?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    OXYGEN BINDING                          03-FEB-09   3G46              
    TITLE     LIGAND MIGRATION AND CAVITIES WITHIN SCAPHARCA DIMERIC                
    TITLE    2 HEMOGLOBIN: WILD TYPE WITH CO BOUND TO HEME AND CHLOROFORM           
    TITLE    3 BOUND TO THE XE4 CAVITY                                              
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: GLOBIN-1;                                                  
    COMPND   3 CHAIN: A, B;                                                         
    COMPND   4 SYNONYM: GLOBIN I, HBI, DIMERIC HEMOGLOBIN;                          
    COMPND   5 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: SCAPHARCA INAEQUIVALVIS;                        
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: ARK CLAM;                                           
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 6561;                                                
    SOURCE   5 GENE: HBI;                                                           
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562;                                        
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: W3110LACIQL8;                              
    SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE  10 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PCS-26                                    
    KEYWDS    OXYGEN TRANSPORT, ALLOSTERY, OXYGEN AFFINITY, CYTOPLASM,              
    KEYWDS   2 HEME, IRON, METAL-BINDING, OXYGEN STORAGE/TRANSPORT, OXYGEN          
    KEYWDS   3 BINDING, TRANSPORT                                                   
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    J.E.KNAPP,R.PAHL,J.COHEN,J.C.NICHOLS,K.SCHULTEN,Q.H.GIBSON,           
    AUTHOR   2 V.SRAJER,W.E.ROYER JR.                                               
    REVDAT   1   01-DEC-09 3G46    0                                                
    JRNL        AUTH   J.E.KNAPP,R.PAHL,J.COHEN,J.C.NICHOLS,K.SCHULTEN,             
    JRNL        AUTH 2 Q.H.GIBSON,V.SRAJER,W.E.ROYER                                
    JRNL        TITL   LIGAND MIGRATION AND CAVITIES WITHIN SCAPHARCA               
    JRNL        TITL 2 DIMERIC HBI: STUDIES BY TIME-RESOLVED                        
    JRNL        TITL 3 CRYSTALLO-GRAPHY, XE BINDING, AND COMPUTATIONAL              
    JRNL        TITL 4 ANALYSIS.                                                    
    JRNL        REF    STRUCTURE                     V.  17  1494 2009              
    JRNL        REFN                   ISSN 0969-2126                               
    JRNL        PMID   19913484                                                     
    JRNL        DOI    10.1016/J.STR.2009.09.004                                    
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    0.91 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : SHELXL-97                                            
    REMARK   3   AUTHORS     : G.M.SHELDRICK                                        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 0.91                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 46.30                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.000                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 75.8                           
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD           : FREE R                         
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION   : RANDOM                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT (NO CUTOFF).                         
    REMARK   3   R VALUE   (WORKING + TEST SET, NO CUTOFF) : 0.129                  
    REMARK   3   R VALUE          (WORKING SET, NO CUTOFF) : 0.129                  
    REMARK   3   FREE R VALUE                  (NO CUTOFF) : 0.155                  
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE (%, NO CUTOFF) : 5.300                  
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT   (NO CUTOFF) : 8034                   
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF REFLECTIONS   (NO CUTOFF) : 152165                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT/AGREEMENT OF MODEL FOR DATA WITH F>4SIG(F).                     
    REMARK   3   R VALUE   (WORKING + TEST SET, F>4SIG(F)) : 0.123                  
    REMARK   3   R VALUE          (WORKING SET, F>4SIG(F)) : 0.123                  
    REMARK   3   FREE R VALUE                  (F>4SIG(F)) : 0.150                  
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE (%, F>4SIG(F)) : 5.300                  
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT   (F>4SIG(F)) : 7395                   
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF REFLECTIONS   (F>4SIG(F)) : 140215                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS      : 2424                                          
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS : 0                                             
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS    : 98                                            
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS      : 432                                           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  MODEL REFINEMENT.                                                   
    REMARK   3   OCCUPANCY SUM OF NON-HYDROGEN ATOMS      : 2761.87                 
    REMARK   3   OCCUPANCY SUM OF HYDROGEN ATOMS          : 2315.44                 
    REMARK   3   NUMBER OF DISCRETELY DISORDERED RESIDUES : 34                      
    REMARK   3   NUMBER OF LEAST-SQUARES PARAMETERS       : 26633                   
    REMARK   3   NUMBER OF RESTRAINTS                     : 33906                   
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM RESTRAINT TARGET VALUES.                        
    REMARK   3   BOND LENGTHS                         (A) : 0.007                   
    REMARK   3   ANGLE DISTANCES                      (A) : 0.022                   
    REMARK   3   SIMILAR DISTANCES (NO TARGET VALUES) (A) : 0.000                   
    REMARK   3   DISTANCES FROM RESTRAINT PLANES      (A) : 0.024                   
    REMARK   3   ZERO CHIRAL VOLUMES               (A**3) : 0.015                   
    REMARK   3   NON-ZERO CHIRAL VOLUMES           (A**3) : 0.016                   
    REMARK   3   ANTI-BUMPING DISTANCE RESTRAINTS     (A) : 0.046                   
    REMARK   3   RIGID-BOND ADP COMPONENTS         (A**2) : 0.005                   
    REMARK   3   SIMILAR ADP COMPONENTS            (A**2) : 0.034                   
    REMARK   3   APPROXIMATELY ISOTROPIC ADPS      (A**2) : 0.085                   
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELING.                                              
    REMARK   3   METHOD USED: NULL                                                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  STEREOCHEMISTRY TARGET VALUES : ENGH AND HUBER                      
    REMARK   3   SPECIAL CASE: NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE       
    REMARK   3  R (NO CUTOFF) BY ?                                                  
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 3G46 COMPLIES WITH FORMAT V. 3.20, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 04-FEB-09.                  
    REMARK 100 THE RCSB ID CODE IS RCSB051400.                                      
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 07-NOV-05                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 110.0                              
    REMARK 200  PH                             : 7.50                               
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : APS                                
    REMARK 200  BEAMLINE                       : 14-BM-C                            
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.9                                
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : ADSC QUANTUM 315                   
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : DENZO                              
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : SCALEPACK                          
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 160199                             
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 0.910                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 46.300                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 0.000                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 77.9                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 4.000                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.07500                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : 0.07500                            
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 20.0000                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 0.91                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 1.01                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 59.3                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 2.10                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.18900                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : 0.18900                            
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 4.700                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: CNS                                                   
    REMARK 200 STARTING MODEL: PDB ENTRY 3SDH                                       
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 42.00                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.12                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 1.5-2.5M PHOSPHATE BUFFER, PH 7.50,      
    REMARK 280  SMALL TUBES, TEMPERATURE 298K, MICROBATCH, TEMPERATURE 296K         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: C 1 2 1                          
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,Y,-Z                                                 
    REMARK 290       3555   X+1/2,Y+1/2,Z                                           
    REMARK 290       4555   -X+1/2,Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   3  1.000000  0.000000  0.000000       46.26800            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       21.74350            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   4 -1.000000  0.000000  0.000000       46.26800            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000  1.000000  0.000000       21.74350            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 300 REMARK: BIOMOLECULE: 1                                               
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND PROGRAM                   
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 300 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 300 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 300 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 300 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B                                  
    REMARK 300   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 300   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 300   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 5950 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 12300 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -56.0 KCAL/MOL                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 480                                                                      
    REMARK 480 ZERO OCCUPANCY ATOM                                                  
    REMARK 480 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE ATOMS MODELED WITH ZERO                  
    REMARK 480 OCCUPANCY. THE LOCATION AND PROPERTIES OF THESE ATOMS                
    REMARK 480 MAY NOT BE RELIABLE. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME;              
    REMARK 480 C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):         
    REMARK 480   M RES C SSEQI ATOMS                                                
    REMARK 480     LYS B   23   NZ                                                  
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND ANGLES                                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,3(1X,A4,2X),12X,F5.1)              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   ATM2   ATM3                                     
    REMARK 500    ARG B  19   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =  -5.2 DEGREES          
    REMARK 500    ARG B  67   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =   4.5 DEGREES          
    REMARK 500    ARG B  67   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =  -5.0 DEGREES          
    REMARK 500    TRP B 135   CD1 -  NE1 -  CE2 ANGL. DEV. =   7.4 DEGREES          
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    ASN A 126       38.55     75.79                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 SOLVENT                                                              
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
    REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
    REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
    REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
    REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
    REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
    REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525  M RES CSSEQI                                                        
    REMARK 525    HOH A1367        DISTANCE =  6.09 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A1386        DISTANCE =  6.85 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B1363        DISTANCE =  5.55 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B1370        DISTANCE =  8.23 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH B1387        DISTANCE =  8.74 ANGSTROMS                       
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 METAL COORDINATION                                                   
    REMARK 620  (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;              
    REMARK 620  SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):                            
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                             HEM A 147  FE                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HIS A 101   NE2                                                    
    REMARK 620 2 HEM A 147   NA   90.0                                              
    REMARK 620 3 HEM A 147   NB   89.9  89.2                                        
    REMARK 620 4 HEM A 147   NC   89.3 179.2  90.7                                  
    REMARK 620 5 HEM A 147   ND   89.9  90.2 179.4  89.8                            
    REMARK 620 6 CMO A 148   C   176.4  93.7  90.1  87.1  90.2                      
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5                       
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                             HEM B 147  FE                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 HIS B 101   NE2                                                    
    REMARK 620 2 HEM B 147   NA   89.8                                              
    REMARK 620 3 HEM B 147   NB   89.2  89.4                                        
    REMARK 620 4 HEM B 147   NC   89.1 178.9  90.5                                  
    REMARK 620 5 HEM B 147   ND   89.3  89.8 178.4  90.3                            
    REMARK 620 6 CMO B 148   C   176.7  93.5  90.8  87.6  90.7                      
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5                       
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE HEM A 147                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE CMO A 148                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE XE A 149                  
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE XE A 151                  
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE HEM B 147                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE CMO B 148                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE XE B 150                  
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC8                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE XE B 151                  
    REMARK 900                                                                      
    REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 3SDH   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 CO HBI                                                               
    REMARK 900 RELATED ID: 4SDH   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 DEOXY HBI                                                            
    REMARK 900 RELATED ID: 3G4Q   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 CHLOROFORM CHCL3                                                     
    REMARK 900 RELATED ID: 3G4R   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 1,2-DICHLOROETHANE                                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 3G4U   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 DICHLOROPROPANE                                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 3G4V   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 CHLOROPENTANE                                                        
    REMARK 900 RELATED ID: 3G4W   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 CHLOROBENZENE                                                        
    REMARK 900 RELATED ID: 3G4Y   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 HBI-CO WITH CHLOROMETHYLBENZENE                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 3G52   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 HBI-CO WITH CHLOROETHYLBENZENE                                       
    REMARK 900 RELATED ID: 3G53   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 1-CHLOROPROPYL BENZENE                                               
    DBREF  3G46 A    1   146  UNP    P02213   GLB1_SCAIN       1    146             
    DBREF  3G46 B    1   146  UNP    P02213   GLB1_SCAIN       1    146             
    SEQRES   1 A  146  PRO SER VAL TYR ASP ALA ALA ALA GLN LEU THR ALA ASP          
    SEQRES   2 A  146  VAL LYS LYS ASP LEU ARG ASP SER TRP LYS VAL ILE GLY          
    SEQRES   3 A  146  SER ASP LYS LYS GLY ASN GLY VAL ALA LEU MET THR THR          
    SEQRES   4 A  146  LEU PHE ALA ASP ASN GLN GLU THR ILE GLY TYR PHE LYS          
    SEQRES   5 A  146  ARG LEU GLY ASP VAL SER GLN GLY MET ALA ASN ASP LYS          
    SEQRES   6 A  146  LEU ARG GLY HIS SER ILE THR LEU MET TYR ALA LEU GLN          
    SEQRES   7 A  146  ASN PHE ILE ASP GLN LEU ASP ASN PRO ASP ASP LEU VAL          
    SEQRES   8 A  146  CYS VAL VAL GLU LYS PHE ALA VAL ASN HIS ILE THR ARG          
    SEQRES   9 A  146  LYS ILE SER ALA ALA GLU PHE GLY LYS ILE ASN GLY PRO          
    SEQRES  10 A  146  ILE LYS LYS VAL LEU ALA SER LYS ASN PHE GLY ASP LYS          
    SEQRES  11 A  146  TYR ALA ASN ALA TRP ALA LYS LEU VAL ALA VAL VAL GLN          
    SEQRES  12 A  146  ALA ALA LEU                                                  
    SEQRES   1 B  146  PRO SER VAL TYR ASP ALA ALA ALA GLN LEU THR ALA ASP          
    SEQRES   2 B  146  VAL LYS LYS ASP LEU ARG ASP SER TRP LYS VAL ILE GLY          
    SEQRES   3 B  146  SER ASP LYS LYS GLY ASN GLY VAL ALA LEU MET THR THR          
    SEQRES   4 B  146  LEU PHE ALA ASP ASN GLN GLU THR ILE GLY TYR PHE LYS          
    SEQRES   5 B  146  ARG LEU GLY ASP VAL SER GLN GLY MET ALA ASN ASP LYS          
    SEQRES   6 B  146  LEU ARG GLY HIS SER ILE THR LEU MET TYR ALA LEU GLN          
    SEQRES   7 B  146  ASN PHE ILE ASP GLN LEU ASP ASN PRO ASP ASP LEU VAL          
    SEQRES   8 B  146  CYS VAL VAL GLU LYS PHE ALA VAL ASN HIS ILE THR ARG          
    SEQRES   9 B  146  LYS ILE SER ALA ALA GLU PHE GLY LYS ILE ASN GLY PRO          
    SEQRES  10 B  146  ILE LYS LYS VAL LEU ALA SER LYS ASN PHE GLY ASP LYS          
    SEQRES  11 B  146  TYR ALA ASN ALA TRP ALA LYS LEU VAL ALA VAL VAL GLN          
    SEQRES  12 B  146  ALA ALA LEU                                                  
    HET    HEM  A 147      43                                                       
    HET    CMO  A 148       2                                                       
    HET     XE  A 149       2                                                       
    HET     XE  A 150       1                                                       
    HET     XE  A 151       1                                                       
    HET    HEM  B 147      43                                                       
    HET    CMO  B 148       2                                                       
    HET     XE  B 149       1                                                       
    HET     XE  B 150       2                                                       
    HET     XE  B 151       1                                                       
    HETNAM     HEM PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE                                  
    HETNAM     CMO CARBON MONOXIDE                                                  
    HETNAM      XE XENON                                                            
    HETSYN     HEM HEME                                                             
    FORMUL   3  HEM    2(C34 H32 FE N4 O4)                                          
    FORMUL   4  CMO    2(C O)                                                       
    FORMUL   5   XE    6(XE)                                                        
    FORMUL  13  HOH   *432(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 SER A    2  GLN A    9  1                                   8    
    HELIX    2   2 THR A   11  GLY A   26  1                                  16    
    HELIX    3   3 ASP A   28  ASN A   44  1                                  17    
    HELIX    4   4 GLN A   45  GLY A   55  5                                  11    
    HELIX    5   5 ASP A   56  ALA A   62  5                                   7    
    HELIX    6   6 ASN A   63  GLN A   83  1                                  21    
    HELIX    7   7 ASN A   86  ARG A  104  1                                  19    
    HELIX    8   8 SER A  107  GLY A  112  1                                   6    
    HELIX    9   9 ILE A  114  LYS A  125  1                                  12    
    HELIX   10  10 GLY A  128  LEU A  146  1                                  19    
    HELIX   11  11 SER B    2  ALA B    8  1                                   7    
    HELIX   12  12 THR B   11  GLY B   26  1                                  16    
    HELIX   13  13 ASP B   28  ASN B   44  1                                  17    
    HELIX   14  14 GLN B   45  GLY B   55  5                                  11    
    HELIX   15  15 GLN B   59  ALA B   62  5                                   4    
    HELIX   16  16 ASN B   63  GLN B   83  1                                  21    
    HELIX   17  17 ASN B   86  THR B  103  1                                  18    
    HELIX   18  18 SER B  107  GLY B  112  1                                   6    
    HELIX   19  19 ILE B  114  LYS B  125  1                                  12    
    HELIX   20  20 GLY B  128  ALA B  145  1                                  18    
    LINK         NE2 HIS A 101                FE   HEM A 147     1555   1555  2.05  
    LINK         NE2 HIS B 101                FE   HEM B 147     1555   1555  2.05  
    LINK        FE   HEM A 147                 C   CMO A 148     1555   1555  1.78  
    LINK        FE   HEM B 147                 C   CMO B 148     1555   1555  1.78  
    SITE     1 AC1 20 TYR A  50  PHE A  51  ARG A  53  HIS A  69                    
    SITE     2 AC1 20 LEU A  73  ASN A 100  HIS A 101  ARG A 104                    
    SITE     3 AC1 20 GLU A 110  PHE A 111  CMO A 148   XE A 151                    
    SITE     4 AC1 20 HOH A1022  HOH A1023  HOH A1173  HOH A1352                    
    SITE     5 AC1 20 LYS B  96  ASN B 100  HOH B1033  HOH B1291                    
    SITE     1 AC2  5 MET A  37  PHE A  51  HIS A  69  LEU A  73                    
    SITE     2 AC2  5 HEM A 147                                                     
    SITE     1 AC3  1 LEU A  36                                                     
    SITE     1 AC4  3 PHE A  97  PHE A 111  HEM A 147                               
    SITE     1 AC5 20 LYS A  96  ASN A 100  HOH A1118  TYR B  50                    
    SITE     2 AC5 20 PHE B  51  ARG B  53  LEU B  73  PHE B  97                    
    SITE     3 AC5 20 ASN B 100  HIS B 101  ARG B 104  GLU B 110                    
    SITE     4 AC5 20 PHE B 111  CMO B 148   XE B 151  HOH B1020                    
    SITE     5 AC5 20 HOH B1037  HOH B1042  HOH B1102  HOH B1291                    
    SITE     1 AC6  5 MET B  37  PHE B  51  HIS B  69  LEU B  73                    
    SITE     2 AC6  5 HEM B 147                                                     
    SITE     1 AC7  1 MET B  74                                                     
    SITE     1 AC8  3 PHE B  97  PHE B 111  HEM B 147                               
    CRYST1   92.536   43.487   82.853  90.00 122.25  90.00 C 1 2 1       8          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.010807  0.000000  0.006818        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.022995  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.014271        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb3g46.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        B

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    178  CG  LYS A  23      28.414   2.572  38.870  1.00 21.01           C  
      ATOM    179  CD  LYS A  23      27.209   2.039  39.627  1.00 30.71           C  
      ATOM    180  CE  LYS A  23      26.335   3.188  40.111  1.00 38.97           C  
      ATOM    181  NZ  LYS A  23      25.724   2.907  41.443  1.00 50.88           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00