?

Promode Elastic




    Copyright ©  WASEDA Univ,Japan. All rights reserved.

    Header

    HEADER    HYDROLASE                               05-JAN-09   2ZXQ              
    TITLE     CRYSTAL STRUCTURE OF ENDO-ALPHA-N-ACETYLGALACTOSAMINIDASE FROM        
    TITLE    2 BIFIDOBACTERIUM LONGUM (ENGBF)                                       
    COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
    COMPND   2 MOLECULE: ENDO-ALPHA-N-ACETYLGALACTOSAMINIDASE;                      
    COMPND   3 CHAIN: A;                                                            
    COMPND   4 ENGINEERED: YES                                                      
    SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
    SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: BIFIDOBACTERIUM LONGUM;                         
    SOURCE   3 ORGANISM_TAXID: 216816;                                              
    SOURCE   4 STRAIN: JCM1217;                                                     
    SOURCE   5 GENE: ENGBF;                                                         
    SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
    SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562;                                        
    SOURCE   8 EXPRESSION_SYSTEM_STRAIN: BL21 CODONPLUS(DE3)-RIL;                   
    SOURCE   9 EXPRESSION_SYSTEM_VECTOR_TYPE: PLASMID;                              
    SOURCE  10 EXPRESSION_SYSTEM_PLASMID: PET28B                                    
    KEYWDS    BROKEN TIM BARREL, GLYCOSIDASE, HYDROLASE                             
    EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
    AUTHOR    R.SUZUKI,T.KATAYAMA,H.ASHIDA,K.YAMAMOTO,M.KITAOKA,S.FUSHINOBU         
    REVDAT   1   16-JUN-09 2ZXQ    0                                                
    JRNL        AUTH   R.SUZUKI,T.KATAYAMA,M.KITAOKA,H.KUMAGAI,T.WAKAGI,H.SHOUN,    
    JRNL        AUTH 2 H.ASHIDA,K.YAMAMOTO,S.FUSHINOBU                              
    JRNL        TITL   CRYSTALLOGRAPHIC AND MUTATIONAL ANALYSES OF SUBSTRATE        
    JRNL        TITL 2 RECOGNITION OF ENDO-{ALPHA}-N-ACETYLGALACTOSAMINIDASE FROM   
    JRNL        TITL 3 BIFIDOBACTERIUM LONGUM.                                      
    JRNL        REF    J.BIOCHEM.                                 2009              
    JRNL        REFN                   ISSN 0021-924X                               
    JRNL        PMID   19502354                                                     
    JRNL        DOI    10.1093/JB/MVP086                                            
    REMARK   1                                                                      
    REMARK   1 REFERENCE 1                                                          
    REMARK   1  AUTH   K.FUJITA,F.OURA,N.NAGAMINE,T.KATAYAMA,J.HIRATAKE,K.SAKATA,   
    REMARK   1  AUTH 2 H.KUMAGAI,K.YAMAMOTO                                         
    REMARK   1  TITL   IDENTIFICATION AND MOLECULAR CLONING OF A NOVEL GLYCOSIDE    
    REMARK   1  TITL 2 HYDROLASE FAMILY OF CORE 1 TYPE O-GLYCAN-SPECIFIC            
    REMARK   1  TITL 3 ENDO-ALPHA-N-ACETYLGALACTOSAMINIDASE FROM BIFIDOBACTERIUM    
    REMARK   1  TITL 4 LONGUM.                                                      
    REMARK   1  REF    J.BIOL.CHEM.                  V. 280 37415 2005              
    REMARK   1  REFN                   ISSN 0021-9258                               
    REMARK   1  PMID   16141207                                                     
    REMARK   1  DOI    10.1074/JBC.M506874200                                       
    REMARK   2                                                                      
    REMARK   2 RESOLUTION.    2.00 ANGSTROMS.                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
    REMARK   3   PROGRAM     : REFMAC 5.2.0019                                      
    REMARK   3   AUTHORS     : MURSHUDOV,VAGIN,DODSON                               
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3    REFINEMENT TARGET : MAXIMUM LIKELIHOOD                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.00                           
    REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 36.49                          
    REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : NULL                           
    REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 98.7                           
    REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 163203                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
    REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
    REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.173                           
    REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.172                           
    REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.196                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 5.000                           
    REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 8598                            
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
    REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 20                           
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 2.00                         
    REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 2.05                         
    REMARK   3   REFLECTION IN BIN     (WORKING SET) : 12104                        
    REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 99.32                        
    REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.2100                       
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE SET COUNT          : 637                          
    REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.2460                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
    REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 9070                                    
    REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
    REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 28                                      
    REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 1403                                    
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  B VALUES.                                                           
    REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 27.40                          
    REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 30.74                          
    REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
    REMARK   3    B11 (A**2) : 0.03000                                              
    REMARK   3    B22 (A**2) : 0.03000                                              
    REMARK   3    B33 (A**2) : -0.04000                                             
    REMARK   3    B12 (A**2) : 0.01000                                              
    REMARK   3    B13 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.                                 
    REMARK   3   ESU BASED ON R VALUE                            (A): 0.103         
    REMARK   3   ESU BASED ON FREE R VALUE                       (A): 0.101         
    REMARK   3   ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD                 (A): 0.066         
    REMARK   3   ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD (A**2): 2.353         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 CORRELATION COEFFICIENTS.                                            
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC      : 0.962                         
    REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC FREE : 0.952                         
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES        COUNT    RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   BOND LENGTHS REFINED ATOMS        (A):  9271 ; 0.014 ; 0.022       
    REMARK   3   BOND LENGTHS OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   BOND ANGLES REFINED ATOMS   (DEGREES): 12571 ; 1.408 ; 1.931       
    REMARK   3   BOND ANGLES OTHERS          (DEGREES):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 1    (DEGREES):  1176 ; 6.655 ; 5.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 2    (DEGREES):   444 ;37.216 ;25.518       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 3    (DEGREES):  1518 ;13.409 ;15.000       
    REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 4    (DEGREES):    34 ;16.375 ;15.000       
    REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINTS       (A**3):  1363 ; 0.101 ; 0.200       
    REMARK   3   GENERAL PLANES REFINED ATOMS      (A):  7122 ; 0.006 ; 0.020       
    REMARK   3   GENERAL PLANES OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS REFINED ATOMS (A):  4485 ; 0.196 ; 0.200       
    REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION REFINED ATOMS  (A):  6341 ; 0.304 ; 0.200       
    REMARK   3   NON-BONDED TORSION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) REFINED ATOMS      (A):  1263 ; 0.132 ; 0.200       
    REMARK   3   H-BOND (X...Y) OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION REFINED ATOMS (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW REFINED ATOMS        (A):    44 ; 0.179 ; 0.200       
    REMARK   3   SYMMETRY VDW OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND REFINED ATOMS     (A):    42 ; 0.134 ; 0.200       
    REMARK   3   SYMMETRY H-BOND OTHERS            (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.     COUNT   RMS    WEIGHT      
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  5950 ; 0.842 ; 1.500       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND OTHER ATOMS    (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  9274 ; 1.362 ; 2.000       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):  3881 ; 2.140 ; 3.000       
    REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  3297 ; 3.285 ; 4.500       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3 ANISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    COUNT   RMS   WEIGHT       
    REMARK   3   RIGID-BOND RESTRAINTS          (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; FREE ATOMS         (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3   SPHERICITY; BONDED ATOMS       (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  NCS RESTRAINTS STATISTICS                                           
    REMARK   3   NUMBER OF DIFFERENT NCS GROUPS : NULL                              
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
    REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : NULL                                       
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
    REMARK   3   METHOD USED : BABINET MODEL WITH MASK                              
    REMARK   3   PARAMETERS FOR MASK CALCULATION                                    
    REMARK   3   VDW PROBE RADIUS   : 1.20                                          
    REMARK   3   ION PROBE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.80                                          
    REMARK   3                                                                      
    REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING   
    REMARK   3  POSITIONS                                                           
    REMARK   4                                                                      
    REMARK   4 2ZXQ COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
    REMARK 100                                                                      
    REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY PDBJ ON NULL.                       
    REMARK 100 THE RCSB ID CODE IS RCSB028557.                                      
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
    REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
    REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 17-FEB-08                          
    REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
    REMARK 200  PH                             : 6.9                                
    REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
    REMARK 200  RADIATION SOURCE               : PHOTON FACTORY                     
    REMARK 200  BEAMLINE                       : BL-6A                              
    REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
    REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
    REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 0.96787, 0.97923, 0.97939,         
    REMARK 200                                   0.96416                            
    REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : TRIANGULAR SILICON (111) CRYSTAL   
    REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : CCD                                
    REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : ADSC QUANTUM 4                     
    REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : HKL-2000                           
    REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : HKL-2000                           
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 172447                             
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.000                              
    REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 50.000                             
    REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 0.000                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 OVERALL.                                                             
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 99.1                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 7.200                              
    REMARK 200  R MERGE                    (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM                      (I) : 0.07500                            
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 27.2000                            
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.00                     
    REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.07                     
    REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 99.8                               
    REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 6.50                               
    REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : NULL                               
    REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : 0.46700                            
    REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 3.500                              
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: MAD                                            
    REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MAD                          
    REMARK 200 SOFTWARE USED: SOLVE                                                 
    REMARK 200 STARTING MODEL: NULL                                                 
    REMARK 200                                                                      
    REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTAL                                                              
    REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 71.93                                     
    REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 4.38                     
    REMARK 280                                                                      
    REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 0.1M MES-NAOH, 3% PEG 20000, 25% MPD,    
    REMARK 280  0.2M NACL, 0.01M MNCL2, PH 6.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP,      
    REMARK 280  TEMPERATURE 293K                                                    
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
    REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 65                             
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
    REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
    REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
    REMARK 290       2555   -Y,X-Y,Z+2/3                                            
    REMARK 290       3555   -X+Y,-X,Z+1/3                                           
    REMARK 290       4555   -X,-Y,Z+1/2                                             
    REMARK 290       5555   Y,-X+Y,Z+1/6                                            
    REMARK 290       6555   X-Y,X,Z+5/6                                             
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
    REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
    REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
    REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
    REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
    REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY1   2 -0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   2  0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       82.01133            
    REMARK 290   SMTRY1   3 -0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   3 -0.866025 -0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000       41.00567            
    REMARK 290   SMTRY1   4 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000  1.000000       61.50850            
    REMARK 290   SMTRY1   5  0.500000  0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   5 -0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   5  0.000000  0.000000  1.000000       20.50283            
    REMARK 290   SMTRY1   6  0.500000 -0.866025  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY2   6  0.866025  0.500000  0.000000        0.00000            
    REMARK 290   SMTRY3   6  0.000000  0.000000  1.000000      102.51417            
    REMARK 290                                                                      
    REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 300                                                                      
    REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
    REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
    REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
    REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
    REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
    REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
    REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
    REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
    REMARK 350                                                                      
    REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
    REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
    REMARK 350 SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: MONOMERIC                  
    REMARK 350 SOFTWARE USED: PISA                                                  
    REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
    REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
    REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
    REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
    REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
    REMARK 465                                                                      
    REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
    REMARK 465     MET A   319                                                      
    REMARK 465     GLY A   320                                                      
    REMARK 465     SER A   321                                                      
    REMARK 465     SER A   322                                                      
    REMARK 465     HIS A   323                                                      
    REMARK 465     HIS A   324                                                      
    REMARK 465     HIS A   325                                                      
    REMARK 465     HIS A   326                                                      
    REMARK 465     HIS A   327                                                      
    REMARK 465     HIS A   328                                                      
    REMARK 465     SER A   329                                                      
    REMARK 465     SER A   330                                                      
    REMARK 465     GLY A   331                                                      
    REMARK 465     LEU A   332                                                      
    REMARK 465     VAL A   333                                                      
    REMARK 465     PRO A   334                                                      
    REMARK 465     ARG A   335                                                      
    REMARK 465     GLY A   336                                                      
    REMARK 465     SER A   337                                                      
    REMARK 465     HIS A   338                                                      
    REMARK 465     MET A   339                                                      
    REMARK 465     VAL A   340                                                      
    REMARK 465     GLU A  1476                                                      
    REMARK 465     LEU A  1477                                                      
    REMARK 465     SER A  1478                                                      
    REMARK 465     ASP A  1479                                                      
    REMARK 465     ALA A  1480                                                      
    REMARK 465     ALA A  1481                                                      
    REMARK 465     GLY A  1525                                                      
    REMARK 465     ASN A  1526                                                      
    REMARK 465     GLU A  1527                                                      
    REMARK 465     SER A  1528                                                      
    REMARK 465     SER A  1529                                                      
    REMARK 465     ASP A  1530                                                      
    REMARK 465     LYS A  1531                                                      
    REMARK 465     TYR A  1532                                                      
    REMARK 465     ASP A  1533                                                      
    REMARK 465     VAL A  1534                                                      
    REMARK 465     ALA A  1535                                                      
    REMARK 465     ALA A  1536                                                      
    REMARK 465     ASP A  1537                                                      
    REMARK 465     GLY A  1538                                                      
    REMARK 465     SER A  1539                                                      
    REMARK 465     ASP A  1540                                                      
    REMARK 465     GLU A  1541                                                      
    REMARK 465     LEU A  1542                                                      
    REMARK 465     GLY A  1543                                                      
    REMARK 465     GLY A  1544                                                      
    REMARK 465     TYR A  1545                                                      
    REMARK 465     THR A  1546                                                      
    REMARK 465     VAL A  1547                                                      
    REMARK 465     ALA A  1548                                                      
    REMARK 465     THR A  1549                                                      
    REMARK 465     GLY A  1550                                                      
    REMARK 465     SER A  1551                                                      
    REMARK 465     GLU A  1552                                                      
    REMARK 465     GLU A  1553                                                      
    REMARK 465     PRO A  1554                                                      
    REMARK 465     THR A  1555                                                      
    REMARK 465     ALA A  1556                                                      
    REMARK 465     GLY A  1557                                                      
    REMARK 465     LEU A  1558                                                      
    REMARK 465     PRO A  1559                                                      
    REMARK 465     SER A  1560                                                      
    REMARK 465     GLU A  1561                                                      
    REMARK 465     GLY A  1562                                                      
    REMARK 465     PRO A  1563                                                      
    REMARK 465     ALA A  1564                                                      
    REMARK 465     ASP A  1565                                                      
    REMARK 465     LEU A  1566                                                      
    REMARK 465     ALA A  1567                                                      
    REMARK 465     GLN A  1568                                                      
    REMARK 465     ASP A  1569                                                      
    REMARK 465     GLY A  1570                                                      
    REMARK 465     ASN A  1571                                                      
    REMARK 465     ASP A  1572                                                      
    REMARK 465     SER A  1573                                                      
    REMARK 465     THR A  1574                                                      
    REMARK 465     HIS A  1575                                                      
    REMARK 465     TRP A  1576                                                      
    REMARK 465     HIS A  1577                                                      
    REMARK 465     THR A  1578                                                      
    REMARK 465     SER A  1579                                                      
    REMARK 465     TRP A  1580                                                      
    REMARK 465     SER A  1581                                                      
    REMARK 465     GLU A  1582                                                      
    REMARK 465     ASN A  1583                                                      
    REMARK 465     ALA A  1584                                                      
    REMARK 465     VAL A  1585                                                      
    REMARK 465     GLY A  1586                                                      
    REMARK 465     ASN A  1587                                                      
    REMARK 465     GLY A  1588                                                      
    REMARK 465     THR A  1589                                                      
    REMARK 465     ALA A  1590                                                      
    REMARK 465     TRP A  1591                                                      
    REMARK 465     TYR A  1592                                                      
    REMARK 465     GLN A  1593                                                      
    REMARK 465     PHE A  1594                                                      
    REMARK 465     ASN A  1595                                                      
    REMARK 465     LEU A  1596                                                      
    REMARK 465     ASN A  1597                                                      
    REMARK 465     GLU A  1598                                                      
    REMARK 465     PRO A  1599                                                      
    REMARK 465     THR A  1600                                                      
    REMARK 465     THR A  1601                                                      
    REMARK 465     ILE A  1602                                                      
    REMARK 465     ASN A  1603                                                      
    REMARK 465     GLY A  1604                                                      
    REMARK 465     LEU A  1605                                                      
    REMARK 465     ARG A  1606                                                      
    REMARK 465     TYR A  1607                                                      
    REMARK 465     LEU A  1608                                                      
    REMARK 465     PRO A  1609                                                      
    REMARK 465     ARG A  1610                                                      
    REMARK 465     SER A  1611                                                      
    REMARK 465     GLY A  1612                                                      
    REMARK 465     GLY A  1613                                                      
    REMARK 465     MET A  1614                                                      
    REMARK 465     ASN A  1615                                                      
    REMARK 465     ALA A  1616                                                      
    REMARK 465     ASN A  1617                                                      
    REMARK 465     GLY A  1618                                                      
    REMARK 465     LYS A  1619                                                      
    REMARK 465     ILE A  1620                                                      
    REMARK 465     LYS A  1621                                                      
    REMARK 465     GLY A  1622                                                      
    REMARK 465     TYR A  1623                                                      
    REMARK 465     LYS A  1624                                                      
    REMARK 465     ILE A  1625                                                      
    REMARK 465     THR A  1626                                                      
    REMARK 465     LEU A  1627                                                      
    REMARK 465     THR A  1628                                                      
    REMARK 465     LEU A  1629                                                      
    REMARK 465     ALA A  1630                                                      
    REMARK 465     ASP A  1631                                                      
    REMARK 465     GLY A  1632                                                      
    REMARK 465     THR A  1633                                                      
    REMARK 465     THR A  1634                                                      
    REMARK 465     LYS A  1635                                                      
    REMARK 465     ASP A  1636                                                      
    REMARK 465     VAL A  1637                                                      
    REMARK 465     VAL A  1638                                                      
    REMARK 465     THR A  1639                                                      
    REMARK 465     ASP A  1640                                                      
    REMARK 465     ALA A  1641                                                      
    REMARK 465     GLU A  1642                                                      
    REMARK 465     PHE A  1643                                                      
    REMARK 465     SER A  1644                                                      
    REMARK 465     THR A  1645                                                      
    REMARK 465     THR A  1646                                                      
    REMARK 465     THR A  1647                                                      
    REMARK 465     MET A  1648                                                      
    REMARK 465     TRP A  1649                                                      
    REMARK 465     GLN A  1650                                                      
    REMARK 465     LYS A  1651                                                      
    REMARK 465     ALA A  1652                                                      
    REMARK 465     SER A  1653                                                      
    REMARK 465     PHE A  1654                                                      
    REMARK 465     ASP A  1655                                                      
    REMARK 465     ALA A  1656                                                      
    REMARK 465     VAL A  1657                                                      
    REMARK 465     GLU A  1658                                                      
    REMARK 465     ASN A  1659                                                      
    REMARK 465     VAL A  1660                                                      
    REMARK 465     THR A  1661                                                      
    REMARK 465     ALA A  1662                                                      
    REMARK 465     VAL A  1663                                                      
    REMARK 465     ARG A  1664                                                      
    REMARK 465     LEU A  1665                                                      
    REMARK 465     THR A  1666                                                      
    REMARK 465     VAL A  1667                                                      
    REMARK 465     LEU A  1668                                                      
    REMARK 465     SER A  1669                                                      
    REMARK 465     SER A  1670                                                      
    REMARK 465     ALA A  1671                                                      
    REMARK 465     GLY A  1672                                                      
    REMARK 465     GLN A  1673                                                      
    REMARK 465     SER A  1674                                                      
    REMARK 465     ASP A  1675                                                      
    REMARK 465     SER A  1676                                                      
    REMARK 465     GLN A  1677                                                      
    REMARK 465     ALA A  1678                                                      
    REMARK 465     ASN A  1679                                                      
    REMARK 465     LYS A  1680                                                      
    REMARK 465     PHE A  1681                                                      
    REMARK 465     ALA A  1682                                                      
    REMARK 465     SER A  1683                                                      
    REMARK 465     ALA A  1684                                                      
    REMARK 465     ALA A  1685                                                      
    REMARK 465     GLU A  1686                                                      
    REMARK 465     LEU A  1687                                                      
    REMARK 465     ARG A  1688                                                      
    REMARK 465     LEU A  1689                                                      
    REMARK 465     THR A  1690                                                      
    REMARK 465     THR A  1691                                                      
    REMARK 465     ASP A  1692                                                      
    REMARK 465     ARG A  1693                                                      
    REMARK 465     GLU A  1694                                                      
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.                            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE          
    REMARK 500   NH2  ARG A   694     O    HOH A  2221              2.07            
    REMARK 500   O    HOH A  1844     O    HOH A  2662              2.13            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND ANGLES                                       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
    REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
    REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,3(1X,A4,2X),12X,F5.1)              
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
    REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   ATM2   ATM3                                     
    REMARK 500    ARG A 694   CG  -  CD  -  NE  ANGL. DEV. = -14.4 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A 694   NE  -  CZ  -  NH1 ANGL. DEV. =   5.9 DEGREES          
    REMARK 500    ARG A 694   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =  -7.4 DEGREES          
    REMARK 500    GLY A1212   C   -  N   -  CA  ANGL. DEV. = -13.2 DEGREES          
    REMARK 500    VAL A1253   CB  -  CA  -  C   ANGL. DEV. = -11.5 DEGREES          
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
    REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
    REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
    REMARK 500    PHE A 358      148.67   -170.29                                   
    REMARK 500    PRO A 359       75.53    -69.76                                   
    REMARK 500    ALA A 431     -125.31     48.44                                   
    REMARK 500    ARG A 542     -112.80    -98.40                                   
    REMARK 500    TYR A 572      -89.49   -110.04                                   
    REMARK 500    SER A 644       -0.52     73.02                                   
    REMARK 500    ASN A 678     -130.99     49.43                                   
    REMARK 500    TRP A 750      -79.67   -150.32                                   
    REMARK 500    VAL A 790      -19.13     59.65                                   
    REMARK 500    SER A 799      -78.58   -109.53                                   
    REMARK 500    LYS A 848     -156.39   -103.71                                   
    REMARK 500    ASP A 864       68.96   -108.45                                   
    REMARK 500    TYR A 870       74.15   -162.07                                   
    REMARK 500    ALA A1000      120.19   -171.05                                   
    REMARK 500    PHE A1015     -101.20   -107.20                                   
    REMARK 500    HIS A1103       -5.40     73.56                                   
    REMARK 500    ASP A1106       63.38     64.07                                   
    REMARK 500    ASN A1134     -105.72   -104.70                                   
    REMARK 500    ASN A1211     -149.77     62.96                                   
    REMARK 500    ASP A1241      159.47    -46.64                                   
    REMARK 500    ASP A1249       66.20     63.29                                   
    REMARK 500    SER A1258       38.70   -145.74                                   
    REMARK 500    TRP A1283      136.10    -39.77                                   
    REMARK 500    SER A1288     -160.74   -100.37                                   
    REMARK 500    ARG A1297       43.89    -82.62                                   
    REMARK 500    HIS A1304       85.38   -154.65                                   
    REMARK 500    ASP A1313     -131.67     49.85                                   
    REMARK 500    LEU A1332       48.30    -90.26                                   
    REMARK 500    LYS A1473     -154.85    -71.06                                   
    REMARK 500    ARG A1474      -16.63    113.14                                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
    REMARK 500 SUBTOPIC: CHIRAL CENTERS                                             
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 UNEXPECTED CONFIGURATION OF THE FOLLOWING CHIRAL                     
    REMARK 500 CENTER(S) USING IMPROPER CA--C--CB--N CHIRALITY                      
    REMARK 500 FOR AMINO ACIDS AND C1'--O4'--N1(N9)--C2' FOR                        
    REMARK 500 NUCLEIC ACIDS OR EQUIVALENT ANGLE                                    
    REMARK 500 M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN                            
    REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE                   
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
    REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,6X,F5.1,6X,A1,10X,A1,3X,A16)       
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500  M RES CSSEQI    IMPROPER   EXPECTED   FOUND DETAILS                 
    REMARK 500    VAL A 790        23.6      L          L   OUTSIDE RANGE           
    REMARK 500                                                                      
    REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 SOLVENT                                                              
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
    REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
    REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
    REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
    REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
    REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
    REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
    REMARK 525                                                                      
    REMARK 525  M RES CSSEQI                                                        
    REMARK 525    HOH A2554        DISTANCE =  8.87 ANGSTROMS                       
    REMARK 525    HOH A2557        DISTANCE =  7.06 ANGSTROMS                       
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 METAL COORDINATION                                                   
    REMARK 620 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
    REMARK 620 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):                             
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MN A   1  MN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 ASP A 601   OD1                                                    
    REMARK 620 2 ASN A 603   OD1  84.4                                              
    REMARK 620 3 ASP A 605   OD1  84.6  77.9                                        
    REMARK 620 4 ALA A 607   O    83.1 154.0  78.3                                  
    REMARK 620 5 ASP A 612   OD1  88.7  77.7 155.2 124.6                            
    REMARK 620 6 ASP A 612   OD2 115.4 125.9 148.4  80.1  54.7                      
    REMARK 620 7 HOH A  78   O   165.9  84.7  84.4 103.2  97.7  78.4                
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5     6                 
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MN A   2  MN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 GLU A 727   OE1                                                    
    REMARK 620 2 ASP A 752   OD2  93.2                                              
    REMARK 620 3 HIS A1299   NE2 174.2  91.9                                        
    REMARK 620 4 HOH A 223   O    86.5  84.0  96.8                                  
    REMARK 620 5 HOH A1708   O    86.5 179.2  88.4  95.3                            
    REMARK 620 6 HOH A 272   O    88.5  81.4  89.5 164.2  99.3                      
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5                       
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MN A   3  MN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 GLY A1108   O                                                      
    REMARK 620 2 ASN A1135   ND2 159.0                                              
    REMARK 620 3 ALA A1136   O    85.1  90.7                                        
    REMARK 620 4 ASP A1248   OD2 126.5  73.4  85.2                                  
    REMARK 620 5 HOH A1724   O    94.9  90.5 176.6  92.1                            
    REMARK 620 6 HOH A 167   O    87.9  73.3 105.0 145.2  78.4                      
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5                       
    REMARK 620                                                                      
    REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
    REMARK 620                              MN A   4  MN                            
    REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
    REMARK 620 1 GLY A1274   O                                                      
    REMARK 620 2 GLU A1276   OE2  83.4                                              
    REMARK 620 3 ASP A1322   O   163.5  83.0                                        
    REMARK 620 4 TRP A1325   O    91.6  82.7  96.0                                  
    REMARK 620 5 ASP A1442   OD1  74.8 158.2 118.3  98.2                            
    REMARK 620 6 ASP A1442   OD2 122.2 149.9  73.6  81.1  50.3                      
    REMARK 620 7 HOH A1930   O    89.8  96.2  82.5 178.2  83.3  99.2                
    REMARK 620 N                    1     2     3     4     5     6                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE                                                                 
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE MN A 1                    
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE MN A 2                    
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE MN A 3                    
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE MN A 4                    
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC5                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE MPD A1695                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC6                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE MPD A1696                 
    REMARK 800                                                                      
    REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC7                                                 
    REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
    REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE MPD A1697                 
    REMARK 999                                                                      
    REMARK 999 SEQUENCE                                                             
    REMARK 999 THE GLY1123SER MUTATION IS AN UNINTENDED MUTATION DUE TO PCR-ERROR   
    REMARK 999 INTRODUCED DURING THE CLONING PROCESS.                               
    DBREF  2ZXQ A  340  1694  UNP    Q3T552   Q3T552_BIFLO   340   1694             
    SEQADV 2ZXQ MET A  319  UNP  Q3T552              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 2ZXQ GLY A  320  UNP  Q3T552              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 2ZXQ SER A  321  UNP  Q3T552              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 2ZXQ SER A  322  UNP  Q3T552              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 2ZXQ HIS A  323  UNP  Q3T552              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 2ZXQ HIS A  324  UNP  Q3T552              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 2ZXQ HIS A  325  UNP  Q3T552              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 2ZXQ HIS A  326  UNP  Q3T552              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 2ZXQ HIS A  327  UNP  Q3T552              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 2ZXQ HIS A  328  UNP  Q3T552              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 2ZXQ SER A  329  UNP  Q3T552              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 2ZXQ SER A  330  UNP  Q3T552              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 2ZXQ GLY A  331  UNP  Q3T552              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 2ZXQ LEU A  332  UNP  Q3T552              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 2ZXQ VAL A  333  UNP  Q3T552              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 2ZXQ PRO A  334  UNP  Q3T552              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 2ZXQ ARG A  335  UNP  Q3T552              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 2ZXQ GLY A  336  UNP  Q3T552              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 2ZXQ SER A  337  UNP  Q3T552              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 2ZXQ HIS A  338  UNP  Q3T552              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 2ZXQ MET A  339  UNP  Q3T552              EXPRESSION TAG                 
    SEQADV 2ZXQ SER A 1123  UNP  Q3T552    GLY  1123 SEE REMARK 999                 
    SEQRES   1 A 1376  MET GLY SER SER HIS HIS HIS HIS HIS HIS SER SER GLY          
    SEQRES   2 A 1376  LEU VAL PRO ARG GLY SER HIS MET VAL ALA SER GLU THR          
    SEQRES   3 A 1376  LEU LYS THR LYS LYS MET GLU VAL GLN ILE LYS LYS ASN          
    SEQRES   4 A 1376  PHE PRO SER VAL LEU GLN TYR THR MET THR ASP GLY LYS          
    SEQRES   5 A 1376  VAL MET TYR GLY GLN SER LYS ASP VAL ARG THR VAL GLU          
    SEQRES   6 A 1376  ILE ASN GLY THR ASN ILE GLU LEU GLY ASP ASP ASP VAL          
    SEQRES   7 A 1376  THR PHE LYS LYS VAL SER ASP THR GLU ALA THR TYR THR          
    SEQRES   8 A 1376  LEU LYS VAL LYS ASP GLU ALA LYS LYS ILE ASP ALA VAL          
    SEQRES   9 A 1376  ILE THR VAL GLN ILE THR VAL LYS ALA ASN GLN LEU HIS          
    SEQRES  10 A 1376  LEU ASN VAL THR LYS ILE LYS ASN ASN LEU SER GLU GLY          
    SEQRES  11 A 1376  ILE PRO GLU GLY ASN GLY VAL GLU GLU ASN ALA ILE GLN          
    SEQRES  12 A 1376  THR LEU SER PHE PRO ASN GLN SER LEU VAL SER VAL ARG          
    SEQRES  13 A 1376  SER SER GLN GLU ASN ALA GLN PHE THR GLY ALA ARG MET          
    SEQRES  14 A 1376  SER SER ASN THR GLN LYS PRO GLY ASP THR ASN PHE ALA          
    SEQRES  15 A 1376  VAL THR GLU ASP THR ASN VAL THR ASP SER ASP TYR THR          
    SEQRES  16 A 1376  TYR GLY PHE ILE SER GLY ALA GLY LEU SER ALA GLY LEU          
    SEQRES  17 A 1376  TRP SER ASN SER GLU HIS ASP GLY THR TYR VAL ALA ALA          
    SEQRES  18 A 1376  PRO VAL ARG GLY GLY SER GLN ASN THR ARG VAL TYR ALA          
    SEQRES  19 A 1376  THR THR GLN GLN THR GLY ASP ALA THR SER LEU GLY LEU          
    SEQRES  20 A 1376  ALA SER ALA PRO TRP TYR TYR HIS ARG THR VAL THR ASP          
    SEQRES  21 A 1376  SER LYS GLY LYS LYS TYR THR VAL ALA GLU THR ALA LEU          
    SEQRES  22 A 1376  PRO GLN MET ALA VAL ALA ILE ALA GLY ASP GLU ASN GLU          
    SEQRES  23 A 1376  ASP GLY ALA VAL ASN TRP GLN ASP GLY ALA ILE ALA TYR          
    SEQRES  24 A 1376  ARG ASP ILE MET ASN ASN PRO TYR LYS SER GLU GLU VAL          
    SEQRES  25 A 1376  PRO GLU LEU VAL ALA TRP ARG ILE ALA MET ASN PHE GLY          
    SEQRES  26 A 1376  SER GLN ALA GLN ASN PRO PHE LEU THR THR LEU ASP ASN          
    SEQRES  27 A 1376  VAL LYS LYS VAL ALA LEU ASN THR ASP GLY LEU GLY GLN          
    SEQRES  28 A 1376  SER VAL LEU LEU LYS GLY TYR GLY ASN GLU GLY HIS ASP          
    SEQRES  29 A 1376  SER GLY HIS PRO ASP TYR GLY ASP ILE GLY GLN ARG LEU          
    SEQRES  30 A 1376  GLY GLY ALA ASP ASP MET ASN THR MET MET GLU GLU GLY          
    SEQRES  31 A 1376  SER LYS TYR GLY ALA ARG PHE GLY VAL HIS VAL ASN ALA          
    SEQRES  32 A 1376  SER GLU MET TYR PRO GLU ALA LYS ALA PHE SER GLU ASP          
    SEQRES  33 A 1376  MET VAL ARG ARG ASN SER ALA GLY GLY LEU SER TYR GLY          
    SEQRES  34 A 1376  TRP ASN TRP LEU ASP GLN GLY VAL GLY ILE ASP GLY ILE          
    SEQRES  35 A 1376  TYR ASP LEU ALA SER GLY SER ARG VAL SER ARG PHE ALA          
    SEQRES  36 A 1376  ASP LEU SER LYS GLU VAL GLY ASP ASN MET ASP PHE ILE          
    SEQRES  37 A 1376  TYR LEU ASP VAL TRP GLY ASN LEU THR SER SER GLY SER          
    SEQRES  38 A 1376  GLU ASP SER TRP GLU THR ARG LYS MET SER LYS MET ILE          
    SEQRES  39 A 1376  ASN ASP ASN GLY TRP ARG MET THR THR GLU TRP GLY SER          
    SEQRES  40 A 1376  GLY ASN GLU TYR ASP SER THR PHE GLN HIS TRP ALA ALA          
    SEQRES  41 A 1376  ASP LEU THR TYR GLY GLY TYR THR SER LYS GLY GLU ASN          
    SEQRES  42 A 1376  SER GLU VAL MET ARG PHE LEU ARG ASN HIS GLN LYS ASP          
    SEQRES  43 A 1376  SER TRP VAL GLY ASP TYR PRO GLN TYR GLY GLY ALA ALA          
    SEQRES  44 A 1376  ASN ALA PRO LEU LEU GLY GLY TYR ASN MET LYS ASP PHE          
    SEQRES  45 A 1376  GLU GLY TRP GLN GLY ARG ASN ASP TYR ALA ALA TYR ILE          
    SEQRES  46 A 1376  LYS ASN LEU TYR THR HIS ASP VAL SER THR LYS PHE ILE          
    SEQRES  47 A 1376  GLN HIS PHE LYS VAL THR ARG TRP VAL ASN ASN PRO LEU          
    SEQRES  48 A 1376  LEU THR ALA ASP ASN GLY ASN ALA ALA ALA VAL SER ASP          
    SEQRES  49 A 1376  PRO ASN THR ASN ASN GLY ASN GLU GLN ILE THR LEU LYS          
    SEQRES  50 A 1376  ASP SER ASN GLY ASN VAL VAL VAL VAL SER ARG GLY SER          
    SEQRES  51 A 1376  ASN ASP THR SER SER ALA ALA TYR ARG GLN ARG THR ILE          
    SEQRES  52 A 1376  THR PHE ASN GLY VAL LYS VAL ALA SER GLY VAL VAL SER          
    SEQRES  53 A 1376  ALA GLY ASP GLY SER ALA THR GLY ASP GLU SER TYR LEU          
    SEQRES  54 A 1376  LEU PRO TRP MET TRP ASP SER PHE THR GLY LYS LEU VAL          
    SEQRES  55 A 1376  LYS ASP SER GLU GLN LYS LEU TYR HIS TRP ASN THR LYS          
    SEQRES  56 A 1376  GLY GLY THR THR THR TRP THR LEU PRO ASP SER TRP LYS          
    SEQRES  57 A 1376  ASN LEU SER SER VAL LYS VAL TYR GLN LEU THR ASP GLN          
    SEQRES  58 A 1376  GLY LYS THR ASN GLU GLN THR VAL ALA VAL SER GLY GLY          
    SEQRES  59 A 1376  LYS VAL THR LEU THR ALA ASP ALA GLU THR PRO TYR VAL          
    SEQRES  60 A 1376  VAL TYR LYS GLY GLU ALA LYS GLN ILE GLN VAL ASN TRP          
    SEQRES  61 A 1376  SER GLU GLY MET HIS VAL VAL ASP ALA GLY PHE ASN GLY          
    SEQRES  62 A 1376  GLY SER ASN THR LEU THR ASP ASN TRP THR VAL SER GLY          
    SEQRES  63 A 1376  SER GLY LYS ALA GLU VAL GLU GLY ASP ASN ASN ALA MET          
    SEQRES  64 A 1376  LEU ARG LEU THR GLY LYS VAL ASP VAL SER GLN ARG LEU          
    SEQRES  65 A 1376  THR ASP LEU LYS ALA GLY GLN LYS TYR ALA LEU TYR VAL          
    SEQRES  66 A 1376  GLY VAL ASP ASN ARG SER THR GLY ASP ALA SER VAL THR          
    SEQRES  67 A 1376  VAL THR SER GLY GLY LYS VAL LEU ALA THR ASN SER THR          
    SEQRES  68 A 1376  GLY LYS SER ILE ALA LYS ASN TYR ILE LYS ALA TYR GLY          
    SEQRES  69 A 1376  HIS ASN THR ASN SER ASN THR GLU ASN GLY SER SER TYR          
    SEQRES  70 A 1376  PHE GLN ASN MET TYR VAL PHE PHE THR ALA PRO GLU ASN          
    SEQRES  71 A 1376  GLY ASP ALA THR VAL THR LEU SER HIS LYS SER THR ASP          
    SEQRES  72 A 1376  GLY ALA HIS THR TYR PHE ASP ASP VAL ARG ILE VAL GLU          
    SEQRES  73 A 1376  ASN GLN TYR SER GLY ILE THR TYR GLU LYS ASP GLY THR          
    SEQRES  74 A 1376  LEU LYS SER LEU THR ASN GLY PHE GLU ASN ASN ALA GLN          
    SEQRES  75 A 1376  GLY ILE TRP PRO PHE VAL VAL SER GLY SER GLU GLY VAL          
    SEQRES  76 A 1376  GLU ASP ASN ARG ILE HIS LEU SER GLU LEU HIS ALA PRO          
    SEQRES  77 A 1376  PHE THR ARG ALA GLY TRP ASP VAL LYS LYS MET ASP ASP          
    SEQRES  78 A 1376  VAL LEU ASP GLY THR TRP SER VAL LYS VAL ASN GLY LEU          
    SEQRES  79 A 1376  THR GLN LYS GLY THR LEU VAL TYR GLN THR ILE PRO GLN          
    SEQRES  80 A 1376  ASN VAL LYS PHE GLU ALA GLY ALA LYS TYR LYS VAL SER          
    SEQRES  81 A 1376  PHE ASP TYR GLN SER GLY SER ASP ASP ILE TYR ALA ILE          
    SEQRES  82 A 1376  ALA VAL GLY GLN GLY GLU TYR SER ALA GLY SER VAL LYS          
    SEQRES  83 A 1376  LEU THR ASN LEU LYS LYS ALA LEU GLY GLU THR GLY LYS          
    SEQRES  84 A 1376  ALA GLU PHE GLU LEU THR GLY GLY VAL ASN GLY ASP SER          
    SEQRES  85 A 1376  TRP PHE GLY ILE TYR SER THR ALA THR ALA PRO ASP LEU          
    SEQRES  86 A 1376  GLN GLY SER THR GLY ASN ALA GLN ASP PHE GLY GLY TYR          
    SEQRES  87 A 1376  LYS ASP PHE VAL LEU ASP ASN LEU LYS ILE GLU ARG ILE          
    SEQRES  88 A 1376  GLU SER GLN THR ARG THR LYS ALA GLU ALA GLN ASP LYS          
    SEQRES  89 A 1376  VAL LYS GLU ILE ARG GLY LYS TYR ASP SER LYS ARG ALA          
    SEQRES  90 A 1376  GLU LEU SER ASP ALA ALA TRP GLN GLN TYR GLN ASP THR          
    SEQRES  91 A 1376  LEU VAL LYS ALA ARG VAL LEU ILE ASN LYS ASN GLY ALA          
    SEQRES  92 A 1376  THR ALA GLU ASP PHE THR LYS ALA TYR ASP ILE LEU VAL          
    SEQRES  93 A 1376  ALA LEU ASP GLU TYR MET LYS THR ALA PRO GLY ASN GLU          
    SEQRES  94 A 1376  SER SER ASP LYS TYR ASP VAL ALA ALA ASP GLY SER ASP          
    SEQRES  95 A 1376  GLU LEU GLY GLY TYR THR VAL ALA THR GLY SER GLU GLU          
    SEQRES  96 A 1376  PRO THR ALA GLY LEU PRO SER GLU GLY PRO ALA ASP LEU          
    SEQRES  97 A 1376  ALA GLN ASP GLY ASN ASP SER THR HIS TRP HIS THR SER          
    SEQRES  98 A 1376  TRP SER GLU ASN ALA VAL GLY ASN GLY THR ALA TRP TYR          
    SEQRES  99 A 1376  GLN PHE ASN LEU ASN GLU PRO THR THR ILE ASN GLY LEU          
    SEQRES 100 A 1376  ARG TYR LEU PRO ARG SER GLY GLY MET ASN ALA ASN GLY          
    SEQRES 101 A 1376  LYS ILE LYS GLY TYR LYS ILE THR LEU THR LEU ALA ASP          
    SEQRES 102 A 1376  GLY THR THR LYS ASP VAL VAL THR ASP ALA GLU PHE SER          
    SEQRES 103 A 1376  THR THR THR MET TRP GLN LYS ALA SER PHE ASP ALA VAL          
    SEQRES 104 A 1376  GLU ASN VAL THR ALA VAL ARG LEU THR VAL LEU SER SER          
    SEQRES 105 A 1376  ALA GLY GLN SER ASP SER GLN ALA ASN LYS PHE ALA SER          
    SEQRES 106 A 1376  ALA ALA GLU LEU ARG LEU THR THR ASP ARG GLU                  
    HET     MN  A   1       1                                                       
    HET     MN  A   2       1                                                       
    HET     MN  A   3       1                                                       
    HET     MN  A   4       1                                                       
    HET    MPD  A1695       8                                                       
    HET    MPD  A1696       8                                                       
    HET    MPD  A1697       8                                                       
    HETNAM      MN MANGANESE (II) ION                                               
    HETNAM     MPD (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL                                    
    FORMUL   2   MN    4(MN 2+)                                                     
    FORMUL   3  MPD    3(C6 H14 O2)                                                 
    FORMUL   4  HOH   *1403(H2 O)                                                   
    HELIX    1   1 GLY A  392  ASP A  394  5                                   3    
    HELIX    2   2 GLU A  415  LYS A  418  5                                   4    
    HELIX    3   3 ASN A  609  ARG A  618  1                                  10    
    HELIX    4   4 LYS A  626  LEU A  633  5                                   8    
    HELIX    5   5 PRO A  649  ASP A  665  1                                  17    
    HELIX    6   6 GLY A  692  LEU A  695  5                                   4    
    HELIX    7   7 GLY A  696  LYS A  710  1                                  15    
    HELIX    8   8 ASP A  758  SER A  765  1                                   8    
    HELIX    9   9 GLY A  766  GLY A  780  1                                  15    
    HELIX   10  10 ASP A  801  ASP A  814  1                                  14    
    HELIX   11  11 GLN A  834  ASP A  839  1                                   6    
    HELIX   12  12 SER A  852  ASN A  860  1                                   9    
    HELIX   13  13 HIS A  861  LYS A  863  5                                   3    
    HELIX   14  14 TYR A  870  ASN A  878  5                                   9    
    HELIX   15  15 GLY A  892  ARG A  896  5                                   5    
    HELIX   16  16 ASP A  898  GLN A  917  1                                  20    
    HELIX   17  17 THR A  945  ASN A  949  5                                   5    
    HELIX   18  18 SER A  973  ARG A  977  5                                   5    
    HELIX   19  19 LYS A 1021  GLU A 1024  5                                   4    
    HELIX   20  20 PRO A 1042  LYS A 1046  5                                   5    
    HELIX   21  21 ASN A 1114  ASN A 1119  1                                   6    
    HELIX   22  22 ASN A 1429  GLY A 1434  1                                   6    
    HELIX   23  23 THR A 1455  ASP A 1471  1                                  17    
    HELIX   24  24 TRP A 1482  LYS A 1498  1                                  17    
    HELIX   25  25 THR A 1502  THR A 1522  1                                  21    
    SHEET    1   A 4 SER A 342  LYS A 346  0                                        
    SHEET    2   A 4 MET A 350  LYS A 355 -1  O  VAL A 352   N  LEU A 345           
    SHEET    3   A 4 VAL A 361  MET A 366 -1  O  LEU A 362   N  GLN A 353           
    SHEET    4   A 4 VAL A 371  TYR A 373 -1  O  MET A 372   N  TYR A 364           
    SHEET    1   B 4 THR A 387  GLU A 390  0                                        
    SHEET    2   B 4 THR A 381  ILE A 384 -1  N  VAL A 382   O  ILE A 389           
    SHEET    3   B 4 THR A 462  SER A 464 -1  O  SER A 464   N  GLU A 383           
    SHEET    4   B 4 TRP A 570  TYR A 571 -1  O  TRP A 570   N  LEU A 463           
    SHEET    1   C 9 VAL A 396  SER A 402  0                                        
    SHEET    2   C 9 GLU A 405  ASP A 414 -1  O  THR A 407   N  LYS A 399           
    SHEET    3   C 9 ILE A 419  LYS A 430 -1  O  ILE A 419   N  ASP A 414           
    SHEET    4   C 9 GLN A 433  ASN A 443 -1  O  ASN A 437   N  GLN A 426           
    SHEET    5   C 9 GLN A 593  ALA A 599 -1  O  MET A 594   N  LEU A 436           
    SHEET    6   C 9 LEU A 522  SER A 528 -1  N  TRP A 527   O  ALA A 595           
    SHEET    7   C 9 TYR A 514  GLY A 519 -1  N  ILE A 517   O  ALA A 524           
    SHEET    8   C 9 GLN A 481  ALA A 485 -1  N  THR A 483   O  PHE A 516           
    SHEET    9   C 9 ASP A 496  ALA A 500 -1  O  PHE A 499   N  PHE A 482           
    SHEET    1   D 4 VAL A 471  ARG A 474  0                                        
    SHEET    2   D 4 ALA A 560  SER A 567 -1  O  LEU A 563   N  VAL A 473           
    SHEET    3   D 4 VAL A 550  THR A 557 -1  N  THR A 553   O  GLY A 564           
    SHEET    4   D 4 SER A 510  TYR A 512 -1  N  SER A 510   O  ALA A 552           
    SHEET    1   E 2 ARG A 574  THR A 577  0                                        
    SHEET    2   E 2 LYS A 583  VAL A 586 -1  O  TYR A 584   N  VAL A 576           
    SHEET    1   F 5 ALA A 635  MET A 640  0                                        
    SHEET    2   F 5 GLN A 669  LYS A 674  1  O  LEU A 672   N  ARG A 637           
    SHEET    3   F 5 ALA A 713  VAL A 719  1  O  GLY A 716   N  LEU A 673           
    SHEET    4   F 5 PHE A 785  LEU A 788  1  O  TYR A 787   N  VAL A 717           
    SHEET    5   F 5 ARG A 818  THR A 821  1  O  THR A 820   N  LEU A 788           
    SHEET    1   G 3 GLU A 723  MET A 724  0                                        
    SHEET    2   G 3 GLN A 753  GLY A 756 -1  O  VAL A 755   N  MET A 724           
    SHEET    3   G 3 TYR A 746  ASN A 749 -1  N  GLY A 747   O  GLY A 754           
    SHEET    1   H10 LYS A 920  VAL A 925  0                                        
    SHEET    2   H10 GLN A 951  LYS A 955 -1  O  LYS A 955   N  LYS A 920           
    SHEET    3   H10 VAL A 961  ARG A 966 -1  O  VAL A 964   N  ILE A 952           
    SHEET    4   H10 ARG A 979  PHE A 983 -1  O  THR A 982   N  VAL A 963           
    SHEET    5   H10 VAL A 986  GLY A 991 -1  O  VAL A 988   N  ILE A 981           
    SHEET    6   H10 SER A1005  TRP A1010 -1  O  LEU A1007   N  VAL A 988           
    SHEET    7   H10 LYS A1026  ASN A1031 -1  O  TYR A1028   N  LEU A1008           
    SHEET    8   H10 TYR A1084  TYR A1087 -1  O  VAL A1086   N  LEU A1027           
    SHEET    9   H10 SER A1050  THR A1057 -1  N  LYS A1052   O  TYR A1087           
    SHEET   10   H10 GLY A1060  ALA A1068 -1  O  GLN A1065   N  VAL A1053           
    SHEET    1   I 2 GLY A1035  THR A1040  0                                        
    SHEET    2   I 2 LYS A1073  ALA A1078 -1  O  LEU A1076   N  THR A1037           
    SHEET    1   J 5 THR A1121  SER A1123  0                                        
    SHEET    2   J 5 VAL A1144  ARG A1149 -1  O  ASP A1145   N  SER A1123           
    SHEET    3   J 5 THR A1232  HIS A1237 -1  O  LEU A1235   N  VAL A1146           
    SHEET    4   J 5 ALA A1173  SER A1179 -1  N  SER A1174   O  SER A1236           
    SHEET    5   J 5 LYS A1182  THR A1189 -1  O  LEU A1184   N  VAL A1177           
    SHEET    1   K 5 LYS A1127  GLU A1131  0                                        
    SHEET    2   K 5 MET A1137  THR A1141 -1  O  ARG A1139   N  GLU A1129           
    SHEET    3   K 5 HIS A1244  GLU A1254 -1  O  THR A1245   N  LEU A1140           
    SHEET    4   K 5 LYS A1158  ASN A1167 -1  N  ASP A1166   O  TYR A1246           
    SHEET    5   K 5 GLN A1217  THR A1224 -1  O  PHE A1223   N  TYR A1159           
    SHEET    1   L 5 ILE A1260  TYR A1262  0                                        
    SHEET    2   L 5 LEU A1268  ASN A1273 -1  O  SER A1270   N  THR A1261           
    SHEET    3   L 5 PHE A1439  ARG A1448 -1  O  ILE A1446   N  LEU A1271           
    SHEET    4   L 5 TRP A1325  VAL A1329 -1  N  VAL A1327   O  LEU A1441           
    SHEET    5   L 5 ILE A1298  GLU A1302 -1  N  HIS A1299   O  LYS A1328           
    SHEET    1   M 5 ILE A1260  TYR A1262  0                                        
    SHEET    2   M 5 LEU A1268  ASN A1273 -1  O  SER A1270   N  THR A1261           
    SHEET    3   M 5 PHE A1439  ARG A1448 -1  O  ILE A1446   N  LEU A1271           
    SHEET    4   M 5 LYS A1354  SER A1363 -1  N  LYS A1356   O  GLU A1447           
    SHEET    5   M 5 ALA A1391  THR A1403 -1  O  GLY A1396   N  TYR A1361           
    SHEET    1   N 5 PHE A1285  VAL A1287  0                                        
    SHEET    2   N 5 THR A1337  THR A1342 -1  O  GLN A1341   N  VAL A1286           
    SHEET    3   N 5 SER A1410  SER A1416 -1  O  PHE A1412   N  THR A1342           
    SHEET    4   N 5 TYR A1369  GLN A1375 -1  N  ALA A1372   O  GLY A1413           
    SHEET    5   N 5 LYS A1384  ASN A1387 -1  O  THR A1386   N  ILE A1371           
    LINK         OD1 ASP A 601                MN    MN A   1     1555   1555  2.33  
    LINK         OD1 ASN A 603                MN    MN A   1     1555   1555  2.38  
    LINK         OD1 ASP A 605                MN    MN A   1     1555   1555  2.49  
    LINK         O   ALA A 607                MN    MN A   1     1555   1555  2.36  
    LINK         OD1 ASP A 612                MN    MN A   1     1555   1555  2.41  
    LINK         OD2 ASP A 612                MN    MN A   1     1555   1555  2.38  
    LINK         OE1 GLU A 727                MN    MN A   2     1555   1555  2.11  
    LINK         OD2 ASP A 752                MN    MN A   2     1555   1555  2.17  
    LINK         O   GLY A1108                MN    MN A   3     1555   1555  2.38  
    LINK         ND2 ASN A1135                MN    MN A   3     1555   1555  2.34  
    LINK         O   ALA A1136                MN    MN A   3     1555   1555  2.36  
    LINK         OD2 ASP A1248                MN    MN A   3     1555   1555  2.38  
    LINK         O   GLY A1274                MN    MN A   4     1555   1555  2.25  
    LINK         OE2 GLU A1276                MN    MN A   4     1555   1555  2.34  
    LINK         NE2 HIS A1299                MN    MN A   2     1555   1555  2.27  
    LINK         O   ASP A1322                MN    MN A   4     1555   1555  2.34  
    LINK         O   TRP A1325                MN    MN A   4     1555   1555  2.36  
    LINK         OD1 ASP A1442                MN    MN A   4     1555   1555  2.60  
    LINK         OD2 ASP A1442                MN    MN A   4     1555   1555  2.48  
    LINK        MN    MN A   1                 O   HOH A  78     1555   1555  2.46  
    LINK        MN    MN A   2                 O   HOH A 223     1555   1555  2.28  
    LINK        MN    MN A   2                 O   HOH A1708     1555   1555  2.25  
    LINK        MN    MN A   2                 O   HOH A 272     1555   1555  2.29  
    LINK        MN    MN A   3                 O   HOH A1724     1555   1555  2.41  
    LINK        MN    MN A   3                 O   HOH A 167     1555   1555  2.46  
    LINK        MN    MN A   4                 O   HOH A1930     1555   1555  2.45  
    CISPEP   1 HIS A  685    PRO A  686          0         4.95                     
    CISPEP   2 TRP A 1283    PRO A 1284          0         5.29                     
    CISPEP   3 ALA A 1305    PRO A 1306          0        -1.15                     
    SITE     1 AC1  6 HOH A  78  ASP A 601  ASN A 603  ASP A 605                    
    SITE     2 AC1  6 ALA A 607  ASP A 612                                          
    SITE     1 AC2  6 HOH A 223  HOH A 272  GLU A 727  ASP A 752                    
    SITE     2 AC2  6 HIS A1299  HOH A1708                                          
    SITE     1 AC3  6 HOH A 167  GLY A1108  ASN A1135  ALA A1136                    
    SITE     2 AC3  6 ASP A1248  HOH A1724                                          
    SITE     1 AC4  6 GLY A1274  GLU A1276  ASP A1322  TRP A1325                    
    SITE     2 AC4  6 ASP A1442  HOH A1930                                          
    SITE     1 AC5  7 ASN A1273  GLY A1274  PHE A1275  GLU A1276                    
    SITE     2 AC5  7 ASN A1277  HOH A1869  HOH A2257                               
    SITE     1 AC6  3 HOH A 285  VAL A 541  TRP A 823                               
    SITE     1 AC7  6 GLY A 874  GLY A 875  ASN A 878  THR A 971                    
    SITE     2 AC7  6 HOH A2431  HOH A2758                                          
    CRYST1  192.267  192.267  123.017  90.00  90.00 120.00 P 65          6          
    ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
    ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
    SCALE1      0.005201  0.003003  0.000000        0.00000                         
    SCALE2      0.000000  0.006006  0.000000        0.00000                         
    SCALE3      0.000000  0.000000  0.008129        0.00000                         

    3D molecular view of vibration

    Displacement vectors
    Display
    Animation
    Display

    Still image of displacement vectors and GIF animation


    Mode 1

    Time-average properties and properties of the 10 lowest-frequency modes

    Fluctuation of atoms:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of dihedral angles:
    Time average and for the 3 lowest-frequency modes.
    Fluctuation of atomsFluctuation of dihedral angles

    Correlations between fluctuations of atoms

    Mode 1
    Correlations between fluctuations of atoms - Mode 1
    Time Average
    Time Average
    Distance map
    Distance map

    Calculation note

    PDB file name : pdb2zxq.ent

    Chains and HETATMs selected: 
      ATOM        A

    The following atoms are removed from PDB data on concern that they may have 
    abnormally large fluctuations, because they interact with few atoms.
      ATOM     57  CG  LYS A 348      94.016 -79.978 -11.611  1.00 35.80           C  
      ATOM     58  CD  LYS A 348      95.222 -79.103 -11.998  1.00 37.33           C  
      ATOM     59  CE  LYS A 348      94.886 -77.583 -11.960  1.00 46.97           C  
      ATOM     60  NZ  LYS A 348      93.842 -77.144 -12.983  1.00 49.00           N  
      ATOM   5794  CG  LYS A1092     116.762 -36.439  -6.770  1.00 49.95           C  
      ATOM   5795  CD  LYS A1092     117.127 -35.894  -8.152  1.00 53.78           C  
      ATOM   5796  CE  LYS A1092     118.351 -36.609  -8.728  1.00 54.18           C  
      ATOM   5797  NZ  LYS A1092     119.005 -35.779  -9.794  1.00 57.24           N  
      ATOM   6455  CG  LYS A1182      99.553   2.295 -20.973  1.00 49.82           C  
      ATOM   6456  CD  LYS A1182      99.694   3.138 -22.253  1.00 56.12           C  
      ATOM   6457  CE  LYS A1182     100.823   4.184 -22.111  1.00 58.76           C  
      ATOM   6458  NZ  LYS A1182     101.487   4.516 -23.414  1.00 61.12           N  
      ATOM   7097  CG  LYS A1264      89.339  12.987 -18.568  1.00 58.00           C  
      ATOM   7098  CD  LYS A1264      88.078  12.810 -19.407  1.00 61.20           C  
      ATOM   7099  CE  LYS A1264      87.329  14.119 -19.600  1.00 62.23           C  
      ATOM   7100  NZ  LYS A1264      87.990  14.960 -20.642  1.00 63.22           N  

    = Normal mode analysis calculation =

    No. of modes used in the calculation : All modes.

    Parameters of potential energies:
      1-4 and 1-5 non-bonded interactions: E(d) = A*exp(-d(PDB)**2/B**2)(d-d(PDB))**2.
      Loop-closing potential:              E(d) = A*(d-d(PDB))**2.
        for a disulfide bond and one of the bonds in the DNA and RNA sugar ring.
      where d and d(PDB) are distances between atoms in calculation and in PDB data, 
      respectively.

      Interaction type   A       B      Cutoff distance (A)
        1-4             1.00    5.00      100.00
        1-5             1.00    5.00      100.00
        Loop-closing  100.00

    Temperature adjustment by magnitude of fluctuation:
      Set to mean displacements of atoms       0.500 A

    Animation
      No. of frames: 11
      Mean displacements (A):    0.50

    Displacement vector
      Mean length of vectors (A):    3.00