?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    OXIDOREDUCTASE                          20-OCT-08   3EY8              
    TITLE     STRUCTURE FROM THE MOBILE METAGENOME OF V. PSEUDOCHOLERAE.            
    TITLE    2 VPC_CASS1                                                            
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: BIPHENYL-2,3-DIOL 1,2-DIOXYGENASE III-RELATED              
    COMPND   3 PROTEIN;                                                             
    COMPND   4 CHAIN: A, B;                                                         
    COMPND   5 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: VIBRIO CHOLERAE;                                
    SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 666;                                                 
    SOURCE   4 GENE: VC_A0328, VC_A0341, VC_A0463;                                  
    SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562;                                        
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: BL21-CODONPLUS(DE3)-RIPL;                  
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: P15TV LIC                                 
    KEYWDS    INTEGRON CASSETTE PROTEIN, DIOXYGENASE, OXIDOREDUCTASE,               
    KEYWDS   2 STRUCTURAL GENOMICS, PSI-2, PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE,            
    KEYWDS   3 MIDWEST CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS, MCSG                         
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    S.J.HARROP,C.N.DESHPANDE,V.SURESHAN,Y.BOUCHER,X.XU,H.CUI,             
    AUTHOR   2 C.CHANG,A.EDWARDS,A.JOACHIMIAK,A.SAVCHENKO,P.M.G.CURMI,              
    AUTHOR   3 B.C.MABBUTT,MIDWEST CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS (MCSG)            
    REVDAT   2   12-MAY-09 3EY8    1       AUTHOR                                   
    REVDAT   1   13-JAN-09 3EY8    0                                                
    JRNL        AUTH   S.J.HARROP,C.N.DESHPANDE,V.SURESHAN,Y.BOUCHER,X.XU,          
    JRNL        AUTH 2 H.CUI,C.CHANG,A.EDWARDS,A.JOACHIMIAK,A.SAVCHENKO,            
    JRNL        AUTH 3 P.M.G.CURMI,B.C.MABBUTT                                      
    JRNL        TITL   STRUCTURE FROM THE MOBILE METAGENOME OF V.                   
    JRNL        TITL 2 PSEUDOCHOLERAE. VPC_CASS1                                    
    JRNL        REF    TO BE PUBLISHED                                              
    JRNL        REFN                                                                
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    1.60 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : PHENIX (PHENIX.REFINE)                               
    REMARK   3   AUTHORS     : PAUL ADAMS,PAVEL AFONINE,VICENT CHEN,IAN             
    REMARK   3               : DAVIS,KRESHNA GOPAL,RALF GROSSE-                     
    REMARK   3               : KUNSTLEVE,LI-WEI HUNG,ROBERT IMMORMINO,              
    REMARK   3               : TOM IOERGER,AIRLIE MCCOY,ERIK MCKEE,NIGEL            
    REMARK   3               : MORIARTY,REETAL PAI,RANDY READ,JANE                  
    REMARK   3               : RICHARDSON,DAVID RICHARDSON,TOD ROMO,JIM             
    REMARK   3               : SACCHETTINI,NICHOLAS SAUTER,JACOB SMITH,             
    REMARK   3               : LAURENT STORONI,TOM TERWILLIGER,PETER                
    REMARK   3               : ZWART                                                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : ML                                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.60                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 26.23                          
    REMARK   3   MIN(FOBS/SIGMA_FOBS)              : 1.310                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 83.8                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 27025                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.158                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.156                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.187                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.140                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 2602                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT (IN BINS).                           
    REMARK   3   BIN  RESOLUTION RANGE  COMPL.    NWORK NFREE   RWORK  RFREE        
    REMARK   3     1 26.2316 -  4.2640    0.99     3022   140  0.1576 0.1684        
    REMARK   3     2  4.2640 -  3.3867    0.99     2978   176  0.1291 0.1377        
    REMARK   3     3  3.3867 -  2.9593    0.98     2939   191  0.1561 0.1904        
    REMARK   3     4  2.9593 -  2.6890    0.97     2937   164  0.1710 0.1978        
    REMARK   3     5  2.6890 -  2.4964    0.97     2919   160  0.1668 0.1761        
    REMARK   3     6  2.4964 -  2.3494    0.96     2945   138  0.1542 0.1924        
    REMARK   3     7  2.3494 -  2.2318    0.96     2893   155  0.1500 0.1820        
    REMARK   3     8  2.2318 -  2.1347    0.96     2910   137  0.1459 0.2032        
    REMARK   3     9  2.1347 -  2.0525    0.95     2892   138  0.1485 0.2034        
    REMARK   3    10  2.0525 -  1.9817    0.94     2824   176  0.1463 0.1953        
    REMARK   3    11  1.9817 -  1.9198    0.94     2853   150  0.1600 0.2331        
    REMARK   3    12  1.9198 -  1.8649    0.94     2812   175  0.1694 0.2055        
    REMARK   3    13  1.8649 -  1.8158    0.92     2771   153  0.1597 0.2166        
    REMARK   3    14  1.8158 -  1.7715    0.93     2784   145  0.1593 0.1775        
    REMARK   3    15  1.7715 -  1.7313    0.74     2281   104  0.1469 0.1813        
    REMARK   3    16  1.7313 -  1.6944    0.59     1773    85  0.1513 0.1912        
    REMARK   3    17  1.6944 -  1.6605    0.48     1431    94  0.1367 0.1478        
    REMARK   3    18  1.6605 -  1.6292    0.39     1167    55  0.1426 0.2691        
    REMARK   3    19  1.6292 -  1.6001    0.31      922    66  0.1603 0.2457        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED        : FLAT BULK SOLVENT MODEL                       
    REMARK   3   SOLVENT RADIUS     : 1.11                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.90                                          
    REMARK   3   K_SOL              : 0.34                                          
    REMARK   3   B_SOL              : 49.51                                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ERROR ESTIMATES.                                                    
    REMARK   3   COORDINATE ERROR (MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED)     : 0.140            
    REMARK   3   PHASE ERROR (DEGREES, MAXIMUM-LIKELIHOOD BASED) : NULL             
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 15.50                          
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : NULL                           
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TWINNING INFORMATION.                                               
    REMARK   3   FRACTION: NULL                                                     
    REMARK   3   OPERATOR: NULL                                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                       
    REMARK   3                 RMSD          COUNT                                  
    REMARK   3   BOND      :   NULL           NULL                                  
    REMARK   3   ANGLE     :   NULL           NULL                                  
    REMARK   3   CHIRALITY :   NULL           NULL                                  
    REMARK   3   PLANARITY :   NULL           NULL                                  
    REMARK   3   DIHEDRAL  :   NULL           NULL                                  
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : NULL                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF NCS GROUPS : NULL                                        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 3EY8 COMPLIES WITH FORMAT V. 3.20, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 23-OCT-08.                  
    REMARK 100 THE RCSB ID CODE IS RCSB049916.                                      
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 07-AUG-08                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : 6.5                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : N                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : ROTATING ANODE                     
    REMARK 200  BEAMLINE                       : NULL                               
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : RIGAKU MICROMAX-007 HF             
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.5418                             
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : MIRROR                             
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : AREA DETECTOR                      
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : RIGAKU RAXIS                       
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : MOSFLM                             
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : SCALA                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 27068                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 1.600                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 26.230                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : -3.500                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 84.5                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 7.000                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.04500                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : 0.04500                            
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 40.9000                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 1.60                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 1.69                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 38.9                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 5.10                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.08900                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : 0.08900                            
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 17.400                             
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: PHENIX (PHENIX.AUTOMR)                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: PDB ENTRY 3EY7                                       
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 37.75                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 1.98                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 25% PEG 3350   0.2M LISO4   0.1M         
    REMARK 280  BIS-TRIS PH 6.5, VAPOR DIFFUSION, TEMPERATURE 294K                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 21 21 21                       
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X+1/2,-Y,Z+1/2                                         
    REMARK 290       3555   -X,Y+1/2,-Z+1/2                                         
    REMARK 290       4555   X+1/2,-Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000       19.42550            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       49.02750            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       31.04350            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000       49.02750            
    REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000       19.42550            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000       31.04350            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 5670 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 11950 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -65.0 KCAL/MOL                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     GLY A     0                                                      
    REMARK 465     MSE A     1                                                      
    REMARK 465     GLU A     2                                                      
    REMARK 465     THR A   132                                                      
    REMARK 465     GLY B     0                                                      
    REMARK 465     THR B   132                                                      
    REMARK 470                                                                      
    REMARK 470 MISSING ATOM                                                         
    REMARK 470 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE MISSING ATOMS(M=MODEL NUMBER;            
    REMARK 470 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER;          
    REMARK 470 I=INSERTION CODE):                                                   
    REMARK 470   M RES CSSEQI  ATOMS                                                
    REMARK 470     PHE A   3    CG   CD1  CD2  CE1  CE2  CZ                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    ASN A  67       78.31   -119.14                                   
    REMARK 500    HIS B  59       46.58   -141.27                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 133                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 A 134                 
    REMARK 900                                                                      
    REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 3EY7   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 RELATED ID: APC7783   RELATED DB: TARGETDB                           
    DBREF  3EY8 A    1   132  UNP    Q9K3D3   Q9K3D3_VIBCH     1    132             
    DBREF  3EY8 B    1   132  UNP    Q9K3D3   Q9K3D3_VIBCH     1    132             
    SEQADV 3EY8 GLY A    0  UNP  Q9K3D3              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3EY8 LYS A   25  UNP  Q9K3D3    ASN    25 ENGINEERED                     
    SEQADV 3EY8 SER A   40  UNP  Q9K3D3    ALA    40 ENGINEERED                     
    SEQADV 3EY8 HIS A   59  UNP  Q9K3D3    ASN    59 ENGINEERED                     
    SEQADV 3EY8 THR A   70  UNP  Q9K3D3    VAL    70 ENGINEERED                     
    SEQADV 3EY8 ILE A   81  UNP  Q9K3D3    THR    81 ENGINEERED                     
    SEQADV 3EY8 ASP A   82  UNP  Q9K3D3    VAL    82 ENGINEERED                     
    SEQADV 3EY8 GLU A   88  UNP  Q9K3D3    LYS    88 ENGINEERED                     
    SEQADV 3EY8 TYR A   89  UNP  Q9K3D3    HIS    89 ENGINEERED                     
    SEQADV 3EY8 VAL A   96  UNP  Q9K3D3    THR    96 ENGINEERED                     
    SEQADV 3EY8 GLY B    0  UNP  Q9K3D3              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3EY8 LYS B   25  UNP  Q9K3D3    ASN    25 ENGINEERED                     
    SEQADV 3EY8 SER B   40  UNP  Q9K3D3    ALA    40 ENGINEERED                     
    SEQADV 3EY8 HIS B   59  UNP  Q9K3D3    ASN    59 ENGINEERED                     
    SEQADV 3EY8 THR B   70  UNP  Q9K3D3    VAL    70 ENGINEERED                     
    SEQADV 3EY8 ILE B   81  UNP  Q9K3D3    THR    81 ENGINEERED                     
    SEQADV 3EY8 ASP B   82  UNP  Q9K3D3    VAL    82 ENGINEERED                     
    SEQADV 3EY8 GLU B   88  UNP  Q9K3D3    LYS    88 ENGINEERED                     
    SEQADV 3EY8 TYR B   89  UNP  Q9K3D3    HIS    89 ENGINEERED                     
    SEQADV 3EY8 VAL B   96  UNP  Q9K3D3    THR    96 ENGINEERED                     
    SEQRES   1 A  133  GLY MSE GLU PHE LEU MSE LYS ILE SER HIS LEU ASP HIS          
    SEQRES   2 A  133  LEU VAL LEU THR VAL ALA ASP ILE PRO THR THR THR LYS          
    SEQRES   3 A  133  PHE TYR GLU LYS VAL LEU GLY MSE LYS ALA VAL SER PHE          
    SEQRES   4 A  133  GLY SER GLY ARG ILE ALA LEU GLU PHE GLY HIS GLN LYS          
    SEQRES   5 A  133  ILE ASN LEU HIS GLN LEU GLY HIS GLU PHE GLU PRO LYS          
    SEQRES   6 A  133  ALA GLN ASN VAL ARG THR GLY SER ALA ASP LEU CYS PHE          
    SEQRES   7 A  133  ILE THR ASP ILE ASP LEU SER ASP ALA MSE GLU TYR VAL          
    SEQRES   8 A  133  GLU ASN GLN GLY VAL VAL ILE MSE GLU GLY PRO VAL LYS          
    SEQRES   9 A  133  ARG THR GLY ALA GLN GLY ALA ILE THR SER PHE TYR PHE          
    SEQRES  10 A  133  ARG ASP PRO ASP GLY ASN LEU ILE GLU VAL SER THR TYR          
    SEQRES  11 A  133  SER ASN THR                                                  
    SEQRES   1 B  133  GLY MSE GLU PHE LEU MSE LYS ILE SER HIS LEU ASP HIS          
    SEQRES   2 B  133  LEU VAL LEU THR VAL ALA ASP ILE PRO THR THR THR LYS          
    SEQRES   3 B  133  PHE TYR GLU LYS VAL LEU GLY MSE LYS ALA VAL SER PHE          
    SEQRES   4 B  133  GLY SER GLY ARG ILE ALA LEU GLU PHE GLY HIS GLN LYS          
    SEQRES   5 B  133  ILE ASN LEU HIS GLN LEU GLY HIS GLU PHE GLU PRO LYS          
    SEQRES   6 B  133  ALA GLN ASN VAL ARG THR GLY SER ALA ASP LEU CYS PHE          
    SEQRES   7 B  133  ILE THR ASP ILE ASP LEU SER ASP ALA MSE GLU TYR VAL          
    SEQRES   8 B  133  GLU ASN GLN GLY VAL VAL ILE MSE GLU GLY PRO VAL LYS          
    SEQRES   9 B  133  ARG THR GLY ALA GLN GLY ALA ILE THR SER PHE TYR PHE          
    SEQRES  10 B  133  ARG ASP PRO ASP GLY ASN LEU ILE GLU VAL SER THR TYR          
    SEQRES  11 B  133  SER ASN THR                                                  
    MODRES 3EY8 MSE A    5  MET  SELENOMETHIONINE                                   
    MODRES 3EY8 MSE A   33  MET  SELENOMETHIONINE                                   
    MODRES 3EY8 MSE A   87  MET  SELENOMETHIONINE                                   
    MODRES 3EY8 MSE A   98  MET  SELENOMETHIONINE                                   
    MODRES 3EY8 MSE B    1  MET  SELENOMETHIONINE                                   
    MODRES 3EY8 MSE B    5  MET  SELENOMETHIONINE                                   
    MODRES 3EY8 MSE B   33  MET  SELENOMETHIONINE                                   
    MODRES 3EY8 MSE B   87  MET  SELENOMETHIONINE                                   
    MODRES 3EY8 MSE B   98  MET  SELENOMETHIONINE                                   
    HET    MSE  A   5       8                                                       
    HET    MSE  A  33       8                                                       
    HET    MSE  A  87      16                                                       
    HET    MSE  A  98       8                                                       
    HET    MSE  B   1       8                                                       
    HET    MSE  B   5       8                                                       
    HET    MSE  B  33       8                                                       
    HET    MSE  B  87      16                                                       
    HET    MSE  B  98      16                                                       
    HET    SO4  A 133       5                                                       
    HET    SO4  A 134       5                                                       
    HETNAM     MSE SELENOMETHIONINE                                                 
    HETNAM     SO4 SULFATE ION                                                      
    FORMUL   1  MSE    9(C5 H11 N O2 SE)                                            
    FORMUL   3  SO4    2(O4 S 2-)                                                   
    FORMUL   5  HOH   *320(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 ASP A   19  GLY A   32  1                                  14    
    HELIX    2   2 ASP A   82  GLN A   93  1                                  12    
    HELIX    3   3 ASP B   19  GLY B   32  1                                  14    
    HELIX    4   4 ASP B   82  GLN B   93  1                                  12    
    SHEET    1   A 8 LYS A  34  PHE A  38  0                                        
    SHEET    2   A 8 ARG A  42  PHE A  47 -1  O  GLU A  46   N  LYS A  34           
    SHEET    3   A 8 GLN A  50  GLN A  56 -1  O  GLN A  50   N  PHE A  47           
    SHEET    4   A 8 HIS A   9  VAL A  17  1  N  LEU A  13   O  ASN A  53           
    SHEET    5   A 8 ASP B  74  ILE B  78 -1  O  CYS B  76   N  ASP A  11           
    SHEET    6   A 8 LEU B 123  THR B 128  1  O  GLU B 125   N  LEU B  75           
    SHEET    7   A 8 GLY B 109  ARG B 117 -1  N  PHE B 116   O  ILE B 124           
    SHEET    8   A 8 GLU B  99  GLY B 106 -1  N  VAL B 102   O  SER B 113           
    SHEET    1   B 8 GLU A  99  GLY A 106  0                                        
    SHEET    2   B 8 GLY A 109  ARG A 117 -1  O  GLY A 109   N  GLY A 106           
    SHEET    3   B 8 LEU A 123  THR A 128 -1  O  ILE A 124   N  PHE A 116           
    SHEET    4   B 8 ASP A  74  ILE A  78  1  N  PHE A  77   O  GLU A 125           
    SHEET    5   B 8 HIS B   9  VAL B  17 -1  O  HIS B   9   N  ILE A  78           
    SHEET    6   B 8 GLN B  50  GLN B  56  1  O  HIS B  55   N  VAL B  17           
    SHEET    7   B 8 ARG B  42  PHE B  47 -1  N  PHE B  47   O  GLN B  50           
    SHEET    8   B 8 LYS B  34  PHE B  38 -1  N  LYS B  34   O  GLU B  46           
    LINK         C   LEU A   4                 N   MSE A   5     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE A   5                 N   LYS A   6     1555   1555  1.33  
    LINK         C   GLY A  32                 N   MSE A  33     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE A  33                 N   LYS A  34     1555   1555  1.33  
    LINK         C   ALA A  86                 N  AMSE A  87     1555   1555  1.33  
    LINK         C   ALA A  86                 N  BMSE A  87     1555   1555  1.33  
    LINK         C  AMSE A  87                 N   GLU A  88     1555   1555  1.33  
    LINK         C  BMSE A  87                 N   GLU A  88     1555   1555  1.33  
    LINK         C   ILE A  97                 N   MSE A  98     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE A  98                 N   GLU A  99     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE B   1                 N   GLU B   2     1555   1555  1.33  
    LINK         C   LEU B   4                 N   MSE B   5     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE B   5                 N   LYS B   6     1555   1555  1.33  
    LINK         C   GLY B  32                 N   MSE B  33     1555   1555  1.33  
    LINK         C   MSE B  33                 N   LYS B  34     1555   1555  1.33  
    LINK         C   ALA B  86                 N  AMSE B  87     1555   1555  1.33  
    LINK         C   ALA B  86                 N  BMSE B  87     1555   1555  1.33  
    LINK         C  AMSE B  87                 N   GLU B  88     1555   1555  1.33  
    LINK         C  BMSE B  87                 N   GLU B  88     1555   1555  1.33  
    LINK         C   ILE B  97                 N  AMSE B  98     1555   1555  1.33  
    LINK         C   ILE B  97                 N  BMSE B  98     1555   1555  1.33  
    LINK         C  AMSE B  98                 N   GLU B  99     1555   1555  1.33  
    LINK         C  BMSE B  98                 N   GLU B  99     1555   1555  1.33  
    CISPEP   1 GLU A   62    PRO A   63          0        -0.94                     
    CISPEP   2 GLY A  100    PRO A  101          0         2.04                     
    CISPEP   3 GLU B   62    PRO B   63          0         0.23                     
    CISPEP   4 GLY B  100    PRO B  101          0        -0.09                     
    SITE     1 AC1  6 ARG A 104  THR A 105  HOH A 155  HOH A 190                    
    SITE     2 AC1  6 HOH A 210  HOH A 280                                          
    SITE     1 AC2  9 THR A  16  HIS A  55  LEU A  57  GLY A  58                    
    SITE     2 AC2  9 HIS A  59  LYS A  64  VAL A  68  HOH A 267                    
    SITE     3 AC2  9 HOH B 233                                                     
    CRYST1   38.851   62.087   98.055  90.00  90.00  90.00 P 21 21 21    8          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.025739  0.000000  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.016106  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.010198        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb3ey8.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        B
      HETATM  MSE A
      HETATM  MSE B

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM     27  CG  LYS A   6     -19.082   7.611 -11.587  1.00 42.55           C  
      ATOM     28  CD  LYS A   6     -20.363   7.091 -10.941  1.00 53.03           C  
      ATOM     29  CE  LYS A   6     -21.057   8.147 -10.098  1.00 49.68           C  
      ATOM     30  NZ  LYS A   6     -22.256   7.597  -9.383  1.00 32.80           N  
      ATOM    779  CG  LYS A 103      -0.706   1.802  12.228  1.00 39.24           C  
      ATOM    780  CD  LYS A 103      -1.149   2.472  13.517  1.00 68.24           C  
      ATOM    781  CE  LYS A 103      -1.026   1.528  14.701  1.00 59.17           C  
      ATOM    782  NZ  LYS A 103      -1.260   2.235  15.990  1.00 82.49           N  
      ATOM   1802  CG  LYS B 103     -13.300  -4.437 -30.346  1.00 39.52           C  
      ATOM   1803  CD  LYS B 103     -13.701  -5.729 -31.049  1.00 76.62           C  
      ATOM   1804  CE  LYS B 103     -15.205  -5.815 -31.250  1.00 92.39           C  
      ATOM   1805  NZ  LYS B 103     -15.617  -7.139 -31.798  1.00 86.43           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00