?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    TRANSCRIPTION                           29-JAN-10   3ADT              
    TITLE     HUMAN PPARGAMMA LIGAND-BINDING DOMAIN IN COMPLEX WITH 5-HYDROXY-INDOLE
    TITLE    2 ACETATE                                                              
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: PEROXISOME PROLIFERATOR-ACTIVATED RECEPTOR GAMMA;          
    COMPND   3 CHAIN: A, B;                                                         
    COMPND   4 FRAGMENT: LIGAND-BINDING DOMAIN, RESIDUES IN UNP 223-505;            
    COMPND   5 SYNONYM: PPAR-GAMMA, NUCLEAR RECEPTOR SUBFAMILY 1 GROUP C MEMBER 3;  
    COMPND   6 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
    SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
    SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 9606;                                                
    SOURCE   5 GENE: PPARGAMMA;                                                     
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562;                                        
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: BL21(DE3);                                 
    SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE  10 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PET28A                                    
    KEYWDS    NUCLEAR RECEPTOR, LIGAND-DEPENDENT TRANSCRIPTION FACTOR, LIGAND-      
    KEYWDS   2 BINDING DOMAIN, ACTIVATOR, DIABETES MELLITUS, DISEASE MUTATION, DNA- 
    KEYWDS   3 BINDING, METAL-BINDING, NUCLEUS, OBESITY, PHOSPHOPROTEIN, RECEPTOR,  
    KEYWDS   4 TRANSCRIPTION, TRANSCRIPTION REGULATION, ZINC-FINGER                 
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    T.WAKU,T.SHIRAKI,T.OYAMA,K.MORIKAWA                                   
    REVDAT   1   22-DEC-10 3ADT    0                                                
    JRNL        AUTH   T.WAKU,T.SHIRAKI,T.OYAMA,K.MAEBARA,R.NAKAMORI,K.MORIKAWA     
    JRNL        TITL   THE NUCLEAR RECEPTOR PPARGAMMA INDIVIDUALLY RESPONDS TO      
    JRNL        TITL 2 SEROTONIN- AND FATTY ACID-METABOLITES                        
    JRNL        REF    EMBO J.                       V.  29  3395 2010              
    JRNL        REFN                   ISSN 0261-4189                               
    JRNL        PMID   20717101                                                     
    JRNL        DOI    10.1038/EMBOJ.2010.197                                       
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.70 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : CNS 1.2                                              
    REMARK   3   AUTHORS     : BRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS,GROSSE-              
    REMARK   3               : KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES,PANNU,              
    REMARK   3               : READ,RICE,SIMONSON,WARREN                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  REFINEMENT TARGET : ENGH & HUBER                                    
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.70                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 40.60                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : NULL                           
    REMARK   3   DATA CUTOFF HIGH         (ABS(F)) : NULL                           
    REMARK   3   DATA CUTOFF LOW          (ABS(F)) : NULL                           
    REMARK   3   COMPLETENESS (WORKING+TEST)   (%) : 89.9                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 16461                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.215                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.283                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : NULL                            
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 789                             
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF FREE R VALUE  : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : NULL                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 2.68                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 2.85                         
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : NULL                         
    REMARK   3   REFLECTIONS IN BIN    (WORKING SET) : NULL                         
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.2880                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.3500                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET SIZE  (%) : NULL                         
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET COUNT     : 84                           
    REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF BIN FREE R VALUE : 0.038                        
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 4117                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 28                                      
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 134                                     
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : NULL                           
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED COORDINATE ERROR.                                         
    REMARK   3   ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : 0.32                            
    REMARK   3   ESD FROM SIGMAA              (A) : 0.35                            
    REMARK   3   LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) : 5.00                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  CROSS-VALIDATED ESTIMATED COORDINATE ERROR.                         
    REMARK   3   ESD FROM C-V LUZZATI PLOT    (A) : NULL                            
    REMARK   3   ESD FROM C-V SIGMAA          (A) : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                   
    REMARK   3   BOND LENGTHS                 (A) : NULL                            
    REMARK   3   BOND ANGLES            (DEGREES) : NULL                            
    REMARK   3   DIHEDRAL ANGLES        (DEGREES) : NULL                            
    REMARK   3   IMPROPER ANGLES        (DEGREES) : NULL                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL MODEL : RESTRAINED                                
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA                
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELING.                                              
    REMARK   3   METHOD USED : NULL                                                 
    REMARK   3   KSOL        : NULL                                                 
    REMARK   3   BSOL        : NULL                                                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS MODEL : NULL                                                    
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS.                         RMS   SIGMA/WEIGHT          
    REMARK   3   GROUP  1  POSITIONAL            (A) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3   GROUP  1  B-FACTOR           (A**2) : NULL  ; NULL                 
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  PARAMETER FILE  1  : NULL                                           
    REMARK   3  TOPOLOGY FILE  1   : NULL                                           
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 3ADT COMPLIES WITH FORMAT V. 3.20, 01-DEC-08                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY PDBJ ON 10-FEB-10.                  
    REMARK 100 THE RCSB ID CODE IS RCSB029127.                                      
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 23-FEB-08                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : 7.5                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : SPRING-8                           
    REMARK 200  BEAMLINE                       : BL38B1                             
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.00000                            
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : FIXED EXIT SI 111 DOUBLE CRYSTAL   
    REMARK 200                                   MONOCHROMATOR                      
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : RIGAKU JUPITER 210                 
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : HKL-2000                           
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : HKL-2000                           
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 17465                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.680                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 50.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 95.3                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 3.700                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.04800                            
    REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 11.0000                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.68                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.78                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : NULL                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 3.20                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.27700                            
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
    REMARK 200 SOFTWARE USED: CNS                                                   
    REMARK 200 STARTING MODEL: 1PRG                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 50.64                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.49                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 0.1M HEPES, 0.8M SODIUM CITRATE, PH      
    REMARK 280  7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 293K                
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: C 1 2 1                          
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -X,Y,-Z                                                 
    REMARK 290       3555   X+1/2,Y+1/2,Z                                           
    REMARK 290       4555   -X+1/2,Y+1/2,-Z                                         
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   3  1.000000  0.000000  0.000000       46.49600            
    REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       30.44650            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   4 -1.000000  0.000000  0.000000       46.49600            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000  1.000000  0.000000       30.44650            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1, 2                                                    
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: DIMERIC                           
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B                                  
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 2                                                       
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: DIMERIC                    
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 TOTAL BURIED SURFACE AREA: 2100 ANGSTROM**2                          
    REMARK 350 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 24640 ANGSTROM**2                       
    REMARK 350 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -14.0 KCAL/MOL                        
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: B                                     
    REMARK 350   BIOMT1   2  1.000000  0.000000  0.000000      -46.49600            
    REMARK 350   BIOMT2   2  0.000000  1.000000  0.000000       30.44650            
    REMARK 350   BIOMT3   2  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     GLY A   191                                                      
    REMARK 465     SER A   192                                                      
    REMARK 465     HIS A   193                                                      
    REMARK 465     MET A   194                                                      
    REMARK 465     ALA A   195                                                      
    REMARK 465     GLU A   196                                                      
    REMARK 465     ILE A   197                                                      
    REMARK 465     SER A   198                                                      
    REMARK 465     SER A   199                                                      
    REMARK 465     ASP A   200                                                      
    REMARK 465     ILE A   201                                                      
    REMARK 465     ASP A   202                                                      
    REMARK 465     LYS A   261                                                      
    REMARK 465     ILE A   262                                                      
    REMARK 465     LYS A   263                                                      
    REMARK 465     PHE A   264                                                      
    REMARK 465     LYS A   265                                                      
    REMARK 465     HIS A   266                                                      
    REMARK 465     ILE A   267                                                      
    REMARK 465     THR A   268                                                      
    REMARK 465     PRO A   269                                                      
    REMARK 465     LEU A   270                                                      
    REMARK 465     GLN A   271                                                      
    REMARK 465     GLU A   272                                                      
    REMARK 465     GLN A   273                                                      
    REMARK 465     SER A   274                                                      
    REMARK 465     LYS A   275                                                      
    REMARK 465     TYR A   477                                                      
    REMARK 465     GLY B   191                                                      
    REMARK 465     SER B   192                                                      
    REMARK 465     HIS B   193                                                      
    REMARK 465     MET B   194                                                      
    REMARK 465     ALA B   195                                                      
    REMARK 465     GLU B   196                                                      
    REMARK 465     ILE B   197                                                      
    REMARK 465     SER B   198                                                      
    REMARK 465     SER B   199                                                      
    REMARK 465     ASP B   200                                                      
    REMARK 465     ILE B   201                                                      
    REMARK 465     ASP B   202                                                      
    REMARK 465     GLN B   203                                                      
    REMARK 465     LEU B   204                                                      
    REMARK 465     ASN B   205                                                      
    REMARK 465     PRO B   206                                                      
    REMARK 465     LYS B   240                                                      
    REMARK 465     THR B   241                                                      
    REMARK 465     THR B   242                                                      
    REMARK 465     ASP B   243                                                      
    REMARK 465     GLU B   272                                                      
    REMARK 465     GLN B   273                                                      
    REMARK 465     SER B   274                                                      
    REMARK 465     LYS B   275                                                      
    REMARK 465     ASP B   462                                                      
    REMARK 465     MET B   463                                                      
    REMARK 465     LYS B   474                                                      
    REMARK 465     ASP B   475                                                      
    REMARK 465     LEU B   476                                                      
    REMARK 465     TYR B   477                                                      
    REMARK 470                                                                      
    REMARK 470 MISSING ATOM                                                         
    REMARK 470 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE MISSING ATOMS (M=MODEL NUMBER;           
    REMARK 470 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER;          
    REMARK 470 I=INSERTION CODE):                                                   
    REMARK 470   M RES CSSEQI  ATOMS                                                
    REMARK 470     GLN A 203    CG   CD   OE1  NE2                                  
    REMARK 470     LEU A 204    CG   CD1  CD2                                       
    REMARK 470     ASN A 205    CG   OD1  ND2                                       
    REMARK 470     PRO A 206    CG   CD                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    LEU A 204      101.24    170.48                                   
    REMARK 500    GLU A 207      -86.70    -37.42                                   
    REMARK 500    LYS A 240       48.64    -71.91                                   
    REMARK 500    THR A 242      -36.97   -138.49                                   
    REMARK 500    PRO A 304      114.27    -36.15                                   
    REMARK 500    LYS A 358      -87.37     18.25                                   
    REMARK 500    SER A 394      -93.22    -73.90                                   
    REMARK 500    GLU A 427       -9.95    -57.71                                   
    REMARK 500    SER B 208       83.31    -54.92                                   
    REMARK 500    THR B 238      -95.41    -89.65                                   
    REMARK 500    ASP B 251     -165.50   -161.80                                   
    REMARK 500    LYS B 261      -77.64    -76.24                                   
    REMARK 500    PHE B 264       33.78    -73.88                                   
    REMARK 500    PRO B 269      -15.69    -43.71                                   
    REMARK 500    LEU B 270       93.49    -54.45                                   
    REMARK 500    SER B 342       84.76     51.13                                   
    REMARK 500    GLU B 343       17.96     49.35                                   
    REMARK 500    ARG B 357     -157.46    -82.01                                   
    REMARK 500    LYS B 358     -152.64     40.90                                   
    REMARK 500    LYS B 457       14.88    -59.43                                   
    REMARK 500    THR B 459      -58.10   -141.00                                   
    REMARK 500    HIS B 466      -57.31    -20.63                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 SOLVENT                                                              
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
    REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
    REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
    REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
    REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
    REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
    REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525  M RES CSSEQI                                                        
    REMARK 525    HOH A1105        DISTANCE =  9.45 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A1130        DISTANCE =  5.20 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A1154        DISTANCE =  5.04 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A1189        DISTANCE =  5.54 ANGSTROMS                       
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE HID A 2                   
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE HID A 3                   
    REMARK 900                                                                      
    REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
    REMARK 900 RELATED ID: 3ADS   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 THE SAME PROTEIN COMPLEX WITH INDOMETHACIN                           
    REMARK 900 RELATED ID: 3ADU   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 THE SAME PROTEIN COMPLEX WITH 5-METHOXY-INDOLE ACETATE               
    REMARK 900 RELATED ID: 3ADV   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 THE SAME PROTEIN COMPLEX WITH SEROTONIN                              
    REMARK 900 RELATED ID: 3ADW   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 THE SAME PROTEIN COMPLEX WITH 5-METHOXY-INDOLE ACETATE AND           
    REMARK 900 15-OXO-EICOSATETRAENOIC ACID                                         
    REMARK 900 RELATED ID: 3ADX   RELATED DB: PDB                                   
    REMARK 900 THE SAME PROTEIN COMPLEX WITH INDOMETHACIN AND NITRO-233             
    DBREF  3ADT A  195   477  UNP    P37231   PPARG_HUMAN    223    505             
    DBREF  3ADT B  195   477  UNP    P37231   PPARG_HUMAN    223    505             
    SEQADV 3ADT GLY A  191  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ADT SER A  192  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ADT HIS A  193  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ADT MET A  194  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ADT GLY B  191  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ADT SER B  192  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ADT HIS B  193  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 3ADT MET B  194  UNP  P37231              EXPRESSION TAG                 
    SEQRES   1 A  287  GLY SER HIS MET ALA GLU ILE SER SER ASP ILE ASP GLN          
    SEQRES   2 A  287  LEU ASN PRO GLU SER ALA ASP LEU ARG ALA LEU ALA LYS          
    SEQRES   3 A  287  HIS LEU TYR ASP SER TYR ILE LYS SER PHE PRO LEU THR          
    SEQRES   4 A  287  LYS ALA LYS ALA ARG ALA ILE LEU THR GLY LYS THR THR          
    SEQRES   5 A  287  ASP LYS SER PRO PHE VAL ILE TYR ASP MET ASN SER LEU          
    SEQRES   6 A  287  MET MET GLY GLU ASP LYS ILE LYS PHE LYS HIS ILE THR          
    SEQRES   7 A  287  PRO LEU GLN GLU GLN SER LYS GLU VAL ALA ILE ARG ILE          
    SEQRES   8 A  287  PHE GLN GLY CYS GLN PHE ARG SER VAL GLU ALA VAL GLN          
    SEQRES   9 A  287  GLU ILE THR GLU TYR ALA LYS SER ILE PRO GLY PHE VAL          
    SEQRES  10 A  287  ASN LEU ASP LEU ASN ASP GLN VAL THR LEU LEU LYS TYR          
    SEQRES  11 A  287  GLY VAL HIS GLU ILE ILE TYR THR MET LEU ALA SER LEU          
    SEQRES  12 A  287  MET ASN LYS ASP GLY VAL LEU ILE SER GLU GLY GLN GLY          
    SEQRES  13 A  287  PHE MET THR ARG GLU PHE LEU LYS SER LEU ARG LYS PRO          
    SEQRES  14 A  287  PHE GLY ASP PHE MET GLU PRO LYS PHE GLU PHE ALA VAL          
    SEQRES  15 A  287  LYS PHE ASN ALA LEU GLU LEU ASP ASP SER ASP LEU ALA          
    SEQRES  16 A  287  ILE PHE ILE ALA VAL ILE ILE LEU SER GLY ASP ARG PRO          
    SEQRES  17 A  287  GLY LEU LEU ASN VAL LYS PRO ILE GLU ASP ILE GLN ASP          
    SEQRES  18 A  287  ASN LEU LEU GLN ALA LEU GLU LEU GLN LEU LYS LEU ASN          
    SEQRES  19 A  287  HIS PRO GLU SER SER GLN LEU PHE ALA LYS LEU LEU GLN          
    SEQRES  20 A  287  LYS MET THR ASP LEU ARG GLN ILE VAL THR GLU HIS VAL          
    SEQRES  21 A  287  GLN LEU LEU GLN VAL ILE LYS LYS THR GLU THR ASP MET          
    SEQRES  22 A  287  SER LEU HIS PRO LEU LEU GLN GLU ILE TYR LYS ASP LEU          
    SEQRES  23 A  287  TYR                                                          
    SEQRES   1 B  287  GLY SER HIS MET ALA GLU ILE SER SER ASP ILE ASP GLN          
    SEQRES   2 B  287  LEU ASN PRO GLU SER ALA ASP LEU ARG ALA LEU ALA LYS          
    SEQRES   3 B  287  HIS LEU TYR ASP SER TYR ILE LYS SER PHE PRO LEU THR          
    SEQRES   4 B  287  LYS ALA LYS ALA ARG ALA ILE LEU THR GLY LYS THR THR          
    SEQRES   5 B  287  ASP LYS SER PRO PHE VAL ILE TYR ASP MET ASN SER LEU          
    SEQRES   6 B  287  MET MET GLY GLU ASP LYS ILE LYS PHE LYS HIS ILE THR          
    SEQRES   7 B  287  PRO LEU GLN GLU GLN SER LYS GLU VAL ALA ILE ARG ILE          
    SEQRES   8 B  287  PHE GLN GLY CYS GLN PHE ARG SER VAL GLU ALA VAL GLN          
    SEQRES   9 B  287  GLU ILE THR GLU TYR ALA LYS SER ILE PRO GLY PHE VAL          
    SEQRES  10 B  287  ASN LEU ASP LEU ASN ASP GLN VAL THR LEU LEU LYS TYR          
    SEQRES  11 B  287  GLY VAL HIS GLU ILE ILE TYR THR MET LEU ALA SER LEU          
    SEQRES  12 B  287  MET ASN LYS ASP GLY VAL LEU ILE SER GLU GLY GLN GLY          
    SEQRES  13 B  287  PHE MET THR ARG GLU PHE LEU LYS SER LEU ARG LYS PRO          
    SEQRES  14 B  287  PHE GLY ASP PHE MET GLU PRO LYS PHE GLU PHE ALA VAL          
    SEQRES  15 B  287  LYS PHE ASN ALA LEU GLU LEU ASP ASP SER ASP LEU ALA          
    SEQRES  16 B  287  ILE PHE ILE ALA VAL ILE ILE LEU SER GLY ASP ARG PRO          
    SEQRES  17 B  287  GLY LEU LEU ASN VAL LYS PRO ILE GLU ASP ILE GLN ASP          
    SEQRES  18 B  287  ASN LEU LEU GLN ALA LEU GLU LEU GLN LEU LYS LEU ASN          
    SEQRES  19 B  287  HIS PRO GLU SER SER GLN LEU PHE ALA LYS LEU LEU GLN          
    SEQRES  20 B  287  LYS MET THR ASP LEU ARG GLN ILE VAL THR GLU HIS VAL          
    SEQRES  21 B  287  GLN LEU LEU GLN VAL ILE LYS LYS THR GLU THR ASP MET          
    SEQRES  22 B  287  SER LEU HIS PRO LEU LEU GLN GLU ILE TYR LYS ASP LEU          
    SEQRES  23 B  287  TYR                                                          
    HET    HID  A   2      14                                                       
    HET    HID  A   3      14                                                       
    HETNAM     HID (5-HYDROXY-1H-INDOL-3-YL)ACETIC ACID                             
    HETSYN     HID 5-HYDROXY-INDOLE ACETATE                                         
    FORMUL   3  HID    2(C10 H9 N O3)                                               
    FORMUL   5  HOH   *134(H2 O)                                                    
    HELIX    1   1 ASN A  205  PHE A  226  1                                  22    
    HELIX    2   2 THR A  229  GLY A  239  1                                  11    
    HELIX    3   3 ASP A  251  GLY A  258  1                                   8    
    HELIX    4   4 GLU A  276  SER A  302  1                                  27    
    HELIX    5   5 GLY A  305  LEU A  309  5                                   5    
    HELIX    6   6 ASP A  310  ALA A  331  1                                  22    
    HELIX    7   7 SER A  342  GLY A  344  5                                   3    
    HELIX    8   8 ARG A  350  SER A  355  1                                   6    
    HELIX    9   9 PRO A  359  PHE A  363  5                                   5    
    HELIX   10  10 MET A  364  ALA A  376  1                                  13    
    HELIX   11  11 ASP A  380  LEU A  393  1                                  14    
    HELIX   12  12 ASN A  402  HIS A  425  1                                  24    
    HELIX   13  13 GLN A  430  LYS A  438  1                                   9    
    HELIX   14  14 LYS A  438  GLU A  460  1                                  23    
    HELIX   15  15 HIS A  466  LYS A  474  1                                   9    
    HELIX   16  16 SER B  208  PHE B  226  1                                  19    
    HELIX   17  17 THR B  229  THR B  238  1                                  10    
    HELIX   18  18 ASP B  251  ILE B  262  1                                  12    
    HELIX   19  19 GLU B  276  LYS B  301  1                                  26    
    HELIX   20  20 ASP B  310  LEU B  333  1                                  24    
    HELIX   21  21 ARG B  350  SER B  355  1                                   6    
    HELIX   22  22 ARG B  357  PHE B  363  5                                   7    
    HELIX   23  23 MET B  364  ALA B  376  1                                  13    
    HELIX   24  24 ASP B  380  LEU B  393  1                                  14    
    HELIX   25  25 ASN B  402  HIS B  425  1                                  24    
    HELIX   26  26 GLN B  430  ILE B  456  1                                  27    
    HELIX   27  27 LEU B  465  TYR B  473  1                                   9    
    SHEET    1   A 4 PHE A 247  ILE A 249  0                                        
    SHEET    2   A 4 GLY A 346  THR A 349  1  O  PHE A 347   N  ILE A 249           
    SHEET    3   A 4 GLY A 338  ILE A 341 -1  N  VAL A 339   O  MET A 348           
    SHEET    4   A 4 MET A 334  ASN A 335 -1  N  ASN A 335   O  GLY A 338           
    SHEET    1   B 4 PHE B 247  ILE B 249  0                                        
    SHEET    2   B 4 GLY B 346  THR B 349  1  O  THR B 349   N  ILE B 249           
    SHEET    3   B 4 GLY B 338  ILE B 341 -1  N  ILE B 341   O  GLY B 346           
    SHEET    4   B 4 MET B 334  ASN B 335 -1  N  ASN B 335   O  GLY B 338           
    SITE     1 AC1 10 CYS A 285  GLN A 286  SER A 289  HIS A 323                    
    SITE     2 AC1 10 TYR A 327  LEU A 330  PHE A 363  MET A 364                    
    SITE     3 AC1 10 HIS A 449  TYR A 473                                          
    SITE     1 AC2 10 TYR A 222  PRO A 227  LEU A 228  THR A 229                    
    SITE     2 AC2 10 LYS A 230  ARG A 288  GLU A 295  MET A 329                    
    SITE     3 AC2 10 SER A 332  LEU A 333                                          
    CRYST1   92.992   60.893  118.222  90.00 103.22  90.00 C 1 2 1       8          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.010754  0.000000  0.002526        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.016422  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.008689        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb3adt.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A
      ATOM        B

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM     91  CG  LYS A 216      -7.190  46.587  16.959  1.00 47.62           C  
      ATOM     92  CD  LYS A 216      -8.675  46.234  16.890  1.00 52.54           C  
      ATOM     93  CE  LYS A 216      -8.964  45.247  15.765  1.00 55.22           C  
      ATOM     94  NZ  LYS A 216     -10.426  44.953  15.622  1.00 57.05           N  
      ATOM    420  CG  MET A 257      18.773  74.618  -6.442  1.00 90.78           C  
      ATOM    421  SD  MET A 257      17.767  74.912  -7.925  1.00 93.80           S  
      ATOM    422  CE  MET A 257      17.911  73.317  -8.794  1.00 93.14           C  
      ATOM   1102  CG  LYS A 358      37.384  68.172  11.592  1.00 77.27           C  
      ATOM   1103  CD  LYS A 358      37.491  68.517  10.115  1.00 79.08           C  
      ATOM   1104  CE  LYS A 358      38.916  68.908   9.759  1.00 80.91           C  
      ATOM   1105  NZ  LYS A 358      39.347  70.120  10.525  1.00 82.58           N  
      ATOM   1896  CG  LYS A 457      28.847  71.996  25.715  1.00 71.64           C  
      ATOM   1897  CD  LYS A 457      28.425  71.245  26.971  1.00 72.57           C  
      ATOM   1898  CE  LYS A 457      28.296  72.188  28.160  1.00 72.91           C  
      ATOM   1899  NZ  LYS A 457      27.955  71.462  29.419  1.00 73.52           N  
      ATOM   1905  CG  LYS A 458      33.917  71.357  25.925  1.00 61.64           C  
      ATOM   1906  CD  LYS A 458      34.210  69.948  26.369  1.00 62.17           C  
      ATOM   1907  CE  LYS A 458      34.375  69.908  27.877  1.00 62.67           C  
      ATOM   1908  NZ  LYS A 458      33.447  70.862  28.544  1.00 63.03           N  
      ATOM   2321  CG  LYS B 244      31.837  23.169  53.416  1.00 75.85           C  
      ATOM   2322  CD  LYS B 244      32.799  22.221  52.676  1.00 76.76           C  
      ATOM   2323  CE  LYS B 244      32.177  21.607  51.415  1.00 78.09           C  
      ATOM   2324  NZ  LYS B 244      31.865  22.603  50.350  1.00 77.38           N  
      ATOM   2419  CG  MET B 256      47.775  40.381  55.742  1.00 86.29           C  
      ATOM   2420  SD  MET B 256      47.905  41.490  54.330  1.00 87.83           S  
      ATOM   2421  CE  MET B 256      47.513  43.076  55.111  1.00 87.76           C  
      ATOM   2427  CG  MET B 257      43.869  34.676  58.778  1.00 91.35           C  
      ATOM   2428  SD  MET B 257      42.558  34.493  60.003  1.00 93.77           S  
      ATOM   2429  CE  MET B 257      42.906  35.891  61.083  1.00 94.35           C  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00