?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    HYDROLASE                               29-JUL-08   3DZJ              
    TITLE     CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN CD38 EXTRACELLULAR DOMAIN E226Q            
    TITLE    2 MUTANT, NMN COMPLEX                                                  
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: ADP-RIBOSYL CYCLASE 1;                                     
    COMPND   3 CHAIN: A, B;                                                         
    COMPND   4 FRAGMENT: ENZYMATIC DOMAIN: UNP RESIDUES 45-300;                     
    COMPND   5 SYNONYM: CYCLIC ADP-RIBOSE HYDROLASE 1, CADPR HYDROLASE 1,           
    COMPND   6 T10, CD38 ANTIGEN;                                                   
    COMPND   7 EC: 3.2.2.5;                                                         
    COMPND   8 ENGINEERED: YES;                                                     
    COMPND   9 MUTATION: YES                                                        
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 9606;                                                
    SOURCE   4 GENE: CD38;                                                          
    SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM: PICHIA PASTORIS;                                  
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: X-33 (INVITROGEN);                         
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PPICZ(ALPHA)A                             
    KEYWDS    NMN COMPLEX, E226Q MUTANT, BETA SHEETS, ALPHA BUNDLE,                 
    KEYWDS   2 ALTERNATIVE SPLICING, DIABETES MELLITUS, GLYCOPROTEIN,               
    KEYWDS   3 HYDROLASE, MEMBRANE, NAD, POLYMORPHISM, RECEPTOR, SIGNAL-            
    KEYWDS   4 ANCHOR, TRANSMEMBRANE                                                
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    Q.LIU,I.A.KRIKSUNOV,H.JIANG,R.GRAEFF,H.LIN,H.C.LEE,Q.HAO              
    REVDAT   2   24-FEB-09 3DZJ    1       VERSN                                    
    REVDAT   1   04-NOV-08 3DZJ    0                                                
    JRNL        AUTH   Q.LIU,I.A.KRIKSUNOV,H.JIANG,R.GRAEFF,H.LIN,H.C.LEE,          
    JRNL        AUTH 2 Q.HAO                                                        
    JRNL        TITL   COVALENT AND NONCOVALENT INTERMEDIATES OF AN NAD             
    JRNL        TITL 2 UTILIZING ENZYME, HUMAN CD38.                                
    JRNL        REF    CHEM.BIOL.                    V.  15  1068 2008              
    JRNL        REFN                   ISSN 1074-5521                               
    JRNL        PMID   18940667                                                     
    JRNL        DOI    10.1016/J.CHEMBIOL.2008.08.007                               
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    1.90 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : REFMAC 5.2.0019                                      
    REMARK   3   AUTHORS     : MURSHUDOV,VAGIN,DODSON                               
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : MAXIMUM LIKELIHOOD                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.90                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 20.00                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.000                          
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 100.0                          
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 38959                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.188                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.185                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.241                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.000                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 2061                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 20                           
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 1.90                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 1.95                         
    REMARK   3   REFLECTION IN BIN     (WORKING SET) : 2566                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 100.00                       
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.2330                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE SET COUNT          : 138                          
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.2990                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 4010                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 44                                      
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 370                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 33.29                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : -1.06000                                             
    REMARK   3    B22 (A**2) : 0.65000                                              
    REMARK   3    B33 (A**2) : 1.09000                                              
    REMARK   3    B12 (A**2) : 0.56000                                              
    REMARK   3    B13 (A**2) : 0.45000                                              
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.98000                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.                                 
    REMARK   3   ESU BASED ON R VALUE                            (A): 0.163         
    REMARK   3   ESU BASED ON FREE R VALUE                       (A): 0.157         
    REMARK   3   ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD                 (A): 0.110         
    REMARK   3   ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD (A**2): 7.106         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 CORRELATION COEFFICIENTS.                                            
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC      : 0.954                         
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC FREE : 0.921                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES        COUNT    RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   BOND LENGTHS REFINED ATOMS        (A):  4168 ; 0.019 ; 0.022       
    REMARK   3   BOND LENGTHS OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   BOND ANGLES REFINED ATOMS   (DEGREES):  5654 ; 1.772 ; 1.945       
    REMARK   3   BOND ANGLES OTHERS          (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 1    (DEGREES):   502 ; 6.390 ; 5.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 2    (DEGREES):   192 ;36.316 ;23.958       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 3    (DEGREES):   710 ;15.779 ;15.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 4    (DEGREES):    26 ;17.826 ;15.000       
    REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINTS       (A**3):   602 ; 0.129 ; 0.200       
    REMARK   3   GENERAL PLANES REFINED ATOMS      (A):  3150 ; 0.008 ; 0.020       
    REMARK   3   GENERAL PLANES OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS REFINED ATOMS (A):  1949 ; 0.228 ; 0.200       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION REFINED ATOMS  (A):  2826 ; 0.314 ; 0.200       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) REFINED ATOMS      (A):   323 ; 0.163 ; 0.200       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION REFINED ATOMS (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW REFINED ATOMS        (A):    37 ; 0.152 ; 0.200       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND REFINED ATOMS     (A):    14 ; 0.109 ; 0.200       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND OTHERS            (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.     COUNT   RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  2569 ; 1.210 ; 1.500       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND OTHER ATOMS    (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  4050 ; 1.889 ; 2.000       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  1844 ; 2.975 ; 3.000       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  1604 ; 4.537 ; 4.500       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 ANISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    COUNT   RMS   WEIGHT       
    REMARK   3   RIGID-BOND RESTRAINTS          (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; FREE ATOMS         (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; BONDED ATOMS       (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS STATISTICS                                           
    REMARK   3   NUMBER OF DIFFERENT NCS GROUPS : NULL                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : NULL                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED : BABINET MODEL WITH MASK                              
    REMARK   3   PARAMETERS FOR MASK CALCULATION                                    
    REMARK   3   VDW PROBE RADIUS   : 1.20                                          
    REMARK   3   ION PROBE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE          
    REMARK   3  RIDING POSITIONS                                                    
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 3DZJ COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 31-JUL-08.                  
    REMARK 100 THE RCSB ID CODE IS RCSB048685.                                      
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 21-FEB-06                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : 6.0                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : CHESS                              
    REMARK 200  BEAMLINE                       : A1                                 
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.9778                             
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : SI 111 CHANNEL                     
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : ADSC QUANTUM 210                   
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : HKL-2000                           
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : HKL-2000                           
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 41633                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 1.900                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 30.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 3.000                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 97.5                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 3.800                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.09000                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : 0.09000                            
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 21.2000                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 1.90                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 1.98                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 95.2                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 2.90                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.43600                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : 0.43600                            
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 2.900                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: MOLREP                                                
    REMARK 200 STARTING MODEL: PDB ENTRY 1YH3                                       
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 46.61                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.30                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 100 MM MES PH 6.0, 15% PEG 4000,         
    REMARK 280  VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298.0K                   
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 1                              
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1, 2                                                    
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: MONOMERIC                  
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 2                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: MONOMERIC                  
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: B                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     LYS A    39                                                      
    REMARK 465     ARG A    40                                                      
    REMARK 465     GLU A    41                                                      
    REMARK 465     ALA A    42                                                      
    REMARK 465     GLU A    43                                                      
    REMARK 465     ALA A    44                                                      
    REMARK 465     THR A   297                                                      
    REMARK 465     SER A   298                                                      
    REMARK 465     GLU A   299                                                      
    REMARK 465     ILE A   300                                                      
    REMARK 465     LYS B    39                                                      
    REMARK 465     ARG B    40                                                      
    REMARK 465     GLU B    41                                                      
    REMARK 465     ALA B    42                                                      
    REMARK 465     GLU B    43                                                      
    REMARK 465     ALA B    44                                                      
    REMARK 465     THR B   297                                                      
    REMARK 465     SER B   298                                                      
    REMARK 465     GLU B   299                                                      
    REMARK 465     ILE B   300                                                      
    REMARK 470                                                                      
    REMARK 470 MISSING ATOM                                                         
    REMARK 470 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE MISSING ATOMS(M=MODEL NUMBER;            
    REMARK 470 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER;          
    REMARK 470 I=INSERTION CODE):                                                   
    REMARK 470   M RES CSSEQI  ATOMS                                                
    REMARK 470     ARG A 247    CB   CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                   
    REMARK 470     GLU A 248    CB   CG   CD   OE1  OE2                             
    REMARK 470     ASP A 249    CB   CG   OD1  OD2                                  
    REMARK 470     ARG A 280    CB   CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                   
    REMARK 470     ASN A 290    CG   OD1  ND2                                       
    REMARK 470     PRO A 291    CB   CG   CD                                        
    REMARK 470     GLU A 292    CB   CG   CD   OE1  OE2                             
    REMARK 470     ASP A 293    CB   CG   OD1  OD2                                  
    REMARK 470     SER A 294    CB   OG                                             
    REMARK 470     SER A 295    CB   OG                                             
    REMARK 470     ARG B 247    CB   CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                   
    REMARK 470     GLU B 248    CB   CG   CD   OE1  OE2                             
    REMARK 470     ASP B 249    CB   CG   OD1  OD2                                  
    REMARK 470     ARG B 280    CB   CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                   
    REMARK 470     ASN B 290    CG   OD1  ND2                                       
    REMARK 470     PRO B 291    CB   CG   CD                                        
    REMARK 470     GLU B 292    CB   CG   CD   OE1  OE2                             
    REMARK 470     ASP B 293    CB   CG   OD1  OD2                                  
    REMARK 470     SER B 294    CB   OG                                             
    REMARK 470     SER B 295    CB   OG                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND LENGTHS                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,2(A3,1X,A1,I4,A1,1X,A4,3X),1X,F6.3)               
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   RES CSSEQI ATM2   DEVIATION                     
    REMARK 500    LYS B 283   C     LYS B 283   O       0.138                       
    REMARK 500    CYS B 296   C     CYS B 296   O       0.139                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    GLN A  48      150.47     75.88                                   
    REMARK 500    ARG A 127      -46.93     72.90                                   
    REMARK 500    ARG A 140       11.82    -65.68                                   
    REMARK 500    ASP A 179      -65.49   -108.59                                   
    REMARK 500    ASN A 182       46.02    -92.22                                   
    REMARK 500    ASP A 202     -117.87     63.63                                   
    REMARK 500    ARG A 212      -97.63    -61.45                                   
    REMARK 500    SER A 213      -47.99    169.64                                   
    REMARK 500    ARG A 247      127.81    134.60                                   
    REMARK 500    GLU A 248     -119.41    -69.36                                   
    REMARK 500    GLU A 292      152.73     58.60                                   
    REMARK 500    ASP A 293      163.48     62.71                                   
    REMARK 500    SER A 294     -171.11     66.95                                   
    REMARK 500    SER A 295       36.65    -80.41                                   
    REMARK 500    ARG B 127      -23.48     61.69                                   
    REMARK 500    ASP B 179      -75.51   -109.39                                   
    REMARK 500    ASN B 182       57.41    -91.04                                   
    REMARK 500    ASP B 202     -120.86     68.19                                   
    REMARK 500    SER B 213      -50.43     76.91                                   
    REMARK 500    ASP B 249       58.39    -98.61                                   
    REMARK 500    ASN B 270       50.31     72.53                                   
    REMARK 500    GLU B 292      100.32     65.50                                   
    REMARK 500    ASP B 293       85.52    140.68                                   
    REMARK 500    SER B 294       72.59    110.35                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: NON-CIS, NON-TRANS                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING PEPTIDE BONDS DEVIATE SIGNIFICANTLY FROM BOTH          
    REMARK 500 CIS AND TRANS CONFORMATION.  CIS BONDS, IF ANY, ARE LISTED           
    REMARK 500 ON CISPEP RECORDS.  TRANS IS DEFINED AS 180 +/- 30 AND               
    REMARK 500 CIS IS DEFINED AS 0 +/- 30 DEGREES.                                  
    REMARK 500                                 MODEL     OMEGA                      
    REMARK 500 ALA B  164     THR B  165                 -149.16                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE NMN A 301                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE NMN B 301                 
    REMARK 900                                                                      
    REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 3DZF   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 HUMAN CD38 EXTRACELLULAR DOMAIN, ARA-2-DEOXY-2-FLUORO-               
    REMARK 900 RIBOSE-5'-PHOSPHATE COMPLEX                                          
    REMARK 900 RELATED ID: 3DZG   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 HUMAN CD38 EXTRACELLULAR DOMAIN, ARA-2-DEOXY-2-FLUORO-               
    REMARK 900 RIBOSE-5'-PHOSPHATE/NICOTINAMIDE COMPLEX                             
    REMARK 900 RELATED ID: 3DZH   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 HUMAN CD38 EXTRACELLULAR DOMAIN, GTP COMPLEX                         
    REMARK 900 RELATED ID: 3DZI   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 HUMAN CD38 EXTRACELLULAR DOMAIN, RIBOSE-5'-PHOSPHATE                 
    REMARK 900 INTERMEDIATE/GTP COMPLEX                                             
    REMARK 900 RELATED ID: 3DZK   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 HUMAN CD38 EXTRACELLULAR DOMAIN, NMN COMPLEX                         
    DBREF  3DZJ A   45   300  UNP    P28907   CD38_HUMAN      45    300             
    DBREF  3DZJ B   45   300  UNP    P28907   CD38_HUMAN      45    300             
    SEQADV 3DZJ LYS A   39  UNP  P28907              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3DZJ ARG A   40  UNP  P28907              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3DZJ GLU A   41  UNP  P28907              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3DZJ ALA A   42  UNP  P28907              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3DZJ GLU A   43  UNP  P28907              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3DZJ ALA A   44  UNP  P28907              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3DZJ THR A   49  UNP  P28907    GLN    49 ENGINEERED                     
    SEQADV 3DZJ ASP A  100  UNP  P28907    ASN   100 ENGINEERED                     
    SEQADV 3DZJ ALA A  164  UNP  P28907    ASN   164 ENGINEERED                     
    SEQADV 3DZJ ASP A  209  UNP  P28907    ASN   209 ENGINEERED                     
    SEQADV 3DZJ ASP A  219  UNP  P28907    ASN   219 ENGINEERED                     
    SEQADV 3DZJ GLN A  226  UNP  P28907    GLU   226 ENGINEERED                     
    SEQADV 3DZJ LYS B   39  UNP  P28907              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3DZJ ARG B   40  UNP  P28907              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3DZJ GLU B   41  UNP  P28907              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3DZJ ALA B   42  UNP  P28907              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3DZJ GLU B   43  UNP  P28907              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3DZJ ALA B   44  UNP  P28907              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3DZJ THR B   49  UNP  P28907    GLN    49 ENGINEERED                     
    SEQADV 3DZJ ASP B  100  UNP  P28907    ASN   100 ENGINEERED                     
    SEQADV 3DZJ ALA B  164  UNP  P28907    ASN   164 ENGINEERED                     
    SEQADV 3DZJ ASP B  209  UNP  P28907    ASN   209 ENGINEERED                     
    SEQADV 3DZJ ASP B  219  UNP  P28907    ASN   219 ENGINEERED                     
    SEQADV 3DZJ GLN B  226  UNP  P28907    GLU   226 ENGINEERED                     
    SEQRES   1 A  262  LYS ARG GLU ALA GLU ALA ARG TRP ARG GLN THR TRP SER          
    SEQRES   2 A  262  GLY PRO GLY THR THR LYS ARG PHE PRO GLU THR VAL LEU          
    SEQRES   3 A  262  ALA ARG CYS VAL LYS TYR THR GLU ILE HIS PRO GLU MET          
    SEQRES   4 A  262  ARG HIS VAL ASP CYS GLN SER VAL TRP ASP ALA PHE LYS          
    SEQRES   5 A  262  GLY ALA PHE ILE SER LYS HIS PRO CYS ASP ILE THR GLU          
    SEQRES   6 A  262  GLU ASP TYR GLN PRO LEU MET LYS LEU GLY THR GLN THR          
    SEQRES   7 A  262  VAL PRO CYS ASN LYS ILE LEU LEU TRP SER ARG ILE LYS          
    SEQRES   8 A  262  ASP LEU ALA HIS GLN PHE THR GLN VAL GLN ARG ASP MET          
    SEQRES   9 A  262  PHE THR LEU GLU ASP THR LEU LEU GLY TYR LEU ALA ASP          
    SEQRES  10 A  262  ASP LEU THR TRP CYS GLY GLU PHE ALA THR SER LYS ILE          
    SEQRES  11 A  262  ASN TYR GLN SER CYS PRO ASP TRP ARG LYS ASP CYS SER          
    SEQRES  12 A  262  ASN ASN PRO VAL SER VAL PHE TRP LYS THR VAL SER ARG          
    SEQRES  13 A  262  ARG PHE ALA GLU ALA ALA CYS ASP VAL VAL HIS VAL MET          
    SEQRES  14 A  262  LEU ASP GLY SER ARG SER LYS ILE PHE ASP LYS ASP SER          
    SEQRES  15 A  262  THR PHE GLY SER VAL GLN VAL HIS ASN LEU GLN PRO GLU          
    SEQRES  16 A  262  LYS VAL GLN THR LEU GLU ALA TRP VAL ILE HIS GLY GLY          
    SEQRES  17 A  262  ARG GLU ASP SER ARG ASP LEU CYS GLN ASP PRO THR ILE          
    SEQRES  18 A  262  LYS GLU LEU GLU SER ILE ILE SER LYS ARG ASN ILE GLN          
    SEQRES  19 A  262  PHE SER CYS LYS ASN ILE TYR ARG PRO ASP LYS PHE LEU          
    SEQRES  20 A  262  GLN CYS VAL LYS ASN PRO GLU ASP SER SER CYS THR SER          
    SEQRES  21 A  262  GLU ILE                                                      
    SEQRES   1 B  262  LYS ARG GLU ALA GLU ALA ARG TRP ARG GLN THR TRP SER          
    SEQRES   2 B  262  GLY PRO GLY THR THR LYS ARG PHE PRO GLU THR VAL LEU          
    SEQRES   3 B  262  ALA ARG CYS VAL LYS TYR THR GLU ILE HIS PRO GLU MET          
    SEQRES   4 B  262  ARG HIS VAL ASP CYS GLN SER VAL TRP ASP ALA PHE LYS          
    SEQRES   5 B  262  GLY ALA PHE ILE SER LYS HIS PRO CYS ASP ILE THR GLU          
    SEQRES   6 B  262  GLU ASP TYR GLN PRO LEU MET LYS LEU GLY THR GLN THR          
    SEQRES   7 B  262  VAL PRO CYS ASN LYS ILE LEU LEU TRP SER ARG ILE LYS          
    SEQRES   8 B  262  ASP LEU ALA HIS GLN PHE THR GLN VAL GLN ARG ASP MET          
    SEQRES   9 B  262  PHE THR LEU GLU ASP THR LEU LEU GLY TYR LEU ALA ASP          
    SEQRES  10 B  262  ASP LEU THR TRP CYS GLY GLU PHE ALA THR SER LYS ILE          
    SEQRES  11 B  262  ASN TYR GLN SER CYS PRO ASP TRP ARG LYS ASP CYS SER          
    SEQRES  12 B  262  ASN ASN PRO VAL SER VAL PHE TRP LYS THR VAL SER ARG          
    SEQRES  13 B  262  ARG PHE ALA GLU ALA ALA CYS ASP VAL VAL HIS VAL MET          
    SEQRES  14 B  262  LEU ASP GLY SER ARG SER LYS ILE PHE ASP LYS ASP SER          
    SEQRES  15 B  262  THR PHE GLY SER VAL GLN VAL HIS ASN LEU GLN PRO GLU          
    SEQRES  16 B  262  LYS VAL GLN THR LEU GLU ALA TRP VAL ILE HIS GLY GLY          
    SEQRES  17 B  262  ARG GLU ASP SER ARG ASP LEU CYS GLN ASP PRO THR ILE          
    SEQRES  18 B  262  LYS GLU LEU GLU SER ILE ILE SER LYS ARG ASN ILE GLN          
    SEQRES  19 B  262  PHE SER CYS LYS ASN ILE TYR ARG PRO ASP LYS PHE LEU          
    SEQRES  20 B  262  GLN CYS VAL LYS ASN PRO GLU ASP SER SER CYS THR SER          
    SEQRES  21 B  262  GLU ILE                                                      
    HET    NMN  A 301      22                                                       
    HET    NMN  B 301      22                                                       
    HETNAM     NMN BETA-NICOTINAMIDE RIBOSE MONOPHOSPHATE                           
    HETSYN     NMN NICOTINAMIDE MONONUCLEOTIDE                                      
    FORMUL   3  NMN    2(C11 H16 N2 O8 P 1+)                                        
    FORMUL   5  HOH   *370(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 ARG A   58  HIS A   74  1                                  17    
    HELIX    2   2 PRO A   75  ARG A   78  5                                   4    
    HELIX    3   3 ASP A   81  ILE A   94  1                                  14    
    HELIX    4   4 THR A  102  ASP A  105  5                                   4    
    HELIX    5   5 TYR A  106  GLY A  113  1                                   8    
    HELIX    6   6 LYS A  129  GLN A  139  1                                  11    
    HELIX    7   7 THR A  144  ASP A  147  5                                   4    
    HELIX    8   8 THR A  148  ASP A  155  1                                   8    
    HELIX    9   9 ASN A  183  ALA A  200  1                                  18    
    HELIX   10  10 SER A  220  VAL A  225  1                                   6    
    HELIX   11  11 ASP A  252  GLN A  255  5                                   4    
    HELIX   12  12 ASP A  256  ARG A  269  1                                  14    
    HELIX   13  13 ARG A  280  ASN A  290  1                                  11    
    HELIX   14  14 ARG B   58  HIS B   74  1                                  17    
    HELIX   15  15 PRO B   75  ARG B   78  5                                   4    
    HELIX   16  16 ASP B   81  ILE B   94  1                                  14    
    HELIX   17  17 THR B  102  ASP B  105  5                                   4    
    HELIX   18  18 TYR B  106  GLY B  113  1                                   8    
    HELIX   19  19 ILE B  128  GLN B  139  1                                  12    
    HELIX   20  20 THR B  144  ASP B  147  5                                   4    
    HELIX   21  21 THR B  148  ASP B  155  1                                   8    
    HELIX   22  22 ASN B  183  ALA B  199  1                                  17    
    HELIX   23  23 SER B  220  VAL B  225  1                                   6    
    HELIX   24  24 GLN B  226  LEU B  230  5                                   5    
    HELIX   25  25 ASP B  252  GLN B  255  5                                   4    
    HELIX   26  26 ASP B  256  ARG B  269  1                                  14    
    HELIX   27  27 ARG B  280  ASN B  290  1                                  11    
    SHEET    1   A 2 GLY A  52  PRO A  53  0                                        
    SHEET    2   A 2 SER A 172  CYS A 173 -1  O  CYS A 173   N  GLY A  52           
    SHEET    1   B 4 LEU A 123  SER A 126  0                                        
    SHEET    2   B 4 ASP A 202  ASP A 209  1  O  HIS A 205   N  LEU A 124           
    SHEET    3   B 4 VAL A 235  ILE A 243  1  O  ILE A 243   N  LEU A 208           
    SHEET    4   B 4 GLN A 272  ILE A 278  1  O  ILE A 278   N  VAL A 242           
    SHEET    1   C 2 GLY B  52  PRO B  53  0                                        
    SHEET    2   C 2 SER B 172  CYS B 173 -1  O  CYS B 173   N  GLY B  52           
    SHEET    1   D 4 LEU B 123  SER B 126  0                                        
    SHEET    2   D 4 ASP B 202  ASP B 209  1  O  HIS B 205   N  LEU B 124           
    SHEET    3   D 4 VAL B 235  ILE B 243  1  O  TRP B 241   N  VAL B 206           
    SHEET    4   D 4 GLN B 272  ILE B 278  1  O  LYS B 276   N  ALA B 240           
    SSBOND   1 CYS A   67    CYS A   82                          1555   1555  2.11  
    SSBOND   2 CYS A   99    CYS A  180                          1555   1555  2.10  
    SSBOND   3 CYS A  119    CYS A  201                          1555   1555  2.07  
    SSBOND   4 CYS A  160    CYS A  173                          1555   1555  2.11  
    SSBOND   5 CYS A  254    CYS A  275                          1555   1555  2.12  
    SSBOND   6 CYS A  287    CYS A  296                          1555   1555  2.03  
    SSBOND   7 CYS B   67    CYS B   82                          1555   1555  2.12  
    SSBOND   8 CYS B   99    CYS B  180                          1555   1555  2.07  
    SSBOND   9 CYS B  119    CYS B  201                          1555   1555  2.07  
    SSBOND  10 CYS B  160    CYS B  173                          1555   1555  2.18  
    SSBOND  11 CYS B  254    CYS B  275                          1555   1555  2.05  
    SSBOND  12 CYS B  287    CYS B  296                          1555   1555  2.05  
    SITE     1 AC1 17 LEU A 124  TRP A 125  SER A 126  ARG A 127                    
    SITE     2 AC1 17 LEU A 145  GLU A 146  ASP A 155  TRP A 189                    
    SITE     3 AC1 17 SER A 193  SER A 220  THR A 221  PHE A 222                    
    SITE     4 AC1 17 GLN A 226  HOH A 302  HOH A 328  HOH A 342                    
    SITE     5 AC1 17 HOH A 487                                                     
    SITE     1 AC2 15 TRP B 125  SER B 126  ARG B 127  LEU B 145                    
    SITE     2 AC2 15 GLU B 146  ASP B 155  TRP B 189  SER B 193                    
    SITE     3 AC2 15 SER B 220  THR B 221  PHE B 222  GLN B 226                    
    SITE     4 AC2 15 HOH B 403  HOH B 419  HOH B 433                               
    CRYST1   41.858   53.228   65.670 106.11  91.97  95.03 P 1           2          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.023890  0.002103  0.001472        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.018860  0.005540        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.015880        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb3dzj.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM    790  CG  ARG A 140     -17.841  -1.653   2.538  1.00 45.75           C  
      ATOM    791  CD  ARG A 140     -18.751  -1.943   1.319  1.00 51.05           C  
      ATOM    792  NE  ARG A 140     -20.153  -1.545   1.515  1.00 53.17           N  
      ATOM    793  CZ  ARG A 140     -20.974  -1.161   0.540  1.00 53.73           C  
      ATOM    794  NH1 ARG A 140     -20.540  -1.101  -0.716  1.00 55.58           N  
      ATOM    795  NH2 ARG A 140     -22.226  -0.839   0.819  1.00 52.90           N  
      ATOM   1092  CG  ARG A 177      18.183   1.662   6.378  1.00 40.52           C  
      ATOM   1093  CD  ARG A 177      18.257   2.089   7.818  1.00 42.87           C  
      ATOM   1094  NE  ARG A 177      18.733   3.457   7.923  1.00 45.10           N  
      ATOM   1095  CZ  ARG A 177      19.070   4.056   9.060  1.00 45.35           C  
      ATOM   1096  NH1 ARG A 177      18.981   3.414  10.219  1.00 47.08           N  
      ATOM   1097  NH2 ARG A 177      19.504   5.299   9.031  1.00 44.60           N  
      ATOM   1921  CG  LYS A 283     -15.761  13.441  18.437  1.00 36.13           C  
      ATOM   1922  CD  LYS A 283     -15.549  14.915  18.843  1.00 35.97           C  
      ATOM   1923  CE  LYS A 283     -15.018  15.723  17.624  1.00 41.61           C  
      ATOM   1924  NZ  LYS A 283     -15.161  17.213  17.846  1.00 41.74           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00