22    CYS H   96                          1555   1555  2.01  
    SSBOND   4 CYS H  149    CYS H  205                          1555   1555  2.01  
    LINK         N   GLU L   1                ZN    ZN L 214     1555   1555  2.18  
    LINK         O   GLU L   1                ZN    ZN L 214     1555   1555  2.16  
    LINK         OE1 GLU L  79                ZN    ZN L 212     1555   1555  2.08  
    LINK         ND2 ASN L 137                ZN    ZN L 213     1555   1555  2.01  
    LINK         OD1 ASN L 138                ZN    ZN L 213     1555   1555  2.23  
    LINK         NE2 HIS H 173                ZN    ZN L 213     1555   1555  2.15  
    CISPEP   1 SER L    7    PRO L    8          0        -3.35                     
    CISPEP   2 TRP L   94    PRO L   95          0        -8.79                     
    CISPEP   3 TYR L  140    PRO L  141          0         0.06                     
    CISPEP   4 PHE H  155    PRO H  156          0        -7.60                     
    CISPEP   5 GLU H  157    PRO H  158          0         1.18                     
    SITE     1 AC1  2 GLU L  79  GLU L  81                                          
    SITE     1 AC2  4 GLU H   1  HIS H 173  ASN L 137  ASN L 138                    
    SITE     1 AC3  3 GLU L   1  ASP L 185  HIS L 189                               
    CRYST1  136.330   55.944   79.780  90.00 122.17  90.00 C 1 2 1       4          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.007335  0.000000  0.004614        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.017875  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.014808        0.00000                         

    振動する分子の3次元画像

    変位ベクトル図 (モードを選択してください。3つまで選択できます。)
    画面表示
    アニメーション (モードを選択してください。1つしか選択できません。)
    画面表示

    変位ベクトルの静止画とGIFアニメーション


    Mode 1

    時間平均および10個の最低振動数モードに対する結果

    原子のゆらぎ:
    時間平均と3つの最低振動数モードに対する結果
    二面角のゆらぎ:
    時間平均と3つの最低振動数モードに対する結果
    原子のゆらぎ二面角のゆらぎ

    原子ゆらぎの相関

    Mode 1
    原子ゆらぎの相関 - Mode 1
    時間平均
    時間平均
    距離マップ
    距離マップ

    計算に関するメモ

    PDB file name : pdb3giz.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        L
      ATOM        H

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM   1300  CG  LYS L 169      45.418  23.387  22.151  1.00 36.35           C  
      ATOM   1301  CD  LYS L 169      45.850  22.130  21.402  1.00 36.64           C  
      ATOM   1302  CE  LYS L 169      47.156  22.343  20.619  1.00 37.17           C  
      ATOM   1303  NZ  LYS L 169      47.852  21.027  20.385  1.00 39.26           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00
    167132
    件を2020-07-29に公開中