?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    TRANSFERASE                             15-DEC-08   3FK0              
    TITLE     E. COLI EPSP SYNTHASE (TIPS MUTATION) LIGANDED WITH S3P               
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: 3-PHOSPHOSHIKIMATE 1-CARBOXYVINYLTRANSFERASE;              
    COMPND   3 CHAIN: A;                                                            
    COMPND   4 FRAGMENT: EPSP SYNTHASE;                                             
    COMPND   5 SYNONYM: 5-ENOLPYRUVYLSHIKIMATE-3-PHOSPHATE SYNTHASE, EPSP           
    COMPND   6 SYNTHASE, EPSPS;                                                     
    COMPND   7 EC: 2.5.1.19;                                                        
    COMPND   8 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   9 MUTATION: YES                                                        
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: ESCHERICHIA COLI K-12;                          
    SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 83333;                                               
    SOURCE   4 GENE: AROA, B0908, JW0891;                                           
    SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 83333;                                      
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: BL21(DE3);                                 
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PET-24D                                   
    KEYWDS    INSIDE-OUT ALPHA-BETA BARREL, AMINO-ACID BIOSYNTHESIS,                
    KEYWDS   2 AROMATIC AMINO ACID BIOSYNTHESIS, CYTOPLASM, TRANSFERASE             
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    ERNST SCHONBRUNN                                                      
    REVDAT   2   28-APR-09 3FK0    1       JRNL                                     
    REVDAT   1   17-FEB-09 3FK0    0                                                
    JRNL        AUTH   T.FUNKE,Y.YANG,H.HAN,M.HEALY-FRIED,S.OLESEN,                 
    JRNL        AUTH 2 A.BECKER,E.SCHONBRUNN                                        
    JRNL        TITL   STRUCTURAL BASIS OF GLYPHOSATE RESISTANCE                    
    JRNL        TITL 2 RESULTING FROM THE DOUBLE MUTATION THR97 -> ILE              
    JRNL        TITL 3 AND PRO101 -> SER IN                                         
    JRNL        TITL 4 5-ENOLPYRUVYLSHIKIMATE-3-PHOSPHATE SYNTHASE FROM             
    JRNL        TITL 5 ESCHERICHIA COLI.                                            
    JRNL        REF    J.BIOL.CHEM.                  V. 284  9854 2009              
    JRNL        REFN                   ISSN 0021-9258                               
    JRNL        PMID   19211556                                                     
    JRNL        DOI    10.1074/JBC.M809771200                                       
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    1.70 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : CNS                                                  
    REMARK   3   AUTHORS     : BRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS,GROSSE-              
    REMARK   3               : KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES, PANNU,             
    REMARK   3               : READ,RICE,SIMONSON,WARREN                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  REFINEMENT TARGET : ENGH & HUBER                                    
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.70                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 20.00                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.000                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF HIGH         (ABS(F)) : NULL                           
    REMARK   3   DATA CUTOFF LOW          (ABS(F)) : NULL                           
    REMARK   3   COMPLETENESS (WORKING+TEST)   (%) : 99.6                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 47294                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.163                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.203                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 2.500                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 1183                            
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF FREE R VALUE  : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : NULL                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 1.70                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : NULL                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : NULL                         
    REMARK   3   REFLECTIONS IN BIN    (WORKING SET) : NULL                         
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : NULL                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : NULL                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET SIZE  (%) : NULL                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET COUNT     : NULL                         
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF BIN FREE R VALUE : NULL                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 3256                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 16                                      
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 551                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 16.10                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : -3.85300                                             
    REMARK   3    B22 (A**2) : 2.41400                                              
    REMARK   3    B33 (A**2) : 1.44000                                              
    REMARK   3    B12 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B13 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED COORDINATE ERROR.                                         
    REMARK   3   ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : 0.15                            
    REMARK   3   ESD FROM SIGMAA              (A) : 0.15                            
    REMARK   3   LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) : 5.00                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  CROSS-VALIDATED ESTIMATED COORDINATE ERROR.                         
    REMARK   3   ESD FROM C-V LUZZATI PLOT    (A) : 0.19                            
    REMARK   3   ESD FROM C-V SIGMAA          (A) : 0.18                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                   
    REMARK   3   BOND LENGTHS                 (A) : 0.011                           
    REMARK   3   BOND ANGLES            (DEGREES) : 1.60                            
    REMARK   3   DIHEDRAL ANGLES        (DEGREES) : NULL                            
    REMARK   3   IMPROPER ANGLES        (DEGREES) : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL MODEL : NULL                                      
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : 1.463 ; 1.500                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : 1.892 ; 2.000                
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : 2.712 ; 2.000                
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : 3.833 ; 2.500                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELING.                                              
    REMARK   3   METHOD USED : NULL                                                 
    REMARK   3   KSOL        : NULL                                                 
    REMARK   3   BSOL        : 38.91                                                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS MODEL : NULL                                                    
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS.                         RMS   SIGMA/WEIGHT          
    REMARK   3   GROUP  1  POSITIONAL            (A) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   GROUP  1  B-FACTOR           (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  PARAMETER FILE  1  : CNS_TOPPAR:PROTEIN_REP.PARAM                   
    REMARK   3  PARAMETER FILE  2  : S3P+GPH+FOR+SPP+SHIKIMATE_NEW.PAR              
    REMARK   3  PARAMETER FILE  3  : CIS_PEPTIDE.PARAM                              
    REMARK   3  PARAMETER FILE  4  : CNS_TOPPAR:WATER_REP.PARAM                     
    REMARK   3  PARAMETER FILE  5  : CNS_TOPPAR:ION.PARAM                           
    REMARK   3  PARAMETER FILE  6  : NULL                                           
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  1   : NULL                                           
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  2   : NULL                                           
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  3   : NULL                                           
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  4   : NULL                                           
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  5   : NULL                                           
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  6   : NULL                                           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 3FK0 COMPLIES WITH FORMAT V. 3.20, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 17-DEC-08.                  
    REMARK 100 THE RCSB ID CODE IS RCSB050683.                                      
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 15-JAN-08                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 93                                 
    REMARK 200  PH                             : 7                                  
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : N                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : ROTATING ANODE                     
    REMARK 200  BEAMLINE                       : NULL                               
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : RIGAKU MICROMAX-007 HF             
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.54                               
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : MIRRORS                            
    REMARK 200  OPTICS                         : MIRRORS                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : IMAGE PLATE                        
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : RIGAKU RAXIS HTC                   
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : XDS                                
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : XDS                                
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 47294                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 1.700                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 20.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : -3.000                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 99.6                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : NULL                               
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.02900                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 30.4000                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 1.70                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 1.80                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 98.2                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : NULL                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.07700                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 12.500                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: NULL                         
    REMARK 200 SOFTWARE USED: CNS                                                   
    REMARK 200 STARTING MODEL: 1G6T                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 46.46                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.30                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: NA-FORMATE, PH 7, VAPOR DIFFUSION,       
    REMARK 280  HANGING DROP, TEMPERATURE 293K                                      
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 21 21 21                       
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X+1/2,-Y,Z+1/2                                         
    REMARK 290       3555   -X,Y+1/2,-Z+1/2                                         
    REMARK 290       4555   X+1/2,-Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000       28.74550            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       43.54050            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       42.35250            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000       43.54050            
    REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000       28.74550            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000       42.35250            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: MONOMERIC                  
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.                            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE          
    REMARK 500   O    HOH A   469     O    HOH A   503              2.15            
    REMARK 500   O    HOH A   482     O    HOH A   501              2.17            
    REMARK 500   O    HOH A   470     O    HOH A   890              2.19            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    ASP A 112       88.92   -152.09                                   
    REMARK 500    GLU A 144     -113.08   -127.34                                   
    REMARK 500    ASN A 147        6.82     81.40                                   
    REMARK 500    TYR A 220       18.83     58.13                                   
    REMARK 500    ILE A 311       57.92   -143.75                                   
    REMARK 500    LYS A 340     -147.26   -101.69                                   
    REMARK 500    LEU A 396       35.84    -86.19                                   
    REMARK 500    PHE A 413       74.06   -158.10                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE S3P A 428                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE FMT A 429                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE FMT A 430                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE FMT A 431                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE FMT A 432                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE FMT A 433                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE FMT A 434                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC8                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE FMT A 435                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC9                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE FMT A 436                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: BC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE FMT A 437                 
    REMARK 900                                                                      
    REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 1G6T   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 WILD-TYPE EPSP SYNTHASE LIGANDED WITH S3P                            
    REMARK 900 RELATED ID: 2QFS   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 PRO101SER EPSP SYNTHASE LIGANDED WITH S3P                            
    REMARK 900 RELATED ID: 2QFT   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 PRO101SER EPSP SYNTHASE LIGANDED WITH S3P AND GLYPHOSATE             
    REMARK 900 RELATED ID: 3FJX   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 3FJZ   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: 3FK1   RELATED DB: PDB                                   
    DBREF  3FK0 A    1   427  UNP    P0A6D3   AROA_ECOLI       1    427             
    SEQADV 3FK0 ILE A   97  UNP  P0A6D3    THR    97 ENGINEERED                     
    SEQADV 3FK0 SER A  101  UNP  P0A6D3    PRO   101 ENGINEERED                     
    SEQRES   1 A  427  MET GLU SER LEU THR LEU GLN PRO ILE ALA ARG VAL ASP          
    SEQRES   2 A  427  GLY THR ILE ASN LEU PRO GLY SER LYS SER VAL SER ASN          
    SEQRES   3 A  427  ARG ALA LEU LEU LEU ALA ALA LEU ALA HIS GLY LYS THR          
    SEQRES   4 A  427  VAL LEU THR ASN LEU LEU ASP SER ASP ASP VAL ARG HIS          
    SEQRES   5 A  427  MET LEU ASN ALA LEU THR ALA LEU GLY VAL SER TYR THR          
    SEQRES   6 A  427  LEU SER ALA ASP ARG THR ARG CYS GLU ILE ILE GLY ASN          
    SEQRES   7 A  427  GLY GLY PRO LEU HIS ALA GLU GLY ALA LEU GLU LEU PHE          
    SEQRES   8 A  427  LEU GLY ASN ALA GLY ILE ALA MET ARG SER LEU ALA ALA          
    SEQRES   9 A  427  ALA LEU CYS LEU GLY SER ASN ASP ILE VAL LEU THR GLY          
    SEQRES  10 A  427  GLU PRO ARG MET LYS GLU ARG PRO ILE GLY HIS LEU VAL          
    SEQRES  11 A  427  ASP ALA LEU ARG LEU GLY GLY ALA LYS ILE THR TYR LEU          
    SEQRES  12 A  427  GLU GLN GLU ASN TYR PRO PRO LEU ARG LEU GLN GLY GLY          
    SEQRES  13 A  427  PHE THR GLY GLY ASN VAL ASP VAL ASP GLY SER VAL SER          
    SEQRES  14 A  427  SER GLN PHE LEU THR ALA LEU LEU MET THR ALA PRO LEU          
    SEQRES  15 A  427  ALA PRO GLU ASP THR VAL ILE ARG ILE LYS GLY ASP LEU          
    SEQRES  16 A  427  VAL SER LYS PRO TYR ILE ASP ILE THR LEU ASN LEU MET          
    SEQRES  17 A  427  LYS THR PHE GLY VAL GLU ILE GLU ASN GLN HIS TYR GLN          
    SEQRES  18 A  427  GLN PHE VAL VAL LYS GLY GLY GLN SER TYR GLN SER PRO          
    SEQRES  19 A  427  GLY THR TYR LEU VAL GLU GLY ASP ALA SER SER ALA SER          
    SEQRES  20 A  427  TYR PHE LEU ALA ALA ALA ALA ILE LYS GLY GLY THR VAL          
    SEQRES  21 A  427  LYS VAL THR GLY ILE GLY ARG ASN SER MET GLN GLY ASP          
    SEQRES  22 A  427  ILE ARG PHE ALA ASP VAL LEU GLU LYS MET GLY ALA THR          
    SEQRES  23 A  427  ILE CYS TRP GLY ASP ASP TYR ILE SER CYS THR ARG GLY          
    SEQRES  24 A  427  GLU LEU ASN ALA ILE ASP MET ASP MET ASN HIS ILE PRO          
    SEQRES  25 A  427  ASP ALA ALA MET THR ILE ALA THR ALA ALA LEU PHE ALA          
    SEQRES  26 A  427  LYS GLY THR THR THR LEU ARG ASN ILE TYR ASN TRP ARG          
    SEQRES  27 A  427  VAL LYS GLU THR ASP ARG LEU PHE ALA MET ALA THR GLU          
    SEQRES  28 A  427  LEU ARG LYS VAL GLY ALA GLU VAL GLU GLU GLY HIS ASP          
    SEQRES  29 A  427  TYR ILE ARG ILE THR PRO PRO GLU LYS LEU ASN PHE ALA          
    SEQRES  30 A  427  GLU ILE ALA THR TYR ASN ASP HIS ARG MET ALA MET CYS          
    SEQRES  31 A  427  PHE SER LEU VAL ALA LEU SER ASP THR PRO VAL THR ILE          
    SEQRES  32 A  427  LEU ASP PRO LYS CYS THR ALA LYS THR PHE PRO ASP TYR          
    SEQRES  33 A  427  PHE GLU GLN LEU ALA ARG ILE SER GLN ALA ALA                  
    HET    S3P  A 428      16                                                       
    HET    FMT  A 429       3                                                       
    HET    FMT  A 430       3                                                       
    HET    FMT  A 431       3                                                       
    HET    FMT  A 432       3                                                       
    HET    FMT  A 433       3                                                       
    HET    FMT  A 434       3                                                       
    HET    FMT  A 435       3                                                       
    HET    FMT  A 436       3                                                       
    HET    FMT  A 437       3                                                       
    HETNAM     S3P SHIKIMATE-3-PHOSPHATE                                            
    HETNAM     FMT FORMIC ACID                                                      
    FORMUL   2  S3P    C7 H11 O8 P                                                  
    FORMUL   3  FMT    9(C H2 O2)                                                   
    FORMUL  12  HOH   *524(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 SER A   21  ALA A   35  1                                  15    
    HELIX    2   2 SER A   47  LEU A   60  1                                  14    
    HELIX    3   3 ALA A   95  LEU A  106  1                                  12    
    HELIX    4   4 GLU A  118  ARG A  124  5                                   7    
    HELIX    5   5 ILE A  126  GLY A  136  1                                  11    
    HELIX    6   6 SER A  170  ALA A  180  1                                  11    
    HELIX    7   7 PRO A  181  ALA A  183  5                                   3    
    HELIX    8   8 SER A  197  PHE A  211  1                                  15    
    HELIX    9   9 ASP A  242  GLY A  257  1                                  16    
    HELIX   10  10 GLN A  271  ILE A  274  5                                   4    
    HELIX   11  11 ARG A  275  GLY A  284  1                                  10    
    HELIX   12  12 ILE A  311  ALA A  322  1                                  12    
    HELIX   13  13 LEU A  323  ALA A  325  5                                   3    
    HELIX   14  14 ILE A  334  LYS A  340  5                                   7    
    HELIX   15  15 ASP A  343  VAL A  355  1                                  13    
    HELIX   16  16 ASP A  384  LEU A  393  1                                  10    
    HELIX   17  17 VAL A  394  LEU A  396  5                                   3    
    HELIX   18  18 PRO A  406  THR A  412  5                                   7    
    HELIX   19  19 ASP A  415  ILE A  423  1                                   9    
    SHEET    1   A 3 SER A   3  LEU A   6  0                                        
    SHEET    2   A 3 VAL A 401  LEU A 404 -1  O  ILE A 403   N  LEU A   4           
    SHEET    3   A 3 GLU A 378  ILE A 379  1  N  ILE A 379   O  THR A 402           
    SHEET    1   B 2 ARG A  11  VAL A  12  0                                        
    SHEET    2   B 2 SER A 424  GLN A 425 -1  O  GLN A 425   N  ARG A  11           
    SHEET    1   C 4 GLY A  14  ASN A  17  0                                        
    SHEET    2   C 4 THR A 259  THR A 263  1  O  THR A 263   N  ILE A  16           
    SHEET    3   C 4 TYR A 293  THR A 297 -1  O  ILE A 294   N  VAL A 262           
    SHEET    4   C 4 THR A 286  TRP A 289 -1  N  THR A 286   O  THR A 297           
    SHEET    1   D 4 TYR A  64  LEU A  66  0                                        
    SHEET    2   D 4 ARG A  72  ILE A  76 -1  O  GLU A  74   N  THR A  65           
    SHEET    3   D 4 LYS A  38  THR A  42 -1  N  LEU A  41   O  CYS A  73           
    SHEET    4   D 4 THR A 236  LEU A 238  1  O  TYR A 237   N  VAL A  40           
    SHEET    1   E 4 LEU A  88  PHE A  91  0                                        
    SHEET    2   E 4 ILE A 113  THR A 116  1  O  VAL A 114   N  LEU A  88           
    SHEET    3   E 4 LEU A 151  LEU A 153 -1  O  LEU A 153   N  ILE A 113           
    SHEET    4   E 4 ILE A 140  TYR A 142 -1  N  THR A 141   O  ARG A 152           
    SHEET    1   F 4 GLY A 160  GLY A 166  0                                        
    SHEET    2   F 4 THR A 187  LEU A 195  1  O  ARG A 190   N  VAL A 162           
    SHEET    3   F 4 GLN A 222  VAL A 225 -1  O  VAL A 225   N  THR A 187           
    SHEET    4   F 4 GLU A 216  GLN A 218 -1  N  GLN A 218   O  GLN A 222           
    SHEET    1   G 4 ASP A 305  ASP A 307  0                                        
    SHEET    2   G 4 THR A 329  ARG A 332  1  O  ARG A 332   N  MET A 306           
    SHEET    3   G 4 TYR A 365  THR A 369 -1  O  ILE A 368   N  THR A 329           
    SHEET    4   G 4 GLU A 358  GLU A 361 -1  N  GLU A 358   O  THR A 369           
    CISPEP   1 PRO A  149    PRO A  150          0         1.41                     
    CISPEP   2 GLY A  257    GLY A  258          0        -1.30                     
    SITE     1 AC1 17 LYS A  22  SER A  23  ARG A  27  ILE A  97                    
    SITE     2 AC1 17 SER A 169  SER A 170  GLN A 171  SER A 197                    
    SITE     3 AC1 17 TYR A 200  ASP A 313  ASN A 336  LYS A 340                    
    SITE     4 AC1 17 FMT A 430  HOH A 551  HOH A 553  HOH A 825                    
    SITE     5 AC1 17 HOH A 839                                                     
    SITE     1 AC2  5 ALA A 380  TYR A 382  HOH A 467  HOH A 558                    
    SITE     2 AC2  5 HOH A 807                                                     
    SITE     1 AC3  7 LYS A  22  ASP A 313  GLU A 341  ARG A 344                    
    SITE     2 AC3  7 HIS A 385  ARG A 386  S3P A 428                               
    SITE     1 AC4  6 LYS A 373  LEU A 374  SER A 397  ASP A 398                    
    SITE     2 AC4  6 HOH A 685  HOH A 843                                          
    SITE     1 AC5  5 THR A  65  LEU A  66  SER A  67  ARG A  72                    
    SITE     2 AC5  5 FMT A 436                                                     
    SITE     1 AC6  5 ARG A 298  GLU A 300  LEU A 301  PHE A 324                    
    SITE     2 AC6  5 HOH A 918                                                     
    SITE     1 AC7  5 THR A  58  VAL A  62  SER A  63  TYR A  64                    
    SITE     2 AC7  5 HOH A 850                                                     
    SITE     1 AC8  5 THR A   5  LEU A 143  ARG A 152  PHE A 376                    
    SITE     2 AC8  5 THR A 402                                                     
    SITE     1 AC9  3 FMT A 432  HOH A 513  HOH A 701                               
    SITE     1 BC1  3 LYS A  38  HIS A 363  HOH A 937                               
    CRYST1   57.491   84.705   87.081  90.00  90.00  90.00 P 21 21 21    4          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.017394  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.011806  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.011484        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb3fk0.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM   2419  CG  LYS A 326      52.862   1.474  59.148  1.00 26.56           C  
      ATOM   2420  CD  LYS A 326      52.265   2.084  60.414  1.00 32.47           C  
      ATOM   2421  CE  LYS A 326      51.556   0.995  61.218  1.00 35.45           C  
      ATOM   2422  NZ  LYS A 326      50.969   1.480  62.502  1.00 40.62           N  
      ATOM   2806  CG  LYS A 373      66.798  -4.627  58.547  1.00 21.31           C  
      ATOM   2807  CD  LYS A 373      67.969  -4.628  59.553  1.00 22.03           C  
      ATOM   2808  CE  LYS A 373      68.594  -6.015  59.708  1.00 24.93           C  
      ATOM   2809  NZ  LYS A 373      68.979  -6.639  58.408  1.00 20.85           N  
      ATOM   3070  CG  LYS A 407      77.911   8.885  34.150  1.00 18.81           C  
      ATOM   3071  CD  LYS A 407      79.104   9.169  33.250  1.00 28.79           C  
      ATOM   3072  CE  LYS A 407      80.314   9.601  34.079  1.00 32.34           C  
      ATOM   3073  NZ  LYS A 407      80.008  10.769  34.962  1.00 34.74           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00